蛋白质化学 PPT课件
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第5章蛋白质化学-蛋白质的三维结构ppt课件
二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽 链(亚基)，彼此借次级键相连，形成一定的空间结 构，称为四级结构。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基 或亚单位(subunit)，亚基可以相同，亦可以不同。 四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
(二)亚基的缔合
血红蛋白（Hb)是四个亚基缔合而成，聚合动力：疏 水作用（主要），二硫键，离子键，氢键等。
纤维状蛋白质是结构蛋白,含大量的α-螺旋， β-折叠片，整个分子呈纤维状,广泛分布于脊椎和 无脊椎动物体内，起支架和保护作用。角蛋白来 源于外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤的衍生物:发, 毛,鳞,羽,翮,甲,蹄,角,爪,啄等.角蛋白可分为α-角 蛋白和β- 角蛋白。
α-角蛋白，如毛发中主要蛋白质。β-角蛋白， 如丝心蛋白。
结构域间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的 出入口
三、蛋白质三级结构
(一).三级结构的特点 (二). 肌红蛋白(Mb)的构象 (三). 一级结构与三级结构的关系 (四).维持三级结构的作用力
(一)三级结构的特点
一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排 布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间 排列。大多数蛋白质的三级结构为 球状或近似球 状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布 于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形 结构的内部，形成疏水的核心。
三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活 性中心或部位，即蛋白质分子表面形成了某些发挥生物学 功能的特定区域。
（三） 一 级 结 构 与 三 级 结 构 的 关 系
四、寡聚蛋白的四级结构
(一)寡聚蛋白的概念 (二)亚基的聚合 (三)亚基的空间排布 (四)血红蛋白（Hb)的构象
(一) 寡聚蛋白的概念
主要的化学键 包括：疏水键、 离子键、氢键 和 范德华力等。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基 或亚单位(subunit)，亚基可以相同，亦可以不同。 四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
(二)亚基的缔合
血红蛋白（Hb)是四个亚基缔合而成，聚合动力：疏 水作用（主要），二硫键，离子键，氢键等。
纤维状蛋白质是结构蛋白,含大量的α-螺旋， β-折叠片，整个分子呈纤维状,广泛分布于脊椎和 无脊椎动物体内，起支架和保护作用。角蛋白来 源于外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤的衍生物:发, 毛,鳞,羽,翮,甲,蹄,角,爪,啄等.角蛋白可分为α-角 蛋白和β- 角蛋白。
α-角蛋白，如毛发中主要蛋白质。β-角蛋白， 如丝心蛋白。
结构域间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的 出入口
三、蛋白质三级结构
(一).三级结构的特点 (二). 肌红蛋白(Mb)的构象 (三). 一级结构与三级结构的关系 (四).维持三级结构的作用力
(一)三级结构的特点
一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排 布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间 排列。大多数蛋白质的三级结构为 球状或近似球 状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布 于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形 结构的内部，形成疏水的核心。
三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活 性中心或部位，即蛋白质分子表面形成了某些发挥生物学 功能的特定区域。
（三） 一 级 结 构 与 三 级 结 构 的 关 系
四、寡聚蛋白的四级结构
(一)寡聚蛋白的概念 (二)亚基的聚合 (三)亚基的空间排布 (四)血红蛋白（Hb)的构象
