生物化学期末复习知识点

生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。

- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。

- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。

- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。

2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。

- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。

- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。

3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。

- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。

- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。

- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。

- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。

- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。

4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。

- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。

- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。

5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。

- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。

- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。

- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。

6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。

- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。

- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。

- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。

7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。

- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。

- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。

一、蛋白质的水解1、酸水解：优点：不起消旋作用,得到L-氨基酸缺点：（1）色氨酸被破坏，（2）天冬酰胺和谷氨酰胺的酰氨基水解，分别转化成了天冬氨酸和谷氨酸。

（3）羟基氨基酸小部分分解。

2、碱水解：优点：色氨酸稳定缺点：多数氨基酸遭到不同程度的破坏，产生消旋现象，得D-,L-氨基酸混合物，精氨酸脱氨→鸟氨酸和尿素。

碱水解会降低蛋白质的营养价值。

3、酶水解：缺点：持续时间较长，部分水解。

优点：不产生消旋，也不破坏氨基酸。

酶的部分水解用于蛋白质的一级结构分析。

二、氨基酸的符号表示2. 氨基酸的三字表示符号？每种氨基酸的结构？构型特点？蛋白质氨基酸中的常见于不常见氨基酸，如胶原蛋白中的羟基化赖氨酸和羟基化pro.非极性R基氨基酸和极性R基氨基酸的种类，及其在球状蛋白质三维结构中的分布如何，随着蛋白质分子量增加哪种占的比例在增加或减小？三、氨基酸的等电点pI：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值。

1、等电点相当于该氨基酸两性离子状态两侧解离基团pKa值之和的一半。

中性氨基酸PI = (Pka-羧基+ Pka-氨基)/2酸性氨基酸PI = (Pka-羧基+ Pk侧链羧基)/2碱性氨基酸PI = (Pka-氨基+ Pk侧链氨基)/2等电点pH值与离子浓度无关，只取决于兼性离子两侧基团的pK值。

2、When pH = pI, 净电荷e = 0 (zwitterion);When pH > pI, 净电荷< 0 (带负电荷);3、氨基酸在等电点的特点：(a) 主要以兼性离子存在，净电荷为0（b）等电点时缓冲能力最（c）蛋白质等电点时溶解度最小。

蛋白质等电点沉淀4、（如PH大于、等于或小于PI时所带的电荷或为什么类型的离子形式？如果在每种情况下，带相同，所带电荷大小如何比较？）。

酸性的、中性和碱性氨基酸在PH=7时带何种电荷？蛋白质处于等电点时的特点是？5、（1）离子交换层析定义：离子交换层析是以离子交换剂为固定相，特定的离子溶液为流动相，依据各种离子或离子化合物与离子交换剂的结合力(结合的牢固程度)不同进行分离纯化的层析方式。

生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。

祝你考试顺利！。

生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。

2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。

3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。

4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。

5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。

6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。

8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。

9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。

生物化学知识点总整理生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。

它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。

以下是对生物化学一些重要知识点的总整理。

一、生物大分子1、蛋白质蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。

氨基酸有 20 种，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。

蛋白质的结构：包括一级结构（氨基酸的线性排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的三维空间构象）和四级结构（多个亚基的组合）。

蛋白质的性质：具有两性解离、胶体性质、变性和复性等。

蛋白质的功能：催化、运输、调节、免疫防御、结构支持等。

2、核酸核酸的分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA 的结构：双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成。

RNA 的种类：信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。

核酸的功能：DNA 是遗传信息的携带者，RNA 参与遗传信息的表达和调控。

3、糖类单糖：如葡萄糖、果糖、半乳糖等，是最简单的糖类。

寡糖：由 2 10 个单糖分子组成，如蔗糖、麦芽糖等。

多糖：包括淀粉、糖原、纤维素等，具有储存能量和构成结构的作用。

4、脂质脂肪：由甘油和脂肪酸组成，是生物体储存能量的重要形式。

磷脂：构成生物膜的重要成分。

固醇：如胆固醇，参与细胞膜的组成和激素的合成。

二、酶1、酶的概念：酶是具有催化作用的生物大分子，大多数是蛋白质。

2、酶的特性：高效性、专一性、可调节性和不稳定性。

3、酶的作用机制：通过降低反应的活化能来加速反应的进行。

4、影响酶活性的因素：温度、pH、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等。

三、生物氧化1、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化分解过程，最终生成二氧化碳和水，并释放能量。

2、呼吸链：由一系列电子传递体组成，包括 NADH 呼吸链和FADH2 呼吸链。

生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。

3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。

不带电荷。

4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。

在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。

5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。

肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。

氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。

肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。

7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。

其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。

(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。

它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。

生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。

2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。

蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。

3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。

RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。

核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。

4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。

合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。

能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。

生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。

5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。

酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。

酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。

6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。

信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。

细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。

7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。

生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。

维持其稳定的化学键是：肽键。

蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。

蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。

蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。

因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。

蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。

3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。

1.转化：指某一基因型的细胞从周围介质中吸收来自另一基因型的细胞的DNA，而使它的基因型和表现型发生相应变化的现象。

2.DNA不是唯一的遗传物质，有些病毒（如烟草花叶病毒），它们不含有DNA, 只含有RNA（核糖核酸）。

3.人类基因组：指人类生殖细胞所含有的全部染色体。

人类基因组含有约30亿个DNA碱基对，估计有约10万个基因。

4.人类基因组计划，中国HGP比例1%。

5.HGP的意义：1）寻找基因；2）使人类对自身的了解进一步深入；3）有利于对人类基因的表达调控研究6.核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。

