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第四章-蛋白质

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第四章蛋白质(中医)

第四章蛋白质(中医)

去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽 链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉 淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固 的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成
阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
脱水作用
++ +
+
+
+ ++
带正电荷的蛋白质
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
三、蛋白质的变性、沉淀和凝固
* 蛋白质的变性(denaturation) 在某些物理和化学因素作用下，其特定的 空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无 序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生 物活性的丧失。
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
（1） -螺旋

第四章 蛋白质的功能【生物化学】

第四章 蛋白质的功能【生物化学】

• 153个氨基酸残基的多肽主链 • 由长短不等的8段直ɑ-螺旋组 成(A,B,C,D,E,F,G,H) • 螺旋段间为自由卷曲，相应的 非螺旋区段(也称拐弯)为 NA(N-末端区段)、AB、 BC…FG、GH、HC （C-末端区 段）。其中4个脯氨酸各处于一 个拐弯处。Ser, Thr, Asn, lle处于 其余4个拐弯处； • 整个分子分成两层，构成其单 结构域。
卟啉环 血红素
卟啉的充填模型
氧可以与血红素辅基结合
蛋白质不能与氧发生可逆结合， 而是通过与原卟啉Ⅸ固定的铁原 子来进行的 原卟啉Ⅸ与Fe的络合物铁原卟 啉Ⅸ称血红素，血红素位于肌红 蛋白分子的一个沟缝中。 卟啉环的中心亚铁原子只有六 个配位键，四个与平面的卟啉环 的氮原子结合，另外两个与卟啉 平面垂直 配体的4个氮原子有助于抑制 血红素铁原子转变为三价态。亚 铁可以可逆地结合氧，三价铁则 不能结合氧。
氧与肌红蛋白的结合
氧结合部位
亚铁离子的第5配位键与肌红蛋 白组氨酸残基（His F8）（近侧） 的咪唑N结合 如果Fe以三价存在，Fe3+将与水 结合而不能再与氧结合,血红素周围 的疏水环境能保护Fe2+不被氧化成 Fe3+ 远侧组氨酸残基为E7，其咪唑环N 能与O2分子相互作用，使O2分子夹 在Fe和咪唑环中间的空间位阻区域。
Hb含4个血红素辅基，能结合4个O2。Hb中作为氧结合部位的空穴与 Mb中的极相似, 它们都有两个关键的His残基(E7和F8)和两个疏水残基 (Phe-CDl和Leu-F4)。
血红蛋白(Hb)的三维结构
四个氧的结合部位彼此保 持一定的距离 两个不同亚基间即α1β2 或α2β1间作用力大而α α或β β间作用力小.
血红蛋白的结构与功能

第四章蛋白质的共价结构

第四章蛋白质的共价结构
三字母符号时，氨基酸之间用连字符(－)或(· )隔开。
• 一级结构的全部内容包括： 多肽链数目、氨基酸组成、氨基酸顺序、连接方式、 二硫键的数目和位置、非氨基酸成分等
自1953年Sanger F.报道了牛胰岛素两条多肽链 的氨基酸序列以来，已有100，000多个不同蛋白质 的氨基酸序列被测定（简称蛋白质测序）。
蛋白质的一级结构研究
研究一级结构需要阐明的内容： • 1）蛋白质分子的多肽链数目。 • 2）每条肽链的末端残基种类。 • 3）每条肽链的氨基酸顺序。 • 4）链内或链间二硫键的配置等。
测定蛋白质的一级结构的主要意义： • 一级结构是研究高级结构的基础。 • 可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。 • 可以为生物进化理论提供依据。 • 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
CH C
N
CH COO -
O
Peptide bond
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸 缩合则形成三肽……
* 由二十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的 肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全， 被称为氨基酸残基(residue)。
R2 O
R3 O
H2N CH C HN CH C HN CH C
N端
氨基酸残基 氨基酸残基
肽链书写方式：N端→C端 肽链有链状、环状和分支状。
Rn O HN CH COH
C端
命名：根据氨基酸组成，由N端→C端命名
O
O
H3C CH C HN CH2 C HN CH COOH
NH2
CH2
CH H3C CH3
蛋白质的一级结构是指蛋 白质多肽链中氨基酸的排 列顺序，包括二硫键的位 置。其中最重要的是多肽 链的氨基酸顺序，它是蛋 白质生物功能的基础。

