中职生物化学PPT讲稿

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中职生物化学课件第9-10章

天冬氨酸
H2O 精氨酸
精氨酸代琥珀酸草酰乙酸
延胡索酸
苹果酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
鸟氨酸循环
氨基酸
α-酮酸
交流研讨
观察上述过程，讨论并填空。
尿素分子中的个基，1个来自，另一个则
来自
，而天冬氨酸又可由其它氨基酸通
过转氨基作用而生成。由此，尿素分子中的2个氨
基的来源虽不同，但都直接或间接的来自各种
联想质疑
市售营养保健品多种多样，其中就有一类是蛋白质/氨基酸类的营养保健品，那么蛋白质/氨基酸到底有哪些营养作用呢？
第 1 节蛋白质的营养作用
一、蛋白质的生理功能
1
维持组织细胞生长、更新、修补；
2
构成机体重要的生理活性物质；
3
氧化供能.
二、蛋白质需要量
（一）氮平衡(nitrogen balance)试验氮平衡是指人体每日摄入食物中的氮量与排泄
2.氨中毒的可能机制
NADH+H+ NAD+ NADH+H+ NAD+
α-酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
NH3ATP ADP
NH3 ATP ADP
脑内 α-酮戊二酸↓
脑供
能
TCA循环 ↓
不足
四、α-酮酸代谢
(一) 合成非必需氨基酸 (二) 氧化功能 (三) 转变成糖及脂肪。
类别生糖氨基酸
生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸
第9章蛋白质分解代谢
导言
绝大多数的婴儿都能用母乳喂养，对宝宝来说，母乳无疑是最好的不可替代的营养品，但是，你可知道有些婴儿是不宜用母乳喂养的吗? 苯丙氨酸代谢障碍所引起的疾病苯丙酮尿症的婴儿就不宜用母乳喂养，不及早控制患儿的饮食将导致其智能障碍。同学们可以通过学习氨基酸的分解代谢，了解氨基酸代谢障碍引起疾病的机制和治疗的原则。

中职生物化学第1章绪论、第3章蛋白质化学

H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽如缩宫素、生长素、谷胱甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧化物酶
GSSG
ห้องสมุดไป่ตู้
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺
序称为蛋白质的一级结构。也是蛋白质的基本结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构 (具有生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构
血红蛋白
分子生物学时代称为功能生物化学 50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛素 70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)
的四级结构
亚基单独存在没有活性，聚合一起形成四级结构，才具有生物活性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个 β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定的生物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一
组人和动物神经退行性病变 • 正常的PrP富含α-螺旋，称为

中职生物化学课件完整

中等职业教育 “十二五”国家级规划教材
生物化学
第2章蛋白质的结构与功能
导言
蛋白质(protein)普遍存在于自然界各种生物体内，人体内的蛋白质种类繁多，多达10万余种，约占人体干重的45%。体内各种蛋白质形态万千，功能各异。这些蛋白质除承担重要的结构功能外，还参与催化反应、免疫反应、血液凝固、代谢调节、遗传物质传递与调控以及肌肉收缩等几乎所有的生命活动过程。因此，蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
氨基酸的分类 (表2-1）
非极性疏水性氨基酸（8种）
极性中性氨基酸（7种）
碱性氨基酸（3种）
酸性氨基酸（2种）
第2节蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的基本结构
（一）肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基之间脱水缩合而成的化学键。
肽：氨基酸通过肽键连接而成的化合物有：二肽、三肽、……多肽（链）多肽链的基本构成：
（二）蛋白质分子的三级结构
定义：整条多肽链上所有原子的空间排列位置
主要的稳定键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等
主要构象：球形、椭圆形等
蛋白质分子三级结构的维持键
肌红蛋白三级结构示意图
C 端
N 端
仅由一条多肽链构成的蛋白质需具有三级结构才具有生物学活性
（三）蛋白质分子的四级结构
三、蛋白质结构与功能的关系
（一）蛋白质一级结构与功能的关系一级结构是空间构象的基础
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态，有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
三、蛋白质结构与功能的关系
（一）蛋白质一级结构与功能的关系
1

