第三章酶化学终结版概论
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生化·第3章·酶ppt课件
Vmax[S] V=
Km+ [S]
V max 初 速 度 v
a
b 1 /2 V max
V≈Vmax
c
反应速率不再 增加，反应呈 零级反应
0 Km
[S ]
图 5-14 底 物 浓 度 对 酶 促 反 应 速 度 的 影 响
（二） Km和Vmax的意义
1.当反应速率为最大速率一半时，米氏方 程为：
当V =Vmax 时 2
酶：由活细胞合成的以蛋白质 为主的大分子生物催化剂。
大多数为蛋白质 少数为核酸 核酶(RNA)
脱氧核酶(DNA)
底物(S) 酶(E) 产物(P)
第一节 酶的分子结构与功能
单体酶：由一条肽链构成的酶（具有三级结 构）
寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键 相连的酶（具有四级结构）
多酶体系或多酶复合体：由几种不同功能的 一个团体 酶聚合形成的多酶复合物。
酶的必需基团在一级结构上可能相距 很远，但在空间结构上彼此靠近，组成 具有特定空间结构的区域，能与底物特 异结合并发挥催化作用，将底物转变为 产物的部位称为酶的活性中心 （active center）或活性部位。
A B
酶活性中心的示意图
活性中心内 结合基团 结合底物
必 需
必需基团
基
催化基团 催化底物
当底物浓度很低时（[S]＜＜Km），分 母中的[S]可忽略不计，此时
Vmax[S] V=
Km+ [S]
Vmax[S] V=
Km
V max
初
c
反应速率与 速
b
[S]呈正比， 度
成一级反应 v
1/2V max
a
0 Km
酶化学总结
酶化学总结1. 介绍酶（enzyme）是一类高度特异的生物催化剂，能够在细胞内加速化学反应速率。
酶对于生命体的正常生理功能至关重要，它们在许多生物学过程中发挥关键作用。
本文将对酶化学进行总结，包括酶的基本特点、催化机制、酶动力学以及应用领域等内容。
2. 酶的基本特点2.1 蛋白质性质酶通常是由蛋白质组成的，具有复杂的三维结构。
蛋白质的结构决定了酶的催化活性和特异性。
常见的酶蛋白质结构包括原核酶、真核酶和金属酶等。
2.2 特异性催化酶对底物的结构具有高度特异性，只能催化特定的反应。
酶与底物之间通过键合或非共价相互作用，形成酶底物复合物。
酶通过催化底物分子重新组合、断裂化学键、转移化学基团等反应来加速化学反应速率。
2.3 温度和pH值的影响酶活性受到温度和pH值的影响。
每个酶对温度和pH值都有最适宜的范围。
过高或过低的温度或pH值会使酶的结构发生变化，从而影响催化活性。
3. 酶的催化机制3.1 锁键假说锁键假说是酶催化机制的最早提出的假说之一。
该假说认为酶与底物形成亲合力，通过变换空间构象或者改变环境条件来促进底物分子反应。
3.2 酸碱催化酶可以通过提供酸碱催化剂来促进化学反应。
酶催化的反应中，酶可以释放或接收质子，从而改变底物的电子密度或中间体的稳定性。
3.3 亲和力触媒亲和力触媒是酶催化机制中的一种重要方式，它通过调节酶和底物之间的亲和力来促进化学反应。
酶可以调整其活性位点的构象和特异性，以增强与底物的结合能力。
4. 酶动力学酶动力学研究酶催化反应速率的变化规律。
常见的酶动力学参数包括最大催化速率（Vmax）、米氏常数（Km）和酶的催化效率（kcat/Km）。
4.1 米氏动力学米氏动力学研究酶活性与底物浓度之间的关系。
酶的米氏常数（Km）表示酶对底物的亲和力，最大催化速率（Vmax）表示酶在饱和底物浓度下达到的最大催化速率。
4.2 动力学模型常见的酶动力学模型包括酶的饱和型动力学模型、双酶底物型动力学模型和酶抑制动力学模型等。
生化 第三章 酶
1、氧化还原酶（oxidoreductase） 2、转移酶（transferase） 3、水解酶（hydrolase） 4、裂解酶（或裂合酶lyase） 5、异构酶（isomerase） 6、合成酶（synthease）或连接酶（ligase）
2020/5/26
第03章 酶和维生素
19
二、酶的命名
8
国际单位(IU)
在特定的条件下，在250C每分钟催化1μmol底物
转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
催量单位(katal) １催量(1kat)是指在特定条件下，每秒钟使 １mol底物转化为产物所需的酶量。
kat与IU之间的关系： 1Kat =6107 IU
2020/5/26
第03章 酶和维生素
2020/5/26
第03章 酶和维生素
2
教学大纲对本章的要求
底物浓度对酶促反应影响的米曼氏方程、
Km与Vmax的概念及其意义。抑制剂对酶促
影 响 酶
掌 握
反应的影响，包括不可逆抑制的概念、特点 与常见实例，它与变性的区别。可逆性抑制 的分类，竞争性抑制、非竞争性抑制与反竞
作 用
争性抑制的概念与动力学特点，常见的竞争
1、酶为什么催化效率高？
酶催化效率很高的原因是比一般催化剂更 有效地降低反应的活化能。
活化能：底物分子由初态转变为活化状态
时所需要的能量称为活化能，单位是：卡/克
分子。
2020/5/26
第03章 酶和维生素
24
酶促反应活化能的改变
B
能
量
催化剂
B1 B2
非催化剂 酶
B、B1、 B2分别为 不同的活
化状态
2020/5/26
2020/5/26
第03章 酶和维生素
19
二、酶的命名
8
国际单位(IU)
在特定的条件下，在250C每分钟催化1μmol底物
转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
催量单位(katal) １催量(1kat)是指在特定条件下，每秒钟使 １mol底物转化为产物所需的酶量。
kat与IU之间的关系： 1Kat =6107 IU
2020/5/26