蛋白质

蛋白质

pH=9 -
pH>ppIH=pI
4.2 基本结构单位——氨基酸
阴离子 pI= ½ (pKn+pKn+1) = ½ (2.34+9.60) = 5.97
两性离子
阳离子
甘氨酸的滴定曲线
4.2 基本结构单位——氨基酸
光学性质
280nm吸收值的测定是蛋 白质定量最常用的方法
芳香族氨基酸 的紫外吸收谱
4.2 基本结构单位——氨基酸
4.3 肽
四肽的形成
4.3 肽
肽的结构和表示法
肽键 性质相当于双键 酰胺平面
氨基端 或N端
多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基 主链：氨基酸由肽键连接成的长链骨架 侧链：各氨基酸残基的R基团
羧基端 或C端
4.3 肽
中文表示法：从肽链的N端开始，对氨基酸残基逐一命名， 残基称氨酰，如：甲硫氨酰天冬氨酰亮氨酰酪氨酸 三字母表示法： Met-Asp-Leu-Tyr 或 Met.Asp.Leu.Tyr 单字母表示法：MDLY
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质的分子结构
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构及其测定 蛋白质的分子构象 蛋白质分子结构与功能的关系
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构及其测定 蛋白质的一级结构
指蛋白质分子中氨基酸残基的连接方式和排列 顺序。包括肽链的数目、端基的组成、氨基酸 的排列和二硫键的位置等，又称化学结构
表示法 三字母表示法 单字母表示法 标注二硫键
牛胰岛素
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质一级结构的测定
蛋白质制剂的纯化 活性蛋白质（未变性蛋白质）分子量测定 活性蛋白质肽链数的测定和分离 氨基酸序列测定

第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)

第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)
侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）
侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）
侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）
2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。
3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。
B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按侧链极性分类：
非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种
极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种
带正电荷：Arg, Lys, His
二、蛋白质的分类
（一）按分子形状分类
1.球状蛋白 外形近似球体，多溶于水，大都具有活性，如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。
2.纤维状蛋白 外形细长，分子量大，大都是结构蛋白，如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等，后者如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等结构蛋白。
三.蛋白质的结构
一级结构 结构特点、测定步骤、常用方法、酶
二级结构 四种 结构特点、数据、超二级结构

食品营养学-第四章-蛋白质

食品营养学-第四章-蛋白质

下公式推算出蛋白质的大致含量：
1/16 % 100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
一块块砖头垒成了万里长城
氨基酸就是构成蛋白质这个 “万里长城”的基石
必需氨基酸 构成蛋白质的氨基酸常见约有20种,其中 有8种是人体自身不能合成的必需通过食物 摄入称为必需氨基酸。
缬氨酸 、亮氨酸、异亮氨酸、 苯丙氨酸、蛋氨酸、丝氨酸、 苏氨酸、赖氨酸。
氨基酸模式 (amino acid pattern) 是指某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。
当食物蛋白质的氨基酸模式越接近人体蛋白质的 氨基酸模式时，必需氨基酸被机体利用的程度也越高， 则食物蛋白质的营养价值越高。 其中氨基酸模式与人体蛋白质氨基酸模式最接近的 某种蛋白质常被作为参考蛋白 (reference protein) ，通常为鸡蛋蛋白质。
蛋白质的食物来源
蛋白质广泛存在于动物性食物（畜、禽、鱼、 蛋、奶）和植物性食物（豆类、谷类）中。
动物性蛋白质质量好，在人体内利用率高，但 同时富含脂肪酸和胆固醇。
植物性蛋白质利用率较低。我国膳食谷类蛋白 为主。 大豆蛋白质量好，利用率高。 应注意膳食中蛋白质互补！
6、蛋白质缺乏的表现
按照蛋白质营养价值高低分类
完全蛋白质
半完全蛋白质
不完全蛋白质
种类齐全 数量充足 比例合适
种类齐全
种类不全
食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸含量 相对较低，导致其它必需氨基酸在体内不能被 充分利用，造成食物蛋白质营养价值降低，则 这些含量较低的氨基酸称限制氨基酸 (limiting amino acid，LAA)。其中含量最低 的称第一限制氨基酸。
二、蛋白质的组成

