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《生物化学》ppt课件-武汉大学生物化学课件

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《生物化学与分子生物学》第四章聚糖的结构与功能 ppt课件

《生物化学与分子生物学》第四章聚糖的结构与功能 ppt课件
N-连接： 连接 方式
O-连接：
一、N-连接糖蛋白的糖基化位点为 Asn-X-Ser/Thr
定义：
糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-XSer序列的天氡酰胺氮以共价键连接称N连接糖蛋白。
N-连接糖蛋白中Asn-X-Ser/Thr三个氨基 酸残基的序列子称为糖基化位点。
糖蛋白分子中聚糖结构的不均一性称为 糖型(glycoform)。
➢ 糖占比例大，约一半以上，具有多糖性质。 ➢ 分布于软骨、结缔组织、角膜基质、关节滑液、
粘液、眼玻璃体等组织。
• 蛋白聚糖的结构
组成
核心蛋白
葡萄糖胺
糖胺 糖胺聚糖
半乳糖胺 葡糖醛酸
糖醛酸 艾杜糖醛酸
一、糖胺聚糖是含已糖醛酸和已糖胺 组成的重复二糖单位
糖胺聚糖（glycosaminoglycan, GAG）曾称为 粘多糖、氨基多糖和酸性多糖等。
➢ 每一聚糖都有一个独特的能被蛋白质阅读， 并与蛋白质相结合的三维空间构象，即糖密 码(sugar code)。
一、聚糖组分是糖蛋白执行功能所必需
• 各类多糖或聚糖的生物合成并没有类似核酸、蛋白质 合成所需模板的指导，而聚糖中的糖基序列或不同糖 苷键的形成，主要取决于糖基转移酶的特异性识别糖 底物和催化作用。依靠多种糖基转移酶特异性地、有 序地将供体分子中糖基转运至接受体上，在不同位点 以不同糖苷键的方式，形成有序的聚糖结构。
➢ O-GlcNAc糖基化修饰是通过O-GlcNAc糖基转 移酶(O-GlcNAc transferase, OGT)作用，将βN-乙酰氨基葡萄糖以共价键方式结合于蛋白 质的Ser/Thr残基上。
➢ O-GlcNAc糖基化蛋白质的解离需要特异性 的 β-N- 乙 酰 氨 基 葡 萄 糖 酶 (O-GlcNAcase) 作 用，O-GlcNAc糖基化与去糖基化是个动态 可逆的过程。

第一章 绪论3分子生物学课件

第一章 绪论3分子生物学课件

1.3 分子生物学与生物化学之间的关系
分子生物学发展的三大支撑学科： 1、细胞学：研究细胞的结构与功能。细胞的化学组
成，细胞器的结构，细胞骨架，生物大分子在细胞中
的定位及功能。 2、遗传学：研究基因的遗传与变异。基因结构，基 因复制，基因表达，基因重组，基因突变。 3、生物化学：研究活性物质代谢规律。
第一个细菌基因的克隆，开创了基因工程新纪元，标志
着人类认识生命本质并能主动改造生命的新时期开始，
1980年。
5. 1975年，Kohler和Milstein巧妙地创立了
淋巴细胞杂交瘤技术，获得了珍贵的单克隆抗体；
1984年。
6. 1975-1977年，Sanger和Gilbert发明了 DNA序列测定技术；1977年第一个全长5387个核苷 酸的Φ X174基因组序列由Sanger测定完成；1980年， 1958年。
划，2003年4月14日美、英、日、法、德和中国科学家经
过13年努力共同绘制完成了人类基因组序列图）。
3. PCR技术的建立（1983年，Mullis，PCR被喻 为加速分子生物学发展进程的一项“简单而晚熟”的 技术，1993年）。 4. 单克隆抗体及基因工程抗体的发展和应用 （生物制品生产，如酶、细胞因子、干扰素、生长激 素、胰岛素等，疾病的诊断、治疗和研究）。 5. 基因表达调控机理（反义RNA技术、RNAi干扰、 基因芯片）。 6. 细胞信号转导机理研究成为新的前沿领域（G 蛋白、细胞凋亡、细胞癌变、细胞分化）。 7. 基因组学、蛋白质组学、生物信息学成为新 的前沿领域。
分子结构生物学 分子发育生物学 分子细胞生物学 分子免疫学 分子遗传学 分子数量遗传学
分子神经生物学
分子育种学 分子肿瘤学

