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生物化学简明教程课后习题答案HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】1绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（CO）、羧基（—COOH）、巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
1、氨基酸:就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上2、等电点:使氨基酸分子处于兼性离子状态,即分子的所带静电荷为零,在电场中不发生迁移的pH值。
等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
5、构象:指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性6、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
7、酶:就是生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。
8、全酶:具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基,辅基与其它辅助因子。
同工酶:具有不同分子形式但却催化相同的化学反应,这种酶就称为同工酶。
限速酶:整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可影响整条代谢途径的总速度,还可以改变代谢方向9、结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
10、蛋白质变性:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。
11、蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用12、复性:在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象13、别构效应:又称为变构效应,就是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性丧失的现象14、活化能:将1mol反应底物中所有分子由其常态转化为过度态所需要的能量15、核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。
生物化学1.绪论1.1生物化学的研究内容1、生物化学：是指用化学的理论和方法从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化的规律的科学。
(重点)2、研究范畴主要是：a、生物体的化学组成，生物分子的结构，性质及功能。
b.生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制。
c.生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。
1．2生物化学发展简史1．2．1蛋白质的研究历程1．2．2核酸的研究历程1．3生物化学的知识框架和学习方法1．3．1生命物质主要元素组成的规律1．3．2生物大分子组成的共同规律1．3．3物质代谢与能量代谢的规律性1．3．4生物界遗传信息传递的统一性2．蛋白质（重点）蛋白质的主要元素组成：C、H、O、N、S及P（主要元素）Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se（微量元素）不同蛋白质的氮含量很相近的，平均含量为16%，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量=（总含氮量—无机含氮量）*6。
252．1蛋白质的分类（重点）2．1．1根据分子形状分类1、球状蛋白质2、纤维状蛋白质3、膜蛋白质2．1．2根据分子组成分类1、简单蛋白质（仅由肽链组成，不包含其他辅助成分的蛋白质称简单蛋白质。
）如：清蛋白2、结合蛋白质（又称缀合蛋白质。
由简单蛋白质和辅助成份组成，其辅助成分通常称为辅基/辅助因子）2．1．3根据功能分类酶调节蛋白贮藏蛋白质转运蛋白质运动蛋白防御蛋白和毒蛋白受体蛋白支架蛋白结构蛋白异常蛋白2．2蛋白质的组成单位—氨基酸1、蛋白质的水解产物为氨基酸，说明氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
2、氨基酸是指分子中既有氨基又有羧基的化合物。
3、生物体用于合成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外（不是氨基酸，而是亚氨基酸），其余19种都是氨基位于α—碳原子上的α—氨基酸。
2．2．1氨基酸的结构通式（重点）1、结构通式：从结构上看：除甘氨酸外，所有α—氨基酸分子中的α—碳原子都为不对称的碳原子。
⽣物化学简明教程讲义电⼦稿第⼀章蛋⽩质化学（12学时）【基本要求】:1.掌握蛋⽩质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。
2.掌握蛋⽩质的⼀⼆三四级结构以及稳定其结构的重要作⽤⼒。
3.掌握蛋⽩质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜⾊反应）。
【内容提要与学时分配】1．蛋⽩质的⽣物学功能（1） 2．蛋⽩质的元素组成与分⼦组成（2）3．蛋⽩质的分⼦结构（4） 4．蛋⽩质结构与功能的关系（2）5．蛋⽩质的理化性质（2）6．蛋⽩质的分类与分离纯化简介（1）第⼀节蛋⽩质通论⼀、蛋⽩质的⽣物学意义（160）蛋⽩质是⽣命的体现者——恩格斯语。
