皮肤胶原I 和胶原III 的研究
- 格式:pdf
- 大小:207.13 KB
- 文档页数:1
胶原蛋白分类胶原蛋白是维持动物体内具有结构完整性和灵活性的细胞外物质,是胶原纤维球蛋白族里最重要的成员之一。
有很多不同类型的胶原蛋白,根据结构和生物功能来分类。
第一,按支链结构分类胶原蛋白为I型胶原蛋白、II型胶原蛋白和III类胶原蛋白。
其中I类胶原蛋白具有一个明显的triple helix, II型胶原蛋白具有两个相反的triple helix,III类胶原蛋白的支链中没有tripler helix 。
I类胶原蛋白发现于血管中,可防止血液凝固,同时能够调节血液流动。
II型胶原蛋白和III类胶原蛋白多用于细胞外环境中,基本上具有粘着作用和处理细胞外型质改变的能力,如皮肤、腱、软骨和关节等处的细胞再生能力调节。
第二,根据糖基化程度分类胶原蛋白为原始蛋白和糖基蛋白。
原始蛋白中有一定比例的胶原蛋白,其可以提供力量和支持,使细胞外型质的组织和细胞更加坚固,加上一些包括氨基酸、糖原和脂肪酸类等其他物质,构成一个紧密结构,完成了维持细胞外型质结构及物质流动既定功能,比如皮肤膨胀、补充免疫、形成血管和神经纤维等等。
糖基蛋白则具有抗感染和调节免疫反应等功能,它们是由3聚体和糖原氨酸结构复合而成的。
第三,根据系统分类胶原蛋白为人类胶原蛋白、哺乳动物胶原蛋白和家庭动物胶原蛋白。
人类胶原蛋白包括胶原蛋白甲型,胶原蛋白乙型,胶原蛋白γ型,胶原蛋白δ型,胶原蛋白ε型,胶原蛋白ζ型,以及其他的几个类型,它们主要参与血管系统、神经系统和重力感知途径的形成。
哺乳动物胶原蛋白特点是支链稍长,糖基化较高,活性特别强,主要参与力学性质细胞外型质的形成和重塑,如表皮和骨骼等组织功能的调节。
家庭动物胶原蛋白的支链较短,糖基化较低,糖原蛋白质量高,主要参与骨骼和表皮的发育和保护,比如兔胶原蛋白、狗胶原蛋白和猫胶原蛋白等。
通过以上简单介绍显示出,胶原蛋白在动物体内是不可或缺的,它们不仅有诸多重要功能,而且是实现动物身体健康和活力的必要元素。
i型和三型胶原蛋白的关系
I型和III型胶原蛋白是两种不同类型的胶原蛋白,它们在人体中起着不同的作用。
I型胶原蛋白是人体中最丰富的一种胶原蛋白,主要存在于人体的骨组织和皮肤中,具有很强的抗拉性和抗压力性,能够起到支撑器官和保护机体的作用。
而III型胶原蛋白主要存在于人体的皮肤、肌腱、韧带和血管等结缔组织中,具有很强的弹性和修复功能,能够促进伤口愈合和组织修复。
在皮肤中,I型和III型胶原蛋白共同作用,构成了皮肤的主要结构成分。
在婴儿时期,III型胶原蛋白的含量较高,这时期的皮肤具有很好的弹性和修复功能;而随着年龄的增长,I型胶原蛋白的含量逐渐增加,III型胶原蛋白的含量逐渐减少,导致皮肤的弹性和修复功能下降。
因此,补充III型胶原蛋白可以提高皮肤的弹性和修复功能,从而起到美容和抗衰老的作用。
总之,I型和III型胶原蛋白在人体中起着不同的作用,对于保持人体健康和皮肤的美容和抗衰老都起到重要的作用。
340中国美容医学2009年3,q第18卷第3期ChineseJournalofAestheticMedicine.Mar.2009.V‘,1.18.No.31000,1;⑨将反应板置37"C60mjn;⑩洗板:J司前;(11)每孔加入底物工作液100t上1,置37"C暗处反应5~lOmim(1乃每-fL)Jn入501.L1终I卜液混匀:∞在492nm处测吸光值。
1.7半定量RT--PCR榆测TGF一13.对uVA照射体外培养成纤维细胞I型、III型胶原mRN/、表达水平的影响:RNA提取,半定量RT--PCR分析:用磷酸缓冲液(PBS)洗i次。
