抗体的基本结构
- 格式:doc
- 大小:451.00 KB
- 文档页数:24
简述抗体的基本结构抗体(又称免疫球蛋白)是一类重要的免疫分子,具有识别和中和病原体的能力。
抗体的基本结构由四个亚单位组成,包括两个轻链和两个重链。
本文将以简述抗体的基本结构为标题,详细介绍抗体的组成和结构特点。
1. 抗体的重链和轻链抗体的重链和轻链是由氨基酸序列组成的多肽链。
在人类的抗体中,重链有五种亚型,分别为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE,而轻链有两种亚型,分别为kappa和lambda。
重链和轻链通过二硫键相连形成抗体的骨架结构。
2. 抗体的结构域抗体的结构域是指抗体分子上具有特定功能和结构的区域。
抗体的结构域包括可变区(variable region)和恒定区(constant region)。
可变区负责与抗原结合,决定了抗体的特异性;而恒定区则决定了抗体的功能和效应。
3. 抗体的可变区抗体的可变区由重链和轻链的氨基酸序列组成,其中包含了抗体的抗原结合位点。
可变区的序列在不同的抗体中表现出较高的变异性,这是由于免疫系统的基因重组和突变机制所致。
可变区的变异使得抗体能够识别多样性的抗原。
4. 抗体的恒定区抗体的恒定区在不同的抗体中表现出较低的变异性,这是由于恒定区的序列由基因家族所决定。
恒定区的序列决定了抗体的功能和效应,如中和病原体、激活免疫细胞和促进免疫效应等。
5. 抗体的抗原结合位点抗体的抗原结合位点是指抗体与抗原结合的区域,也称为抗体的亲和位点。
抗原结合位点由可变区的氨基酸序列决定,具有高度的特异性。
抗体通过与抗原结合来识别和中和病原体,从而发挥免疫效应。
6. 抗体的异构型抗体的异构型是指抗体分子中恒定区的结构差异。
在不同的抗体亚型中,恒定区的结构会发生变化,从而影响抗体的功能和效应。
例如,IgM抗体在结构上较大,能够聚集形成多价抗体,增强其中和病原体的效果。
7. 抗体的二级结构抗体的二级结构主要由α螺旋和β折叠构成。
重链和轻链中的可变区和恒定区都具有这种二级结构。
这种特殊的二级结构使得抗体能够具有稳定的空间构象,并保持其与抗原的特异性相互作用。
抗体的基本结构和功能介绍抗体(又称免疫球蛋白)是一种由免疫细胞产生的蛋白质,广泛存在于人体的血液和组织液中。
抗体在人体的免疫系统中起着至关重要的作用,能够识别和中和病原体、调节免疫反应、参与细胞间信号传导等。
本文将详细介绍抗体的基本结构和功能,以便更好地理解免疫过程和临床应用。
一、抗体的结构1.1 Fab和Fc区域抗体由两个相同的轻链(light chain)和两个相同的重链(heavy chain)组成。
每条轻链和重链都由一系列氨基酸残基连接而成,形成抗体的基本结构。
在抗体分子中,Fab(antigen binding fragment)区域负责与抗原结合,Fc(fragment crystallizable)区域则负责与免疫细胞相互作用。
1.2 IGH和IGL基因抗体的结构由基因编码决定,人体中有数百个IGH(immunoglobulin heavy chain)和IGL(immunoglobulin light chain)基因,它们通过基因重排和突变形成多样的抗体。
IGH基因编码重链的变量(V)区域、多样(D)区域、连接(J)区域和常规(C)区域,而IGL基因编码轻链的V区域和C区域。
1.3 亲和力成熟抗体的变量区域包含了可以识别和结合抗原的亲和力决定区(CDR, complementarity-determining region)序列,这些序列的组合能够使抗体与多种抗原结合并启动免疫反应。
亲和力的形成是通过基因突变和选择过程中的变异和筛选完成的,亲和力成熟是个体免疫系统应对病原体进化的重要机制。
二、抗体的功能2.1 识别和中和病原体抗体通过其变量区域与抗原结合,从而识别和中和潜在的致病病原体。
当抗体与抗原结合时,可以阻止病原体侵入宿主细胞、中和细菌毒素、聚集病毒颗粒等。
这一过程对于防御感染和预防疾病的发生起着重要作用。
2.2 调节免疫反应抗体不仅能够识别和中和病原体,还能够调节免疫反应的进程。
高中生物抗体知识点归纳总结一、抗体的基本概念抗体,全称为免疫球蛋白抗体,是由B淋巴细胞分泌的一类具有免疫功能的蛋白质。
它们能够识别并结合特定的抗原(如细菌、病毒、异物等),从而发挥免疫防御作用。
抗体主要存在于血清中,但也可以在组织液和外分泌液中找到。
二、抗体的结构抗体由四条多肽链组成,包括两条重链和两条轻链。
轻链和重链通过二硫键连接形成Y字形结构。
在Y字形的两个臂端部分,存在一个可变区,称为抗原结合位点,是抗体与抗原特异性结合的部位。
抗体的另一端,即Fc区,与免疫细胞上的Fc受体结合,参与免疫反应的调节。
三、抗体的分类根据结构和功能的不同,抗体可以分为五大类:IgA、IgD、IgE、IgG 和IgM。
各类抗体在免疫反应中扮演不同的角色。
例如,IgA主要存在于粘膜表面,保护粘膜免受病原体侵害;IgE与过敏反应有关;IgG是血清中含量最高的抗体,具有广泛的免疫功能;IgM是初次免疫应答时产生的第一种抗体,具有很强的抗原结合能力。
四、抗体的产生抗体的产生是适应性免疫反应的一部分。
当病原体侵入人体时,B淋巴细胞能够识别并结合到病原体上的抗原。
通过一系列的细胞活化、增殖和分化过程,B淋巴细胞转化为浆细胞,开始大量分泌抗体。
同时,部分B细胞成为记忆B细胞,长期存在于体内,为未来可能的再次感染提供快速响应。
五、抗体的功能抗体的主要功能包括中和、凝集、沉淀、补体激活和抗体依赖性细胞介导的细胞毒性(ADCC)等。
通过这些功能,抗体能够直接或间接地清除病原体,保护机体免受感染。
六、抗体的应用在医学领域,抗体被广泛应用于疾病的诊断和治疗。
例如,单克隆抗体技术可以制备特异性强、纯度高的抗体,用于治疗癌症、自身免疫疾病等。
此外,抗体还可以作为诊断试剂,帮助检测病原体或疾病标志物。
七、抗体与免疫调节抗体不仅能够清除病原体,还能够调节免疫系统的功能。
例如,某些抗体能够通过调节T细胞的活性,影响免疫应答的强度和持续时间。
