生物化学复习思考题
一、是非题
1. 一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。对
2. 亮氨酸的非极性比丙氨酸大。对，由侧链基团决定
3. 肽键能自由旋转。错，肽键有部分双键性质
4. 蛋白质表面氢原子之间形成氢键。错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部
5. 从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。对
6. 用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。错，相反
7. 变性后的蛋白质分子量发生改变。错，只是高级结构改变一级结构不变
8. 同工酶是一组功能与结构相同的酶。功能相同但结构不同
9. 酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。对
10. Km值随着酶浓度的变化而变化。错
11. 酶的最适温度是酶的特征常数。错，不是酶的特性常数
12. 核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。错，C-N连接
13. 在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。错，是A-T对先分开
14. 核酸变性时，紫外吸收值明显增加。对，增色效应
15. tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。错，是互补配对的
16. 双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。对
17. 对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。对，核酸是信息分子
18. 降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。对
19. 磷酸己糖旁路能产生A TP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖
20. 酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。对
21. 在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。错，三步
22. 糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。错，胞液和线粒体
23. 只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。错，奇数的也行
24. 在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。对
25. 脱氧核糖核苷在它的糖环3’位置上不带羟基。错，在2’位置
26. 在原核细胞和真核细胞中，染色体DNA都与组蛋白形成复合体。错，真核细胞是，原核生物的DNA结合蛋白称类组蛋白或非组蛋白。
27. 所有核酸的复制都是由互补碱基的配对指导的。对
28. 因为所有已知的DNA聚合酶都是按5’→3’方向催化DNA的延长，所以必然还有一种未被发现的酶，它能按3’→5’方向催化复制第二股链使之延长。错
29. 由于tRNA的二级结构都很相似，因而它能作为任何氨基酸的载体。错，氨酰tRNA合成酶的专一性决定了特定氨基酸与特定tRNA结合
30. 蛋白质生物合成时，DNA可以作为模板将信息传递给蛋白质。错，是mRNA
31. 第一个获得结晶的酶是脲酶。对
32. 能够对底物分子进行切割的物质，其化学本质都是蛋白质。错，还有Ribozyme
33. 乳糖、蔗糖及麦芽糖都具有还原性，因为它们都含游离的半缩醛羟基。错蔗糖无
34. 饱和脂肪酸熔点低于不饱和脂肪酸。错，相反
35. 天然蛋白质中的氨基酸其结构大多是D—型的。错，L-型的
36. 胆固醇在肝脏中由乙酰—CoA合成，在体内经紫外线照射可以转变为VD2.错，是V D3
37. 氨基酸最主要的脱氨方式是氧化脱氨。错，应该是联合脱氨
38. 在真核生物中，DNA聚合酶Ⅲ是催化DNA合成的最主要的酶。错，是原核生物
39. 在劳氏肉瘤病毒中，是以RNA为模板合成DNA的。对
40．糖的有氧氧化仅指的是糖酵解偶联三羧酸循环的糖氧化过程。错，还有磷酸己糖旁路。41．羟脯氨酸与羟赖氨酸存在于胶原蛋白中，它们可以由相应的密码子所编码。错，是合成后加工上去的。
42．第一个被阐明的密码子是苯丙氨酸的密码子。对
43．NAD＋在真核生物DNA的生物合成中可以作为供能物质。错，原核生物的DNA片断连接才由NAD＋供能
44．CoA是属于腺苷酸的衍生物。对
45．从化学本质来说，前列腺素是一种氨基酸的衍生物。错，脂肪酸的衍生物
46．光合作用的所有过程都必须要有光才能进行。错，光合作用有暗反应，无需光
47．糖酵解的主要功能是在缺氧时产生ATP，因此在没有ATP存在时也可以进行。错，有两步反应需ATP
48．糖原合成过程中，葡萄糖的活化形式是UDPG。对
49．任何激素都有细胞膜上的受体和细胞内受体。错，大多数激素只有一种作用模式50．原核生物的基因是断裂基因。错，应该是真核生物才是
二、问答题
1．什么叫生物化学？其重要性及任务是什么？其与生命科学有何关系
答：是关于生命的化学，是用化学的理论和方法，阐明生命现象以及生命现象变化规律的一门科学。它的任务是研究生物体的组成分子是什么？这些生物分子在体内是如何进行变化的（新陈代谢）？以及这些变化与各种生命现象的关系。生物化学原理与工农业生产以及医药研发密切相关，由生物化学原理而开发的各种新技术如基因工程、蛋白质芯片等已经成功用于与人们日常生活密切相关的各个领域，生物技术已是国民经济中的支柱产业之一。
生命科学有宏观生命科学和微观生命科学两大方向，前者的代表是生态学，而后者的代表是分子生物学。生物化学是生命科学的基础，尤其是微观生命科学分子生物学的基础。
2．在糖、脂和氨基酸的分子结构中都有所谓α－、β－结构，它们各指的是什么？
