寡聚化和磷酸化α-突触核蛋白在不同年龄段食蟹猴脑不同部位突触小体中的表达分布

寡聚化α-突触核蛋白在不同年龄段食蟹猴消化道中的表达李昕;杨巍巍;李旭冉;于顺【摘要】目的研究寡聚化α-突触核蛋白(oligomer-α-synuclein,oligo-α-Syn)在不同年龄段食蟹猴消化道中的表达差异.方法 Western blotting和ELISA方法检测oligo-α-Syn在不同年龄段食蟹猴消化道中的表达.结果在老年食蟹猴的食管、胃底、十二指肠、空肠、回肠和结肠中,寡聚化α-Syn浓度较青年与中年猴显著增加,且差异有统计学意义(P＜0.01).结论食蟹猴消化道的各部位中α-Syn寡聚体表达具有增龄性变化.【期刊名称】《首都医科大学学报》【年(卷),期】2014(035)005【总页数】4页(P592-595)【关键词】α-突触核蛋白;寡聚化α-突触核蛋白;消化道;食蟹猴【作者】李昕;杨巍巍;李旭冉;于顺【作者单位】首都医科大学宣武医院神经生物学研究室教育部神经变性病重点实验室,北京100053;北京市老年病医疗研究中心分子诊断实验室,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室教育部神经变性病重点实验室,北京100053;北京市老年病医疗研究中心分子诊断实验室,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室教育部神经变性病重点实验室,北京100053;北京市老年病医疗研究中心分子诊断实验室,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室教育部神经变性病重点实验室,北京100053;北京市老年病医疗研究中心分子诊断实验室,北京100053【正文语种】中文【中图分类】R338帕金森病(Parkinson's disease，PD)是临床上常见的神经系统退行性疾病之一。

早期表现为非运动症状(non-motor symptoms，NMS)可达数年，如嗅觉障碍、胃肠功能紊乱、便秘、睡眠紊乱等。

晚期PD特征性病理改变为中脑黑质多巴胺能神经元选择性、进行性丢失，残存神经元中有路易体(Lewy body)，其主要成分为聚集的α-突触核蛋白(α-synuclein，α-Syn)。

α-突触核蛋白的生物学功能及其在帕金森病中的作用熊中奎;胡雅儿【摘要】@@ α-突触核蛋白(α-synuclein)是一种脑内含量丰富的神经蛋白,既参与正常突触功能的维持,又与各种神经退行性疾病有关.在帕金森病(Parkinson's disease,PD）患者脑内,α-突触核蛋白是多巴胺神经元中嗜伊红染色Lewy小体主要成分.α-突触核蛋白基因位于染色体4q213-q22,均由5个外显子构成.【期刊名称】《中国病理生理杂志》【年(卷),期】2010(026)009【总页数】4页(P1855-1858)【关键词】α-突触核蛋白;帕金森病【作者】熊中奎;胡雅儿【作者单位】绍兴文理学院医学院临床医学部,浙江,绍兴,223000;上海交通大学医学院细胞调控实验室,上海,200025;上海交通大学医学院细胞调控实验室,上海,200025【正文语种】中文【中图分类】R363α－突触核蛋白(α－synuclein)是一种脑内含量丰富的神经蛋白，既参与正常突触功能的维持，又与各种神经退行性疾病有关。

在帕金森病(Parkinson’s disease，PD)患者脑内，α－突触核蛋白是多巴胺神经元中嗜伊红染色Lewy小体主要成分。

α－突触核蛋白基因位于染色体4q21.3－q22，均由5个外显子构成。

α－突触核蛋白由140个氨基酸残基构成，分子量约19 kD。

根据估算，α－突触核蛋白占脑匀浆蛋白含量的1%，在端脑中含量丰富。

最初研究认为α－突触核蛋白与核膜之间存在关联性，而后来的研究发现它可通过经典分泌通路被分布于各种质膜上。

α－突触核蛋白分子在自然状态下呈伸展状，其保守的赖氨酸和谷氨酸残基与两性端部基团(headgroup)相互作用，而中性基团插入到酰基链区域，使之在质膜上呈疏松的卷曲α－螺旋结构，伸展并平行于质膜的曲面［1］。

1 生物学功能到目前为止，还没有全面地认识α－突触核蛋白的生物学功能，但是现有资料至少表明α－突触核蛋白具有以下几种功能:(1)调节突触的可塑性。

α-突触核蛋⽩聚集有哪些相关因素？帕⾦森病（Parkinson’s disease, PD）是最为流⾏的突触核蛋⽩病（synucleinopathy），也是第⼆⼤常见的神经退⾏性疾病，影响着⼤约2%的60岁以上⼈群，发病率仅次于阿尔茨海默病。

α-突触核蛋⽩是帕⾦森病的发病机制中最重要的蛋⽩，因为它是路易⼩体的主要结构成分，α-突触核蛋⽩聚集与路易⼩体的形成及多巴胺能神经元的死亡密切相关。

⽣理状态突触核蛋⽩包括包括α-突触核蛋⽩（α-syn）、β-突触核蛋⽩（β-syn）和γ- 突触核蛋⽩（γ-syn）三种类型。

α-突触核蛋⽩单体由三部分组成：（1）氨基端：4个不完全重复序列的区域，是家族性PD基因突变的好发部位；（2）羧基端： 35个氨基酸残基序列，包含两个不完全重复的序列，具有很强的β折叠趋向，这些趋向是某些位点突变后造成突触核蛋⽩单体之间聚集的重要原因。

