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酶与生物催化剂优秀课件

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酶—酶的催化特性(生物化学课件)

酶—酶的催化特性(生物化学课件)
酶的催化特点
酶的催化特点
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性； 但酶的化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用 又有特性。
2
酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高； 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学
反应平衡。 3.只能催化热力学允许的反应，在反应前后不发生
改变。
3
酶催化作用特性
高效性 专一性
4
1．高效性
酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
用Fe3+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，
效率为6×106 mol/mol.S。
用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉 水解。
• (3)酸碱催化：
+
-COOH, -NH 3,
-SH,
+
OH HN
NH
广义酸基团 （质子供体）
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
O-
:N
NH
广义碱基团 （质子受体）
(4)共价催化：
催化剂通过与底物形成反应活性很高的 共价过渡产物，使反应活化能降低，从 而提高反应速度的过程，称为共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基， Ser 的羟基等。
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部 位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转 变成有活性的酶，发挥其催化作用。

第二章： 酶和其他生物催化剂_PPT幻灯片

第二章： 酶和其他生物催化剂_PPT幻灯片
酶
1926
J.B.S Haldane 第一个提出酶与底 物非共价结合催化 化学反应的概念
Enzymes
路易斯·巴斯德（Louis Pasteur）首先证明，只有 活的酵母细胞才能进行发 酵，即蔗糖发酵生成乙醇 和二氧化碳。
生机论
詹姆斯·萨姆奈 (James B. Sumner) 第一个成功地制备 了尿素酶（urease） 结晶。
K+
（三）有些酶仅含一条多肽链，而另一 些酶由多个亚基组成
单体酶（monomeric enzyme） 由一条多肽链组成，只具有三级结构的酶。
如核糖核酸酶、一些肠道蛋白水解酶、溶菌酶。
寡聚酶（oligomeric enzyme） 由多条相同或不同的亚基组成的酶。
LDH
多酶复合物（multienzyme complex), 或称多酶 体系（multienzyme system）由催化不同化学 反应的多种酶组成的寡聚酶。如：丙酮酸脱 氢酶复合物
烟酰胺（维生 素PP）
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 NADP+ H+，电子 磷酸（辅酶II）
黄素腺嘌呤二核苷酸 FAD
氢原子
焦磷酸硫胺素
TPP
醛基
磷酸吡哆醛
氨基
辅酶A
CoA
酰基
生物素
二氧化碳
四氢叶酸 辅酶B12
FH4
一碳单位
氢原子，烷基
烟酰胺（维生 素PP）
维生素B2 维生素B1 维生素B6
泛酸
生物素
叶酸
维生素B12
Thiamine (Vitamin B1)
1929 年，由于艾克曼最先发 现了维生素，荣获了当年度的 诺贝尔生理学或医学奖
Active form : 焦磷酸硫胺素(TPP), 含活泼氢原子，是丙酮酸氧化脱

生物催化剂——酶PPT课件

生物催化剂——酶PPT课件

• 酶的催化作用具有___专__一__性_____
第8页/共22页
专一性的实质:
酶的活性中心与底物分子在空间结构上有特 殊的匹配关系，只有当酶活性中心能与底物 结合时，才可启动化学反应的发生。
第9页/共22页
探究实验的一般步骤
• 提出问题 • 作出假设 • 设计实验 • 实施实验 • 得出结论 • 表达交流
第2页/共22页
产生场所
酶是活细胞产生的一类具有
生物催化作用的有机物※ 。又
称为生物催化剂。
作用
化学本质
※ 绝大多数是蛋白质 第3页/共22页
实验1
2滴肝脏研磨液
H2O2溶液2ml
2滴FeCl溶 液
1号试管
2号试管
第4页/共22页
质量分数为20%的新 质量分数为3.5%的氯化 鲜肝脏研磨液1滴 铁溶液1滴
生物催化剂--酶
Enzyme
第1页/共22页
什么是酶？ “科技探索”
1920年，德国科学家维尔斯塔特提出酶既不 是 蛋白质 也不是 糖类 。
1926年，美国生化学家萨母纳发现脲酶是一 种 蛋白质 。
1930年，美国生化学家诺索普及同事证明胃蛋白 酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶等结晶都是 蛋白质 。
20世纪80年代以来，美国科学家切赫和奥特曼发 现少数 RNA 也具有生物催化作用。
2ml 100℃浴
分别用镊子夹起若干同样大小的滤纸 片浸在处理过的新鲜肝脏提取液中数 秒，取出被用。
分别向滤纸片上滴加H2O2溶液
几乎没有气泡
大量气泡
没有气泡
第12页/共22页
在一定范围内，随着温度的升高，酶的活 性逐渐增强；
达到最适温度时，酶
的活性最高；

