酶作为生物催化剂的特点

酶固定化一般方法及载体特性酶是重要的生物催化剂，具有专一性强、催化效率高、无污染、反应条件温和等特点，在制药、食品、环保、酿造、能源等领域都得到了广泛的应用。

但在实际应用中，酶也存在许多不足，如大多数的酶在高温、强酸、强碱和重金属离子等外界因素影响下，都容易变性失活，不够稳定；与底物和产物混在一起，反应结束后，即使酶仍有很高的活力，也难于回收利用，这种一次性使用酶的方式，不仅使生产成本提高，而且难于连续化生产；并且分离纯化困难，也会导致生产成本的提高等。

固定化酶（immobilized enzyme）这个术语是在1971 年酶工程会议上被推荐使用的。

随着固定化技术的发展，出现固定化菌体。

1973年，日本首次在工业上应用固定化大肠杆菌菌体中的天门冬氨酸酶，由反丁烯二酸连续生产L-天门冬氨酸。

固定化酶技术为这些问题的解决提供了有效的手段，从而成为酶工程领域中最为活跃的研究方向之一。

1酶固定化的传统方法关键在于选择适当的固定化方法和必要的载体以及稳定性研究、改进，酶载体推荐创科催化酶载体树脂。

1.1 吸附法吸附法是利用物理吸附法，将酶固定在纤维素、琼脂糖等多糖类或多孔玻璃、离子交换树脂等载体上的固定方式。

显著特点是：工艺简便及条件温和，包括无机、有机高分子材料，吸附过程可同时达到纯化和固定化；酶失活后可重新活化，载体也可再生。

但要求载体的比表面积要求较大，有活泼的表面。

1.2包埋法包埋固定化法是把酶固定聚合物材料的格子结构或微囊结构等多空载体中，而底物仍能渗入格子或微囊内与酶相接触。

这个方法比较简便，酶分子仅仅是被包埋起来，生物活性被破坏的程度低，但此法对大分子底物不适用。

1)网格型将酶或包埋在凝胶细微网格中，制成一定形状的固定化酶，称为网格型包埋法。

也称为凝胶包埋法。

2)微囊型把酶包埋在由高分子聚合物制成的小球内，制成固定化酶。

由于形成的酶小球直径一般只有几微米至几百微米，所以也称为微囊化法。

1.3结合法酶蛋白分子上与不溶性固相支持物表面上通过离子键结合而使酶固定的方法，叫离子键结合法。

中文名称：酶英文名称：enzyme定义：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。

是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。

绝大多数酶的化学本质是蛋白质。

具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。

自然界所有生物体重单位体积内含酶种类及酶最丰富的！尤其是啤酒酵母！20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech,1947—）和奥特曼（S.Altman,1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。

为什么人体缺酶原因一：生食由于人们大都以熟食为主，使得食物中原有的酶遭受破坏，而不得不消耗体内天然的酶储备。

另外，有些水果中酶含量最高的部位却是在人们所不吃的果皮和果茎中，以酶从旺盛变得不足。

人体摄入的养料不容易消化吸收，依靠摄取养料来合成酶的能力下降，从而酶缺乏加剧，形成体内酶量递减的恶性循环。

原因三：现代生活随着工业的快速发展和汽车的大量增加，导致废气大量排放，环境受到污染；农药的残留和食品中合成的化学添加剂的滥用；生活方式的快节奏、工作压力的增大以及看电视多运动少等文明社会的弊端增多……上述种种都会增加身体中酶的大量消耗，以致体内的天然酶无法保存。

酶在医疗上酶与某些疾病的关系: (一)酶缺陷所致的疾病。

（二）重金属与有机磷农药中毒与酶活性的抑制很多中毒现象都与酶有关，如常用的有机磷农药敌百虫，敌敌畏和1059等，能与胆碱酯酶活性中心的丝氨酸羟基结合而失活，重金属As2+，、Hg2+,Ag2+等可与某些酶的巯基结合而使酶活性丧失，此外氰化物（CN-）能与细胞色素氧化酶的结合，可使生物氧化中断，严重威胁生命。