（3）NAC：区富含带负电荷的酸性氨基酸，可以和重⾦属结合发⽣聚集。

α-突触核蛋⽩在各种因素的影响下异常表达和聚集，这⼀过程产⽣的氧化应激等⽣化反应和寡聚体中间构像等均在帕⾦森发病过程中起着重要的作⽤。

⽣理状态的α-突触核蛋⽩为⽆序单体，病理状态的突触核蛋⽩为聚合状态，即毒性α-突触核蛋⽩。

上图是α-突触核蛋⽩聚集体（PFFs）的形成过程，我们的活性聚集体具有催化突触核蛋⽩单体聚集形成活性聚集体的作⽤，我们称之为“种⼦”，突触核蛋⽩单体在正常⼈体内就存在着，⽽在帕⾦森病⼈的⼤脑中这些单体聚集成了突触核蛋⽩聚集体，连同其他⼀些蛋⽩形成了路易⼩体，沉淀在⼤脑中，使脑细胞死亡。

⽬前市⾯上的α-突触核蛋⽩均是⽆活性的，我们的活性聚集体可以模拟帕⾦森疾病模型，助⼒帕⾦森疾病的研究。

产品优势：StressMarq 研发出可以直接注射到活体内产⽣病理反应的活性α-突触核蛋⽩纤维原，该⽅法制作疾病模型的时间要远远短产品优势于传统的基因改造⼩⿏、⼤⿏。

通常注射后30天即可见到病理反应，⽽基因改造模型需要9个⽉到1年时间。

α-突触核蛋白在帕金森病中的作用翟骁;段国礼;沈下贤;陈晓【摘要】帕金森病(PD)患者的路易小体中存在大量α-突触核蛋白寡聚体.目前认为,寡聚体的形成和增多与氧化应激损伤及氧化修饰息息相关.氧化修饰包括硝化修饰和多巴胺氧化加合.α-突触核蛋白作为分子标志物,可能成为临床治疗帕金森病的新途径.%Alpha-synuclein oligomers are the main composition of the Lewy body in patients with Parkinson's disease , they may be associated with oxidative stress damage and oxidative modification. The oxidative modifications include nitrative modification and dopamine oxidative adduction. Serving as a biomarker, a-synuclein may become a new target for clinical treatment.【期刊名称】《基础医学与临床》【年(卷),期】2012(032)012【总页数】3页(P1481-1483)【关键词】α-突触核蛋白;氧化应激;氧化修饰;帕金森病【作者】翟骁;段国礼;沈下贤;陈晓【作者单位】第二军医大学研究生管理大队,上海200433;第二军医大学研究生管理大队,上海200433;第二军医大学研究生管理大队,上海200433;第二军医大学研究生管理大队,上海200433【正文语种】中文【中图分类】R742.5Abstract:Alpha-synuclein oligomers are the main composition of the Lewy body in patients with Parkinson's disease，they may be associated with oxidative stress damage and oxidative modification．The oxidative modifications include nitrative modification and dopamine oxidative adduction．Serving as a biomarker，α-synuclein may become a new target for clinical treatment．Key words:α-synuclein;oxidative stress;oxidative modification;Parkinson's disease帕金森病(Parkinson's disease，PD)是常见神经退行性疾病。

促进α-突触核蛋白异常聚集而致帕金森病的因素赵小芹;牛海晨;李雷;杨荣礼【摘要】帕金森病(PD)为多发于老年人的神经系统退行性病变,其发病率仅次于阿尔茨海默病,高发病率及致残率使其备受社会关注.PD的发病是由遗传因素及环境因素共同决定的,路易小体的出现是PD的特征性改变,而异常聚集的α突触核蛋白(α-syn)是路易小体的主要构成成分,所以α-syn的异常聚集是PD发病的核心机制.α-syn由单体形式转变为聚集状态受诸多因素影响.通过了解这些影响因素,可以使学者们更好地了解PD的发病,从而为临床治疗提供新思路.%Parkinson disease(PD) is a common chronic neurodegenerative disease in the elderly,and its incidence is only inferior to that of Alzheimer disease.High morbidity and disability rate make it receive high social attention.The incidence of PD is determined by both genetic and environmental factors,and the Lewy body is the characteristic of PD,and the abnormal aggregation of αsynuclein(α-syn) is the main component of Lewy body,so the abnormal aggregation of α-syn is the core mechanism of PD.The conversion of α-syn from monomer to aggregation is affected by many factors.Understanding these factors can enable scholars to better understand the incidence of PD,so as to provide new ideas for the clinical treatment.【期刊名称】《医学综述》【年(卷),期】2017(023)010【总页数】5页(P1914-1918)【关键词】帕金森病;α-突触核蛋白;路易小体【作者】赵小芹;牛海晨;李雷;杨荣礼【作者单位】徐州医科大学研究生院,江苏徐州 221004;徐州医科大学临床学院生物教研室,江苏徐州 221002;徐州医科大学附属医院老年科,江苏徐州 221004;徐州医科大学附属医院老年科,江苏徐州 221004【正文语种】中文【中图分类】R742.5帕金森病(Parkinson′s disease，PD)是一种病程长、致残率高的疾病。

