33 王镜岩生物化学教程 2008版 第33章_蛋白质的生物合成(优)
- 格式:ppt
- 大小:8.06 MB
- 文档页数:59
第一章蛋白质的结构与功能一、选择题(A型题)1.各种蛋白质平均含氮量约为( )A. 0.6%B. 6%C. 16%D. 26E. 36%2.关于蛋白质结构的下列描述,其中正确的是( )A.至少有100个以上的氨基酸组成的高分子化合物B.每一蛋白质都含有2条以上的多肽链C.每种蛋白质都有种类不同的辅基D.不同蛋白质分子的氨基酸组成基本相同E.组成蛋白质一级结构主键的是肽键3.蛋白质一级结构中的主要化学键是( )A. 氢键B. 盐键C. 肽键D. 疏水键E. 德华引力4.蛋白质的等电点是()A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH值B.蛋白质溶液的pH等于7.4时溶液的pH值C.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值D.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值E.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值5. 食物蛋白质的消化产物氨基酸,最主要的生理功能是()A.合成某些含氮化合物B.合成蛋白质C.氧化供能D.转变为糖E.转变为脂肪6.蛋白质变性不包括( )A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂7.蛋白质分子中,生理条件下,下列那种氨基酸残基的侧链间可形成离子键:A.天冬氨酸,谷氨酸B.苯丙氨酸,酪氨酸C.赖氨酸,天冬氨酸D.天冬氨酸,苯丙氨酸E.亮氨酸,精氨酸8.蛋白质高级结构取决于( )A.蛋白质肽链中的氢键B.蛋白质肽链中的肽键C. 蛋白质肽链中的氨基酸残基组成和顺序D.蛋白质肽链中的肽键平面E.蛋白质肽链中的肽单位9.下列提法中错误者是()A.所有的蛋白质分子都具有一级结构B.蛋白质的二级结构是指多肽链的局部构象C.蛋白质的三级结构是整条肽链的空间结构D.所有的蛋白质分子都有四级结构E.蛋白质四级结构中亚基的种类和数量均不固定10.肽链中有下列哪种氨基酸时易发生β-转角( )A.HisB.AlaC.GluD.ProE.Arg11.蛋白质肽键的提法何者是正确的( )A.肽键是典型的单键B.肽键是典型的双键C.肽键带有部分双键的性质D.肽键平面可以扭转E.可由任何氨基和羧基缩合形成12.蛋白质在溶液中带负电荷时,溶液的PH为( )A.酸性B.碱性C.PH=PID.PH>PIE.PH<PI 13.蛋白质一级结构的化学键主要是( )A.肽键B.盐键C.二硫键D.氢键E.疏水键14.蛋白质变性时( )A.肽键断裂B.二硫键断裂C.次级键断裂D.普遍发生沉淀E.生物学功能可能增减15.蛋白质对紫外光的最大吸收峰是由于含有下列哪些氨基酸所引起的( )A.甘氨酸和赖氨酸B.谷氨酸和精氨酸C.色氨酸和酪氨酸D.丝氨酸和胱氨酸E.丙氨酸和苏氨酸16.在下列各种pH的溶液中使清蛋白(等电点4.7)带正电荷的是A. pH4.0B. pH5.0C. pH6.0D. pH7.0E. pH8.017.稳定蛋白质二级结构的化学键主要是( )A.肽键B.氢键C.疏水键D.二硫键E.氏力18.在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有三级结构的多肽链是( )A.辅基B.辅酶C.亚基D.寡聚体E.肽单位19. 下列哪种氨基酸含有苯环( )A.PheB.ArgC.ThrD.AspE.His20. 下列哪种氨基酸属于碱性氨基酸( )A.精氨酸B.丙氨酸C.苏氨酸D.亮氨酸E.甘氨酸二、填空题1. 在镰刀状红细胞贫血中血红蛋白的β亚基的第六位____ 残基变异成 ___。
生物化学习题及答案(王镜岩编著版)第九章核酸的生物合成(一)名词解释1.半保留复制:双链DNA的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。
2.不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录。
3.逆转录:Temin和Baltimore各自发现在RNA肿瘤病毒中含有RNA指导的DNA聚合酶,才证明发生逆向转录,即以RNA为模板合成DNA。
4.冈崎片段:一组短的DNA片段,是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形成较长的片段。
在大肠杆菌生长期间,将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中,就可证明冈崎片段的存在。
冈崎片段的发现为DNA复制的科恩伯格机理提供了依据。
5.复制叉:复制DNA分子的Y形区域。
在此区域发生链的分离及新链的合成。
6.领头链:DNA的双股链是反向平行的,一条链是5/→3/方向,另一条是3/→5/方向,上述的起点处合成的领头链,沿着亲代DNA 单链的3/→5/方向(亦即新合成的DNA沿5/→3/方向)不断延长。
所以领头链是连续的。
7.随后链:已知的DNA聚合酶不能催化DNA 链朝3/→5/方向延长,在两条亲代链起点的3/ 端一侧的DNA链复制是不连续的,而分为多个片段,每段是朝5/→3/方向进行,所以随后链是不连续的。
8.有意义链:即华森链,华森——克里格型DNA中,在体内被转录的那股DNA链。
简写为W strand。
9.光复活:将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射,大部分损伤细胞可以恢复,这种可见光引起的修复过程就是光复活作用。
10.重组修复:这个过程是先进行复制,再进行修复,复制时,子代DNA链损伤的对应部位出现缺口,这可通过分子重组从完整的母链上,将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处,然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口,这个过程称为重组修复。
11.内含子:真核生物的mRNA前体中,除了贮存遗传序列外,还存在非编码序列,称为内含子。