脱氧核糖核酸，90%分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等；核糖核酸，分布于胞核、胞液。

7.核酸的元素组成：C、H、O、N、P核酸的分子组成：核酸可以水解成核苷酸，核苷酸又可进一步水解成为戊糖、含氮碱基和磷酸三种小分子物质。

（糖苷键、磷酸苷键）核苷与核苷酸的区别：核苷不含磷酸8.核苷酸AMP的功能：组成核酸；提供能量；参与生物合成；构成辅助因子；代谢调节9.核酸DNA的分子结构：一级结构定义：核酸中核苷酸的排列顺序。

由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。

核苷酸的链接：核苷酸之间以3', 5'-磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。

DNA链的方向是5'→3'；交替的磷酸基团和戊糖构成了DNA的骨架10.核酸DNA的分子结构：二级结构（螺旋结构）定义：DNA双链螺旋形成的空间结构双螺旋结构模型：1）由两条相互平行且相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，右手螺旋，螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟；2）碱基与对侧碱基形成氢键配对；3）相邻碱基平面距离0.34nm，螺距3.4nm，一圈10对碱基；4）氢键维持横向稳定，碱基堆积力维持纵向稳定。

11.碱基堆积力：指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。

生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从份子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。

其研究内容包括①生物体的化学组成，生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息份子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。

生物化学主要从份子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段？生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段 (20 世纪之前)：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20 世纪初至20 世纪中叶)：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后)：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。

(2)组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最基本元素。

第二类元素包括S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg，加之C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。

第二章蛋白质1. 名词解释(1)蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极挪移，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端：N 端(也称N 末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端， C 端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6)氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7)肽单元(肽单位)：多肽链中从一个α -碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转(8)结构域：多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。

生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。

2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。

2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。

3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。

4.甘油醛是最简单的单糖。

5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。

8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。

9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。

同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。

10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。

糖原分为肝糖原和肌糖原。

11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。

第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。

2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。

3. 脂肪又称甘油三酯。

下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。

皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。

6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。

7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。

8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。

9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。

10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。

11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。

其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。

生物化学期末复习重点一.名词解释1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。

2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。

3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。

4.DNA复性：在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。

这个DNA螺旋的重组过程称为复性。

5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。

6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。

9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。

11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。

12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。

13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。

14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。

15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。

17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。

18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。

19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。

生物化学复习资料生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、结构和功能，以及生物体内的化学反应和代谢过程。

对于学习生物化学的学生来说，复习资料是非常重要的辅助工具。

本文将为大家提供一些生物化学复习资料，帮助大家更好地掌握这门学科。

一、基础知识回顾1. 生物大分子：生物大分子是生物体内的重要组成部分，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。

复习时，可以重点关注它们的结构和功能，以及与生物体内其他分子的相互作用。

2. 酶：酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的进行。

复习时，可以重点关注酶的分类、酶的活性调节机制以及酶与底物之间的相互作用。

3. 代谢途径：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等。

复习时，可以重点关注每个代谢途径的关键酶和反应，以及这些代谢途径的调节机制。

二、实验技术回顾1. 分离技术：在生物化学实验中，分离技术是非常重要的一环。

复习时，可以回顾凝胶电泳、层析技术和离心技术等常用的分离技术，了解它们的原理和应用。

2. 光谱技术：光谱技术在生物化学研究中有广泛的应用，包括紫外-可见吸收光谱、红外光谱和核磁共振光谱等。

复习时，可以回顾这些光谱技术的原理和解读方法。

3. 基因工程技术：基因工程技术是生物化学领域的前沿技术之一，可以用于改造和利用生物体内的基因。

复习时，可以回顾基因工程技术的基本原理和常用的实验方法。

三、应用领域探讨1. 药物研发：生物化学在药物研发中起着重要的作用。

复习时，可以了解药物的发现和设计过程，以及生物化学在药物研发中的应用。

2. 食品工业：生物化学在食品工业中也有广泛的应用，包括食品的加工、储存和保鲜等。

复习时，可以了解食品工业中常用的生物化学技术和方法。

3. 疾病诊断：生物化学在疾病诊断中有重要的应用，例如生物标志物的检测和分析。

复习时，可以了解生物标志物的种类和检测方法，以及它们在疾病诊断中的应用。

四、案例分析为了更好地理解生物化学的理论知识和实验技术，可以通过案例分析来加深对生物化学的理解。

生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。

如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加，这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA分子中碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构解开变成单链的过程。

生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。

它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。

下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。

1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。

它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。

2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。

3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。

DNA和RNA是两种最重要的核酸。

DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。

4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。

酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。

5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。

这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。

代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。

7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。

它包括细胞色素和膜蛋白等。

9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。

光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。

10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。

脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。

11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。

生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。

12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。

生物化学复习资料生物化学一、名词解释1.蛋白质变性与复性：蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。

变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

2.盐析与盐溶：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。

在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。

3.激素与受体：激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。

受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。

4.增色效应与减色效应：增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。

减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。

5.辅酶与辅基：根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。

与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。

6.构型与构象：构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。

构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。

即分子中原子的三维空间排列称为构象。

7.α-螺旋与β-折叠：α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。

β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。

8.超二级结构与结构域：超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。