此外,抗体还能够参与免疫耐受的形成,防止免疫系统对自身组织的攻击。
简述抗体的基本结构和生物学功能抗体,也称为免疫球蛋白,是一种由哺乳动物免疫系统产生的蛋白质分子,具有多种结构和功能。
抗体具有重链和轻链组成,每个抗体分子由两个重链和两个轻链组成,形成Y形状。
抗体的基本结构包括可变区和恒定区,可变区决定了抗体的特异性,恒定区则决定了抗体的生物学功能。
抗体的结构可以分为四个区域:两个抗原结合部位,一个球部和一个棒部。
抗原结合部位位于抗体的顶端,并与抗原结合形成特异性复合物。
抗原结合部位的可变区域由重链和轻链的V区域共同决定,具有高度多样性,可以识别并结合多种抗原。
抗体的球部由重链和轻链的C区域组成,决定了抗体的种类和亚类。
棒部由抗体的重链的C区域组成,可与机体免疫细胞相互作用。
抗体的生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。
抗体可以通过与病原微生物的抗原结合来中和病原微生物,阻止其侵入机体细胞。
抗体还可以与抗原结合形成沉淀复合物,促使病原微生物和抗原沉淀而不再对机体产生损害。
抗体还可以与补体系统相互作用,激活补体系统来清除病原微生物。
此外,抗体还可以识别和标记异物,使其易于被机体免疫细胞识别和清除。
此外,抗体还可以调节免疫应答,通过与抗原结合来激活或抑制其他免疫细胞的功能,调节免疫应答的强度和方向。
抗体的生物学功能还可以通过其结构的多样性和可选择性来实现。
抗体的可变区域具有高度多样性,可以识别和结合多种抗原,因此可以用于特异性识别和治疗多种疾病。
抗体还可以通过亲和力成对的方式结合抗原,形成二聚体或多聚体,增强抗体的结合力和生物学功能。
总之,抗体具有重链和轻链组成的Y形结构,包括可变区和恒定区。
抗体的主要生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。
抗体的多样性和可选择性使其成为免疫系统中重要的分子,具有广泛的应用前景。
抗体的c区名词解释抗体,也被称为免疫球蛋白,是一种由免疫细胞合成并在免疫系统中起关键作用的蛋白质。
它们被广泛应用于医学诊断、疾病治疗和生物科学研究。
抗体的结构复杂多样,其中一个重要的组成部分是C区。
一、抗体的基本结构抗体由四个亚基组成,包括两个重链和两个轻链。
每个重链和轻链都包含一个可变区(V区)和一个常规区(C区)。
C区位于重链和轻链的非抗原特异性区域,也称为常规亚基。
C区在抗体的功能和稳定性中起到至关重要的作用。
二、C区的功能C区在抗体中具有多种功能。
首先,它是抗体和其他免疫细胞(如巨噬细胞和自然杀伤细胞)相互作用的关键部位。
C区参与了抗体与这些细胞表面受体的结合,从而介导了免疫应答过程中的信号传导和效应。
这种相互作用可以激活免疫细胞,引发炎症反应并促进病原体的清除。
此外,C区还参与了抗体的结构稳定性和半衰期调控。
具有较长半衰期的抗体对抗原的清除能力更强,因此对于抗体的疗效至关重要。
C区通过与其他免疫分子的相互作用,影响了抗体的稳定性和其与抗原结合的力度。
三、C区的亚型和功能分化在不同的抗体亚型中,C区的结构和功能可能有所不同。
人体中主要存在着五种抗体亚型,即IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。
每种亚型的C区都有独特的结构特征,决定了它们在免疫系统中的功能。
例如,IgM的C区结构较长,形成了一种“五座桥梁”的结构,使其能够更有效地激活免疫细胞。
IgG则具有较长的半衰期,能够在循环系统中稳定存在较长时间,并在炎症反应中发挥重要的调节作用。
IgA主要存在于黏膜表面,提供保护,并参与呼吸道和消化道的免疫防御。
由于C区的亚型差异,抗体可以执行不同的功能。
这为科学家研究抗体的功能和开发相关治疗提供了重要的线索。
四、抗体工程和C区的关系近年来,抗体工程的研究和应用取得了突破性进展。
科学家们能够通过改变抗体的C区结构和序列,实现抗体的改进和优化。
例如,通过工程改变抗体C区的氨基酸序列,可以增强抗体与免疫细胞受体的结合亲和力,提高抗体的活性。
组成抗体的基本单位
抗体是一种蛋白质,它们在人体和其他动物体内发挥重要作用,保护我们免受病原体的侵害。
抗体由两种结构基本单位组成:轻链和重链。
轻链是一种由少量氨基酸构成的蛋白质,负责传递抗体特异性信息,而重链则负责抗体的结构稳定性,抗原结合力和抗原活性。
重链是抗体的另一种结构基本单位,它们可以分为三种类型:IgG、IgM和IgA。
IgG重链是最常见的抗体重链,它们是一种多肽重链,负责抗体的结构稳定性,并且提供抗体与抗原的结合力。
IgM重链是一种双重重链,它们负责抗体的强度和抗原活性。
IgA重链是一种单重重链,它们负责抗体与外界环境之间的交互作用,保护我们免受外界病原体的侵害。
抗体是一种蛋白质,它们由两种结构基本单位组成:轻链和重链。
轻链是抗体的主要结构单位,它们大多由于氨基酸序列的不同而不同,它们的氨基酸序列决定了抗体的特异性和活性,以及抗体能够结合的抗原类型。
重链是抗体的另一种结构基本单位,它们可以分为三种类型:IgG、IgM和IgA。
重链提供抗体的结构稳定性,抗原结合力和抗原活性,为我们抵抗病原体提供了有效的保护。
简述抗体的基本结构抗体是一种由蛋白质组成的分子,也称为免疫球蛋白。
它在免疫系统中起着至关重要的作用,能够识别并结合到体内外的抗原上,从而参与免疫应答的调节和效应。
抗体的基本结构可以分为四个区域:两个相同的轻链(light chain)和两个相同的重链(heavy chain)。
轻链和重链通过二硫键连接在一起,形成了Y形结构。
每个抗体分子都有两个臂和一个柄。
臂部位于抗体的顶端,具有抗原识别和结合的功能;柄部位于抗体的底部,具有效应分子结合的功能。
轻链是由单个多肽链组成的,重链则由两个多肽链组成。
轻链和重链都由一系列的可变区(variable region)和恒定区(constant region)组成。
可变区的序列在不同的抗体中具有高度的变异性,决定了抗体的特异性和亲和力。
恒定区的序列相对保守,决定了抗体的功能和效应。