第03章 酶和维生素
2020/5/26
第03章 酶和维生素
2
教学大纲对本章的要求
底物浓度对酶促反应影响的米曼氏方程、
Km与Vmax的概念及其意义。抑制剂对酶促
影 响 酶
掌 握
反应的影响，包括不可逆抑制的概念、特点 与常见实例，它与变性的区别。可逆性抑制 的分类，竞争性抑制、非竞争性抑制与反竞
作 用
争性抑制的概念与动力学特点，常见的竞争
1、酶为什么催化效率高？
酶催化效率很高的原因是比一般催化剂更 有效地降低反应的活化能。
活化能：底物分子由初态转变为活化状态
时所需要的能量称为活化能，单位是：卡/克
分子。
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第03章 酶和维生素
24
酶促反应活化能的改变
B
能
量
催化剂
B1 B2
非催化剂 酶
B、B1、 B2分别为 不同的活
化状态
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生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
《生物化学》第三章 酶化学
醛和吡哆胺。
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C
N
HOCH2 OHFra bibliotekH3CN
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆
醛是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
CHO O
CH2NH2
O
HO
CH2 O P OH HO
CH2 O P OH
H3C
N
OH
结合酶和酶的辅因子 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，用透析法可除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析法除去。
金属离子 辅酶/辅基大多数是由维生素参与形成的小分子化合物
第三章 酶化学 第一节 导论
3 维生素与辅酶
嘧啶环
噻唑环
•TPP是催化丙酮酸或α–酮戊二酸脱羧酶的辅酶，所以又称为脱 羧辅酶。
•TPP缺乏时表现出多发性神经炎，导致皮肤麻木、心力衰竭、 四肢无力、下肢水肿等。
② 核黄素(维生素B2)
FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)和 FMN(黄素单核苷酸) 氧化还原酶的辅基。 被还原后形成FADH2与FMNH2。
这种结构既能提高反应途 径的效率，又能增强调控 的准确性。
酶7 酶2 酶6 酶1 酶3
酶5 酶4
多酶复合体示意图 多酶复合体示意图
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
酶分子组成
单纯酶（仅蛋白质） 如：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
结合酶 ( 全酶，蛋白质及非蛋白质小分子 ) 如：转氨酶、乳酸脱氢酶、氧化还原酶等。
第三章 酶化学
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C
N
HOCH2 OHFra bibliotekH3CN
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆
醛是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
CHO O
CH2NH2
O
HO
CH2 O P OH HO
CH2 O P OH
H3C
N
OH
结合酶和酶的辅因子 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，用透析法可除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析法除去。
金属离子 辅酶/辅基大多数是由维生素参与形成的小分子化合物
第三章 酶化学 第一节 导论
3 维生素与辅酶
嘧啶环
噻唑环
•TPP是催化丙酮酸或α–酮戊二酸脱羧酶的辅酶，所以又称为脱 羧辅酶。
•TPP缺乏时表现出多发性神经炎，导致皮肤麻木、心力衰竭、 四肢无力、下肢水肿等。
② 核黄素(维生素B2)
FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)和 FMN(黄素单核苷酸) 氧化还原酶的辅基。 被还原后形成FADH2与FMNH2。
这种结构既能提高反应途 径的效率，又能增强调控 的准确性。
酶7 酶2 酶6 酶1 酶3
酶5 酶4
多酶复合体示意图 多酶复合体示意图
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
酶分子组成
单纯酶（仅蛋白质） 如：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
结合酶 ( 全酶，蛋白质及非蛋白质小分子 ) 如：转氨酶、乳酸脱氢酶、氧化还原酶等。
第三章 酶化学
3第三章酶化学
•锁钥学说（刚性） •诱导契合学说（柔性）
2020/8/16
（1）锁钥学说：
• 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性 结构的，酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
2020/8/16
（2）诱导契合学说
• 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补 的固定形状，而只是由于底物的诱导才形 成了互补形状.
