生物化学的重点

生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。

在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。

一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。

其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。

蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。

蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。

另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。

DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。

而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。

多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。

多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。

脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。

脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。

二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。

酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。

酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。

酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。

酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。

酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。

三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。

在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。

糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。

细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。

脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。

脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。

氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。

生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。

祝你考试顺利！。

教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。

3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。

4.了解蛋白质结构与功能间的关系。

5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。

德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。

英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。

佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。

1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。

蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。

蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。

单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。

生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。

新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。

生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。

生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。

蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。

随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。

生物化学知识点生物化学是关于生物体内各种化学反应和物质组成的研究领域。

本文将探讨生物化学的几个重要知识点，包括生物大分子、酶的功能和调控、代谢途径及其调节以及核酸的结构和功能。

一、生物大分子生物大分子是生物体内重要的有机分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。

这些分子是组成细胞和生命活动的基本单位。

1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样和复杂的生物大分子之一。

它们由氨基酸组成，通过肽键连接成长链。

蛋白质扮演着酶、结构蛋白、激素和抗体等重要角色。

2. 核酸核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的分子。

DNA和RNA是两种常见的核酸。

DNA以双螺旋结构存储遗传信息，RNA则参与蛋白质的合成过程。

3. 多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物。

多糖包括淀粉、糖原和纤维素等，它们在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。

4. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子。

它们在细胞膜的构建、能量储存和信号传导中起到重要作用。

二、酶的功能和调控酶是生物体内调节化学反应速率的生物催化剂。

酶可以加速反应速率、选择性催化和在温和条件下进行反应。

1. 酶的催化机制酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生。

酶与底物结合形成酶底物复合物，进而发生化学反应。

最终生成产物和释放酶。

2. 酶的调控酶的活性可以通过多种机制进行调控。

常见的调控方式包括底物浓度、温度、酸碱度以及激活剂和抑制剂的作用。

三、代谢途径及其调节代谢是生物体内物质和能量的转化过程。

生物体通过代谢途径来满足对营养物质的需求，并产生能量和代谢产物。

1. 糖代谢糖代谢是生物体内获得能量的重要途径。

它包括糖原的分解和糖酵解产生乳酸或乙醇，以及细胞呼吸中糖的氧化生成ATP。

2. 脂肪代谢脂肪代谢是能量储存的主要方式。

脂肪通过脂肪酸的β氧化产生ATP，而合成脂肪酸需要NADPH和ATP的供应。

3. 蛋白质代谢蛋白质代谢包括蛋白质的降解和合成。

降解过程中，蛋白质被降解为氨基酸，供给细胞合成新的蛋白质。

生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。

下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。

它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。

2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。

有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。

氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。

3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。

4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。

酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。

5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。

这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。

6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。

DNA是双链结构，RNA是单链结构。

DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。

7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。

这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。

8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。

这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。

9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。

脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。

10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。

了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。

以上是生物化学的一些重点知识点。

了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。

名词解释蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。

结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，分子量较大的蛋白质常可折叠成多哥结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。

蛋白质变性：在某些物理或化学因素作用下蛋白质的特定空间构象被破坏，从有序变为无序，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失，称为蛋白质的变性。

核酸的一级结构：指构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸的排列顺序，即核苷酸序列。

DNA变性：在某些理化因素（温度，PH，离子强度等）作用下，DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，事双链解离为单链，这种现象称为DNA变性。

