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生物化学名词解释《生物化学》——名词解释氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
《生物化学》——生物氧化1. 物质在体外燃烧和生物体内氧化生成的终产物基本相同。
[单选题] *对(正确答案)错2. 肌肉收缩时能量的直接来源是磷酸肌酸。
[单选题] *对错(正确答案)3. 生物氧化只有在氧气的存在下才能进行。
[单选题] *对错(正确答案)4. 氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。
[单选题] *对错(正确答案)5. 人体生命活动的直接供能物质主要是糖、脂肪与某些氨基酸。
[单选题] *对错(正确答案)6. ATP增多时，可促进线粒体中的氧化磷酸化。
[单选题] *对错(正确答案)7. 细胞色素aa3与线粒体内膜结合的最疏松，故易与氰化物结合。
[单选题] *对错(正确答案)8. 有机酸的脱羧是人体内二氧化碳生成的方式。
[单选题] *对(正确答案)错9. 脱氢、脱电子的反应是还原反应 [单选题] *对错(正确答案)10. 在呼吸链中递氢体和递电子体发挥其功能时不需要十分严格的排列顺序。
[单选题] *对错(正确答案)11. 细胞色素是由铁扑啉和蛋白质组成的一种色蛋白 [单选题] *对(正确答案)错12. NADH和NADPH都可以直接进入呼吸链。
[单选题] *对错(正确答案)13. 如果线粒体内ADP浓度较低，则加入DNP将减少电子传递的速率。
[单选题] *对错(正确答案)14. 生物氧化与物质在体外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2,H2O)和释放能量均相等 [单选题] *对(正确答案)错15. 生物氧化需要强酸、强碱或高温下才能进行。
[单选题] *对错(正确答案)16. 磷酸肌酸可直接供机体利用。
[单选题] *对错(正确答案)17. 解偶联剂可抑制呼吸链的电子传递。
[单选题] *对错(正确答案)18. 寡霉素专一地抑制线粒体F1F0-ATPase的F0，从而抑制ATP的合成。
[单选题] *对(正确答案)错19. ATP虽然含有大量的自由能，但它并不是能量的贮存形式。
![武汉大学生命科学学院《338生物化学》[专业硕士]历年考研真题汇编](https://uimg.taocdn.com/6f55435068eae009581b6bd97f1922791688be20.webp)
目 录2013年武汉大学338生物化学[专业硕士]（D卷）考研真题2014年武汉大学338生物化学[专业硕士]（D卷）考研真题2015年武汉大学338生物化学[专业硕士]（C卷）考研真题2013年武汉大学338生物化学［专业硕士］（D卷）考研真题武汉大学2013年攻读硕士学位研究生入学考试试题（满分值150分）科目名称：生物化学（D卷）科目代码：338注意：所有答题内容必须写在答题纸上，凡写在试题或草稿纸上的一律无效*一、单项选择题（共10题，每题3分，共30分）1、生物体内组成蛋白质的氨基酸在结构上都有一个共同的特点，这些氨基酸都叫做（）A.L-。
-氯基酸B.L邛-氨基酸C.L-Y-氮基酸D-L-f基酸2、含有甲硫基的氨基酸是C）A.SerB.MetC.GlyD.Thr，3、葡萄糖和脂肪酸彻底氧化分解过程中生成的共同中闾物是（）A,丙酮酸B,演萄糖酸C,丙氨酸D.乙酰CoA4、类固醇激素作用缓慢是因为（）A.该类激素作用于DNL通过影响蛋白质合成而起作用B.该类激素在体内运动速度缓慢，作用过程长C.该类激素作用于RNA,通过影响蛋白质合成而起作用D.该类激素在体内分解速度慢，作用浓度低5、水解八M Gly-Tyr-Lys^Cys-Arg-Met-Ala-Phe要想得到数量最少的肽段，应用（）A.胰蛋白酶水解B.漠化氟水解第I页共3页c,胰凝乳蛋白酶水解 D..盐酸水解6、尿素形成的器官和细胞内的部位是()A,肾脏，部分反应发生在线粒体内，部分反应发生在胞浆中B,肝脏，部分反应发生在线粒体内，部分反应发生在胞浆中C,脾脏，部分反应发生在统粒体内，部分反应发生在胞浆中D,膀概，部分反应发生在线粒体内，部分反应发生在胞浆中7、不参加尿素循环的氨基酸是()A、赖氨酸B,精氨酸C、鸟氨酸队天冬氨酸8、真核细胞内蛋白质生物合成进行的场所是()扎高尔基 B.细胞核C,核糖体D.溶酶体9、糖异生的含义是()A.糖转变为非糖物质的过程B.非糖物质转变为糖的过程C.氯基酸转变为糖蛋白的过程D.脂肪酸转变为脂蛋白的过程I。
生物化学一、生物化学概述(一)生物化学研究的基本内容生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。
生物化学的研究内容包括以下三个方面：研究生命有机体的化学组成、生物分子，特别是生物大分子的结构、相互关系及其功能。
研究细胞中的物质代谢与能量代谢。
生物大分子的合成降解及代谢途径的调控细胞中进行的化学过程。
组织和器官机能的生物化学。
