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《氨基酸蛋白质核酸》PPT课件

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氨基酸蛋白质核酸(4)PPT课件

氨基酸蛋白质核酸(4)PPT课件

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5、受热后的反应（p453） γ-或δ-氨基酸：
O
O
CH2
C OH H
CH2 CH NH
R
其它氨基酸(m>4)：
CH2 CH2
C CH NH+H2O
R γ-内酰胺
n N H 2 (C H 2 )m C O O H
N H 2 (C H 2 )m C ON H (C H 2 )m C O n -2 N H (C H 2 )m C O O H +(n -1 )H 2 O
肽键
《有机化学》教学课件
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7、两性和等电点 R CH COOH
强碱中的主要存在形式 NH2
强碱中的主要存在形式
R
CH COO
H+
R
CH
COO
H+
NH2
OH
NH 3+
OH
负离子
两性离子或偶极离子
R CH COOH NH3+
正离子
pH >pI
pH =pI （等电点）
pH < pI
溶液中的两性离子浓度 最高，净电荷为零，对 应的pH值。
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第十九章 氨基酸 蛋白质 核酸
19-1 氨基酸
一、氨基酸的结构、分类和命名
D/L：L型
R–CH–COOH
R/S：除了半胱氨酸均是S型
NH2 R基的结构：脂肪族、芳香族和杂环
分子中氨基与羧基的相对数目：
氨基<羧基：酸性氨基酸
分类
氨基=羧基：中性氨基酸
氨基>羧基：碱性氨基酸
蛋白质的元素组成：
C(50~55%), H(6.0~7.5%) , O(19~24%),

【精选】氨基酸蛋白质及核酸PPT文档

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蛋白质的基本结构单元是氨基酸，不论哪一类蛋白质水
解都生成-氨基酸的混合物。
蛋白质
H+、OH- 或酶
- 氨基酸（约20多种）
从化学上看，蛋白质是氨基酸的高聚物；氨基酸是构成 蛋白质的基石。因此要讨论蛋白质的结构和性质，首先要了 解-氨基酸。
§20—1 α-氨基酸
氨基酸——分子中含有氨基和羧基的化合物或羧酸分子中 烃基上的氢原子被氨基（－ＮＨ2）取代后的衍生物叫做氨基酸。
蛋 白 质 中 的 氨 基 酸
—
续上表
二、氨基酸的结构和性质
㈠α-氨基酸的结构 α-氨基酸中除甘氨酸（R为氢）外，其 他所有氨基酸的α-碳均为手性碳原子，因此它们都有旋光性，而 且都是L-型。氨基酸的构型与乳酸相关联（也就是由甘油醛导 出的），即将氨基酸看作是乳酸中的羟基被氨基取代的产物。 例如L-丙氨酸的构型为：
R-CH-COOH NH2
R-CH-COO+ NH3 内盐（亦称为偶极离子或两性离子）
等电点的概念
当氨基酸溶于水时，其羧基部分电离出质子而带负电荷， 氨基部分则接受质子而带正电荷。但是羧基的离解能力与氨 基接受质子的能力并不相等。因此纯粹氨基酸水溶液不一定 是中性，当羧基的电离能力大于氨基结合质子能力时，则溶 液偏酸性，氨基酸本身带负电荷；反之则溶液偏碱性，氨基 酸本身带正电荷。如果用酸、碱调整氨基酸水溶液的pH时， 氨基酸在水溶液中可建立起下列平衡体系：
如：R-Cβ H-Cα H2-COOH NH2 β-氨基酸
α
R-CH-COOH NH2
-氨基酸
一、氨基酸的存在、分类和命名
氨基酸的种类很多，迄今为止，在自然界发现的氨基酸
已有200余种，大多数都以游离状态存在于植物体内，不参与 蛋白质的组成。组成蛋白质的氨基酸已知的约有30余种，其 中常见的有20多种，而且除个别例外都是α-氨基酸。即羧酸 分子中的α-碳原子上的氢被氨基取代而生成的化合物，它是 组成蛋白质的基本单位。

有机化学ppt-氨基酸蛋白质

有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因： 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-