Protein —“第⼀重要的”，“最原初的”。
概括起来，蛋⽩质主要有以下功能：1.催化功能(Enzyme)2.调节功能3. 运动功能4. 运输和跨膜转运功能5. 保护和防御功能6. 信息传递与识别功能7. 贮存功能8. 结构功能⼆、蛋⽩质的分类（158）（⼀）按分⼦形状分类 1.球状蛋⽩ 2.纤维状蛋⽩（⼆）按分⼦组成分类简单蛋⽩：清蛋⽩、球蛋⽩、组蛋⽩、精蛋⽩、⾕蛋⽩、醇溶蛋⽩和硬蛋⽩。
缀合蛋⽩：核蛋⽩、脂蛋⽩、糖蛋⽩、磷蛋⽩、⾎红素蛋⽩、黄素蛋⽩和⾦属蛋⽩。
三、蛋⽩质的元素组成与分⼦量（157）1.元素组成蛋⽩质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。
其中氮的含量较为恒定，⽽且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋⽩质含量。
如常⽤的凯⽒定氮法：蛋⽩质含量＝蛋⽩氮×6.25（即100/16）。
2.蛋⽩质的分⼦量蛋⽩质的分⼦量变化范围很⼤，从6000到100万或更⼤。
四、蛋⽩质的⽔解（123）蛋⽩质的⽔解主要有三种⽅法：1.酸⽔解2.碱⽔解3.酶⽔解第⼆节氨基酸( amino acid)⼀、氨基酸的结构与分类（124）（⼀）基本氨基酸组成蛋⽩质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋⽩质氨基酸。
基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
生物化学简明教程生物化学简明教程1. 介绍•生物化学是研究生物体内化学物质和化学反应的科学学科。
2. 生物大分子•生物体内主要有四种生物大分子：蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质。
蛋白质•蛋白质是由氨基酸组成的长链聚合物，具有多种功能。
•结构：由20种不同氨基酸组成，通过肽键连接形成多肽链。
•功能：参与细胞结构的构建、酶催化、携带物质运输等。
核酸•核酸是遗传信息的携带者。
•分类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
•结构：由核苷酸组成，核苷酸由糖、磷酸和碱基组成。
•功能：DNA储存遗传信息，RNA参与蛋白质的合成。
碳水化合物•碳水化合物是生物体内的主要能源来源。
•分类：单糖、双糖和多糖。
•结构：由碳、氢、氧组成。
•功能：提供能量、结构支持、信号传导等。
脂质•脂质是不溶于水的大分子有机化合物。
•分类：脂肪、磷脂、固醇等。
•结构：由甘油与脂肪酸组成。
•功能：储能、细胞膜构成、信号传导等。
3. 代谢途径•代谢途径是生物体内针对物质进行转化和利用的过程。
糖代谢•包括糖的降解（糖酵解和无氧呼吸）和合成（糖异生）。
脂代谢•包括脂肪的降解（脂肪酸β氧化）和合成（脂肪酸合成）。
氨基酸代谢•包括氨基酸的降解（蛋白质分解）和合成（蛋白质合成）。
核酸代谢•包括核酸的降解和合成。
4. 酶和酶促反应•酶是加速生物体内化学反应的蛋白质。
•酶促反应遵循酶底物复合物、过渡态、产物释放等步骤。
5. 重要的生物化学反应•包括光合作用、呼吸作用、糖酵解等。
6. 分子生物学技术在生物化学中的应用•分子生物学技术对于研究生物化学领域的进展起到了重要作用。
PCR技术•可在体外扩增DNA片段，用于基因克隆和基因组分析。
基因工程技术•包括基因表达、基因敲除、基因突变等。
蛋白质纯化技术•用于分离蛋白质并研究其功能。
7. 结语•生物化学是研究生物体内化学物质和反应的重要学科，对于理解生命的本质及其应用具有重要意义。
以上是对”生物化学简明”的整理教程，希望对你有所帮助！。
生物化学简明教程第三版课程设计一、引言生物化学是现代生命科学的基础学科之一，研究生物体内的化学反应和物质代谢过程，以及这些过程对生物体结构和功能的影响。
本课程设计旨在提供一份生物化学简明教程，为学生提供一份较为系统的生物化学知识，并通过实验与案例分析，加深学生对生物化学在现实中的应用与意义的理解。
二、课程目标本课程的主要目标是：让学生掌握生物化学的基本概念、原理和实验技能，通过实验和案例分析，培养学生的科学素养和实验操作能力，增强学生的综合能力和团队合作精神。
三、课程大纲1.生物大分子的结构和功能–DNA、RNA的结构和功能–蛋白质的结构和功能–糖类的结构和功能2.代谢过程–糖代谢–脂肪代谢–蛋白质代谢–核酸代谢3.计算生物化学–pH和缓冲溶液–酶学反应动力学–氧化还原反应的热力学4.实验课程设计–蛋白质的萃取和分离–酶活性测定–DNA的提取和纯化–氨基酸的定量测定5.案例分析–酶的应用–植物次生代谢产物的生产–蛋白质的鉴定技术6.课程评价–平时成绩–作业分数–实验报告成绩–期末考试四、教学方法1.授课方式：课堂讲授、实验课、案例分析2.学生参与：课前预习、课堂提问、小组讨论、实验操作、案例分析3.实验操作：小组合作、自主设计、严格遵守安全规定、注意实验礼仪五、参考教材1.《生物化学》（第三版），高等教育出版社，张三等2.《生物化学实验指导》（第二版），高等教育出版社，李四等六、评价标准1.平时成绩：出勤率、课堂表现、预习情况2.作业分数：完成的作业数量和质量3.实验报告成绩：实验结果的准确性和叙述能力4.期末考试：知识的掌握程度和分析能力七、结语本课程设计旨在通过让学生了解生物化学的基本概念和实验技能，从而提高学生的科学素养和实验操作能力。
我们希望所有学生都能积极参与课程学习和实验操作，加深对生物化学分子的理解，掌握生物化学基础知识，最终在自己的专业领域有所所斩获。
生物化学简名教程第六版《生物化学简明教程第六版》是一本介绍生物化学的教材，它旨在帮助读者了解生物体内的化学过程和分子机制。
