肌球蛋白的轻链

•综述•肌球蛋白轻链激酶介导的肌球蛋白调节轻链磷酸化研究高文1，李科S李雪萍李亚2，宋梅1(1.西安医学院临床医学院，陕西西安710021；2.西安医学院第一附属医院，陕西西安710003)摘要:肌球蛋白轻链激酶(MLCK)是一种Ca2+/CaM(钙调素)依赖性蛋白激酶，通过介导肌球蛋白调节轻链(RLC冤磷酸化促进肌肉的收缩遥近年来研究发现RLC磷酸化在细胞病理生理功能中起着重要作用，本文就MLCK介导的RLC磷酸化最新研究进展作一综述遥关键词：肌球蛋白轻链激酶;肌球蛋白调节轻链;肌肉收缩中图分类号：Q512.2文献标识码：A DOI：10.3969/j.issn.1006-1959.2021.08.008文章编号：1006-1959(2021)08-0028-04Study on Myosin Light Chain Phosphorylation Mediated by Myosin Light Chain KinaseGAO Wen1,LI Ke*,LI Xue-ping*,LI Ya2,SONG Mei1(1.The Clinical Medicine College of Xi'an Medical University,Xi'an710021,Shaanxi,China;2.The First Affiliated Hospital of Xi'an Medical University,Xi'an710003,Shaanxi,China)Abstract:Myosin light chain kinase(MLCK)is a Ca2+/CaM(calmodulin)-dependent protein kinase that promotes muscle contraction by mediating myosin-regulated light chain(RLC)phosphorylation.In recent years,studies have found that RLC phosphorylation plays an important role in cell pathophysiological functions.This article reviews the latest research progress of MLCK-mediated RLC phosphorylation.Key words:Myosin light chain kinase;Myosin regulatory light chain;Muscle contraction肌球蛋白轻链激酶(myosin light chain kinase, MLCK)是一种专门依赖Ca2+/CaM(钙调素)的蛋白激酶，广泛存在于骨骼肌、平滑肌、心肌以及哺乳动物非肌肉细胞中，通过催化肌球蛋白调节轻链(regulatory light chain of myosin,RLC)N末端丝氨酸残基的磷酸化，可增强肌动蛋白激活的肌球蛋白ATP酶活性，从而促进肌球蛋白和肌动蛋白之间的相互作用［1］。

肌肉细胞的肌动蛋白结构肌肉细胞的肌动蛋白是由肌肉细胞合成的一种细胞内结构蛋白，它是肌肉收缩的基础。

肌动蛋白结构具有非常重要的意义，它直接关系到肌肉的功能和性能，对于健康和运动也有着重要的影响。

本文将从肌动蛋白的结构、功能、组装和调控等方面进行讲述。

一、肌动蛋白结构肌动蛋白是一种长链蛋白，由肌动蛋白单体构成。

肌动蛋白单体由两个重链和两个轻链组成，其中重链是肌动蛋白结构的主体，长度为约500个氨基酸，由四个区域组成，分别是：N末端区、ATP酶和丝氨酸钾激酶结合区、重链鞘状区和C 末端区。