(一) 寡聚蛋白的概念
主要的化学键 包括：疏水键、 离子键、氢键 和 范德华力等。
人教版高中化学选修五4.3 蛋白质 课件(共27张PPT)
资料
分子式：C3H6N6 含氮量：66.7％
各个品牌奶粉中蛋白质含量为15-20%， 蛋白质中含氮量平均为16%。以某合 格牛奶蛋白质含量为2.8%计算，含氮 量为0.44%，某合格奶粉蛋白质含量 为18%计算，含氮量为2.88%。而三 聚氰胺含氮量为66.7%，是牛奶的151 倍，是奶粉的23倍。每100g牛奶中添 加0.1克三聚氰胺，就能提高0.4%蛋 白质! 资料
医生在把管道插进病 人身体以便抽血液，同 时将甘油溶剂代替血液 注入到血管中去
体温被降到零下196摄氏度大约需要5天。这些冷 冻人体身上都包裹着一层锡箔，当去掉锡箔时，可 看到每具人体的体表都凝聚着一层液氮的寒霜
动物性蛋白质： 鸡、鸭、鱼、肉等 蛋白质来源
植物性蛋白质： 谷类、豆类、蔬菜、 水果、菌类等
而多数食品均为氨基酸构成不平衡，所以蛋白质 营养价值就受到影响。 如玉米中亮氨酸过高影响了异亮氨酸的利用； 小米中精氨酸过高，影响了赖氨酸的利用。 因此以植物性为主的膳食，应注意食物的合理搭 配，协调氨基酸构成比例的不平衡。 如将谷物类与豆类混食，制成黄豆玉米粉、黄豆 小米粉等，可提高蛋白质的利用率和营养价值。
资料：蛋白质的主要功能和作用
调节功能：胰岛素调节糖的代谢 催化功能：如淀粉酶、胃蛋白酶的催化作用 运输功能：如血红蛋白输送氧 传递功能：如叶绿体传递能量——光合作用 运动功能：如肌肉的运动 免疫功能：如免疫球蛋白 保护功能：如指甲、头发、蹄角等 致病功能：如病毒蛋白可致病 毒害功能：如毒蛋白
南方网讯 5月10日4个 月大的男婴刘金鹏进入 湖南儿童医院治疗,被确 诊为患有重度营养不良 症的“大头娃娃”，医 院曾一度向家属下达了 病危通知。
思考：2.氨基酸和蛋白质怎样转化？ 氨基酸
化学蛋白质课件
结构成分
许多细胞器和细胞结构中的重要成 分是蛋白质，如细胞膜、染色体、 肌纤维等。
免疫防御
免疫球蛋白是机体免疫防御的重要 物质，可以识别和清除外来抗原， 介导免疫应答。
02
蛋白质的分类
膜蛋白
1 2
膜整合蛋白
与脂质层紧密结合，参与细胞识别、细胞通讯 和物质转运等功能。
跨膜蛋白
跨越脂质双层，具有信号转导、离子通道和转 运等功能。
3
外周膜蛋白
与脂质层非共价结合，参与细胞黏附、细胞信 号转导等功能。
胞内蛋白
细胞骨架蛋白
包括微管、微丝和中间纤维，参与细胞形态维持、细胞运动和物质运输等功能。
细胞连接蛋白
包括锚定连接和黏着连接，参与细胞间相互作用和信号转导等功能。
细胞内酶和辅助蛋白
参与细胞内的化学反应和能量转换等过程。
分泌蛋白
激素蛋白
自身免疫性疾病相关蛋白质
某些自身免疫性疾病，如类风湿关节炎、系统性红斑狼疮等，是由于机体对某些正常蛋白 质产生免疫应答，导致免疫损伤和疾病发生。
蛋白质在药物研发中的应用
01
蛋白质药物
利用蛋白质作为药物分子，可开发出治疗多种疾病的特效药物，如单
克隆抗体药物、重组蛋白药物、疫苗等。
02 03
药物靶点
蛋白质在细胞信号转导、细胞周期调控、免疫应答等生理过程中发挥 重要作用，针对这些蛋白质开发出的药物能够直接作用于疾病发生的 各个环节。
这些修饰方式也参与细胞信号转导、基因调控和细胞周期调控
03
等多种生物学过程。
06
蛋白质与疾病的关系
异常蛋白质与疾病的关系
肿瘤标志物
一些异常蛋白质，如癌胚抗原、甲胎蛋白等，可以在癌症发生时出现，用于肿瘤的早期诊 断和预后评估。
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
蛋白质和核酸化学PPT课件.ppt
试问100g大豆中含蛋白质多少克？
▪ 2. 用凯氏微量定氮法测得0.2ml血清中含
氮2.1mg，问100ml血清中含蛋白质多少克？
二、蛋白质的基本单位—氨基酸
▪ 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 ▪ 20标准氨基酸 ▪ 氨基（-NH2）和羧基（-COOH）
COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
2.空间结构与功能的关系
▪ 蛋白质的空间
结构一旦改变 就会影响蛋白 质的生物活性。
▪ （如右图）牛
核糖核酸酶的 空间结构与功 能。
•牛脑海绵状病，简称BSE。1985年4月，医学家 们在英国发现了一种新病，专家们对这一世界 始发病例进行组织病理学检查，并于1986年11 月将该病定名为BSE，首次在英国报刊上报道。 •食用被疯牛病污染了的牛肉、牛脊髓的人，有 可能染上致命的克罗伊茨费尔德—雅各布氏症 （简称克－雅氏症），其典型临床症状为出现 痴呆或神经错乱，视觉模糊，平衡障碍，肌肉 收缩等。病人最终因精神错乱而死亡。 医学 界对克－雅氏症的发病机理还没有定论，也未 找到有效的治疗方法。
(1)
(2)
（二）
一级结构是空间结构的基础。结构与功能密切相关，蛋白质的一级 结构一旦确立，其空间结构以及生理功能也基本确立。
