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分享生物化学笔记，大家下载了慢慢看生物化学重点第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu谷氨酸和Asp天冬氨酸)；④碱性氨基酸(Lys赖氨酸、Arg精氨酸和His组氨酸二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
1.1.1蛋白质的结构与功能考点：组成蛋白质的20种氨基酸的类别、分类依据及几种特殊氨基酸的分类；氨基酸的理化性质、成肽反应及体内重要的生物活性肽；蛋白质的分类及分子结构；蛋白质的结构(包括一级结构与空间结构)与功能的关系；蛋白质的理化性质、分离纯化的基本方法及其原理；蛋白质一级结构的测定(即多肽链中氨基酸序列分析)和空间结构的测定。
重点：氨基酸的分类及理化性质，蛋白质的一级和空间结构及其与功能的关系，分离纯化蛋白质的原理和方法。
难点：蛋白质一级结构的测定，这也是众多研究者花费多年才解决的难题，我们只需弄清楚其要步骤及各步的基本原理和方法即可。
基本知识与理论：一、蛋白质的生物学功能(了解即可)蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，其主要的生物学功能是：（一）催化和调节能力某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。
某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。
（二）转运功能某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。
(三）收缩或运动功能某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。
如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。
（四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。
（五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。
(六）结构蛋白许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。
（七）其他功能如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。
二、蛋白质的分子组成（一）元素组成组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。
有些还含有少量磷或金属元素。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。
（二）氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。
第一章蛋白质的结构和功能一、蛋白质的元素组成：C、H、O、N，多数含S；各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%，测定生物样品含氮量公式：每克样品含氮克数·6.25·100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、20种编码氨基酸均属于L-a-氨基酸（除甘氨酸）氨基酸分类：1、非极性疏水性氨基酸2、极性中性氨基酸3、芳香族氨基酸（苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸）4、酸性氨基酸（天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu）5、碱性氨基酸（赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His）三、氨基酸的理化特性：1、氨基酸具有两性解离的性质氨基酸的等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸成兼性离子状态，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
PH>PI 阴离子PH<PI 阳离子PH=PI 电中性2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质含共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
四、蛋白质的分子结构：有什么样的一级结构就有什么样的空间结构有什么样的空间结构就有什么样的功能（一）一级结构：氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构化学键：肽键、二硫键（二）二级结构：包括a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规卷曲a-螺旋：右手螺旋，每 3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，两个氨基酸距离为0.15nm，肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固a-螺旋结构。