结构专一性
绝对专一性 相对专一性
键专一性 基团专一性
立体异构专一性
2020/8/16
光学专一性 几何专一性
三、 酶的化学组成
酶
单简纯 单酶 蛋白酶
结合酶
根据化学组成， 酶可分为
蛋白质部分 + 非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶（有活性）
酶蛋白--- 决定反应的专一性 辅助因子--- 决定反应的类型
2020/8/16
2、系统命名 原则 底物1：底物2 反应性质 酶
乳酸脱氢酶
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
命名 乳酸：NAD+ 氧化还原酶
2020/8/16
二、酶的分类
按酶所催化的反应类型，可分为：
1 氧化还原酶类 2 转移酶类 3 水解酶类 4 裂合酶类 5 异构酶类 6 连接酶类
2020/8/16
二、酶与底物分子的结合
•酶的专一性与锁钥学说及诱导 契合学说 •酶的高效性与中间产物学说
2020/8/16
二、酶与底物分子的结合
酶的专一性
结构专一性 立体异构专一性
绝对专一性
相对专一性
键专一性 基团专一性
旋光异构专一性
几何异构专一性
2020/8/16
（1）锁钥学说：
• 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性 结构的，酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
2020/8/16
（2）诱导契合学说
• 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补 的固定形状，而只是由于底物的诱导才形 成了互补形状.
结构专一性
绝对专一性 相对专一性
键专一性 基团专一性
立体异构专一性
2020/8/16
光学专一性 几何专一性
三、 酶的化学组成
酶
单简纯 单酶 蛋白酶
结合酶
根据化学组成， 酶可分为
蛋白质部分 + 非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶（有活性）
酶蛋白--- 决定反应的专一性 辅助因子--- 决定反应的类型
2020/8/16
2、系统命名 原则 底物1：底物2 反应性质 酶
乳酸脱氢酶
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
命名 乳酸：NAD+ 氧化还原酶
2020/8/16
二、酶的分类
按酶所催化的反应类型，可分为：
1 氧化还原酶类 2 转移酶类 3 水解酶类 4 裂合酶类 5 异构酶类 6 连接酶类
2020/8/16
二、酶与底物分子的结合
•酶的专一性与锁钥学说及诱导 契合学说 •酶的高效性与中间产物学说
2020/8/16
二、酶与底物分子的结合
酶的专一性
结构专一性 立体异构专一性
绝对专一性
相对专一性
键专一性 基团专一性
旋光异构专一性
几何异构专一性
酶
H2O
RCOOH
CH3CH2OH
• 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其 逆反应。
• 例如， 苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
生物化学 第三章 酶
• （5）. 异构酶类 Isomerases
• （6）. 合成酶类 Ligases or Synthetases • 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N
生物化学 第三章 酶
• （3） . 水解酶类 hydrolases • 水解酶催化底物的加水分解反应。 • 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 • 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3
• （4） . 裂合（裂解）酶类 Lyase
• 主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。
从而加快了反应速度。
生物化学 第三章 酶
例如： ① 过氧化氢分解 2H2O2 → 2H2O + O2 用Fe（Ⅲ） 催化，效率为6×10-4 mol/mol·S， 用过氧化氢酶催化，效率为6 ×106 mol/mol·S。 ②用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可 催化2吨淀粉水解。
生物化学 第三章 酶
2、酶的命名与分类
（1）习惯命名法: 1,根据其催化底物来命名； 2,根据所催化反应的性质来命名； 3,结合上述两个原则来命名， 4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 （2）国际系统分类法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
生物化学-第三章酶
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
底物或每秒钟6×105摩尔底物。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等
一、酶的催化作用与分子活化能
活化能：分子由常态转变为活化态所需的能量。 即：活化能指在一定温度下，1mol底物全
部进入活化态所需要的自由能，单位是J／ mol。
酶降低反应活化能的机理是通过改变反 应途径，使反应沿一个低活化能的途径进行。
酶的催化机理是降低活化能
二、酶催化的中间产物理论
ES k1 ES k2P E k1
消化道内几种蛋白酶的专一性
消化道蛋白酶作用的专一性
2 立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对 其立体异构也有一定的要求
生物化学：第3章 酶 (enzyme)
注意:分类顺序都是固定的!!!