轻链长度约20个氨基酸，与重链结合在一起。

肌动蛋白单体可以聚合形成肌动蛋白丝，肌动蛋白丝是由肌动蛋白单体有方向性地排列而成的，具有两端性。

肌动蛋白丝的两端结构不同，一端称为“快速增长端”，另一端称为“缓慢增长端”。

肌动蛋白单体通过ATP的加水解来提供动力，使肌动蛋白丝产生相对滑动，从而实现肌肉的收缩。

二、肌动蛋白的功能肌动蛋白是肌肉收缩的基本单位，同时也参与了很多细胞内的重要功能。

肌动蛋白可以参与肌肉收缩、细胞形态的维持和变化、细胞运动和分裂、内泌和外泌等过程。

其中，肌动蛋白在肌肉收缩中发挥着至关重要的作用。

在背景下，三、肌动蛋白组装肌动蛋白的组装是经过一定的步骤和过程的，它是由肌动蛋白单体向肌动蛋白丝的有向聚合。

在组装的过程中，不同的肌动蛋白单体需要按照一定的规律和顺序排列，形成长链式的肌动蛋白丝。

在组装过程中，参与了很多因素，如肌动蛋白丝的终止、聚合、分支和撤解等。

四、肌动蛋白的调控肌动蛋白调控是指在肌肉运动和其他细胞活动中，肌动蛋白的结构和功能都会受到调节和影响。

在肌肉收缩和松弛中，参与了很多因素的互动和反馈，如神经传递、钙、ATP、肌钙蛋白、丝氨酸钾激酶等。

每一种因素都有其独特的作用和机制。

钙离子是对肌动蛋白的最重要调控因素之一。

在钙的作用下，肌动蛋白可以与肌钙蛋白结合，进而实现肌肉收缩。

而在收缩结束后，钙离子被收回，肌动蛋白和肌钙蛋白解离，肌肉松弛。

肌球蛋白磷酸化的研究进展摘要：肌球蛋白是肌原纤维粗丝的组成单位，由多条重链与多条轻链组成，被视为一种分子马达。

在肌肉收缩、趋化性胞质分裂、胞引作用、膜泡运输以及信号传导等生理过程中起重要作用。

目前肌球蛋白磷酸化是研究的一个热点，它对细胞的迁移、收缩、胞质分裂以及其他未知功能都有着至关重要的作用。

肌球蛋白磷酸化分为重链的嶙酸化与轻链的磷酸化。

根据国内外的最新相关研究报道，分别从肌球蛋白的结构与功能、磷酸化的作用机制、磷酸化的生物学功能以及最新研究成果等方面，对肌球蛋白的嶙酸化研究进展进行阐述。

关键词：肌球蛋白；β-抑制蛋白；肌球蛋白重链磷酸化；肌球蛋白轻链磷酸化中图分类号：Q71文献标识码：A 文章编号：1007-7847（2015）02-0154-06Progresses on Myosin PhosphorylationHAO Li-juan，KANG Zhi-qiong，MA Shang-shang，LU Peng，YAO Qin，CHEN Ke-ping*（Life Sciences Institute，Jiangsu University，Zhenjiang 212013，Jiangsu，China）Abstract ：Myosin is the unit of myofibril raw silk，composed of multiple heavy chains and light chains，is regarded as a kind of molecular motors. It mainly works on muscle contraction，chemotaxis cytoplansmic* division，cell function，vesicular transport and signal transduction. Recently myosin phosphorylation is a hot topic，as it plays an important role in cell migration，contraction，cytokinesis and other unknown functions. Myosin phosphorylation is divided into heavy chain and light chain phosphorylation. According to the latest reports，it mainly elaborates the research progress on the phosphorylation of myosin on the structures and functions，the action mechanism of phosphorylation，the biological function of phosphorylation and the latest research results.Key words：myosin；β-Arrestin；phosphorylation of myosin heavy chain；phosphorylation of myosin light chain （LifeScienceResearch，2015，19（2）：154-159）l肌球蛋白的结构与功能肌球蛋白主要存在于平滑肌中，它是肌原纤维粗丝的组成单位。

医学论文抗肌球蛋白重链和轻链抗体在扩张型心肌病与冠心病鉴别诊断中的价值[摘要] 目的旨在探讨抗肌球蛋白重链和轻链抗体，在扩张型心肌病）DCM）与冠心病鉴别诊断中的价值。

方法对21例DCM患者，14例冠心病患者及例，进行临床免疫学检测，应用ELISA 法，免疫转印法检测数值予以分析。

结果ELISA法DCM组阳性率43.9％，冠心病组28.6％，正常对照组均为阴性。

免疫转印法21例的DCM患抗肌球蛋白重链抗体（200KD）10例阳性，阳性率47.6％，冠心组抗肌球蛋白轻链抗体（27.5％KD）阳性4例，阳性率28.6％，PBS替代试验均为阳性。