模体是具有特殊功能的超二级结构（三）三级结构：蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
蛋白质要想具有生物学功能，必须具有三级结构，反之，则不成立。
化学键：疏水键、氢键、范德华力结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能。
分子伴侣：ATP酶，保证蛋白质正确折叠。
（四）四级结构：每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键连接。
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。
生物化学占执业2.7%，16分第一节蛋白质的结构与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸结构与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸）饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸）（3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的(二)肽键与肽链氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。
二、蛋白质结构2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。
2、维持三级结构的化学键-----疏水键。
一级结构：-----肽键；序列。
二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒三级结构：-----亚基，整条肽链。
化学键-----疏水键四级结构：----一堆亚基。
---聚合※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构三、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。
2、蛋白质构象病（高级结构改变）：疯牛病、致死性家族性失眠症。
四、蛋白质的理化性质蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
（1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。
（2）凝固----变性后进一步发展的一种结果。
（3）蛋白质变性：可复性（血清白蛋白）和不可复性两种。
stearic acid硬脂酸，18酸oleic acid 18烯酸，油酸amphipathic两性的，两亲的fatty acid脂肪酸，通常有偶数个碳原子，有双键出现，一般为cis构型表示脂肪酸的方法：硬脂酸10:0 10个碳原子，0个不饱和度烯酸20:4cΔ5,8,11,14 20个碳原子，4个不饱和度，不饱和碳原子分别在从羧酸碳原子起的第5,8,11,14,20号碳原子上Glycerol甘油，丙三醇Fat 脂肪，是甘油和三分子脂肪酸反应生成（triacylglycerol，三酰甘油），用以产生能量，热量（恒温动物brown fat褐色脂肪），绝缘，防止热量散失Adipocyte脂肪细胞MFC mature fat cell; VSFC very small fat cellSaponification皂化，脂肪被强碱水解，产生脂肪酸盐，但会被硬水中的钙镁离子沉淀形成浮渣（scum），破坏乳化作用(emulsifying)Detergent 清洁剂sodium dodecyl sulfate (SDS)Wax 蜡由脂肪酸和长链醇酯化反应而成，完全不水溶，常用作防水，在海洋生物中，代替其他脂质来储存能量，碳链越长，饱和度越大，越稳定构成膜的脂质通常由一个大的头基连两条尾巴，形成圆柱状结构，双分子层通常6nm厚，两个头各1.5nm，疏水核心区约3nm厚。
Glycerophospholipid甘油磷脂，亲水磷酸头部（R3亲水）连两条疏水的脂肪酸Ceramide神经酰胺，脂肪酸和神经胺的氨基肽键连接Glycosphingolipid鞘糖脂cerebroside脑苷脂，脑细胞膜组成成分，ganglioside神经节苷脂，使切断GalNac的酶失效Glycoglycerolipid甘油糖脂在动物膜中少，但常见于植物和细菌膜中Cholesterol胆固醇许多动物膜的成分，通过庞大的结构影响膜的流动性peripheral membrane protein外周膜蛋白质，在膜的一边，分离后不影响膜结构integral membrane protein膜内在蛋白，深深植入双层膜中，分离后影响膜结构。
第四章糖类定义：糖类是多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