第四章 蛋白质的性质、分类及研究方法

OUS PS EOVE RLA HOWT SEO WTOU VERL APS HO
多肽序列分析实例
蛋白质研究方法
假定你发现一种新的蛋白质：蛋白质X 1. 如何得到这种蛋白质?
蛋白质的分离、纯化技术 2. 这种蛋白质的大小？
（SDS-PAGE） 3.它的pI是多少？
（等电聚焦） 4. 其他细胞或其他生物体内是否存在？ （Western印迹） 5. 其一级结构如何？
`
• N末端:
• Sanger法（FDNB)
• C端：
肼解法
此法是多肽链C-端氨基酸分析法。多肽与肼在无水条件下加 热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成 肼化物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-
端氨基酸分离。
RO H2N CH C
R n-1O
Rn O
HN CH C HN CH C OH
几种蛋白酶特异性的比较
蛋白质的各种 间接测定法。
先得到某一种蛋白质基因的核苷酸序列，然后根据通用的 遗传密码表间接推导出由其决定的氨基酸序列。(DNA测定 序列简单，无法确定最终加工后蛋白质序列、修饰后蛋白 质序列、二硫键信息）
蛋白质一级结构直接测定法的主要步骤
沉降系数S：
大分子沉降速度的量度，等于每单位离心场 的速度。 或S=v/ω^2‧r。s是沉降系数，ω是离心转子 的角速度（弧度/秒），r是到旋转中心的距 离，v是沉降速度。 沉降系数以每单位重力的沉降速度表示， （the velocity per unit force）并且生物大分 子通常为1～500×10^-13秒范围 如令1×10^-13=S 那么生物大分子沉降系数 通常为1～500S S=(p-m)V/f
第四章 蛋白质的性 质分类及研究方法

现代营养学之蛋白质


15
16
2 氨基酸如何构成蛋白质
蛋白质结构水平
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
16
17
3 蛋白质的变性
蛋白质可以在热、化学试剂、重金属的作用下发生变性，生理活性也 随之丧失。 但是在蛋白质消化的过程中，变性却是对于人体有益的。例如鸡蛋在 加热过程中，某些蛋白质会变性： 结合B族维生素生物素的蛋白会变性而释放出生物素； 结合铁的蛋白会变性而释放出铁； 一种妨碍蛋白质消化的蛋白会变性。
2 小肠 胰腺和小肠分泌的酶将 肽链分解为三肽、二肽 和氨基酸。
3 小肠内壁 位于小肠内表面和吸收细 胞内的酶将肽分解为氨基 酸并转移至血液中。
4 血液 血液将氨基酸运送到身体各处。
26
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蛋白质在胃中的消化
蛋白质在到达胃部的强酸之前，除了在口中的咀嚼和唾液的润湿，不 会发生任何变化。胃酸能够将蛋白质互相缠绕的链解开，然后胃中的 蛋白酶才能够进攻肽键。 你可能会怀疑胃蛋白酶本身作为一种蛋白质，为什么不会被胃酸变性。 其实胃蛋白酶与其他酶不同，它在酸性条件下活性最高。它的任务是 将其它的蛋白质分解成碎片。胃的内衬部分也是由蛋白质组成，内衬 细胞可以分泌一层粘液保护胃部，防止酸和酶的进攻。 胃酸的酸性 很强（pH1.5），纯醋的pH值才大约是3。
钠
钾
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（5）维持酸碱平衡
蛋白质可以作为缓冲物质而维持血液的正常pH值。
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（6）提供能量
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第三节 蛋白质的消化和吸收
蛋白质的消化时从胃部开始的， 消化产物在小肠中吸收，然后通 过血液循环进入细胞合成所需的 蛋白或分解产能。
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1胃 当食物进入胃以后，蛋白 质在胃酸的作用下变性， 然后被酶分解为肽和少量 氨基酸。

