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第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
生物化学名词解释1、蛋白质(protein)：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
2、等电点(isoelectric point, pI) ：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
3、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
脯氨酸与茚三酮反应后生成黄色化合物。
4、肽键（peptide bond）：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，具有部分双键性能，不能自由旋转。
（所以肽单元在同一平面）5、氨基酸残基(residue)：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
6、寡肽(oligopeptide)：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)7、多肽(polypeptide)：由十个以上的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)8、谷胱甘肽(glutathione, GSH)：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
9、一级结构(primary structure)：蛋白质的一级结构指多肽链N到C端中氨基酸的排列顺序。
10、二级结构(secondary structure)：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键11、三级结构(tertiary structure)：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布。
主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
12、四级结构(quaternary structure)：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，以共价键相连接，称为蛋白质的四级结构。
氨基酸的等电点:在一定的PH值条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相同，即争电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点，以PI表示。
增色效应：核酸变性后在260NM处紫外吸收值增加的现象称为增色效应生物氧化：有机的物质在生物体细胞内，经过酶的催化氧化分解生成CO2，H2O并释放能量的过程糖原异生作用：指非糖物质（如丙酮酸，甘油，乳酸等）在肝脏中转变为葡萄糖或糖原的过程转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板，按照其碱基顺序合成与其碱基互补的RNA过程。
蛋白质二级结构:指肽链中的主链借助氢键，有规则地卷曲折叠成沿一维方向具周期性的结构酶活性中心：酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白背身分子结构组成去有所不同的一种酶转氨基作用：一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上，从而生成相应的新的一分子α-酮酸和α-氨基酸半保留复制:当DNA复制时，秦代分子的两条链必须分开，每条多核苷链都作为通过碱基互补配对相互作用而生成互补链的模板从而使互补的子链能在每条亲链表面由酶促合成，结果产生两个相同的双螺旋DNA分子，每个都含有一天来自亲化分子的多核苷酸连，以及一条新合成的互补链，这种复制模式就叫半保留复制糖酵解：糖酵解又被称为EMP途径，其反生在细胞液中，因葡萄糖在机体内经过无氧分解生成乳酸的过程与酵母发酵的过程基本相同，被称为~维生素：是维持生物体正常生活所不可缺少的一类小分子化合物分子杂交：不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。
如核酸(DNA、RNA)之间、蛋白质分子之间、核酸与蛋白质分子之间、以及自组装单分子膜之间的特异性结合。
全酶：由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
β-氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化酶系催化下进行氧化分解，由于氧化是在脂酰基的β-碳原子上的发生的，故称β-氧化米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
【生物化学：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．X德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(plementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic pare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（rebination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code) 10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site) 13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding) 17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor)22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