《临床生物化学检验》微量元素与维生素检验

《临床生物化学检验》微量元素与维生素检验
中国居民膳食维生素B1日推荐摄入量为：成年男性 1.4mg；女性1.3mg。
39
2.维生素B2
又称核黄素 ，是由核糖和异咯嗪组成，它的异咯嗪环
上的第1及第5位氮原子与活泼的双键连接，这2个氮原
子可反复接受或释放氢，因而具有可逆的氧化还原性。
游离型核黄素对紫外光高度敏感，在碱性条件下可光解
为光色素，在酸性条件下可光解为光黄素而丧失生物活
12
7.锰
（1）代谢： 含量：12～20mg。 吸收：在小肠吸收。 排泄：主要由肠道、尿液排泄。
（2）生物学作用： 锰是多种酶的组成成分及激活剂； 促进生长发育； 与造血功能密切相关； 过氧化物酶的组成成分。
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8.钴
（1）代谢： 含量：1.5mg 。 吸收：由消化道和呼吸道吸收。 排泄：通过尿液排泄，少量通过肠道等途径排泄。
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（二）有害微量元素
1.铅 主要来自工业烟尘污染和含铅汽油燃烧后排出的废气。
– 其理想血浓度为零。 – 主要经呼吸道、消化道和皮肤吸收。 – 大部分经肾脏由尿排出，小部分随大便排出。 – 中毒机制是导致卟啉代谢紊乱，使血红蛋白的合成受到障碍。 – 中毒临床表现复杂如易激惹、惊厥、反复腹痛、反复呕吐、小细胞低色素性贫血
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维生素的命名及常见缺乏症
名称
以化学结构或功能命名
脂溶性维生素
维生素A
抗干眼病维生素 视黄醇
维生素D
抗佝偻病维生素 钙化醇
维生素生素
常见缺乏症
夜盲症 干眼病 佝偻病 骨软化症 溶血性贫血 新生儿出血 出血倾向
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维生素的命名及常见缺乏症
名称
以化学结构或功能命名
常见缺乏症
水溶性维生素
特点： 既不供给能量，也不构成组织成分； 体内不能合成或合成甚微，必须由食物供给； 需要很少（g/dmg/d），但不可缺少。

生物化学名词解释

生物化学名词解释

生物化学名词解释《生物化学》——名词解释氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。

氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。

必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。

透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。

一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

生物化学原理课件(英文)：Chapter32 Nucleotide Metabolism

生物化学原理课件(英文)：Chapter32 Nucleotide Metabolism

Why does UMP Cure Orotic Aciduria?
Carbamoyl Phosphate
X Orotate UMP Synthetase
Disease (-UMP)
– No UMP/excess orotate
Feedback Inhibition
☺Disease (+UMP)
Purines are synthesized on the Ribose ring
The metabolic origin of the nine atoms in the purine ring system
Many Steps Require an Activated Ribose Sugar (PRPP)
Catalyzes conversion of NDP to dNDP Highly regulated enzyme Regulates the level of cellular dNTPs Activated prior to DNA synthesis Controlled by feedback inhibition
The synthesis of AMP and GMP from IMP
Salvage Pathway for Purines
Hypoxanthine
or
+ PRPP = IMP or GMP + PPi
Guanine
(HGPRTase)
Adenine + PRPP = AMP + PPi
(APRTase)
de novo Pathway
Salvage Pathway
De novo Synthesis Committed step: This is the point of no return

《生物化学》——生物氧化

《生物化学》——生物氧化

《生物化学》——生物氧化1. 物质在体外燃烧和生物体内氧化生成的终产物基本相同。

[单选题] *对(正确答案)错2. 肌肉收缩时能量的直接来源是磷酸肌酸。

[单选题] *对错(正确答案)3. 生物氧化只有在氧气的存在下才能进行。

[单选题] *对错(正确答案)4. 氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。

[单选题] *对错(正确答案)5. 人体生命活动的直接供能物质主要是糖、脂肪与某些氨基酸。

[单选题] *对错(正确答案)6. ATP增多时，可促进线粒体中的氧化磷酸化。

[单选题] *对错(正确答案)7. 细胞色素aa3与线粒体内膜结合的最疏松，故易与氰化物结合。

[单选题] *对错(正确答案)8. 有机酸的脱羧是人体内二氧化碳生成的方式。

[单选题] *对(正确答案)错9. 脱氢、脱电子的反应是还原反应 [单选题] *对错(正确答案)10. 在呼吸链中递氢体和递电子体发挥其功能时不需要十分严格的排列顺序。

