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核酸生物化学《核酸生物化学》嘿，同学们！今天咱们来聊聊核酸生物化学里的那些化学式相关的有趣知识。
一、核酸的基本组成单元：核苷酸咱们先来说说核苷酸，它就像一个小小的积木块，是构建核酸这个大城堡的基础材料。
核苷酸由三部分组成：磷酸、戊糖和含氮碱基。
这就好比一个小玩具，磷酸是它的一个小零件，戊糖是另一个零件，含氮碱基则是第三个零件，这三个零件组合在一起才构成了核苷酸这个完整的小玩具。
从化学式的角度看，磷酸基团有自己的化学结构，里面有磷原子（P）、氧原子（O）和氢原子（H），它们之间通过化学键连接在一起。
这里的化学键啊，就像小钩子一样。
比如说离子键，就像是带正电和带负电的原子像超强磁铁般吸在一起。
就好比你有两块磁铁，一块是正极，一块是负极，它们“啪”地一下就吸住了，这就是离子键的感觉。
而共价键呢，是原子共用小钩子连接，就像两个人共同拉着一个小绳子，这个小绳子就是它们共用的小钩子，这样原子就紧密地结合在一起了。
二、核酸分子的构建：聚合反应与化学平衡许多核苷酸要连接起来才能形成核酸，这个连接的过程就像是把一个个小积木块搭成一个长长的积木桥。
核苷酸之间的连接反应其实是一个化学平衡的过程，这就像拔河比赛一样。
反应物（单个的核苷酸）和生成物（连接起来的核酸链）就像两队人。
在反应开始的时候，可能有很多单个的核苷酸（反应物这边人多力量大），它们不断地连接起来形成核酸链（生成物这边的人慢慢变多）。
当达到正逆反应速率相等的时候，就像是拔河的两队人力量达到了平衡，这时候核酸链的长度和核苷酸的浓度都不再变化了，这就是化学平衡的状态。
三、核酸分子的极性：分子的极性类比核酸分子有一定的极性，这又是什么意思呢？咱们可以类比小磁针。
就像水分子是极性分子一样，水的氧一端像磁针南极带负电，氢一端像北极带正电。
核酸分子里的各个组成部分也有类似的电荷分布情况。
不过呢，有些分子是没有极性的，就像二氧化碳是直线对称的非极性分子。
想象一下，二氧化碳分子就像一个两边完全对称的哑铃，中间的碳原子和两边的氧原子排列得非常对称，所以它整体没有极性，就像一个完全平衡的东西，没有哪一端特别“带劲”（带电性）。
生物化学第四版•生物化学概述•蛋白质结构与功能•酶学基础与应用•糖代谢与糖异生作用•脂类代谢与血浆脂蛋白•基因表达调控与疾病关系•细胞信号传导与受体介导作用目录生物化学概述01生物化学定义与研究对象生物化学定义生物化学是研究生物体内化学过程和物质代谢的科学，它探讨生物分子结构、功能、相互作用以及生物分子与生物体之间的关系。
研究对象生物化学的研究对象包括蛋白质、糖类、脂质、核酸等生物大分子，以及维生素、激素、酶等生物小分子。
这些物质在生物体内的合成、分解、转化和调控等过程都是生物化学的研究范畴。
生物化学发展历史及现状发展历史生物化学起源于19世纪中期，随着有机化学和分析化学的发展，人们开始研究生物体内的化学过程。
20世纪以来，生物化学在揭示生命现象本质方面取得了重大突破，如DNA双螺旋结构的发现、基因工程的诞生等。
现状目前生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，它与分子生物学、遗传学、细胞生物学等学科相互渗透，共同推动生命科学的发展。
同时，生物化学在医学、农业、工业等领域的应用也越来越广泛。
生物化学在医学领域重要性疾病诊断生物化学方法可以用于检测生物标志物和代谢产物，帮助医生诊断疾病。
例如，通过检测血液中葡萄糖、胆固醇等物质的含量可以判断糖尿病、高血脂等疾病。
药物研发生物化学在药物设计和合成中发挥着重要作用。
通过研究药物与生物大分子的相互作用，可以设计出具有更高疗效和更低副作用的药物。
疾病预防和治疗生物化学可以帮助人们了解疾病发生的机制，从而制定针对性的预防措施和治疗方案。
例如，通过调节饮食和生活方式可以预防糖尿病等代谢性疾病的发生；通过基因工程手段可以治疗遗传性疾病等。
蛋白质结构与功能02氨基酸种类与性质氨基酸的种类根据R基的不同，氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸等。
氨基酸的性质包括两性解离、等电点、紫外吸收、茚三酮反应等。
蛋白质一级结构的定义指多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1） N-末端测定法：常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
① ―二硝基氟苯(DNFB或FDNB法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯（―DNFB）反应（Sanger反应），生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。
由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。
②丹磺酰氯(DNS法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS―Cl）反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。
由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。