答：糖中的α－、β－结构是指单糖在引入环状结构后产生的新构型。脂类中是指脂肪酸结构中碳原子与羧基的相对位置，紧邻羧基的碳原子称为α－碳原子，再过去为β－碳原子。氨基酸中与脂肪酸类似。
3．试述蛋白质分子一、二、三、四级结构的概念。
答：蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序以及共价连接方式。蛋白质的二级结构是指多肽主链骨架的有规则的盘曲折叠所形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。基本类型有α螺旋、β折叠等。蛋白质三级结构是指一条多肽链中所有原子的空间排列，这条多肽链可以是完整的蛋白质分子，也可以是多亚基蛋白的亚基，具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链。有些蛋白质分子由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链组成，这些多肽链之间通过次级键相互缔合而形成有序排列的空间构象，称为蛋白质的四级结构。
4．就一个能折叠成α－螺旋的多肽片段来说，如果它们暴露在水溶液环境中，或者完全包
一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );
第一章 绪论 1. 什么是手性中心、手性分子，具有手性中心的分子是手性分子吗？ 2. 什么是构型？甘油醛的DL 构型如何区分？具有多个手性中心的分子构型如何表示？ 3. 什么是旋光性？DL 型与左右旋光性具有相关性吗？ 4. 什么是旋光异构？什么是几何异构？ 什么是立体异构 5. 什么是构象？构象与构型如何区别？ 6. 生物体内单糖一般为D 型、组成蛋白质的氨基酸为L 型，思考生物进化过程中这种构型的选择有何生理学意义？ 第二章 氨基酸 1. 什么是氨基酸、什么是α、β或γ氨基酸？生物体内氨基酸都是α氨基酸吗？ 2. 组成蛋白质的常见氨基酸的构型通式如何表示？组成蛋白质的常见氨基酸具有哪些结构特性？组成蛋白质的氨基酸都是L 型?都具有旋光性吗？ 3. 组成蛋白质的常见20种氨基酸均是极性分子吗？侧链基团的极性情况如何？ 4. 什么是氨基酸的等电点？组成蛋白质常见氨基酸的等电点如何计算？计算的原理是什么？在pH 7的溶液中其带点性质如何？ 5. 判断题 1) 组成蛋白质的20种氨基酸都有一个不对称性的α-碳原子，所以都有旋光性。 2) 蛋白质分子中因为含有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸收峰。 3) 亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。 4) 组成蛋白质的氨基酸均是L-型氨基酸，除甘氨酸外都是左旋的。 5) 自由在很高或很低pH 值时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。 ⒍ 溶液的pH 可以影响氨基酸的等电点。 5. 有四种氨基酸，其解离常数分别为： 氨基酸 pK 1 （α-COOH ） pK 2 （α-NH 3 + ） pK 3 （R 基） Cys 1.71 8.33 10.78 Glu 2.19 9.67 4.25 Arg 2.17 9.04 12.48 Tyr 2.20 9.11 10.07 问：⑴ 四种氨基酸的等电点分别是多少？⑵ 四种氨基酸在pH7的电场中如何移动？
生物化学实验思考题 Document number：BGCG-0857-BTDO-0089-2022
生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？ 间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么？ 糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？ O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法？ 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？ 纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂？ 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？ 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们 的原理是什么？
四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。 （1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义？ 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产，提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响？ 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂？ 指能够与分子上的一些结合，使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂？与变性剂有何区别？本实验结果如何证明酶的专一性？ 指与分子上的一些结合，使酶活力下降，甚至消失，但不使变性的物质。区别：酶的抑制剂不会使酶发生变性，而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明：实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后，两者均产生了还原性的糖，与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀，而其他的条件下均没有还原性糖的的产生，进而说明了酶的专一性。（答题时可以详尽的描述） 13.何谓碘值？有何意义？
