最新生物化学期末复习(简答、名词解释)

名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域(domain)，常包含多个超二级结构。

2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH 值称该氨基酸的等电点。

3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该蛋白质的等电点。

4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。

5、酶的活性中心：酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特意地结合并将底物转化为产物，这一区域称为活性中心。

辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。

6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。

7、酶的别构调节：一些代谢物与关键酶活性中心以外的某个部位可逆地结合，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。

又称别构调节。

8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些化学基团在另一种酶的催化作用下与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。

9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竟争同一酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。

竟争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。

10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP 生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。

生物化学名词解释（必考）期末考试复习生物化学名词解释（必考）期末考试复习名词解释1、基因组：单倍体细胞中的全套染色体为一个基因组，或是单倍体细胞中的全部基因为一个基因组。

2、基因簇：基因家族中的各成员紧密成簇排列成大串的重复单位，定于染色体的的特殊区域，属于同一个祖先的基因扩增产物。

3、基因家族：真核细胞中，许多相关的基因常按功能成套组合，被称为基因家族。

4、基因探针：带有可检测标记(如同位素、生物素或荧光染料等)的一小段已知序列的寡聚核苷酸。

可通过分子杂交探测与其序列互补的基因是否存在。

5、基因敲除：指一种遗传工程技术，针对某个序列已知但功能未知的序列，改变生物的遗传基因，令特定的基因功能丧失作用，从而使部分功能被屏蔽，并可进一步对生物体造成影响，进而推测出该基因的生物学功能。

6、基因芯片：利用原位合成法或将已合成好的一系列寡核苷酸探针分子以预先设定的排列方法固定在固相支持介质表面，形成高密度寡核苷酸序列，并与样品杂交，通过检测杂交信号的强度及分布来进行分析。

7、断裂基因：在基因内部插入不编码序列使一个完整的基因分隔成不连续的若干区段的基因称为断裂基因。

8、调节基因：编码那些参与基因表达调控的RNA和蛋白质的特异性DNA序列。

9、操纵基因：是操纵子中的控制基因，在操纵子上一般与启动子相邻，通常处于开放状态，使RNA聚合酶能够通过它作用于启动子而启动转录。

10、看家基因：是一类典型的结构基因，维护细胞基本功能所必需，在所有有机体的细胞中表达。

其中一部分基因序列比较保守。

11、结构基因：编码蛋白质或RNA的基因。

12、假基因：具有与功能基因相似的序列，但由于有许多突变以致失去了原有的功能，所以假基因是没有功能的基因，常用ψ表示。

13、端粒：线状染色体末端的DNA重复序列。

14、端粒酶：在细胞中负责端粒的延长的一种酶，是基本的核蛋白逆转录酶，可将端粒DNA 加至真核细胞染色体末端。

15、反义链：在基因的DNA双链中，转录时作为mRNA合成模板的那条单链。

第二章核酸的结构与功能（一）名词解释1.反密码子：存在于tRNA的反密码环中，可与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补，从而tRNA 能将氨基酸携带至核糖体上参与蛋白质合成。

2.DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。

由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。

3.退火：变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，也称退火。

4.β-转角：是蛋白质的二级结构形式，常发生于肽链进行180°回折时的转角上。

β-转角通常由4个氨基酸残基组成，其第1个氨基酸残基的羰基氧与第4个残基的氨基氢可形成氢键。

β-转角的结构较特殊，第2个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。

5 DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这一范围内，紫外线吸收值达到最大值50％时的温度称为解链温度。

6. DNA变性：双链DNA(dsDNA)在变性因素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下，解链成单链DNA(ssDNA)的过程称之为DNA变性。

DNA变性后，生物活性丧失，但一级结构没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。

第三章酶（一）名词解释1. allosteric regulation(变构调节)：生物体内有些酶除了有结合底物的活性中心外，还有一个或几个能与调节物相结合的调节部位(变构部位)，当特异的调节物分子可逆的结合在酶的调节部位时，可引起酶的构象发生改变，进而引起酶的催化活性发生改变。

酶的这种调节方式称为酶的变构调节。

2共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团能可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰，最常见的是磷酸化和脱磷酸化修饰。