结论抗肌球蛋白重链和轻链的抗体在抗体检测有助于DCM和冠心病的鉴别诊断。

[关键词] 心脏病鉴别诊断早期发现肌球蛋白由2条重链a和b（分子量约200KD）和4条轻链（分子量范围17-27KD）组成⑴，它存在于心肌、骨骼肌和平滑肌中，作为1种抗原物质，它可以刺激机体产生自身抗体。

扩张型心肌病（DCM）和冠心病患者血清可检测出抗肌球蛋白抗体（2.3）。

本文应用ELISE法和免疫转印法检测抗肌球蛋白抗体，探讨该抗体在DCM和冠心病诊断与鉴别诊断中的价值。

1 材料和方法1.1 对象：心肌病组：DCM患者21例，男16例，女5例，年龄36-65（46±13）岁，DCM诊断符合WHO/ISFC1980年标准。

冠心病组急性心肌梗塞14例，男10例，女4例，年龄42-76（58±9）岁，急性心肌梗塞均有心电图动态变化和心肌酶谱变化，于出院前采血。

正常值组：健康献血员18例，男10例，女8例，年龄24-36（30±4）岁。

每例抽血2ml，分离血清-20℃冻存备检。

1.2 抗体检测方法：猪心肌肌球蛋白和心肌肌球蛋白转印膜由同济医科大学心血管病研究所提供。

ELISE法检测抗心肌肌球蛋白抗体和免疫转印法检测抗心肌肌球蛋白重链和轻链抗体均参照汪朝晖等⑶方法。

櫇櫇櫇櫇櫇櫇櫇櫇殱殱殱殱试验研究收稿日期：２０２３ ０８ １４资助项目：杭州市农业与社会发展科研项目（２０２０１２０３Ｂ９８）；杭州市农科院创新项目（２０２２ＨＮＣＴ－０９）作者简介：魏莹晖（１９９４－），女，硕士，助理畜牧师，研究方向为畜禽遗传资源开发利用，Ｅ ｍａｉｌ：３０９９１８６７６＠ｑｑ．ｃｏｍ，电话：０５７１－８７３１３５８０通讯作者：范京辉（１９７１－），男，正高级畜牧师，主要从事家禽营养与育种研究，Ｅ ｍａｉｌ：ｕｆａｎｔａ＠１６３．ｃｏｍ肌球蛋白轻链家族基因ＭＹＬ２和ＭＹＬ３在鸡皮肤组织中的表达研究魏莹晖，葛　莹，刘　航，王欢欢，李庆海，章学东，范京辉（杭州市农业科学研究院，浙江杭州３１００２４）摘要：本研究旨在探究肌球蛋白轻链家族２（ＭＹＬ２）和肌球蛋白轻链家族３（ＭＹＬ３）基因与鸡皮肤组织黑色素沉着过程的关系，为鸡皮肤组织颜色差异的分子机制提供理论依据。

分别取白肤和黑肤鸡的皮肤样品比较它们的肤色，同时通过荧光定量ＰＣＲ和蛋白质印迹法测定白肤和黑肤鸡皮肤组织中ＭＹＬ２和ＭＹＬ３的ｍＲＮＡ和蛋白水平的表达。

黑皮肤组与白皮肤组相比，Ｌ 值和ｂ极显著低于白皮肤组（Ｐ＜０．０１）；ＭＹＬ２和ＭＹＬ３的ｍＲＮＡ表达极显著下降（Ｐ＜０．０１）；ＭＹＬ２蛋白水平的表达显著下降（Ｐ＜０．０５）且ＭＹＬ３极显著下降（Ｐ＜０．０１）。

结果表明ＭＹＬ２和ＭＹＬ３可能参与鸡皮肤组织颜色的生成，其表达量的下降可能使得鸡的皮肤颜色加深。

关键词：皮肤；ＭＹＬ２；ＭＹＬ３；肌球蛋白；黑色素中图分类号：Ｓ８３１．２　文献标识码：Ａ　文章编号：１００５－７３０７（２０２４）０１－０００１－００４ 动物皮肤的颜色差异主要是受色素沉着的影响，其中黑色素的形成尤为关键。

