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溶菌酶溶菌酶溶菌酶( Lysozyme，E．C．3.2.17)，全称为1，4-p -N -溶菌酶，又称为细胞壁溶解酶，是自然界普遍存在的一种酶，因其能溶解细菌细胞壁具有溶菌作用而得名。
（一）溶菌酶的结构及物理化学性质溶菌酶易溶于水，遇碱易破坏，不溶于丙酮、乙醚，是一种白色、无臭的结晶粉末。
相对分子质量为14.7ku，由129个氨基酸残基组成，碱性氨基酸残基及芳香族氨基酸如色氨酸残基的比例很高，含有4个二硫键，如图2 -24所示，其等电点为10~11。
在37℃条件下溶菌酶的生物学活性可保持6h，当温度较低时保持时间更长，利于溶菌酶在体内发挥作用。
禽蛋蛋清是溶菌酶的重要来源，蛋清溶菌酶的物理化学性质如表17 -1所示。
溶菌酶由两个区域组成，由一个长的α螺旋所联接，其二级结构大多是α螺旋。
N末端的区域( f40~80)由一些螺旋线组成，大多数是反平行的β折叠。
第二个区域由fl~39和f89~129氨基酸残基组成。
分子中的这两个区域被一个螺旋体（f87天冬氨酸- 114精氨酸）所分离，分子组成了内部疏水外部亲水的基本结构，对溶菌酶发挥抗菌功能起着巨大的作用。
表17 -1 蛋清溶菌酶的物理化学特性特性数值相对分子质量14 400亚基数 1氨基酸129等电点10.7二硫键数 4碳水化合物所占比例0E1%280nm 26.493℃时的D热值（每分钟破坏90%的活性）110酶活力的实验通过浑浊溶壁微球菌的细胞溶解（二）溶菌酶的来源溶菌酶在自然界中普遍存在，在人和许多哺乳动物的组织和分泌液中，均发现有溶菌酶存在，其物化性质基本相似，溶菌酶的来源如表17 -2所示。
溶菌酶主要分布于禽蛋和鸟类蛋清中，尤其是浓厚蛋白的系带膜状层中。
禽蛋中异常丰富，占整个蛋清中的 3.5%，鸡蛋蛋清是溶菌酶的主要商业来源。
表17 -2溶菌酶的来源溶菌酶的来源溶菌酶的含量鸡蛋清 2 500 ~ 3 500μg/mL鸭蛋清 1 000 ~ 1 300μg/mL鹅蛋清500 ~ 700μg/mL眼泪 3 000 ~5 000μg/mL人乳55~ 75 μg/mL牛奶10~ 15μg/mL脾脏50 ~ 160μg/kg胸腺60~ 80μg/kg胰腺20~ 35μg/kg花椰菜汁25~ 28μg/mL木瓜汁8~ 9μg/mL卷心菜汁7~8μg/mL（三）溶菌酶的溶菌机制溶菌酶是一种糖苷水解酶，专门作用于微生物细胞壁，可以破坏组成微生物细胞壁的N-乙酰胞壁酸和N-乙酰葡萄糖胺之间的β-1，4-糖苷键，其作用机理见图17 -1。
内容1：溶菌酶简介1.1 溶菌酶溶菌酶（N-乙酰胞壁质聚糖水解酶，EC3.2.1.17）又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。
溶菌酶是由129个氨基酸构成的单纯碱性球蛋白，化学性质非常稳定。
溶菌酶存在在自然界中，溶菌酶普遍存在于鸟类、家禽的蛋清和哺乳动物的眼泪、唾液、血液、鼻涕、尿液、乳汁和组织细胞中(如肝、肾、淋巴组织、肠道等)。
从木瓜、芜青、大麦、无花果和卷心菜、萝卜等植物中也能分离出溶菌酶，其中以蛋清含量最高。