抗体的可变区包括特异性决定区(hypervariable region),也称为CDR。
CDR位于可变区的末端,由三个短序列组成,分别命名为CDR1、CDR2和CDR3。
CDR通过氢键、疏水作用和范德华力等相互作用与抗原结合,形成抗原-抗体复合物。
抗体的恒定区在不同的抗体类别中有所不同,包括IgG、IgM、IgA、IgD和IgE等。
每种抗体类别具有不同的功能和在免疫反应中的作用。
例如,IgG是最常见的抗体类别,具有长时间的循环寿命和多种效应分子结合的能力;IgM是第一次免疫应答产生的主要抗体类别,具有较高的亲和力和多价结合能力。
在人体内,抗体由B淋巴细胞(B lymphocyte)产生。
当机体遇到外来的抗原时,B淋巴细胞会受到激活,开始分泌抗体。
这个过程称为免疫应答。
一旦抗体与抗原结合,它们可以通过多种机制来识别和清除抗原,包括中和病原体、激活补体系统、调节免疫细胞的活化等。
抗体的结构和功能使其成为疾病诊断和治疗的重要工具。
通过检测体液中的抗体水平,可以确定感染病原体的存在,并评估免疫系统对其的应答情况。
抗体的名词解释微生物学在微生物学领域,抗体是研究免疫系统的关键组成部分。
抗体,也称免疫球蛋白,是机体免疫系统中一类具有高度特异性的蛋白质。
它们由免疫细胞分泌,并在机体中起到识别、结合和中和外来病原体的作用。
一、抗体的基本结构抗体是由两个基本结构单元组成的,即重链和轻链。
其中,重链分为四种类型:IgG、IgM、IgA和IgE,轻链分为两种类型:κ链和λ链,这些基本结构单元将不同组合形成丰富多样的抗体。
抗体还具有“Y”字形的三维结构,其中“Y”字的两端为抗原结合位点,而“Y”字的顶端则是抗体的效应位点。
二、抗体的功能抗体具有多种功能,对于攻击和保护机体免受外来微生物的侵害起到了重要作用。
首先,抗体能够通过识别外来微生物表面的抗原决定簇结合到病原体上,从而标记该病原体以便免疫系统进一步处理。
其次,抗体还能激活免疫系统中的巨噬细胞、自然杀伤细胞和补体系统等,引发炎症反应和细胞毒性作用,以消灭病原体。
此外,抗体还能参与免疫记忆和免疫调节等免疫过程,对于维持机体内部的免疫平衡起到重要作用。
三、抗体的产生抗体的产生主要依赖于机体的免疫细胞,特别是淋巴细胞。
当机体受到外来病原体感染时,抗原会被呈递到淋巴组织中的抗原呈递细胞上,这些抗原呈递细胞会将抗原信息传递给免疫细胞。
免疫细胞中的B淋巴细胞随即被激活,并开始产生和分泌抗体。
这一过程被称为体液免疫应答,产生的抗体会迅速进入血液循环,通过对病原体进行中和,起到阻止病原体侵入和扩散的作用。
四、抗体的应用抗体不仅在免疫系统中起到重要作用,在医学和生物工程等领域也具有广泛应用。
例如,抗体可以用于诊断某些病原体感染,通过检测抗体水平来判断是否感染。
此外,抗体还可以用于治疗某些疾病,如恶性肿瘤。
在生物工程领域,科学家们利用重组技术生产抗体药物,以满足临床上的需求。
五、抗体研究的发展随着科学技术的不断发展,抗体研究也在不断深入。
科学家们通过对抗体结构和功能的深入了解,不断探索新的抗体工程方法,以提高抗体的亲和力和特异性。
抗体的基本结构抗体是一种特殊的抗原分子,它与外界的其他微生物、抗原或毒素发生反应,对其进行抵抗和清除。
抗体的基本结构是指它的分子组成,即它的结构与功能,以及它们与其环境的相互作用。
抗体是分子组成的复杂结构,其中包含了大量的亚基(subunit)。
抗体由两个不同的抗原结合起来,形成一个双聚体,称为抗体双聚体(antibody dimer)。
每个单元都有其自身的特殊功能,它们在体内结合起来,共同发挥抗体的功能。
抗体双聚体由两个亚基(heavy chain subunit和light chain subunit)组成,它们互相错开,形成一个带有特殊形状的V字型结构。
重亚基包含了四个结构域:FCR、VH、VL和CDR,这四个域分别负责了抗体的活性、特异性、与受体的结合等功能。
轻亚基也由 FCR、VL和CDR三个域组成,分别负责多样性、受体结合和活性等功能。
抗体双聚体的结构非常稳定,而且它能够结合其他抗原,从而实现免疫反应。
在体内,抗体可以与抗原结合,并发生特异性的免疫反应。
该反应的特异性对于抗体的结构也有很大的影响,包括FV结构的稳定性、VH和VL的位置变化、CDR的变形以及FCR的连接方式等。
当抗体双聚体与抗原结合时,尤其是在FCR中,会发生位置变化,从而使抗体双聚体发生折叠改变,从而改变抗原抗体复合物的稳定性。
此外,抗体双聚体还能够与特定的受体结合,该受体可以有助于结合其他分子,从而发挥免疫反应的功能。
受体与抗体双聚体之间的结合依赖于受体上的特定序列,以及其与抗体双聚体之间的相互作用力。
该结合可以通过特异性结合(特异性结合)和非特异性结合(交联结合)两种方式发生,这种结合对于抗原抗体反应有着重要的作用。
抗体的基本结构功能在于它们与其他抗原之间协同发挥的功能,它们的特殊结构可以结合抗原,促进抗原与受体之间的相互作用,而这种相互作用可以促进抗体与抗原之间的免疫反应。
它们可以与受体结合,从而实现对外界抗原的识别,并发挥免疫功能。
抗体的结构组成抗体是人体免疫系统中的重要组成部分,它可以识别和结合抗原,从而参与免疫应答。
抗体的结构组成复杂多样,包括基本的单体结构、多样性区和亚类等。
本文将详细介绍抗体的结构组成。
1. 抗体的基本结构抗体分为五个类别,即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。
它们都由相似的基本结构单元组成,包括两个重链和两个轻链。
这两种链均具有一系列的区域,包括甲胎蛋白区(variable region,V区)和常规区(constant region,C区)。
重链有两类:“μ链”和“δ链”是IgM和IgD的特有重链;“γ链”是IgG的特有重链;“α链”是IgA的特有重链;“ε链”是IgE的特有重链。
轻链有两类:“κ链”和“λ链”。
2. 抗体的多样性区抗体的多样性区域是决定其特异性的关键部分。
抗体中的多样性区域包括重链和轻链的V区域。
抗体的V区域由多个互补决定区(complementarity-determining region,CDR)组成。
