生化习题--蛋白质ppt课件

格式：ppt
大小：418.00 KB
文档页数：18

下载文档原格式

《蛋白质》PPT精品课件人教版1

2、氨基酸种类不同
3、氨基酸排列顺序不同
4、空间结构不同
《蛋白质》PPT精品课件人教版1
《蛋白质》PPT精品课件人教版1
结构决定功能
• 每一种蛋白质分子都有与它所承担功能相适应的独特结构，如果氨基酸序列改变或蛋白质的空间结构改变，就可能会影响其功能。
《蛋白质》PPT精品课件人教版1
《蛋白质》PPT精品课件人教版1
《蛋白质》PPT精品课件人教版1
组成元素
C、H、O、N
组成
必需氨基酸：8种种类：20种非必需氨基酸：13种
HO
氨基酸
脱水缩合
通式：H2N C C OH
R 特点：至少一个－NH2和一个－COOH，连在且都有一个连在同一个C原子上
组成蛋白质的氨基酸种类不同
多肽折叠盘曲
氨基酸的数目不同氨基酸排列顺序不同多肽的空间结构不同
结构多样性
《蛋白质》PPT精品课件人教版1
蛋白质
功能多样性
《蛋白质》PPT精品课件人教版1
•
1.学习可以彻底的改变自己，即使失去原来改变的条件，人也不会退回到原来的样子，因为经过“ 輮”。人已经脱离一个旧我，变成一个新我.
•
2.这一段介绍了怎样学习，也就是学习的要素。荀子认为积累是学习的第一要素，也是学习的根本。学习可以达到奇妙的效果，可以 “兴风雨”“ 生蛟龙 ”。“ 神明自得，圣心备焉 ”从人的角度，来说学习的效果。接着运用正反对比的手法来说明积累的效果，体现了荀子文章说理的生动性。
提示：①每形成一个肽键，即脱去一分子水，则相对分子质量减少18，二肽是由两个氨基酸分子脱去一个水分子形成的，相对分子质量为(a＋b －18)。

生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)

缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

生化2蛋白质化学.ppt

质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
+ H3N-CH-COOH
R
- H+ pK1
+ H+
- H+
H3N+-CH-COO-
R
pK2
+ H+
H2N-CH-COO-
R
“ +”
正离子
PH<PI
“0”
两性离子
PH=PI
“-”
负离子
PH>PI
2. 氨基酸的等电点
在一定的pH值时，氨基酸分子中氨基的离解度等于羧基的离解度时，所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。在电场中既不向正极移动，也不向负极移动，这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
3. 氨基酸的等电点的计算
+ H3N-CH-COOH
R
- H+ pK1
+ H+
- H+
H3N+-CH-COO-
R
pK2
+ H+
H2N-CH-COO-
R
K1=
H3N+-CH-COO- * H+
R
+ H3N-CH-COOH
R
K2=
H2N-CH-COO-
R
H3N+-CH-COO-
*
H+
R
K1* K2=
H3N+-CH-COO- * H+
R + H3N-CH-COOH
*

生化蛋白质化学PPT课件

574个氨基酸残基组成
② 4个亚基组成（α2β2）每个亚在含有一个血红素辅基
α亚基含141个氨基酸残基
β亚基含146个氨基酸残基
③ 血红素辅基的铁为二价铁原子，但在输氧时，铁的价态不变
11
（三）蛋白质分子中的共价键与次级键稳定各级结构因素: 一级结构:肽键（为主）、二硫键（为辅）二级结构：氢键三级结构和四级结构：非共价键（氢键、范德华力、盐键、疏水键、酯键）三蛋白质分子结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系 1 种属差异 2 一级结构与分子病分子病：某种蛋白质分子一级结构的氨基酸序列与正常有所不同的遗传病。镰刀型红细胞性贫血病
（二）氨基酸的分类
1 根据组成蛋白质的20种氨基酸的侧链R基团的化学结构将其分四大类一氨基一羧基氨基酸
脂肪族氨基酸一氨基二羧基氨基酸及其酰胺二氨基一羧基氨基酸
芳香族氨基酸杂环氨基酸杂环亚氨基酸
2
2 按照氨基酸侧链R基团的极性，把20种AA分为两大类：
不带电荷（6种）极性氨基酸（11种）带负电荷（2种）
参与泛酸（VB3）组成
3
（三）氨基酸的解离和两性性质
1.等电点的定义：
2.等电点的计算:两性离子两侧Pk值之和的一半
3.性质:
溶解度最小
（四）氨基酸的理化性质
1 物理性质：
2 化学性质：
⑴ 与茚三酮的反应除Pro(黄色)其余AA与之反应呈兰紫色
⑵ 与HNO2反应
反应放出的N2，一半来自氨基酸α-氨基，一半来自亚硝酸的氮
⑵ 分子是一个外圆中空的不对称结构，有8段长度为7—24个氨基酸残基的α-螺旋体。在拐角处，α-螺旋体受到破坏（Pro、Ile、Ser 等出现在拐角处）

