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第二章 蛋白质

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2第二章蛋白质

2第二章蛋白质
(DNFB) 反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）。
O2N
R
室温
F ＋ H2N CH COOH
O2N
pH8～9
NO2
R HN CH COOH＋ HF
NO2
DNFB
DNP - 氨基酸 此反应最初被Sanger 用于测定
肽链 N-端氨基酸种类和数目
第二节 蛋白质的构件组成单位-氨基酸
蛋白质的水解（了解）
根据蛋白质的水解程度，可分为完全水解和部分 水解两种情况： —完全水解或彻底水解，得到的水解产物是各种 氨基酸的混合物； —部分水解（不完全水解），得到的产物是各种 大小不等的肽段和氨基酸.
① 酸水解：常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在105110℃条件下进行水解，反应时间约20小时。
极 性 中 性 氨 基 酸
带负电荷的氨基酸 带正电荷的氨基酸
练习题 1：下列含有两个羧基的氨基酸是： A．精氨酸 B．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸
练习题 2：下列含有咪唑环的氨基酸是： A．精氨酸 B．组氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 练习题 3：下列哪种氨基酸为亚氨基酸： A．精氨酸 B．脯氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸
1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935
Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al
牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸
AlaLeabharlann Aarginine
精氨酸
Arg
练习题：测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g，此 样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g

动物生物化学 第二章 蛋白质

动物生物化学 第二章 蛋白质
肽链内形成氢键，氢键的取向 几乎与轴平行，第一个氨基酸 残基的酰胺基团的-CO基与第 四个氨基酸残基酰胺基团的NH基形成氢键（包含13个原 子）。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。

第二章 蛋白质

第二章 蛋白质

第二节 氨基酸
(2)碱法水解 (3)酶法水解 选择合适的蛋白酶，在适当的 pH和温度条件下与蛋白质溶液混匀，保温， 经一定时间得到所需的水解产物。 啤酒工业中用蛋白酶水解大分子蛋白质可 除去蛋白质混浊。增加产品稳定性。 (4)稀酸、稀碱水解
第二节 氨基酸
二、氨基酸的结构和分类 1、常见氨基酸 2、蛋白质分子中的稀有氨基酸
第一节 概述
二、蛋白质的化学组成 1、元素组成： 主要有C、H、O、N和少量S 有些蛋白质还有P、Cu、Fe、Mn、Mo、Co、 Zn、Mg、Ca等矿质元素
蛋白质换算系数
第一节 概述
2、蛋白质大分子的化合物组成 两种类型：单纯蛋白质和结合蛋白质
第一节 概述
单纯蛋白质：完全水解产物只有α-氨基酸。 结合蛋白质：由单纯蛋白质与耐热的非蛋白 质物质结合而成的，其非蛋白质部分称为 辅基。 结合蛋白质分子＝单纯蛋白质+辅基
第二章 蛋白质
第一节 概述
一、蛋白质的概念 二、蛋白质的化学组成 三、蛋白质的分类 四、蛋白质的分布和生物学意义
第一节 概述
一、什么是蛋白质 蛋白质是一切生物体中普遍存在的， 由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大 分子；其种类繁多，各具有一定的相对分 子质量、复杂的分子结构和特定的生物功 能；是表达生物遗传性的一类主要物质。
第一节 概述
2、蛋白质的生物学作用 (1)形态学功能：生物体的各种组织结构都有 蛋白质参加构成，如动物的角、毛、肉等 形态结构的干物质主要成分都是蛋白质。 (2)生理活性功能：如酶的催化作用，糖蛋白 的细胞识别作用 (3)外氨基酸
一、蛋白质的水解 二、氨基酸的结构和分类 三、氨基酸的理化性质 四、氨基酸的分离制备和分析鉴定