使用Trizol提取RNA。
首先进行反转录反应:取lOl乩gRNA加入到20斗l反转录反应混合液中,绛94℃30min,99℃5min和5℃5min处理。
存含有反转录产物的PCR反应液中,分别加入:I型胶原引物(285bp)上游引物5’一GGTTTGGAGAGGCATGACC一37卜-游弓I物5’-TTTGGGAAATTGAGTTTGG一3’III型胶原引物(447bp)上游引物5’--ATGGTGGCTTTCAGTTCACC一3’下游引物5’-TG(;GGl'TTCAGAGAGTTTGG一3’B—acting做内参照引物(510bp)上游引物5’-GCACTCTTCCAGCCTTTCCTG一3’卜.游弓I物57一GGAGTACTTGC(;cTCAGGAGGAGC一37PcR反应体积为25仙l。
扩增条件:预变性94*C6min,接着94℃50s,55℃50s,72℃1.5min,30个循环后72℃7min延伸。
扩增产物经1.5%的琼脂糖凝胶电泳,紫外凝胶成像系统扫描成像扩增产物。
1.8统计学处理:数据以G±s)表示,用SPSS13.0统计学软件对组问数据行单㈧素方差分析,P<O.05钉显著性差异。
2结果2.1TGF一0。
对成纤维细胞增殖活性的影响:选择uvA15J/cm2照射前给予不同剂繁7rGF—B,干预后,结果显示:正常对照组成纤维细胞oD值明显高于IJVA照射组,有非常湿著性差异Go<O.01);TGF一131处理后,随着TGF—B,剂量增加,oD值升高,大、中剂鼍组OD值与UvA照射组比较,有非常显箸性差异(P<O.01)(表1)。
iii型胶原蛋白结构
III型胶原蛋白是一种重要的结构蛋白,它在人体中起着重要
的支持和连接作用。
III型胶原蛋白的结构是由三个α螺旋链组成
的螺旋结构构成的。
每个α螺旋链包含约1000个氨基酸残基,这
些氨基酸残基包括甘氨酸、羟脯氨酸和甲硫氨酸等。
这些氨基酸残
基通过螺旋结构相互作用,形成了III型胶原蛋白的特定结构。
III型胶原蛋白的结构使得它具有一定的弹性和韧性,能够在
人体组织中起到支撑和连接的作用。
它主要存在于皮肤、血管、肌
肉和内脏等组织中,对这些组织的结构和功能都具有重要影响。
从分子结构角度来看,III型胶原蛋白的三个α螺旋链之间通
过氢键、范德华力相互作用和电荷作用等力学相互作用紧密连接在
一起,形成了稳定的螺旋结构。
这种结构使得III型胶原蛋白具有
一定的拉伸强度和耐受力,能够承受一定的拉伸和扭曲而不易断裂。
此外,III型胶原蛋白的结构也与一些疾病和病理生理过程相关。
例如,某些遗传性胶原蛋白疾病与III型胶原蛋白的异常结构
或合成有关。
III型胶原蛋白在纤维化和肝硬化等疾病的发展过程
中也扮演着重要的角色。
总的来说,III型胶原蛋白的结构对人体组织的结构和功能具有重要的影响,它的分子结构和力学性质对其在生理和病理状态下的功能发挥起着重要作用。
希望以上回答能够满足你的要求。
i型胶原蛋白标准
i型胶原蛋白是一种主要存在于骨骼、皮肤、血管壁和内脏器官
中的胶原蛋白。
它在维持组织结构和功能方面起着重要的作用。
i型胶原蛋白的标准可以用于研究和检测胶原蛋白的含量和活性。
标准的制备通常包括以下步骤:
1. 选择来源:i型胶原蛋白通常来源于动物组织,如骨骼或皮肤。
最常见的来源是牛或猪。
2. 提取和纯化:动物组织通常需要经过多个步骤的提取和纯化
才能得到纯的i型胶原蛋白。
这些步骤包括切碎组织、酸性或碱性水解、离心、过滤和浓缩。