肽peptide 糖异生gluconeogenesis甘油三酯triglyceride 信号肽signal peptide磷脂phospholipid 翻译translation胆固醇cholesterol 遗传密码genetic codon脂蛋白lipoprotein 生物转化biotransformation脂肪酸fatty acid 胆汁酸bile acid乳糜微粒chylomicra CM 蛋白激酶protein kinase PK酮体ketone bodies 结构域domain极低密度脂蛋白very low density lipoprotein 变性denaturation低密度脂蛋白low density lipoprotein 碱基base高密度脂蛋白high density lipoprotein 双螺旋double helix转氨基作用transamination 酶enzyme关键酶key enzyme 核酶ribozyme半保留复制semiconservative replication 酶原zymogen端粒telomere 同工酶isoenzyme逆转录酶reverse transcriptase 变构调节allosteric编码链coding strand 共价修饰调节covalent modification 外显子exon 呼吸链respiratory chain内含子intron 氧化磷酸化oxidative phosphorylation 剪接cleavage splicing 葡萄糖glucose启动子promoter 反密码子anticodon有氧氧化aerobic oxidation 脂类lipids糖酵解glycolysis 柠檬酸循环citrate cycle三羧酸循环tricarboxylic acid cycle 糖原glycogen磷酸戊糖途径pentose phosphate pathway 血糖blood sugar生化名词解释1、结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
生物化学名词解释完全版13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核与完全跨越脂双层的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或者内在的膜蛋白的离子相互作用与形成氢键与膜的内或者外表面弱结合的膜蛋白。
15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。
在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构与功能上都表现出不对称性。
有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或者全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。
另外脂与膜蛋白能够进行横向扩散。
16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或者小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。
通透系数大小与这些离子或者分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它能够使大小适合的离子或者分子从膜的任一方向穿过膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
19，被动转运（passive transport）：那称之易化扩散。
是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，因此被动转运不需要能量的支持。
20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，因此主动转运需要能量的驱动。
在原发主动转运过程中能源能够是光，A TP或者电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
21，协同运输（co－transport）：两种不一致溶质的跨膜的耦联转运。
能够通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或者反方向（反向转运）转运。
生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释（英汉）第八章1，分解代谢反应（catabolic reaction）：降解复杂分子为生物体提供小的构件分子和能量的代谢反应。
2，合成代谢反应（anablic reaction）：合成用于细胞维持和生长所需分子的代谢反应。
3，反馈抑制（feedback inbition）：催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径终产物抑制的现象4，前馈激活（feed-forward activition）：代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。
5，标准自由能变化（△GO）：相应于在一系列标准条件（温度298K，压力1atm（=101.325KPa）,所有溶质的浓度都是mol/L）下发生的反应自由能变化。
△GO′表示pH7.0条件下的标准自由能变化。
6，标准还原电动势（EO′）：25℃和pH7.0条件下，还原剂和它的氧化形式在1mol/L浓度下表现出的电动势.第九章1,酵解（glycolysis）：由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。
通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。
2，发酵（fermentation）：营养分子（Eg葡萄糖）产能的厌氧降解。
在乙醇发酵中，丙酮酸转化为乙醇和CO2。
3，巴斯德效应（Pasteur effect）：氧存在下，酵解速度放慢的现象。
4，底物水平磷酸化（substrate phosphorlation）：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。
这种磷酸化与电子的传递链无关。
5，柠檬酸循环（citric acid cycle）：也称为三羧酸循环（TAC）、Krebs循环。
是用于乙酰CoA 中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。
6，回补反应(anaplerotic reaction)：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。
生物化学名词解释（英汉）完全版！6,单糖（ｍonｏsacｃｈaride）:由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（ＣＨ２Ｏ)n的简糖。
不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。
沈同生化7,糖苷(dｌｙｃｏsｉdｅ）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基,胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
８,糖苷键（ｇlｙcｏsｉdic bonｄ）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子(例如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键,常见的糖醛键有Ｏ—糖苷键和N—糖苷键。