3.3.2 酶的分类
1，氧化还原酶 Oxido-reductase
催化氧化-还原反应。
包括：脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
例如：乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应:
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
3.3.2 酶的分类
3.3.2 酶的分类
根据酶所催化的反应类型
国际酶学会(Enzyme Commission, EC)
将酶分成6类: 1、氧化还原酶类(oxido-reductases) 2、转移酶类(transferases) 3、水解酶类(hydrolases) 4、裂合酶类(lyases) 5、异构酶类(isomerases) 6、合成酶类(ligases)
——抑制剂与酶非共价键可逆结合 ——可以用透析方法除去抑制作用
①竞争性可逆抑制 ②非竞争性可逆抑制 ③反竞争性可逆抑制
2，可逆抑制作用(reversible inhibition)
①竞争性抑制作用(competitive inhibitor)
——与底物竞争：其结构与底物相似 ——竞争性抑制作用可以增加底物的浓度来消除
3.3 酶的命名和分类
3.3.1 酶的命名
1，国际系统命名
格式：
底物1 ：底物2 + 催化反应的性质
（如果底物其中一个是水，则省略) CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
2，习惯命名
——依据酶的底物来命名（如淀粉酶） ——根据催化的反应性质来命名(如水解酶） ——结合上述两者来命名(水解反应可以省去"水解")
生物化学第三章酶化学-文档资料156页
1.氧化还原酶 催化氧化还原反应，量最大的一类酶，具
氧化、产能、解毒功能。
通式：AH2+B→BH2+A
系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类： (1)脱氢酶：受体为NAD或NADP，不需氧。
(2)氧化酶：以分子氧为受体，产物可为水或H2O2，常需黄素辅基。
(3)过氧化物酶：以H2O2为受体，常以黄素、血红素为辅基。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
第三节 酶催化作用的结构基础
一 酶分子结构的特征 1 酶的活性部位
活性部位（中心）：与底物结合并与酶的催化作用直接相 关的部位称为酶的活性部位（中心）。 必需基团：利用化学修饰将其改变能破坏酶活性的相关基 团称为必需基团
二 底物浓度对反应速度的影响 （一）酶催化单底物反应（多底物非常复杂）
V Vmax
[S] 当底物浓度较低时
反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。
V Vmax
[S] 当底物浓度高达一定程度
反应速度不再增加，达最大速度；反应为 零级反应。
V Vmax
[S] 随着底物浓度的增高
反应速度不再成正比例加速；反应为混 合级反应。
酶促反应速度V与底物浓度[S]的关系
（二）Michaelis-Menten方程和米氏常数
米氏方程式推导来源于中间产物学说
解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理的 学说是中间产物学说。该学说认为酶促反应形成酶－ 底物复合物（ES），即中间产物，然后此复合物再分 解为产物和游离的酶。
E + S k1 ES k3 酶 底物 k2 中间产物
3.1878年德国人库恩（Kuhne）提出 “Enzyme”一词，意为“在酵母中”。
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酶和生命活动密切相关
（1）执行具体生理机能 （2）降解大分子 （3）协同激素起作用 （4）催化代谢反应
二、酶作为生物催化剂的特性
1、专一性 2、高效性 3、作用条件温和
1、专一性
大多数酶只能作用于一种底物或一类结构相 似的物质，催化一种或一类反应
1、专一性
相对
键 专一性
底物
专一性
基团
专一性
绝对
米氏方程；