糖的分类单糖：不能水解的最简单糖类，是多羟基的醛或酮的衍生物（醛糖或酮糖）糖类化合物寡糖：由2—10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖多糖: 由多分子单糖或其衍生物所组成，水解后产生原来的单糖或其衍生物。
同多糖多糖杂多糖糖复合物糖类的生物学作用:∙作为生物体内的主要能源物质∙作为生物体的结构成分∙作为其它生物分子如氨基酸、核苷酸、脂等合成的前体∙作为细胞识别的信息分子4.1 单糖4.1.1单糖的构型单糖有D-及L-两种异构体。
凡在理论上可由D-甘油醛衍生出来的单糖皆为D-型糖。
单糖具有旋光性1. 根据离羰基最远的不对称C原子的-OH位置：-OH 在左：L； -OH 在右：D天然单糖大多数是 D-型糖。
2. 旋光性：右旋：+；左旋：－。
4.1.2 单糖的结构开链形式葡萄糖的结构吡喃糖半缩醛呋喃糖环式结构•证明了链式结构后，发现葡萄糖的某些理化性质与醛不同。
•实验证明仅能生成半缩醛。
•过长氧桥不合理，W.N.Haworth 提出透视式表达糖的环式结构。
•变旋现象（因糖分子结构互变而产生）4.1.3 构象葡萄糖的构象: a.船式 b.椅式4.2 单糖的性质.形成糖酯•形成糖苷•氧化作用•还原成糖醇•与苯肼形成糖脎4.2.1 形成糖酯: 葡萄糖内酯4.2.2 半缩醛羟基与醇、酚羟基脱水成苷1）性质稳定，不氧化、不变旋、不成脎2）功能各异：毛地黄苷、强心苷：有强心功能; 皂苷：溶血功能。
4.2.3 氧化作用•羰基氧化：形成醛酸；•伯醇基氧化：形成糖醛酸。
•斐林（Fehling）试剂定量分析•班乃德（Benedict）试剂定量分析•还原糖4.2.4 还原作用4.2.5 游离羰基与3分子苯肼成糖脎作用苯肼苯肼苯肼葡萄糖苯腙葡糖酮苯腙葡糖脎4.3 重要单糖及其衍生物4.3.1 糖醇性质稳定、甜。
如：甘露醇：降压、药物、药物辅料。
山梨醇：氧化形成葡、果、山梨糖；VitC的原料肌醇：对糖脂代谢有调节作用、B族Vit、从玉米淀粉或微生物发酵制取。
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。
第一章概述第一节概述一、生物分子是生物特有的有机化合物生物分子泛指生物体特有的各类分子，它们都是有机物。
典型的细胞含有一万到十万种生物分子，其中近半数是小分子，分子量一般在500以下。
其余都是生物小分子的聚合物，分子量很大，一般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子。
构成生物大分子的小分子单元，称为构件。
氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。
二、生物分子具有复杂有序的结构生物分子都有自己特有的结构。
生物大分子的分子量大，构件种类多，数量大，排列顺序千变万化，因而其结构十分复杂。
估计仅蛋白质就有1010-1012种。
生物分子又是有序的，每种生物分子都有自己的结构特点，所有的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于生命体系中。
三、生物结构具有特殊的层次生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)构成小分子构件，如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器，细胞，组织，器官，系统和生物体。
生物的不同结构层次有着质的区别:低层次结构简单，没有种属专一性，结合力强;高层次结构复杂，有种属专一性，结合力弱。
生物大分子是生命的物质基础，生命是生物大分子的存在形式。
生物大分子的特殊运动体现着生命现象。
四、生物分子都行使专一的功能每种生物分子都具有专一的生物功能。
核酸能储存和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能量。
任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意义。
人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用它的功能。
五、代谢是生物分子存在的条件代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更新。
一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无序发展，在变化中解体，进入非生命世界。
六、生物分子体系有自我复制的能力遗传物质DNA能自我复制，其他生物分子在DNA 的直接或间接指导下合成。
生物分子的复制合成，是生物体繁殖的基础。
生化笔记第一章糖类1.糖类是地球上数量最多的一类有机化合物。
2.葡萄糖——烯醇式——果糖和甘露糖3.异头体通过直链结构互变4.所有醛糖都是还原糖，部分酮糖也是还原糖，例如果糖。
5.Fehling试剂盒Benedict试剂可以作为氧化剂与还原糖反应，可定性，不可定量。
6.缓冲的溴水溶液能氧化醛糖为醛糖酸，与酮糖不反应。