[单选题] *对错(正确答案)11. 细胞色素是由铁扑啉和蛋白质组成的一种色蛋白 [单选题] *对(正确答案)错12. NADH和NADPH都可以直接进入呼吸链。

[单选题] *对错(正确答案)13. 如果线粒体内ADP浓度较低，则加入DNP将减少电子传递的速率。

[单选题] *对错(正确答案)14. 生物氧化与物质在体外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2,H2O)和释放能量均相等 [单选题] *对(正确答案)错15. 生物氧化需要强酸、强碱或高温下才能进行。

[单选题] *对错(正确答案)16. 磷酸肌酸可直接供机体利用。

[单选题] *对错(正确答案)17. 解偶联剂可抑制呼吸链的电子传递。

[单选题] *对错(正确答案)18. 寡霉素专一地抑制线粒体F1F0-ATPase的F0，从而抑制ATP的合成。

[单选题] *对(正确答案)错19. ATP虽然含有大量的自由能，但它并不是能量的贮存形式。

武汉大学生命科学学院《338生物化学》[专业硕士]历年考研真题汇编

目　录2013年武汉大学338生物化学[专业硕士]（D卷）考研真题2014年武汉大学338生物化学[专业硕士]（D卷）考研真题2015年武汉大学338生物化学[专业硕士]（C卷）考研真题2013年武汉大学338生物化学［专业硕士］（D卷）考研真题武汉大学2013年攻读硕士学位研究生入学考试试题（满分值150分）科目名称：生物化学（D卷）科目代码：338注意：所有答题内容必须写在答题纸上，凡写在试题或草稿纸上的一律无效*一、单项选择题（共10题，每题3分，共30分）1、生物体内组成蛋白质的氨基酸在结构上都有一个共同的特点，这些氨基酸都叫做（）A.L-。

-氯基酸B.L邛-氨基酸C.L-Y-氮基酸D-L-f基酸2、含有甲硫基的氨基酸是C）A.SerB.MetC.GlyD.Thr，3、葡萄糖和脂肪酸彻底氧化分解过程中生成的共同中闾物是（）A,丙酮酸B,演萄糖酸C,丙氨酸D.乙酰CoA4、类固醇激素作用缓慢是因为（）A.该类激素作用于DNL通过影响蛋白质合成而起作用B.该类激素在体内运动速度缓慢，作用过程长C.该类激素作用于RNA,通过影响蛋白质合成而起作用D.该类激素在体内分解速度慢，作用浓度低5、水解八M Gly-Tyr-Lys^Cys-Arg-Met-Ala-Phe要想得到数量最少的肽段，应用（）A.胰蛋白酶水解B.漠化氟水解第I页共3页c,胰凝乳蛋白酶水解 D..盐酸水解6、尿素形成的器官和细胞内的部位是()A,肾脏，部分反应发生在线粒体内，部分反应发生在胞浆中B,肝脏，部分反应发生在线粒体内，部分反应发生在胞浆中C,脾脏，部分反应发生在统粒体内，部分反应发生在胞浆中D,膀概，部分反应发生在线粒体内，部分反应发生在胞浆中7、不参加尿素循环的氨基酸是()A、赖氨酸B,精氨酸C、鸟氨酸队天冬氨酸8、真核细胞内蛋白质生物合成进行的场所是()扎高尔基 B.细胞核C,核糖体D.溶酶体9、糖异生的含义是()A.糖转变为非糖物质的过程B.非糖物质转变为糖的过程C.氯基酸转变为糖蛋白的过程D.脂肪酸转变为脂蛋白的过程I。

生物化学大学教材

生物化学一、生物化学概述(一)生物化学研究的基本内容生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。