3.酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可以在另一种酶的催化下，与某种化学基团发生可逆的共价结合，使酶的构象发生改变，从而改变酶的催化活性，这一过程称为酶的共价修饰调节。

生物化学（仅供参考）简答题：一、蛋白质的二级结构，主要有哪几种？答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。

二：何为蛋白质的两性电离？答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。

蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。

在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。

这种现象被称为蛋白质的俩性电离。

三、简述DNA双螺旋结构的特点？答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。

2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。

3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。

4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。

四、蛋白质的α-螺旋结构？答：是单股右手螺旋，主链由-C-Cα、-N-重复构成，在螺旋的内侧，侧链在氨基酸侧链，在螺旋外侧，每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。

五、生物体内RNA种类以及功能？答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。

rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所；tRNA携带、运输活化的氨基酸；mRNA是蛋白质合成的模板，三种RNA均参与蛋白质的生物合成。

六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。

分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。

不同点：比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋，真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构，三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响？答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。

填空：1、结合酶，其蛋白质部分称酶蛋白，非蛋白质部分称辅助因子，二者结合其复合物称全酶。

2、三羧酸循环是由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始的，每循环一次有4次脱氢、2次脱羧和1次底物水平磷酸化。

3、体内缺乏酪氨酸酶引起白化病，缺乏葡萄—6—磷酸脱氢酶引起蚕豆病，缺乏维生素C引起坏血病。

4、DNA复制的保真性至少要依赖三种机制遵守严格的碱基配对规律、聚合酶在复制延长中对碱基的选择功能、复制出错时有即时的校读功能。

5、氨基酸活化需要氨酰tRNA合成酶催化，使氨基酸的羧基与tRNA3'-OH之间以脂链相连，产物是氨酰tRNA。

6、通风是尿酸生成过多而引起的。

7、嘌呤核苷酸的从头合成分为两个阶段，首先合成IMP，然后再将其转化变成AMP和GMP。

8、蛋白质胶体状态的稳定因素是蛋白质分子上的表面电荷和水化膜。

9、糖酵解的最终产物是乳酸，糖有氧氧化的终产物是二氧化碳和水。

10、氨基酸在等电点（pl）时，以兼性离子形式存在，在pH>pl时以阴离子存在，在pH<pl 时，以阳离子形式存在。

11、尿素分子中的2个氮原子，一个来自氨，一个来自天冬氨酸。

12、糖原合成中，除A TP供能外，还需UTP供能，关键酶是糖原合酶，葡萄糖的供体是UDPG。

13、Cyt aa3可直接将电子传个氧，故又称为细胞色素氧化酶。

14、体内生成A TP的方式有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种。

15、原核生物RNA聚合识别酶、结合模板DNA的部位，也是控制转录的关键部位，称为启动子。

16、Watson-Crick提出的双螺旋结构中，磷酸核糖处于分子外侧，碱基处于分子内侧，螺旋每上升一圈核苷酸数为10。

17、无活性状态的酶的前体称为酶原。

18、酮体由乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮组成。

名词解释：1、增色效应：是指变性后的DNA溶液的紫外吸收增强的效应。

DNA吸收高峰的波长为260nm。

2、底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成A TP的过程。

第九章糖代谢1. 什么是物质代谢？什么是能量代谢？二者之间的关系如何？答：物质代谢：研究各种生理活性物质（如糖、蛋白质、脂类、核酸等）在细胞内发生酶促反应的途径及调控机理，包含旧分子的分解和新分子的合成；能量代谢：研究光能或化学能在细胞内向生物能（ATP）转化的原理和过程，以及生命活动对能量的利用。

能量代谢和物质代谢是同一过程的两个方面，能量转化寓于物质转化过程之中，物质转化必然伴有能量转化。

2. 中间代谢：消化吸收的营养物质和体内原有的物质在一切组织和细胞中进行的各种化学变化称为中间代谢。

3. 呼吸商（respiratory quotient 简称 RQ）：指生物体在同一时间内，释放二氧化碳与吸收氧气的体积之比或摩尔数之比，即指呼吸作用所释放的 CO2 和吸收的 O2 的分子比。