生物化学各章练习题及答案
生化练习题 一、填空题： 1、加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为 __________。 2、核酸的基本结构单位是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成，_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质，可将维生素分为两类，即 ____________和____________。 5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外，它还与生物大分子间识别有关，也是合成__________，___________，_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式，是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链，作为模板指导转录的那条链称 _____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构： 2、糖的有氧氧化： 3、必需脂肪酸： 4、半保留复制： 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能？
1、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 4、半保留复制：双链DNA 的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 答：按Watson-Crick 模型，DNA 的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10 对碱基组成；碱基按A=T，G=C 配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。 3、怎样证明酶是蛋白质？ 答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。 （2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 （3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。
第一章绪论 1、何为生化分离技术？其主要研究那些容？生化分离技术是指从动植物组织培养液和微生物发酵液中分离、纯化生物产品的过程中所采用的方法和手段的总称。 2、生化分离的一般步骤包括哪些环节及技术？一般说来，生化分离过程主要包括4 个方面：①原料液的预处理和固液分离，常用加热、调PH、凝聚和絮凝等方法；②初步纯化（提取），常用沉淀、吸附、萃取、超滤等单元操作；③高度纯化（精制），常选用色谱分离技术；④成品加工，有浓缩、结晶和干燥等技术。 3、生化分离工程有那些特点，及其重要性？ 特点：1、目的产物在初始物料（发酵液）中的含量低；2、培养液是多组分的混合物，除少量产物外，还有大量的细胞及碎片、其他代物（几百上千种）、培养基成分、无机盐等；3、生化产物的稳定性低，易变质、易失活、易变性，对温度、pH 值、重金属离子、有机溶剂、剪切力、表面力等非常敏感；4、对最终产品的质量要求高重要性：生物技术产品一般存在于一个复杂的多相体系中。唯有经过分离和纯化等下游加工过程，才能制得符合使用要求的产品。因此产品的分离纯化是生物技术工业化的必需手段。在生物产品的开发研究中，分离过程的费用占全部研究费用的50 ％以上；在产品的成本构成中，分离与纯化部分占总成本的40～ 80 ％；精细、药用产品的比例更高达70 ～90 ％。显然开发新的分离和纯化工艺是提高经济效益或减少投资的重要途径。
4、生物技术下游工程与上游工程之间是否有联系？ 它们之间有联系。①生物工程作为一个整体，上游工程和下游工程要相互配合， 为了利于目的产物的分离与纯化，上游的工艺设计应尽量为下游的分离纯化创造条件，例如，对于发酵工程产品，在加工过程中如果采用液体培养基，不用酵母膏、玉米浆等有色物质为原料，会使下游加工工程更方便、经济；②通常生物技术上游工程与下游工程相耦合。发酵- 分离耦合过程的优点是可以解除终产物的反馈抑制效应，同时简化产物提取过程，缩短生产周期，收到一举数得的效果。 5、为何生物技术领域中往往出现“丰产不丰收”的现象？ 第二章预处理、过滤和细胞破碎 1、发酵液预处理的目的是什么？主要有那几种方法？ 目的：改变发酵液的物理性质，加快悬浮液中固形物沉降的速率；出去大部分可溶性杂质，并尽可能使产物转入便于以后处理的相中（多数是液相），以便于固液分离及后提取工序的顺利进行。 方法：①加热法。升高温度可有效降低液体粘度，从而提高过滤速率，常用于粘度随温度变化较大的流体。控制适当温度和受热时间，能使蛋白质凝聚形成较大颗粒，进一步改善发酵液的过滤特性。使用加热法时必须注意加热温度必须控制在不影响目的产物活性的围，对于发酵液，温度过高或时间过长可能造成细胞溶解，胞物质外溢，而增加发酵液的复杂性，影响其后的产物分离与纯化；②调节悬浮液的pH 值，pH 直接影响发酵液中某些物质的电离度和电荷性质，适当调节pH 可以改善其过滤特性；③凝聚和絮凝；④使用惰性助滤剂。
