实验一 酶的专一性实验

实验一酶的底物专一性一、实验目的了解酶的专一性，掌握检查酶的专一性的原理和方法，学会排除干扰因素，设计酶学实验二、实验原理（1）酶的专一性。

酶的专一性是指一种酶只能对一种底物或一类底物起催化作用，对其他底物无催化作用。

如淀粉酶只能催化淀粉水解，对蔗糖的水解无催化作用。

按照酶的专一性程度分为：键专一性（只要求作用于一定类型的键，对键两端的基团无严格的要求，如脂酶，核酶）。

基团专一性(又叫族专一性，只对键两端的其中一个基团要求严格，如α-、β-葡萄糖苷酶，转移酶)。

绝对专一性（只作用于一种底物，如某些核酸工具酶）。

立体异构专一性（旋光异构专一性和几何异构专一性）。

（2）淀粉和蔗糖的结构淀粉有2种：直链淀粉和支链淀粉。

直链淀粉是由200～300个α-葡萄糖以α-1,4糖苷键相连成一直链，支链淀粉不仅有α-1,4糖苷键，还有α-1,6糖苷键，从而在直链淀粉的基础上形成分支。

蔗糖是双糖，由α-葡萄糖和β-果糖以α-1,2糖苷键相连而成。

（3）Benedict反应Benedict试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性糖的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成氧化亚铜（Cu2O）砖红色沉淀。

淀粉和蔗糖都不能反应，而它们的水解产物葡萄糖能够发生Benedict反应，所以，以颜色反应来观察淀粉酶、蔗糖酶对淀粉及蔗糖的水解作用。

本实验分别以唾液淀粉酶（内含淀粉酶及少量麦芽糖酶）、蔗糖酶对淀粉及蔗糖的催化作用，观察淀粉酶、蔗糖酶的底物专一性三、试剂（1）干酵母、可溶性淀粉或食用淀粉、蔗糖、NaCL、柠檬酸钠、无水碳酸钠、硫酸铜。

（2）新鲜淀粉酶溶液：唾液1ml 倒入10ml量筒中（不包括泡沫），用蒸馏水稀释到70ml，静置10分钟后，去掉上层泡沫和下层的沉淀。

（3）蔗糖酶溶液：干酵母2.5g置研钵中，加半勺石英沙及蒸馏水少许（约4ml），用力研磨10分钟，转移到50ml离心管中，另用25ml蒸馏水洗涤研钵，并将洗涤液一起转移到离心管中，摇匀，静置5分钟，4000r/min离心5分钟，小心取出上清液（含蔗糖酶）备用。

酶的专一性的实验报告酶的专一性的实验报告引言：酶是生物体内一类极为重要的蛋白质催化剂，它在生物体内参与了许多代谢反应的进行。

酶的专一性是指酶对于特定底物的选择性反应能力。

本实验旨在通过观察不同酶对不同底物的反应，探究酶的专一性及其在生物体内的重要作用。

实验材料与方法：1. 实验材料：- 玉米淀粉溶液- 青枣淀粉溶液- 红薯淀粉溶液- 蛋白酶溶液- 淀粉酶溶液- 淀粉试纸- 碘液- 试管- 显微镜2. 实验方法：1) 取三个试管，分别加入玉米淀粉溶液、青枣淀粉溶液和红薯淀粉溶液。