4. 自养型生物：为能够利用无机物合成有机物的类型，又分为光合自养——绿色植物，和化能自养——硝化细菌等。

5. 异养型生物：不能自己合成有机物，必须依靠自养生物制造的有机物生存。

6. 简述活体内实验及其意义。

答：1）用整体生物材料或高等动物离体器官或微生物细胞群体进行中间代谢实验研究称为活体内实验，用“in vivo”表示。

2）活体内实验结果代表生物体在正常生理条件下，在神经、体液等调节机制下的整体代谢情况，比较接近生物体的实际。

7. 活体外实验：用从生物体分离出来的组织切片，组织匀浆或体外培养的细胞、细胞器及细胞抽提物进行中间代谢实验研究称为活体外实验，用“in vitro”表示。

8. 简述代谢途径的探讨方法答：1）代谢平衡实验；2）代谢障碍实验（代谢途径阻断实验）；3）使用抗代谢物；4）代谢物标记追踪实验；5）测定特征性酶；6）核磁共振波谱法。

9. 简述糖的生理功能答：1）作为生物体的结构成分；2）作为生物体内的主要能源物质；3）在体内转变为其他物质；4）作为细胞识别的信息分子。

10. 糖的分解途径有哪些？答：糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径11. 简述血糖中糖的来源？答：食物中多糖的消化吸收；乳酸、氨基酸、甘油等物质的糖异生；自身糖原的降解。

生物化学名词解释和简答题名词解释1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。

2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。

调节溶液的Ph值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。

3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。

4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。

构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。

5．结构域：结构域又成为辖区。

在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。

结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。

6．蛋白质一ֻ二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。

这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。

二级结构与侧链R的构象无关。

维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。

蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。

三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。

此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。

有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。

名词解释1、等电点（PI）：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。

2、模体(序)（motif）：在蛋白质分子中，有两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为motif3、结构域(domain)：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别的局部区域，各自行使其功能。

4、DNA变性：在一定理化因素作用下，DNA双螺旋的空间构象破坏解体，但其一级结构仍完整的现象称变性。

5、DNA复性：变性DNA经过一定处理重新形成双螺旋DNA的过程称复性。

6、Tm值：融解温度，在DNA发生热变性时，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为融解温度（Tm值）。

在Tm值时，DNA分子内50%的双螺旋结构被解开。

7、Km：米氏常数，单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合，是酶的特征性常数之一，其值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

8、酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与酶的底物竞争酶的活性中心，从而阻断酶与底物结合形成中间产物。

由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例，这种作用称为竞争性抑制。

9、同工酶(Isoenzyme)：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。

10、糖酵解（glycolysis）：在缺氧状况下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程称为糖酵解。

11、乳酸循环（Cori cycle）：在肌肉中葡萄糖经酵解生成乳酸，乳酸经血循环运到肝脏，肝脏又将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。

12、三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle）：由活性二碳化合物（乙酰CoA）与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，以四次脱氢、二次脱羧再生成草酰乙酸完成循环反应过程，成为三羧酸循环，又称kerb 循环和柠檬酸循环。

百度文库- 让每个人平等地提升自我生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。

3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。

4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。

5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。

6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。

构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。

8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。

如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。

《生物化学》复习一、名词解释：1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。

2．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

4．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

6. 退火：加热变性DNA溶液缓慢冷却到适当的低温，则两条互补链可重新配对而恢复到原来的双螺旋结构的现象。

7．DNA的熔解温度：DNA加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的温度。

8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，DNA双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；9．减色效应：复性DNA由于双螺旋的重新形成，在260nm处的紫外吸收值降低的现象。

10．增色效应：变性DNA由于碱基对失去重叠，在260nm处的紫外吸收值增加的现象11.米氏常数（Km值）:酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

12.活性中心: 酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。

13.酶的比活力：是指每毫克酶蛋白所含的活力单位数，有时也用每克酶制剂或每毫升所有的活力单位。

14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞氧化分解，同时释放能量的过程。

15.氧化磷酸化：是代物质氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ATP磷酸化生成ATP的过程。

16. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示17.呼吸链:代物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子而生成水的全部体系。