中职生物化学课件完整

多肽链的基本构成：
H-赖1-色2-苏3-丙4-异亮5-谷6……天15-赖16-蛋17-酪18- OH
生物活性肽

谷胱甘肽
三肽
促甲状腺素释放激素
三肽
脑啡肽
五肽
催产素
九肽
人体内某些具有重要生理功能的小分子肽。
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序
（二）蛋白质的一级结构（基本结构）
一级结构主要化学键是肽键
德国化学家维勒
制备了无细胞酵母提取液
德国学者布赫纳
18世纪中叶
1785年
1828年
1897年
一、生物化学的发展简史
（一）第一阶段萌芽时期（18世纪中叶至20世纪初期）
一、生物化学的发展简史
（二）第二阶段奠基时期（20世纪初期至20世纪中叶）
从20世纪初在将近半个世纪中，随着分析鉴定技术尤其是同位素示踪技术、色谱技术等物理学研究手段的广泛应用，生物化学从单纯的组成分析深入到代谢途径研究。阐述了酶的化学本质、物质代谢途径以及伴随进行的能量代谢过程。生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能以及酶、维生素、激素、抗生素等的代谢，都基本研究清楚。
三、生物化学与医学
随着现代医学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术（如PCR、基因芯片等技术）应用于疾病的预防、诊断、治疗和预后判断。从分子水平探讨各类疾病的发生机制、基因诊断和基因治疗为临床医学带来了全新的理念。如生物化学为遗传性疾病、恶性肿瘤免疫性疾病、心血管疾病、代谢异常性疾病等发病机制的认识提供了科学的理论依据。
20世纪初期至20 世纪中叶
18世纪中叶至20世纪初期
一、生物化学的发展简史
生物化学是一门较年轻的新兴的学科，在欧洲约在200年前开始，逐渐发展，直到1903年德国学者纽伯（C.Neuberg）提出“生物化学”的学科名称，生物化学才与有机化学、生理学等其它学科脱离，成为一门独立学科。

中职生物化学课件第11-12章

黄疸：各种原因导致血清总胆红素含量升高，可引起皮肤、黏膜、巩膜的黄染现象称为黄疸。
二、血清胆红素与黄疸
两种胆红素
结合胆红素与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为结合胆红素，又称直接胆红素。
游离胆红素：未与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为游离胆红素，又称间接胆红素。
二、血清胆红素与黄疸
黄疸
隐性黄疸：当血清胆红素浓度在 17.1μmol/L～ 34.2μmol/L之间时，肉眼观察不到皮肤与巩膜的黄染现象，称为隐性黄疸。
一、胆色素的分解代谢
（三）、胆红素在肝中转化 ❖肝细胞对胆红素的摄取：胆红素可以自由双向通
透肝血窦肝细胞膜表面进入肝细胞
❖ 肝细胞对胆红素的转化:与葡萄糖醛酸进行结合
❖肝对胆红素的排泄：结合胆红素从肝细胞毛细胆管排泄入胆汁中，再随胆汁排入肠道。
一、胆色素的分解代谢
未结合胆红素与结合胆红素的性质比较
二、肝在脂类代谢中的作用
在脂类的消化、吸收、合成、分解与运输均具有重要作用。
1
分泌胆汁，促进脂类物质的消
肝脏是胆固醇、磷脂等各
2 种类脂和血浆脂蛋白合成
的主要场所
3
肝脏是脂肪酸代谢和酮体生成的主要场所
三、肝在蛋白质代谢中的代谢
（一）肝是合成血浆蛋白的重要器官：全部清蛋白、部分球蛋白、纤维蛋白原、凝血酶原及多种载脂蛋白。
二、生物转化反应的主要类型
（二）第二相反应——结合反应
1.葡萄糖醛酸结合：最常见的结合反应葡萄糖醛酸基的直接供体尿苷二磷酸葡萄糖醛酸
(UDPGA)
反应方程式：
COOH
葡萄糖醛酸转移酶
+ UDPGA
COOGA + UDP

