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苏州大学2010年攻读硕士学位研究生入学考试试题课程代码：621科目：生物化学招生专业：植物学、动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生化与分子生物学、生物物理学、免疫学注意：答案请不要做在试题纸上一、名词解释(写出中文名称并解释，每题3分)1.peptide bond2.a-helix3.ribosomepetitive inhibition5.ketone bodies6.oxidative phosphorylation7.one carbon unit8.feed-forward activation9.RNA processing10.Transcription factor二、问答（A、B两组中任选一组回答，每题10分，共70分。
两组都答者不得分）A组：1.简述真核生物mRNA的结构特征和各结构的功能。
2.酶活性调节有哪几种方式？并简述之。
3.叙述机体氧化呼吸链的组成与排列顺序，这样排列的依据是什么？4.简述氨基酸的脱氨方式。
5.蛋白质生物合成体系主要包括哪些成分？并简述其作用。
6.简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。
7.为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？B组：1.酶与一般催化剂相比有何异同？2.请解释糖异生和糖酵解的定义。
糖异生过程是否为糖酵解的逆反应？为什么？3.试述胆固醇的来源和去路。
4.什么是血浆脂蛋白，它们的来源及主要功能是什么？5.影响氧化磷酸化的主要因素有哪些？6.什么是端粒？简述端粒的结构特点及其功能。
7.什么是转录因子？以真核生物RNA-pol II为例说明转录因子的作用。
三、综合论述题（每题25分，共5分）1、对给定的某一纯品蛋白质的理化学性质进行分析：（1）首先利用SDS-PAGE法对其分子量进行测定。
SDS-PAGE的中文全称是什么？SDS在此实验中有怎样具体的作用，请加以详细阐述。
生物化学试卷1答案一、名词解释：1．α－螺旋为蛋白质的二级结构类型之一。
在α－螺旋中，多肽链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋上升，即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧，α－螺旋的稳定依靠上下肽之间所形成的氢键维系。
2．Glycolysis: Aanaerobic degradation is universal and ancient central pathway of glucose catabolism. In glycolysis a molecule of glucose is degraded in a series of enzymatic reactions to yield two molecules of pyruvate or lactate. The basic process of glycolysis can be divided into two phase: reactions from glucose to pyruvate and from pyruvate to lactate.3．one carbon unit 一碳单位指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。
4．机体在生命活动过程中不断摄入O2及营养物质，在细胞内进行中间代谢，同时不断排出CO2及代谢废物，这种机体和环境之间不断进行的物质交换即物质代谢。
5．Expression vector:A modified plasmid or virus that carries a gene or cDNA into a suitable host cell and there directs synthesis of the encoded protein. Some expression vectors are designed for screening DNA libraries for a gene of interest; others, for producing large amounts of a protein from its cloned gene.6．核糖体：核糖体由rRNA与核糖体蛋白共同构成，分为大、小两个亚基。
生化2013年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题科目代码：832科目名称：生物化学招生专业：生命科学学院、化学化工学院、材料学院、地学部、医学院、药学院、能源研究院相关专业一、填空题（每空1分，共30分）1.在生物体内的重要单糖，大多以（1）构型存在，以（2）糖苷键连接的多糖，往往作为熊源形式贮存；以（3）型糖苷键连接的多糖，往往以结构成分存在。
2.根据蛋白质的（4），（5），（6）以及吸附性质和对其他分子的生物学亲和力，可将目的蛋白从混合的蛋白质提取液中分离出来。
