第四章 蛋白质-第四节详解
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第四章蛋白质化学蛋白质是生命的物质基础,存在于所有的细胞及细胞的所有部位。
所有的生命活动都离不开蛋白质。
第一节蛋白质的分子组成蛋白质结构复杂,它的结构单位——氨基酸很简单。
所有的蛋白质都是由20种氨基酸合成的,区别只是蛋白质分子中每一种氨基酸的含量及其连接关系各不相同。
一、一、氨基酸的结构氨基酸是由C、H、O、N等主要元素组成的含氨基的有机酸。
用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸。
标准氨基酸都是α-氨基酸,它们有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上,区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。
在标准氨基酸中,除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团:羧基、氨基、R基团和一个氢原子(甘氨酸的R基团是一个氢原子)。
所以α-碳原子是手性碳原子,氨基酸是手性分子。
天然蛋白质中的氨基酸为L-构型,甘氨酸不含手性碳原子,但我们习惯上还是称它L-氨基酸。
苏氨酸、异亮氨酸各含两个手性碳原子。
其余标准氨基酸只含一个手性碳原子。
二、氨基酸的分类根据R基团的结构可以分为脂肪族、芳香族、杂环氨基酸;根据R基团的酸碱性可以分为酸性、碱性、中性氨基酸;根据人体内能否自己合成可以分为必需、非必需氨基酸;根据分解产物的进一步转化可以分为生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸;根据是否用于合成蛋白质(或有无遗传密码)可以分为标准(或编码)、非标准(或非编码)氨基酸。
(一)含非极性疏水R基团的氨基酸这类氨基酸的侧链是非极性疏水的。
其中包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸。
(二)含极性不带电荷R基团的氨基酸这类氨基酸包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸,其侧链具亲水性,可与水形成氢键(半胱氨酸除外),所以与非极性氨基酸相比,较易溶于水。
(三)碱性氨基酸pH7.0时侧链带正电荷的氨基酸包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸——含咪唑基。
(四)酸性氨基酸包括天冬氨酸、谷氨酸四、氨基酸的理化性质(一)两性电离与等电点所有的氨基酸都含有氨基,可以结合质子而带正电荷;又含有羧基,可以给出质子而带负电荷,氨基酸的这种电离特性称为两性电离。
第四章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成1、蛋白质的元素组成有哪些特点?已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量?第二节蛋白质的分子结构1、蛋白质的分子结构包括哪些?2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么?何谓肽键?3、蛋白质多肽链的方向是怎样的?4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构?5、蛋白质二级结构有哪些基本形式?6、维系蛋白质各级结构的化学键分别是什么?第四节蛋白质的理化性质1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?2、什么是蛋白质的等电点?当溶液PH小于、等于、大于PI时,蛋白质在溶液中分别带何种电荷?3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么?4、蛋白质变性的实质是什么?蛋白质变性后理化性质有哪些改变?蛋白质变性的应用第五章核酸化学第一节核酸的分子组成1、核酸分为哪两大类?2、核酸的基本组成单位是什么?3、核苷酸的基本组成成分有哪些?第二节核酸的分子结构1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么?何谓核酸的一级结构?2、DNA双螺旋结构的要点有哪些?Chargaff法则有哪些?第三节核酸的理化性质6、何谓Tm?DNA分子中的G-C含量或A-T含量与Tm有何关系?7、何谓DNA变性?DNA变性的实质是什么?核酸变性后有什么特征?8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?第六章酶第一节酶的分子组成与活性中心1、全酶的组成成分有哪些?各组成成分的作用是什么?2、何谓酶的活性中心?酶活性中心内有哪两种必需基团?第二节酶促反应的特点和机制1、酶与一般催化剂的不同点有哪些?2、酶具有高效性的机制是什么?第三节酶促反应动力学1、影响酶促反应速度的因素有哪些?2、何谓Km?有何意义?3、酶的抑制作用包括哪几类?4、磺胺类药物的作用机制?5、什么叫竞争性抑制作用及非竞争性抑制作用?动力学参数有何变化?各有什么主要特点?6、反竞争性抑制作用的动力学参数有何变化?7、高温及低温影响酶活性的机制分别是什么?8、激活剂的定义?唾液淀粉酶的非必需激活剂是什么?第四节酶的调节1、酶原的定义及其无活性的根本原因。