生物化学说课稿(共23张PPT)

（60%）
平时考核
（20%）
实验考核（20%）
22
谢谢聆听
13
3
3.课程设计与学法建议
课程设计思路
教学模式教学方法和手段
学习方法指导
课程评价
14
3
3.1 课程设计思路
以学生为主体，能力为中心，结合专业特点，体现职业导向，为未来实现岗位要求提供理论和实践支撑。
15
3
3.2 教学模式
理论教学和实验教学相结合重视理论教学，强化实验教学，以做促学，强调在实践中学习、应用理论知识，培养理论联系实际的能力。
•1.职业道德，人文精神和团队协作精神。 •2.勤奋学习，严谨求实、不断创新。 •3.高度的责任心、爱心及良好的沟通能力。
8
2
2.2 教学内容的选取依据
为了全面实现课程目标，更好地服务于其他专业课，我们对教学内容进行精心地选取和科学地组
织安排。从生物科学专业所需的知识、能力、素质
要求进行合理取舍，以“必需和够用”为度,对后续课程起到铺垫作用。
书后附有主要参考书与参考文献、常用生物化学名词缩写及名词索引，方便读者查阅。
掌握遗传信息传递与表达。
书后附有主要参考书与参考文献、常用生物化学名词缩写及名词索引，方便读者查阅。理论教学和实验教学相结合现代各门生物学科的基础
有效利用资源
物质代谢及其调节(动态)
课前预习
21
3
3.5 课程评价
期末考核
14
实验学时
8
6
2
10
2
2.4 教学重点难点
教学重点: 各种生物大分子的结构和功能教学难点: 各种大分子的代谢途径和生物学功能

中职生物化学课件第4章

❖影响酶促反应速度的因素主要有酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等。
❖酶与疾病的发生、诊断、治疗都有密切的联系，其在医学上的应用也日益广泛。
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。
1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
第1节酶的概述
❖*酶的概念：酶是由活细胞产生的具有催化功能的蛋白质。
五、激活剂的影响
激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
• 必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则酶将失去催化活性，这类激活剂称为必需激活剂
• 非必需激活剂：有些激活剂不存在时，酶仍然有一定催化活性，但催化效率较低，加入激活剂后，酶的催化活性显著提高，这类激活剂称为非必需激活剂
ALT）、天冬氨酸氨基转移酶（AST）活性增高
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
*定义：催化相同的化学反应，但酶蛋白
的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶。
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
生理及临床意义
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。
❖ 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；
❖ 增大底物浓度可以解除竞争性抑制；
* 举例
❖ 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
COOH
COOH
COOH
CH2 琥珀酸脱氢酶 CH
CH2
CH2
HC
COOH
COOH
COOH

中职生物化学课件第6章

子，使氧激活成为氧
离子，故又被称为细胞色素氧化酶。
Cyta与Cyta3结合紧密很难分开，常被称为细胞色素aa3（Cytaa3）
一、呼吸链的组成
❖在呼吸链组成成分中，除了少数游离存在外，大部分以复合体的形式存在。线粒体内膜中含有四种具有传递电子功能的酶复合体，这些复合体主要通过上述酶和辅酶组分发挥其传递氢或电子的功能。
三、ATP的生成与能量的利用和转移
（二）ATP的生成方式
ATP的生成方式
底物水平磷酸化
氧化磷酸化
三、ATP的生成与能量的利用和转移
（二）ATP的生成方式
1. 底物水平磷酸化代谢过程中，代谢物由于脱氢或脱水引起分
子内部能量重新排布，形成高能键，然后把高能键的能量转移给ADP形成ATP的过程称为底物水平磷酸化。如：
❖（二）脱氢酶需氧脱氢酶：如黄嘌呤氧化酶不需氧脱氢酶：如乳酸脱氢酶
三、生物氧化过程中CO2的生成
❖ 体内二氧化碳的生成来自于有机酸的脱羧作用，而不是碳和氧的直接化合。根据有机酸脱去羧基的位置不同可分为-脱羧和-脱羧，又根据脱羧是否伴随氧化，分为氧化脱羧和单纯脱羧。
三、生物氧化过程中CO2的生成
一、呼吸链的组成
表6-1 四种人线粒体呼吸链复合体
复合体复合体Ⅰ
酶名称 NADH-泛醌还原酶
辅基 FMN, Fe-S
复合体Ⅱ
琥珀酸-泛醌还原酶
FAD, Fe-S
复合体Ⅲ 复合体Ⅳ
泛醌-细胞色素c还原酶细胞色素c氧化酶
铁卟啉，Fe-S 铁卟啉，Cu
二、呼吸链中氢和电子的传递顺序
❖ 实验证实，线粒体呼吸链有两条：一条是NADH 氧化呼吸链；另一条是琥珀酸氧化呼吸链。

