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1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学简明教程第一章绪论1.生物化学顾名思义是研究生物体的化学，是研究生物体分子组成及变化规律的基础学科。
其研究范畴主要包括:①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能；②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制；③生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。
2.在蛋白质的结构领域，最值得珍视的是F.Sanger对胰岛素氨基酸顺序的测定结果。
F.Sanger 设计了一个巧妙的实验，用2，4—二硝基甲苯（DNFB）标记蛋白质N端的氨基酸，该蛋白质经水解生成黄色的DNP—氨基酸和游离氨基酸，可以利用纸层析加以分离。
终于在1953年，准确描述出含有51个氨基酸的胰岛素的一级结构。
3.蛋白质组:基因组所表达出的全部蛋白质。
4.蛋白质组学:对基因组所表达出的全部蛋白质进行分析建立的新技术体系。
5.常量元素（含量＞0.01%）:如C、H、O、N、P、S 6种主要元素约占机体的97.3%,Ca、K、Na、Cl、Mg在机体也占有较大的比例，这些元素被称为常见元素。
6.微量元素（含量＜0.01%）:如V、Ni、B、Sn、Si等及Fe、I、Zn、Mn、Co、Mo、Cu、Se 、Cr、F 10种元素为人体不可缺少的必需微量元素7.生物分子均是含碳的有机化合物。
生物在长期进化过程中之所以选择碳作为主要的生命元素，是由于碳原子具有特殊的成键性质。
碳原子最外层的4个电子可使碳形成4个共价键。
生物分子之所以复杂多变，种类繁多，正是由于碳骨架的复杂多变决定的。
8.因为功能基团都是极性基团而具有亲水性。
（功能基团如:氨基、羟基、羰基、羧基、基、磷酸基等）9.生物大分子组成的共同规律:生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
如:构成蛋白质的构件分子是20种基本氨基酸，氨基酸之间通过肽键相连，肽链具有方向性（N端→C端），蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；构成核酸的构件分子是核苷酸，核苷酸通过3',5'—磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性（5'→3'），核酸的主链骨架呈“磷酸—核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件分子是甘油、脂肪酸和一些其他取代基；构成多糖的构件分子是单糖，单糖间通过糖苷键相连。
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（）、羧基（—COOH）、巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C端）,蛋白质主链骨架呈―肽单位‖重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈―磷酸-核糖（或脱氧核糖）‖重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
化学与生物工程学院11食品质量与安全肖翔第一章蛋白质蛋白质等电点：调节溶液的PH,使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，总净电荷为零，在电场中既不向阳极运动，也不向阴极运动，这时溶液的PH称为该蛋白质的等电点蛋白质变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的物理性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结构不被破坏，这种现象称变性第二章核酸一种DNA 分子含40％的腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子含30％的胞嘧啶核苷酸，请问哪一种DNA的 Tm值高为什么解：后一种，因为G-C对含量高，A-T之间只有两个氢键，G-C之间有三个氢键已知人类细胞基因组的大小约 30亿 bp，试计算一个二倍体细胞中 DNA 的总长度，这么长的 DNA 分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的解：*30*10^8=,1m=10^9nm;原因：DNA是高度螺旋化的，处于高度盘旋和压缩状态第三章酶酶的活性中心：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位，或称为酶的活性中心酶的必需基团有哪几种，各有什么作用解：酶的必需基团分为活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。
作用：活性中心内1、催化基团：使底物分子不稳定形成过滤态，并最终将其转化为最终产物；2、结合基团：与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。
解：在较低的温度范围内，酶促反应速率随温度升高而增大，超过一定温度后，反应速率反而下降。
实用价值：略举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
解：具有抗菌作用的磺胺类药物作为氨基苯甲酸的类似物，可抑制细菌二氢叶酸合成酶的活性，从而使细菌不能产生必需的二氢叶酸，从而直接利用食物中的叶酸，因此不受该类药物的影响。
说明酶原与酶原激活的意义。
生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。
（糖酵解的全部反应在胞液中进行）（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化）消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化）反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化）产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
1、氨基酸:就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上2、等电点:使氨基酸分子处于兼性离子状态,即分子的所带静电荷为零,在电场中不发生迁移的pH值。
等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
5、构象:指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性6、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
7、酶:就是生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。
8、全酶:具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基,辅基与其它辅助因子。
同工酶:具有不同分子形式但却催化相同的化学反应,这种酶就称为同工酶。
限速酶:整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可影响整条代谢途径的总速度,还可以改变代谢方向9、结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