(二)生物化学的发展简史20世纪初，生物化学作为一个独立学科出现。
生物化学发展史中，有两个重要的突破。
一是1897年发现了酶作为生物催化剂的作用；二是1944发现了核酸作为遗传信息载体的作用。
1911 年：Funk 结晶出复合维生素B，提出“vitamine”一词，现为“vitamin”1926 年：Sunmer 首次将酶（脲酶）结晶，证明了酶的蛋白质本质（1946 年获Nobel 奖）1944 年：Avery 等人通过细菌的转化试验证实DNA 是遗传信息的载体。
（未获Nobel 奖）20 世纪50 年代后生物学进入分子水平。
该领域一大批科学家先后获得诺贝尔奖。
1953年，Watson和Crick推导出了DNA的三维结构。
1958 年（Nobel）：英国化学家Sanger 测定了胰岛素一级结构。
1962 年（Nobel）：英国物理学家Kendrew（肌红蛋白）Perutz（血红蛋白）解析了蛋白质的三维结构。
法国生物学家Jocob, Monod：遗传信息流（1965）美国生物化学家Nirenberg：破遗遗传密码（1969）美国生物化学家Holly：解析tRNA结构（1969）1978 年（Nobel）：Mitchell 提出氧化磷酸化的偶联学说“化学渗透学说”英国化学家Sanger : DNA测序（1983）1989 年（Nobel）：Cech & Altman 分别发现了ribozyme。
等等其他重要事件我国科学家在生物化学领域所作的突出工作：1965年，我国首次人工合成了结晶牛胰岛素。
《生物化学检验》课程教学大纲课程名称：生物化学检验英文名称：Biochemistry test课程类型：专业课总学时：132学时理论课学时：60学时实验学时：72学时适用对象：医学检验专业课程简介：《生物化学检验》是以健康和疾病时的生物化学过程为研究目的，通过测定组织、体液的成分，揭示疾病变化和药物治疗对机体生物化学过程和组织、体液成分的影响，以提供疾病诊断、病情监测、药物疗效、预后判断和疾病预防有用信息的一门学科。
是医学检验专业的一门专业课程。
通过学习使学生获得医学检验专业高素质的高职高专人才所必需的生物化学检验技术的基本知识和基本技能，为毕业后能在各级各类医疗卫生机构、防疫机构、医学科研等单位从事生化检验工作奠定必要的基础。
一、课程教学目的和任务使学生具备医学检验专业高素质的高职高专人才所必需的生物化学检验技术的基本知识和基本技能，具有一定的自学能力和运用知识分析问题、解决问题的能力。
二、教学基本要求在学习本课程前，学生必须具备化学、生物学、生理学、生物化学的基础知识。
生物化学检验是一门实践性很强的课程，只有理论与实践有机地结合，才是一门完整的课程，理论与实验同步进行。
理论学时数与实验学时数之比为1﹕1.2。
三、教学内容及要求理论教学（一）绪论1. 目的与要求【掌握】生物化学检验的任务。
【熟悉】生物化学检验的研究领域。
【了解】生物化学检验的发展。
2. 内容要点生物化学发展简史、研究内容及与医学的关系。
（二）生物化学检验实验室基本知识1. 目的与要求【掌握】分析试剂的选择与保存；实验方法的分级、标准品分级；实验误差的定义、分类和表示方法；方法评价实验（回收试验和干扰试验）的原理；诊断性能评价的指标。
【熟悉】熟悉纯水的制备方法；实验方法选择的原则和步骤；方法评价的基本内容和步骤；方法评价的指标；参考值和医学决定水平的概念。
【了解】水的纯度检查；方法性能判断的指标；受试者工作曲线的应用和用途。
2. 内容要点实验用纯水的制备和纯度检查；分析试剂的选择、保存及实验试剂的配制；实验方法、标准试剂的分级，实验方法选择的原则和步骤；实验误差的定义、分类和表示方法，方法评价指标与评价实验；诊断性能评价的指标（三）光谱分析技术1. 目的与要求【掌握】光吸收定律；比色分析的基本原理及定性和定量方法。
910《植物生物化学》考试大纲一、课程性质和基本内容“植物生物化学”实质上是面向农学类专业的基础生物化学。
是作物类相关专业的一门专业基础课，其基本知识和基本理论包括：生物大分子的结构与功能；生物物质与能量代谢及代谢调节；遗传信息传递与遗传物质代谢；基本的现代生物化学和分子生物学研究技术与原理。
二、考试基本要求了解基础生物化学基本概念，生物体的化学组成与化学变化过程，生命活动的化学本质及规律，初步掌握现代分子生物学的初步知识。
三、重点内容和知识点1、绪论掌握生物化学含义，生物化学发展简史，生物化学主要研究内容，发展现状以及与各学科的关系。
2、核酸的结构与功能重点：核酸基本生物功能，DNA分子结构和核酸主要理化性质。
知识点：核酸的生物学功能，细菌转化实验，核酸的种类、区别和分布、化学组成，细胞内游离核苷酸及其衍生物；DNA的分子结构，Chargaff规则，多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸残基的连接方式、排列顺序及表示方法，DNA一级结构测定原理，Watson-Crick双螺旋模式的要点和稳定双螺旋结构的力，双螺旋结构的多态性，三链DNA；tRNA的二级结构和三级结构，rRNA、mRNA的结构，核酸的理化性质及应用，核酸的变性、复性和分子杂交。