中职生物化学课件第8章

考点：计算脂肪酸彻底氧化分解时ATP的生成数目
一、甘油三酯的分解代谢
案例8-2 患者, 男，患1型糖尿病。一天，该患者出现多尿、烦渴多饮和乏力，随后又出现食欲减退、恶心、呕吐，还伴头痛、嗜睡、烦燥、呼吸深快、呼气中有烂苹果味。问题： 1.最可能的诊断是什么？ 2.中毒机制是什么？
一、甘油三酯的分解代谢
❖ 1．脂肪酸活化成脂酰CoA
RCOOH + HSCoA
脂肪酸
辅酶A
脂酰CoA合成酶
ATP
AMP + PPi
RCO～SCoA 脂酰CoA
考点：脂肪酸的活化部位及活化形式
一、甘油三酯的分解代谢
2．脂酰CoA转运进入线粒体
考点：脂酰CoA转运的载体
一、甘油三酯的分解代谢
❖3．脂肪酸的β-氧化脂酰CoA氧化过程发生在脂酰羧基端β-碳原子上，所以称为β-氧化。脂肪酸的β-氧化过程如下：
（2）软脂酸的合成
考点：脂肪酸合成的部位、原料、供氢体、限速酶、产物
二、甘油三酯的合成代谢
（三）甘油三酯的合成
在内质网中含有酯酰CoA转移酶，可催化α-磷酸甘油与2分子脂酰CoA合成磷脂酸，磷脂酸经磷脂酸磷酸酶催化，水解掉磷酸生成1,2-甘油二酯，后者经酯酰CoA转移酶催化，再加上1分子脂酰CoA作用生成甘油三酯。反应过程如下：
三、脂类的消化与吸收
人类膳食中的脂类主要是脂肪，即甘油三酯，其次是磷脂、胆固醇及胆固醇酯。脂肪的消化部位主要在小肠上段。
脂类的吸收部位主要在十二指肠下段和空肠上段。短链和中链脂肪酸(＜12C)构成的脂肪，在肠黏膜细胞内脂肪酶催化下，水解生成甘油和脂肪酸，由门静脉入肝进入血循环。而长链脂肪酸(＞ 12C)被吸收后，则要在肠黏膜细胞的内质网上重新合成脂肪，再与载脂蛋白、磷脂、胆固醇等形成乳糜微粒，经淋巴管进入血循环。