α-突触核蛋白寡聚体抑制大鼠原代培养神经元突起早期生长王鹏;李昕;陈予东;杨巍巍;李旭冉;于顺【摘要】目的观察人α-突触核蛋白(α-synuclein,α-Syn)和其形成的寡聚体对大鼠原代培养神经元突起生长的影响,明确α-Syn的生理功能,探讨其寡聚化对神经元的毒性及其在帕金森病发病机制中的作用.方法制备α-Syn的寡聚体,向分组培养的大鼠脑皮质神经元培养基中添加,培养1、2和4h后固定,观察对神经元突起生长的影响.神经元的突起以成像显微镜观察测量,Western blotting法、免疫荧光法实验进行鉴定.结果添加α-Syn寡聚体组的神经元培养至1、2和4h时,其突起的平均长度均小于对照组和添加α-Syn单体组(P＜0.05).增加α-Syn寡聚体浓度,随浓度增高神经元突起的平均长度与对照组差异越大(P＜0.01).Western blotting法和免疫荧光实验明确了外源性α-Syn寡聚体可以从培养基进入到神经元内.结论α-Syn寡聚体在原代神经元生长初期对其突起生长具有抑制作用,这一现象可能与其在帕金森病发病机制中的作用有关.【期刊名称】《首都医科大学学报》【年(卷),期】2014(035)005【总页数】5页(P587-591)【关键词】α-突触核蛋白;寡聚体;原代神经元培养;突起生长;帕金森病【作者】王鹏;李昕;陈予东;杨巍巍;李旭冉;于顺【作者单位】首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京100053;北华大学基础医学院人体解剖学教研室,吉林吉林132013;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京100053【正文语种】中文【中图分类】R74帕金森病(Parkinson's disease，PD)是临床上最常见的神经系统退行性疾病之一，表现呈进展性，目前临床上尚无控制病程发展的有效措施，因此揭示这一疾病的机制，采取早期诊断并预防显得日益迫切。