第二章蛋白质的组成及物理化学性质可编辑全文

第二章蛋白质的组成及物理化学性质可编辑全文
(3) 核蛋白（nucleoprotein）：含核酸，如核糖体。
(4)磷蛋白（phosphoprotein）：含磷酸，如酪蛋白。 (5) 金属蛋白（metalloprotein）：含金属，如铁蛋白含Fe。 (6) 血红素蛋白（hemoprotein）：辅基为血红素，如血红蛋白 (7) 黄素蛋白（flavoprotein）：辅基为黄素（FAD或FMN）， 如琥珀酸脱氢酶（含FAD）。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
R
+OH-
CH COOH
R
CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
4）谷醇溶蛋白（prolamine）：不溶于水，但溶于 70%～80%乙醇， 如玉米醇溶蛋白。
5) 组蛋白（histone）：溶于水及稀酸溶液，分子中含 Arg、Lys 较多，呈（弱）碱性，如小牛胸腺组蛋白。
6) 鱼精蛋白（protamine）：溶于水及稀酸溶液，分子中 含碱性 氨基酸特别多，呈（强）碱性，如鲑精蛋白。
丙氨酸 alanine
H3C
CH CHCOOCH3 NH3+
缬氨酸
valine
CH3
HC CH2 CH3
CNHHC3+OO亮- 氨酸
leucine
H2C
CH CHCOO-
CH3 CH3 NH3+
异亮氨酸 isoleucine

第二章 蛋白质的结构与功能

第二章 蛋白质的结构与功能

第二节

蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。

蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值

生物化学第二章蛋白质知识点归纳

生物化学第二章蛋白质知识点归纳

一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage

蛋白质ppt全

氧 19％～24%
氮 13%～19%
硫 0—4％
其他 微 量
一、蛋白质的组成和分类
2、蛋白质的分类
（1）依据蛋白质中必需氨基酸的种类和数量
分类
可以分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质
●完全蛋白质 所含的必需氨基酸种类齐全，数量充
足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体
健康，还可以促进生长发育。如乳中的酪蛋白及乳白
因体内蛋白质仍要分解，故易出现氮的负平衡；若摄食蛋
白质的量太大，不仅机体利用不了，甚至反而加重消化器
官及肾脏等的负担。不过，蛋白质的需要量与能量不同，
满足蛋白质的需要和大量摄食蛋白质引起有害作用的量相
差甚大。
第三节 必需氨基酸
一、必需氨基酸与非必需氨基酸
二、必需氨基酸的需要量及需要量模式
三、限制氨基酸
氮平衡对机体的作用
实际上，N平衡不是绝对的。
一天内，进食时N平衡为正；晚上不进食时则N平衡为
负；超过24小时这种波动才比较平稳。
机体在一定限度内对N平衡具有调节作用，健康成人
每日进食蛋白质有所增减时，其体内蛋白质的分解速度及
随尿排出的氮量也随之增减。如进食高蛋白膳食时尿中排
出的氮量增加，反之则减少。但若长期进食低蛋白质膳食，
一般说，蛋白质约占人体全部质量的18％，最
重要的还是其与生命现象有关。蛋白质和核酸
是生命存在的主要形式。
二、建造新组织和修补更新组织
食物蛋白质最重要的作用是供给人体合成蛋白质所需要
的氨基酸。由于碳水化合物和脂肪中只含有碳、氢和氧，
不含氮。因此，蛋白质是人体中惟一的氮的来源。这是碳
水化合物和脂肪不能代替的作用。
葡萄糖有氧氧化所获得的能量为无氧酵解的18倍。这种由

烹饪化学-第二章 蛋白质


2.非必需氨基酸 是指人体所需要，而自身又能合成的氨基酸。 常指丙氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、甘氨酸、脯氨酸、丝
氨酸、酪氨酸和胱氨酸等。这类氨基酸不一定必须由食物提供， 在人体内可由葡萄糖或必需氨基酸转化而得。
五、蛋白质的分类
1）按化学组成分类
1、简单蛋白质： 分子中只含有氨基酸组成的蛋白质。根据简单蛋白质
的溶解性又分成清蛋白、球蛋白、谷蛋白、组蛋白、精蛋 白、醇溶谷蛋白和硬蛋白等七类；
2、结合蛋白质： 由简单蛋白质和其他非蛋白物质结合而成的蛋白 质。
食物中的结合蛋白质一般根据非蛋白物质不同又分成核蛋 白、磷蛋白、脂蛋白、糖蛋白、色蛋白和金属蛋白等六种。
2）按蛋白质形状分类
1、球状蛋白：
球状或椭圆状，主要存在于动物性食品中，包括酪蛋白、 肌球蛋白、白蛋白、血清球蛋白，这类营养价值高易吸收。
（三）蛋白质的水解性
蛋白质变性后水解反应加快，水解生成的低肽和氨基酸增加 了食品的风味。同时肽和氨基酸与食物中其它成分反应，进一 步形成各种风味物质，这也是含蛋白质较多的原料，烹制后鲜 香且味浓郁的原因。所以蛋白质属于原料中的风味前体物质。
是由氨基酸组成的高分子化合物，分子中含有约22种 氨基酸，这些氨基酸以不同顺序排列，构成多种蛋白质。
四、蛋白质的组成 1）元素组成：
C H O N S、P等主要组成元素，特征元素：N 这些元素 按一定的结构组成 氨基酸，氨基酸是蛋白质的
组成单位。
由于糖类和脂肪不含氮，所以蛋白质是人体氮的唯一来源。
C H O N 6.25称为蛋白质系数 粗蛋白质％=N％×6.25
2、半完全蛋白质：
所含必需氨基酸的种类齐全、数量不足、比例不适当，如 小麦的麦胶蛋白。
3、不完全蛋白质：