高教版中职化学《食品生物化学》课件

未解僵的肉持水性差，口感不好，不仅风味不佳而且保水性也差，加工肉馅时黏着性差，解僵后的肉消除了这些不足，因此，从某种意义上来说僵直的肉只有解僵后才能加工食用。
第一节动物屠宰后组织的僵直与成熟
三、肉的“成熟” 解僵后的肌肉置于低温下储藏，使其风味增加的过程称为肉的“成熟”。肉的成熟过程发生的主要变化在解僵过程中已经发生，因此很难严格界定解僵期与成熟期，所以有人认为成熟期是解僵期的延续。 1. 风味物质的生成与增加
动物屠宰后的僵直过程可以分为三个阶段：从屠宰后到开始出现僵直为止的肌肉弹性以很缓慢的速度降低的阶段，这一阶段称为迟滞期；迟滞期以后迅速僵硬的阶段称为急速期；最后达到延展性很小的状态而停止僵直的阶段称为僵直后期。
第一节动物屠宰后组织的僵直与成熟
2. 动物屠宰后的僵直类型
（1）酸性僵直宰前动物保持安静状态，未经激烈活动的动物肌肉的僵直，迟滞期较长，急速期较短，而且因为温度不同肌肉的收缩程度有所差异。
刚屠宰后的肉，软而无味，僵直中的肉硬、持水力小，故汁液分离多。僵直分解后的肉再度转化，即随着ATP降解产生的肌苷酸增加以及组织蛋白酶的分解作用，而使肌肉蛋白质发生部分水解，水溶性肽及氨基酸等非蛋白氮增加，肉的食用质量达到最佳适口度（即风味提高），此时的肉烹调时能发出肉香。
2. 肌肉蛋白质持水力的变化肌肉蛋白质在尸僵前具有高度的持水力，随着尸僵的发生，在组织中pH降到最低点时（pH为5.3～5.5），持水力也降至最低点。解僵以后肌肉的持水力又有所回升，也容易烧烂和消化，其原因是尸僵缓解过程中，肌肉中的钠、钾、钙、镁等离子的移动造成蛋白质分子电荷增加，从而有助于水合离子的形成。
（1）动物组织中pH的变化上面已经讲过，由于屠宰死亡后动物组织的呼吸途径由有氧呼吸转变为无氧酵解，组织中的乳酸逐渐积累，所以组织pH下降。温血动物宰杀后24h内肌肉组织的pH由正常生活时的7.2～7.4降至5.3～5.5，但一般也很少低于5.3。鱼类死后肌肉组织的pH大多比温血动物高，在完全尸僵时甚至可达6.2～6.6。

生物化学说课稿PPT教案pptx

生物化学说课稿PPT教案pptx
目录
• 课程介绍与目标 • 生物大分子结构与功能 • 生物小分子代谢及调控机制 • 基因表达调控与蛋白质组学技术 • 细胞信号传导途径和受体介导作用 • 生物化学在医学领域应用前景 • 实验设计与操作技能培养
01
课程介绍与目标
生物化学定义与重要性
生物化学是研究生物体内化学过程和物质代谢的科学。
氨基酸的线性排列
蛋白质的功能
催化、运输、免疫、调节等
核酸结构与功能
核酸的基本组成单位
核苷酸
DNA的双螺旋结构
碱基互补配对原则
RNA的种类与功能
mRNA、tRNA、rRNA等
核酸的功能
遗传信息的储存和传递
糖类结构与功能
01
糖类的分类
单糖、双糖、多糖等
02
糖类的结构特点
链状和环状结构
03
04
糖类的功能
信号传导异常与疾病的关系
多种疾病与信号传导异常有关，如癌症、神经退行性疾病、自身免疫病等。
信号传导异常的研究意义
深入了解信号传导途径及其异常机制，有助于疾病的预防、诊断和治疗。
06
生物化学在医学领域应用前景
生物化学在疾病诊断和治疗中应用
生物标志物检测
利用生物化学技术检测生物标志物，如蛋白质、代谢物和基因等，用于疾病的早期诊断和预后评估。
04
在撰写报告时，应注意语言简练、逻辑清晰、数据准确。同时，要尊重原始数据，避免主观臆断和篡改数据。
THANKS
感谢观看
生物化学对于理解生命现象和疾病机制具有重要意义。
生物化学在医学、农学、食品科学等领域具有广泛应用。
课程目标与要求