CDR是抗体中最具变异性的区域,决定了抗体与特定抗原结合的能力。
抗原结合位点通常位于抗体的VH和VL区域之间,也被称为互补决定区。
3. 抗体的细节结构(1)抗体的Fc区:抗体的Fc区是指抗体中的常规区(C区)和C区之间的一段区域。
Fc 区的结构差异决定了抗体亚类的差异。
例如,IgM和IgE的Fc 区有一个长的C 区段,而IgA的Fc 区有一个有四个C 区段的结构。
(2)抗体的Fab区:抗体的Fab 区是指抗体中的V区和C区的连接部分。
Fab 区包括两个抗原结合片段(F(ab’)2)。
每个Fab片段有一个抗原结合区和一个连接区。
4. 抗体的亚类抗体的重链的C区决定了抗体的亚类。
不同的抗体亚类在结构和功能上有所差异。
IgM是体液中第一次接触到抗原时产生的抗体。
它是由5个单体抗原片段(F(ab)2)加一个乳糖片段(Fc)组成的。
IgG是体液中最主要的抗体,也是体外免疫应答中最重要的抗体。
抗体的化学本质什么一、前言抗体具有非常重要的生物学意义和医学价值,是生命科学中的重要研究对象。
抗体涉及到多个学科领域,其中最为核心的是生物化学。
抗体是由生物化学反应生成的一类大分子,具有很强的特异性和亲和力,广泛应用于生物研究、药物研发和临床诊断等领域。
本文将从抗体的基本结构出发,介绍抗体的化学本质及其相关原理。
二、抗体的基本结构(一)抗体的分类抗体分为五种不同类型,即IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
它们在结构和功能上有所不同,但都由重链和轻链组成。
(二)重链和轻链重链和轻链分别是抗体的两个组成部分,重链其C末端有一个糖基化的尾部,即酵母菌结构域,轻链没有。
重链和轻链分别由N端变异率区间(VH和VL)和四个保守区域(CH1、CH2、CH3和CL)组成。
(三)抗体的基本结构抗体的基本结构由两个抗原结合面、两个轻链和两个重链组成。
重链和轻链通过二硫键连接,形成一个Y形结构。
其中两个轻链连接在Y型结构的底部,形成一个小臂,而两个重链连接在Y型结构的顶端,形成一个重臂,重臂和小臂都有一个抗原结合面。
三、抗体的化学组成抗体是一种免疫球蛋白,其化学组成非常复杂,包括氨基酸、糖、核酸等多种分子。
下面分别介绍抗体的化学组成。
(一)氨基酸氨基酸是组成抗体的基本单位,抗体总共包含20种氨基酸。
其中,一些特殊的氨基酸如半胱氨酸、天冬氨酸、缬氨酸等在抗体的结构和功能中起着重要作用。
氨基酸序列的变化使得不同抗体具有不同的结构和特异性。
(二)糖糖是抗体中另一个重要的结构组分。
其中,N-糖基化是一种常见的修饰方式,包括尾糖基、复杂糖基和高岭糖基等。
这些糖基通过与细胞表面上的受体结合或与其他蛋白质相互作用来调节抗体的生物学功能。
(三)核酸在抗体基因的重排和突变过程中,DNA和RNA扮演着重要角色。
这些过程使得不同的抗体分子可以产生,具有不同的结构和特异性。
四、抗体的化学本质抗体具有很高的特异性和亲和力,这取决于其化学本质。
简述抗体的结构及其功能你想了解抗体的结构和功能吗?好的,我们来深入聊聊这个有趣的主题吧!首先,咱们得弄清楚什么是抗体。
抗体,简单来说,就是咱们身体里的“侦探”,专门识别和对付外来的坏家伙,比如病毒和细菌。
它们的结构就像个精巧的武器,有几个部分各司其职。
我们来分几个部分讲解一下。
1. 抗体的结构1.1 抗体的基本构造抗体的结构非常有趣。
想象一下,它们像一个Y字形的图标。
这Y字形的“手臂”就是抗体的两个“臂”,叫做“轻链”。
这两个臂在下端有一个地方特别神奇,叫做“抗原结合部位”。
它们就像是钥匙一样,专门找到并锁住“坏蛋”。
而Y字的“把手”部分,是叫做“重链”,它们负责和免疫系统里的其他部分合作,确保坏家伙被清除干净。
整个抗体的构造就像一把专门为捕捉坏蛋设计的高科技捕虫器。
1.2 抗体的种类抗体有很多种,通常分成几大类。
最常见的有IgG、IgM、IgA、IgE和IgD。
每一种都有自己的特别任务。
例如,IgG是我们身体的“主力军”,能在体内长期待着,守护我们免受各种侵害。
而IgM就像是第一时间赶到现场的警察,迅速反应。
IgA则是守护咱们的粘膜,比如口腔和肠道的“门卫”。
而IgE则主要对付过敏反应,比如花粉过敏。
IgD的任务还不太清楚,但也不闲着,它有助于调节免疫反应。
2. 抗体的功能2.1 识别和中和抗体的首要功能就是识别并中和外来物质。
当病毒或者细菌入侵体内,抗体们立刻行动起来。
它们会飞快地找到入侵者,然后“抱住”它们,像是给坏家伙打个紧箍咒,让它们动不了。
同时,抗体还会帮助招来其他免疫细胞,形成联合作战的局面,把这些坏家伙彻底干掉。
可以说,抗体就是咱们身体里的超级英雄,一直在守护着我们!2.2 免疫记忆另外,抗体还有一个特别牛的功能,那就是“免疫记忆”。
当抗体第一次对付完一个坏家伙后,它们会记住这次战斗的细节。
如果以后再遇到同样的敌人,它们能快速识别并处理。
这就像是有了一个完美的战斗计划,不用每次都从头来过。
抗体知识点总结一、抗体的基本概念抗体(antibody),也称免疫球蛋白,是机体免疫系统中的一种重要蛋白质,由免疫球蛋白和其他蛋白质组成。
抗体主要由B细胞产生,在免疫系统中起着重要的作用,可以识别并结合到抗原分子,并进行中和、沉淀、激活补体等免疫反应。
抗体的结构复杂,可以分为五个类别(IgM、IgG、IgA、IgD、IgE),每种类别具有不同的功能和特点。
二、抗体的结构1. 抗体的总体结构抗体的基本结构由两条重链和两条轻链组成,重链和轻链通过二硫键连接在一起,形成一条“Y”形的结构。
每个抗体分子上有两个抗原结合位点,可以与抗原特异性结合。
2. 抗体的免疫球蛋白结构每个抗体分子由一个具有特异性的抗原结合区域和一个常规结构的Fc区域组成。
抗原结合区域由重链和轻链上的可变区域共同组成,具有高度的多样性,可以与不同的抗原结合。
Fc区域由重链上的常规区域组成,具有一定的生物学功能。
3. 抗体的多样性抗体的多样性主要来源于其抗原结合区域的可变区域,每个抗体分子可以结合不同的抗原。