10、蛋白质变性:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。
11、蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用12、复性:在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象13、别构效应:又称为变构效应,就是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性丧失的现象14、活化能:将1mol反应底物中所有分子由其常态转化为过度态所需要的能量15、核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学简明教程第4版试题集第一章蛋白质一、知识要点（一）氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子,其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有2０种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α－碳上连接一个羧基,一个氨基,一个氢原子和一个侧链Ｒ基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的Ｒ基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性,可将其分为四大类:非极性R 基氨基酸（8种）;不带电荷的极性R基氨基酸(７种）；带负电荷的R 基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。
（二)氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基,所以既是酸又是碱,是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团,其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同,所以等电点不同。
除甘氨酸外,其它都有不对称碳原子，所以具有D－型和L-型２种构型，具有旋光性,天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在２８０nｍ处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在28０nm处也有特征吸收,这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外,许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团,也具有化学反应性。
较重要的化学反应有:（１）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物,脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
(2)Sａnger反应，α-NＨ2与2，４－二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
(3）Eｄman反应，α-NＨ2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物(ＰIＴ-氨基酸）。
Ｓanger 反应和Edmeｎ反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽,由2个氨基酸组成的肽称为二肽,由３个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽,由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
生物化学简明教程最精简重点一、名词解释增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加30%~40%的现象。
减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低一碳单位：指具有一个碳原子的基团。
生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科Tm值：即溶解温度，即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度酶活性部位：在整个酶分子中，参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基]氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧化分子，并与之结合生成水的全部体系糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程底物磷酸化：直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子β-氧化：脂肪酸氧化是发生在β原子上的，逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下，即β-氧化氨基酸代谢库：体内氨基酸的总量从头合成途径:不经过碱基，核苷的中间阶段的途径/补救途径：利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链，由此产生的子代DNA的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链不对称转录：一、指双链DNA只有一股单链用作模板；二，指同一单链上可以交错出现模板链和编码链前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链后随链：在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向，沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链密码子：mRNA上所含A,,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基反密码子：指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序起始密码子：特定起始点的密码子(AUG)]终止密码子：mRNA中终止蛋白质合成的密码子（UAG,UAA,UGA）二，蛋白质1，两性离子：指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子,2，等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3+，-COO-解离度完全相等，此时溶液的PH。
PI>PH时，氨基酸向阴极移动;反之，向阴极移动3，氨基酸与水合茚三酮反应特征：脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质4，与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应：生成的2,4-二硝基苯氨基酸呈黄色。
通过提取后进一步鉴定，可鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸，此法称为Sanger法5，与异硫氰酸苯酯反应（Edman反应）：此反应可测定出多肽链N端的氨基酸排列顺序6，蛋白质结构：一级结构：多肽链中的氨基酸序列。