第一章 一。叙述L-α氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关系 ，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20 中，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：α氨基酸是羧酸分 子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。 通式如下，R为侧链，连接—COOH的碳为α -碳原子。为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。 根据侧链结构可分为1.含烃链的。非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。 2。含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。如半胱氨酸。 3.含芳香基的含芳香环氨基酸：如酪氨酸 4.含负性解离基团的酸性氨基酸。如谷氨酸 5.含正性解离截团的碱性氨基酸。如精氨酸。 二。简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系 一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。（主要化学键是肽键也包括二硫键） 二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳））3个原子的依次重复排列。主要靠：氢键 三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如：疏水键，盐键，氢键，范德华力） 四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基） 四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要靠：氢键和离子键。 结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。 三。解释蛋白质分子中模体和结构域与概念及其二/三级结构的关系
《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词： 氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基； 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？ 答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？ 答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理； 答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
《生物化学》复习思考题 —、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号 1、GSH还原型谷胱甘肽； 2、GSSG氧化型谷胱甘肽； 3、谷氨酸glu； 4、赖氨酸lys； 5、还原性辅酶I,NADPH； 6、TCAc；三羧酸循环 7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖 8、ACP；酰基载体蛋白 9、EMP；糖酵解 10、Cys；半胱氨酸 10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖 11、解链温度；Tm 12、ES；酶和底物结合形成的不稳定中间产物 13、磷酸戊糖途径；PPP 14、Met；甲硫氨酸 15、FADH 2；还原型黄素二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA 17、Lys；赖氨酸18.cAMP；3，5-环腺苷酸环 18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；烟硝胺腺嘌呤二核苷酸 22、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖23、米氏常数Km 二、名词解释 1、必需氨基酸；在某些生物体内不能合成或合成量不足以维持正常的生命活动，只能从食物中获得的氨基酸 2、超二级结构；指多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组合成有规律的组合体作为三级结构的构件 3、别构效应底物或效应物与酶结合后，使酶的构象发生一定变化从而影响酶的活性此效应为别构效应 4、生物膜；P115 5、氧化磷酸化与底物磷酸化；P185， 6、能荷；P191 7、糖异生作用；P203 8、末端氧化酶； P192 9、构型与构象；P42 10、单体酶与寡聚酶；P71 11、辅酶与辅基；P7111、脂肪酸的β-氧化；P215 12、减色效应与增色效应；13、酶的比活力； 14、Tm与Km；15、蛋白质的一、二、三、四级结构；16、核酶与核糖核酸酶；17、必需脂肪酸 三、选择 1、下列关于酶的描述，正确的是（C ）。 A、增加反应自由能 B、改变反应的平衡常数 C、降低反应活化能 D、提高反应活化能 2、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于（B ） A、非竞争性抑制 B、竞争性抑制 C、反馈抑制 D、底物抑制 3、具有抗氧化作用的脂溶性维生素是（ D ）。 A、V A B、VB1 C、VC D、VE 4、下列化合物与维生素名称统一的是（ B ）。 A、VB1—核黄素 B、VC—抗坏血酸 C、VB2—硫胺素 D、VK—生育酚 5、1分子丙酮酸完全氧化分解可产生的CO2和ATP是（ D ）。 A、2CO2，12ATP B、3CO2，12ATP C、3CO2，15ATP D、3CO2，16ATP 6、关于生物膜基本结构的描述正确的是（ D ）。 A、磷脂双分子层侧各有蛋白质附着 B、磷脂形成片层结构，蛋白质位于各片层之间 C、蛋白质为骨架，两层磷脂分别附着于蛋白质两侧 D、磷脂双分子层为骨架，蛋白质附着于表面或插入磷脂双分子层中 7、下列各项中不在线粒体中进行的过程是（ C ）。 A、三羧酸循环 B、电子传递 C、PPP D、氧化磷酸化 8、以下关于三羧酸循环的描述错误的是（D ）。 A、TCA循环是糖、脂肪和氨基酸彻底氧化的共同途径 B、1分子葡萄糖经EMP-TCA彻底氧化成CO2和H2O，并生成36-38分子ATP C、a-酮戊二酸至琥珀酸包括底物水平磷酸化 D、同EMP一样，TCA循环也可在无氧条件下进行 9、生物体内各种活动的直接能量供给者是( C ) A、葡萄糖 B、GTP C、ATP D、乙酰CoA 10、下列中不属于糖异生前体物质的是( B )