生物化学的研究内容包括以下三个方面：研究生命有机体的化学组成、生物分子，特别是生物大分子的结构、相互关系及其功能。

研究细胞中的物质代谢与能量代谢。

生物大分子的合成降解及代谢途径的调控细胞中进行的化学过程。

组织和器官机能的生物化学。

(二)生物化学的发展简史20世纪初，生物化学作为一个独立学科出现。

生物化学发展史中，有两个重要的突破。

一是1897年发现了酶作为生物催化剂的作用；二是1944发现了核酸作为遗传信息载体的作用。

1911 年：Funk 结晶出复合维生素B，提出“vitamine”一词，现为“vitamin”1926 年：Sunmer 首次将酶（脲酶）结晶，证明了酶的蛋白质本质（1946 年获Nobel 奖）1944 年：Avery 等人通过细菌的转化试验证实DNA 是遗传信息的载体。

（未获Nobel 奖）20 世纪50 年代后生物学进入分子水平。

该领域一大批科学家先后获得诺贝尔奖。

1953年，Watson和Crick推导出了DNA的三维结构。

1958 年（Nobel）：英国化学家Sanger 测定了胰岛素一级结构。

1962 年（Nobel）：英国物理学家Kendrew（肌红蛋白）Perutz（血红蛋白）解析了蛋白质的三维结构。

法国生物学家Jocob, Monod：遗传信息流（1965）美国生物化学家Nirenberg：破遗遗传密码（1969）美国生物化学家Holly：解析tRNA结构（1969）1978 年（Nobel）：Mitchell 提出氧化磷酸化的偶联学说“化学渗透学说”英国化学家Sanger : DNA测序（1983）1989 年（Nobel）：Cech & Altman 分别发现了ribozyme。

等等其他重要事件我国科学家在生物化学领域所作的突出工作：1965年，我国首次人工合成了结晶牛胰岛素。

微生物学_ppt课件PPT课件


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29
（五）分布广、种类多
1、分布广
微生物因其体积小、重量轻，可以随空气流动 到处传播。但其怕明火，地球上除了火山的中心区 域外，到处都有微生物的踪迹。
万米深海、85公里高空、 地层下128米和427米 沉 积岩中都发现有微生物存在。
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2、种类多
（1） 物种的多样性 （2） 生理代谢类型的多样性 （3） 代谢产物的多样性 （4） 遗传基因的多样性 （5） 生态类型的多样性
这是微生物五大共性的基础，由它可发展出一 系列其他共性。
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（二） 吸收多，转化快
微生物对于营养物质的吸收和代谢产物的排出都是通 过细胞表面进行的，因此体积小、面积大就为其提供 一个巨大的营养物质吸收面和对于外界环境信息（冷、 热、干、湿、酸、碱、盐、渗透压等等）的接收面。 吸收多就转化快。
3克地鼠每天消耗与体重等重的粮食； 1克闪绿蜂鸟每天消耗两倍于体重的粮食； 大肠杆菌每小时消耗2000倍于体重的糖。
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6
（二）微生物的种类
微生物类群十分庞杂，包括真核类、原核类及非细胞 类。
真核类：属于真核生物的真菌（酵母菌、霉菌和蕈 菌），单细胞藻类、原生动物等；
原核类：属于原核生物的细菌（真细菌和古细菌）、 放线菌、蓝细菌、支原体、立克次氏体、衣原体等；
非细胞类：无细胞结构的病毒、类病毒、拟病毒等。
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7
二、微生物在生物界的位置
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15
6、三总界五界系统
我国学者陈世骧（1979年）等按生物历史发展的三 个阶段的不同将生物分为来分三个总界，再按生理、 生态特性的差别分五个界。
Ⅰ．非细胞总界（SuperkingdomAcytonia）
Ⅱ．原核总界（SuperkingdomProcaryota）

《生物化学检验》课程教学大纲

《生物化学检验》课程教学大纲课程名称：生物化学检验英文名称：Biochemistry test课程类型：专业课总学时：132学时理论课学时：60学时实验学时：72学时适用对象：医学检验专业课程简介：《生物化学检验》是以健康和疾病时的生物化学过程为研究目的，通过测定组织、体液的成分，揭示疾病变化和药物治疗对机体生物化学过程和组织、体液成分的影响，以提供疾病诊断、病情监测、药物疗效、预后判断和疾病预防有用信息的一门学科。

是医学检验专业的一门专业课程。

通过学习使学生获得医学检验专业高素质的高职高专人才所必需的生物化学检验技术的基本知识和基本技能，为毕业后能在各级各类医疗卫生机构、防疫机构、医学科研等单位从事生化检验工作奠定必要的基础。