四、蛋白质的空间结构
▪ 多肽链需通过各种方式卷曲成特定的空间
结构。蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分 子内部原子形成一定的空间排布及相互关 系，称为蛋白质的构象，即空间结构。
（2）分子病
——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与 正常有所不同的遗传病。
镰状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。
▪ 2. 用凯氏微量定氮法测得0.2ml血清中含
氮2.1mg，问100ml血清中含蛋白质多少克？
二、蛋白质的基本单位—氨基酸
▪ 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 ▪ 20标准氨基酸 ▪ 氨基（-NH2）和羧基（-COOH）
COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
2.空间结构与功能的关系
▪ 蛋白质的空间
结构一旦改变 就会影响蛋白 质的生物活性。
▪ （如右图）牛
核糖核酸酶的 空间结构与功 能。
•牛脑海绵状病，简称BSE。1985年4月，医学家 们在英国发现了一种新病，专家们对这一世界 始发病例进行组织病理学检查，并于1986年11 月将该病定名为BSE，首次在英国报刊上报道。 •食用被疯牛病污染了的牛肉、牛脊髓的人，有 可能染上致命的克罗伊茨费尔德—雅各布氏症 （简称克－雅氏症），其典型临床症状为出现 痴呆或神经错乱，视觉模糊，平衡障碍，肌肉 收缩等。病人最终因精神错乱而死亡。 医学 界对克－雅氏症的发病机理还没有定论，也未 找到有效的治疗方法。
(1)
(2)
（二）
一级结构是空间结构的基础。结构与功能密切相关，蛋白质的一级 结构一旦确立，其空间结构以及生理功能也基本确立。
四、蛋白质的空间结构
▪ 多肽链需通过各种方式卷曲成特定的空间
结构。蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分 子内部原子形成一定的空间排布及相互关 系，称为蛋白质的构象，即空间结构。
（2）分子病
——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与 正常有所不同的遗传病。
镰状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。
4.2蛋白质 课件(共26张PPT)高二下学期化学人教版(2019)选择性必修3
5.酶的应用：
（1）淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业；（2）蛋白酶应用于医药、制革等工业；（3）脂肪酶应用于脂肪水解、羊毛脱脂等；（4）酶还可用于疾病的诊断。
同学们再见！
授课老师：
时间：2024年9月15日
变化实质
物理变化(溶解度降低)
化学变化(蛋白质性质改变)
变化过程
可逆
不可逆
用途
分离、提纯蛋白质
杀菌、消毒
⑤显色反应 含有苯环的蛋白质遇浓硝酸会有白色沉淀产生，加热后沉淀变黄色。
实验操作
实验现象
结论
加入浓硝酸生成白色沉淀，加热后，沉淀变黄
含有苯环的蛋白质(天然蛋白质都含苯环)沾上浓硝酸会出现黄色，可用于检验蛋白质。
4.对映异构： α-氨基酸除甘氨酸外，一般均含有连接4个不同原子或原子团的手性碳原子，具有对映异构体。5.存在： 组成生物体内蛋白质的氨基酸一般只有20种，其中必需氨基酸有8种。6.命名：
H2N—CH2COOH
甘氨酸
丙氨酸
谷氨酸
氨基乙酸
2-氨基丙酸
2-氨基戊二酸
苯丙氨酸
⑥蛋白质灼烧有烧焦羽毛气味。
5.蛋白质的用途（1）食物（人类必须的营养物质）（2）工业原料：动物的毛、蚕丝 (纺织原料)动物的皮 (皮革)动物的骨、皮、蹄 (动物胶)牛奶中的酪素 (酪素塑料)
三.酶
1.定义： 酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机化合物，其中绝大多数是蛋白质。2.来源：3.功能：
1.定义： 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子(天然有机高分子化合物)。2.元素组成： 蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素。其溶液具有胶体的某些性质。
（1）淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业；（2）蛋白酶应用于医药、制革等工业；（3）脂肪酶应用于脂肪水解、羊毛脱脂等；（4）酶还可用于疾病的诊断。
同学们再见！
授课老师：
时间：2024年9月15日
变化实质
物理变化(溶解度降低)
化学变化(蛋白质性质改变)
变化过程
可逆
不可逆
用途
分离、提纯蛋白质
杀菌、消毒
⑤显色反应 含有苯环的蛋白质遇浓硝酸会有白色沉淀产生，加热后沉淀变黄色。
实验操作