９,寡糖（oligoccharide）:由2~２０个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
１０，多糖(polysaｃｃhａrｉde）：２0个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线性的或带有分支的。
11，还原糖(reｄuｃｉng sugar）：羰基碳(异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
１2,淀粉（sｔarch）:一类多糖,是葡萄糖残基的同聚物。
有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉,是没有分支的，只是通过α-(1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物;另一类是支链淀粉,是含有分支的,α－（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
13,糖原（glycｏｇen): 是含有分支的α-(1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α－（１→6）糖苷键与主链相连。
15,肽聚糖(pｅptｉdogｌycａｎ):N-乙酰葡糖胺和N－乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
１７,蛋白聚糖(proteｏglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。
第六章1,脂肪酸（ｆaｔty acid)：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。
脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
2，饱和脂肪酸（sａturated fattｙacｉｄ)：不含有—C=C—双键的脂肪酸。
生物化学上册中英文名词解释汇总第一部分：糖类1.糖（Saccharide）：糖是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
2.单糖（monosaccharide）：也称简单糖，不能被水解成更小分子的糖类，是多羟醛或多羟酮。
常见的单糖有葡萄糖（Glucose）、果糖（Fructose）、半乳糖（galactose）。
3.寡糖（oligosaccharide）：又称低聚糖，是由2~20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。
可分为二糖、三糖、四糖、五糖等。
4.二糖（disaccharide）：又称双糖，是最简单的寡糖，由2个分子单糖缩合而成。
常见的二糖有蔗糖（sucrose）、乳糖（lactose）、麦芽糖（maltose）。
5.多糖（polysaccharide）：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。
6.同多糖（homopolysaccharide）由同一种单糖聚合而成，如淀粉（starch）、糖原（glycogen）、纤维素（cellulose）。
7.杂多糖（heteropolysaccharide）有不同种单糖或单糖衍生物聚合而成，如透明质酸（hyaluronic acid,HA）、肝素（heparin,Hp）等。
8.糖胺聚糖（glycosaminoglycan,GAG）又称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。
是动植物特别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。
例如透明质酸.硫酸软骨素.硫酸角质素等。
9.蛋白聚糖（proteoglycan）：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成，糖含量可超过95%。
主要存在于软骨、腱等结缔组织，构成细胞间质。
由于糖胺聚糖有密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而赋予粘性和弹性，具有稳定、支持和保护细胞的作用。
10.糖蛋白(glycoprotein)：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的复合物，其总体性质更接近蛋白质。
糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细胞识别。
11.糖脂（glycolipid）12.脂多糖（lipopolysaccharide）第二部分脂质1.脂质：lipid是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。
2.储存脂质（storage lipid）、结构脂质（structure lipid）、活性脂质（active lipid）3.单纯脂质（simple lipid）、复合脂质（compound lipid）、衍生脂质（derived lipid）4.脂肪（真脂（fat）、脂肪酸（fatty acid,FA）5.必需脂酸（essential FA）亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物获取。
6.磷脂酰胆碱（phosphatidyl Choline，PC）也称卵磷脂（lecithin）可降低胆固醇，增加高密度脂蛋白的作用，防止降低动脉硬化。
7.胆碱（Choline）、胆固醇（cholesterol）8.脂蛋白（lipoprotein）脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物a.乳糜微粒（chylomicron）主要功能是从小肠转运三酰甘油、胆固醇以及其他脂质到血浆和其他组织。
b.极低密度脂蛋白（very low density lipoprotein，VLDL）主要功能是从肝脏运载内源性三酰甘油和胆固醇至各个靶组织。
c.中间密度脂蛋白（intermediate density lipoprotein，IDL）一部分被肝脏直接吸收，一部分转化为LDL。
d.低密度脂蛋白（low density lipoprotein，LDL）把胆固醇从肝脏运送到全身组织，过量时则其携带的胆固醇便积存在动脉上引起动脉硬化。
e.高密度脂蛋白（high density lipoprotein，HDL）会将胆固醇从周边组织输送到肝脏代谢第三部分：氨基酸以及蛋白质共价结构1.单纯蛋白质（simple proein）：许多蛋白质仅有氨基酸组成，不含其它化学成分。
2.缀合蛋白质（conjugated protein）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一部分。