生物催化剂酶ppt课件

生物催化剂酶ppt课件

严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
▪ 1920年，德国科学家维尔斯塔特提出，酶既不是 蛋白质，也不是糖类，它是活性基团附着在无活 性的蛋白质上的一种物质。
▪ 1926年，美国生化学家萨姆纳在研究刀豆时提取 了脲酶结晶，并进一步肯定脲酶是一种蛋白质。
思考！
咀嚼馒头、米饭时有甜味， 为什么塞进牙缝里的肉丝 两天后还没被消化?
酶具有专一性
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
酶的作用机理及其具有专一性的原因
酶对于它所作用的底物有着严格的选择,它只能催化 一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发 生生物化学反应。有的科学家提出,酶和底物结合时,底 物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就像一把钥 匙配一把锁一样。酶的这种互补形状,使酶只能与对应 的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不适合的化 合物,这就是锁和钥匙学说。
胃蛋白酶活性将
（B ）
A、不断上升 B、没有变化 C、先升后降 D、先降后升
2、将乳清蛋白、淀粉、胃蛋白酶、唾液淀粉酶和适量水混合装入
一容器内，调整PH值至2.0，保存与37 ℃的水浴锅中，过一段时间
后，容器内剩余的物质是
（A ）
A、淀粉、胃蛋白酶、多肽、水
B、唾液淀粉酶、 麦芽糖、胃蛋白酶、多肽、水
使淀粉逐步水解成麦芽糖和葡萄糖。麦芽糖和葡萄糖遇 碘后，不形成紫蓝色化合物。
材料用具：2%的唾液、试管、量筒、小烧杯、大烧杯、
滴管、试管夹、酒精灯、石棉网、温度计、火柴、3%的 淀粉溶液、碘液

生物化学课件4酶与生物催化剂

生物化学课件4酶与生物催化剂

辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分 作 用 维生素组分 核苷酸组 分
NAD+（辅酶Ⅰ）
NADP+（辅酶Ⅱ） CoA-SH（辅酶A） FH4（四氢叶酸） 磷酸吡哆醛/胺
焦磷酸硫胺素TPP 黄素腺嘌呤二核苷酸FAD
递氢（脱氢酶）
转移酰基 转移一碳单位 转移氨基（转 氨酶）、羧基 （脱羧酶） 转移醛基
第四章 酶与生物催化剂
第一节 概 述
主要内容：介绍酶的概念、作用 特点和分类、命名，讨论酶的结 构特征和催化功能以及酶专一性 及高效催化的策略，进而讨论影 响酶作用的主要因素。对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生 物催化剂。 定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可 缺少的受多种因素调节控制的具有催化 能力的生物催化剂。 酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力 学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应 到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。
第四节 反应动力学
底物浓度的影响 酶浓度的影响 温度、pH的影响 抑制剂、激活剂的影响
一、底物浓度的影响
1、一种现象：酶被底物饱和 2、一种假说：酶-底物复合物中间产物学说 3、米氏方程：
V m a x [S ] V= K m + [S]
（1）v-[S]曲线：近似双曲线 （2）[s]<<Km([S]很小时)，v与[s]成正比
二、共价调节酶 三、酶原(zymogen；proenzyme)激活
无活性的酶前体转变为有活性的酶的过程
四、同工酶(isoenzyme)
同工酶：分子结构、理化性质、免疫特性等 不同，但可以催化相同的化学反应的一组酶。
【经典举例】乳酸脱氢酶：由四个亚基组成，亚