18.底物水平磷酸化：底物在脱氢脱水的过程中是分子化学能重新分布和排列生成高能化合物，高能化合物与ADP磷酸化想偶联生成ATP的方式。

《生物化学》名词解释与简答题第1章蛋白质的结构与功能（-）名词解释1.肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子C ot、C、0、N、H、Cot 2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。

2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。

3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。

4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。

5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。

7.蛋白质变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

8.pl （等电点）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

10.盐析：是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。

NADH穿梭机制：①α-磷酸甘油穿梭—FAD—1.5A TP—脑、骨骼肌；②苹果酸-天冬氨酸穿梭—NAD—2.5A TP—肝心肌。

【氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量，间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。

】氮的总平衡：摄入N=排出N，正常成人；氮的正平衡：摄入N>排出N，儿童、孕妇及恢复期病人；氮的负平衡：摄入N<排出N，饥饿、严重烧伤、出血及消耗性疾病。

靓医生来本家借书：亮异色赖苯甲缬苏【腐败作用：未被消化的蛋白质及氨基酸在大肠下部受大肠杆菌的分解作用】①脱羧产胺—组赖色酪苯丙—组尸色酪苯乙；②脱氨基/尿素酶产氨；③其他有害产物：苯酚、吲哚、H2S。

氨基酸脱氨基途径：①转氨基作用【GPT肝│GOT心】；②L-谷氨酸脱氢酶；③嘌呤核苷酸循环；④氨基酸氧化酶。

脱羧作用：原料—酶—产物—作用谷氨酸—谷氨酸脱羧酶—γ-氨基丁酸【GABA】—抑制性神经递质；组氨酸—组氨酸脱羧酶—组胺—血管扩张剂，增加毛细血管通透性；同时还引起支气管平滑肌痉挛致哮喘；鸟氨酸—鸟氨酸脱羧酶—腐胺—继续分解—精胺+精脒—癌瘤辅助诊断。

α-酮酸代谢去路：①进入TCA循环，彻底氧化分解；②经氨基化生成非必需氨基酸；③转变成糖和脂类化合物。

NH3代谢：来源：①氨基酸脱氨基作用；②腐败作用；③谷氨酰胺分解【肾小管上皮细胞】。

运输：①丙氨酸-葡萄糖循环—氨—从肌肉—到肝；②谷氨酰胺—氨—从脑和肌肉—到肝或肾。

去路：①合成尿素——肝脏；②合成非必需氨基酸和含N化合物；③合成谷氨酰胺；④直接被分泌——肾小管【一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团】如【手写】：_________，__________，_________，___________，____________。

四氢叶酸是一碳单位的载体。

功能：参与嘌呤、嘧啶的合成。

含S氨基酸：甲硫氨酸—SAM—甲基供体肝生物转化形成硫酸酯半胱氨酸—牛磺酸、 PAPS 类固醇激素灭活胱氨酸。

生物化学试题及答案维生素一、名词解释1、维生素二、填空题1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。

2、维生素按溶解性可分为和。

3、水溶性维生素主要包括和VC。

4、脂脂性维生素包括为、、和。

三、简答题1、简述B族维生素与辅助因子的关系。

【参考答案】一、名词解释1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。

二、填空题1、辅因子；2、水溶性维生素、脂性维生素；3、B族维生素；4、VA、VD、VE、VK；三、简答题1、生物氧化一、名词解释1.生物氧化2.呼吸链3.氧化磷酸化4. P/O 比值二、填空题1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。

3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。

4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。

5．以NADH 为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。

6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP 合成的3个部位是____、____ 和____ 。

9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。

10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。

12．ATP 生成的主要方式有____和____。

14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____， 线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。

16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。

26．NADH 经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP ，琥珀酸可产生____个ATP 。