一、课程教学目的和任务使学生具备医学检验专业高素质的高职高专人才所必需的生物化学检验技术的基本知识和基本技能，具有一定的自学能力和运用知识分析问题、解决问题的能力。

二、教学基本要求在学习本课程前，学生必须具备化学、生物学、生理学、生物化学的基础知识。

生物化学检验是一门实践性很强的课程，只有理论与实践有机地结合，才是一门完整的课程，理论与实验同步进行。

理论学时数与实验学时数之比为1﹕1.2。

三、教学内容及要求理论教学（一）绪论1. 目的与要求【掌握】生物化学检验的任务。

【熟悉】生物化学检验的研究领域。

【了解】生物化学检验的发展。

2. 内容要点生物化学发展简史、研究内容及与医学的关系。

（二）生物化学检验实验室基本知识1. 目的与要求【掌握】分析试剂的选择与保存；实验方法的分级、标准品分级；实验误差的定义、分类和表示方法；方法评价实验（回收试验和干扰试验）的原理；诊断性能评价的指标。

【熟悉】熟悉纯水的制备方法；实验方法选择的原则和步骤；方法评价的基本内容和步骤；方法评价的指标；参考值和医学决定水平的概念。

【了解】水的纯度检查；方法性能判断的指标；受试者工作曲线的应用和用途。

2. 内容要点实验用纯水的制备和纯度检查；分析试剂的选择、保存及实验试剂的配制；实验方法、标准试剂的分级，实验方法选择的原则和步骤；实验误差的定义、分类和表示方法，方法评价指标与评价实验；诊断性能评价的指标（三）光谱分析技术1. 目的与要求【掌握】光吸收定律；比色分析的基本原理及定性和定量方法。