α-突触核蛋白等电点α-突触核蛋白（α-synuclein）是一种在神经元突触末稍特别丰富的蛋白质，其等电点为 4.7。

该蛋白质在突触功能、神经元发育和神经退行性疾病中起着重要的作用。

α-突触核蛋白是由140个氨基酸组成的单股多胺链，主要存在于前脑皮层、海马体、大脑皮层、小脑和脑干等大脑部位。

它主要定位于突触前末稍，与突触小泡膜紧密结合，并通过与膜蛋白的相互作用来调节突触传递。

在正常的生理情况下，α-突触核蛋白通过与突触小泡膜相关蛋白质的相互作用，促进突触小泡的聚集和释放。

它在神经元发育过程中起到了重要的作用，参与了突触形成和稳定。

此外，α-突触核蛋白还参与了突触可塑性的调节，对学习记忆等认知功能的发挥具有重要作用。

然而，当α-突触核蛋白发生异常聚集时，会导致神经退行性疾病的发生。

α-突触核蛋白在神经退行性疾病中形成了异常的富集体，称为Lewy小体。

Lewy小体是帕金森病和多系统萎缩等疾病的主要病理特征，它的形成与突触功能的紊乱和神经元的损伤密切相关。

研究表明，α-突触核蛋白的异常聚集与神经退行性疾病的发生有关。

这些异常聚集形成的Lewy小体在神经元中积累，导致突触功能紊乱、神经元死亡和临床症状的出现。

因此，α-突触核蛋白被认为是神经退行性疾病的潜在治疗靶点。

研究人员正在努力寻找α-突触核蛋白异常聚集的机制，并开展相关的药物研发工作。

一些研究表明，通过抑制α-突触核蛋白的异常聚集，可以减轻神经退行性疾病的病理过程和临床症状。

然而，由于α-突触核蛋白在正常生理过程中的重要作用，药物干预的安全性和有效性仍然是一个挑战。

总的来说，α-突触核蛋白作为突触功能和神经退行性疾病的关键调节因子，在神经系统中起着重要作用。

了解α-突触核蛋白的功能和异常聚集机制对于揭示神经退行性疾病的发生机制，并为其治疗提供新的靶点和策略具有重要意义。

希望未来的研究能够进一步深入，为神经退行性疾病的防治做出更大的贡献。

神经酰胺影响α-突触核蛋白聚集作用的研究进展韩燕银;刘承伟【摘要】帕金森病(PD)的发生发展与alpha-突触核蛋白(α-syn)的异常聚集息息相关.丝氨酸129位点(S-129)磷酸化的α-syn易聚集形成可溶性的寡聚化α-突触核蛋白(O-α-syn),O-α-syn对神经元具有毒性作用.神经酰胺(Ceramide)是维持细胞膜结构的重要组分,同时作为第二信使,参与细胞分化、增殖、凋亡和衰老等生命活动的调节.近年来发现神经酰胺与蛋白磷酸酶2A,polo样激酶2及葡糖脑苷脂酶的相互作用对α-突触核蛋白寡聚化的形成与否具有重要的作用.笔者将神经酰胺影响α-突触核蛋白聚集的作用进行综述.【期刊名称】《华夏医学》【年(卷),期】2019(032)001【总页数】5页(P151-155)【关键词】神经酰胺;帕金森病;α-突触核蛋白;蛋白磷酸酶2A;polo样激酶2;葡糖脑苷脂酶【作者】韩燕银;刘承伟【作者单位】桂林医学院,广西桂林541004;桂林医学院,广西桂林541004【正文语种】中文【中图分类】R741帕金森病(Parkinson’s Disease，PD)又称为震颤麻痹，是一种较为常见的逐渐进展的中枢神经变性疾病[1]，多好发于中老年人，其临床主要表现有焦虑抑郁、睡眠紊乱、嗅觉障碍等非运动症状与静止性震颤、运动迟缓、肌肉强直以及姿势步态平衡障碍等运动症状[2]。

其主要病理特点是由于中脑黑质致密部多巴胺(Dopamine，DA)能神经元的早期显著死亡及残存神经元细胞DA生物合成能力下降而导致纹状体区多巴胺合成减少，抑制乙酰胆碱的功能，其典型的病理学改变是路易小体的形成，这也是诱发帕金森病的关键因素之一[3]。

α-syn(alpha-Synuclein，α-syn)是一种中枢神经系统突触前表达的可溶性蛋白质，在脑内含量丰富，是路易小体(Lewybodis，LBs)的主要组成部分，与帕金森病、阿尔茨海默病、Huntington舞蹈症、海绵状脑病等神经退行性疾病密切相关[4]。

文章编号：１００３ ２７５４（２０２３）０７ ０５７９ ０５ ｄｏｉ：檱檱檱檱檱檱檱檱檱檱檱檱檱檱檱檱檱檱殗殗殗殗１０．１９８４５／ｊ．ｃｎｋｉ．ｚｆｙｓｊｊｂｚｚ．２０２３．０１３６认知障碍专栏 Ａβ寡聚体与阿尔茨海默病研究进展王国庆１，２综述，　曹云鹏１审校 摘　要：　阿尔茨海默病（Ａｌｚｈｅｉｍｅｒ＇ｓｄｉｓｅａｓｅ，ＡＤ）是一种以记忆损害为主要表现渐进性发展的神经退行性疾病，随着老龄化社会发展发病率呈上升趋势，带来巨大的社会经济负担。

近年来的研究使ＡＤ经典发病机制淀粉样蛋白级联假说受到了挑战，Ａβ寡聚体（Ａβｏｌｉｇｏｍｅｒｓ，ＡβＯｓ）的毒性作用得到了一致性的认可，可能是ＡＤ发病的触发因素。