• 1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶 结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质；
• 1981年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作 用，提出“核酶”（Ribozyme）的概念。
第一节 酶的概述
一、酶和一般催化剂的比较 二、酶作为生物催化剂的特性 三、酶的化学本质
酶催化的最适条件几乎都是温和的温度 及非极端的pH。
酶的一般反应温度在20℃～40℃之间， 反应pH在5～8之间。
三、酶的化学本质
1、酶的化学组成 2、酶的辅因子
1、酶的化学组成
已经发现的绝大多数酶都是蛋白质：
化
• 含N量为16% ；
学
• 两性电解质；
本 质
• 会变性沉淀，丧失酶活力 ；
是
• 不能通过透析膜 ；
2、酶与一般催化剂的共性
催化热力学上允许的反应 加快反应速度 在反应中其本身不被消耗
3、酶与一般催化剂不同
酶均是由生物体合成的 酶和生命活动密切相关 酶具有不稳定性 酶的催化活性在体内可以受到调节控制
3、酶与一般催化剂不同
酶均是由生物体 合成的
3、酶与一般催化剂不同
酶均是由生物体合成的
3、酶与一般催化剂不同
一、酶和一般催化剂的比较
1、基本定义 2、酶与一般催化剂的共性 3、酶与一般催化剂不同
1、基本定义
酶是一类由生物活细胞产生的 具有催化功能的生物大分子，因 此又被称为生物催化剂。 酶参与的反应称为酶促反应， 被其作用发生化学变化的物质称 为底物。
Eduard Buchner
1、酶促反应：酶所催化的化学反应。 2、底物（substrate，S）：在酶促反应中被 酶催化的物质。 3、 产物（product，P ）: 经酶催化所产生 的物质。 4、 酶所具有的催化能力称为酶的活性。 5、如果酶丧失催化能力称为酶失活。
酶
（二）国际系统命名法（1961，国际酶学委员会）
底物1：底物2：…… + 反应性质 + 酶
例如： -酮戊二酸 + 丙氨酸 谷氨酸 + 丙酮酸 习惯名称：谷丙转氨酶 系统名称：丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶
ATP+葡萄糖 → 6-磷酸葡萄糖+ADP 习惯命名：己糖激酶 系统命名：ATP:己糖磷酸基转移酶CoA来自CO2。1、酶的化学组成
结合脱酶辅中酶各的部作分用在催：化决反定应反中应的的作专用：一性和高效性 辅因子的作用：作为电子、原子或某些基团
的载体参与反应，决定反应的种类与性质 辅因子的分类：
•辅酶：用透析法可除去的，直接参加催化反应 •辅基：用透析法不易除去的，它间接参加反应
2、酶的辅因子
1 第一节 酶的概述 2 第二节 酶的命名与分类 3 第三节 酶的结构与功能 4 第四节 酶的作用机理 5 第五节 酶促反应动力学 6 第六节 酶的活力测定和分离纯化 77 第七节 酶的应用
第一节 酶的概述
一、酶的研究历史
• 1857年，Paster提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果； • 1878年，Kuhne提出“酶（Enzyme）”的概念； • 1897年，Buchner提出了发酵与细胞液中的酶有关； • 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理----
辅酶
辅基
2、酶的辅因子
第二节 酶的命名与分类
一、酶的命名 二、酶的分类
一、酶的命名
1、习惯命名法 2、国际系统命名法
一、酶的命名
（一）习惯命名法: • 底物 + 酶：淀粉酶、脂肪酶； • 反应性质 + 酶：水解酶、转移酶； • 来源 + 底物 + 酶：胃蛋白酶； • 底物 + 反应性质 + 酶：琥珀酸脱氢
多酶络合物：EAB + EBC + ECD + EDE + EEF
多酶络合物的进化过程： 游离可溶型→可溶型多酶复合体→膜结合多酶复合体
丙酮酸脱氢酶系：
硫辛酸乙酰转移酶 二氢硫辛酸脱氢酶 丙酮酸脱氢酶
六种辅助因子（焦磷酸硫胺素、硫辛酸、FAD、NAD、CoA和 Mg离子）组成，在它们的协同作用下，使丙酮酸转变为乙酰
专一性
专
专一性
一
旋光异构
性
立体异构