第四章 蛋白质的重要性质


(六)蛋白质的的分离、纯化与鉴定
1.蛋白质分离、纯化的过程和一般原则
（1）前处理（Pretreatment）---细胞破碎，蛋白
质从原来的组织或细胞中以溶解的状态释放出来。
（2）粗分级（Rough fractionation） 当蛋白质混
合物的提取液获得后，选用一套适当分离纯化方法
，使目的蛋白与大量的杂蛋白分离开。
四.蛋白质的重要性质
(六)蛋白质的的分离、纯化与鉴定
2.蛋白质分离纯化的一般方法 （1）根据蛋白质分子大小不同的分离方法
a. 透析和超滤 透析（dialysis）
b. 和超滤（ultrafiltration）
四.蛋白质的重要性质
(六)蛋白质的的分离、纯化与鉴定 2.蛋白质分离纯化的一般方法 （1）根据蛋白质分子大小不同的分离方法 b. 密度梯度（区带）离心 c. 凝胶过滤（gel filtration）
2.蛋白质分离纯化的一般方法
（3）根据蛋白质电荷不同的分离方法 a. 电泳--在电场中，带电颗粒向着与其带相反电荷的 电极移动，这种现象称电泳（electrophoresis）。
四.蛋白质的重要性质

影响迁移率的因素：电位梯度
电流密度
导电性
环境pH （分子电荷）
离子强度
分子的大小、形状

根据电泳的原理和影响因素可以设计不同的电 泳方法以达到预期的目的
四.蛋白质的重要性质
(二)两性解离及等电点
蛋白质的等电点（pI）：当某蛋白质在一定的pH
的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电场中既不向
阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值叫做该蛋白质
的等电点。
蛋白质的带电性质与溶液的pH有关。利用蛋白质 的两性解离可以通过电泳分离纯化蛋白质。