本文将简要介绍该教程的内容，重点涉及生物分子、代谢、遗传信息和信号传导等方面。
第一章介绍了生物化学的基本概念和研究方法。
生物化学是研究生物体内化学反应和分子结构的学科，通过分析生物分子的组成和功能，揭示生命现象的化学基础。
在研究方法方面，生物化学借鉴了物理化学和分析化学的技术，如质谱、核磁共振等。
第二章讨论了生物分子的结构和功能。
生物体内存在许多重要的生物分子，如蛋白质、核酸、糖类和脂类等。
这些分子在生物体内扮演着重要的角色，如蛋白质作为酶催化化学反应，核酸承载遗传信息，糖类提供能量，脂类构建细胞膜等。
了解这些分子的结构和功能，有助于理解生物体内的化学过程。
第三章介绍了生物体内的代谢过程。
代谢是生物体利用外源物质合成自身分子或产生能量的过程。
代谢过程包括碳水化合物、脂肪和蛋白质的分解和合成。
其中，糖酵解和三酸甘油酯合成是能量代谢的重要过程。
了解代谢过程可以帮助我们理解生物体如何利用营养物质维持生命活动。
第四章讨论了遗传信息的传递和表达。
遗传信息包括DNA和RNA的序列，通过遗传物质的复制、转录和翻译等过程进行传递和表达。
DNA复制是遗传信息传递的基础，而转录和翻译则是遗传信息表达的关键步骤。
理解遗传信息的传递和表达有助于我们认识到基因是如何决定生物体的性状和功能。
第五章介绍了信号传导和细胞通讯。
生物体内的细胞之间通过分子信号进行通讯，这些信号可以是激素、神经递质或细胞外基质分子等。
信号传导包括信号的接受、传递和响应等过程，涉及到细胞膜受体、信号转导通路和转录因子等分子的参与。
了解信号传导有助于我们理解细胞内外信息交流的机制。
《生物化学简明教程第六版》是一本系统而全面的生物化学教材，适用于生物化学、生物学、医学等专业的学生和研究者。
通过学习该教材，读者可以获得对生物化学基本概念和原理的理解，从而更好地理解生物体内的化学过程和分子机制。
生物化学简明教程最精简重点一、名词解释增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加30%~40%的现象。
减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低一碳单位：指具有一个碳原子的基团。
生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科Tm值：即溶解温度，即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度酶活性部位：在整个酶分子中，参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧化分子，并与之结合生成水的全部体系糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程底物磷酸化：直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子β-氧化：脂肪酸氧化是发生在β原子上的，逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下，即β-氧化氨基酸代谢库：体内氨基酸的总量从头合成途径:不经过碱基，核苷的中间阶段的途径补救途径：利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链，由此产生的子代DNA 的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链不对称转录：一、指双链DNA只有一股单链用作模板；二，指同一单链上可以交错出现模板链和编码链前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链后随链：在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向，沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链密码子：mRNA上所含A,U.G,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基反密码子：指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序起始密码子：特定起始点的密码子(AUG)终止密码子：mRNA中终止蛋白质合成的密码子（UAG,UAA,UGA）二，蛋白质1，两性离子：指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子,2，等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3+，-COO-解离度完全相等，此时溶液的PH。
生物化学简明教程
第一章蛋白质化学（于洺）第一节蛋白质通论
第二节氨基酸
第三节蛋白质结构
第四节蛋白质结构与功能
第五节蛋白质性质
第六节分离方法与测定
第二章酶化学（于洺）
第一节酶的分类和命名
第二节酶结构基础和催化策略
第三节酶促反应的动力学
第四节重要的酶类
第五节酶的分离纯化和活力测定
第三章维生素化学（王翔）第一节维生素的分类和命名
第二节重要的脂溶性维生素
第三节重要的水溶性维生素
第四章激素化学（王翔）
第一节激素概念和分类
第二节重要动物激素
第三节激素调控体系
第四节激素的作用原理和细胞信号传递
第五章糖与糖代谢（王翔）
第一节代谢通论和研究方法
第二节糖化学
第三节糖的分解代谢
第四节糖的合成代谢
第五节糖代谢调节
第六节生物氧化
第六章核酸化学（王翔）
第一节DNA结构
第二节核酸变性、复性和杂交
第三节限制性内切酶和DNA测序
第四节染色体结构
第七章DNA的复制、修复
第一节
第八章RNA转录、剪接和修饰第九章蛋白质的合成、修饰附录：生物化学实验（于洺）。