生物化学期末复习重点一.名词解释1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。

2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。

3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。

4.DNA复性：在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。

这个DNA螺旋的重组过程称为复性。

5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。

6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。

9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。

11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。

12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。

13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。

14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。

15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。

17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。

18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。

19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。

生物化学复习提纲之名词解释等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点。

肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。

肽：肽是介于氨基酸和蛋白质之间的物质。

两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。

蛋白质的一级结构：在每种蛋白质中氨基酸按照一定的数目和组成进行排列，并进一步折叠成特定的空间结构前者我们称为蛋白质的一级结构。

蛋白质二级结构：指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。

肽单位：肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。

超二级结构：也称之基元（motif）。

是指在球状蛋白质分子的一级结构的基础上，相邻的二级结构单位（α螺旋β折叠等）在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部形成规则的二级结构组合体，这种组合体就是超二级结构。

α-螺旋（α-helix）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。

β折叠：蛋白质的二级结构，肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，在β-折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。

结构域：生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域。

蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

复性：原有性质的意思。

变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

变性的一种逆转。

全酶=酶蛋白+辅因子酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原共价催化：个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。

生物化学复习资料名词解释1．zinc finger：是一种常出现在DNA结合蛋白质中的一种结构基元。

是由一个含有大约30个氨基酸残基的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His配位的Zn2＋构成，形成的结构象个手指状。

2．Edman degradation：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。

N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

3．enzyme：生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。

酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。

4．Chargaff's rules：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等，（A＝T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G＝C），即嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等（A＋G＝T＋C）。

DNA 的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。

另外生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

5．G proteins：在细胞内信号传导途径中起着重要作用的GTP结合蛋白质，由α、β、γ三个不同亚基组成。

与激素受体结合的配体诱导GTP与G蛋白结合的GDP进行交换，结果激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。

G蛋白将胞外的第一信使肾上腺素等激素和胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使cAMP联系起来。

G蛋白具有内源GTP酶活性。

1．active unit（U）：酶活力的度量单位。

1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

2．competitive inhibition：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。

一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。

这种抑制使得Km增大，而Vmax 不变。

生物化学期末复习资料一、名词解释1、生物化学：就是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。

2、肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的四个原子共同组成的肽单位3、操纵子：原核生物基因表达的调节序列或功能单位，有共同的控制区和调节系统4、酶比活：是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。

5、底物磷酸化作用：当营养物质在代谢过程中经过脱氢、脱羧、分子重排或烯醇化反应产生高能磷酸基团或高能键，随后直接将高能磷酸基团转移给ADP生成ATP；或水解产生的高能键将释放的能量用于ADP与无机磷酸反应生成ATP，以这样的方式生成ATP的过程称为底物磷酸化6、半保留复制：DNA复制时亲代DNA的两条链解开，每条链作为新链的模板，从而形成两个子代DNA分子，每一个子代DNA分子包含一条亲代链和一条新合成的链。

7、中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。

8、非竞争性抑制作用：有些抑制剂可与酶活性中心以外的必须基团结合，但不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物致使酶活性丧失，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用9、蛋白质的生物合成：在细胞质中以mRNA为模板在核糖体、tRNA和多种蛋白因子等的共同作用下，将mRNA中由核苷酸排列顺序决定的遗传信息转变成为由20钟氨基酸组成的蛋白质的过程。

10、帽子结构：真核生物的mRNA 在5′和3′端都要受到修饰，5′末端要形成一种称作帽子的复杂结构，它是mRNA5′末端的核苷酸上通过焦磷酸键连接一个7–甲基的鸟苷，连接帽子的头两个核苷酸的核糖也被不同程度的甲基化。

11、蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，另一些肽段则形成不规则的构象，这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。

12、竞争性抑制作用：此类抑制剂一般与酶的天然底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合效率，抑制酶的活性，这种抑制作用称为竞争性抑制作用13、化学渗透学说：在电子传递过程中, 伴随着质子从线粒体内膜的里层向外层转移, 形成跨膜的氢离子梯度,这种势能驱动了氧化磷酸化反应，合成了ATP。

生物化学复习资料生物化学一、名词解释1.蛋白质变性与复性：蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。

变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

2.盐析与盐溶：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。

在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。

3.激素与受体：激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。

受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。

4.增色效应与减色效应：增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。

减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。

5.辅酶与辅基：根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。

与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。

6.构型与构象：构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。

构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。

即分子中原子的三维空间排列称为构象。

7.α-螺旋与β-折叠：α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。

β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。

8.超二级结构与结构域：超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。