2) 在每个试管中加入适量的蛋白酶溶液。

3) 将三个试管放置在恒温水浴中，保持温度恒定。

4) 每隔一段时间，取出一滴反应液，加入淀粉试纸。

5) 观察淀粉试纸的颜色变化，并记录下来。

6) 最后，在每个试管中加入碘液，观察颜色变化。

7) 使用显微镜观察淀粉颗粒的形态变化。

实验结果与讨论：通过实验观察，我们发现：- 玉米淀粉溶液在加入蛋白酶溶液后，淀粉试纸的颜色逐渐变浅，表明淀粉被分解。

- 青枣淀粉溶液在加入蛋白酶溶液后，淀粉试纸的颜色变化不明显，表明淀粉未被分解。

- 红薯淀粉溶液在加入蛋白酶溶液后，淀粉试纸的颜色变化不明显，表明淀粉未被分解。

进一步观察淀粉试纸颜色变化后，我们对实验结果进行了分析和讨论：- 玉米淀粉溶液中的淀粉被蛋白酶分解，导致淀粉试纸颜色变浅。

这是因为蛋白酶对玉米淀粉具有专一性，能够特异地与玉米淀粉结合并催化其分解。

- 青枣淀粉溶液和红薯淀粉溶液在加入蛋白酶溶液后，淀粉试纸的颜色变化不明显。

这可能是因为蛋白酶对青枣淀粉和红薯淀粉的专一性较低，无法与其特异结合并催化分解。

此外，我们还通过显微镜观察了淀粉颗粒的形态变化。

在玉米淀粉溶液中，淀粉颗粒逐渐变小，甚至完全消失；而在青枣淀粉溶液和红薯淀粉溶液中，淀粉颗粒的形态基本未发生明显变化。

这也进一步证实了酶对不同底物的专一性。

结论：通过本实验，我们验证了酶的专一性。

酶的专一性实验分析各试管颜色变化原因为了研究酶的专一性，可以进行专一性实验。

在实验中，选择一种特定的底物和一种酶，并观察试管中的颜色变化。

根据颜色变化可以初步判断酶对于该底物的催化效果，从而分析酶的专一性。

在专一性实验中，试管中发生颜色变化的原因主要有以下几种：1.酶催化反应导致底物的结构改变：底物在酶催化下经历一系列的化学反应，可能发生结构改变，从而导致颜色的变化。

例如，在酶催化下，一些底物会氧化还原反应，形成带有颜色的产物。

2.酶本身具有色素：有些酶本身就含有色素，因此与底物发生反应后，试管中的颜色会发生变化。

这种情况下，颜色的变化与底物的反应无关，而是由于酶本身的色素导致的。

3.酶的活性变化导致底物的反应速率变化：一些酶在特定条件下对不同底物的催化效果有差异。

因此，试管中的颜色变化可能是由于酶的活性变化导致底物的反应速率变化而引起的。

4.试剂或环境条件的改变引起的反应：有些试剂或环境条件的改变可以影响酶与底物的相互作用，从而导致试管中颜色的变化。

例如，pH、温度、离子浓度等的变化都可以影响酶催化反应的进行。

需要注意的是，试管中颜色的变化只是初步判断酶的专一性的一种方法，不能作为唯一的依据。

为了更加准确地判断酶的专一性，还需要结合其他实验数据和分析方法，如酶动力学研究、分子生物学技术等。

总之，酶的专一性实验中试管中颜色的变化主要是由于酶催化反应导致底物的结构改变、酶本身具有色素、酶的活性变化导致底物的反应速率变化以及试剂或环境条件的改变引起的反应等原因。

这些变化可以帮助我们初步判断酶对于底物的选择性，进一步分析酶的专一性以及酶催化机理的研究。

酶的专一性实验报告酶的专一性实验报告引言：酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应的进行，而不被消耗。

酶具有高度的专一性，即只对特定的底物起作用。

本实验旨在探究酶的专一性，并通过实验验证酶对底物的选择性。

实验材料和方法：实验所需材料包括：淀粉溶液、淀粉酶溶液、葡萄糖试剂、碘酒、试管、试管架、显微镜等。

实验步骤如下：1. 准备试管，标记为A、B、C。

2. 在试管A中加入淀粉溶液。

3. 在试管B中加入淀粉溶液和淀粉酶溶液。

4. 在试管C中加入淀粉溶液和葡萄糖试剂。

5. 将试管A和B放入恒温水浴中，保持温度恒定。

6. 分别在试管A、B和C中加入碘酒，观察颜色变化。

7. 使用显微镜观察试管A和B中的淀粉颗粒。

结果与讨论：通过观察实验结果，我们可以得出以下结论：1. 在试管A中，淀粉溶液与碘酒反应后呈现蓝黑色，表明淀粉存在。

2. 在试管B中，淀粉溶液与淀粉酶溶液反应后，颜色变为红褐色，表明淀粉酶催化了淀粉的降解。

3. 在试管C中，淀粉溶液与葡萄糖试剂反应后，颜色变为橙黄色，表明淀粉被转化为葡萄糖。

从实验结果可以看出，淀粉酶对淀粉具有专一性，能够催化淀粉的降解，而对其他底物如葡萄糖则无作用。

这说明酶对底物的选择性是由其空间构象和活性位点的特定结构所决定的。

此外，通过显微镜观察试管A和B中的淀粉颗粒，可以发现试管B中的淀粉颗粒明显减少，而试管A中的淀粉颗粒基本未变。

这进一步证明了淀粉酶对淀粉的降解作用。

实验结果的验证和应用：为了验证实验结果的准确性，我们可以进行对照实验。

在对照实验中，可以将试管B中的淀粉酶溶液替换为其他酶溶液，如蛋白酶溶液或脂肪酶溶液。

观察结果发现，只有淀粉酶能够催化淀粉的降解，其他酶对淀粉没有作用。

酶的专一性在生物学和医学领域有着广泛的应用。

通过研究酶的专一性，可以深入了解生物催化的机制，为药物研发和生物工程提供指导。

例如，通过研究特定酶对特定底物的选择性，可以设计出高效的药物靶向传递系统，减少药物对健康组织的损害；还可以利用酶的专一性，开发出高效的酶工程方法，用于生物催化合成和废水处理等领域。