3. 确定纯度和活性:纯化的i型胶原蛋白需要进行纯度和活性
的检测,通常使用SDS-PAGE凝胶电泳、免疫印迹等方法。
4. 标定:确定纯化的i型胶原蛋白的浓度,并根据需要进行稀释,以得到不同浓度的标准品。
i型胶原蛋白标准可以用于测量未知样品中i型胶原蛋白的含量,或用于研究其在不同条件下的变化。
标准的应用通常使用免疫学方法,如酶联免疫吸附测定(ELISA)或免疫组织化学染色。
标准的结果可以
与未知样品进行比较,从而确定样品中i型胶原蛋白的含量或活性。
总之,i型胶原蛋白标准是一种用于研究和检测i型胶原蛋白的
含量和活性的标准物质。
它可以用于测量未知样品中i型胶原蛋白的
含量,并用于研究其在不同条件下的变化。
几种常见胶原蛋白的结构胶原蛋白是一个非常庞大的家族,到目前为止,人们已发现20多种不同类型的胶原,分别称为I型,Ⅱ型,Ⅲ型,Ⅳ型,V型……,前5种胶原因易提取,所以研究应用的比较多。
I型分布在骨、皮肤、跟腱、血管壁、子宫壁、羊膜和胎盘中,Ⅱ型存在于透明软骨、椎间盘和玻璃体中,Ⅲ型分布在皮肤、血管壁、子宫壁中,Ⅳ型主要存在于基底膜中,V型主要在骨、皮肤、角膜、胎盘中。
I型胶原I型原胶原蛋白具有胶原蛋白家族中所有原胶原蛋白的典型特征:首先含有一段具有(Gly-X-Y)重复序列的三聚体结构,在C端与N端的2个前肽形成非螺旋的结构域(NC结构域),位于(Gly-X-Y)重复序列两侧,NC结构域再进~步形成球状结构。
折叠好的I型原胶原蛋白是异源三聚体的结构,即由2条仅a1链与1条a2链交互缠绕所形成。
胶原三聚体有很高的抗拉强度。
I型原胶原蛋白分泌到胞外基质中后,经过蛋白酶的剪切除去C-前肽与N-前肽,就形成了成熟的胶原蛋白。
成熟的胶原蛋白能自我组装成高度有序的结构—胶原纤维。
I型是由两条相同的标为仅a1(I)的肽链和一条不同的标为a2(I)的肽链构成,即[a1(I)]2a2(I)。
I型胶原蛋白的基因长约40kb,包含了52个外显子,编码的单体仅肽链包含1464个氨基酸残基。
I型原胶原蛋白分子中大约有50%的脯氨酸残基在4位含有1个羟基,脯氨酸的羟基化程度有种属差异,生活在低温环境中的动物,其胶原蛋白上的脯氨酸羟基化程度较低,脯氨酸的羟基化对于原胶原单体之间形成氢键是必需的,因而对于原胶原三螺旋结构域的热稳定性具有相当大的作用。
脯氨酸的3位羟基化作用还不甚明了。
而赖氨酸的羟基化程度在不同组织与胶原之间都不相同,羟赖氨酸的残基在纤维胶原分子内能形成稳定的交联结构,羟赖氨酸的残基也是糖类的结合位点.Ⅱ型胶原Ⅱ型胶原,是由3条相同的α1(Ⅱ)链构成的同型三聚体超螺旋结构。
人类Ⅱ型胶原蛋白的基因COL2A1位于12号染色体12q13.11位点上,全长约33kb,由54个外显子组成,所编码的成熟α1肽链包含1487个氨基酸。
一型胶原是一种纤维蛋白,具有三股螺旋结构,其各层次结构特征如下:
1.一级结构:一型胶原的一级结构是由氨基酸残基组成的多肽链。
一型胶原分子由两条相同的α1 链和一条不同的α2 链组成,每条链都含有约1000 个氨基酸残基。
2.二级结构:一型胶原的二级结构是由多肽链折叠形成的螺旋结构。
一型胶原分子的三条链通过氢键相互作用,形成一个右手螺旋结构,称为三股螺旋。
3.三级结构:一型胶原的三级结构是由多个三股螺旋分子相互作用
形成的纤维束。
一型胶原分子之间通过侧向相互作用,形成纤维束,这些纤维束具有高度的稳定性和弹性。
4.四级结构:一型胶原的四级结构是由多个纤维束组成的胶原纤维。
胶原纤维是一种非常坚韧的纤维,具有很高的抗拉强度和弹性,是人体结缔组织的主要成分之一。