生物化学--酶-生物催化剂PPT课件

生物化学--酶-生物催化剂PPT课件
生物素 磷酸吡哆素 辅酶B12 硫辛酸 泛醌(辅酶Q)
B3(泛酸)
B7(生物素) B6(吡哆素) B12(钴维素)
酰基转移
CO2转移 转氨基 异构化
合成酶
羧化酶 转氨酶 变位酶
传递氢和转移乙酰基 丙酮酸脱氢酶系 传递质子和电子 氧化还原酶及脱氢酶
1. NAD (辅酶I)和NADP (辅酶II)
NAD和NADP是许多脱氢酶的辅酶，参与递氢。 维生素B5是NAD和NADP的组成成分。 维生素B5（也称烟酰胺nicotinamide）
COOH
H
+ NAD
+
乳酸脱氢酶
C
O
+ NADH + H+
辅酶I
CH3
丙酮酸
还原性辅酶I
转移酶
A R +B A+ B R
裂合酶(醛缩酶、水化酶、脱氨酶)
AB A+B
从底物移去一个基团而形成双键
例1：
例2：
异构酶
A-B g
A-B g
催化同分异构体的相互转化，即底物分子内 基团或原子的重排过程
例：
思考题？
选择题
1. 酶促反应中决定酶反应专一性的部分是( ) A、酶蛋白 B、底物 C、辅酶或辅基 D、催化基团 2. 全酶是指什么？( ) A、酶的辅助因子以外的部分 B、酶的无活性前体 C、一种酶一抑制剂复合物 D、一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅 助因子各种成分。
3. 下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？( ) A、催化效率高 B、专一性强 C、作用条件温和 D、都有辅因子参与催化反应 4.具有生物催化剂特征的核酶其化学本质是（ ） A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、糖蛋白 5. NAD+在酶促反应中转移( ) A、氨基 B、氢原子 C、氧原子

酶是生物催化剂ppt课件

酶是生物催化剂ppt课件

5.底物浓度
酶量一定的条件下，在一定范
反
应
围内随着底物浓度的增加，反 速 率
应速率也增加，但达到一定浓
底物浓度[s]
度后不再增加，原因是受到酶数量和酶活性的
限制。
6.酶浓度
反
应
在底物充足、其他条件适宜且 速
率
固定的条件下，酶促反应速率
与酶浓度成正比。
酶浓度[E]
7.影响酶活性的曲线(多因素)
支 应 物 乘 剩 余 量 ( 相对 量 )
④在各自所控制的温度下保温一段时间
⑤滴加 碘 液 ，观察颜色变化
步骤顺 序
3%淀粉 液
2%淀粉 酶液
温度预 处理
混合后 摇匀
控制温 度
试管1 试管1’ 2ml
1ml 0℃保温5min
混合 0℃保温5min
试管2 试管2 ’ 试管3 试 管 3 ’
2ml
2ml
1ml
1ml
60℃保温5min 100℃保温5min
3、在上述实验中，自变量是什么?无关变量是 什么?
自变量是不同的温度；无关变量是可溶性淀粉溶 液、新鲜淀粉酶溶液、碘液的量
酶活性受许多因素的影响
(1)本实验不宜选用过氧化氢酶催化H₂O₂分解，因为 过氧化氢酶催化的底物过氧化氢在加热的条件下分解 也会加快。
(2)本实验不宜选用斐林试剂鉴定，温度是干扰
淀粉(非还原糖)淀粉酶 麦芽糖(还原糖) ① 淀粉(非还原糖)蔗糖酶淀粉
②再用本尼迪特试剂鉴定，从而探究酶的专一性。
1、探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用
第一步：1ml 水 水 水 淀粉酶淀粉酶 第二步：3ml 淀粉 蔗糖 淀粉酶淀粉蔗糖
第三步：各试管充分摇匀后，37℃保温15分钟