中职生物化学课件第3-4章

嘧啶杂环的N－1 戊糖C－1´
核苷和脱氧核苷的化学结构式
2.核苷酸（脱氧核苷酸）：核苷（脱氧核苷）戊糖C －5´与磷酸通过磷酸酯键相连形成。
DNA和RNA分子组成的区别、核苷酸的命名及缩写
组成磷酸戊糖碱基核苷酸
DNA
RNA
无差别
脱氧核糖
核糖
A、G、C、T
A、G、C、U
脱氧腺苷一磷酸（dAMP）脱氧鸟苷一磷酸（dGMP）脱氧胞苷一磷酸（dCMP）脱氧胸苷一磷酸（dTMP）
三、DNA的高级结构
DNA的高级结构
原核生物DNA分子多数是封闭的环状双螺旋分子，在此基础上进一步盘曲形成超螺旋结构贮存于细胞内。
真核生物DNA为线性分子，由DNA和组蛋白形成核小体后，以此为基本单位形成染色质细丝，进一步盘曲形成螺线管，再盘曲折叠形成超螺丝管，最终压缩成染色单体。
二、酶的结构
酶的结构
必需基团：酶分子中，与酶活性相关的化学基团称为酶的必需基团。
活性中心：必
需基团在酶的空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间构象的区域，能与底物特异性地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
活性中心内的必需基团必需基团
活性中心外的必需基团
有较强的酸性极性化合
物，微溶
于水，不溶线性大分子，有机溶剂在溶液中粘
度很大
二、核酸的紫外吸收
原理嘌呤碱和嘧啶碱中都含有共轭双键
最大吸 260nm
收峰
应用可用于核酸的定性和定量分析
三、DNA的变性与复性
（一）DNA的变性
❖ 概念：在某些理化因素作用下（常用高温变性，称热变性），使DNA分子双链间的氢键断裂， DNA双链解开形成单链的过程。

中职生物化学课件第10章

NADPH
NADP++H2O
dTMP的生成
脱氧胸甘酸（dTMP）的合成是由脱氧尿甘酸（dUMP）甲基化生成。
（四）核苷酸抗代谢物及应用
❖ 核苷酸抗代谢物是指与核苷酸合成过程的中间产物结构相似的一些类似物。
如：嘌呤、嘧啶、氨基酸、叶酸等。 ❖ 通过竞争性抑制方式，干扰和阻断核苷酸的合成。 ❖ 应用：
临床上常用6-巯基嘌呤（6-MP）及5-氟尿嘧啶（5-FU）对肿瘤进行化学治疗。
嘌呤核苷酸抗代谢物
抗代谢物 6－巯基嘌呤
氮杂丝氨酸氨蝶呤甲氨蝶呤
相似物次黄嘌呤谷氨酰胺
叶酸
作用
抑制IMP转变为AMP和GMP
抑制嘌呤核酸的合成
阻断二氢叶酸及四氢叶酸的生成→影响一碳单位的代谢
嘧啶核苷酸抗代谢物
转录过程示意图
转录特点
1、模板：DNA一条单链为模板，方向：5´ →3´
3、酶：RNA聚合酶
2、原料：NTP （N为A、G、 C、U）
4、碱基互补配对： A与U配对，T与A 配对，G与C配对
DNA复制与RNA转录的区别
复制
转录
模板原料聚合酶引物碱基配对产物特征
单链DNA模板 dNTP（N：A、G、C、T）
CTP。
2.嘧啶核苷酸的补救合成
嘧啶碱 +PRPP
磷酸嘧啶核苷+PPi
尿嘧啶核苷 + ATP 尿苷激酶 UMP +ADP
胸腺嘧啶核苷 + ATP 胸苷激酶 TMP +ADP
（三）脱氧核苷酸的合成
嘌呤和嘧啶脱氧核苷酸合成是在二磷酸核苷酸（NDP）水平进行，供氢体是NADPH+H+。N代表A、G、C、U四种碱基。