黑色素是影响动物皮肤和头发颜色的主要原因，广泛存在于皮肤、黏膜、视网膜和卵巢中。

黑素生成的来源是表皮黑素单位，它是由一个个单一的黑素细胞组成的，通过树突与１０～３６个相邻的角质形成细胞连接。

《肌球蛋白V持续运动特性的动力学研究》篇一一、引言肌球蛋白V（Myosin V）是一种分子马达蛋白，具有在细胞内进行定向运输和机械工作的能力。

由于其独特的持续运动特性，它已成为生物物理学和细胞生物学领域的研究热点。

研究肌球蛋白V的运动特性对于理解细胞内物质运输、细胞器功能以及细胞活动具有重要的意义。

本文将重点探讨肌球蛋白V持续运动特性的动力学研究，分析其工作原理和运动机制。

二、肌球蛋白V的结构与功能肌球蛋白V属于肌球蛋白超家族的一员，具有独特的结构特点。

其分子结构包括重链和轻链，其中重链包含马达域、颈部和尾部等部分。

马达域是肌球蛋白V与ATP结合并驱动运动的部位，颈部连接马达域和尾部，具有柔性，使肌球蛋白V在细胞内定向运输过程中可以弯曲。

这些特点使得肌球蛋白V能够持续、有效地在细胞内进行物质运输。

三、肌球蛋白V持续运动特性的动力学研究（一）实验方法为了研究肌球蛋白V的持续运动特性，我们采用了多种实验方法。

首先，利用光学显微镜观察肌球蛋白V在细胞内的运动过程。

其次，利用分子生物学技术，构建肌球蛋白V的突变体，研究不同突变体对肌球蛋白V运动特性的影响。

此外，我们还利用生物化学手段，测定肌球蛋白V与ATP的结合能力以及ATP水解对肌球蛋白V运动的影响。

（二）研究结果1. 运动轨迹与速度：通过光学显微镜观察发现，肌球蛋白V 在细胞内沿着微管进行定向运输，其运动轨迹具有高度的规律性。

同时，我们发现肌球蛋白V的运动速度相对稳定，具有一定的持续性。

2. ATP依赖性：研究发现，肌球蛋白V的运动依赖于ATP 的水解。

当ATP供应充足时，肌球蛋白V的运动速度较快；而当ATP供应不足时，其运动速度会降低甚至停止。

这表明ATP水解为肌球蛋白V的运动提供了能量。

3. 突变体影响：通过构建肌球蛋白V的突变体并观察其运动特性，我们发现某些突变体会影响肌球蛋白V的运动速度和持续性。

例如，某些突变体会降低肌球蛋白V与ATP的结合能力，从而降低其运动速度；而另一些突变体则可能影响肌球蛋白V的构象稳定性，导致其运动持续性降低。

细胞骨架蛋白肌球蛋白轻链与癌蛋白TRE17相互作用的鉴定作者：杨永刚，田田，郭丹，武慧娟，王露，徐宁，沈传陆【摘要】目的：探讨MLC2与TRE17之间的相互作用。

方法：构建了MLC2原核表达质粒，在用pGEX蛋白表达系统表达和纯化GST-MLC2和GST蛋白后，用GST Pulldwon方法进一步观察MLC2与TRE17之间的相互作用。

结果：限制性内切酶分析和DNA序列测定表明MLC2 cDNA完整ORF以正确的阅读框架插入pGEX-6P-1载体；IPTG 诱导表达的GST-MLC2和GST蛋白纯度在90%以上；GST Pulldown分析表明癌蛋白TRE17(447)结合GST-MLC2融合蛋白，而不是对照GST蛋白。