酶与生物催化剂培训课件

酶与生物催化剂培训课件
4
酶是蛋白质的证明 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
➢ 萨姆纳（J. Sumner），美国生物化学家，1926年首 次从刀豆中得到尿素酶结晶，并证明尿素酶的化学本质 是蛋白质，进而提出酶可能都是蛋白质。 ➢ 诺思罗普（J. H. Northrop），美国生物化学家，在 1930~1938年间先后将胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶 等结晶出来，并发现它们是蛋白质，从而结束了有关酶 的化学本质的争论。 ➢ 斯坦利（ W. M. Stanley），美国生物化学家，主要研 究病毒及病毒蛋白酶。
• 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶 彼此聚合形成的多酶复合物。
• 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合 ，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为 多功能酶。
由于他们对酶学研究的突出贡献而共同 获得1946年的诺贝尔化学奖。
5
核酶(ribozyme)的发现 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
T.Cech等首先发现四膜 虫rRNA前体具有自我 剪接作用 (1982)
S. Altman发现RNaseP中 的RNA可催化tRNA的加 工 (1983)
11
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
辅酶A(CoA-SH)是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶 ，它是含泛酸的复合核苷酸。它的重要生理功能是传递 酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。
C H 3O H O
O
CH2 C CH C N H CH2 CH2 C N H CH2CH2SH

酶生物催化剂PPT课件

酶生物催化剂PPT课件
• 多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体 等。
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酶的组成和辅助因子
• 简单蛋白酶：单纯蛋白质，基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
• 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后， 才表现出酶的活性。
全酶
酶蛋白（apoenzyme）
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机物
18
3 酶的结构及催化作用机制
3.1 酶分子的结构特点
• 结合部位 Binding site • 酶分子中与底物结合的部位
或区域一般称为结合部位。
compartmentalization )
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
12
2 酶的命名和分类
2.1 酶的命名 (1)习惯命名法: • 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） • 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） • 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） • 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰
蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。
13
(2)国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出）
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶 字。
例如： • 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 • 酶催化的反应: • -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
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2.2 酶的分类
国际系统分类法
氧化还原酶 AH2+B 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx

第四讲酶催化生物催化与微生物优秀课件

第四讲酶催化生物催化与微生物优秀课件

• 利用酶或有机体（细胞、细胞器）作为催化 剂实现化学转化的过程，称为生物催化。
• 生物催化中常用的有机体主要是微生物，其 本质是利用微生物细胞内的酶催化有机化合 物的生物转化，又称微生物生物转化。
• 微生物生物转化在有机合成中有着重要的 用途，它能提供廉价和多样的生物催化 剂——酶，或以完整细胞直接进行生物催 化。
4 微生物转化可以减少反应步骤
O HO
面 包 酵
R 1
O R 2
H-
O HO
OO β-
面 包 酵 母
面 酮包 酵 母
R 1
O R 2
R 1
酯
O R 2
H-
R1小 COOR2大
OO 面 包 酵 母
面 包 酵 母O HO
R 1
O R 2
R 1
O R 2
β-酮酯 R1大 COOR2小
• 氢负离子按Prelog规则从空间位阻小的一 面向羰基亲核进攻，形成稳定的优势中间 体，还原醇的手性中心构型由底物结构决 定，即与羰基两侧取代基的大小有关。
（5）对映异构体选择性
环氧马来酸
H OH H
H
O
H
粪产碱杆菌 HOOC
COOH OH
(10.9) (S,S)-酒石酸
HOOC
COOH 枯草杆菌
H
(10.8)
OH H
HOOC OH COOH
(10.10)
(R,R)-酒石酸
• 如 一 种 粪 产 碱 杆 菌 (Alcaligenes levotartaricus) 微 生 物 催 化 环 氧 马 来 酸 (10.8)的水解反应，其产物为(S,S)-酒石酸 (10.9)；而以枯草杆菌微生物催化（10.8） 的水解产物则为(R,R)-酒石酸（10.10）。