关于Ａβ寡聚体具体来源、结构和致病机制的认识还不充分，可能不同类型寡聚体致病毒性不一致，作用机制有差别。

本文综述了对Ａβ寡聚体的新近认知，以及它们的结构特点和致病作用，以求更好的理解Ａβ寡聚体和ＡＤ的关系，为之后的研究提供可能的方向。

关键词：　阿尔茨海默病；　淀粉样蛋白；　Ａβ寡聚体；　神经毒性；　单克隆抗体中图分类号：Ｒ７４９．１＋６ 文献标识码：ＡＡｄｖａｎｃｅｓｉｎｔｈｅｓｔｕｄｙｏｆＡβｏｌｉｇｏｍｅｒｓａｎｄＡｌｚｈｅｉｍｅｒ＇ｓｄｉｓｅａｓｅ　ＷＡＮＧＧｕｏｑｉｎｇ，ＣＡＯＹｕｎｐｅｎｇ．（ＤｅｐａｒｔｍｅｎｔｏｆＮｅｕ ｒｏｌｏｇｙ，ＴｈｅＦｉｒｓｔＨｏｓｐｉｔａｌｏｆＣｈｉｎａＭｅｄｉｃａｌＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｓｈｅｎｙａｎｇ１１０００１，Ｃｈｉｎａ）Ａｂｓｔｒａｃｔ：　Ａｌｚｈｅｉｍｅｒ＇ｓｄｉｓｅａｓｅ（ＡＤ）ｉｓａｐｒｏｇｒｅｓｓｉｖｅｎｅｕｒｏｄｅｇｅｎｅｒａｔｉｖｅｄｉｓｅａｓｅｗｉｔｈｍｅｍｏｒｙｉｍｐａｉｒｍｅｎｔａｓｔｈｅｍａｉｎｍａｎｉｆｅｓｔａｔｉｏｎ．Ｗｉｔｈｔｈｅｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔｏｆａｎａｇｉｎｇｓｏｃｉｅｔｙ，ｔｈｅｉｎｃｉｄｅｎｃｅｏｆＡＤｉｓｏｎｔｈｅｒｉｓｅ，ｂｒｉｎｇｉｎｇａｈｕｇｅｓｏｃｉａｌａｎｄｅｃｏ ｎｏｍｉｃｂｕｒｄｅｎ．Ｉｎｒｅｃｅｎｔｙｅａｒｓ，ｔｈｅｃｌａｓｓｉｃａｌａｍｙｌｏｉｄｃａｓｃａｄｅｈｙｐｏｔｈｅｓｉｓｉｎｔｈｅｐａｔｈｏｇｅｎｅｓｉｓｏｆＡＤｈａｓｂｅｅｎｃｈａｌｌｅｎｇｅｄ，ａｎｄｔｈｅｔｏｘｉｃｅｆｆｅｃｔｓｏｆＡβｏｌｉｇｏｍｅｒｓ（ＡβＯｓ）ｈａｖｅｂｅｅｎｃｏｎｓｉｓｔｅｎｔｌｙｒｅｃｏｇｎｉｚｅｄ，ｗｈｉｃｈｍａｙｂｅａｔｒｉｇｇｅｒｆｏｒｔｈｅｐａｔｈｏｇｅｎｅｓｉｓｏｆＡＤ．Ｔｈｅｓｐｅｃｉｆｉｃｓｏｕｒｃｅ，ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，ａｎｄｐａｔｈｏｇｅｎｉｃｍｅｃｈａｎｉｓｍｏｆＡβｏｌｉｇｏｍｅｒｓａｒｅｎｏｔｆｕｌｌｙｕｎｄｅｒｓｔｏｏｄ．Ｉｔｉｓｐｏｓｓｉｂｌｅｔｈａｔｄｉｆｆｅｒｅｎｔｔｙｐｅｓｏｆｏｌｉｇｏｍｅｒｓａｒｅｎｏｔｃｏｎｓｉｓｔｅｎｔｉｎｐａｔｈｏｇｅｎｉｃｉｔｙａｎｄｔｏｘｉｃｉｔｙ，ａｎｄｔｈｅｉｒｍｅｃｈａｎｉｓｍｓｏｆａｃｔｉｏｎａｒｅｄｉｆｆｅｒｅｎｔ．ＴｈｉｓａｒｔｉｃｌｅｒｅｖｉｅｗｓｔｈｅｒｅｃｅｎｔｕｎｄｅｒｓｔａｎｄｉｎｇｏｆＡβｏｌｉｇｏｍｅｒｓ，ａｓｗｅｌｌａｓｔｈｅｉｒｓｔｒｕｃｔｕｒａｌｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓａｎｄｐａｔｈｏｇｅｎｉｃｅｆｆｅｃｔｓ，ｔｏｂｅｔｔｅｒｕｎｄｅｒｓｔａｎｄｔｈｅｒｅｌａｔｉｏｎｓｈｉｐｂｅｔｗｅｅｎＡβｏｌｉｇｏｍｅｒｓａｎｄＡＤ，ａｎｄｐｒｏｖｉｄｅｐｏｓｓｉｂｌｅｄｉｒｅｃｔｉｏｎｓｆｏｒｆｕｔｕｒｅｒｅ ｓｅａｒｃｈ．Ｋｅｙｗｏｒｄｓ：　Ａｌｚｈｅｉｍｅｒ＇ｓｄｉｓｅａｓｅ；　Ａｍｙｌｏｉｄ；　Ａβｏｌｉｇｏｍｅｒｓ；　Ｎｅｕｒｏｔｏｘｉｃｉｔｙ；　Ｍｏｎｏｃｌｏｎａｌａｎｔｉｂｏｄｙ　收稿日期：２０２３ ０３ １０；修订日期：２０２３ ０４ ２０基金项目：国家自然科学基金（８１８７０８１９）作者单位：（１．中国医科大学附属第一医院神经内科，辽宁沈阳１１００００；２．辽阳市中心医院神经内科，辽宁辽阳１１１０００）通信作者：曹云鹏，Ｅ ｍａｉｌ：ｃｙｐｃｍｕ＠１６３．ｃｏｍ 阿尔茨海默病（Ａｌｚｈｅｉｍｅｒ＇ｓｄｉｓｅａｓｅ，ＡＤ）是最常见痴呆症类型，占痴呆症病例的近６０％～８０％，以早期显著的情景记忆损害为主要表现，并伴有学习记忆能力下降、精神行为异常、语言受损、执行功能受损等广泛的认知功能损害［１］。

α－突触核蛋白与帕金森病<a rel='nofollow' onclick="doyoo.util.openChat();return false;"href="#">【摘要】α-突触核蛋白是一种中枢神经系统突触前表达的可溶性蛋白，与帕金森病的发病有密切的关系。