生物化学第2章 蛋白质


蛋白质的生物学意义

生命是蛋白质的存在形式，是重要的生物大分子； 蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种 或几种特定的蛋白质；

蛋白质有极其重要的生物学意义（生物学功能）：
蛋白质功能多样性 5-1（阅读）

蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种
或几种特定的蛋白质；

蛋白质的生物学功能有以下几个方面： 内各种化学反应几乎都是在相应酶参与下进行的，催化 效率远大于合成的催化剂；
极移动，即处于等电兼性离子（极少数为中性分子）状
态，少数解离成阳离子和阴离子，但解离成阳离子和阴 离子的数目和趋势相等；
第2章
蛋白质
2.1 蛋白质的分类 2.2 蛋白质的组成单位—氨基酸
2.3 肽 2.4 蛋白质的结构
2.5 蛋白质结构与功能的关系 2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术
2.1 蛋白质的分类

P17
蛋白质分类方法至少有4种：
1. 根据分子形状分类；
2. 根据分子组成分类 ；
3.根据功能分类；
2. 1. 1 根据分子形状分类
引起精氨酸脱氨，生成鸟氨酸和尿素 （色氨酸稳定）；
3. 酶水解:

优点：不破坏氨基酸，不产生消旋作用。 缺点：使用一种酶常水解不彻底，需几种酶协同作用才 能使蛋白质完全水解；水解所需时间较长；

酶法主要用于部分水解； 常用的蛋白水解酶： 胰蛋白酶、糜（胰凝乳）蛋白酶、胃蛋白酶等；

这些酶的作用点见第6章（酶）表6-3 （P148） 。
泌一类胶质蛋白，能将贝壳牢固地粘在岩石或其他硬表
面上；
2. 2 蛋白质的组成单位--氨基酸

第二章讲义蛋白质的结构与功能


蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
Thr T 5.60
目 录目录
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
高级 结构
目录
一、蛋白质的一级结构
定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至
C-端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键:
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目录
二、蛋白质二级结构
定义: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
精品
第二章蛋白质的结构与功能
什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
目录
第1节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
目录
参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平 面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同 一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
（二）天然存在的活性肽
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3、蛋白质的化学组成
(1) 元素组成
都含有C、H、O、N 其他主要是S、P、Fe、Cu、Zn、 Mg 和I等。 元 素 C H O N S P 百 分 含 量 平 均（%） 50∼55 6.9∼7.7 21∼24 15.0∼17.6 0.3∼2.3 0.4∼0.9 52 7 23 16 2 0.6
Amino acids are ampholytes (两性电解质)
(4) Isoelectric Point
NH3+ R C COOH H II
K1 OHH+
NH3 R C COOH I
+
K2 OHH+
NH2 R C COOH III
1
Low pH
1
+1
1
High pH
如果在某一 pH 值下，氨基酸所带正电荷的数 目与负电荷的数目正好相等，即净电荷为零， 则称该 pH 值为该氨基酸的等电点 (pI)。
？
二、Amino Acids
什么是氨基酸？什么又是α-氨基酸？
组成肽和蛋白质的结构单元分子 --- α- amino Acid
二、Amino Acids
1. Configuration
Side chain
When R ≠ H, α-C is a chiral carbon, there are two stereoisomers (D and L- α- amino acid) The amino acids in natural proteins are the Lα - amino acids.
2. 20 standard amino acids
(1) Nonpolar side chain (9 members)
COO+H N H 3 H Glycine (Gly, G) 甘氨酸 COO+H N 3
COO+H N H 3 CH3 Alanine (Ala, A) 丙氨酸 COO+
COO+
UV 特征吸收：λmax = 260－280 nm
(2) UV absorption
Tyr: λmax＝275 nm
ε275 = 1.4x103
Phe: λmax＝257 nm
ε257 = 2.0x102
Trp: λmax＝280 nm
ε280 = 5.6x103
存在形式
or
？
√
氨基酸在结晶状态或在接近中性的溶液中， 是以两性离子 (dipolar ion or zwitterion) 的形式存在。是一种内盐 (inner salt)。
L-Val N HOOC S H N O O D-Cys R
Penicilline
4. Nonstandard Amino Acids (3) Biologically active amino acids
非蛋白氨基酸 Transport nitrogen, such as Orn (鸟氨酸), Cit (瓜氨酸) in the biosynthesis of urea β-alanine as a component of pantothenic acid (泛酸) Chemical messengers （化学信使）