【课件】 酶是生物催化剂 课件-高一上学期 生物浙科版 必修1

【课件】 酶是生物催化剂 课件-高一上学期 生物浙科版 必修1

二、活动步骤 制备含过氧化氢酶的滤纸片
将反应小室与气体收集装置相连 使含酶滤纸片与H2O2溶液接触反应，收集气体 在不同pH下重复实验并记录
三、结论 在不同pH下，气体释放速度和量不一样，在pH为7时 释放的气体最多，说明过氧化氢酶的最适pH范围在7 左右。 四、注意事项 所有的实验中都要严格保证干净，不应该有上一次反 应后的剩余溶液，每次试验完后，应充分冲洗，然后 用相应的缓冲液再冲洗一遍。
温度
1、温度不同，酶的活性不同。 2、最适温度时，酶的活性最大。 3、高温使酶变性，活性为0。
低温抑制酶的活性，使酶的 活性降低，但不发生变性。
在0-40度范围内，一般 酶的活性随温度的升高 而升高。
切赫
奥特曼
关于酶本质的探索 巴斯德之前
发酵是纯化学反应，与生命活动无关
巴斯德
李比希
发酵与活细胞有关，发酵 是整个细胞而不是细胞中 某些物质起作用
引起发酵的是细胞中的某些物 质，这些物质只有在酵母细胞 死亡并裂解后才能发挥作用
毕希纳
酵母细胞中的某些物质能够在酵母细胞破碎后 继续起催化作用，就像在活酵母细胞中一样
1、绝大多数酶的合成产所是（ ） A·内质网 B·细胞核 C·核糖体 D·线粒体
2、组成酶的基本单位是（ ）
A·葡萄糖
B·氨基酸或核苷酸
C·氨基酸
D·核苷酸
3、在过氧化氢酶中加入双缩脲试剂，其结果 应是（ ） A·产生气泡 B·溶液呈紫色 C·溶液呈蓝色 D·产生红黄色沉淀
三、酶的催化原理
酶在反应前后自身不发生变化 催化原理：酶通过形成中间产物“酶-底 物复合物”，降低化学反应的活化能。
实验原理：
MnO2 /过氧化氢酶
2H2O2
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糜
蛋
白
酶
肽键
的
催
化
电子接力
机
制
亲核攻击
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
第二节 金属在酶催化中的作用
1. 金属酶与金属激活酶 ➢ 由金属离子作为辅基或辅酶与酶蛋白组
成的酶称为金属酶（Metalloenzyme）。 如碳酸酐酶（含锌）和淀粉酶（含钙） 等。
其它基团。
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除 去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方 法除去。
酶的活性中心(active center)
或称活性部位(active site)，指必需基团在空间 结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并将底物转化为产物。
➢ 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧 密。
➢ 金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
➢ 小分子有机化合物的作用 在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或
单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
*各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质
➢ 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
溶菌酶的催化特点
A. 溶菌酶只能水解NAM-NAG（N-乙酰基 粘质酸-乙酰氨基葡萄糖）糖苷键，但 不能水解NAG-NAM糖苷键。
B. 溶菌酶的结合部位正好结合六个糖环结 构，两者形成多点的次级键结合。
C. 多糖与溶菌酶结合时发生诱导契合，水 解点的糖环结构由稳定的椅式变成不稳 定的船式（过度状态）。
酶分子的表面上，从而提高了局部的反 应浓度。
➢ 作用物与酶的结合具有定向作用，有利 于作用物被催化攻击，提高反应效率。