5-2 氨基酸_蛋白质_核酸

5-2 氨基酸_蛋白质_核酸
NH2 CH2-COOH + H+ NH2 R–CH–COO－ CH2-COO- + H2O NH2 CH2-COOH
为什么NH3+ NH2能结合 H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH H+ － OH－ OH ＋
NH2 负离子
(强碱中)
NH2
NH3 正离子
(强酸中) R–CH–COO － NH3 ＋ 两性离子(内盐中)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水 分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一 种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底 水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
教材 P103
第二题： 4种
O
O CH 2 C OH
H2 N CH2 C NH
O
O C OH
H2 N CH C NH CH CH3 CH3
O
H2 N CH2 C NH O
O CH C OH
CH3 O H2 N CH C NH CH2 C OH CH3
讨论： 教材 P111 第3题
27种
若题目改成：“在一定条件下生成的同时 含有三种氨基酸的链状三肽共有多少种？” 答案为多少？ 6种
当溶液中的氨基酸主要以两性 R–CH–COO － 离子的形式存在时，氨基酸在水中 NH3 ＋ 的溶解度最小，可以形成晶体析出。
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。
利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 （2）成肽（缩合）反应
2NH2CH2COOH→ O

氨基酸、蛋白质与核酸

氨基酸、蛋白质与核酸

将醛、氨和氢氰酸在加热和加压下反应生成α-氨基腈，后者 水解可得到α-氨基酸。例如：
C6H5CH2CHO
NH3 HCN
C6H5CH2CHCN H2O
NH2
C6H5CH2CHCO2H 74% NH2
该方法中使用的氢氰酸剧毒，操作不便，因而进行了许多改 进，如海因(Heidantoin)法就是用醛、碳氨和氰化钠反应先生 成海因，然后水解得α-氨基酸。例如：
HNCHCO-NH-多肽-CO2H
NO2 R
R'
O2N
HNCHCO2H + H2NCHCO2H + ......
H3O+
2 艾德曼(Edman)降解
PhN=C=S + H2NCHCO-NH-多肽-CO2H PhNH-C HNCHCO-NH-多肽-CO2H
RO
Ph N S
S
R PTC衍生物
R HCl
NH + H2N-多肽-CO2H (or CF3CO2H)
(Ananine)MeCH(NH2)CO2H
缬氨酸(Valine)i-Pr-CH(NH2)CO2H 8.9
2.32 9.62
亮氨酸(Leucine)i-Bu-
2.4
2.36 9.60
CH(NH2)CO2H
异亮氨酸(Isoleucine)s-Bu-
4.1
2.36 9.60
CH(NH2)CO2H
蛋氨酸(Methionine)
S
17.2.2 多肽的结构分析
多肽链之间有-S-S-键连接，或多肽内有-S-S-键连成的环。 在测定多肽的氨基酸组分之前，必须首先将-S-S-键断开。
O NH CH C
CH2 S CH2 S NH CH C

氨基酸、蛋白质、核酸PPT下载1

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氨基酸
1.定义： 氨基酸是羧酸分子中的烃基上的氢 原子被氨基取代生成的化合物。
例
2.α-氨基酸的通式:
氨基酸中氨基与氨气的化学性质比较接近，都具有一定 的碱性，而羧基具有一定的酸性，它们相互作用，使氨 基酸成为带有正离子和负离子的两性离子，成为内盐， 因此具有类似离子晶体的某些性质。
例
3.物理性质： 常见的氨基酸均为无色晶体，易溶于水， 熔点较高，不易挥发，难溶于有机溶剂。
氨基酸、蛋白质、 核酸
氨基酸简介
氨基酸是构建生物机体的众 多生物活性大分子之一，是构建 细胞、修复组织的基础材料。氨 基酸被人体用于制造抗体蛋白以 对抗细菌和病毒的侵染，制造血 红蛋白以传送氧气，制造酶和激 显微镜下的氨基酸分子 素以维持和调节新陈代谢；氨基 酸是制造精卵细胞的主体物质， 是合成神经介质的不可缺少的前 提物质；氨基酸能够为机体和大 脑活动提供能源，氨基酸是一切 生命之元。
是组成细胞的基础物质。动物的肌
肉、皮肤、血液、乳汁以及发、毛、
蹄、角等都是由蛋白质构成的。蛋 显微镜下的 白质是构成人体的物质基础，它约 蛋白质分子
占人体里除水分外剩余质量的一半。
在生物新陈代谢中起催化作用的酶，
起调节作用的激素，运输氧气的血
红蛋白，以及引起疾病的细菌、病
毒，抵抗疾病的抗体等，都是蛋白
(CH3COO)2Pb 现
蛋 CuSO4 清 Hg(NO3)2
象
中 酒精
加 甲醛
入 加热
H2SO4
__沉__淀__ 又 __沉__淀__ 加 __沉__淀__ 水 __沉__淀__ 现 __沉__淀__ 象
__沉__淀__ __沉__淀溶__解___ _溶__解___ _溶__解___ _不__溶__解_ _不__溶__解_ _不__溶__解_ _不__溶__解_ _不__溶__解_ _不__溶__解_