核酸的分子杂交：在DNA的复性过程中，不同种类的DNA或RNA单链存在一定的碱基配对关系，从而可以形成杂化双链，两条单链可以分别来自DNA或RNA，这样的现象称为核酸的分子杂交。

hnRNA：即核内不均一RNA，是真核生物基因转录过程中产生的mRNA初级产物，具有不稳定，大小不一，分子量大的特点。

酶的活性中心：指酶分子中与酶活性密切相关的化学基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

这样的区域称为酶的活性中心。

同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不用的一组酶。

酶的竞争性抑制：指某些酶的抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物。

这样的抑制作用称为酶的竞争性抑制作用。

酶的共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性的过程称为酶的共价修饰。

糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，也称糖的无氧氧化。

生物化学重点整理绪论名词解释：1、生物化学：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。

主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等。

大题：1、（1）简述生物化学的发展阶段及其成就答：1．叙述生物化学阶段。

主要成就：脂类、糖类及氨基酸的性质的研究；发现了核酸；从血液中分离了血红蛋白；证实了连接相邻氨基酸的肤键的形成；化学合成了简单的多肤；发现酵母发酵可产生醇并产生CO2，酵母发酵过程中存在“可溶性催化剂”，奠定了酶学的基础等。

2．动态生物化学阶段.主要成就：发现人类必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；发现多种激素，并将其分离、合成;认识到酶的化学本质是蛋白质，酶晶体制备获得成功；对生物体内主要物质的代谢途径基本确定，包括糖代谢途径的酶促反应过程、脂肪酸—β氧化、尿素合成途径及柠檬酸循环等。

提出ATP循环学说。

3．分子生物学阶段.主要成就:DNA双螺旋结构的发现；DNA克隆技术;基因组学及其他组学的研究.2、（2)简述生物化学研究的主要方面1．生物分子的结构与功能2．物质代谢及其调节：1、物质代谢有序性调节的分子机制.2、细胞信息传递的机制及网络。

3．基因信息传递及其调控第一章蛋白质的结构与功能名词解释：1、肽键：指由一分子氨基酸的α—羧基与另一分子氨基酸的α—氨基经脱水而形成的共价键（—CO-NH—)。

2、氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的结构。

3、一级结构：在蛋白质分子中，从N一端至C一端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构,其主要化学键是肽键，决定其空间结构。

4、二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

5、三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整所有原子在三维空间的排布位置。

6、亚基：体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上有其完整三级结构的多肽链。

⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。

3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。

不带电荷。

（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。

pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。

肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。

7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。

其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。

，Ψ= -47。

结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。

(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。

（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。

生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。

以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。

它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。

2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。

酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。

3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。

这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。

4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。

DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。

5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。

蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。

6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。

细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。

7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。

以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。

生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。

引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。

掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。

本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。

正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。

生物化学C一、酶:1、定义：酶、酶的活性中心答：酶是生物体内活细胞产生的对特异底物起高效催化的蛋白质。

必需基团在酶分子的一级结构上可能相距很远，但在空间结构形成过程中彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域称为酶的活性中心。

2、何为必需基团？必需基团如何分类（酶由哪些必需基团组成）? 说出各基团的作用。

答：酶分子中与其催化活性密切相关的基团。

参与其组成的必需基团常有组氨酸残基的咪迷基、丝氨酸残基的经基、半胱氨酸残基的硫基及谷氨酸残基的γ-羧基等。

组成活性中心的必需基团中，结合底物并形成酶与底物复合物的必需需基团为结合基团，催化底物发生化学反应转变为产物的必需基团为催化基团3、同工酶的定义,同工酶在临床上有哪些应用？答：同工酶指能够催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质及电泳行为都不相同的一组酶。

正常情况下，血清中LDH活性极低，主要是细胞渗出产生的。

当某一组织器官发生病变时，该组织所富含的同工酶便会太量释放入血，引起血清LDH同工酶谱发生改变。

采用琼脂糖凝胶电泳法研究LDH 同工酶，可以观察到肝细胞受损患者血清LDH，的含量显著升高；而急性心肌梗死发生时，患者血清LDH，的含量显著上升。

因此，同工酶电泳图谱分析，可更加特异地诊断疾病。

4、何为酶促反应动力学？影响酶促反应速度的因素有哪些？答：底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂是影响酶促反应速成的主要因素，它们对酶促反应速度的影响属于酶促反应动力。