溶菌酶生理作用在生物体内溶菌酶具有抗菌消炎，抗病毒，增强机体免疫力的生理功能，还可激活血小板，改善组织局部血液循环障碍，分泌脓液，增强局部防卫功能，具有止血、消肿等作用。
它还可以作为一种宿主抵抗因子，对组织局部起保护作用2：溶菌酶的种类溶菌酶的研究最早是从尼科尔(Nicoile)1907年发表枯草杆菌溶解因子的报告开始的。
两年后，Laschtschenko指出：鸡卵白强烈抑菌作用是酶作用的结果。
1922年英国细菌学家弗莱明(Fleming)发现人的唾液、眼泪中存在这种能溶解细菌细胞壁的酶，因其具有溶菌作用，故命名为溶菌酶。
1937年由Abraham与Robinson从卵蛋白中最先分离出晶体溶菌酶，此后人们在人和动物的多种组织、分泌液及某些植物、微生物中也发现了溶菌酶的存在。
根据来源不同，将溶菌酶分为三类（1）动物源溶菌酶⏹动物源溶菌酶包括鸡蛋清溶菌酶及人和哺乳动物溶菌酶。
⏹鸡蛋清溶菌酶是目前研究和应用最多的，在鸡蛋清中约含有3.5%左右的酶，分子量为14000，其等电点在pH10.8左右，最适效应温度在50℃，化学性质稳定，pH在1.2～11.3之间改变时对酶结构影响很小，pH在4～7范围内100℃处理1min仍有近100%的活力，在210℃条件下加热1.5h仍具有活性。
鸡蛋清溶菌酶在碱性环境条件下稳定性较差，分解G+细菌，但对G-细菌不起作用。
研究表明其它鸟类蛋清溶菌酶也是由129个氨基酸残基组成，但其排列顺序和鸡蛋清溶菌酶不同，并且活性部位也不相同。
溶菌酶的名词解释溶菌酶是一种存在于细菌、动物和植物等生物体内的酶类物质，具有分解细菌细胞壁的能力。
这种酶广泛存在于自然界中，对于维持生态平衡和机体免疫防御方面都起着重要作用。
在这篇文章中，我们将详细探讨溶菌酶的特性、功能和应用。
一、溶菌酶的特性溶菌酶是一种水解酶，主要通过水解β-1,4-糖苷键的酶解作用，切断细菌细胞壁的纤维素和肽聚糖链。
溶菌酶可以依据其作用对象分为两类：1）内源性溶菌酶：存在于许多生物体内，如人体分泌的唾液、眼泪、鼻涕中，以及动物和植物体内的细胞和体液中；2）外源性溶菌酶：来自于环境中，如一些细菌和真菌分泌的溶菌酶。
溶菌酶的分子量通常在10,000至20,000道尔顿之间，具有抗菌谱较广的特点。
它是一种相对稳定、热稳定性较好且在酸性条件下活性仍保持较高的酶类物质。
二、溶菌酶的功能溶菌酶在生物体内扮演着重要的角色，具有多种功能。
1）免疫防御：溶菌酶在机体免疫系统中起到重要的作用。
当细菌感染机体时，免疫细胞会释放溶菌酶来破坏细菌的细胞壁，从而抑制其生长和扩散。
这对于维持机体的免疫稳态具有至关重要的意义。
2）消化道健康：人体消化道中存在着多种细菌，其中一些是有益的菌群。
溶菌酶可以促进这些有益菌的生长和繁殖，维护消化道健康。
同时，它还能降低有害菌在消化道内的数量，减少感染和疾病的风险。
3）食品工业应用：由于溶菌酶对细菌具有特异性的杀菌作用，它在食品工业中具有广泛的应用前景。
比如，将溶菌酶应用于食品加工中，可以延长食品的保质期，改善产品的质量和卫生安全性。
三、溶菌酶的应用溶菌酶的研究和应用领域非常广泛，涉及生物医药、食品工业、环境科学等多个领域。