作用物与 酶的结合
1）临近效应
胰凝乳蛋白酶的一级结构和空间结构
2）定向作用
4. 诱导契合作用
➢ 酶与作用物的接触，导致结构的相互变 形、相互适应的变化。例如酶分子的构 象在作用物的诱导下发生改变，从而有 利于酶与作用物的结合和促进作用物过 度状态的形成。
➢ 活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
常见基团：His残基的咪唑基、Ser残基的羟基、Cys残基 的巯基及Glu残基的-羧基。
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间
构象所必需。
➢ 不含金属离子，但需要金属离子激活的 酶称为金属激活酶。如柠檬酸合成酶 （需钾）和精氨酸酶（需锰）等。
常见的几种金属酶
金属酶
所含金属
羧肽酶A
Zn
醇脱氢酶
Zn
铁氧还蛋白
Fe
顺乌头酸酶
FeБайду номын сангаас
赖氨酰氧化酶
Cu
丁酰CoA脱氢酶 Cu
活性中心以外的 必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
第一节 酶的催化机制
1. 一般酸碱催化 ➢ 酶分子的某些功能基团起酸或碱催化作
用，即供质子（酸）或接纳质子（碱）， 从而促进作用物发生过度态的转变，加 速反应过程。
➢ 一般酸碱催化作用通过酶催化中心的功 能基团形成酸性或碱性环境，影响底物 的解离状态而起作用，与无机酸碱的催 化原理一样。
糜蛋白酶的催化特点
A. 糜蛋白酶催化水解疏水性侧链氨基酸 （如芳香族氨基酸、亮基酸等）形成的 肽键。
B. 具有一个疏水性口袋，结合氨基酸残 基的疏水性侧链，决定其催化特异性。
C. 催化部位有Ser195、His57、Asp102组 成一个电子接力系统，起催化作用。
D. 催化作用包括亲核攻击和酸碱催化，并 形成不稳定的四面体过度态。
酸碱催化作用
结合
过度状态
生成产物
2. 亲核或亲电催化
➢ 酶分子的功能基团或辅基呈正或负解离 状态，从而起亲电攻击（正解离）或亲 核击（负解离）作用。
➢ 金属离子、辅基或辅酶可呈不同的解离 状态，直接参与催化作用。
羧基肽酶A的催化作用
活
特异
性
性识
区
别区
肽链 C -端 识 别
3. 临近效应及定向排列 ➢ 酶对作用物的亲和力导致作用物浓集到
D. 溶菌酶的水解点位于6糖环结构的第4与 第5位之间的NAM-NAG b-糖苷键。
E. 溶菌酶作用的最佳pH为5，此时各功能 基团处于最佳的不同解离状态。
裂解位点
NAG—NAM—NAG—NAM—NAG—NAM
2）糜蛋白酶：糜蛋白酶原（含245个氨基 酸残基）由胰腺分泌，受胰蛋白酶激活， 在小肠催化蛋白质水解。
化活性，提出 “核酶ribozyme ” 的概念。
酶的生物学意义
酶在机体中十分温和条件下的高效率催化作 用，使得生物体内的物质代谢有条不紊地进行， 并在多种因素的影响下对代谢发挥着巧妙的调 节作用(实验室中复杂有机物的合成与分解必 须在高温、强酸或强碱等剧烈条件下才能进 行)。
一、 酶的分子组成
酶与生物催化剂优秀课件
酶学研究简史
➢ 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 ➢ 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命
活动的结果。
➢ 1878年，Kuhne首次提出 Enzyme 一词。
➢ 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液， 实现了发酵。
➢ 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 ➢ 1982年，Cech首次发现rRNA前体也具有酶的催
诱导契合作用
5、综合效应
➢ 酶的催化作用常常包括几种催化机制。 例如溶菌酶、糜蛋白酶的催化作用，包 括一般酸碱催化、定向作用、亲核攻击 等作用。
1）溶菌酶：由129个氨基酸残基组成，通 过水解细菌壁多糖的b-糖苷键而达到杀 菌作用。
溶菌酶的催化反应
溶菌酶与多糖的结合
溶菌酶的一般酸碱催化机制