影响因素有底物浓度、酶浓度、温度、ph、激活剂、抑制剂。

5、何为酶的不可逆抑制作用和竞争性抑制作用，分别举例说明（以有机磷农药中毒、磺胺药抑菌的生化机制说明）。

答：抑制剂以共价键与酶的活性中心内的必需基团结合，进而使酶适性收到抑制，这类抑制作用称为不可逆抑制。

例如；解磷定PAM能与有机磷化合物结合，是胆碱酯酶中丝氨酸的-OH游离出来，使酶活性得以恢复。

如黄胺类药物的抑菌作用。

细菌的生长繁殖有赖于核酸的合成，磺胺类药物敏感菌不能利用环境中的叶酸，只能以菌体内的对氨基苯甲酸(PABA)二氢喋呤和谷氨酸为原料，在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸(FH)，进而再还原为四氢叶酸。

生物化学名词解释：1、从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成嘌呤核苷酸或嘧啶核苷酸的过程;2、呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合物,课通过链锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链和电子传递链;3、糖酵解无氧氧化：在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程;4、酶原和酶原激活：有些酶在细胞分泌合成或初分泌,或在其发挥催化功能前只是酶的无话性亲体,称酶原;酶原向酶的转化过程称为酶原激活;5、补救合成：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷酸,经过简单地反应过程,合成嘌呤核苷酸,称为补救合成或重新利用途径;6、酶的活性中心：酶的必需集团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异的结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心或活性部位;7、翻译：蛋白质生物合成也成翻译,是细胞内以mRNA为模板,按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程;8、酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反映以酶的催化下发生可逆的共价修饰,从而引起酶活性的改变,这种调节称为酶的化学修饰调节又称共价修饰调节;9、中心法则：10、DNA的二级结构：DNA的二级结构是反向平行,右手螺旋的互补双链;11、氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢,经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量,偶联驱动ADP 磷酸化生成ATP的过程;12、竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合生成中间产物;13、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失;14、半保留复制：DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模板按碱基配对规律,合成与模板互补的子链;子代细胞DNA的一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成,两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致;15、生物转化：非营养物质、毒物、药物通过抗氧化酶和胆汁酸代谢分解不不是放ATP的过程;16、一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团,包括甲基、甲稀基、甲烃基、甲酰基、亚氨甲基等;17、转氨基作用：在转氨基酶的催化下,可逆地把α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸,结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则转变成另一种氨基酸;18、维生素：是维持人体正常生理功能所必需的营养素,是人体内不能合成或合成量甚少,必需由事物供给的一组低分子有机化合物;19、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序;20、必须氨基酸：人体内有八种氨基酸体内需要而又不能自身合成,必需由事物提供的氨基酸;21、多肽链：22、生物氧化：物质在生物体内氧化称为生物氧化,主要是糖、脂肪、蛋白质等供能物质在体内分解时逐步释放能量,并最终生成二氧化碳和水的过程;23、核算变性：某些理化因素PH、温度、离子强度等会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链;24、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液出于某一pH时,蛋白质解离呈正、负离子的趋势相同,称为兼性离子,静电荷为零;此时溶液的pH称为蛋白质的等电点;简答题：1、请说明糖代谢与蛋白质代谢之间的关系;组成人体蛋白质的20种氨基酸,除生酮氨酸亮、赖外,通专转氨或者脱氧作用生成相应α酮酸都可转变成某些糖代谢的中间代谢产物,如丙氨酸、草酰胺酸、α-酮戊二酸等;可通过糖异生途径转变为糖;而糖的中间产物仅能在体内转变成12种非必须氨基酸;2、请从核酸的和合成来说明“只要食物中不缺乏蛋白质,就不会缺乏核酸”这个观点;食物中的核酸进入人体后被