2000年一、填空题1.维生素()可帮助钙质吸收, 它可由皮肤中的()经紫外线照射转变而来2、对酶的()抑制不改变酶促反应的Vmax, ()抑制不改变酶促反应的Km3.生物合成所需要的还原力由()过程提供4.一分子葡萄糖在肝脏完全氧化产生()分子A TP, 一分子软脂酸完全氧化产生()ATP5.蛋白质的含氮量百分比是(), 依据该数据进行定氮的方法是()6、精氨酸的PK1(COOH)=2.17, PK2(NH3)=9.04, PK3(胍基)=12.08, 则其PI=()7、多肽链中()氨基酸出现的地方会引起螺旋型构象的中断8、大肠杆菌DNA聚合酶的三种活性分别是()、()、()9、Km值可以用来反应酶与底物()的大小10、肽和蛋白质特有的颜色反应是()11.Watson&Crick根据X射线晶体衍射数据提出的DNA的双螺旋结构模型, 其螺旋直径为(), 碱基平面间距为()nm, 每以螺旋周含()对碱基, 这种构型为B型DNA, 除此之外还有一种()型DNA二、判断1.氨基酸与茚三酮反应均生成蓝紫色, 是鉴定氨基酸的特征反应。
()2.限制性内切酶是识别特定核苷酸序列的核酸内切酶。
()3.磷脂双分子层构成生物膜的基本骨架。
()4、辅酸NADH和NADPH所携带的H去向是不同的。
()5、葡萄糖激酶是己糖激酶。
()6、别构酶都是寡聚酶()7、脂肪酸的氧化降解总是从分子的羧基端开始的。
()8、二硫键对于稳定蛋白质的三级结构具有重要作用。
()9、若DNA双键之一股是pGpTpGpGpApC,则其互补链是pCpApCpCpCpTpG。
()10、在大肠杆菌中转录和翻译是几乎同时进性的。
()三、名词解释1.结构域()2.岗崎片段()3.PCR()4.多酶体系()5.别构效应()6.操纵子()7、酸败()8、酵解()9、电子传递链()10、排阻层析四、英译汉PI()alpha-helix()peptide bond()domain()glucose()lipid()protein()fatty acid()ribozyme()Krebs cycle()Tm()cDNA()transcription()Pribnow box()exon()plasmid()eletrophoreses()CM-cellulose ()IEF()SDS-PAGE()五、简答1.解释蛋白质的一、二、三、四级结构2.简述酮体及其生理意义3.简述真、原核生物核糖体结构的异同4.简述化学渗透学说是怎样来解释电子传递与氧化磷酸化的偶联的5、请列举2中生物新技术, 简要说明其原理和应用六、问答1.一分子17碳饱和脂肪酸甘油在有氧的情况下在体内完全氧化需要经过怎样的氧化途径,产生多少ATP2.有人认为RNA是最早出现的生物大分子, 你能对此提出何种支持或反对的理由, 并试对上述说法进行评价3、现在要从动物肝脏中提纯SOD酶, 请设计一套合理的实验路线一、填空题已知Glu的PK1(COOH)=2.19, PK2(NH3)=9.67, PKR(侧链)=4.26, 则其PI=(), Glu在PH=5.58的缓冲液中电泳时向()极移动, 所以Glu属于()氨基酸2.酶的可逆抑制有()、()和()三种, 对酶促反应动力血参数影响分别是()、()和()3.糖酵解的关键控制酶是()、()、(), TCA循环的调控酶是()、()4.α螺旋是蛋白质种常见的二级结构, 酶螺旋含()个氨基酸, 沿轴前进()nm, 在()氨基酸出现地方螺旋中断形成结节5.每分子葡萄糖通过酵解产生()A TP, 若完全氧化产生()A TP6、细胞中由ADP生成ATP的磷酸化过程有两种方式, 一种是(), 一种是()二、名词解释1.Tm值()2.中间产物学说()3.中心法则()4.凯氏定氮法()5.超二级结构()6.电子传递链()7、PCR()8、启动子()9、糖异生()10、多聚核糖体三、问答题1.简述蛋白质一、二、三、四级结构的概念2.写出软脂酸完全氧化的大体过程及ATP的生成3.简述磷酸戊糖途径及其生理意义4.请说明操纵子学说5.从一种真菌中分离得到一种八肽, 氨基酸分析表明它是由Lys、Lys、Phe、Tyr、Gly、Ser、Ala、Asp组成, 此肽与FDNB作用, 进行酸解释放出DNP—Ala, 用胰蛋白酶裂解产生两个三肽即(Lys、Ala、Ser)和(Gly、Phe、Lys)以及一个二肽, 此肽与胰凝乳蛋白酶反应即放出自由的天冬氨酸, 一个四肽(Lys、Ser、Phe、Ala)及一个三肽, 此三肽与FDNB反应随后用酸水解产生DNP—Gly, 试写出此八肽的氨基酸序列6、化学渗透是怎样来解释电子传递与氧化磷酸化的偶联的?你认为这个学说有什么缺陷、不完善之处, 你能提出什么想法一、填空题精氨酸的PK1(COOH)=2.17, PK2(NH3)=9.04, PK3(胍基)=12.08, 则其PI值=()2.维生素()可以帮助钙的吸收, 它可以由皮肤中的()经紫外线照射转变过来3.酶的()抑制不改变酶促反应的Vmax, ()抑制不改变酶促反应的Km4.一分子葡萄糖在肝脏完全氧化才生()分子A TP, 一分子软脂酸完全氧化产生()分子ATP5、2, 4—二硝基苯酚是氧化磷酸化的()剂6.脂肪酸在肝脏不完全氧化形成()、()、()等产物称为酮体7、生物合成所需要的还原力由()过程提供8、Watson&Crick根据X射线晶体衍射数据提出的DNA的双螺旋结构模型, 其螺旋直径为(), 碱基平面间距为()nm, 每以螺旋周含()对碱基, 这种构型为B型DNA, 除此之外还有一种()型DNA9、真核细胞的核糖体由()亚基和()亚基组成, 其中()亚基含有mRNA的结合位点10、大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ具有三种活性, 分别是()、()、()二、判断题1.IEF是根据蛋白子分子的等电点进行分离的电泳技术。
第十章 DNA 的生物合成(复制)、A 型选择题1.遗传信息传递的中心法则是( )A .DNA → RNA →蛋白质B .RNA →DNA →蛋白质C .蛋白质→ DNA →RNAD . DNA →蛋白质→ RNAE . RNA →蛋白质→ DNA2.关于 DNA 的半不连续合成,错误的说法是( )A .前导链是连续合成的B .随从链是不连续合成的C .不连续合成的片段为冈崎片段D .随从链的合成迟于前导链酶合成E .前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3.冈崎片段是指( )A .DNA 模板上的 DNA 片段B .引物酶催化合成的 RNA 片段C .随从链上合成的 DNA 片段D .前导链上合成的 DNA 片段E .由 DNA 连接酶合成的 DNA4.关于 DNA 复制中 DNA 聚合酶的错误说法是( A .底物都是 dNTP B .必须有 DNA 模板D .