三、酶与疾病的诊断许多遗传性疾患是由于先天性缺乏某种有活性的酶所致，故在出生前，从羊水或绒毛中检出该酶的缺陷或其基因表达的缺陷，从而可采取早期流产，防患于末然。

当某些器官组织发生病变，由于细胞的坏死或破坏，或细胞通透性增加，可使原来在细胞内的某些酶逸入体液中，使体液中该酶的含量升高。

酶催化技术定义
酶催化技术是指利用生物催化剂--酶对反应物进行催化转化的技术。

酶是一类特殊的
生物大分子，具有高度的催化效率、特异性以及环境适应性等优良特性。

酶催化技术通过
调节反应条件、优化酶的性质，可以实现高效、低能耗、高选择性的化学转化过程。

酶催化技术是生物技术和化学工业领域中极为重要的技术之一，已经广泛应用于食品、医药、化妆品、化工等众多领域中。

以酶为催化剂的反应具有以下优点：
1.高效性：酶具有很高的催化效率，可以使反应速度得到显著提高。

2.选择性：酶能够选择性地催化特定的反应，避免了不必要的副反应的发生。

3.温和条件：从而可以在相对温和的条件下进行反应，避免大量的能量损失和不必要
的污染。

4.可重复性：酶反应有很高的可重复性，能够产生一定数量的产品。

酶催化技术可以应用于控制食品品质、优化医药品稳定性和有效性、制取功能性化合物、提高能量转化效率、代替化学催化反应等方面。

例如，在食品加工领域，酶催化技术被广泛应用于奶制品、面制品、糖果、肉制品等
食品加工过程中。

比如，在奶制品中，酸奶的制作过程就是利用酶对乳糖进行水解反应，
生成乳酸，从而使牛奶凝固而得到的。

这种酶催化技术的应用可以在一定程度上提高产品
质量，并且能够降低生产成本。

此外，在医药开发方面，酶催化技术还可以用来合成或转化药物分子，以优化药效和
副作用，从而实现高效、可控的药物开发和生产。

总的来说，酶催化技术是一种高效、环保、可控的化学反应方法，它在食品、医药、
化工等领域中有着广泛的应用前景，可以提高产品品质和生产效率。

有机酶作用
有机酶作用指的是有机物质与酶之间的相互作用。

酶是高效的生物催化剂，能够在生物体内催化化学反应。

有机物质通过与酶结合形成酶-底物复合物，酶通过催化底物的结构改变和分
子重排来加速反应速率。

有机酶作用具有以下特点：
1. 专一性：酶对底物的选择性高，只催化特定的反应。

2. 高效性：酶能够在温和的条件下高效催化反应，提高反应速率。

3. 可逆性：酶与底物形成复合物后可以解离，酶可以再次参与其他反应。

4. 速度可调节性：酶的催化活性可以被环境条件，如温度、
pH值等调节。

5. 催化剂与底物结合时形成的酶底物复合物稳定，使得催化剂对底物的选择性能大大提高。

6. 酶催化的反应速度远远高于非酶催化的反应速度，能够在生物体内以较低能量消耗完成反应。

有机酶作用在生物体内发挥着重要的作用，参与调节代谢过程、分解有害物质、合成生物物质等。

酶的选择性催化和反应机理酶是一种重要的生物催化剂，具有极高的选择性和效率，广泛应用于食品加工、制药工业、生物技术等领域。

在这些应用中，了解酶的选择性催化和反应机理是至关重要的。

选择性催化是酶的一大特点。