实验一酶的专一性实验
酶的专一性实验是用以判断酶的作用是否仅限于某一特定反应的，用来验证酶具有专一性的实验。

该实验通常是采用比较法，即比较该特定酶在不同反应物下加速反应的速率是否一致。

实验操作：将一定体积酶溶液和反应物A、B分别加入不同容器中，控制温度，加入一定体积试剂，恒定时间后记录反应物A、B反应的变化，确定消耗速率。

如果酶具有专一性，则催化反应物A的反应速率要大于反应物B的反应速率；反之，如果酶缺乏专一性，则两种反应物的反应速率会几乎一样。

实验结果可以受到外界因素的影响，反应物中离子浓度、反应温度等因素都会对实验结果产生一定影响，所以，在进行酶的专一性实验前，要对反应条件有所了解，并控制良好，以便得到更准确的实验结果。

酶的专一性一、实验目的学习酶专一性的测定方法。

二、实验技能掌握移液管的规范操作。

三、实验原理酶与一般催化剂最主要的区别之一是酶具有高度的特异（专一）性，即一种酶只能对一种或一类化合物起催化作用。

例如，淀粉酶和蔗糖酶虽然都催化糖昔键的水解，但是淀粉酶只对淀粉起作用，蔗糖酶只水解蔗糖。

还原糖产物可用本乃狄试剂鉴定。

四、实验器材（1）唾液淀粉酶溶液：先用蒸馏水漱口，再含10ml左右蒸馏水，轻轻漱动，数分钟后吐出收集在烧杯中，用数层纱布或棉花过滤，即得清彻的唾液淀粉酶原液根据酶活高低稀释50～100倍，即为唾液淀粉酶溶液。

（2）蔗糖酶溶液：取1g鲜酵母或干酵母放入研钵中，加入少量石英砂和水研磨，加50ml 蒸馏水，静置片刻，过滤即得。

（3）2％蔗糖溶液：用分析纯蔗糖新鲜配制。

（4）1％淀粉溶液：1g淀粉和0.3g NaCI，用5ml蒸馏水悬浮，慢慢倒入60ml煮沸的蒸馏水中，煮沸lmin，冷却至室温，加水到100ml，冰箱贮存。

（5）0.1％淀粉溶液：0.1g淀粉，以5ml水悬浮，慢慢倒入60ml煮沸的蒸馏水中，煮沸lmin，冷却至室温，加水到100ml，冰箱贮存。

6）本乃狄（Benedict）试剂：17.3g CuSO4·5H2O，加100ml蒸馏水加热溶解，冷却；173g 柠檬酸钠和100g NaCO3·2H2O，以600ml蒸馏水加热溶解，冷却后将CuSO4溶液慢慢加到柠檬酸钠-碳酸钠溶液中，边加边搅匀，最后定容至1000ml。

如有沉淀可过滤除去，此试剂可长期保存。

五、实验步骤取6支干净试管，按下表操作：1,4号试管产生砖红色沉淀，其它试管不产生砖红色沉淀。

淀粉酶对淀粉有催化作用，对蔗糖没有催化作用，酶的催化具有专一性。

七、实验体会。

对“酶具有专一性”三种实验方案的对比分析标签：生物教学；酶；专一性；方案设计“酶的特性”是人教版生物学必修1“分子与细胞”模块中第五章第一节中的内容。

关于“酶具有专一性”这一特性，课本只是通过概念和举例进行了简要说明，而《普通高中生物课程标准（实验）》中对本节内容的要求是：通过相关实验体验酶与普通催化剂的区别，验证酶的特性的实验应结合实验设计对所遵循的原理、原则及要求加以掌握。