三、抗体的功能1. 中和作用抗体可以结合到细菌、病毒等病原微生物上,阻止其进入宿主细胞,从而起到中和病原微生物的作用。
2. 激活补体抗体结合到抗原上可以激活补体系统,引发细胞溶解、炎症反应等生物学效应。
3. 免疫沉淀抗体与抗原结合形成免疫复合物,可以沉淀在组织中,起到清除抗原的作用。
4. 刺激B细胞抗体与抗原结合后可以刺激B细胞产生更多的抗体,从而增强免疫反应。
5. 细胞毒作用某些抗体可以结合到靶细胞表面,引发细胞毒作用,促使细胞凋亡或溶解。
四、抗体的生成过程1. 抗原识别当机体内部或外部出现抗原刺激时,B细胞中的抗原受体可以识别并结合到抗原,激活B 细胞。
2. B细胞激活被激活的B细胞会开始增殖并分化成浆细胞和记忆B细胞。
3. 浆细胞产生抗体浆细胞是产生抗体的细胞,它可以大量合成和分泌特异性抗体。
4. 记忆B细胞记忆B细胞可以长期存留在机体内,当再次遇到相同的抗原时,可以迅速产生抗体,加强免疫反应。
简述抗体的基本结构抗体,也称为免疫球蛋白,是一种由免疫系统产生的蛋白质分子,主要功能是识别和结合外来物质,以便将其标记并引发免疫反应。
抗体的基本结构由四个多肽链组成,包括两条重链和两条轻链。
本文将从整体结构、重链和轻链的组成以及可变区和恒定区的功能等方面简述抗体的基本结构。
抗体的整体结构可分为两个基本部分,即Fab区和Fc区。
Fab区是抗体的抗原结合部位,由两个可变区域(VH和VL)组成,分别位于重链和轻链的N端。
Fab区的可变区域能够与抗原结合,因此每个抗体能够结合特定的抗原。
Fc区则是抗体的结构稳定区域,由两条重链的C端组成,是抗体的效应部位,能够与免疫细胞或其他分子相互作用,引发免疫反应。
重链是抗体的一条多肽链,分为五个类别:IgM、IgG、IgA、IgD 和IgE。
每个类别的重链都有其特定的功能和分布。
重链的C端由恒定区组成,决定了抗体类别的特性。
重链的N端则由可变区组成,决定了抗体的抗原结合特异性。
重链可通过二硫键与轻链相连,共同形成抗体的整体结构。
轻链是抗体的另一条多肽链,分为两个类别:κ链和λ链。
轻链与重链相连的部分也包括恒定区和可变区。
轻链的可变区与重链的可变区共同形成抗原结合位点,决定了抗体的抗原结合特异性。
轻链的恒定区则决定了抗体的类别。
抗体的可变区是抗体结构中最为关键的部分,也是抗体的抗原结合位点。
可变区的序列和结构高度多样,能够与各种不同的抗原结合。
可变区的多样性是由基因重组和突变引起的,使得免疫系统能够识别和结合各种外来物质。
而恒定区则决定了抗体的类别和功能,包括了促进免疫细胞的吞噬作用、激活补体系统等功能。
抗体的基本结构由四个多肽链组成,包括两条重链和两条轻链。
重链和轻链通过二硫键相连,形成抗体的整体结构。
重链的C端决定了抗体的类别和功能,N端的可变区决定了抗体的抗原结合特异性。
轻链的恒定区决定了抗体的类别,可变区与重链的可变区共同形成抗原结合位点。
抗体的基本结构为其在免疫系统中发挥重要功能提供了基础,也为我们理解抗体的作用机制提供了重要线索。
抗体结构及其作用教案引言:抗体作为免疫系统中的重要组成部分,扮演着防御机体免受外界入侵的角色。
通过对抗原的识别和结合,抗体能够诱导各种免疫反应,保护机体免受疾病的侵害。
本文将介绍抗体的结构和作用原理,并提供一个教案,以帮助学生更好地理解抗体的重要性和机制。
一、抗体的结构抗体分为五个类别:IgM、IgG、IgA、IgE和IgD。
它们的基本结构组成相似,由四个多肽链组成:两个重链和两个轻链。
不同的类别在其重链的结构和氨基酸序列上有所差异。
1. 重链(Heavy chain):重链是抗体的主要组成部分,一般分为四个区域:可变区(Variable region)、多肽链(peptide chain)、连接区(connecting region)和恒定区(Constant region)。
2. 轻链(Light chain):轻链位于重链的一侧,由两个区域构成:可变区和恒定区。
3. 抗原结合位点(Antigen binding sites):抗体具有两个抗原结合位点,也称为可变区。
这些位点的序列和结构是高度可变的,使抗体能够识别和结合多种抗原。
二、抗体的作用机制抗体通过多种机制发挥其作用,包括中和机制、沉淀机制、增强药物疗效、激活免疫细胞等。
1. 中和机制:抗体能够通过结合病原体表面的抗原,阻断其进一步感染宿主细胞的能力。
这种中和作用可以阻止病原体进一步繁殖,为机体争取更多时间进行免疫反应。
2. 沉淀机制:抗体与抗原结合后,可以形成可溶性的免疫复合物,这些复合物能够沉淀下来,通过血液循环或组织间质中的巨噬细胞和其他吞噬细胞的清除而排除。
3. 增强药物疗效:通过与药物结合,抗体可以增强抗体依赖性细胞毒性(ADCC)和补体介导的细胞毒性(CDC)等击杀病原体细胞的能力,提高药物的疗效。
4. 激活免疫细胞:抗体可以结合至特定的受体,如NK细胞的Fcγ受体,激活免疫细胞,促进其杀伤病原体的能力。
三、教案设计为了帮助学生更好地理解抗体的结构和作用原理,可以设计以下教案。
1、抗体的基本结构●单体结构:所有种类Ig的单体分子结构都是相似的,即是由两条相同的重链和两条相同的轻链四条肽链构成的“Y”字形的分子。
(1)重链与轻链重链由420-446个氨基酸残基组成,分子量50-75kDa,根据重链的不同可将免疫球蛋白分为5类,IgG、IgM、IgA、IgD、IgE。
轻链:又称L链,由210-230个氨基酸残基组成,分子量约25kDa,轻链分为κ、λ两种。
每个单体Ig分子只具有一种轻链。
(2)可变区和恒定区可变区(variable region,V):Ig轻链氨基末端(N端)的1/2,重链N端的1/4(λ、α、δ)或1/5(μ、ε)肽段,其氨基酸种类及排列顺序多变,故将此区称为可变区(V区)。
恒定区(constant region,C区):轻链羧基末端(C端)1/2及重链C端3/4或4/5肽段,氨基酸组成和排列较恒定,称为恒定区。
(3)超变区和骨架区超变区(HV区):在V区中某些特定位置的氨基酸残基更加变化多端,因抗体特异性不同呈现极大的变异性,故称这些部位为超变区。
它是抗体与抗原发生特异性结合的部位。