酶通过与底物分子之间的亲和力作用，能够高度选择性地催化特定的反应。

酶与底物分子之间的亲和力是由酶的各种特殊结构确定的。

例如，酶的结构中通常包括活性中心、亚单位接口等等因素。

在这些因素的作用下，酶能够识别并结合于具有特异性的底物分子。

在选择性催化的基础上，酶的反应机理被分为两种主要类型：酸催化和碱催化。

酸催化发生于许多水解反应中，它涉及到酶的两个催化位点：一个是酸催化位点，另一个是底物结合位点。

酸催化位点由酶的羧基酸性侧链或者金属离子配位所完成，在酸催化位点的作用下，底物的羟基离子化后容易发生水解反应。

碱催化是通过在催化位点的羟基基团或金属离子上提供一个氢离子，引发酸碱反应，在此过程中，底物的羟基被去质子化，容易发生加成反应。

因此，酸碱催化在酶催化中起着至关重要的作用。

除了选择性催化和反应机理之外，也有其他一些因素可能影响酶的催化效率。

这些因素包括温度、离子强度、pH值等等。

酶的催化效率随温度的升高而增加，但要注意不要超过酶的最适温度，否则会导致酶的失活。

离子强度是一个相对较少研究的领域，但也与酶的活性和选择性息息相关。

pH值是影响酶活性和选择性的重要因素之一，一般情况下，酶在特定pH值下表现最佳催化效果。

总之，酶的选择性催化和反应机理是生物化学研究的热点问题之一，对生命科学和工业化学领域的发展都有重要意义。

在今后的研究中，需要更深入地了解酶催化的机理和规律，发现更多的酶种类和应用领域，推动酶催化技术的发展和应用。

精品资源欢下载 酶作用的特性酶是催化剂，只需微量就可以使所催化的反应加速进行，而其本身的质和量都不发生变化，此外酶是生物催化剂，它有着不同于化学催化剂的特性。

（1）酶具有高效性酶的催化能力远远超过化学催化剂。

例如，碳酸酐酶能够催化下面的反应： 3222CO H O H CO =+碳酸酐酶是目前已经知道的催化反应速度最快的酶之一。

每个碳酸酐酶分子每秒能够催化5106⨯个2CO ，使它们与相同数量的O H 2结合，形成相同数量的32CO H 。

碳酸酐酶催化上述反应的速度比非酶催化的上述反应速度快上710倍。

酶为什么会具有这样强大的催化能力呢?酶的中间产物学说认为：酶在催化某一底物时，先与底物结合成一种不稳定的中间产物。

这种中间产物极为活泼，很容易发生化学反应而变成反应物，并且放出酶。

按照中间产物学说，酶的催化反应可以写成下式：S （底物）十E （酶）=SE （中间产物）=E 十P （反应产物）（2）酶具有高度的专一性这就是说，一种酶只能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，促使底物进行一定的化学反应，产生一定的反应产物。

酶为什么具有这样高度的专一性呢?这可以用“诱导契合学说”来解释。

所谓“诱导契合学说”是指底物一旦与酶结合，酶分子上的某些基团常常发生明显的变化，从而使酶蛋白的构象发生相应的变化，使酶的活性中心的空间结构和底物的空间结构十分吻合，最终契合形成酶—底物络合物，这种变化的结果，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物。