人体消化吸收之后不能作为原料被利用,核酸在体内的合成有两条途径：从头合成和补救合成,从头合成为主要;而从头合成是以磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单原料合成的,而蛋白质可以分解成氨基酸,而氨基酸可以通过各种途径形成糖类和一碳单位;有糖则不会缺乏磷酸核糖和二氧化碳;有了核酸的原料,那么在体内有酶的参与可以合成核酸;所只要食物中不缺乏蛋白质,就不会缺乏核酸;3、叙述胆色素的正常代谢过程;可用简图表示;4、请用图说明胰高血糖素进行细胞信号传导的具体途径;5、什么是竞争性抑制剂举例说明竞争性抑制剂在医药上十分重要;有些抑制剂与酶底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合生成中间产物;这种抑制作用成为竞争一直作用;对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时,不能直接利用环境的叶酸,而在菌体酶催化下,以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸;而磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似,是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂抑制二氢叶酸合成;细菌以生长繁殖受阻,人类能直接利用叶酸,所磺胺类药物不影响人类核酸的合成;6、酮体是如何产生的酮体的产生利用有何意义①图②酮体在肝外组织生成心、肾、脑、骨骼肌意义：是肝输出能源的一种形式,是机脑组织尤其是脑组织的重要形式,有利于维持血糖水平恒定,节省蛋白质的消耗;7、什么是酶原和酶原激活,其生理意义如何有些酶在细胞分泌合成或初分泌,或在其发挥催化功能前只是酶的无话性亲体,称酶原;酶原向酶的转化过程称为酶原激活;意义：①消化管内蛋白酶以酶原形式分泌,不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏,而且保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用;②酶原还可以视为酶的储存形式,如凝血和纤溶蛋白溶解酶类似酶原形式在血液循环中运行,一旦需要便不失时机地转化为有活性酶,发挥其对机体的保护作用;8、脑组织中谷氨酸若转变成尿素的主要代谢过程如何可用简图表示并说明其生理意义; 通过谷氨酰胺把谷氨酸运至肝或肾;谷氨酸在肝或肾内通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基;脱下的氨基通过鸟氨酸循环形成尿素;图：略意义：解除氨的毒性;9、试说明体内谷氨酸转变为葡萄糖的过程;①丙酮酸经丙酮酸羟化支路,变为磷酸烯醇式丙酮酸;②1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖;③6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖;10、简述肝如何调节血糖浓度;11、给动物以丙酮酸,它在体内可转变成那些物质并指出转变的代谢途径名称;12、试述糖代谢和脂肪代谢之间的关系;13、说明变构调节概念,并举出两个例子;14、说出RNA的5中功能;①mRNA是蛋白质生物合成的直接模板;②mRNA是氨基酸的运载工具及蛋白质生物合成的适配器;③rRNA与多种蛋白质组成核糖体,参与蛋白质的生物合成;④snmRNA在RNA转录后加工中起重要作用;⑤端体酶RNA与染色体末端的复制有关；也有参与基因表达的调控的RNA;15、说明三种氨基酸在体内的作用,与糖和脂肪作比较,为什么说氨基酸不足是一种好的供能物质①谷氨酸通过谷氨酸脱氢酶的催化生成Y-氢基丁酸是一直性神经递质,对中枢神经有抑制作用;②组氨酸经组氨酸生成5-羟色胺,脑中的5-羟色胺是一种神经递质,具有一直作用,影响传导,同时具有强烈的血管收缩作用;③色氨酸经组氨酸脱羧酶催化生成组胺是一种血管收缩剂,可以增加毛细血管的通透性;糖和脂肪的分解产物在体内的生理作用除供能作用以外,没有很大的作用,而氨基酸的生理作用很大,对全身各大系统器官的影响很大,如果缺少它,机体不能有序运转,且一种都不能缺,而糖和脂肪的影响没有那么大,所氨基酸不是一种好的供能物质;16、细胞内cAMP是如何生成的17、说明氢键在生物大分子蛋白质和核酸结构中的作用;氢键是蛋白质二级,三级,四级即高级结构中的结合力,使之形成与稳定,氢键又是维持DNA双螺旋结构的稳定的因素之一;18、说出氢键的三种功能或作用;①氢键是蛋白质二级,三级,四级即高级结构中的结合力,维持蛋白质的稳定;②是维持DNA双螺旋结构稳定的因素之一;③由于氢键的作用,NH3、H2O和HF具有反常高的熔点和沸点;19、说明共价调节概念和变构调节概念,并各举出1个例子;内源、外源性小分子化合物作为变构效应剂可与蛋白质分子活性中心;例子：①果糖2,6-二磷酸FBP对6-磷酸果糖激酶的变构激活或聚解;②原聚体与多聚体相互转化从而引起酶的活性改变,如乙酰CoA羧化酸21、说明转氨基概念,写出转氨基的结构反式,并举出两个转氨基的例子;在转氨基酶的催化下,可逆地把α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸,结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则转变成另一种氨基酸;例子：略22、说明非竞争抑制的概念和变构调节的概念,并与结构调节作比较,指出两者的相似之处;23、试计算1个葡萄糖分子彻底氧化产生几个ATP分子,必须给出计算过程,必须同时说明底物水平磷酸化和氧化磷酸化各产生几个ATP。