生物化学蛋白质上PPT课件(模板)

LOGO
LOGO
二、氨基酸的种类和结构
按R基的极性性质分类： • 非极性氨基酸 • 极性不带电荷的氨基酸 • 酸性氨基酸 • 碱性氨基酸
LOGO
氨基酸的分类
1、非极性（疏水性）
结构
名称
缩写
H-CHCOO-
甘氨酸 glycine Gly ，G
+NH3
CH3-CHCOO- 丙氨酸 alanine Ala ， A
LOGO
LOGO
•肽链的书写及命名
O
O
O
=
=
—
=
—
—— —
——
H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-COOH
CH3
H
CH2
CH2
CH2
—
COOH OH
书写：把含自由α-氨基的AA一端放左边（称为N-末端或氨基末端）；把含自由α-羧基AA放在右边（称为C-末端或羧基末端）。
LOGO
❖α-氨基酸
侧链
LOGO
左旋 –
右旋 +
旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋
转的能力称旋光性或旋光度。
起偏镜
检偏镜
LOGO
在280nm左右，Trp吸收最强，Tyr次之，Phe最弱。
为C-末端或羧基末端）。
CH3 +NH3
一定条件下旋光度与待测液浓度和偏振光 H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-COOH
5.98
CH3 +NH3
CH2
2HC CH-COO-
2HC NH
脯氨酸 proline Pro, P 6.30
-CH2-CHCOO- 苯丙氨酸 phenylalanine Phe, F 5.48 +NH3