科学家们对羧肽酶等进行了X 射线衍射研究，研究的结果有力地支持了这个假说。

（3）酶很容易失活同一般的催化剂相比，酶很容易失去活性。

酶失活的原因是蛋白质的空间结构发生改变造成的。

酶的催化作用，受到温度、pH 和某些化合物等因素的影响。

温度的影响：在一定的温度范围（0—40℃）内，酶的催化作用速度随着温度的升高而加快。

一般地说，温度每升高10℃，反应速度就相应提高一倍。

酶的特点及功能酶是由活细胞产生的、具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。

酶被称为生物催化剂。

生物体内错综复杂的代谢反应必须具有酶才能按一定规律有条不紊地进行。

酶缺陷或酶活性被抑制都会引起疾病。

例如，人体缺乏酪氨酸酶会引起白化病。

许多中毒性疾病，如有机磷中毒、氰化物中毒、重金属的中毒等，都是由于某些酶的活性被抑制所引起的。

1．酶促反应的特点酶是生物催化剂，因而它既有与一般催化剂相同的性质，也有与一般催化剂不同的特点。

酶和一般催化剂的共同点是：①酶在催化反应加快进行时，在反应前后酶本身没有数量和性质上的改变，因而很少量的酶就可催化大量的物质发生反应。

②酶只能催化热力学上允许进行的反应，而不能使本来不能进行的反应发生。

③酶只能使反应加快达到平衡，而不能改变达到平衡时反应物和产物的浓度。

因此，酶既能加快正反应进行，也能加快逆反应进行。

酶促反应究竟朝哪个方向进行，取决于反应物和产物的浓度。

酶与一般的催化剂相比又有其特点，最突出的是它的高效性和专一性。

2．酶的化学本质通过对酶的性质、组成和结构等等方面的研究证实，酶是蛋白质（也有RNA）。

蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。

酶按照化学组成也可分为单纯酶和结合酶两大类。

脲酶、胃蛋白酶和核糖核酸酶等一般水解酶都属于简单蛋白质，这些酶只由氨基酸组成，此外不含其他成分。

转氨酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶及其他氧化还原酶等均属于结合蛋白质。

这些酶除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质，前者称酶蛋白，后者称辅因子。

酶蛋白与辅因子单独存在时，均无催化活力，只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。

此完整的酶分子称为全酶（全酶＝酶蛋白十辅因子）。

有的酶的辅因子是金属离子，有的是小分子有机化合物。

通常将这些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。

辅酶或辅基并没有本质的差别，只不过是它们与蛋白质部分结合的牢固程度不同而已。

通常把与酶蛋白结合比较松的，用透析法可除去的小分子有机物称为辅酶；反之为辅基。

酶有哪些基本特征？为什么酶能加快化学反应的速率？论述酶促反应的基本过程与主要机制一、酶催化的特征(一) 酶和一般催化剂的比较酶具有一般催化剂的特征, 如1.量少而催化效率高。

2.能加快化学反应的速度, 而其本身在反应前后没有结构和性质的改变。

3.不改变反应的平衡。

催化剂只能缩短反应达到平衡所需的时间, 不能改变化学反应的平衡。

酶亦如此。

4.可降低活化能。

酶与其他催化剂一样, 在反应过程中不发生变化, 所以它的存在不影响△Go,因而也不影响平衡常数。

酶不仅能增加正反应的反应速度, 而且也增加逆反应的反应速度。

然而酶是生物大分子, 具有其自身的如下特性。

(二) 酶作为生物催化剂的特性1.高效性酶有极高的催化效率, 能使生化反应以极快的速度进行, 这是酶的最大特点。

酶催化反应的速率比非酶催化反应的速率高108~1020, 比一般催化剂高107~1013。

【例】碳酸酐酶(carbonic anhydrase) 催化二氧化碳的水合反应(CO2十H2O →H2CO3) 使植物进行光合作用所需的CO2得以快速被叶片吸收。