(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。

它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。

生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。

2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。

蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。

3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。

RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。

核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。

4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。

合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。

能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。

生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。

5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。

酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。

酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。

6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。

信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。

细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。

7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。

生物化学重点第一章绪论1.生物化学的定义生物化学是研究生命体化学组成及化学变化规律的一门科学。

2.生物体的化学组成生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。

其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。

3.生物化学发展经历了哪些阶段生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。

4.我国现代生化学家最突出的贡献我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。

1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。

1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。

1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。

第二章蛋白质构建分子—氨基酸*1.二十种蛋白质标准氨基酸【R 基决定了蛋白质的性质】七种氨基酸(Arg,Lys,His,Asp,Glu,CysandTyr)易形成离子化的侧链*2.蛋白质中的氨基酸都是L-型。

(Gly甘氨酸除外)氨基酸侧链含有.3.20种氨基酸按照酸碱性的分类。

中性氨基酸：包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。

酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。

解离后，分子带负电荷。

碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

解离后，分子携带正电荷。

4. 氨基酸的等电点及其实际意义（用途）*等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。

意义：由于在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。

利用这一性质，可以分离制备某些氨基酸。

利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。

实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。

1.生物化学：是从分子水平研究生物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化的一门学科，又称生命的化学。

2.糖：是一类多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物或衍生物的统称。

3.皂化反应：脂肪在碱性条件下水解生成甘油和脂肪酸盐的反应称为皂化反应。

4.皂化值：水解1g脂肪所消耗氢氧化钾的毫克数称为皂化值。

5.氨基酸的等电点：通过向溶液里加酸或加碱，使氨基酸的羧基和氨基的电离倾向相等，即氨基酸呈电中性，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。

6.肽单元：与肽键相连的6个原子始终处在同一平面上构成刚性的“肽键平面”。

7.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸组成与排列顺序。

8.蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象。

9.超二级结构：是指2个或3个二级结构肽段在空间上可以进一步聚集和组合在一起，如αα、βββ、βαβ等，又叫模体。

10.蛋白质的三级结构：是指在二级结构上，多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕成特定的空间结构，其包括了主链和侧链所有原子的空间排布。

11.分子病：在蛋白质的一级结构中，有时只要有一个氨基酸残基发生改变，也会导致蛋白质功能的改变，从而导致疾病的发生，这种由于蛋白质分子中的氨基酸变异或缺失而产生的疾病称分子病。