3.分子病是由于（7）导致一个蛋白质中（8），这是一种遗传病。
4.Km是酶的一个特性常数，他的大小只与（9）有关，而与酶的浓度无关。
1/Km可以近似地表示（10）。
5.蛋白质的磷酸化是可逆的。
蛋白质磷酸化时需要（11）催化反应，蛋白质去磷酸化时需要（12）催化反应。
6.酵解途径唯一的脱氢反应是（12），脱下的氢由（14）递氢体接受。
7.酮体合成酶系存在于（15），氧化剂用的酶存在于（16）。
8.由尿酸合成过程中产生的2种氨基酸（17）和（18）不参与人体内蛋白质合成。
9.生物体内各类物质有各自的代谢途径，不同的代谢途径可通过交叉点上的关键中间物而星湖转化，使各代谢途径得以沟通形成网络，（19）、（20）、（21）是其中三个最关键的中间代谢物。
10.5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP）除了参与嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成外，还与（22）和（23）等氨基酸代谢有关。
11.一碳单位可以来自多种氨基酸，其载体是（24）。
12.嘌呤合成时环上的N3和N9来自（25）。
13.tRNA的三叶草结构中，氨基酸臂的功能是携带氨基酸，D环的功能是（26），反密码予功熊是（27）。
14.嘧啶合成的起始物氨甲酰磷酸的合成需要（28）作为氨的供体，尿酸循环中的氨甲酰磷酸（29）作为氨的供体。
15.将不同来源的DNA放在试管里，经热变性后，慢慢冷却，让其复性，如果这些异源DNA之间的某些区域有相同的序列，会形成（30）。
2013年苏州大学研究生入学考试药学综合回忆版6241、综合来说2013年的药学综合题目不是很难，不是很偏，但是出的题目不是按照2012年的大纲出的，所以不推荐按照大纲复习，因为我就是按照大纲复习的，分析化学2012年的大纲中没有要求沉淀，但是考了。
还是建议全部都看，然后再有重点的看。
废话不多说，还是说说2013年的真题吧。
2、题目的顺序的分析、有机、生化。
总共300分，每科100分。
分析20个选择题，都是些基本的知识，具体的我也记不清了，不是很难好好做就行了，然后就是问答题，出了个液相的洗脱液为什么要脱气和除杂。
一个红外的解析，给了一个数据让你归类，说明对应什么结构，有苯的结构要重点掌握，其他的也要看看，重点官能团要记住。
还有个质谱的题，要从质谱中找出离子峰和基峰，还要解释具体的峰的来源机制，如苯77怎么变化得到其他的碎片，这题我没有好好准备，质谱大家也要引起重视。
最后就是三道计算题总共三十分，一、道酸碱滴定，讲的是可能含有以下这些物质的组成中NA2HPO3 NAH2PO3 HCL NAOH H3PO3 ，加入以酚酞为指示剂要加入到少ML的NAOH，以甲基橙以指示剂要加入到少的NAOH。
说明组成成分。
并计算质量。
二、配位滴定，讲的是有干扰离子存在下，在什么请况下能分开滴定。
三、电位滴定，好像是CU2+ I的电位计算3、有机还是命名完成反应比较合成推断完成反应难度有点大，好几个不会的，还是说说比较吧，出了个比较酸性的有苯甲酸，还有环己酸等一系列的酸的比较。
还有个碳正离子的稳定性。
还有别的就忘了，脑袋不好用了，忘记了，大家见谅······合成有三个题都不是很难，大家也不要太紧张推断题两个也不是很难4、最后就是生还了，生化有二十个选择题，感觉就像是2010年的原题似的，原题一定要认真做，保证每个题都有百分之百的把握才行，然后就是问答题有六个题。
考研这个念头，我也不知道为什么，会如此的难以抑制，可能真的和大多数情况一样，我并没有过脑子，只是内心的声音告诉我：我想这样做。
得知录取的消息后，真是万分感概，太多的话想要诉说。
但是这里我主要想要给大家介绍一下我的备考经验，考研这一路走来，收集考研信息着实不易，希望我的文字能给师弟师妹们一个小指引，不要走太多无用的路。
其实在刚考完之后就想写一篇经验贴，不过由于种种事情就给耽搁下来了，一直到今天才有时间把自己考研的历程写下来。
先介绍一下我自己，我是一个比较执着的人，不过有时候又有一些懒散，人嘛总是复杂的，对于考研的想法我其实从刚刚大一的时候就已经有了，在刚刚进入大三的时候就开始着手复习了，不过初期也只是了解一下具体的考研流程以及收集一些考研的资料，反正说到底就是没有特别着急，就我个人的感受来说考研备考并不需要特别长的时间，因为如果时间太长的话容易产生疲惫和心理上的变化反而不好。
下面会是我的一些具体经验介绍和干货整理，篇幅总体会比较长，只因，考研实在是一项大工程，真不是一两句话可描述完的。
所以希望大家耐心看完，并且会有所帮助。
文章结尾处附上我自己备考阶段整理的学习资料，大家可以自取。
苏州大学生物学的初试科目为:(101)思想政治理论(201)英语一(631)生物化学（F）(857)细胞生物学（F）参考书目为：1.王镜岩等.《生物化学》.高等教育出版社第三版,2002.2.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社先说一下我的英语单词复习策略1、单词背单词很重要，一定要背单词，而且要反复背！！！你只要每天背1-2个小时，不要去纠结记住记不住的问题，你要做的就是不断的背，时间久了自然就记住了。
考察英语单词的题目表面上看难度不大，但5500个考研单词，量算是非常多了。