生物化学PPT课件

生物化学的应用领域
01
02
03
04
医学研究
生物化学在医学领域中发挥着重要作用，如疾病诊断、药物
研发和生理机制研究等。
农业生产
通过生物化学手段改良作物品质、提高产量，以及研发新型
肥料和农药。
环境保护
利用生物化学方法处理环境污染问题，如水体净化、土壤修
复等。
生物技术产业
生物化学在生物技术产业中具有广泛应用，如基因工程、蛋
合成生物学
合成生物学是新兴的交叉学科，旨在设计和构建人工生物系统，实现新功能或优化现有功能。通过合成生物学，科学家可以创建定制化的微生物，用于生产燃料、药物和其他有用物质。
纳米技术与生物医学应用
纳米药物
纳米药物利用纳米技术将药物包裹在纳米载体中，以提高药物的靶向性、稳定性和生物利用度，降低副作用。纳米药物在癌症治疗、疫苗开发等领域具有广泛应用前景。
生物合成与分解代谢
生物合成
生物合成是指生物体利用简单无机物和单糖等合成复杂有机物的过程。生物合成包括脂肪酸、蛋白质、核酸等物质的合成。这些合成过程需要经过一系列酶促反应的完成。
分解代谢
分解代谢是指生物体将大分子有机物分解成小分子有机物和无机物的过程。这些分解过程包括糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等。分解代谢是生物体获取能量和合成物质的重要途径。
结论总结
根据实验结果和讨论，总结实验的结论，指出研究的局限性和未来研究方向。
结果讨论
对实验结果进行深入分析和讨论，探讨结果的合理性和科学性。
结论应用
探讨实验结论在实际生产和科研中的应用价值和意义。
05
生物化学前沿研究
基因编辑与合成生物学

中职生物化学课件第5章

（二）生化作用及缺乏症
1、促进胶原蛋白的合成维生素C是胶原脯氨酸羟化酶和胶原赖氨酸羟
化酶的必需辅助因子。体内的结缔组织、骨及毛细血管的重要构成成分离不开胶原。当维生素C缺乏时，上述2种酶的活性下降，胶原形成障碍，基底膜通透性增高，毛细血管脆性增加，引起皮下、粘膜、肌肉出血，骨骼、牙齿容易折断。这些表现称为坏血病
自测题
一、名词解释
1．维生素
2．维生素缺乏症
二、单项选择题
1．关于维生素的说法错误的是（）
A．是小分子有机物
B．不能提供热量
C．每天需要大量进食
D．不参与机体组成
E．大部分维生素在体内不能合成
2．夜盲症是缺乏（） A．维生素A B．维生素B1 C．维生素C D．维生素K E．叶酸
3．脂溶性维生素主要储存在体内的器官是（） A．大脑 B．肝脏 C．肾 D．骨骼肌 E．心肌
内容
维生素A
维生素D
脂溶性维生素
维生素K
维生素E
一、维生素A（抗干眼病维生素）
维生素A
A1（视黄醇）β －胡萝卜素在小肠粘膜生成视黄醇，称为维生素A原。
A2（3-脱氢视黄醇）
案例5-1
载公了元用六（ 1羊在二百肝缺）多乏来生年维治化唐生作疗代素用“案 1是A著．及例：雀时引5缺名缺-发，目乏1乏“医分维引”雀析症生学起目素。”家A1的患1孙真-上正顺思原此视因邈病黄就的记人，双醛眼的干补涩充刺不足痛，，2．杆畏羊细肝光胞富流含合脂泪成溶性，视维紫傍生红素晚A质时视物不清减，少同，时对还弱光有的皮可考敏用点肤于提感干治示性疗：燥降维“生雀、低素目头。”A缺。严发乏重症枯时萎稀疏的症发状生，“当夜时盲症亦”称2此、病维持“上鸡皮盲细眼胞”完。请问：1整 3．、和引维促发生进素“生A雀长抑目发制育”癌的变的真作正用原因是什么？