α-突触核蛋白在各种生理，环境因素的影响下异常表达和聚集，通过一系列的氧化应激等生化反应，产生了对神经元的毒性作用，从而参与了帕金森病的发生。

对α-突触核蛋白的化学性质，聚集的机制及其影响因素的了解与研究，将会十分有利于帕金森病的预防和治疗。

【关键词】α-突触核蛋白；帕金森病；路易小体Alpha - synapse nucleoalbumin and Parkinson sicknessZHANGYanchaoZHANGNanDIAO Jianping【Abstract】Alpha - the synapse nucleoalbumin is thesoluble protein which one kind of central nervous system synapse, expresses, gets sick the morbidity with Parkinson to have the close relationship. Alpha - the synapse nucleoalbumin in each physiology, under environmental factor's influence exceptionally expresses and gathers, through biochemistry and so on a series of oxidized stress responded, has produced to neuron's toxic effect, thus participated in the occurrence which Parkinson gets sick. To Alpha - the synapse nucleoalbumin's chemical property, the accumulation mechanism and influencing factor's understanding and the research, will be very advantageous the prevention which and the treatment will get sick in Parkinson.【Key words】Alpha - synapse nucleoalbumin; Parkinson sickness; Louis minute帕金森病是一种中老年人常见的运动障碍疾病，以黑质多巴胺能神经元变性缺失和路易小体形成为病理特征，临床上表现为静止性震颤，运动迟缓，肌强直和姿势步态异常等。

中国细胞生物学学报Chinese Journal of Cell Biology 2021，43(3): 60卜606 DOI: 10.11844/cjcb.2021.03.0014a-Synudein在脑缺血中的作用赵航1陈静1杨丹丹U三峡大学医学院，宜昌443002;2三峡大学第二人民医院，宜昌443002)摘要 a-Syn(a-Synuclein，SNAC)最初是从阿尔茨海默病患者大脑的淀粉样斑块中分离出来 的一种蛋白质，在突触活动中扮演着重要的角色。

a-Syn主要在脑中表达，研究发现其参与脑缺血 损伤发生发展。

在现有证据的基础上，该文简要介绍a-Syn的基本概念，并介绍a-Syn在脑缺血后的 表达变化，重点探讨a-Syn在脑缺血中的作用。

该文提供的信息可能有助于对a-Syn进行深入探索，a-Syn可能是未来脑缺血诊治的有效把点.关键词 a-Synuclein;脑缺血;憐酸化The Role of a-Synuclein in Cerebral IschemiaZHAO Hang1,CHEN Jing1,YANG Dandan1-2*Medical College, China Three Gorges University, Yichang 443002, China;2The Second Renmin Hospital, China Three Gorges University, Yichang 443002, China)Abstract a-Syn (a-Synuclein,SNAC)is originally a protein isolated from the amyloid plaques in the brains of the patients,and it plays an important role in synaptic activity.a-Syn is mainly expressed in the brain. Studies have found that it is involved in the occurrence and development o f cerebral ischemic injury.Based on the existing evidence,this article briefly introduces the basic concepts o f a-Syn,and then briefly introduces the expres­sion changes of a-Syn after cerebral ischemia,focusing on the role of a-Syn in cerebral ischemia.The information provided in this article may help in-depth exploration o f a-Syn,which may be an effective target for the diagnosis and treatment o f cerebral ischemia in the future.Keywords a-Synuclein;cerebral ischemia;phosphorylation中风是以脑部缺血或者出血为主要特征的一 类疾病，是全球第二大死亡原因，中风的主要特点是 “3H”，艮P高死亡率（high mortality)、高发病率（high morbidity)和高伤残率(high disability),给医疗系统、家庭和社会造成了巨大负担[|]。

α-突触核蛋白和葡糖脑苷脂酶在食蟹猴不同脑区的表达弥娜;刘光伟;李昕;李尧华;于顺【期刊名称】《首都医科大学学报》【年(卷),期】2013(034)001【摘要】Objective To invesligale the expressions of α-synuclein (α-Syn) and glucocerebrosidase (GBA) in different brain regions of cynomolgus monkeys. Methods Weslern blolling and immunohislochemical melhods were applied to measure the levels of α-Syn and GBA in slrialum and cerebellum of cynomolgus monkeys. Enzyme aclivily assay was used lo determine GBA aclivily. Double immunofluorescenl labeling was used lo examine the co-loc alization of α-Syn and GBA. Results α-Syn and GBA were colocalized in neuronal cyloplasm and nerve terminals. Α-Syn and GBA were expressed in both the slrialum and cerebellum. However, the level of α-Syn in slrialum was higher than that in cerebellum while the level of GBA in slrialum was less than that in cerebellum. The aclivily of GBA was also lower in slrialum than in cerebellum. Conclusion The expression levels of α-Syn and GBA are different in different brain regions. The level of α-Syn is negatively correlated with that of GBA.%目的研究α-突触核蛋白(α-synuclein,α-Syn)及葡糖脑苷脂酶(glucocerebrosidase,GCase,GBA)在食蟹猴不同脑区的表达.方法 Western blotting方法及免疫组织化学法检测α-Syn和GBA 在食蟹猴纹状体和小脑皮质的表达.酶活性分析法检测GBA活性.免疫荧光双重标记法观察α-Syn和 GBA的共定位.结果α-Syn和GBA在胞质和神经末梢中存在共定位.α-Syn、GBA在纹状体和小脑部位均有表达,但α-Syn在纹状体表达量高于小脑,而GBA在纹状体表达量低于小脑.此外,纹状体的GBA酶活性低于小脑.结论不同脑区α-Syn、GBA表达量不同,α-Syn表达量与GBA表达量呈反向关系.【总页数】5页(P110-114)【作者】弥娜;刘光伟;李昕;李尧华;于顺【作者单位】首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心分子诊断实验室,教育部神经变性病重点实验室,北京,100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心分子诊断实验室,教育部神经变性病重点实验室,北京,100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心分子诊断实验室,教育部神经变性病重点实验室,北京,100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心分子诊断实验室,教育部神经变性病重点实验室,北京,100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心分子诊断实验室,教育部神经变性病重点实验室,北京,100053【正文语种】中文【中图分类】R338【相关文献】1.亚硝基化的二硫键异构酶介导甲基苯丙胺致小鼠相关脑区α-突触核蛋白表达升高 [J], 王悦;许文宁;吴小芳;朱林楠;乔红花;陈玲;刘超;邱平明2.寡聚化和磷酸化α-突触核蛋白在不同年龄段食蟹猴脑不同部位突触小体中的表达分布 [J], 杨巍巍;李昕;李旭冉;李旭颖;于顺3.α-突触核蛋白在食蟹猴消化道不同部位的表达 [J], 李旭冉;杨巍巍;李昕;于顺4.α-突触核蛋白和硝基化α-突触核蛋白在不同年龄段食蟹猴结肠中的表达 [J], 杨斌;杨巍巍;李昕;刘承伟;于顺5.寡聚化α-突触核蛋白在不同年龄段食蟹猴消化道中的表达 [J], 李昕;杨巍巍;李旭冉;于顺因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