3、蛋白质化学重点：氨基酸种类与基本属性，蛋白质的分子结构，各结构层次之间联系，结构与功能的关系。
知识点：蛋白质氨基酸的结构及分类、氨基酸的理化性质及应用，重要氨基酸三字缩写符、电性、极性、等电点；肽和肽键的结构及命名，重要的天然寡肽；蛋白质的分子结构：一级结构 测定方法；蛋白质的构象和维持构象的作用力；蛋白质的二级结构：多肽链折叠的空间限制；肽键性质；肽平面；蛋白质的三级结构：概念、特点、举例(肌红蛋白)；蛋白质的超二级结构和结构域：概念、实例蛋白质的四级结构：亚基和原体的概念；四级结构的概念；举例蛋白质结构与功能的关系，空间结构与功能的关系蛋白质的重要性质；蛋白质的分子量测定持技术与原理：SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法；蛋白质的两性解离及等电点、电泳；蛋白质的胶体性质；蛋白质的沉淀反应：盐溶和盐析；有机溶剂沉淀；重金属盐沉淀；生物碱沉淀。
生物化学重点及难点归纳总结生物化学重点及难点归纳总结生物化学重点及难点归纳总结武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容.第一章:氨基酸和蛋白质重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围.3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合.4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解.第二章:蛋白质的空间结构和功能重点:1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱)2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构)3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理.4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键.5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用原理)6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应)第三章:酶重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理.3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用.4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制.5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物.及其与代谢调节的关系及原理.扩展阅读：生化重难点归纳总结生化重难点归纳总结经过六章的生化学习,一则觉得生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容.第一章:氨基酸和蛋白质重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围.3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合.4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解.第二章:蛋白质的空间结构和功能重点:1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱)2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构)3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理.4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键.5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用原理)6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应)第三章:酶重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理.3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用.4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制.5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物.及其与代谢调节的关系及原理.友情提示：本文中关于《生物化学重点及难点归纳总结》给出的范例仅供您参考拓展思维使用，生物化学重点及难点归纳总结：该篇文章建议您自主创作。