结论：MLC2是TRE17的特异性结合蛋白。

【关键词】癌基因；肌球蛋白轻链；蛋白质相互作用[Abstract] Objective: To identify interaction of cytoskeletal MLC2 with oncogene TRE17. Methods: Plasmid GST-MLC2/pGEX was constructed in this study and used to express GST-MLC2 fusion protein. After purification of GST-MLC2 and GST proteins, MLC2 interaction with TRE17 was tested by GST pulldown assay. Results: The MLC2 cDNA was inserted into pGEX-6P-1 vectorwith correct open reading frame. After expression and purification of GST-MLC2 and GST proteins, GST pulldown assay suggested the association of TRE17(447) with MLC2, not GST protein. Conclusion: Skeletal MLC2 might be a binding partner of TRE17 oncoprotein.[Key words] Oncogene; Myosin light chain; Protein interaction与动物细胞相比，人类正常细胞难以恶性转化为肿瘤细胞[1，2]。

肌球蛋白的轻链一、引言肌球蛋白是一种重要的肌肉蛋白，其在肌肉收缩和运动中发挥着重要的作用。

其中，轻链是组成肌球蛋白的重要组成部分之一，对于其结构和功能具有重要影响。

本文将从轻链的结构、功能和研究进展三个方面进行探讨。

二、轻链的结构1. 肌球蛋白的基本结构肌球蛋白是由两种不同类型的蛋白质组成：轻链和重链。

每个肌球蛋白分子都由两个重链和两个轻链组成，形成一个四聚体结构。

其中，重链包含头部区域和尾部区域，头部区域与ATP结合并参与肌肉收缩，尾部区域则与其他肌球蛋白分子相互作用形成纤维束。

2. 轻链的分类根据其分子量和功能不同，轻链可以分为两类：骨骼肌型轻链（skMLC）和心肌型轻链（cMLC）。

其中，骨骼肌型轻链主要存在于骨骼肌中，并参与骨骼肌收缩；心肌型轻链则主要存在于心肌中，参与心肌收缩。

三、轻链的功能1. 轻链在肌球蛋白结构中的作用轻链是组成肌球蛋白的重要组成部分之一，其与重链一起构成了肌球蛋白四聚体的结构。

轻链通过与重链相互作用，调节了肌球蛋白的稳定性和活性，并且参与了肌球蛋白在肌肉收缩中的调控。

2. 轻链在骨骼肌和心肌中的作用在骨骼肌中，skMLC能够调节横向桥联，促进横向桥联形成并加强横向桥联力度。

同时，skMLC也能够调节钙离子信号通路，在钙离子浓度升高时增强横向桥联力度。

在心肌中，cMLC也具有类似的功能，并且能够影响心室舒张和收缩过程。

3. 轻链在疾病中的作用近年来，越来越多的研究表明，轻链也参与了多种疾病的发生和发展。

例如，在心血管疾病中，轻链的突变会导致心肌收缩力下降，从而引起心力衰竭。

在癌症中，轻链的表达也与肿瘤的生长和转移有关。

四、轻链的研究进展1. 轻链与肌球蛋白稳定性的关系一些最近的研究表明，轻链可以通过影响肌球蛋白分子稳定性来调节其功能。

例如，在骨骼肌中，skMLC突变会导致其分子不稳定，并且增加横向桥联解离速率。

这些结果表明轻链对于肌球蛋白稳定性具有重要影响。

2. 轻链与肿瘤的关系近年来，越来越多的研究表明轻链在癌症中也具有重要作用。

人肌球蛋白轻链（MLC）酶联免疫分析试剂盒使用说明书本试剂盒仅供研究使用预期应用ELISA法定量测定人血清、血浆或其它相关液体中MLC含量。

实验原理本试剂盒应用双抗体夹心酶标免疫分析法测定标本中MLC水平。

用纯化的抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单抗的微孔中依次加入MLC抗原、生物素化的抗人MLC抗体、HRP 标记的亲和素，经过彻底洗涤后用底物TMB显色。