实验现象
结论
加入浓硝酸生成白色沉淀，加热后，沉淀变黄
含有苯环的蛋白质(天然蛋白质都含苯环)沾上浓硝酸会出现黄色，可用于检验蛋白质。
4.对映异构： α-氨基酸除甘氨酸外，一般均含有连接4个不同原子或原子团的手性碳原子，具有对映异构体。5.存在： 组成生物体内蛋白质的氨基酸一般只有20种，其中必需氨基酸有8种。6.命名：
H2N—CH2COOH
甘氨酸
丙氨酸
谷氨酸
氨基乙酸
2-氨基丙酸
2-氨基戊二酸
苯丙氨酸
⑥蛋白质灼烧有烧焦羽毛气味。
5.蛋白质的用途（1）食物（人类必须的营养物质）（2）工业原料：动物的毛、蚕丝 (纺织原料)动物的皮 (皮革)动物的骨、皮、蹄 (动物胶)牛奶中的酪素 (酪素塑料)
三.酶
1.定义： 酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机化合物，其中绝大多数是蛋白质。2.来源：3.功能：
1.定义： 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子(天然有机高分子化合物)。2.元素组成： 蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素。其溶液具有胶体的某些性质。
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸，酮酸脱羧成醛， 放出CO2、NH3，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
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生物体内的氨基酸类别
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有 氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟 脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
精氨酸 （Arg,R）
杂环 氨基酸
组氨酸 （His,H）
杂环氨基酸
组氨酸 （His,H）
脯氨酸 （Pro,P）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
氨基酸的性质
(1)酸碱性质和等电点 (2)光学活性和光谱性质 (3)重要化学反应
•与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:用 于蛋白质N-端测定. •与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）： 用于 蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
意
图
四级结构
-折叠片
松散肽段 亚基
蛋白质的主要生理功能
蛋白质（protein）是生活细胞内含量最丰富、功能最 复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过 程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本 的命题。
生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动 的体现者，具有以下主要功能：
第一章 蛋白质化学
主要内容：介绍蛋白质的构件单位氨
基酸的结构、分类、性质及肽的概念，重点
讨论蛋白质的结构、性质以及结构和功能的
相互关系。
思考
目录
第一节 蛋白质通论
第二节 蛋白质的基本构件单位──氨基酸
第三节 蛋白质的一级结构和肽
第四节 蛋白质的三维结构
第五节 蛋白质的结构与功能的关系 第六节 蛋白质的重要性质
• 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定 • 成肽反应：氨基酸合成肽的反应基础
氨基酸的两性解离性质及等电点（pI）
R CH NH3+ COOH
pH< pI
净电荷为正
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R CH NH3+ COO
pH = pI
净电荷=0
+ OH+ H+ (pK´2)
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动， 此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
甘
氨
酸
滴
定
曲
线
一氨基一羧基AA的 等电点计算：
思考
第一节 蛋白质通论
一、蛋白质的元素组成与分类 二、蛋白质的大小和分子量 三、蛋白质的构象及结构的组织层次 四、蛋白质功能的多样性
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
白
质
二级结构
结 secondary structure