③苯异硫氰酸脂（PITC或Edman降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC）反应（Edman反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时，N―末端的PTC―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N端残基序列。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C端氨基酸以游离形式存在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
②还原法：肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
肽链完全水解后，代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。
③羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。
被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。
核酸核酸通论DNA双螺旋结构模型的主要依据是：１.已知核酸的化学结构知识；２.发现了DNA碱基组成规律3.得到了DNAX射线的衍射结果中心法则：遗传信息从DNA传到RNA，再传到蛋白质，一旦传到蛋白质就不再转移蛋白质组是细胞内基因表达的所有蛋白质核酸的种类和分布核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸(RNA）两大类。
所有的生物细胞都含有这两类核酸。
生物体的遗传信息以密码形式编码在核酸分子上，表现为特定的核苷酸序列DNA是主要的遗传物质，通过复制将遗传信息由亲代传给子代。
RNA与遗传信息在子代的表达有关DNA通常为双链结构，含有Ｄ－２－脱氧核糖，以胸腺嘧啶取代RNA中的尿嘧啶，使DNA 分子稳定并便于复制。
RNA为单链结构，含有D-核糖和尿嘧啶（另外三种碱基二者相同），与其遗传信息表达和信息加工的机制有关，DNA原核DNA集中在核区。
真核细胞DNA分布在核内，组成染色体（染色质）。
线粒体、叶绿体等细胞器也含有DNA．病毒只含DNA或RNA，从未发现两者兼有的病毒。
原核生物染色体DNA、质粒DNA、真核生物细胞器DNA都是环状双链DNA所谓质粒是指染色体外基因，它们能够自主复制，并给出附加的性状。
真核生物染色体是线型双链DNA，末端具有高度重复序列形成的端粒结构病毒必须依赖宿主细胞才能生存，因此只能看作一些游离的基因，而且种类很多哦。
RNA参与合成蛋白质的RNA有三类：转移RNA（ｔRNA），核糖体RNA（rRNA），信使RNA（ｍRNA），无论是原核生物还是真核生物都与这三类。
原核生物与真核生物tRNA的大小和结构基本相同，ｒRNA和mRNA却有明显的差异原核生物的ｍRNA结构简单，由功能相近的基因组成操纵子作为一个转录单位，产生多顺反子mＲＮＡ真核生物ｍRNA结构复杂，有５＇端帽子，３’ｐｏｌｙ（Ａ）尾巴，以及非翻译区调控序列，但功能相关的基因不形成操纵子，不产生多顺反子ｍRNA，真核生物细胞器有自身的tRNA，ｒRNA，mＲＮＡ核酸的生物功能DNA和RNA都是细胞重要的组成物质，前者可引起遗传性状的转化，后者可能参与蛋白质的生物合成DNA分布在细胞核内，是染色体的主要成分，而染色体已知是基因的载体。
化学与生物工程学院11食品质量与安全肖翔第一章蛋白质蛋白质等电点：调节溶液的PH,使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，总净电荷为零，在电场中既不向阳极运动，也不向阴极运动，这时溶液的PH称为该蛋白质的等电点蛋白质变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的物理性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结构不被破坏，这种现象称变性第二章核酸一种DNA 分子含40％的腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子含30％的胞嘧啶核苷酸，请问哪一种DNA的 Tm值高为什么解：后一种，因为G-C对含量高，A-T之间只有两个氢键，G-C之间有三个氢键已知人类细胞基因组的大小约 30亿 bp，试计算一个二倍体细胞中 DNA 的总长度，这么长的 DNA 分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的解：*30*10^8=,1m=10^9nm;原因：DNA是高度螺旋化的，处于高度盘旋和压缩状态第三章酶酶的活性中心：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位，或称为酶的活性中心酶的必需基团有哪几种，各有什么作用解：酶的必需基团分为活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。
作用：活性中心内1、催化基团：使底物分子不稳定形成过滤态，并最终将其转化为最终产物；2、结合基团：与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。
解：在较低的温度范围内，酶促反应速率随温度升高而增大，超过一定温度后，反应速率反而下降。
实用价值：略举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
解：具有抗菌作用的磺胺类药物作为氨基苯甲酸的类似物，可抑制细菌二氢叶酸合成酶的活性，从而使细菌不能产生必需的二氢叶酸，从而直接利用食物中的叶酸，因此不受该类药物的影响。
说明酶原与酶原激活的意义。
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