我们可以将其区分为三类：高频核心词、基础词和生僻词，分别从各自的特点掌握。
（1）高频核心词单词书可以用《木糖英语单词闪电版》，真题用书是《木糖英语真题手译》里面的单词都是从历年考研英语中根据考试频率来编写的。
第三章蛋白质一、名词解释#1、免疫球蛋白：是一类具有抗体活性的动物糖蛋白。
主要存在于血浆中，也见于其它体液及组织分泌物中。
一般可分为五种。
2、超二级结构：在蛋白质尤其是球蛋白中，存在着若干相邻的二级结构单位（α－螺旋、β－折叠片段、β－转角等）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构3、纤维状蛋白：纤维状蛋白分子结构比较有规律，分子极不对称，呈极细的纤维状，溶解性能差，在生物体内具保护、支持、结缔的功能，如毛发中的角蛋白，血纤维蛋白等。
4、盐析作用：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析作用。
5、球状蛋白：球状蛋白的空间结构远比纤维状蛋白复杂，分子呈球形或椭圆形，溶解性能好，如血红蛋白、清蛋白、激素蛋白等。
#6、疏水相互作用：蛋白质分子某些疏水基团有自然避开水相的趋势而自相黏附，使蛋白质折叠趋於形成球状蛋白质结构时，总是倾向将非极性基团埋在分子内部，这一现象称为疏水相互作用。
7、简单蛋白与结合蛋白简单蛋白：完全由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白。
结合蛋白：除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分，这种蛋白叫结合蛋白。
8、别构现象：当有些蛋白质表现其生理功能时，其构象发生变化，从而改变了整个分子的性质，这种现象称别构现象。
9、分子病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常的有所不同的遗传病。
10、多肽链：多个氨基酸以肽键相互连接形成多肽，多肽为链状结构，又叫多肽链。
11、桑格（Sanger）反应：即2，4二硝基氟苯与α—氨基酸中氨基反应生成DNP-氨基酸，是黄色二硝基苯衍生物。
用此反应可以N-端氨基酸的种类。
是生化学家Sanger创用，故称桑格反应。
12、等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的－NH2和－COOH的解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
生物化学试卷1一、名词解释1．α－螺旋：2．Glycolysis3．一碳单位4．物质代谢5．Expression Vector6．核糖体7．ACAT（脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶）8．核苷酸合成的抗代谢物9．转录空泡10．Gluconeogenesis二、填空（每空1分，共21分）：1．双螺旋结构稳定的维系横向靠，纵向则靠维持。
2．LDL中的载脂蛋白主要是＿＿＿＿＿＿＿，脂质主要是＿＿＿＿＿＿＿。
3．体内常见的两种环核苷酸是和。
4．σ因子因分子量不同而有不同功能，σ70是辨认__________________的蛋白质，σ32是应答______________而诱导产生的。
5．维生素C可在谷胱甘肽还原酶的作用下使转变为，对维持细胞膜的正常功能十分重要。
6．α－螺旋的主链绕＿＿＿＿作有规律的螺旋式上升，走向为＿＿＿＿方向，即所谓的＿＿＿＿螺旋。
7．1mol葡萄糖氧化生成CO2和H2O时，净生成或molATP。
8．肝细胞参与合成尿素的两个亚细胞部位是和。
9．化学修饰调节最常见的方式是磷酸化，磷酸化可使糖原合成酶活性，磷酸化酶活性。
10．冈崎片段的生成是因为DNA复制中方向和方向不一致。
三、问答（第一题9分，其余每题10分，共49分）：1．简述酶的“诱导契合假说”。
2．受试大鼠注射DNP（二硝基苯酚）可能引起什么现象？其机理何在？3．复制中为什么会出现领头链和随从链？4．简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。
5．何谓限制性核酸内切酶？写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。
生物化学试卷1答案一、名词解释：1．α－螺旋为蛋白质的二级结构类型之一。
在α－螺旋中，多肽链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋上升，即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧，α－螺旋的稳定依靠上下肽之间所形成的氢键维系。
2．Glycolysis: Aanaerobic degradation is universal and ancient central pathway of glucose catabolism. In glycolysis a molecule of glucose is degraded in a series of enzymatic reactions to yield two molecules of pyruvate or lactate. The basic process of glycolysis can be divided into two phase: reactions from glucose to pyruvate and from pyruvate to lactate.3．one carbon unit 一碳单位指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。