第四章蛋白质的营养

1）概念：某种或几种氨基酸含量不足，不能 满足动物需要，而影响动物的生产性能。
2）特点：缺乏的氨基酸常常是EAA ；常发 生在低蛋白饲粮和生长快、高产的动物； 缺乏症可通过补充所缺乏的氨基酸而缓解 或纠正。
（4）氨基酸中毒
由于饲粮中某种氨基酸含量过高而引起 动物生产性能下降，添加其他氨基酸可部 分缓解中毒症，但不能完全消除。
生长猪：10种EAA---- 赖 、蛋 、色 、苯丙、 亮、异亮、缬、苏、组、精氨酸；
成年猪禽：8种---不包含组氨酸和精氨酸；
生长禽：13种----部分节约EAA的AA。 丝氨酸→甘氨酸（部分） 胱氨酸→蛋氨酸（50%） 酪氨酸→苯丙氨酸（30-50%） 5.条件性必需氨基酸：
是指饲粮中各种氨基酸的数量和相互间的 比例与动物的需要量相符合。说明该饲粮 （料）的氨基酸是平衡的，反之，则为不 平衡。 只有在饲粮中氨基酸保持平衡状态下，氨 基酸才能最有效地被利用，任何一种氨基 酸的不平衡都会导致动物体内的蛋白质消 耗增多，而生产性能也将明显降低。
（2）水桶理论
（3）氨基酸的缺乏
9.氨基酸互补
也称蛋白质互补，是指两种或两种以上的 蛋白质通过混合，以弥补各自在氨基酸组 成和含量上的营养缺陷。
生产实践中，这是提高蛋白质生物学价值 的有效方法。混合料蛋白质的生物学价值 高于任何一种单一饲料的蛋白质生物学价 值。是配合饲料生产的理论基础之一。
三、AA平衡理论及理想蛋白质
1.AA平衡理论 （1）AA平衡的概念
特定条件下必需由饲料供给的AA.
如:对仔猪, Arg、Glu是条件性EAA
6.非必需氨基酸（NEAA，Non-essential amino acid）:是指可不由饲粮提供，动物体内的合成完
全可以满足需要的氨基酸。但并不是指动物在生 长和维持生命活动的过程中不需要这些氨基酸。
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赖氨酸
构成人体蛋白质的氨基酸
氨基酸
必需氨基酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 苯丙氨酸 苏氨酸 色氨酸 缬氨酸 组氨酸* 非必需氨基酸 丙氨酸 精氨酸
英文
氨基酸
天门冬氨酸
Isoleucine(Ile) 天门冬酰胺
Leucine(Leu)
谷氨酸
Lysine(Lys)
谷氨酰胺
Methionine(Met) 甘氨酸
Phenylalanine(Phe) 脯氨酸
Threonine(Thr) 丝氨酸
Tryptophan(Trp) 条件必需氨基酸
Valine(Val)
半胱氨酸
Histidine(His) 酪氨酸
Alanine(Ala) Arginine(Arg)
英文 Aspartic acid(Asp) Asparagine(Asn) Glutamic acid(Glu) Glutamine(Gln) Glycine(Gly) Proline(Pro) Serine(Ser)
5/21/2020 6:54 AM
21
催化作用：细胞内的化学反应离不开酶的催化。绝大多数酶都是 蛋白质（所有的消化酶）。（上图所示为胃蛋白质酶结晶）
调节生命活动：有些蛋白质起信息传递的作用， 能够调节机体的生命活动，如胰岛素、生长激素。
运输作用：有些蛋白质具有运输载体的功能。如血红蛋 白、细胞膜上载体蛋白。
核蛋白
色蛋白
糖蛋白
磷蛋白
脂蛋白
②按蛋白质的分子形状分类
• a.球状蛋白 • b.纤维状蛋白
a.球状蛋白
• 形状近似球形或椭圆形，含有人体必需氨基 酸，易于被机体消化吸收。
球状蛋白
肌球 蛋白质
酪蛋白
白蛋白
血清球 蛋白
肌球蛋白质
酪蛋白
白蛋白
血清球蛋白
b.纤维状蛋白
• 由长的氨基酸肽键连接成为纤维或蜷曲成盘 状结构。
人体
4.0 7.0 5.5 3.5 6.0 4.0 5.0 1.0
全鸡蛋
2.5 4.0 3.1 2.3 3.6 2.1 2.5 1.0
胶原蛋白
③按蛋白质的营养价值分类
• a.完全蛋白质 • b.半完全蛋白质 • c.不完全蛋白质
a.完全蛋白质
• 所含必需氨基酸种类齐全，数量充足，比例适当，即含有 8种必需氨基酸的蛋白质为完全蛋白质；
• 包括蛋类、奶制品和肉类等动物性蛋白质和豆制品。
b.半完全蛋白质
• 所含必需氨基酸种类齐全，但有的氨基酸数 量不足，比例不适当。
Cysteine(Cys) Tyrosine(Tyr)
*组氨酸为婴儿必需氨基酸，成人需要量可能较少。