二级结构：多肽链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构；形式有：α螺旋、β折叠、β转角、β凸起、无规卷曲。
α螺旋：一种最常见的二级结构，多肽链中各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，每一周螺旋含个氨基酸残基，沿螺旋轴上升的距离即螺距为，两个氨基酸残基距，不计侧链直径约。
螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100度。
在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢键。
α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝大部分是右手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。
7， (8， 维持蛋白质空间结构的作用力：氢键和盐键等非共价键，以及疏水键和范德华力，统称为次级键。
三，核酸1，核酸水解为核苷酸，再水解为核苷加磷酸，核苷水解为戊糖加含氮碱基。
含氮碱基：腺嘌呤A ，鸟嘌呤G ，胞嘧啶C ，尿嘧啶U ，胸腺嘧啶T 。
腺苷酸AMP ，鸟苷酸GMP ，腺苷三磷酸ATP 。
2，核酸的一级结构：各核酸残基沿多核苷酸链排列的顺序。
DNA 的二级结构：DNA 双链的螺旋形空间结构。
3，能使双螺旋圈数减少的超螺旋称作负超螺旋。
（生物体内大多数环形DNA 以负超螺旋形式存在）解链会形成解链环形DNA ，并有利于DNA 复制或转录。
正超螺旋：在环状DNA 的两条链均不断开的情况下，若双螺旋进一步解开即会形成左手超螺旋。
4，tRNA:占细胞RNA 的15%，为三叶草二级结构模型。
特征：a ，四环四臂组成；b ，5’端的1-7位与近3|’端67-72位形成氨基酸臂；c ，10-25位形成二氢尿嘧啶环；d ，反密码子环（27-43）；e ，可变环（44-48）；f ，T ψC 环（49-65）；g ，含有不变核苷酸。
5，核酸的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。
变性后的特征：增色效应，黏度下降，浮力密度升高，生物学功能部分或全部丧失。
核酸的复性：变性的核酸互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。
六、酶?1，属于缀合蛋白质的酶除了氨基酸残基组分外，还含有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶又被称为全酶。
脱辅酶：全酶中的非蛋白质部分（决定反应特征）。
辅因子：全酶中的非蛋白质部分（决定反应种类与性质）2，酶分六类：氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类。
3，酶的活性部位：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域。
组成：结合部位、催化部位。
每一种酶具有至少一个结合部位，每一个结合部位结合至少一种底物，结合部位决定酶的专一性。
催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。
酶活性部位的共同特点：a ，其只在酶分子整体结构中占很小的一部分；b ，具有三维立体结构；c ，含有特定的催化基团；d ，酶的活性部位具有柔性；e ，其通常是酶分子上的一个裂隙。
4，米氏方程)]/([][max m K S S v v +=Km 值的意义：Km 是酶的特征性常数。
Km 值可用来表示酶对底物的亲和力，Km 越小亲和力愈大。
6.可逆抑制剂：与酶蛋白结合，引起酶活性暂时丧失。
分为：1.竞争性抑制剂：与底物竞争结合部位以引起抑制作用。
2.非竞争性抑制剂：酶同时与其和底物结合，不可分解而被抑制，3.反竞争性抑制剂：酶和底物结合后才与其结合，不可分解而被抑制。
八、新陈代谢总论与生物氧化！2.典型的呼吸链分为NADH 呼吸链和FADH2呼吸链（根据初始受体的不同而划分）3.呼吸链中电子传递方向：电子总是从低氧化还原电位向高的电位上流动，氧化还原电位E 标愈低，供电子倾向愈大，愈易成为还原剂，而处在呼吸链的前面。
4.氧化磷酸化的机制的三种学说：化学偶联学说，构像变化学说，化学渗透学说。
5.胞液中NADH跨膜（线粒体内膜）运转的两种方式：甘油-α-磷酸穿梭系统，苹果酸穿梭系统。
九、糖代谢1.丙酮酸的三个去路：（1）无氧条件下，丙酮酸可在乳酸脱氢酶作用下，还原为乳酸。
（2）无氧条件下丙酮酸在丙酮酸脱羧酶、辅酶焦磷酸硫氨酸素（TPP）以及镁离子作用下转为乙醛乙酸在乙醇脱氢酶作用下，生成酒精。
（3）在有氧条件下，丙酮酸在丙酮酸脱氢酶作用下氧化成乙酰辅酶A。
乙酰辅酶A参与三羧酸循环（即布雷克斯循环）等较为复杂的反应，氧化为二氧化碳和水。
2.三羧酸循环：循环开始于乙酰CoA与草酰乙酸缩合，生成含有三个羧基的柠檬酸。
口诀：乙酰草酰成柠檬，异柠檬又成α-酮，琥酰琥珀延胡索，苹果落在草丛中。
'十二、核苷酸代谢1.核苷酸生物合成：两条途径：其一，利用核糖核苷酸，某些氨基酸，二氧化碳和氨气等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成核苷酸（从头合成途径）其二，利用体内游离的碱基或核苷合成核苷酸（补救途径）。
2．脱氨核苷酸的合成：合成DNA需脱氨核苷酸三磷酸为原料。
生物体中的脱氨核苷酸是由核糖核苷酸还原生成的。
3.核苷酸的补救合成十三、DNA的生物合成DNA复制：指亲本DNA双螺旋解开，两条链分别作为模板，合成子代DNA分子的过程。
特征：半保留复制，即为DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规程合成互补链。
十五、蛋白质的生物合成}遗传密码的基本特点：密码是无标点的和不重叠的；密码的简并性；摆动性；通用性；原核生物和真核生物mRNA的某些特点。
二.课后重点习题1．生物化学研究的对象和内容是什么答：（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；~（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
3．（1）胃蛋白酶pI ＜环境pH ，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI ＞环境pH ，带正电荷，向负极移动；4．何谓蛋白质的变性与沉淀二者在本质上有何区别答：概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为可逆的沉淀和不可逆沉淀蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。
6．酶具有高催化效率的分子机理是什么\答：酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶―底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。
4．O2没有直接参与三羧酸循环,但没有O2的存在,三羧酸循环就不能进行,为什么丙二酸对三羧酸循环有何作用答：三羧酸循环所产生的3个NADH+H+和1个FADH2需进入呼吸链，将H+和电子传递给O2生成H2O。
没有O2将造成NADH+H+和FADH2的积累，而影响三羧酸循环的进行。
丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制剂，加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。