1）生物医药领域：溶菌酶已被广泛应用于临床医学中，特别是在抗生素研发和治疗上。
由于细菌在抗生素中产生耐药性的情况日益严重，溶菌酶作为一种具有独特杀菌作用的物质，被认为是改善抗生素疗效的有力补充。
此外，溶菌酶还可用于细菌感染的快速诊断和疗效评估。
2）食品工业领域：溶菌酶在食品加工过程中的应用正在得到重视。
高考溶菌酶常考知识点溶菌酶是一种可以破坏细菌细胞壁的酶类物质。
在高考生物考试中，溶菌酶是一个常见的知识点。
本文将介绍溶菌酶的基本概念、作用机理、应用领域以及相关实验方法。
一、溶菌酶的基本概念溶菌酶也被称为葡萄球菌溶菌酶，是一种能够裂解葡萄球菌细胞壁的酶类物质。
它主要存在于人类和动物体内的各种组织和分泌物中，是一种天然的防御机制。
溶菌酶是由细菌、真菌、植物和动物等生物体产生的一类酶，具有广泛的生物学活性。
二、溶菌酶的作用机理溶菌酶的作用机理主要是通过破坏细菌细胞壁而导致细菌死亡。
它能够降低细菌细胞壁的完整性，导致内部渗漏和细胞内容物外泄，最终导致细胞溶解。
在免疫防御中，溶菌酶可以识别病原菌细胞壁上的特定抗原，从而发挥抗菌作用。
三、溶菌酶的应用领域溶菌酶在医药领域具有广泛的应用价值。
首先，它可以作为一种抗菌剂用于治疗细菌感染性疾病。
其次，溶菌酶还可以作为一种重要的实验工具，用于细菌分子生物学研究中，如基因工程、DNA重组等领域。
此外，溶菌酶还广泛应用于食品工业、饲料工业、环境保护等领域。
四、溶菌酶相关的实验方法在研究溶菌酶时，有几种常用的实验方法可以用来检测其活性和测定其浓度。
首先是溶菌酶活性的检测，常用的方法有酶活性测定法和酒石酸盐凝胶电泳法。
其次是溶菌酶浓度的测定，常用的方法有比色法、生物学活性测定法和免疫学测定法。
五、总结通过对溶菌酶的基本概念、作用机理、应用领域和相关实验方法的介绍，可以看出溶菌酶在生物学领域中具有重要的研究和应用价值。
对于高考生物考试来说，了解溶菌酶的相关知识点，有助于理解细菌的抵抗机制以及抗菌药物的开发和应用。
同时，掌握溶菌酶相关实验方法，可以对细菌研究提供有力的实验手段。
本文对高考溶菌酶的常考知识点进行了概括性的介绍，希望对广大考生有所帮助。
在备考过程中，建议考生加强对溶菌酶相关知识的学习和理解，注重实验方法的掌握，提高解题能力和实验操作水平。
祝愿各位考生取得优异的成绩！。
高中生物溶菌酶知识点总结大全溶菌酶是一种在生物体中广泛存在的酶类，它在高中生物课程中占有重要地位，因为其在生物防御机制中的作用以及在科学研究中的应用。
本文将对溶菌酶的结构、功能、分类、生物学意义以及在工业和医学上的应用进行详细的总结。
一、溶菌酶的结构溶菌酶是一种基本不受糖基化影响的酶，其结构主要由氨基酸序列决定。
人类溶菌酶由130个氨基酸残基组成，具有一个明显的β-折叠结构。
这种结构使得溶菌酶能够紧密地结合到细菌细胞壁的多糖上，从而破坏细胞壁的结构完整性。
二、溶菌酶的功能溶菌酶的主要功能是作为生物体的防御机制，对抗外来细菌的侵袭。
它通过水解细菌细胞壁中的N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡萄糖之间的β-1,4-糖苷键，导致细胞壁破裂，细菌最终溶解死亡。