TMB在过氧化物酶的催化下转化成蓝色，并在酸的作用下转化成最终的黄色。

颜色的深浅和样品中的MLC呈正相关。

用酶标仪在450nm波长下测定吸光度（OD值），计算样品浓度。

试剂盒组成及试剂配制1.酶联板：一块（96孔）2.标准品（冻干品）：2瓶，每瓶临用前以样品稀释液稀释至1ml，盖好后静置10分钟以上，然后反复颠倒/搓动以助溶解，其浓度为100ng/ml，做系列倍比稀释后，分别稀释100 ng/ml，50ng/ml，25ng/ml，12.5ng/ml，6.25ng/ml，3.12ng/ml，1.56ng/ml，样品稀释液直接作为标准浓度0ng/ml，临用前15分钟内配制。

如配制50ng/ml标准品：取0.5ml100ng/ml的上述标准品加入含有0.5ml样品稀释液的Eppendorf管中，混匀即可，其余浓度以此类推。

3.样品稀释液：1×20ml/瓶。

4.检测稀释液A：1×10ml/瓶。

5.检测稀释液B：1×10ml/瓶。

6.检测溶液A：1×120ul/瓶（1:100）临用前以检测稀释液A1:100稀释，稀释前根据预先计算好的每次实验所需的总量配制（每孔100ul），实际配制时应多配制0.1-0.2ml。

如1ul检测溶液A加99ul检测稀释液A的比例配制，轻轻混匀，在使用前一小时内配制。

7.检测溶液B：1×120ul/瓶（1:100）临用前以检测稀释液B1:100稀释。

稀释方法同检测溶液A。

8.底物溶液：1×10ml/瓶。

《肌球蛋白V持续运动特性的动力学研究》篇一一、引言肌球蛋白V（Myosin V）是一种在细胞内参与多种重要生物活动的分子马达蛋白。

其独特的持续运动特性使得它在细胞内物质运输、信号传导等过程中发挥着关键作用。

近年来，随着生物物理学和生物化学的深入研究，肌球蛋白V的持续运动特性已成为研究热点。

本文旨在探讨肌球蛋白V持续运动特性的动力学研究，以期为相关研究提供理论基础和实验依据。

二、肌球蛋白V的结构与功能肌球蛋白V属于肌球蛋白超家族的一员，其结构包括重链和轻链。

重链包含马达结构域，负责与ATP结合并驱动蛋白质的运动；轻链则参与调节马达结构域的活性。

肌球蛋白V在细胞内参与多种生物活动，如物质运输、细胞内信号传导等，具有独特的持续运动特性。

三、肌球蛋白V持续运动特性的动力学研究（一）研究方法本研究采用分子动力学模拟、光学陷阱技术和生物化学实验等方法，综合研究肌球蛋白V的持续运动特性。

（二）实验设计与实施1. 分子动力学模拟：通过构建肌球蛋白V的分子模型，模拟其在不同条件下的运动过程，探讨其持续运动的动力学机制。

2. 光学陷阱技术：利用光学陷阱技术观察肌球蛋白V在单分子水平上的运动，分析其运动轨迹和速度。

3. 生物化学实验：通过测定肌球蛋白V的ATP酶活性、与相关蛋白的相互作用等，进一步验证动力学研究的结论。

（三）结果与讨论1. 分子动力学模拟结果表明，肌球蛋白V在ATP驱动下，通过一系列构象变化实现持续运动。

其运动过程中，马达结构域与ATP的结合和水解是驱动其运动的关键步骤。

2. 光学陷阱技术观察到，肌球蛋白V在单分子水平上具有稳定的运动轨迹和较高的运动速度。

其持续运动特性与马达结构域的构象变化密切相关。

3. 生物化学实验显示，肌球蛋白V的ATP酶活性较高，且与相关蛋白的相互作用对其持续运动特性具有重要影响。

这些结果进一步验证了动力学研究的结论。

四、结论本研究通过分子动力学模拟、光学陷阱技术和生物化学实验等方法，综合研究了肌球蛋白V的持续运动特性。

百科名片中文名称：肌球蛋白英文名称：myosin定义1：一组肌肉和非肌肉细胞收缩装置中的蛋白质，具有ATP酶活性，由两条相同的重链和两对轻链组成。

重链的大部分是α螺旋，其头部具有ATP酶活性，并与肌动蛋白结合，而轻链具有激酶活性。

肌球蛋白（myosin）肌原纤维粗丝的组成单位。

存在于平滑肌中。

在肌肉运动中起重要作用。

其分子形状如豆芽状，由两条重链和多条轻链构成。

两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状，构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起，构成豆芽的瓣。