超变区也叫互补决定区(complementarity determining region,CDR)。
骨架区:CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化,称为骨架区,FR。
VH和VL各有4个FR。
(4)铰链区铰链区:位于CH1、CH2之间有10-60个氨基酸,富含大量脯氨酸和二硫键,不易形成α螺旋,对蛋白酶处理很敏感。
张合自如,可展开至180度。
适与抗原结合部位与不同距离的抗原决定簇结合。
使补体结合点暴露,为活化补体创造条件。
(5)水解片段和生物学活性基本结构:1)四肽链通过链间二硫键组成H2L2重链:450aa, Mr.5X104,五类(a、g、m、d、e)轻链:214aa, Mr.2.5X104 ,两型(k、l)2)分三个功能区:可变区(Variable region, VH/VL, Fv):结合抗原恒定区(Constant region, CH/CL):次级反应、抗原性绞链区(Hinge region)CH1-CH2间, 30aa,2-5链间二硫键3)蛋白酶可酶解木瓜蛋白酶(papain):Fab、Fc胃蛋白酶(pepsin):F(ab’)2 →2XFab’、pFc’2、抗体的主要功能1)与相应抗原特异性结合:Fv2)激活补体:3)细胞亲嗜性:结合FcR,促吞噬(opsonization),调理作用;介导过敏,介导细胞毒(ADCC) 4)穿过胎盘和粘膜5)调节免疫功能3、各类免疫球蛋白的主要特性与功能●IgG:(单体)(1)分4个亚类:IgG1、IgG2、IgG3、IgG4(2)血清含量最高(75%),分子量最小(3)出生后3月开始合成,半衰期长21天左右(4)唯一通过胎盘的Ig(5)丙种球蛋白的主要成分(6)抗感染抗体、参与自身免疫、超敏反应●IgM:(五聚体或单体)五聚体IgM:(1)分子量最大,存在于血流中,抗败血症(2)合成最早、半衰期短,用于早期诊断、产前诊断(3)具有强大的调理、激活补体及杀菌作用(4)血型抗体主要为IgM(5)参与自身免疫、超敏反应单体IgM:SmIgM为B细胞最早出现的重要表面标志●IgA:血清型IgA:单体,存在于血清中,免疫作用弱分泌型IgA:双体、三体及多体(1)存在于乳汁、唾液及外分泌液中(2)局部免疫、激活补体(替代途径)、ADCC●IgD:(1)血清含量低(1%);绞链区长不稳定(2)SmIgD 为BCR成分,B细胞成熟标志(3)与超敏反应/自身免疫病有关●IgE:(1)正常时含量极低(0.002%);寿命断;热敏感;进化最晚(2)两类Fc受体—高亲和力受体:与I型超敏反应有关(3)抗寄生虫感染有关4、白细胞介素-1家族的细胞因子促进炎症信号发生:4.1. IL-1家族的细胞因子:IL-1、IL-18、IL-33主要生物学功能:局部低浓度--免疫调节:协同刺激APC和T细胞活化,促进B细胞增殖和分泌抗体。
简述抗体的基本结构和生物学功能抗体,也被称为免疫球蛋白(immunoglobulin, Ig),是一种由免疫系统产生的特殊蛋白质,主要作用是识别和中和体内外的病原体,保护机体免受感染。
抗体的基本结构和生物学功能是免疫系统最重要的组成部分之一抗体的基本结构包括四个多肽链,分为两对相同的轻链(light chains)和重链(heavy chains)。
每条轻链和重链由一系列不同的氨基酸组成,通过二硫键链接在一起形成抗体的Y形结构。
轻链分为κ(kappa)和λ(lambda)两种类型,重链则分为五个不同的类别:IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
抗体的Y形结构由两个抗原结合部位(Fab)和一个结构相同的晶体抗体组(Fc)组成。
Fab部分是抗体与抗原特异性相互作用的区域,每个Fab部分都包含一个完整的轻链和一半的重链。
Fab与抗原结合后,可以阻止病原体进入机体细胞或标记其以便被免疫系统识别和消除。
Fc区域位于抗体的尾部,包含另一半的重链,不直接与抗原相互作用,但是可以与其他细胞或分子结合,介导一系列生物学效应,如调理细胞介导的毒杀(ADCC)和补体激活。
抗体的生物学功能主要包括以下几个方面:1. 识别和结合抗原:抗体可以通过它的Fab区域与抗原(比如细菌、病毒、肿瘤细胞等)结合。
抗体与抗原之间的结合是高度特异性的,由抗体的可变区决定。
抗体与抗原的结合可以阻止病原体进入机体细胞,中和病原体毒素或标记它们以被免疫系统识别和清除。
2.补体激活:抗体的Fc区域可以识别和结合补体蛋白,进而激活免疫系统中的补体级联反应。
补体激活可以引发炎症反应和细胞溶解,直接杀伤病原体或增强其他免疫细胞的杀伤作用。
3.调理细胞介导的毒杀:抗体的Fc区域可以结合调理细胞上的Fc受体,如自然杀伤细胞(NK细胞)。
这种结合可以激活调理细胞,使其释放细胞毒性因子,直接杀伤抗原表达的细胞。
4.免疫记忆:抗体参与免疫系统的记忆反应。
当机体第一次暴露在特定抗原时,B淋巴细胞会产生和分泌相应的抗体。
免疫球蛋白10. 药理作用11. 药品说明书1. 适应症2. 用量用法12. 相关文献具有抗体活性的血清蛋白称为免疫球蛋白,又称为抗体。
是由机体的B淋巴细胞在抗原的刺激下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。
人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一,其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异,约占机体全部血清蛋白的20~25%。
目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白,1968年,世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G(IgG)、免疫球蛋白M(IgM)、免疫球蛋白A(IgA)、免疫球蛋白D(IgD)、免疫球蛋白E(IgE)。