3.辅基（prosthetic group）\配体（ligand）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一部分，这些非蛋白质部分，称为辅基。
4.纤维状蛋白质（fibrous protein）、球状蛋白质（globular protein）、膜蛋白质（membraneprotein）。
5.单体蛋白质（monomeric protein）：有一条多肽链构成的蛋白质。
6.寡聚蛋白质（oligomeric protein）\多聚蛋白质（multimeric protein）：由两条或多条多肽链构成的蛋白质。
7.亚基或亚单位（subunit）：寡聚蛋白质中的多肽链。
8.二硫键（disulfide bond）：在蛋白质或多肽分子中连接氨基酸残基的共价键，除肽键外，较常见的一个是两个半胱氨酸残基的侧链之间形成的化学键。
9.多肽（polypeptide）/寡肽（oligopeptide）：通常把含有几个至十几个氨基酸残基的肽链统称为寡肽，更长的肽链成为多肽。
10.氨基酸残基（aminoacid residue）：肽链中的氨基酸因为参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，故称为氨基酸残基。
11.蛋白质（protein）、肽(或肽链)（peptide chain）、肽基\肽单位（petpide group）12.蛋白质的一级结构(primary structure)：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构。
第四部分：蛋白质三维结构1.Hydrogen bond:氢键2.hydrophobic interation:疏水作用（熵效应）3.X-ray crystallography: X射线晶体学4.EM(electron microscopy):电子显微学5.NMR(nuclear magnetic resonance):核磁共振6.α-helix:α-螺旋7.β-pleated sheet:β-折叠8.β-turn:β-转角9.random coil：无规卷曲10.Primary structure:一级结构肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构secondary structure:二级结构蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的构象。
12.super secondary structure:超二级结构由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合，在多种蛋白质中充当三级结构的构件。
13.teriary structure:三级结构指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
14.quaternary structure:四级结构指寡聚蛋白质中亚基缔合形成聚集体的方式。
15.Stucture domain：结构域多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。
16.homomultimeric protein：同多聚蛋白质，由单一类型的亚基组成17.heteromultimeric protein：杂多聚蛋白质，由几种不同类型亚基组成18.allosteric effect：别构效应，多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)19.allosteric protein：别构蛋白质，具有别构效应的蛋白质20.allosteric site：别构部位，除活性部位外还有别的配体(如效应物或调节物)的结合部位第五部分蛋白质的结构与功能的关系1.同源蛋白质（Homologous protein）：在不同生物体中，行使相同或相似功能的蛋白质，具有明显系列同源的蛋白质也称同源蛋白质。
2.趋异突变（ divergent mutation ）：导致蛋白质一级结构改变，使蛋白质被淘汰或者形成新的蛋白质。
3.中性突变（ neutral mutation ）：中性突变是指这种突变对生物体的生存既没有好处，也没有害处，也就是说，对生物的生殖力和生活力，即适合度没有影响，因而自然选择对它们不起作用。
4.细胞色素C （ cytochrome C）：细胞色素C是生物氧化的一个非常重要的电子传递体，在线粒体崤上与其它氧化酶排列成呼吸链，参与细胞呼吸过程。
5.分子病（molecular disease）：基因突变引起的某个功能蛋白的一个或几个氨基酸残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的三维结构发生改变，功能部分或全部丧失，由此引起的疾病称分子病。
6.血红蛋白(hemoglobin)=球蛋白（globin）+血红素(heme)7.蛋白质前体（ precursor protein）：生物刚合成的无活性的蛋白质，也称为蛋白原或前蛋白质。
8.血红蛋白的别构效应（变构效应）（allosteric effect）：指亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象，性质和功能发生变化。
9.效应物 effector10.血红蛋白Hb 、肌红蛋白Mb ；紧张态T态(tense state) 、松弛态R(relaxed state)；波耳效应（Bohr effect）、2,3-二磷酸甘油酸 2,3-Diphosphoglycerate (DPG)。
宿舍：7#1721 刘露第六章蛋白质的分离纯化1.Dialysis(透析):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质如无机盐、单糖等分开的方法。
2.ultafiltration（超滤）：利用压力或离心机，强行使水和其它小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。
3.Density gradient（密度梯度）：蛋白质质量和密度大的颗粒沉降的快，进而形成密度梯度。
4.Gel permeation(l凝胶渗透)：根据分子大小分离蛋白质的方法。
5.Salting in(盐溶)：中性盐可以增加蛋白质的溶解度。
6.Ionic strength(离子强度)：中性盐影响蛋白质溶解度的能力是它们离子强度的函数。
7.Salting out(盐析)：很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来。
8.Electrophoresis（电泳）：不处于等电状态的蛋白质分子，将向着与其电性相反的电极运动。
9.Two-dimensional electrophoresis(双向电泳)：二次电泳。
10.Capillary electrophoresis(毛细管电泳)：用于分离多种生物分子。