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第八章核酸代谢与蛋白质合成
考查
第十一章肝生物化学
第一章绪论 p1
第一节生化的概念与内容
• 一、概念 • 二、内容
第二节生化与健康的关系
• 一、发展概况 • 二、生化与健康的关系
一、概念
生物化学：是研究生物体的物质组成和结构以及生物体内发生的的各种化学变化规律的基础生命科学
• 研究对象：生物（人体）
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽如缩宫素、生长素、谷胱
甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为
蛋白质的一级结构。也是蛋白质的基本结构
维持蛋白质一级结构的主要化学键是肽键
任务：为提高人类健康水平、预防、诊断和治疗疾病提供理论基础
二、内容：
1.物质组成
有机物：pro、核酸、糖类和脂类（生物大分子）
无机物：水、无机盐（生物小分子）
2.物质代谢及调节生命的基本特征是新陈代谢
人食物获能代谢终产物排出体外
3.物质结构、生理功能与新陈代谢的关系
4.遗传信息的传递与表达（生物繁衍个体）
2.肽是氨基酸通过肽键连接而成的化合物多肽简式：
N–末端（H -表示），写在左侧 C–末端（--OH表示），写在右侧
多肽中顺序编号从N—末端开始
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
OOΒιβλιοθήκη NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及
亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构
血红蛋白
的四级结构
亚基单独存在没有活性，聚合一起形成四级结构，才具有生物活性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定的生物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一组人和
动物神经退行性病变
• 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc
• PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变
成全为β-折叠的PrPsc，从而致病
PrPc α-螺旋
正常
PrPsc β-折叠
疯牛病
例：镰刀形红细胞贫血
（一） -螺旋氢键维持结构稳定
（二）-折叠
（三）-转角和无规卷曲
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构(具有生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多
肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基
中职生物化学课件
学习生物化学的方法
要用辩证的、发展的、整体的观点来学习
✓ 要学会掌握重点、突破难点、找出规律、牢记要点
✓要将学习内容前后联系，勤于思考、善于归纳，做到循序渐进、融会贯通
✓做好预习，多做习题
本课程的考核方式
• 听课出勤率 • 课堂提问及作业成绩 • 完成实验报告情况 • 期末考查成绩
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
蛋白质的空间结构（构像）：
蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分子内各原子形成一定的空间排布及相互关系
维持蛋白质空间结构稳定的化学键：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键及二硫键（副键）
㈠蛋白质分子的二级结构
主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
导入
• 何谓生物化学? • 那么学了这门课对我们今后的学习、生活、
工作有哪些用处?
• 我们每天吃的东西都去哪儿?食物在机体内
如何代谢?
第本一学章期绪讲论授内容
第二章蛋白质与核酸化学(重点)
第三章酶
第四章糖代谢(重点)
第五章生物氧化(重点)
第六章脂类代谢(重点)
第七章氨基酸分解代谢 (重点)
异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸
口诀：苏缬二亮，乃是苯蛋 2）非必需氨基酸（12）：体内合成
第二节蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的基本结构㈠肽键和肽㈡蛋白质的一级结构二、蛋白质的空间结构㈠蛋白质分子的二级结构㈡蛋白质分子的三级结构㈢蛋白质分子的四级结构
㈠肽键和肽
1.肽键是一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合所形成的化学键
•糖现尿病代→认胰识岛到素生物、大心脖子理、→ 社海澡会、和海环带（境I因）素
都可影响机体异常变化
第二章蛋白质与核酸化学
• 第一节蛋白质的分子组成 • 第二节蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的元素组成：含有C、H、O、N，部分含有S、P、金属元素等
蛋白质含氮量约为16%，即1gN相当于 6.25g蛋白质 Protein=蛋白含氮量×6.25
1/16%
二、蛋白质的基本组成单位 —— 氨基酸
自然蛋界白质蛋白强质酸的、强氨碱基、酸蛋白主水要解有酶 20氨种基酸 1.氨基酸的结构特点
H 结构通式： R C COOH
NH2
除脯氨酸外，余为 -氨基酸
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
2.氨基酸的分类 1）必需氨基酸（8）：由食物供给必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、
• 核酸是遗传的物质基础，分为DNA和
RNA
一、发展概况
利用酶的生物过
古代程
酿酒、制酱、制醋
早18世期纪的中生叶物化对化生学学物分主组析要织是蛋机研白盐究质是生、人脂体物类的体、组的糖成物、物质水质、组无成，称为叙述生物化学
研究物质的化学结构、理化性质及代谢规律等方面称为动态生物化学
1903德国、纽佰，提出“生物化学”，独立学科的标志。20世纪，生物体内的蛋白质、糖和脂肪的分解代谢已明确
分子生物学时代称为功能生物化学
50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛素
70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系
• 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)

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