1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。

四、蛋白质的理化性质 1、蛋白质的相对分子质量 2、蛋白质的两性电离及等电点 3、蛋白质的胶体性质 4、蛋白质的紫外吸收特征 5、蛋白质的变性及复性五、蛋白质的分离与纯化 1、蛋白质的抽提原理及方法 2、蛋白质分离与纯化的主要方
法：电泳、层析和离心 3、蛋白质的定量方法
1，下列氨基酸中，[a]TD=0的是: A Gln B Glu C Gly D Ile (2009)
• 什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物学活性有何关系？
• 举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。 • 什么是蛋白质的变性和复性作用？蛋白质变性
后有哪些性质会发生变化？ • 简述蛋白质变性的机制。
• .蛋白质分子中原子和基团在三维空间的排列、分布及肽链走向。结构决定功能，结构与功能相适应。
胃液pH1.5的胃蛋白酶的等电点约为1.远比其他蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在大量的什么样的官能团，什么样的氨基酸能提供这样的基团？
-COO-；Asp ,Glu
扼要解释为什么大多数球蛋白在溶液中具有下列性质。 1. 在低pH时沉淀。 2. 在离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，
1, 什么是多肽的PI，其大小和什么有关？ 2，若电泳染色结果如下图所示，请在图上1、2、3、4、5处标出每条带所对应的多肽。 3，另有一多肽（P6），PI为10.5，相对分子质量约为500，P6若与上述五种多肽在pH8.0一起电泳，请指出它在电泳结束后的大概位置。
起点 1 2 34 5
从蛋白质的一级结构可预测它的高级结构。下面是一段肽链的氨基酸排列顺序：“Leu-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-PheGln-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Trp-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-MetGlu-Cys-Ala-Phe-His-Arg”，问： 1, 你认为此段肽链何处会出现β转角结构？ 2, 何处可形成链内二硫键？ 3, 假定这段肽链是是一个大的球蛋白分子的一部分结构，请指出Asp、Gln、Glu、Ala、Leu、Lys氨基酸残基可能在蛋白质分子的表面还是内部？
B.盐酸胍 E.二氧化汞
C.SDS
10.下列哪种氨基酸在生理pH范围内具有缓冲能力（）
A.赖氨酸 D.组氨酸
B.谷氨酸 E.苏氨酸
C.丝氨酸
有一混合液含有五种多肽（P1、P2、P3、P4和P5），在pH8.0的条件下进行电泳分离，已知这五种多肽的PI 分别是P1为8.8，P2为5.5， P3为10.5，P4为7.3，P5为6.3，并且它们的相对分子质量都大约为 1000，问：
（3）等电点是，蛋白分子间静电斥力最小，溶解度小。
（4）加热是蛋白质变性，内部疏水基团暴露，溶解度降低，沉淀。
• 蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结构决定其生物学功能，特定的蛋白结构是实现其功能的基础。举例：血红蛋白的变构现象
• 变性、复性的定义。变性后的变化：生物活性丧失，理化性质的变化（溶解度、粘度、光学性质等），生物化学性质的改变（结构松散、易被酶解）。
• 维持蛋白质空间构象稳定的是次级键，和二硫键的一些作用，当某些因素破坏这些作用力时，蛋白空间构像遭破坏，引起变性。
1. 蛋白质在波长为峰，这是由、。
nm的紫外光中有明显的吸收和三种氨基酸残基所引起的
2. Glu的pK1(a-COOH)=2.19、pK2(R基团)=4.25、 pK3(a-NH3+) = 9.67，该氨基酸的pI值为。
3. 有一混合蛋白样品，含A、B、C、D四种蛋白质，
其pI分别为4.9、5.2、6.6和7.8，若将此样品液置于
然后下降，最后出现沉淀。 3. 在一定的离子强度下，达到等电点pH时，变现最
小的溶解度。 4. 加热时沉淀。 5. 加入一种与水混容的非极性溶剂减小其介质的介
电常数，而导致溶解度的减小。
（1）低pH，蛋白质带大量正电荷，分子内正电荷相斥使蛋白变性，内部疏水基团暴露使蛋白质溶解度降低，沉淀。（2）加少量盐有利于稳定带电基团，增加蛋白质溶解度，盐浓度增大则盐离子夺取与蛋白结合的水分子，降低蛋白的水合度，使蛋白沉淀。
断而拐弯，主要是因为， (A) 没有多余的氢形成氢键 (B) 不能形成所需的角 (C) R基团电荷不合适 (D) 整个-螺旋不稳定
8.蛋白质的空间构象主要取决于下列哪项（）
A.多肽链中的氨基酸排列顺序 B.次级键
链间的二硫键
D.温度及pH
C.链内及
9.加入哪种试剂不会导致蛋白质变性（）
A. 尿素 D.硫酸铵
2，由360个氨基酸残基形成的典型α螺旋，其螺旋长度是 A.54nm B.36nm C.34nm D.15nm (2008)
简述蛋白质的一级结构及其与生物进化的关系。 (2008)
• 请写出凯氏定氮法测定蛋白质含量的基本原理，并简单说明在蛋白样品中加入一定量的三聚氰胺（分子式C3H6N6）为什么பைடு நூலகம்导致样品测定值高于实际值的原因。（9分）
pH7.0的缓冲液中电泳，向阴极移动的有
。
4. 在组成蛋白质的二十种氨基酸中，是亚氨基酸，当它在a-螺旋行进中出现时，可使螺旋。
5. Lys的a-COOH、a-NH3+ 的pK值分别为2.18和
8.95，该氨基酸的pI值为9.74，则R基团的pK值为
，它是由
基团的解离引起的。
5. 下列氨基酸中，在波长280 nm处紫外吸收值最高的氨基酸是 (A) Lys (B) Cys (C) Thr (D) Trp 6. 维持蛋白质二级结构的作用力是 (A) 肽键 (B) 离子键 (C) 疏水键 (D) 氢键 (E) 二硫键 7. 蛋白质肽链在形成-螺旋时，遇到Pro残基时，-螺旋就会中
一、蛋白质的概念和生物学意义二、氨基酸 1、氨基酸的基本结构和性质 2、根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写三、蛋白质的结构与功能 1、肽的概念及理化性质 2、蛋白质的初级结构 3、蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 4、蛋白质的结构与功能的关系