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6、生物分子的的识别是由弱的相互作用力介导的 通过结构互补性所发生的生物分子识别事件是由前面 所述的弱的非共价键作用力介导的。 7、弱的作用力把生物限制在一个窄范围环境条件中 生物大分子仅在窄的环境条件下(例如温度、离子强度 以及酸-碱度等)才有功能上的活性。极端条件将破坏维持 大分子复杂结构所必需的弱的作用力。这些复杂大分子的 有序结构的丧失(也就是变性)伴随着功能的消失。
一、生命系统的独特性质 ●生物最显著的性质是它们具有复杂的结构和高度的组织形 式。 ●生命系统能活跃地进行能量转换，生物高度组织化的结构 和生命活动的维持依赖于从环境捕获能量的能力。被生物利 用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和NADPH是其中最 重要的富含能量的生物分子，代表着生物在化学上可利用的 能量的贮存形式。 ●生命系统具有显著的自我复制能力。生物能一代一代地繁 衍与它们自身相同的后代。 二、生命分子 生命物质的元素组成明显不同于地球外壳元素的元素组 成。H、O、C和N构成了人体原子总量的99%以上，其中大 多数H和O以H2O形式出现。
三、生物分子的特性反映它们对生命状态的适应 1、生物大分子和它们的构件具有方向性 生物大分子是由单位元件构筑而成的。蛋白质由氨基酸构成， 核酸由核苷酸构成，多糖由单糖构成。这些构件分子是有极性的， 即它们是不对称的。因此，从某种意义上说,它们是有“头”和有 “尾”的。当这些构件分子组成生物大分子时，它们头-尾连结。 于是，生物大分子聚合体也将是有头有尾的。因此，它们的结构应 该是有“感应”（sense）的或者说是有方向的（图1－3）。 2、生物大分子是信息分子 由于生物大分子对它们的结构及其组成元件具有感应，因此， 只要构件单位的多样性或次序不是过分筒单或重复，它们的线性顺 序就应含有特定信息的潜在能力。蛋白质和核酸的构件单位是以非 显著重复方式排列的，它们的顺序是独特的。当把组成它们的构件 单位以字母排列时，可以组成有意义的词语，然而并非所有生物大 分子都含有信息。多糖往往由相同的单糖单位一次又一次地重复排 列构成。这类同聚多糖不可能含有什么信息。
H、O、C和N的什么样的性质使其结合成适合于生命 的化学？是它们通过共用电子对形成共价键的力。此外， H、C、N和O是元素周期表中最轻的元素。由于共价键的强 度与所涉及原子的原子量是成反比的，因此，H、C、N和O 彼此间能形成最强的共价键。两种其他能形成共价键的元素 磷和硫也在生物分子中起着重要的作用。
2、生物分子是分级的 (1)代谢物和大分子 无机物分子 →（同化）转变成代谢物（氨基酸、糖、核苷 酸、脂肪酸和甘油）→（通过共价）键构成大分子(蛋白质、多 糖、DNA和RNA以及脂类) →（大分子间的相互作用导致）超分 子复合物（酶复合物、核糖体、染色体和细胞骨架系统）（图1 －2） (2)细胞器 细胞器是生物分子等级中较高层次的一级。细胞器仅在真核 生物细胞中发现。 (3)膜 膜是细胞和细胞器的边界（但将膜归为超分子装配体或者归 为细胞器都不太适合，虽然它们具有两者共有的性质）。 (4)细胞是生命的基本单位 细胞是生命的单位，是唯一能展现生命特征（生长、代谢、 刺激应答和复制）的最小实体。细胞可分为两种类型，即真核生 物细胞和原核生物细胞。真核生物细胞具有复杂的内部结构。
3、生物大分子具有特征性的三维结构 任何一种分子结构都是独特的，并具有可区别的特有的性 质。生物大分子，尤其是蛋白质，分子结构已经达到了其复杂 性的极点。 4、非共价作用力维持生物大分子的结构 共价键把原子结合在一起形成分子，非共价作用力是分子 内或分子间的原子之间的吸引。非共价作用力是弱的作用力， 包括氢键、离子键、范德华力和疏水相互作用。这些作用力一 般介于4–30 kJ· mol-1范围。 5、结构互补性决定生物分子的相互作用 结构互补性是生物分子间识别的手段。生命的复杂而高度 组织化的型式取决于生物分子彼此识别和相互作用的能力。如 果一种分子的结构与另一种分子的结构是互补的，例如某种酶 与它的专一性底物分子，那么这两种分子之间的相互作用就能 准确地实现。结构互补性的原理是生物分子识别的基本要素.
1、生物分子是含碳的化合物 所有生物分子都含有碳。碳的优势是由于它通过共用电 子对形成稳定的共价键方面的多面性。通常与碳以共价键相 结合的原子是碳本身以及H、O和N（图1—1）。 碳的共价键有两个特别值得注意的性质。一是碳与自身 形成共价键的能力，另一个是被键合碳原子周围的四个共价 键的四面体性质。这两种性质对于碳所形成的线性、分支以 及环状的化合物的惊人多样性是极为重要的。这种多样性可 因N、O和H原子的参与而进一步扩大。
生物化学
Chapter 1
生物化学导论
生物化学是研究生命分子和生命化学反应的科学， 是运用化学的原理在分子水平上解释生物学的科学。 它的主要研究范围包括这样几个方面：生物分子的化 学结构和三维构象；生物分子的相互作用；生物分子 的合成与降解；能量的保存与利用；生物分子的组装 和协调；遗传信息的贮存、传递和表达。 Section 1 生命、细胞和生物分子 分子是无生命的, 然而分子却可以以适当的数目和 方式构成生命。生命系统因有其特殊性质而与非生命 系统不同。它们能生长、运动，能完成难以置信的代 谢化学反应，能对环境的刺激作出应答以及能准确地 进行自我复制。尽管生命存在着惊人的多样性、存在 着生物结构和维持生命必需的机制的复杂性，但是生 命的功能最终是可以用化学的原理来解释的。
Section 2
水
在生物化学中，水存在的意义是显而易见的：①几乎 所有生物分子随环境中水的物理和化学性质而呈现它们的 形态。②大多数生物化学反应的介质是水,代谢反应的反应 物和产物在细胞范围内和细胞间运输都依赖于水。③水本 身活跃地参与支撑许多化学反应，水的离子化组分(H＋和 OH－)往往作为真正的反应物参与反应。事实上，生物分子 的许多功能基团的反应性取决于环境介质中的H＋和OH－的 相对浓度。④水的氧化产生的分子氧(O2)是通过光合作用完 成的。⑤水的离子化产物(H＋和OH－)是蛋白质、核酸以及 膜的结构与功能的关键决定者。⑥在膜的内外两侧的氢离 子浓度的差异代表了能量转化的生物学机制所必需的能化 状态。