Example 2
A tyrosine (酪氨酸) derivative Neurotransmitters
Example 3
Another tyrosine derivative An iodine-containing thyroid（甲状腺） hormone that generally stimulates vertebrate（脊椎动物） metabolism
5. Properties of Amino Acids (2) UV absorption
？
COO+H N 3
H CH2
COO+H N H 3 CH2
COO+H N 3
H CH2 N H
Phenylalanine (Phe, F) 苯丙氨酸
OH Tyrosine (Tyr, Y) 酪氨酸
Tryptophan (Try, W) 色氨酸
(4) Isoelectric Point
a. 等电点时，amino acids 几乎全部以两性离 子 I 的形式存在, 并伴以极少量、严格相等的 II 和 III。 b. 处于等电点的氨基酸，其溶解度最小。 c. PI 与解离常数 pK间的关系
Neutral amino acids: pI = (pK1 + pK2)/2 Acidic amino acids : pI = (pK1 + pKRCOOH)/2 Basic amino acids : pI = (pK2 + pKRNH2)/2
二、Amino Acids
4. Nonstandard Amino Acids
More than 200 different amino acids are found in living organisms. (1) amino acid derivatives in proteins --- Unusual amino acids in proteins --- In almost cases, they result from posttranslational modifications --- Modification: hydroxylation, methylation, acetylation, carboxylation, phosphorylation
2. 20 standard amino acids
(1) Nonpolar side chain (9)
COOCOO+ +H N 3
H CH2
COO+ H3N H CH2 N H
H2N Phenylalanine (Phe, F) 苯丙氨酸
Proline (Pro, P) 脯氨酸
Tryptophan (Try, W) 色氨酸
2、蛋白质的主要功能
a. 构成生命体，特别是动物体的基本结构材料 （structural proteins） b. 催化活性 --- 酶（enzyme） c. 物质的转运（transport proteins） d. 协调运动，调节机体活动（motile and regulatory proteins） e. 营养物（nutrient proteins） f. 免疫保护（defense proteins） g. 支架（adapter proteins） h. 控制生长和分化
imidazole HN
NH
Lysine (Lys, K) 赖氨酸
Histidine (His, H) 组氨酸
二、Amino Acids
3. Essential amino acids The amino acids that must obtain from our diets because we either cannot synthesize them at all or cannot synthesize them in adequate amounts 10 essential amino acids: Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Arg, Phe, His, Trp
H3N
H CH(CH3)2
Valine (Val, V) 缬氨酸 COO+
H CH2 CH(CH3)2
H3N
H CH(CH3) CH2CH3
H3N
H CH2 CH2SCH3
Leucine (Leu, L) 亮氨酸
Isoleucine (Ile, I) 异亮氨酸
Methionine (Met, M) 甲硫氨酸（蛋氨酸）
Some modified amino acids in proteins
4. Nonstandard Amino Acids (2) D-amino acid
非蛋白氨基酸 Components of relatively short (<20 residues) bacterial polypeptides（细菌多肽）. Important constituents of bacterial cell walls Compoments of many bacterially produced peptide antibiotics（抗生素）
Example 1
A glutamine（谷氨酸） decarboxylation（脱 羧） product Neurotransmitters (神经递质) --- substances released by nerve cells to alter the behavior of their neighbors
1、蛋白质研究史上的重大事件
1890年，结晶出第一个蛋白质， egg albumin （Hofmeister） 1902年，蛋白质是多肽链 （Hofmeister, Fischer）
1、蛋白质研究史上的重大事件
1952年，蛋白质的 α-helix模型（Pauling）
1、蛋白质研究史上的重大事件
(3) Acid-Base Properties 氨基酸既是酸又是碱
Act as an acid (proton donor)
NH3+ R C COOH NH2 R C COOH +
H
+
Act as an base (proton acceptor)
NH3+ R C COOH +
H
+
NH3+ R C COOH H
(2) Uncharged polar side chain (6)