被激活后，具有活性的、能分解ATP的ATP酶。

其分子量约为51万。

在粗丝中，都是分子的头朝向粗丝的两端，呈纵向线性缔合排列。

、肌肉的主要组成蛋白质，占肌原纤维总蛋白质的60％。

分子量约48万，是150毫微米长的棒状分子，一端有两个头部。

由两条分子量约20万的H链和四条分子量约1万7千到2万5千的L链组成。

用蛋白分解酶处理可分割为头部（H-酶解肌球蛋白）和尾部（L-酶解肌球蛋白）。

在0.6M KCl溶液中分散成单体，但在0.2M以下的KC l溶液中可形成缔合体，自动聚集成1―2微米长的和A丝相似的结构。

在肌原纤维内形成长1.5微米宽10―15毫微米的A丝。

头部向外侧突出架成桥。

头部的方向表现为钳在丝的中央部而向相反的方向伸展，结果可以在丝的中央部300毫微米处看到没有头部的裸露部分。

头部在A丝上每弯14.3毫微米就移出120°和I丝对应，周期为42.9毫微米。

肌球蛋白具有ATP酶活性，在低离子强度下，和肌动蛋白反应，而引起超沉淀，且肌动蛋白能促进ATP酶活性。

ATP酶活性和肌动蛋白的反应，表现于头部的活性基团，可以认为这一部分一面分解ATP，一面进行振头活动，把I丝拉向A丝的中央部。

肌球蛋白的L链对ATP酶活性具有重要的作用（参见肌球蛋白L链）。

肌球蛋白和肌动蛋白一起被认为与全部细胞运动有关，也可从脑、粘菌、海胆卵等分离出来。

肌球蛋白是由森特・吉奥尔吉（A・Szent－Gyrgyi，1942）分离出来的，但是相当于现在所说的肌动球蛋白物质是库恩（W．Khne，1859）最初从蛙抽提出来的，并被命名为肌球蛋白。

四川生理科学杂志2019；41(3)237.综述•肌球蛋白轻链磷酸酶靶向亚基1在调节血管张力中的作用的研究进展**基金项目：国家自然科学基金资助(编号：30670763,81173661)；四川 省国际科技创新合作项目(编号：2019YFH0174)；泸州市人民政府西南 医科大学科技战略合作应用基础研究项目(编号：2O18LZXNYI>ZK36) 作者简介:刘小勤，女，药理学硕士研究生在读，主要从事心血管药物作 用及机制研究，Email ： lxql5310809804@ ；△通讯作者：杨艳，女,研究员，主要从事心血管药物作用的离子通道机 制 研究，Email : wyangyan @ swmu. edu. com 。

刘小勤杨艳#(西南医科大学心血管医学研究所医学电生理学教育部和四川省重点实验室、四川省心血管疾病防治协同创新中心，四川泸州646000)Advances on myosin phosphatase targeting 1 in regulating vascular tone *Liu Xiao-qin, Yang Yan #(Key Lab of Medical Electrophysiology of Ministry of Education and MedicalElectro p hysio l ogical Key Labo r ato r y o f Sichuan Province, Institute of Card i o v ascular Research,So u t h w est Medical University, Sichuan Luzho u 646000)摘 要 肌球蛋白轻链磷酸酶靶向亚基1(Myo s in pho s phatase target subunit 1,MYPT1)可通过其亮氨酸亚型转换和丝氨酸/苏氨酸(Serine/threonine,S/T )可磷酸化位点的磷酸化，调节血管张力。