专一性
专一性
几何异构 专一性
1、专一性
α－葡萄糖苷酶：要求底物必须是D－葡萄糖通过α
－糖苷键所形成的糖苷，不要求R基团。
1、专一性
L－乳酸
乳酸脱氢酶 －2H
D－乳酸
2、高效性
比非催化反应高108－1020倍，比其它催化反应高 106－1013倍
3、作用条件的温和性
乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH
第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编 号
2、按照催化反应类型分类
1、氧化还原酶类 Oxido-reductases
• 催化氧化还原反应。
• 包括脱氢酶（dehydrogenase）和氧化酶 （Oxidase）
蛋
• 受蛋白酶水解而失活 ；
白
• 许多酶的aa顺序已被陆续测定
质
1、酶的化学组成
1、组成
单成分酶：只含AA而不含其它成分
双成分酶 （全酶）
酶蛋白 辅因子（辅基/辅酶）
（对热不稳定的成分，如Vit、金属离子）
与酶蛋白结合紧密----辅基 与酶蛋白结合松弛----辅酶
（细胞色素氧化酶） （丙酮酸激酶）
（核糖核苷酸还原酶）
2、结构
• 单体酶：只由1条肽链构成。为数不多，全部 为水解酶。
• 寡聚酶：由2个以上的亚基组成。亚基间非共 价结合，解离则失活。
• 多酶络合物：由2种以上功能相关的酶嵌合而 成的酶分子。分子量大，有利于系列化学反 应的连续进行，提高催化效率。
EAB
EBC
ECD
EDE
EEF
A→B→C→D→E→F
二、酶的分类
1、按照类别分类 2、按照催化反应类型分类 3、按照酶的组成分类
1、按照类别分类
在每一大类酶中，根据底物分子中被作用基团 或键性质的不同分为若干亚类，每一亚类再分为 若干亚亚类。
每一种酶都有由四个数字组成的编号 。
例如：乳酸＋NAD＋＝丙酮酸＋NADH＋H＋ 系统名称：乳酸︰NAD＋氧化还原酶
（1）执行具体生理机能 （2）降解大分子 （3）协同激素起作用 （4）催化代谢反应
二、酶作为生物催化剂的特性
1、专一性 2、高效性 3、作用条件温和
1、专一性
大多数酶只能作用于一种底物或一类结构相 似的物质，催化一种或一类反应
1、专一性
相对
键 专一性
底物
专一性
基团
专一性
绝对
米氏方程；
• 1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶 结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质；
• 1981年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作 用，提出“核酶”（Ribozyme）的概念。
第一节 酶的概述
一、酶和一般催化剂的比较 二、酶作为生物催化剂的特性 三、酶的化学本质
酶催化的最适条件几乎都是温和的温度 及非极端的pH。
酶的一般反应温度在20℃～40℃之间， 反应pH在5～8之间。
三、酶的化学本质
1、酶的化学组成 2、酶的辅因子
1、酶的化学组成
已经发现的绝大多数酶都是蛋白质：
化
• 含N量为16% ；
学
• 两性电解质；
本 质
• 会变性沉淀，丧失酶活力 ；
是
• 不能通过透析膜 ；
2、酶与一般催化剂的共性
催化热力学上允许的反应 加快反应速度 在反应中其本身不被消耗
3、酶与一般催化剂不同
酶均是由生物体合成的 酶和生命活动密切相关 酶具有不稳定性 酶的催化活性在体内可以受到调节控制
3、酶与一般催化剂不同
酶均是由生物体 合成的
3、酶与一般催化剂不同
酶均是由生物体合成的
3、酶与一般催化剂不同
一、酶和一般催化剂的比较
1、基本定义 2、酶与一般催化剂的共性 3、酶与一般催化剂不同
1、基本定义
酶是一类由生物活细胞产生的 具有催化功能的生物大分子，因 此又被称为生物催化剂。 酶参与的反应称为酶促反应， 被其作用发生化学变化的物质称 为底物。
Eduard Buchner
1、酶促反应：酶所催化的化学反应。 2、底物（substrate，S）：在酶促反应中被 酶催化的物质。 3、 产物（product，P ）: 经酶催化所产生 的物质。 4、 酶所具有的催化能力称为酶的活性。 5、如果酶丧失催化能力称为酶失活。
酶