这种抗菌作用对于人体的免疫系统尤为重要，尤其是在皮肤和黏膜表面，溶菌酶能够帮助抵御病原体的入侵。
三、溶菌酶的分类根据溶菌酶的来源和特性，可以将溶菌酶分为几类：1. 鸡蛋溶菌酶：从鸡蛋清中提取，是最常用的溶菌酶之一。
2. 人类溶菌酶：存在于人的唾液、泪液和其他体液中，对维护人体健康起到重要作用。
3. 植物溶菌酶：在某些植物中也发现有溶菌酶的存在，如菠萝和木瓜。
4. 微生物溶菌酶：由某些微生物产生，用于对抗其他微生物。
四、生物学意义溶菌酶在生物体中具有重要的生物学意义。
首先，它是天然免疫系统的一部分，帮助生物体抵御细菌感染。
其次，溶菌酶还能够调节炎症反应，因为它能够影响免疫细胞的活性。
此外，溶菌酶的存在也能够帮助生物体清除死亡的细胞和细胞碎片，维持组织的健康状态。
五、工业和医学应用溶菌酶在工业和医学领域有着广泛的应用。
在工业上，溶菌酶可用于食品保鲜，防止食品变质和延长保质期。
在医学上，溶菌酶可用于治疗某些细菌感染，尤其是在对抗生素有耐药性的细菌面前，溶菌酶提供了另一种治疗选择。
此外，溶菌酶也被用于化妆品和清洁产品中，利用其抗菌特性来保持产品的卫生和安全性。
六、溶菌酶的提取和纯化溶菌酶的提取通常采用物理和化学方法相结合的方式。
溶菌酶配制
溶菌酶又称胞壁质酶或N-乙酰胞壁质聚糖水解酶，是一种能水解致病菌中黏多糖的碱性酶，是一种具杀菌作用的天然抗感染物质，具有抗菌、抗病毒、抗炎、增强抗生素疗效及加快组织恢复的作用。
那么你知道溶菌酶如何配制吗？下面介绍一下溶菌酶配置。
【材料】
1•无菌 PBS ( pH6.4 ， 1/15mol/L )， 10×100 试管，试管架，无菌平皿，打孔器，微量加样器，分光光度计，水浴箱，温箱等。
【方法】
1. 菌液配制：将 PBS 加入枯草芽胞杆菌斜面，置室温5-10 分钟后制成菌悬液；在波长 640nm 处，测定菌悬液的浓度，并将菌液浓度调至透光率 30-40% 。
2. 溶菌酶配制：称取溶菌酶标准品，用 PBS 配成 1000 m g/ml ，置冰箱冻存，等使用时再稀释成 100m g/ml 、 50 m g/ml、 25 m g/ml和 10 m g/ml等详细规格。
以上就是溶菌酶的配置，注意一定要在无菌的情况下配置，否则会失败。
1922年，英国细菌学家Fleming发现人的唾液、眼泪中存在有溶解细菌细胞壁的酶，因其具有溶菌用，故命名为溶菌酶。
溶菌酶广泛地分布于自然界中，在人的组织及分泌物中可以找到，动物组织中也有，以鸡蛋清中含量最多。
其他植物组织及微生物细胞中也存在[1]。
它是由动物特定细胞内的核糖体上合成的一种蛋白酶，分泌到细胞外杀死细菌的。
它存在于卵清、唾液等生物分泌液中，催化细菌细胞壁肽聚糖N-乙酰氨基葡糖与N-乙酰胞壁酸之间的1，4-β-糖苷键水解的酶。
它可以溶解掉细菌的细胞壁，杀死细菌。
由于溶菌酶能够选择性地分解微生物的细胞壁，并且自身没有毒害，因此作为一种天然、安全的杀菌剂和防腐剂，在食品工业、医药制剂、日用化工等行业被普遍重视。
随着开发和应用研究的进一步深入，溶菌酶的发展前景将会十分广阔。
下面主要陈述溶菌酶的一些基本情况及其在食品工业中的应用。
在食品工业中，溶菌酶是无毒的蛋白质，能选择性地使目标微生物细胞壁溶解而使其失去生理活性，而食品中的其他营养成分几乎不会造成任何损失。