7.鉴定酮糖：羟甲糠醛与间二苯酚——红色——Swliwanoff实验8.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+间苯三酚（地皮酚）——朱红色——间苯三酚实验9.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+甲基间苯二酚（地衣酚）——蓝绿色——Bial反应——测定RNA含量10.鉴定糖类：糠醛+α-萘酚——红紫色——Molisch实验11.测总糖量：糠醛+蒽酮——蓝绿色——蒽酮反应12.高碘酸：测定糖类呋喃型还是吡喃型、测平均相对分子质量、非还原末端残基数、多糖的分支数目。
13.单糖分子中一个羟基被氨基取代的称为氨基糖，胞壁酸和神经氨酸是氨基糖的衍生物，称为酸性氨基糖。
前者是细菌细胞壁的结构多糖的构件之一。
后者中，有三种神经氨酸统称为唾液酸。
唾液酸是动物细胞膜上的糖蛋白和糖脂的重要成分。
14.N-乙酰神经氨酸 = 唾液酸； NAG = N-乙酰葡糖胺； NAM = N-乙酰胞壁酸15.糖苷：乌本苷是Na+-K+—ATP酶的抑制剂；毛地黄毒苷（强心苷）16.所有二糖至少有一个单糖的异头碳参与成键（糖苷键）17.糖苷键在多数情况下只涉及一个单糖的异头碳，另一个单糖的异头碳是游离的。
18.二糖中还原糖：乳糖β1-4、麦芽糖α1-4、纤维二糖β1-419.二糖中非还原糖：蔗糖、海藻糖20.淀粉：直链：α1-4，一个还原端1’，一个非还原端4’分支：分支处α1-6，直链处α1-4。
一个还原端1’，多个非还原端4’α淀粉酶：随机作用于淀粉内部α1-4β淀粉酶：专一从非还原端α1-4脱支酶：α1-6，分支处21.糖原：α1-4和α1-622.纤维素：β1-4，自然界最丰富的多糖23.壳多糖：几丁质，自然界第二个最丰富的多糖24.肽聚糖：NAG + NAM NAG=N-乙酰葡糖胺；NAM=N-乙酰胞壁酸25.粘多糖：基本结构为己糖醛酸和己糖胺的二糖单位组成的长链多聚物。
即糖胺聚糖（国际多用）、氨基多糖、酸性多糖，主要有透明质酸、硫酸软骨素、肝素（抗凝血）26.葡萄糖在水溶液中D-吡喃型存在。
第二章脂质1.1g油脂产生37kJ（9kcal）的能量，1g糖类产生17kJ（4kcal）的能量。
有机体不必携带像贮存多糖那样的结合水，因为三酰甘油是疏水的。
2.天然脂肪酸多是偶数碳，双键位置在9和10之间，多数为非共轭系统，多数为顺式结构3.脂肪酸：①烃链越长，溶解度越低，熔点越高；②不饱和越多，熔点越低；③双键越多，熔点越低；④顺式结构比反式结构的熔点低；4.必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸5.类二十碳烷：前列腺素PG、凝血恶烷TX、白三烯LT、阿司匹林6.皂化价：三酰甘油能在酸、碱或酶作用下水解成脂肪酸和甘油，碱水解称作皂化，皂化1g油脂所需的KOH mg数称作皂化价。
测平均相对分子量。
皂化值越大，碳链越短。
皂化价=56*3*1000/分子量7.碘值：油脂中的双键氢化可制造人造黄油；油脂中的双键还可与碘反应，100g油脂所能吸收的碘的克数称作碘值。
测不饱和键数8.乙酰价：油脂中的羟基可被乙酰化，中和1g油脂中乙酰基释放的乙酸所需的KOH mg 数称作乙酰价。
测羟基化程度9.酸价：油脂自动氧化生成挥发性醛、酮、酸称作酸败，中和1g油脂中游离脂肪酸所需的KOH mg数称作酸价。
酸价越大，氧化程度越大，新鲜程度越低。
10.酸败的根本原因是脂质发生自动氧化，产生过氧化物；脂质的自动氧化也称脂质过氧化作用。
脂质过氧化一般定义为：多不饱和脂肪酸或脂质的氧化变质。
11.磷脂根据醇类的不同，分为甘油磷脂和鞘磷脂（鞘氨醇磷脂）。
12.甘油磷脂：磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）、磷酯酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油、双磷脂酰甘油（心磷脂）。
13.鞘磷脂=鞘氨醇+脂肪酸+磷酰胆碱14.油脂消化过程中的两种重要的乳化剂是甘氨胆酸和牛磺胆酸。
15.脂蛋白：脂质和蛋白质以非共价键结合。
16.乳糜微粒：从小肠转运外源性三酰甘油、胆固醇及其他脂质到血浆和组织；17.VDLD:从肝脏转运内源性三酰甘油和胆固醇到各组织18.IDL：被肝吸收或转化为LDL19.LDL：转运内源性胆固醇到外围组织20.HDL：将胆固醇从肝外组织逆向转运到肝脏代谢21.存在于细菌中的脂肪酸，至今未发现带有两个以上双键的多烯酸。
√22.√5.同种磷脂酸sn-1, sn-3型是旋光对映体。
蓝习题册P523.存在于动物皮下的胆固醇在日光或紫外线作用线作用下生成VD3.错，应是7-脱氢胆固醇24.细胞膜磷脂分子中脂肪酸的链越短，膜流动性越好。
胆固醇越多，流动性越低。
25.原核生物的质膜不含甾醇类，而真核细胞的质膜含甾醇。
第三章氨基酸1.蛋白质中发现的氨基酸都是L型。
书P1242.氨基酸种类：（1）脂肪族氨基酸：中性gly,ala,val,leu,ile含羟基或硫氨基酸ser thr cys met酸性氨基酸glu asp gln asn碱性氨基酸arg lys his pro（2）芳香族氨基酸：phe trp tyr（3）杂环族氨基酸：pro his3.20种基本氨基酸，除组氨酸外，在ph7时均没有缓冲能力。
因为组氨酸的咪唑基pka 为6，在7左右有明显的缓冲能力，因此，血红蛋白中含有较多的组氨酸残基，使得他在ph7左右的血液中具有明显的缓冲作用，这一点对红细胞在血液中运输氧气和二氧化碳的作用很重要。