肌球蛋白轻链激酶与炎症性疾病关系的研究进展周子娟;王亮;李雅婵;张敏;刘畅;陈大朋;王靖宇【摘要】Myosin light chain kinase (MLCK) regulates cytoskeletal activity in response to myosin light chain phosphorylation,which is also based on the interaction between actins and myosin.Recent studies have shown that abnormal expression of long-chain MLCK and short-chain MLCK is involved in different inflammatory diseases and inflammation-related factors induces MLCK expression.This review summarizes the role of MLCK in the pathogenesis of pneumonia,vascular injury and inflammatory bowel disease,and summarizes the possible signaling pathways involved in inflammatory diseases,suggesting that MLCK has a potential role in the treatment of inflammatory diseases.%肌球蛋白轻链激酶(myosin light chain kinase,MLCK)可以调控肌球蛋白轻链的磷酸化,进而调控基于肌动蛋白与肌球蛋白之间相互作用的细胞骨架活动.近几年研究报道,长链MLCK与短链MLCK的异常表达在不同的炎症性疾病中多有发生,炎症相关因子能诱导MLCK表达升高.本文对MLCK在肺炎、血管损伤以及炎性肠病中的作用,及MLCK参与炎症性疾病的可能信号通路进行了综述.【期刊名称】《大连医科大学学报》【年(卷),期】2017(039)001【总页数】3页(P78-80)【关键词】肌球蛋白轻链激酶;炎症;屏障功能【作者】周子娟;王亮;李雅婵;张敏;刘畅;陈大朋;王靖宇【作者单位】大连医科大学实验动物中心,辽宁大连116044;大连医科大学实验动物中心,辽宁大连116044;大连医科大学实验动物中心,辽宁大连116044;大连医科大学实验动物中心,辽宁大连116044;大连医科大学实验动物中心,辽宁大连116044;大连医科大学实验动物中心,辽宁大连116044;大连医科大学实验动物中心,辽宁大连116044【正文语种】中文【中图分类】R963肌球蛋白轻链激酶(myosin light chain kinase，MLCK)在哺乳动物中，主要由两种MLCK基因编码，分别是mylk1基因与mylk2基因[1]。

・１４５２・ＣＨＩＮＥｓＥＪＯＵＲＮＡｌ．ＯＦＩＮＴＥＧＲＡＴＩＶＥＭＥＤｌＣ．１ＮＥＯＮＣＡＲＤＩＯ－／ＣＥＲＥＢＲＯＶＡｓＡ；ＵＩ。

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肌球蛋白轻链激酶介导内皮细胞屏障功能变化的研究进展吴洁;张伟金;黄巧冰【摘要】[ ABSTRACT] Myosin light chain kinase ( MLCK) activates the regulatory light chain of myosin II, and the phos-phorylated myosin light chain leads to actomyosin contractile activity, as well as the cell contraction and increasing intercel-lular gap, which finally results in endothelial barrier dysfunction.MLCK-dependent hyperpermeability occurs in response to multiple cell signaling molecules and signaling pathways, including Ca2+, Src, PKC, NO, cGMP and mitogen activated protein kinases ( MAPK) .In this review, different mechanisms of endothelial hyperpermeability mediated by MLCK are discussed.【期刊名称】《中国病理生理杂志》【年(卷),期】2015(000)003【总页数】5页(P572-576)【关键词】肌球蛋白轻链激酶;肌球蛋白;内皮细胞;通透性【作者】吴洁;张伟金;黄巧冰【作者单位】南方医科大学第一临床医学院，广东广州510515;南方医科大学第一临床医学院，广东广州510515;南方医科大学基础医学院，广东广州510515【正文语种】中文【中图分类】R363血管内皮细胞是连续被覆于全身血管内膜的一层细胞群，不仅构成一道半选择通透性屏障，还合成和分泌多种生物活性物质，维持正常的心血管功能。