有机化学 第二十一章 氨基酸、蛋白质和核酸


氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求 出。如丙氨酸盐酸盐，可看作一个二元酸，具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值，当加入 0.5mol碱时，平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极 离子5的相同，[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1，实 际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时，溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6， [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ，溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时， pH值应为pK1和pK2的平均值，这个pH值即为丙氨酸 的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据， 丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7，可求出丙 氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的 生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们 的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白 质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水 解制得的。
天然氨基酸，除甘氨酸外， α碳原子都有手 性，且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而 确定的（也就是从甘油醛导出来的）。例如，与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是：
正像糖类化合物一样，氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记，那么天然氨基酸大 多属于S构型。但也有R构型的，如L-半胱氨酸为R构 型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐，当氨基和羧基存在 于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐 （zwitterion):

第二十章氨基酸蛋白质和核酸ppt课件

HO
CH3 C C OH
NH2
丙氨酸
(alanine) 图 20.1 丙氨酸的分子模型
分子中含有－NH2和－COOH两种官能团。
20.1.1 氨基酸的命名和构型 根据氨基连在C链上的位次不同分为 α,β,γ,……–氨基酸 系统命名法：作－为NH母2体作为取代基，羧酸
CH3CHCH2CHCOOH
H2N(CH2)4CHCOOH
N
+ R C H O
O
N H 2
OO
(250).受2 多热反肽应(polypeptide(s蓝) 紫色)
+C O 2+3H 2O
一分子α–氨基酸的氨基 脱水 酰胺键 另一分子α–氨基酸的羧基
肽(peptides) 肽键
R
O
R'
O
H2N
CH
C
+ OH
NH
CH
C
OH
H
－H2O
R
O
R'
O
H2N CH C
H
阴离子
pH < 7 (质子化)
pH
当溶液为某一pH时
pH > 7 (去质子)
[阴离子] ＝ [阳离子]
偶极离子浓度最大
等电点 (isoelectric point) (pI) 电场中氨基酸向阴极、阳极迁移的速度相等
各种氨基酸中的氨基和羧基的相对强度
和数目不等，不同氨基酸的pI不同。
中性氨基酸: pI: 5.0~6.3 酸性氨基酸 溶液：pH < 7 pI: 2.8~3.2 碱性氨基酸 溶液： pH > 7 pI: 7.6~10.6
NH CH C OH
N端
二肽 肽键

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R O
交酰胺
（2）β-氨基酸受热后，分子内脱氨生成 成α、β- 不饱和酸。
CH3 CH CH COOH NH2 H
CH3 CH CH COOH + NH3
（3）γ、δ-氨基酸受热后，分子内脱水 生成环状内酰胺。
CH2 CO OH H
多糖 部分水解 低聚糖 完全水解 单糖 苷键把多个单糖连接起来，构成多糖
分子链。
蛋白质 部分水解 多肽 完全水解 氨基酸
肽键（酰胺键）把多个氨基酸按一定 次序连接起来，构成蛋白质分子链。氨基 酸是构成蛋白质的基石。
第一节 氨基酸
氨基酸可以根据氨基和羧基的相 对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸、 γ-氨基酸等。从天然蛋白质水解得到 的氨基酸有30余种，比较常见的有20 种左右，这些氨基酸(除脯氨酸外)均 为α-氨基酸。
CH2 (CH2)3 CH
NH2
NH2
赖氨酸(Lys)
COOH
氨基酸在水溶液中实际上是三种离子的平 衡混合物，究竟以哪一种离子为主？取决于氨基酸 的结构和水溶液的pH值：
H+
H+
R CH COO
R CH COO
R CH COOH
OH
OH
NH2
+ NH3
+ NH3
负离子 强碱溶液中的 主要存在形式
偶极离子
在肽的合成中可用保护氨基。
3．两性与等电点
氨基酸分子中含有碱性的氨基和酸性的
羧基，它既可以与酸反应生成铵盐，又可以
与碱反应生成羧酸盐，因此氨基酸是两性化
合物。同一分子内的氨基和羧基也能相互作
用形成内盐。内盐同时带有正电荷和负电荷，
故称为两性离子或偶极离子。
H2N CH COOH R