不同年龄段兔结膜淋巴管的分布武静怡;胡迭;周龙芳;苏滢;部倩雯;潘晓晶;Alex Huang【期刊名称】《国际眼科杂志》【年(卷),期】2022(22)4【摘要】目的:探讨新西兰白兔结膜淋巴管的分布及其与年龄的关系。

方法:将台盼蓝注射到兔眼四象限(鼻、上、颞、下象限)的结膜下形成含示踪剂囊泡,手术显微镜观察并录像;对含示踪剂囊泡引流的淋巴管数量进行计数,通过单因素方差分析分别检验各组各象限淋巴管数量的差异,并采用配对t检验比较不同年龄组同一象限内兔结膜淋巴管数目的差异。

结果:新西兰白兔结膜中间部分分布有粗大环形淋巴管,单个收集淋巴管则主要分布在结膜周边部分。

各年龄组内不同象限结膜淋巴管数量差异无统计学意义(均P>0.05),虽然与成年兔相比幼年兔结膜淋巴管分支较少,但两个年龄组之间淋巴管数量差异无统计学意义(均P>0.05)。

结论:兔结膜内分布有丰富的淋巴管,不同象限和不同年龄的淋巴管数量差异无统计学意义。

【总页数】5页(P531-535)【作者】武静怡;胡迭;周龙芳;苏滢;部倩雯;潘晓晶;Alex Huang【作者单位】潍坊医学院;山东第一医科大学附属眼科研究所山东第一医科大学附属青岛眼科医院;山东省眼科学重点实验室-省部级共建国家重点实验室培育基地;山东第一医科大学眼科学院;Shiley眼科研究所Hamilton青光眼中心Viterbi家族眼科机构;加利福尼亚大学【正文语种】中文【中图分类】R73【相关文献】1.兔心室肌层淋巴管道的分布及形态特征2.寡聚化和磷酸化α-突触核蛋白在不同年龄段食蟹猴脑不同部位突触小体中的表达分布3.球结膜下注射康柏西普对兔角膜新生血管和淋巴管的抑制作用4.球结膜下注射康柏西普对兔角膜新生血管和淋巴管的抑制作用5.豚鼠、兔气管壁淋巴管的分布因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