构 超二级结构 supersecondary structure
的
结构域
主
Structure doman
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋
-螺旋体
白
质
分
子
的
构 三级结构 象
示
pI=
pKபைடு நூலகம்1+pK´2 2
谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算
A
B
pK3
pH
pK3
pK2
pI
pH
pK2
pK1
pK1
pI
加入的OH-mL数
加入的OH-mL数
一氨基二羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´1+pK´2 2
二氨基一羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´2+pK´3 2
氨基酸光学活性和光谱性质
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr
一氨基一羧基ＡＡ
Arg、His
二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)
一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
非极性R基团氨基酸
不带电荷极性R基团氨基酸
带电荷R基团氨基酸
中性脂肪族氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸 （Ala,A）
缬氨酸 （Val,V）
亮氨酸 （Lue,L）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
异亮氨酸 （Ile,I）
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 甲硫氨酸 （Cys,C） （Met,M）
酸性氨基酸及酰胺
天冬氨酸 （Asp,D）
谷氨酸 （Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
碱性氨基酸
赖氨酸 （Lys,K）
据R基团 极性分类
非极性R基团AA（８种）
不带电荷（７种） 极性R基团AA
带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
据R基团化 学结构分类
据营养 学分类
据氨基、羧 基数分类
脂肪族ＡA （中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）
杂环ＡＡ(His、Pro)
芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
必需ＡＡ 非必需ＡＡ
人的必需氨基酸
催化功能；结构功能；调节功能；
防御功能；运动功能；运输功能；
信息功能；储藏功能 • • • • • •
第二节 蛋白质的基本构件单位─氨基酸
一、常见的蛋白质氨基酸的结构通式 二、二十种常见的蛋白质氨基酸分类及结构 三、不常见的蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸 四、氨基酸的性质 五、蛋白质的水解
-氨基酸的通式
1、旋光性：除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子 ，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。 2、紫外吸收光谱：参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸 (Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双 键系统，在紫外光区显示特征的吸收谱带，最大光吸收（max ）分别为280、275、和257nm。由于大多数蛋白质都含有这些 氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。 3、核磁共振（nuclear magnetic resonance,NMR）波谱：原子 核带有正电荷，只要自旋量子数不等于零，其行为就象饶轴自 旋的小磁体，因而能与外加磁场相互作用，产生核磁共振。例 如3H、13C、2H、14H、32P的核都属于这一类。
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的分类
根据分子 球状蛋白质 形状分类
纤维状蛋白质
根据组 简单蛋白质 成分类
结合蛋白质
根据功 能分类
活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、 保护和防御蛋白、受体蛋白…...）
非活性蛋白质（如硬蛋白、角蛋白）
简单蛋白质分类
结合蛋白质分类
蛋 一级结构 primary structure