（二）国际系统命名法（1961，国际酶学委员会）
底物1：底物2：…… + 反应性质 + 酶
例如： -酮戊二酸 + 丙氨酸 谷氨酸 + 丙酮酸 习惯名称：谷丙转氨酶 系统名称：丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶
ATP+葡萄糖 → 6-磷酸葡萄糖+ADP 习惯命名：己糖激酶 系统命名：ATP:己糖磷酸基转移酶CoA来自CO2。1、酶的化学组成
结合脱酶辅中酶各的部作分用在催：化决反定应反中应的的作专用：一性和高效性 辅因子的作用：作为电子、原子或某些基团
的载体参与反应，决定反应的种类与性质 辅因子的分类：
•辅酶：用透析法可除去的，直接参加催化反应 •辅基：用透析法不易除去的，它间接参加反应
2、酶的辅因子
1 第一节 酶的概述 2 第二节 酶的命名与分类 3 第三节 酶的结构与功能 4 第四节 酶的作用机理 5 第五节 酶促反应动力学 6 第六节 酶的活力测定和分离纯化 77 第七节 酶的应用
第一节 酶的概述
一、酶的研究历史
• 1857年，Paster提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果； • 1878年，Kuhne提出“酶（Enzyme）”的概念； • 1897年，Buchner提出了发酵与细胞液中的酶有关； • 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理----
辅酶
辅基
2、酶的辅因子
第二节 酶的命名与分类
一、酶的命名 二、酶的分类
一、酶的命名
1、习惯命名法 2、国际系统命名法
一、酶的命名
（一）习惯命名法: • 底物 + 酶：淀粉酶、脂肪酶； • 反应性质 + 酶：水解酶、转移酶； • 来源 + 底物 + 酶：胃蛋白酶； • 底物 + 反应性质 + 酶：琥珀酸脱氢
多酶络合物：EAB + EBC + ECD + EDE + EEF
多酶络合物的进化过程： 游离可溶型→可溶型多酶复合体→膜结合多酶复合体
丙酮酸脱氢酶系：
硫辛酸乙酰转移酶 二氢硫辛酸脱氢酶 丙酮酸脱氢酶
六种辅助因子（焦磷酸硫胺素、硫辛酸、FAD、NAD、CoA和 Mg离子）组成，在它们的协同作用下，使丙酮酸转变为乙酰
专一性
专
专一性
一
旋光异构
性
立体异构
专一性
专一性
几何异构 专一性
1、专一性
α－葡萄糖苷酶：要求底物必须是D－葡萄糖通过α
－糖苷键所形成的糖苷，不要求R基团。
1、专一性
L－乳酸
乳酸脱氢酶 －2H
D－乳酸
2、高效性
比非催化反应高108－1020倍，比其它催化反应高 106－1013倍
3、作用条件的温和性
乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH
第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编 号
2、按照催化反应类型分类
1、氧化还原酶类 Oxido-reductases
• 催化氧化还原反应。
• 包括脱氢酶（dehydrogenase）和氧化酶 （Oxidase）
蛋
• 受蛋白酶水解而失活 ；
白
• 许多酶的aa顺序已被陆续测定
质
1、酶的化学组成
1、组成
单成分酶：只含AA而不含其它成分
双成分酶 （全酶）
酶蛋白 辅因子（辅基/辅酶）
（对热不稳定的成分，如Vit、金属离子）
与酶蛋白结合紧密----辅基 与酶蛋白结合松弛----辅酶
（细胞色素氧化酶） （丙酮酸激酶）
（核糖核苷酸还原酶）
2、结构
• 单体酶：只由1条肽链构成。为数不多，全部 为水解酶。
• 寡聚酶：由2个以上的亚基组成。亚基间非共 价结合，解离则失活。
• 多酶络合物：由2种以上功能相关的酶嵌合而 成的酶分子。分子量大，有利于系列化学反 应的连续进行，提高催化效率。
EAB
EBC
ECD
EDE
EEF
A→B→C→D→E→F
二、酶的分类
1、按照类别分类 2、按照催化反应类型分类 3、按照酶的组成分类
1、按照类别分类
在每一大类酶中，根据底物分子中被作用基团 或键性质的不同分为若干亚类，每一亚类再分为 若干亚亚类。
每一种酶都有由四个数字组成的编号 。
例如：乳酸＋NAD＋＝丙酮酸＋NADH＋H＋ 系统名称：乳酸︰NAD＋氧化还原酶