4.保护氨基：苄氧酰氯Cbz、叔丁氧甲酰氯、对甲苯磺酰氯、邻苯二甲酸酐5.N端：2,4-二硝基氟苯，DNFB,Sanger反应,在有机溶剂中进行，需要弱碱环境6.N端：苯异硫氰酸酯，PITC，Edman反应，自动测序。
在无水环境进行，需要弱碱环境7.保护羧基：成酯、成盐8.活化羧基：氨基用苄氧甲酰基保护后，羧基与二氯亚砜或五氯化磷作用生成酰氯9.茚三酮反应：弱酸性溶液，570nm，紫色物质。
脯氨酸和羟脯氨酸为440nm，黄色物质10.打开二硫键：氧化剂过甲酸；还原剂硫基乙醇，已经打开的二硫键加入碘乙酸保护，防止其重新氧化为二硫键。
11.蛋白质酸水解或酶促水解得到的氨基酸都是L型，但是自然界中也有D型的，如某些微生物的细胞壁。
碱水解引起消旋，有L和D型，无旋光性的混合物。
12.苏氨酸、异亮氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸，有第二个不对称碳原子，因此有四种光学异构体。
但是，四种异构体中在蛋白质中只发现一种，即L-苏氨酸。
13.胱氨酸为内消旋氨基酸。
14.氨基酸，蛋白质 280nm：A=εC L A为吸光度，ε为摩尔吸收系数。
C为浓度mol/L，L为吸收杯的内径或光程厚度，cm15.阳离子交换树脂：可解离出H+，与溶液中的其他阳离子交换而结合在树脂上，结合力取决于静电力：ph3时，碱性>中性>酸性，因此，酸性氨基酸先被洗脱。
结合力还取决于疏水作用。
16.疏水性氨基酸：met trp phe val leu ile pro ala第四章蛋白质的共价结构1.辅基与蛋白质共价键结合的，必须对蛋白质水解才能释放，不是共价结合的，使蛋白质变性即可除去。
2.球状蛋白质，疏水的氨基酸侧链位于分子内部，亲水的侧链在外部暴露于水溶液中，因此球形蛋白质的溶解性好。
3.膜蛋白不溶于水但能溶于去污剂，因为膜蛋白的疏水氨基酸侧链伸向外部。
膜蛋白的组成特点是所含的亲水氨基酸残基比胞质蛋白质少。
4.蛋白质亚基之间通过非共价键相互缔合。
5.蛋白质中由多少个氨基酸：除以相对分子质量110,128-186.构型：是指在具有相同结构式的立体异构体中取代基团的空间相对取向，不同构型如果没有共价键的破裂是不能互变的。
7.构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里的可能的多种形态，构象形态间的改变不涉及共价键的破裂。
8.膜转运蛋白：能通过渗透性屏障（细胞膜）转运代谢物和养分（葡萄糖、氨基酸等），如葡糖转运蛋白。
至今研究过的所以天然膜转运蛋白都是在膜内形成通道，被转运的物质通过它进出细胞。
9.作为运动基础的收缩和游动蛋白具有共性：都是丝状分子或丝状聚集体。
10.蛋白质分子中的共价键除了肽键，还有二硫键。
11.肽键具有部分双键性质，C-N键约有40%的双键性质，肽键具有永久偶极。
反式构型比顺势构象稳定，两者相差8kJ/mol。
因此，肽键中都是反式构型。
只有一个例外。
就是X-Pro序列中，可以是反式构型，也可以是顺式构象，因为四氢吡咯环引起的空间位阻消去了反式构型的优势。
12.当溶液中pH大于解离侧链的pKa值时，占优势的离子形式是该侧链的共轭碱[A-]，当溶液的pH小于解离侧链的pKa值时，占优势的离子形式是它的共轭酸[HA]。
13.蛋白酶一般只水解L氨基酸形成的α肽键。
14.分析每一多肽链的氨基酸组成之前必须先拆开二硫键。
15.目前最常用的肽段测序方法是Edman讲解法PITC.自动分析仪16.羧肽酶A：释放除Pro、Arg、Lys之外所有C端残基。
17.羧肽酶B只能释放Arg、Lys的C端18.羧肽酶Y作用于任何C末端，现被设计类似于Edman的自动化分析。
19.二硫键拆开：常用硫基乙醇，且系统中还需要有8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在，使蛋白质变性，多肽链松散成无规则构象，这样还原剂才能作用与原来处于分子内部的二硫键，然后用碘乙酸保护还原拆开的-SH，防止其重新被氧化。
20.酸水解时，近年来用甲基碘酸代替盐酸。
21.胰蛋白酶：Lys-X，Arg-X，X是Pro时不可以22.胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）：芳香族Phe，Trp、Tyr——X，X是Pro时不可以Br：Met——X，X是Pro时也可以24.羟胺：Asn——Gly Asn—leu asn—ala 也能部分裂解25.嗜热菌蛋白酶：leu ile phe tyr trp val met 的N端26.葡萄球菌蛋白酶：断裂Glu—X,Asp---X27.梭菌蛋白酶：Arg---X28.Edman反应，PITC苯异硫氰酸酯，第一步在弱碱性介质中进行，因为PITC只能与未质子化的NH2反应。
第二步必须在无水条件下进行。
29.测定二硫键位置：先选用胃蛋白酶水解，因为1胃蛋白酶的专一性低，切点多，因此水解出的肽段包括含有二硫桥的肽段都比较小，对后面的分离鉴定比较容易，2其作用的ph在酸性范围内，这有利于防止二硫键发生交换反应而造成的麻烦。
然后进行对角线电泳：将水解后的混合肽段点到滤纸的中央，在ph6.5的条件下进行第一向电泳，然后把滤纸暴露在过甲酸蒸汽中，使S-S断裂。