第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加
生物化学复习思考题（2009年） 第二章蛋白质 什么是蛋白质？蛋白质有哪些生理功能？ 蛋白质有哪些分类方法？ 蛋白质中含氮量一般有多少？1克蛋白氮相当于多少蛋白质？ 氨基酸有哪些构型？组成蛋白质的氨基酸是什么构型的？ 组成蛋白质的氨基酸有哪些？熟记各种氨基酸的代号。 氨基酸有哪些分类方法？ 氨基酸在什么情况下带负电和正电？什么叫做氨基酸的等电点？ 氨基酸有哪三个重要的反应？ 哪些氨基酸可以吸收紫外光? 什么叫做构象？什么叫做构型？ 解释名词：肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端 什么叫做蛋白质的一级结构？ 什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质? 什么叫做α-碳原子的二面角? 什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型? 什么叫α-螺旋和β-折叠?平行和反平行β-折叠有何区别? 试述α-角蛋白的结构. 什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型? 解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基 维持蛋白质高级结构的力有哪些？ 什么是二硫键？二硫键是怎样形成的？ 蛋白质是生物大分子，为什么在水溶液中还很稳定？ 蛋白质在什么情况下带正电和负电？什么叫做蛋白质的等电点？ 解释名词：变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析 蛋白质变性的本质是什么？ 第三章酶化学 什么叫酶？与一般的催化剂比较，酶有哪些相同之处和不同点？ 酶的反应专一性有哪些种类？什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性？ 酶的惯用法命名有哪些方式？ 国际酶学委员会将酶分为哪几类？水解酶类与裂解酶类有何区别？ 什么叫做简单酶和结合酶？ 解释名词：酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。 酶分子活性中心以外的必需基团有什么功能？ 解释名词：酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂 什么叫酶促反应初速度？ 10. 影响酶促反应的因素有哪些？ 底物浓度怎样影响酶促反应？米氏方程表示了什么关系？ 米氏常数Km有什么意义？ 某一酶促反应的速度从最大速度的10％提高到90％时，底物浓度应是原来的多少倍？
年等通过什么实验证明DNA是遗传物质的 答：肺炎球菌转化实验证明DNA是遗传物质。 2.核酸分为哪些类它们的分布和功能是什么 答：（1）核酸分为两大类，即：核糖核酸（RNA）、脱氧核糖核酸（DNA）（2）核酸的分布： DNA的分布：真核生物，98%在核染色体中，核外的线粒体中存在mDNA，叶绿体中存在ctDNA。 原核生物，存在于拟核和核外的质粒中。 病毒：DNA病毒 RNA的分布：分布于细胞质中。有mRNA、rRNA、tRNA （3）功能：的DNA是主要遗传物质 RNA主要参与蛋白质的生物合成。 tRNA：转运氨基酸TrRNA：核糖体的骨架 mRNA：合成蛋白质的模板 RNA的功能多样性。 参与基因表达的调控；催化作用；遗传信息的加工；病毒RNA是遗传信息的载体。 3.说明Watson－Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。 答：（1）DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm。 （2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基对则在双螺旋的内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对（bp），螺距为，这样相邻碱基平面间隔为，并有一个36o的夹角，糖环平面则于中心轴平行。 （3）两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构的特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对。既A与T配对，G与C配对，A－T间有2个氢键，G－C间有3个氢键。 （4）在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只
生化实验讲义思考题参考答案 实验一淀粉的提取和水解 1、实验材料的选择依据是什么？ 答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。 2、材料的破碎方法有哪些？ 答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法； (2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等； (3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。 实验二总糖与还原糖的测定 1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？ 答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。 实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法 （1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？ 答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。 （2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热? 答：防止脂质被氧化。 实验六蛋白质等电点测定 1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？ 请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。
蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。 答： 2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？ 答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。 实验七氨基酸的分离鉴定－纸层析法 1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定？ 答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析，显色后根据斑点的Rf值，就可以对氨基酸进行初步的定性，因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf 值；将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定，根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理，通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。 3、纸层析、柱层析、薄层层析、高效液相层析各有什么特点？ 答:
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） 同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() ( )
A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( ) A、多巴→黑色素 B、苯丙氨酸→酪氨酸 C、苯丙氨酸→苯丙酮酸 D、色氨酸→5羟色胺 E、酪氨酸→尿黑酸 13、胆固醇合成限速酶是： ( ) A、HMG-CoA合成酶 B、HMG-CoA还原酶 C、HMG-CoA裂解酶
2 蛋白质化学 2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？ 解答： （1）血红蛋白： 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量 （2）酶： 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为： 1.65%: 2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。 ()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？ （1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0； （2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0； （3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 6．由下列信息求八肽的序列。 （1）酸水解得 Ala ，Arg ，Leu ，Met ，Phe ，Thr ，2Val 。 （2）Sanger 试剂处理得DNP -Ala 。 （3）胰蛋白酶处理得Ala ，Arg ，Thr 和 Leu ，Met ，Phe ，2Val 。当以Sanger 试剂处理时分别得到DNP -Ala 和DNP -Val 。 （4）溴化氰处理得 Ala ，Arg ，高丝氨酸内酯，Thr ，2Val ，和 Leu ，Phe ，当用Sanger 试剂处理时，分别得DNP -Ala 和DNP -Leu 。 解答：由（2）推出N 末端为Ala ；由（3）推出Val 位于N 端第四，Arg 为第三，而Thr 为第二；溴化氰裂解，得出N 端第六位是Met ，由于第七位是Leu ，所以Phe 为第八；由（4），第五为Val 。所以八肽为：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe 。 7．一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。 解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm ，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm 。 8．当一种四肽与FDNB 反应后，用5.7mol/LHCl 水解得到DNP-Val 及其他3种氨基酸；
生物化学 精品文档第一章糖的化学 1.糖的概念及生物学作用 概念：由碳、氢、氧三种元素组成，是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 生物学作用： 1.是人和动物的主要能源物质。淀粉、糖原、葡萄糖等 2.具有结构功能。纤维素、壳聚糖、粘多糖等 3.具有多方面的生物活性及功能。戊糖、FDP、香菇多糖、猪苓多糖、肝素等 2.糖的分类（单糖，寡糖，多糖）**掌握几种二糖中单糖成分，多糖种类 糖的分类（根据含糖单位的数目） ?单糖（monosaccharide)：不能被水解成更小分子的糖。 ?寡糖（oligosaccharide): 由单糖缩合而成的短链结构（含2~6个单糖）。 ?多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量很大，均无甜味 也无还原性。 二糖：两分子单糖以糖苷键连接而成。 蔗糖(sucrose) G+F 麦芽糖(maltose)G＋G 乳糖(lactose)G+Gal 多糖：复合糖。 3. 