总之,一型胶原的各层次结构特征共同决定了其高度的稳定性和弹性,使其成为人体结缔组织的重要组成部分。
皮肤胶原I 和胶原III 的研究
发表时间:2015-01-23T15:20:04.393Z 来源:《世界复合医学》2014年第5期供稿作者:王洪瑾李毅[导读] 多例临床实验可以表明烧伤患者外用胶原I 和胶原III的药物后,烧伤创面愈合加快。
王洪瑾李毅青海大学附属医院烧伤整形科青海西宁 810001 【摘要】现在随着科学技术的不断进步,皮肤胶原的相关深入研究为治疗烧伤等创面的修复提供了新技术。
【关键词】胶原;创面修复
【中图分类号】R330.34【文献标识码】A【文章编号】1276-7808(2014)05-125-01烧伤创面损伤的修复是一个极其复杂的过程,一般经过变性坏死,炎症的反应,细胞的增殖、基质的形成、组织的重塑等过程。
创面修复初始为炎症反应阶段,创面各种炎性细胞的聚集和分泌的各种炎性因子是启动和调控创面修复的必要的条件,也是清除创面异物和坏死组织的必要条件[1]。
烧伤创面修复细胞的增殖主要是成纤维细胞、表皮角质细胞和血管内皮细胞的增殖,分别参与细胞外基质、上皮化和新血管的重建。
损伤后成纤维细胞活化,增殖,迁移到新沉积的纤维蛋白和纤维连接蛋白的迁移到伤口作为支架,和胶原蛋白一样的结缔组织的主要成分。
近年烧伤创面的修复技术随着科学和技术的进步而取得了快速的发展。
国内外创伤外科发现了4种已知涉及在伤口修复的生长因子(血小板衍生的生长因子,成纤维细胞生长因子,转化生长因子,表皮生长因子),可通过控制细胞外基质的生成及降解和趋化性、促细胞分裂来刺激各种细胞及血管生长等机制促进创面的愈合[7]。
而成纤维细胞分泌的胶原蛋白在烧伤修复的炎症反应、细胞外基质形成、创面重塑中都起到重要的作用。
胶原蛋白目前发现了至少15 型(约占机体蛋白的25%)是人体的主要细胞外基质组成。
胶原I 和胶原III 与烧伤等损伤皮肤的修复紧密有关。
正常胎儿皮肤胶原Ⅲ占60%,随着生长发育,胶原Ⅲ不断减少,胶原I不断增加,而最终接近成人皮肤胶原组成:胶原I 约占80%,胶原III 占20%。
测定创面胶原I 和胶原III 的量及其比值可以了解创面愈合的相关情况。
胶原蛋白除了具有生理功能的支持外,还可以调节细胞的迁移,增殖,特定的基因的表达并与血纤维蛋白、纤维连接蛋白同时构成底物促进上皮再生。
因此,胶原蛋白是皮肤创面修复的关键,但胶原蛋白的合成异常与沉积紊乱是许多疾病的发病的病理基础。
深度烧伤创面的愈合成纤维细胞移行至创面的细胞外基质中所分泌的胶原沉积排列紊乱而形成瘢痕,胶原Ⅰ增生创面愈合后形成瘢痕疙瘩,胶原Ⅰ和胶原Ⅲ均增加创面愈合后形成增生性瘢痕。
胶原Ⅰ含赖氨酸和脯氨酸较低,胶原Ⅲ含甘氨酸、羟脯氨酸高而赖氨酸较少。
有研究表明胶原I 和胶原III 对体外培养表皮细胞可促进表皮细胞贴壁、增殖[2]还可以抑制金黄色葡萄球菌和铜绿假单胞杆菌的生长繁殖[3]。
多例临床实验可以表明烧伤患者外用胶原I 和胶原III的药物后,烧伤创面愈合加快。
2012 年国家自然基《硫化氢在烧伤大鼠创面愈合中的作用及其机制研究》编号:81160237参考文献:[1]余明星,陈文山,许伟石等.烧伤创面成纤维细胞周期、羟脯氨酸和胶原比例动态变化[J].中华外科杂志,2000,38(2):148-150.[2]王韦,王文正,刘俊龙等.应用胶原膜作底物培养人表皮细胞和移植的初步报告[J].第二军医大学学报,1986,9(2):16-19.[3]王韦,胡云风,孙家玲等.III 型胶原在烧伤创面的应用[J].中国急救医学,1989,9(4),:22-24.。