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3.在施工全过程中，严格按照经招标 人及监 理工程 师批准 的“施 工组织 设计” 进行工 程的质 量管理 。在分 包单位 “自检 ”和总 承包专 检的基 础上， 接受监 理工程 师的验 收和检 查，并 按照监 理工程 师的要 求，予 以整改 。
、4.贯彻总包单位已建立的质量控制 、检查 、管理 制度， 并据此 对各分 包施工 单位予 以检控 ，确保 产品达 到优良 。总承 包对整 个工程 产品质 量负有 最终责 任，任 何分包 单位工 作的失 职、失 误造成 的严重 后果， 招标人 只认总 承包方 ，因而 总承包 方必须 杜绝现 场施工 分包单 位不服 从总承 包方和 监理工 程师监 理的不 正常现 象。
++
H-NHCH2COOH
一定 条件
CH2-C-NHCH2COOH+ H2O NH2
肽键
n H2N-CHCOOH 一定条件
O
[ HN-CH-C ]n
+ nH2O
R
R
多肽
O
-COOH 和 -NH2可以发生脱水反应形成肽键(-C-NH-) ， 2个氨基酸缩合1个H2O形成二肽，3个氨基酸缩合2个H2O形 成三肽…，蛋白质一般由50个以上氨基酸形成，成肽反应属 于取代反应。
主要存在于生物体肌肉、血液、毛发、皮肤、角蹄、酶、 激素、抗体、病毒，在植物中也很丰富，比如大豆、花生、 谷物。是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。
10.08.2020
四、蛋 白 质
问题?
在日常生活中，我们经常会吃到各种“蛋”，如水煮蛋、 咸鸭蛋、松花皮蛋等。这些“蛋”明显有别于生鸡蛋。大家 想想 其中蕴含着哪些化学原理？
10.08.2020
五、神奇的蛋白质…酶
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COOH
COOH
CHO
H2N C H
CH2OH L-丝 氨酸
NH C H CH2
CH2 CH2 L-脯氨酸
HO C HCH2OH L-油醛由蛋白质水解所得α－氨基酸 的α碳原子的构型都是L型的
返回
14.1.4 氨基酸化学性质
(1)氨基酸的酸碱性 氨基酸分子中含有氨基和羧基。它可以和酸生成盐，也可以和
R
R
NH2 CH COOH + H HN CH COOH
肽键
R
R
H2N CH CO NH CH COOH 二肽
返回
多肽链的通式
肽键
R
H
O
R
CH
H2N
O
NH C R
C nN H
H
COOH
N端
C端
返回
(2)多肽结构的测定
氨基酸的种类及数目
将多肽在酸性溶液中进行水解，再用色层分 离法把各种氨基酸分开，然后进行分析。
O
OH
NH2
2
+ R CHCOOH
OH
O 水合茚三酮
O
O
N
O
OH
蓝紫色
+RCHO + + CO2 3H2O
此反应常用于α-氨基酸的比色测 定和色层分析的显色
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(4)受热后的反应：
α-氨基酸受热后，能在两分子之间发生脱水反应，生成环状的交酰胺。
NH H HO CO
CH2
CO
CH2
OH H HN
加热
有机化学
14
Amino acids
Proteins
Peptides
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基本内容和重点要求
氨基酸的结构、分类、命名和性质 多肽 蛋白质的结构和性质 核酸
重点要求掌握氨基酸和蛋白质的化学性质 及一些基本概念，如氨基酸的等电点、蛋 白质的一级及二级结构等。
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14.1 氨基酸
14.1.1 氨基酸的分类 14.1.2 氨基酸的命名 14.1.3 氨基酸的物理性质 14.1.4 氨基酸的化学性质 14.1.5 氨基酸的制备
NH CH2
CO
CO
+ CH2 H2O
HN
交酰胺
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β-氨基酸受热后，在分子内脱去一分子氨，生成 α,β -不饱和羧酸。
CH3 CH CH COOH NH2 H
+ CH3 CH CH COOH NH3
α ， β -不饱和羧酸
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γ-或δ-氨基酸受热后，容易分子内脱去一分 子水生成环状的内酰胺。
CH2 CO OH H
α-氨基戊二酸 NH2 谷氨酸
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14.1.3 氨基酸物理性质
α-氨基酸都是无色晶体，易溶于水 而难溶于无水乙醇、乙醚等有机溶剂。它们 具有较高的熔点，且大多在熔化的同时发生 分解，故也常记录为分解点。