糖尿病患者血浆减少α-突触核蛋白的磷酸化和寡聚化郑凇杨;李昕;杨巍巍;李旭冉;李旭颖;于文娇;于顺【摘要】Objective To investigate the effect of the plasma of patients with type 2 diabetes (T2D) patient on the formation of oligomeric and phosphorylated α-synuclein (α-Syn).Methods A total of 70 hospitalized patients with T2D and 70 age-and sex-matched healthy control subjects were recruited.Blood plasmas were collected and recombinant human α-Syn was incubated with the plasma.ELISA was used to measure the levels of oligomeric and phosphorylated α-syn formed in the plasma.Results The levels of oligomeric and phosphorylated α-syn in the plasma of T2D patients were significantly lower than those in the plasma of healthy controls (P ＜ 0.05),which was positively correlated with age.Conclusion Compared with control plasma,the plasma from T2D patients decreases α-syn oligomerization and phosphorylation in an age-dependent manner.%目的研究2型糖尿病(type 2 diabetes,T2D)患者血浆对α-突触核蛋白(α-synuclein,α-Syn)磷酸化和寡聚化聚集的影响.方法收集首都医科大学宣武医院内分泌科T2D住院患者70例,另收集年龄和性别与之匹配的健康志愿者70例作为对照组.采集抗凝血,并分离血浆.将基因重组人α-Syn在患者和对照志愿者血浆中振荡孵育,ELISA法检测各组人群血浆中寡聚化和磷酸化α-Syn形成量.结果 T2D 患者血浆中寡聚化和磷酸化α-Syn形成量较对照组均有显著降低(P＜0.05),且其与年龄有相关性.结论 T2D患者血浆以年龄依赖的方式减少寡聚化和磷酸化α-Syn 的形成.【期刊名称】《首都医科大学学报》【年(卷),期】2017(038)006【总页数】5页(P879-883)【关键词】α-突触核蛋白;2型糖尿病;血浆;磷酸化;寡聚化【作者】郑凇杨;李昕;杨巍巍;李旭冉;李旭颖;于文娇;于顺【作者单位】首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心,北京100053;首都医科大学帕金森病临床诊疗与研究中心,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心,北京100053;首都医科大学帕金森病临床诊疗与研究中心,北京100053;帕金森病北京市重点实验室和教育部神经变性病重点实验室,北京100053;国家老年疾病临床医学研究中心,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心,北京100053;首都医科大学帕金森病临床诊疗与研究中心,北京100053;帕金森病北京市重点实验室和教育部神经变性病重点实验室,北京100053;国家老年疾病临床医学研究中心,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心,北京100053;首都医科大学帕金森病临床诊疗与研究中心,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心,北京100053;首都医科大学帕金森病临床诊疗与研究中心,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心,北京100053;首都医科大学帕金森病临床诊疗与研究中心,北京100053;首都医科大学宣武医院神经生物学研究室,北京市老年病医疗研究中心,北京100053;首都医科大学帕金森病临床诊疗与研究中心,北京100053;帕金森病北京市重点实验室和教育部神经变性病重点实验室,北京100053;国家老年疾病临床医学研究中心,北京100053【正文语种】中文【中图分类】R3382型糖尿病(type 2 diabetes,T2D)是糖尿病的主要类型，占糖尿病患者的90%以上。

某理工大学《细胞生物学》课程试卷（含答案）__________学年第___学期考试类型：（闭卷）考试考试时间：90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题（95分，每题5分）1. 普通光镜样品的制备，在包埋、切片后可直接进行观察，一般不需要组织染色。

（）答案：错误解析：普通光镜主要用于对染色后的细胞切片进行观察。

2. 载体蛋白，又称为通透酶，它像酶一样，不能改变反应平衡，只能增加达到反应平衡的速度，但是与酶不同的是，载体蛋白不对被转运的分子作任何修饰。

（）答案：错误解析：载体蛋白与酶不同的是，载体蛋白不对被转运的分子作任何共价修饰；载体蛋白能改变运输过程的平衡点，加快物质沿自由能减少的方向跨膜运动的速率。

3. 端粒是任何生物染色体所不可缺少的稳定染色体结构的组成部分。

（）答案：错误解析：大肠杆菌染色体就没有端粒序列。

4. G0细胞是永远失去了分裂能力的细胞。

（）答案：错误解析：G0细胞是暂时处于休眠状态的细胞，在受到适当的刺激后会回重返细胞周期进行分裂繁殖。

5. 一片枯萎的植物叶子可以比作放了气的自行车轮胎。

（）答案：正确解析：植物萎蔫时，细胞内的膨压减小，结果其细胞壁有张力但没有抗压强度，如橡胶轮胎一样，不再提供刚性。

6. 基因组越大，个体细胞数量越多，物种在进化上的复杂程度越高。

（）答案：错误解析：物种在进化上的复杂程度与基因组的大小成正相关，与细胞数量无特定关系。

7. 哺乳动物受精卵在发生卵裂到16细胞前，所有细胞都是全能细胞。

（）答案：错误解析：哺乳动物受精卵在发生卵裂到8细胞前，所有细胞都是全能细胞。

8. Na＋K＋泵只存在真核生物的细胞质膜而不存在于囊泡膜。

（）答案：错误解析：只存在动物的细胞质膜，而不存在于其他生物膜。

9. NLS是亲核蛋白入核的充分必要条件。

（）答案：错误解析：NLS只是亲核蛋白入核的一个必要条件，其入核转运还需要其他蛋白质因子的帮助，同时还受到其他因素的影响。

Aβ寡聚体对海马神经细胞突触形态及突触蛋白Ng表达的影响尉荣翠;房迎华;赵秀琴;张道春;黄昕艳【摘要】Objective: To investigate neurotoxicity in synapses of primary cultured hippocampal neurons in-duced by Aβ25一35oligomers.Methods:The hippocampal neurons were incubated byAβoligomers with differ-ent concentration for 1 hour.Ng was used as index of the measure synaptic damage.The expression of PSD-95 was detected by using immunohistochemical SABC method.Result:Compared with the normal group, the expres-sion of Ng decreased in 1umol/LAβgroup,5umol/L Aβgroup ( P <0.05,P <0.01) .The latter is more signifi-cant (P <0.01) with statistical significance.Conclusion: Neurotoxicity in Synapse induced by Aβ25 一35oligomers is associated with concentration in a dose-dependent manner.%目的：研究Aβ25－35寡聚体对原代培养海马神经细胞突触形态及突触蛋白Ng表达的影响。

方法：5、10、20 umol／L Aβ25一35寡聚体作用于原代培养的海马神经元1h，以免疫细胞化学法检测Ng的表达。