免疫球蛋白分子的基本结构Porter等对血清IgG抗体的研究证明,Ig单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。
即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。
轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体,是构成免疫球蛋白分子的基本结构。
Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的,分别命名为氨基端(N端)和羧基端(C端)。
图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图轻链和重链由于骨髓瘤蛋白(M蛋白)是均一性球蛋白分子,并证明本周蛋白(BJ)是Ig分子的L链,很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白,并可对来自不同患者的标本进行比较分析,从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。
1.轻链(lightchain,L)轻链大约由214个氨基酸残基组成,通常不含碳水化合物,分子量约为24kD。
每条轻链含有两个链内二硫键所组成的环肽。
L链共有两型:kappa(κ)与lambda(λ),同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。
正常人血清中的κ:λ约为2:1。
2.重链(heavychain,H链)重链大小约为轻链的2倍,含450~550个氨基酸残基,分子量约为55或75kD。
每条H链含有4~5个链内二硫键所组成的环肽。
不同的H链由于氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和们置、含糖的种类和数量不同,其抗原性也不相同,根据H链抗原性的差异可将其分为5类:μ链、γ链、α链、δ链和ε链,不同H链与L链(κ或λ链)组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。
γ、α和δ链上含有4个环肽,μ和ε链含有5个环肽。
重链(heavy chain,H链)由450~570个氨基酸残基组成,分子量约为50~70kD。
不同的H链因氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和位置、含糖的种类和数量不同,其抗原性也不相同,可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类,这些H链与L链(κ链或λ链)组成的完整Ig分子分别称为IgM(μ)、IgG(γ)、IgA (α)、IgD(δ)和IgE(ε可变区和恒定区通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析,发现其氨基端(N-末端)氨基酸序列变化很大,称此区为可变区(V),而羧基末端(C-末端)则相对稳定,变化很小,称此区为恒定区(C区)。
1.可变区(variableregion,V区)位于L链靠近N端的1/2(约含108~111个氨基酸残基)和H链靠近N端的1/5或1/4(约含118个氨基酸残基)。
每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环,每个肽环约含67~75个氨基酸残基。
V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。
由于V区中氨基酸的种类、排列顺序千变万化,故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。
L链和H链的V区分别称为VL和VH。
在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度,这些区域称为高变区(hypervariable region,HVR)。
在V 区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守,称为骨架区(framework region)。
VL中的高变区有三个,通常分别位于第24~34、50~65、95~102位氨基酸。
VL和VH 的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。
经X线结晶衍射的研究分析证明,高变区确实为抗体与抗原结合的位置,因而称为决定簇互补区(complementarity-determining region,CDR)。
VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3,一般的CDR3具有更高的高变程度。
高变区也是Ig分子独特型决定簇(idiotypic determinants)主要存在的部位。
在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
图2-4 与抗原表位结合高变区(HVR)示意图(G表示相对保守的甘氨酸)2.恒定区(constantregion,C区)位于L链靠近C端的1/2(约含105个氨基酸残基)和H链靠近C端的3/4区域或4/5区域(约从119位氨基酸至C末端)。
H链每个功能区约含110多个氨基酸残基,含有一个由二锍键连接的50~60个氨基酸残基组成的肽环。
这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定,如人抗白喉外毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG,它们的V区不相同,只能与相应的抗原发生特异性的结合,但其C区的结构是相同的,即具有相同的抗原性,应用马抗人IgG第二体(或称抗抗体)均能与这两种抗不同外毒素的抗体(IgG)发生结合反应。