由蛋白质水解所得α-氨基酸的α碳原 子的构型都是S型。但氨基酸习惯上用D/L标 记其构型，并以俗名命名。
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(1)由蛋白质水解
蛋白质在酸、碱或酶的作用下水 解，最后生成多种α-氨基酸的混合物。将 混合物用各种分离手段(如色层分离法、 离子交换法等等)进行分离，即可分别得 到各种氨基酸。
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(2)由卤代酸氨解
卤代酸与过量的氨作用，可以生成氨基酸。
例如：
Br
+ CH3
CH
COOH
2 NH3
H2O 室温
CO
N C(COOC2H5)2
CO
CH2CH2SCH3
NH2
CH3SCH2CH2CHCOOH 蛋氨酸
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14.2 蛋白质
14.2.1 多肽 14.2.2 蛋白质的分类和功
能 14.2.3 蛋白质的性质 14.2.4 蛋白质的结构
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14.2.1 多肽
(1)多肽链的结构
多肽是含有多个氨基酸单元的聚合物。由两个氨基酸单元构成的 是二肽，由三个氨基酸单元构称的是三肽，……。它们统称多肽，或简称 肽。多肽可看作是由多个氨基酸分子，通过氨基和羧基之间脱水缩合而行 成的。
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14.1.1 氨基酸分类
羧酸分子中烃基上的一个或几个氢 原子被氨基取代的化合物叫做氨基酸。
根据氨基和羧基的相对位置
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸 …………
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根 据
氨基羧基
氨 中性氨基酸 数目相等
基
和 羧 基
氨基数目 碱性氨基酸 多于羧基
的
相
羧基数目
对 数
酸性氨基酸 多于氨基
目
返回
14.1.2 氨基酸的命名
CH2 CH2 NH
CH2 CO
NH + H2O
CH2 CH2
返回
分子中氨基和羧基相隔更远时，受热后可以多 分子脱水，生成聚酰胺。
nNH2(CH2) xCOOH
NH2(CH2)XCO
NH(CH2)XCO
n-2NH(CH2)
COOH
X
+ (n-1) H2O
返回
14.1.5 氨基酸的制备 (1)由蛋白质水解 (2)由卤代酸氨解 (3)由丙二酸酯制备
酸性氨基酸的等电点为2.8～ 3.2
碱性氨基酸的等电点为7.6～10.8
氨基酸在等电 点时溶解度最 小。可以利用 这一性质，通 过调整溶液的 PH值，将等电 点不同的氨基 酸从氨基酸的 混合溶液中分 别分离出来
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(3)水合茚三酮反应
α-氨基酸的水溶液遇水合茚三酮，能生成有颜色的产物。大多数氨 基酸遇此试剂显蓝紫色。
碱性溶液中,负离子数量多， 电解时氨基酸向阳极移动
酸性溶液中,正离子数量多， 电解时氨基酸向阴极移动
在一定的PH值溶液中，正离子和负离子数量相 等，且浓度都很低，而偶极离子浓度最高，此 时电解，以偶极离子形式存在的氨基酸不移动。 这时溶液的PH值就叫做氨基酸的等电点。
返回
等电点不是中性点
中性氨基酸的等电点为5.6～ 6.3
CH3
NH2
CH COOH+ NH4Br
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(3)由丙二酸酯制备
将丙二酸酯转化成N-乙酰胺基丙二酸酯或N-邻苯二甲酰亚胺基 丙二酸酯，然后烷基化、水解，最后再脱羧，即可得到α-氨基酸。
CO NCH(COC2H5)2 C2H5ONa
CO
CH3SCH2CH2Cl
NH2
H2O
CH3SCH2CH2
——CO2 C(COOH)2 加热
氨基酸的系统命名法是以羧酸为母体，氨 基为取代基来命名的。 但α-氨基酸通常按其来源或 性质所得的俗名来称呼。
H2NCH2COOH α－氨基酸 甘氨酸
NH2CH2CH2COOH β－氨基酸 丙氨酸
NH2CH2CH2CH2CH2CHCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
α,ε-二氨基己酸 NH2 赖氨酸
碱生成盐，所以氨基酸是两性物质。
R
_ H+
NH2 CH
COO _ OH
负离子
R
+ NH3
CH
_ COO
偶极离子
+
H _
OH
R
+ NH3
CH
COOH
正离子
偶极离子是分子内的氨基和羧基生成盐的结果，也称 内盐。氨基酸之所以具有相当高的熔点，且难溶于有 机溶剂等，都是因为它们是内盐的结果。
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(2)氨基酸的等电点