因此，它可以安全地替代有害人体健康的化学防腐剂(如苯甲酸及其钠盐等)，以达到延长食品货架期的目的，是一种很好的天然防腐剂。
现已广泛应用于水产品、肉食品、蛋糕、清酒、料酒及饮料中的防腐。
1 溶菌酶的分类溶菌酶按其所作用的微生物不同分两大类，即细菌细胞壁溶菌酶和真菌细胞壁溶菌酶。
真菌细胞壁溶菌酶包括酵母菌细胞壁溶解酶和霉菌细胞壁溶解酶。
1.1 细菌溶菌酶细菌溶菌酶通常可分为三大类：N-乙酰氨基己糖苷酶，它催化水解肽聚糖中糖骨架中的β(1→4)糖苷键；N-乙酰胞壁酰-丙氨酸酰胺酶，它催化裂解肽聚糖中糖基与肽基；内肽酶，它催化裂解肽聚糖肽桥中的肽键。
1.2 真菌溶菌酶真菌溶菌酶主要包括几丁质酶和β-葡聚糖酶。
1.2.1 几丁质酶虽然一些外几丁质酶(exochitinases；EC3．2．1．30)也表现出抗真菌的特性，但抗真菌的几丁质酶主要是内几丁质酶(endochitinases；EC3．2．1．14)。
人们已经研究了许多来自于植物和微生物的几丁质酶，并对有些几丁质酶抑制真菌生长/裂解真菌细胞的作用进行了研究。
科学家们首先在植物中发现了几丁质酶的抗真菌作用，这类几丁质酶可以对抗侵入植物体的真菌病原体。
微生物几丁质酶主要是由链霉菌属、杆菌和大多数真菌产生的。
细菌分泌几丁质酶主要用于真菌细胞壁的降解和重组，但在大多数产几丁质酶的真菌中，此酶主要用于真菌细胞壁的成型过程。
只有在一些特定的寄生霉菌中，如Trichodermaharzianum、APhanocladium album和Gliocladium vixens中，胞外几丁质酶和β-葡聚糖酶用来附着和降解目的菌丝。
这些抗真菌的几丁质酶与植物几丁质酶相似，多为内几丁质酶。
由于肽聚糖和甲壳质的糖骨架具有相似的结构，因此，一些几丁质酶也具有溶菌酶活性。
1.2.2 β-葡聚糖酶β-葡聚糖酶(β-glucanases；EC 3．2．1．39)具有抗真菌作用主要是因为它能水解β(1→3)糖苷键。
研究表明：β(1→3)葡聚糖酶对几丁质降解真菌细胞壁具有显著的协同作用。
如将纯化的几丁质酶和β-葡聚糖酶合用，抗灰色葡萄孢(Botrytis cinera)的作用提高了10倍。
内葡聚糖酶与外葡聚糖酶、不同内葡聚糖酶间也具有协同抗真菌作用。
因为许多植物性食品中含有β-葡聚糖成分，它对维持产品的组织性、黏度和外观都有重要作用，将β-葡聚糖酶加入这类食品，可能会引起不良影响。
真菌的细胞壁主要组分为几丁质和β-葡聚糖，但一些真菌和大多数酵母细胞壁含有其他类型的多糖(甘露聚糖、α-葡聚糖和纤维素)，因此，甘露聚糖酶、α-葡聚糖酶也可作为抗真菌的酶类应用于食品工业。
2 溶菌酶的结构溶菌酶相对分子质量为14.6×103，由129个氨基酸组成的单肽链蛋白质，含有4对二硫键。
溶菌酶分子近椭圆形，大小4.5nm×3.0nm×3.0nm。
它的构象比较复杂，α螺旋仅占25%，在分子的一些区域有伸展着的β片层构象。
不同来源的溶菌酶组成一级结构的氨基酸数量是相同的，但多肽链上某些个别氨基酸有差异，因此来源于不同种属(如噬菌体、番木瓜、鸟类、鸡、鼠、狗、人类)的溶菌酶或同一种属不同脏器(如兔的肝、脾、鼠的脾、肾)的溶菌酶分子量各不相同。