多糖分类（来源分类） 1.植物多糖：水溶性多糖：（如当归、枸杞、大黄、艾叶等）多糖。 水不溶性多糖：淀粉、纤维素等 2.动物多糖：多为水溶性粘多糖。肝素、硫酸软骨素、透明质酸、猪胎盘脂多糖等 3.微生物多糖：香菇、茯苓、银耳等的多糖 4.海洋生物多糖：甲壳素、螺旋藻多糖等。 6. 多糖提取方法分几类来进行？ 第一类难溶于水，可溶于稀碱液。主要是胶类，如木聚糖、半乳聚糖 第二类易溶于温水，难溶于冷水的多糖。 第三类黏多糖的提取（组织中黏多糖与蛋白质共价结合） (1)碱液抽提法：(据糖肽键对碱不稳定) 软骨中提取软骨素即用此法。 (2)蛋白水解酶消化法：组织中释出粘多糖的方法(蛋白水解酶：木瓜蛋白酶及链霉蛋 白酶) 。 **7. 多糖基本纯化方法有几种？原理？ 1.分级沉淀法：乙醇分级沉淀分离各种硫酸软骨素。 2.季铵盐络合法：表面活化剂与粘多糖聚阴离子形成络合物，水不溶(低离子强度）。 3.离子交换层析：利用pH及盐浓度梯度分离各种多糖。 4.制备性区带电泳：利用分子大小、形状、电荷区分。
第七章、代谢调控 1、什么是新陈代谢？ 新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。 生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。 2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。 新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。 代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。有些代谢途径存在分支。 3、简述代谢途径的特点。 生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。 由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。 代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。 各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。 ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。 5、三个关键的中间代谢物是什么？ 在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。 6、细胞对代谢的调节途径有哪些？ 调节酶的活性。这种调节对现有的酶进行修饰，使酶的活性发生变化。这种调节一般在数秒或数分钟内即可完成，效果快速而短暂，因此是一种快速调节。 调节酶的数量。这是通过增加酶蛋白的合成或影响酶蛋白的讲解速度来调节，这种调节一般需要数小时才能完成，作用缓慢而持久，因此调节的速度比较慢。 调节底物的水平。这种调节主要是底物从细胞中的一个区域运送到另一个区域，一般是通过膜的选择性通透进行调节的。
1.糖的D-型和L-型是如何决定的？ 看单糖分子中离羰基最远的不对称碳原子的-ＯＨ的空间排布。若－ＯＨ在不对称碳原子右边，即为Ｄ－型。若－ＯＨ在不对称原子左边，即为Ｌ－型。 2.错误！未找到引用源。--型是怎样决定的，与D-及L-型的决定有和异同？ 凡糖分子的半缩醛羟基（即C-1上的-OH基在碳链同侧的称错误！未找到引用源。-型，在异侧的称错误！未找到引用源。-型。 都是以分子末端-错误！未找到引用源。OH基邻近不对称碳原子的-OH基的位置坐依据。 3.单糖为什么都有旋光性？新配置葡萄糖液的比旋光度最初随时间而改变，随后即不再改变而达一恒定比旋光度，为什么？ 一切单糖都含有不对称碳原子，所以都有旋光的能力。一个旋光体溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。变旋的原因是糖从一种结构变到另一种结构，即错误！未找到引用源。--型互变达到平衡时，比旋光度即不再改变。 4.单糖有哪些重要性质？ 记忆反应 醛基酮基氧化（还原性） 还原成醇 成脎 发酵 还原金属离子，糖本身被氧化成糖酸或其他产物 和苯肼作用成脎 通过烯醇化发酵产生乙醇 羟基成酯 成苷 脱水 氨基化 脱氧 与酸反应 半缩醛羟基的-H可被烷基或其他基团取代产生糖苷 C-2、C-３的－ＯＨ被－错误！未找到引用源。取代经 氧化酶作用产生脱氧糖。 5.什么叫脂和酯，生活中遇到的事物中有哪些与脂质有关？ 脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。 酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。 生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。 6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？ 测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。 7．有什么办法可防止油脂的水解、氧化和酸败？在中性、常温下存放可防止水解，密封存放，避免与空气接触可防止氧化，将脂氧化可防止酸败。 8.支链淀粉与糖原的异同点？ 同：1.有D-葡萄糖，直链由错误！未找到引用源。-1,4-苷键连接形成；2.无还原性，有旋光性且均为右旋，不能与苯肼成脎；3.支链以错误！未找到引用源。-1,6-苷键连接； 4.为机体生物活动提供能量 异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。 9.直链淀粉与纤维素的异同点。 同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象； 异：1.直链淀粉:错误！未找到引用源。-D 葡萄糖，错误！未找到引用源。-1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。 纤维素，错误！未找到引用源。-D葡萄糖以1,4-错误！未找到引用源。苷键平行排