摘自Modern Nutrition in Health and Disease ，第9版，第14页，1999年。
5/21/2020 6:54 AM
43
几种中国食物和人体蛋白质氨基酸模式
氨基酸
异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 蛋氨酸+半胱氨酸 苯丙氨酸+酪氨酸 苏氨酸 缬氨酸 色氨酸
第四章
5/21/2020 6:54 AM
1
主要内容
一、蛋白质的组成和分类 二、蛋白质的生理功能 三、氨基酸分类和氨基酸模式 四、蛋白质的消化、吸收、代谢、氮平衡 五、蛋白质营养不良 六、提高食物蛋白质营养价值措施 七、参考摄入量与食物来源
蛋白质简介
一、蛋白质的组成和分类
• 1、蛋白质的概念 • 2、蛋白质的组成 • 3、蛋白质的分类
• 婴儿需要的必需氨基酸组氨酸
②非必需氨基酸
• 可以在体内合成的 • 甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、
脯氨酸、精氨酸、组氨酸、酪氨酸ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ胱氨酸。
谷氨酸
2、氨基酸模式、限制氨基酸及蛋白质 的营养分类
①氨基酸模式概念
②限制氨基酸
①氨基酸模式概念
• 指某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例， 即根据蛋白质中必需氨基酸含量，以含量最少 的色氨酸为1计算出其他氨基酸的相应比值。
①按化学组成分类
• a.简单蛋白质： • b.结合蛋白质
a.简单蛋白质
• 清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、 鱼精蛋白、组蛋白、硬蛋白7类。
清蛋白
球蛋白
谷蛋白 醇溶谷蛋白
鲑鱼
芦笋
精蛋白
组蛋白
牛蹄筋
硬蛋白
b.结合蛋白质
• 蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团（辅基）。 • 分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白5类。
结构蛋白：许多蛋白质是构成细胞和 生物体结构的重要物质。如羽毛、肌 肉、毛发、蛛丝、蚕丝（真丝衣服） 、
皮革等的成分主要是蛋白质。
识别作用：细胞膜的外表有一层糖蛋白，与细胞的识别 作用有密切关系。糖蛋白的识别作用好比是细胞与细胞 之间，或细胞与其他大分子之间，互相联络用的文字或 语言。
免疫作用：抗体
食物蛋白质赋予食品重要的功能特性
二、氨基酸分类和氨基酸模式
1、氨基酸种类 2、氨基酸分类 3、氨基酸模式、限制氨基酸及蛋白质的营养
20种氨基酸的名称及缩写代号
1、氨基酸分类
• ①必需氨基酸 • ②非必需氨基酸
①必需氨基酸
• 人体不能合成或合成速度不能满足机体需要， 必须由食物供给
• 异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、 赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸
小麦
c.不完全蛋白质
• 所含必需氨基酸种类不全，即不全部含8种必需氨基 酸的蛋白质为非完全蛋白质。
• 包括绝大多数谷薯类和蔬菜水果类食品。
豌豆
二、蛋白质功能
1．组织 构成成分
瘦体组织*
2．构成各种 重要生理物质
酶 抗体 激素 遗传物质等
*瘦体组织：lean tissue
3．供能
约16.7 kJ (4.0 kcal)/g
1、蛋白质的概念
• 蛋白质——是由20种基本氨 基酸以肽键连接 在一起， 并形成一定空间结构的 生物高分子化合物。
2、蛋白质的组成
• 蛋白质主要由碳、氢、氧及氮元素组成 • 氨基酸是蛋白质的组成单位 • 蛋白质是人体氮的唯一来源
3、蛋白质的分类
• ①按化学组成分类 • ②按蛋白质的形状分类 • ③按蛋白质的营养价值分类
例：为了了解某种Pro中各种EAA的构成比例，计算方 法是将该Pro中的色氨酸含量设为1，再分别计算其它 EAA与色氨酸的相应比值而得到的一系列比值*，就是 该种蛋白质氨基酸模式。
②限制氨基酸
• 食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸相对含 量较低，导致其他的必需氨基酸在体内不能 被充分利用而浪费，造成其蛋白质营养价值 降低，这些含量较低的必需氨基酸称限制性 氨基酸。