1963年科学家测定了鸡蛋清溶菌酶的一级结构，它是由129个氨基酸残基组成的单一多肽链，分子中含有八个半肌氨酸，多肽链折叠使两两半胱氨基酸相互靠近形成了四对二硫键。
多肽链内的35位谷氨酸残基与52位的天冬氨基酸与酶的活性有关，多肽链的氨基末端是赖氨酸残基，羧基末端是亮氨酸残基。
一级结构多肽链经盘绕，折叠形成含有α—螺旋和β—片层状的二级结构。
此酶的三级结构是在二级结构单元的基础上在经盘绕成紧密折叠的椭球结构；在此结构中含有三段α—螺旋，另有一部分自身回折成一段反平行的β—片层状，其余肽链为无规线圈，在此酶椭球形结构中，由于在二级结构的肽链生成后，在无规线圈处自身折叠时，几乎所有的氨基酸侧链上的极性亲水基团都朝向外，处于球形分子的表面，而几乎所有的疏水基团则避开水而聚集在分子的内部。
此酶外形上有一个明显裂隙，这是溶菌酶的活性中心[2]。
3 溶菌酶的作用机制溶菌酶是一种葡糖苷酶，能催化水解NAM的C1和NAG的C4之间的糖苷键，但不能水解NAGC1和NAMC4之间的β（1-4）糖苷键[2]。
几丁质是甲壳类动物甲壳中所含的多糖，仅由NAG残基通过β（1-4）糖苷键连接而成，几丁质也是溶菌酶的底物。
溶菌酶的内部几乎全部是非极性的。
疏水的相互作用在溶菌酶的折叠构象中起重要作用。
在溶菌酶分子的表面，有一个比较深的裂缝，其大小恰好能容纳多糖底物的6个单糖，这是溶菌酶的活性部位。
溶菌酶是一种碱性球蛋白，分子中碱性氨基酸、酰胺残基和芳香族氨，酸的比例较高，酶的活动中心是天冬氨酸和谷氨酸。
溶菌酶是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶，称包胞壁质酶或N-乙酰胞壁质聚糖水解酶，它专一地作用于肽多糖分子中N-乙酰胞壁酸与N-乙酰氨基葡萄糖之间的β-1，4键，从而破坏细菌的细胞壁，使之松驰而失去对细胞的保护作用，最终使细菌溶解死亡。
也可以直接破坏革兰氏阳性菌的细胞壁，而达到杀菌的作用，这主要是因为革兰氏阳性细菌的细胞壁主要是由胞壁质和磷酸质组成，其中胞壁质是由杂多糖和多肽组成的糖蛋白，这种多糖正是由N-乙酰胞壁酸与N-乙酰氨基葡萄糖之间的β-1，4键联结的。
对某些革兰氏阴性菌，如埃希氏大肠杆菌，伤寒沙门氏菌，也会受到溶菌酶的破坏。
溶菌酶是母乳中能保护婴儿免遭病毒感染的一种有效成分，它能通过消化道而保持其活性状态，溶菌酶还可以使婴儿肠道中大肠杆菌减少，促进双歧杆菌的增加，还可以促进蛋白质的消化吸收。
溶菌酶能有效地水解细菌细胞壁的肽聚糖，其水解位点是N-乙酰胞壁酸(NAM)的1位碳原子和N-乙酰葡萄糖胺(NAG)的4位碳原子间的β-1.4糖苷键。
肽聚糖是细菌细胞壁的主要成份，它是由NAM、NAG和肽“尾”(一般是4个氨基酸)组成，NAM与NAG通过β-1.4糖苷键相连，肽“尾”则是通过D-乳酰羧基连在NAM的第3位碳原子上，肽尾之间通过肽“桥”(肽键或少数几个氨基酸)连接，NAM、NAG、肽“尾”与肽“桥”共同组成了肽聚糖的多层网状结构，作为细胞壁的骨架，上述结构中的任何化学键断裂，皆能导致细菌细胞壁的损伤。