需要 Mg 2+参与E .需要 ATP 参与 5.下列关于大肠杆菌 DNA 聚合酶的叙述哪一项是正确( )E .可以将二个 DNA 片段连起来 B .使双螺旋 DNA 链缺口的两个末端连接 C .合成 RNA 引物 D .将双螺旋解链 E .去除引物,填补空缺7.下列关于 DNA 复制的叙述,哪一项是错误的()A .半保留复制B .两条子链均连续合成C .合成方向 5 → 3D .以四种 dNTP 为原料E .有 DNA 连接酶参加8.DNA 损伤的修复方式中不包括()A .切除修复B .光修复C . SOS 修复D .重组修复E .互补修复9.镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是()A .断裂B .插入C .缺失D .交联E .点突变10.子代 DNA 分子中新合成的链为 5 -ACGTACG-3,其模板链是( )A .3,-ACGTA C G-5,B .5,-TGCATGC-,3 C .3,-TGCATGC-,5D . 5,-UGCAUGC-3,E . 3,-UGCAUGC-5,二、填空题1 .复制时遗传信息从传递至 ;翻译时遗传信息从 传递至。
第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢?答:新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称,是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而:①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位?答:生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育,包括核酸、蛋白质的生物合成,机体运动,包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等,都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行.生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中,哪些物质起着重要作用?答:在能量储存和传递中,ATP(腺苷三磷酸)、GTP(鸟苷三磷酸)、UTP(尿苷三磷酸)以及CTP(胞苷三磷酸)等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制?代谢调节有何生物意义?答:新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平:分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节(主要是浓度的调节和酶的调节)。
酶的调节是最基本的代谢调节,包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节,也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中,比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起,使酶的作用具有严格的定位条理性,从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官,而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外,还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境,从而得以生存。
《生物化学》王镜岩(第三版)课后习题解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式,其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L 系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。
王镜岩《生物化学》笔记(完整版)第一章蛋白质化学教学目标:1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性?1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew)在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸就是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都就是L型的。
但碱水解得到的氨基酸就是D型与L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都就是在蛋白质生物合成后由相应就是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其她氨基酸存在与各种组织与细胞中,有的就是β-、γ-或δ-氨基酸,有些就是D型氨基酸。
氨基酸就是两性电解质。
当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。
在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳就是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋就是α-氨基酸的物理常数之一,它就是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸与苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这就是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸与蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要就是基于氨基酸的酸碱性质与极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。
习题1、写出下列氨基酸的单字母与三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸与酪氨酸。