笔者在教学过程中发现，学生在实验设计时，针对实验的原理，生搬硬套实验原则，设计的实验方案看似正确、合理，然而却不能得出与实验目的相符的结论。

情境设计及要求：现有符合实验要求的淀粉酶溶液、蔗糖酶溶液、淀粉溶液、蔗糖溶液、斐林试剂、温度计及水浴锅等。

各学习小组选择实验试剂、实验材料，并设计出能够验证“酶具有专一性”的实验方案，说出设计方案时应遵循的原则和预期的结果。

最后在全班内表达交流，现将交流结果归纳如下。

1. 实验原理：①淀粉和蔗糖都是非还原性糖，它们在相应酶的催化下都可以水解成还原性糖（麦芽糖、果糖和葡萄糖）。

②还原性糖能够与斐林试剂在水浴加热的条件下生成砖红色沉淀。

2. 实验方案及预期的结果，整合起来有三种。

3. 实验方案的评价及拓展。

三组实验方案都对自变量进行了严格控制，也对因变量进行了科学检测，同时也排除了无关变量对实验的干扰，更遵循了对照性原则，完全符合生物实验设计的原则和本实验的原理。

为了培养学生分析实验的能力，并确定每组方案与实验目的是否相符，笔者进一步要求每组学生针对本组实验方案及预期结果，分析出三组方案分别验证了哪种酶具有专一性。

4. 对比分析结果：对方案1分析发现，A组出现了砖红色沉淀，说明淀粉酶可以催化淀粉的水解。

B组不出现砖红色沉淀，说明淀粉酶不能催化蔗糖的水解，故证明了淀粉酶具有专一性。

对方案2分析发现，A组出现了砖红色沉淀，说明淀粉酶可以催化淀粉的水解。

B组不出现砖红色沉淀，说明蔗糖酶不能催化淀粉的水解。

酶的专一性及实验酶的专一性教材上的酶的专一性仅仅是一个不完全归纳，还不能证明酶的专一性，这也是科学研究结论得出所注意的，严谨地说，假设成立需要用完全归纳法。

这也诠释了教材为什么用“探究酶的专一性”道理。

1.酶的专一性实验教材通过“淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用”实验，让学生体会到：淀粉酶能够催化淀粉的水解，而不能催化蔗糖的水解。

这有助于学生理解酶的专一性。

但是，这个实验并不能证明酶具有专一性。

因为该实验能够得出这样的结论：淀粉酶能催化淀粉的分解，而不能催化蔗糖的水解。

此处实验结果提出属于不完全归纳，即淀粉酶具有专一性，它只能催化淀粉的分解，而不能催化其它物质的分解。

要想证明这个“结论”，我们需要测试蔗糖以外的其它物质，如脂肪、蛋白质、核酸以及其它糖类等物质，结果发现对于自然界的所有物质，淀粉酶都只能催化淀粉的分解，对其它物质不起作用。

这样我们才能说淀粉酶的专一性得到了证明。

完全归纳的结果才是真实可靠的，只有完全归纳才能做到证明。

教师在讲授实验时，一定要注意我们的认识通常都是基于不完全归纳，要慎用“证明”，多用“验证”。

像淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用这个实验，我们可以说这个实验验证了淀粉酶具有专一性，而不说证明了淀粉酶。

2.酶的专一性是相对的。

酶的专一性表现在两大方面：1．立体异构专一性。

一种酶只能对一种立体异构体起催化作用。

2．结构专一性。

（1）绝对专一性：有些酶作用底物只有一个，而不作用于任何其它物质。

这种专一性我们称为“绝对专一性”。

（2）相对专一性：有些酶对底物的要求比绝对专一性低，作用对象不只是一种底物，这种专一性又称为“相对专一性”。

相对专一性可分为基团专一性和键专一性。

DNA连接酶的专一性应该属于“键专一性”，在两个断开的DNA片断之间形成磷酸二酯键。

并非所有的酶分子都具有高度专一性。

例如，在食品工业中使用的某些蛋白酶虽然选择性地作用于蛋白质，然而对于被水解的肽键都显示相对较低的专一性。

酶的专一性的实验报告
本实验室根据具体要求进行了酶的专一性实验，报告结论如下：
首先，我们采用试管实验来进行研究，表明该酶具有良好的专一性。

以下是研究结果：
1.酶对于给定的底物反应有很好的特异性。

我们在反应实验中发现，当酶和底物在一
起反应时，只有底物的反应产物的形成，而没有其他物质的产生；
2.本实验还考察了该酶对于非底物的反应。

当添加非底物（其他物质）时，该酶无反应，甚至最终溶液中没有明显发生变化；
3.反应温度也有明显的影响。

在较低温度适宜反应，只有在此温度下，底物和酶发生
反应。

当温度过高时，酶的活性会受到削弱，所以在反应过程中不产生任何反应；
4.本实验还考察了该酶的pH选择性，结果显示该酶对最适宜的pH的选择性很好，在
该pH值范围内，只有在较低的pH比较适宜的条件下，反应才可以正常进行。

而超出此范围，则不会有此效果。

综上所述，本实验室针对该酶进行了多种反应条件的实验，该酶表现出良好的专一性，对于最适宜的反应条件有很好的选择性，且有较高的灵敏度，基本满足实验要求。