对于革兰氏阳性菌（G+），如藤黄微球菌、枯草杆菌或溶壁微球菌等，与革兰氏阴性菌(G-)，如大肠杆菌、变形杆菌、痢疾杆菌、肺炎杆菌等，其细胞壁中肽聚糖含量不同，G+细菌细胞壁几乎全部由肽聚糖组成，而G-细菌只有内壁层为肽聚糖，因此，溶菌酶对于破坏G+细菌的细胞壁较G-细菌强。
4 在食品工业中的应用由于溶菌酶本身是一种天然蛋白质，无毒副作用，因此被认为是一种很安全的食品添加剂。
由于其具有选择性抑菌的特点，目前已被许多国家和组织批准为食品防腐剂或保鲜剂使用。
广泛应用于水产品、肉食品、蛋糕、清酒、料酒及饮料中的防腐;还可以添加入乳粉中，使牛乳人乳化，以抑制肠道中腐败微生物的生存，同时直接或间接地促进肠道中双歧杆菌的增殖。
此外，还能利用溶菌酶生产酵母浸膏和核酸类调味料等。
食品腐败时，早期出现的微生物通常是该食品特有的微生物。
如果通过某种手段杀死或抑制这些特定微生物生长，便能延长食品的保质期。
近年来发现，化学合成杀菌剂都有一定的毒性，因此不宜向食品中添加。
所以，用安全性高的溶菌酶进行食品防腐将与日俱增[4]。
4.1 用于水产类制品的应用溶菌酶本身是一种无毒、无害的蛋白质，且具有一定的保健作用，可以选择性地、有目的地杀灭微生物而不作用于食品中的其他物质，保证食品原有营养成分不受损失。
对革兰阳性菌中的枯草杆菌、耐辐射微球菌有强力分解作用。
对大肠埃希菌、普通变形菌和副溶血性弧菌等革兰阴性菌也有一定程度溶解作用。
其最适作用浓度为0.05%，与植酸、聚合磷酸盐、甘氨酸等配合使用，能够有效提高其防腐效果，可用于水产类保鲜与防腐。
该保鲜剂完全采用安全、无毒、天然的物质科学地配合组成，它的保质效果可以延长冷却肉的保质期1～4倍。
该保鲜剂可以耐受95℃以下的温度，并保持性质稳定。
因此，可以将其添加到原料肉中，进行低温加热(80℃左右)，使用浓度为肉重的0.05％～0.01％，使用方法为在肉块进行滚揉或进行斩拌时加入，但是要注意的问题是在低温肉制品热加工中，加工的温度不要超过95℃。
4.2 在乳制品中的应用溶菌酶是一种非特异性免疫因子，可对肠道中腐败性微生物有特殊的杀灭作用，同时直接或间接地促进肠道中双歧杆菌的增殖，是婴儿食品中的抗菌蛋白，是一种必需的添加因子。
溶菌酶在婴儿体内可以直接或间接地促进婴儿肠道内双歧杆菌的增殖；可以促进婴儿胃肠内乳酪蛋白形成微细凝乳，延长在肠道停留时问，有利于婴儿消化吸收；可以促进人工喂养婴儿肠道细菌菌群的正常化；它还能够强化血清灭菌蛋白、球蛋白等体内防御因子，以增强对感染的抵抗力，特别是对早产婴儿有预防体重减轻和消化器官疾病及增加体重的功效，是婴儿食品及配方奶粉等的良好添加剂。
溶菌酶特别适合于巴氏杀菌奶的防腐，一般在包装前加入300～600ppm。
另外，在奶酪加工中添加一定量的溶菌酶可以防止中后期奶酪的后期起泡、风味变差及不影响奶酪老化过程中奶酪基液的品质，同时，还能起到抑菌作用，不至引起酪酸发酵，这是其他防腐剂所无法比拟的。
另外,牛乳中溶菌酶含量远远低于人乳现在实验表明将溶菌酶添加到牛乳及其制品中!可使牛乳人乳化!可满足婴幼儿对乳制品的要求[5]。
4.3 在酒及饮料防腐中的应用用溶菌酶代替水杨酸，用于日本清酒的防腐取得了很好的成效。
清酒乙醇含量为15％～17％(体积分数)，大部分微生物不能生存，但有一种乳酸菌则能生长，并引起产酸和产生臭味。