此酶催化CO2 水合反应的能力是十分惊人的, 一个碳酸酐酶每秒钟能催化105个CO2分子与水结合成H2CO3, 其反应速度比非酶催化快107倍。

通常酶催化的反应速度比非催化反应快107~1014 倍。

2.温和性酶不稳定，酶的催化活性易受环境变化的影响，一般催化剂在一定的条件下会中毒而失去催化能力。

酶是生物大分子, 对环境的变化更敏感。

容易失去它的催化活性。

高温、高压、强酸、强碱和紫外线等都容易使酶失去活性（不稳定性），所以酶的催化作用是在比较温和的条件下进行，如常温、常压、接近中性PH等。

【例外】有一些酶的作用环境不是温和的。

比如胃蛋白酶（EC 3.4.23.1）在pH为1~2时反应活性最高。

Taq酶最适温度为75℃。

3.酶的催化活性可被调节控制酶的种类很多, 不同的酶调控方式不同。

如酶浓度调节控制、酶活性受激素、反馈抑制、抑制剂和激活剂调节等。

酶制剂是一种天然的生物催化剂，具有高效、温和、选择性强等特点。

在环境保护领域中，酶制剂的应用主要集中在以下几个方面：
废水处理：酶制剂能够有效地降解废水中的有机物，减少废水的污染，提高废水处理的效率。

例如，利用脂肪酶、纤维素酶等酶制剂处理含有脂肪、纤维素等有机物的废水。

废气处理：酶制剂能够降解废气中的有害物质，减少空气污染，提高空气质量。

例如，利用氧化酶等酶制剂处理废气中的苯、甲醛等有害物质。

土壤修复：酶制剂能够促进土壤中有机物的分解和生物转化，降低土壤中有毒物质的含量，提高土壤的肥力和生产力。

例如，利用脲酶等酶制剂处理含有有机污染物的土壤。

生物质转化：酶制剂能够催化生物质的分解和转化，提高生物质的利用效率和降解速率。

例如，利用纤维素酶、木聚糖酶等酶制剂处理生物质废弃物。

总的来说，酶制剂在环境保护中具有广泛的应用前景和重要的意义。

酶催化反应的分子机制和应用酶是一类生物催化剂，是生命体系中最为重要的催化剂之一。

酶拥有高度选择性、高效率、能在温和条件下催化等特点，是生物化学、生物技术和医学中的重要研究对象。

酶催化反应的分子机制和应用是酶学研究的重要方向之一，下面将从分子机制和应用两个方面进行探讨。

一、酶催化反应的分子机制酶的催化作用是在其活性中心上发生的，活性中心是指酶分子中一小段能与底物形成亲和力较强的空间结构。

酶催化作用的本质是降低反应的活化能，使反应速率大大加快。

酶催化反应的过程主要分为底物结合、底物转化和产物释放三个步骤。

1. 底物结合酶与底物之间的结合是基于亲和力的。

酶的活性中心与底物分子之间形成氢键、疏水相互作用等。

当底物结合于活性中心后，形成酶底物复合物。

酶底物复合物必须结合在正确的方式以便于产生稳定的中间体，这能够促进反应的进行。

2. 底物转化在酶底物复合物的基础上，底物转化成为产物。

该反应由酶的催化中心引导。

在这里，酶对底物进行了特定的化学反应，例如水解、氧化、还原、羧化、甲基化等反应类型。

3. 产物释放酶的催化作用最后一个步骤是产物从酶中释放到溶液中，此时酶与底物（或产物）的亲和力已经很弱。

这个过程涉及到酶底物复合物的解离，与活性中心之间的相互作用。

二、酶催化反应的应用酶催化反应广泛应用于生物制药、生物能源、生物材料和环境保护等领域。

1. 生物制药酶催化反应在生物制药中应用广泛。

其中，制药领域最常用的酶是蛋白酶、氧化酶、还原酶、转移酶和异构酶。

这些酶已经被应用于药物合成、药物代谢、药物测定、医学诊断等方面。

2. 生物能源酶催化反应在生物能源中也有着广泛的应用。

例如，纤维素酶在生物质转化成生物燃料和有机化学原料的过程中发挥着重要作用。

通过改变木质纤维素的分子链结构，纤维素酶可以有效地用于生物质转化为生物燃料的生产。

3. 生物材料和环境保护酶催化反应还可以应用于生物材料和环境保护中。

酶和细胞在生物材料的血液透析、人工心脏和胰岛移植等方面发挥着重要作用。

酶的作用机理、特点及影响因素酶的作用机理酶催化反应的某些独特性质为许多酶促反应所共有，可概括如下。

（1）酶反应可分为两类，一类反应仅仅涉及电子的转移，另一类反应涉及电子和质子两者或者其他基团的转移，大部分反应属于第二类。

（2）酶的催化作用是以氨基酸侧链上的功能基团或辅酶为媒介的。

（3）酶催化化学反应的最适pH范围通常是狭小的。

（4）与底物相比较，酶分子很大，而活性部位通常只比底物稍大一些。

这是因为在大多数情况下，只有活性部位围着底物。

此外，一个巨大的酶结构对稳定活性部位的构象是必要的。

（5）酶除了具有催化化学反应所必需的活性基团外，还有别的特性，使酶促反应的进行更有利，并使更复杂的多底物反应按一定途径进行，这些已超过了简单催化剂的范畴。

酶的复杂的折叠结构使这些作用成为可能。

酶催化作用的特点生物体内的各种化学反应，几乎都是由酶催化的。

酶所催化的反应叫酶促反应。

酶促反应中被酶作用的物质叫作底物。

经反应生成的物质叫作产物。

酶作为生物催化剂，与一般催化剂有相同之处，也有其自身的特点。

相同点：（1）改变化学反应速率，本身不被消耗；（2）只能催化热力学允许进行的反应；（3）加快化学反应速率，缩短达到平衡的时间，但不改变平衡点；（4）降低活化能，使化学反应速率加快。

不同点（酶的特点）：（1）高效性，指催化效率很高，使得反应速率很快；（2）专一性，任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物，这就是酶对底物的专一性；（3）多样性，指生物体内具有种类繁多的酶；（4）易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏；（5）反应条件的温和性，酶促反应在常温、常压、生理pH条件下进行；（6）酶的催化活性受到调节、控制；（7）有些酶的催化活性与辅因子有关。

影响酶作用的因素酶的催化活性的强弱以单位时间（每分）内底物减少量或产物生成量来表示。

研究某一因素对酶促反应速率的影响时，应在保持其他因素不变的情况下，单独改变研究的因素。