这是制备第二抗体,应用荧光、酶、同位毒等标记抗体的重要基础。
功能区Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区,每一功能区(domain)约由110个氨基酸组成。
在功能区中氨基酸序列有高度同源性。
1.L链功能区分为L链可变区(VL)和L链恒定区(CL)两功能区。
2.H链功能区IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区(VH)和三个恒定区(CH1、CH2和CH3)共四个功能区。
IgM和IgE的H链各有一个可变区(VH)和四个恒定区(CH1、CH2、CH3和CH4)共五个功能区。
如要表示某一类免疫蛋白H链恒定区,可在C(表示恒定区)后加上相应重链名称(希腊字母)和恒定区的位置(阿拉伯数字),例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来表示。
到Ig分子,并一起被分泌到粘膜表面。
SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有重要作用。
单体、双体和五聚体1.单体由一对L链和一对H链组成的基本结构,如IgG、IgD、IgE血清型IgA。
2.双体由J链连接的两个单体,如分泌型IgA(secretory IgA,SIgA)二聚体(或多聚体)IgA结合抗原的亲合力(avidity)要比单体IgA高。
图2-5 分泌型IgA结构示意图3.五聚体由J链和二硫键连接五个单体,如IgM。
μ链Cys414(Cμ3)和Cys575(C 端的尾部)对于IgM的多聚化极为重要。
在J链存在下,通过两个邻近单体IgMμ链Cys之间以及J链与邻μ链Cys575之间形成二硫键组成五聚体。
由粘膜下浆细胞所合成和分泌的IgM五聚体,与粘膜上皮细胞表面pIgR(poly-Ig receptor,pIgR)结合,穿过粘膜上皮细胞到粘膜表面成为分泌型IgM(secretory IgM)。
酶解片段1.本瓜蛋白酶的水解片段Porter等最早用木瓜蛋白酶(papain)水解兔IgG,从而区划获知了Ig四肽链的基本结构和功能。
(1)裂解部位:IgG铰链区H链链间二硫键近N端侧切断。
(2)裂解片段:共裂解为三个片段:①两个Fab段(抗原结合段,fragmentof antigen binding),每个Fab段由一条完整的L链和一条约为1/2的H链组成,Fab段分子量为54kD。
一个完整的Fab段可与抗原结合,表现为单价,但不能形成凝集或沉淀反应。
Fab中约1/2H 链部分称为Fd段,约含225个氨基酸残基,包括VH、CH1和部分铰链区。
②一个Fc段(可结晶段,fragmentcrystallizable),由连接H链二硫键和近羧基端两条约1/2的H链所组成,分子量约50kD。
Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段。
图2-6 人分泌型IgA和分泌型IgM的局部产生示意图图2-7 IgM结构示意图2.胃蛋白酶的水解片段Nisonoff等最早用胃蛋白酶(pepsin)裂解免疫球蛋白。
(1)裂解部位:铰链区H链链间二硫键近C端切断。
(2)裂解片段:1)F(ab')2:包括一对完整的L链和由链间二硫键相连一对略大于Fab中Fd的H 链,称为Fd',约含235个氨基酸残基,包括VH、VH1和铰链区。
F(ab')2具有双价抗体活性,与抗原结合可发生凝集和沉淀反应。
双价的F(ab')2与抗原结合的亲合力要大于单价的Fab。
由于应用F(ab')2时保持了结合相应抗原的生物学活性,又减少或避免了Fc段抗原性可能引起的副作用,因而在生物制品中有较大的实际应用价值。
虽然F(ab')2与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样,但由于缺乏Ig中部分,因此不具备固定补体以及与细胞膜表面Fc受体结合的功能。
F(ab')2经还原等处理后,H链间的二硫可发生断裂而形成两个相同的Fab'片段。
2)Fc'可继续被胃蛋白酶水解成更小的片段,失去其生物学活性。
图2-8 Ig酶水解片段示意图免疫球蛋白分子的功能Ig是体液免疫应答中发挥免疫功能最主要的免疫分子,免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。
特异性结合抗原Ig最显着的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合,如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。
Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区(尤其是V区中的高变区)的空间构成所决定的。
Ig的抗原结合点由L链和H链超变区组成,与相应抗原上的表位互补,借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合,这种结合是可逆的,并受到pH、温度和电解浓度的影响。
在某些情况下,由于不同抗原分子上有相同的抗原决定簇,或有相似的抗原决定簇,一种抗体可与两种以上的抗原发生反应,此称为交叉反应(cross reaction)。
抗体分子可有单体、双体和五聚体,因此结合抗原决定簇的数目(结合价)也不相同。
Fab段为单价,不能产生凝集反应和沉淀反应。
F(ab')2和单体Ig(如IgG、IgD、IgE)为双价。
双体分泌型IgA有4价。
五聚体IgM理论上应为10价,但实际上由于立体构型的空间位阻,一般只有5个结合点可结合抗原。
B细胞表面Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体,成熟B细胞主要表达SmIgM和SmIgD,同一B细胞克隆表达不同类SmIg其识别抗原的特异性是相同的。
活化补体1.IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。