2018大纲简答题：1．有时候别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释原因。
底物与别构酶的结合,可以促进随后的底物分子与酶的结合,同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合,也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合,因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。
2. 什么是DNA的半保留复制与半不连续复制？1）DNA 的半保留复制：DNA 在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开，然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA 链，这样新合成的子代DNA 分子中一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的2）DNA 的半不连续复制：DNA 的双螺旋结构中的两条链是反向平行的，当复制开始解链时，亲代DNA 分子中一条母链的方向为5＇→3＇，另一条母链的方向为3＇→5＇。
DNA 聚合酶只能催化5＇→3＇合成方向。
在以3＇→5＇方向的母链为模板时，复制合成出一条5＇→3＇方向的前导链，前导链的前进方向与复制叉的行进方向一致，前导链的合成是连续进行的。
而另一条母链仍以3＇→5＇方向作为模板，复制合成一条5＇→3＇方向的随从链，因此随从链合成方向是与复制叉的行进方向相反的。
随从链的合成是不连续进行，先合成许多片段，即冈崎片段。
最后各段再连接成为一条长链。
由于前导链的合成连续进行，而随从链的合成是不连续进行的，所以从总体上看DNA 的复制是半不连续复制。
问答题1．试述真核生物转录后的加工。
①5′端加帽转录产物的5′端通常要装上甲基化的帽子；有的转录产物5′端有多余的顺序，则需切除后再装上帽子。
②3′端加poly（A）尾巴转录产物的3′端通常由poly（A）聚合酶催化加上一段多聚A；有的转录产物的3′端有多余顺序，则需切除后再加上尾巴。
装5′端帽子和3′端尾巴均可能在剪接之前就已完成。
③修饰内部甲基化，主要是在腺嘌呤A6 位点上进行甲基的转移，产生6N-甲基腺嘌呤。
④剪接将mRNA 前体上的居间顺序切除，再将被隔开的蛋白质编码区连接起来。
一。
名词解释（5个，每个4分）（名词是英文的）底物水平磷酸化，辅基，蛋白质的等电点，逆转录，磷酸戊糖途径二。
判断是非并改错（10个，每个2分）（顺序可能不同，也不是完全与题目一样，但意思应该差不多）1，酶的活性中心由一级结构上相邻的氨基酸残基构成2，只有偶数脂肪酸才能被氧化成为乙酰辅酶A3，解偶联剂抑制呼吸链中的电子传递4，维生素E不容易被氧化，因此常作为抗氧化剂5，生物氧化过程一定需要氧气的参与6，DNA的碱解和酶解，都只能得到5’-核苷酸7，DNA双链中，一条链的碱基顺序为pGpApCpCpT,则另一条链的碱基顺序为pCpTpGpGpA8，双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，因此二肽也有双缩脲反应9，酶反应时间越长，则所需最适温度越高；酶反应时间越短，所需温度越低。
10，α-淀粉酶和β-淀粉酶的区别在于α-淀粉酶水解α- 1,4糖苷键，而β-淀粉酶水解β-1,4糖苷键三。
简答题（5题，每题10分）1，直链淀粉和纤维素都是由葡萄糖分子聚合而成，为何物理性质差别如此之大？2，丙二酸是TCA循环中琥珀酸脱氢酶的抑制剂，预测丙二酸是琥珀酸脱氢酶的抑制剂的类型，为什么？加入丙二酸到反应体系后动力学常数和反应速度的变化？如何消除这种影响？3，乙醛酸循环是什么？有什么生物学意义？4，DNA的复制精确度大于RNA转录的大于蛋白质翻译的（具体是一些数据，记不清楚了），简述DNA复制保持高度忠实性的主要机制。
5，糖酵解的中间产物在其他代谢途径中的应用有哪些？四。
问答题（4题，每题15分）1，碱基堆积力在稳定核酸结构中非常重要。
（1）碱基堆积力的化学本质究竟是什么。
（2）嘌呤和嘧啶中哪种碱基堆积力的作用更强，为什么。
（3）在RNA结构中，经常看到结合的金属元素，它们所起的作用是什么。
2，在下列培养基条件下，大肠杆菌中lac操纵子的转录速度是怎么变化的（a）乳糖和葡萄糖（b）葡萄糖（c）乳糖3，什么是蛋白质变性和蛋白质复性？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？4，嘌呤和嘧啶核苷酸的合成过程各有什么特点？其中分别有哪些氨基酸的参与？首先，想了好久才把题目想全的，希望对大家有帮助，大家觉得不错就回个帖，让更多的人看到。