12.别构效应：由于蛋白质分子构象的改变而导致蛋白质功能也随之发生改变的现象称为别构效应。

13.协同效应：当一个亚基与其配体结合后，能影响分子中另一亚基与配体的结合能力，称为协同效应。

14.双缩脲反应：凡是2个或2个以上肽键的化合物均能与碱性硫酸铜反应，呈现紫红色，称为双缩脲反应。

15.DNA的一级结构：DNA分子中脱氧（核糖）核苷酸残基的排列顺序。

16.增色效应：DNA变性使其双链解开、碱基对暴露而导致紫外吸收值增高，称为增色效应。

17.核酸分子杂交：不同来源的核酸链如果存在互补碱基序列则易形成互补杂交双链，这一过程称为核酸分子杂交。

18.别构调节：某些小分子物质能与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白空间构象变化，从而改变酶活性，这种调节称为酶的别构调节。

生物化学知识重点第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学;2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖;2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖;3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分;4.甘油醛是最简单的单糖;5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：见下图CH2OH CH2OHO O OH HOCH2 O OH HOCH2 O OHHO OH OH HO OHOH OH OH OH OH Hα-D-+-砒喃葡萄糖β-D-+-砒喃葡萄糖β-D-核糖β-D-脱氧核糖7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应;8.蔗糖是自然界分布最广的二糖;9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖;同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要;10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉;糖原分为肝糖原和肌糖原;11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素;第三章脂类化学1.甘油脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸根据C原子数目分类脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸根据是否含有碳-碳双键分类类脂：磷脂、糖脂和类固醇2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸;3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯;4.脂肪又称甘油三酯;右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数; CH2-OH CHOOC-R1皂化值越大,表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小; R-COOH HO- CH R2-COO-CH6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂; CH2-OHCH2-OOC-R37.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂; 脂肪酸甘油甘油三酯8.类固醇是胆固醇及其衍生物,包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等;9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式;10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素如醛固酮、皮质酮和皮质醇和性激素雄激素、雌激素和孕激素;11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用;其中皮质醇对血糖的调节作用较强,而对肾脏保钠排钾的作用很弱,所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强,所以称为盐皮质激素;第四章蛋白质化学1.蛋白质的作用：①生物催化—酶②运载和储存③免疫保护④机械支持⑤激素——受体系统⑥产生和传递神经冲动2.氨基酸的结构：①在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸,其他氨基酸都是α-氨基酸; COOH COOH②除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或原子团；H2N-C-HH-C-NH2羧基、氨基、R基和1个氢原子; R R③氨基酸是手性分子,有L-氨基酸和D-氨基酸之分;标准氨基酸均为L-氨基酸;3.氨基酸的分类： L-氨基酸 D-氨基酸①非极性疏水R基氨基酸②极性不带电荷R基氨基酸③带正电荷R基氨基酸④带负电荷R基氨基酸4.氨基酸的性质：①紫外吸收特征蛋白质的肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收,其所含的色氨酸和络氨酸对280nm的紫外线有强吸收;②两性解离与等电点氨基酸的等电点：在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的静电荷为零;此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点;③茚三酮反应5.蛋白质的分类：根据组成成分分为单纯蛋白质和缀合蛋白质；根据构象分为纤维状蛋白质和球状蛋白质;6.蛋白质的分子结构：分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构后三种结构称为蛋白质的空间结构;7.肽分为寡肽2-10个氨基酸组成和多肽更多氨基酸构成;8.一些重要的肽：抗氧化剂：谷胱甘肽GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的三肽;激素：抗利尿激素、血管紧张素Ⅱ、催产素、促肾上腺皮质素、内啡肽、脑啡肽;9.蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序;包括二硫键的位置;10.蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构：指多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布;二级结构的种类:①肽单元与肽平面②α-螺旋③β折叠④β转角⑤无规卷曲⑥超二级结构超二级结构：指二级结构单元进一步聚集和组合在一起,形成规则的二级结构聚集体;作用：降低了蛋白质分子的内能,使之更加稳定;11.蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：一条完整的蛋白质多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的特定的空间结构;维持蛋白质三级结构的化学键是疏水作用、氢键、部分离子键和少量共价键如二硫键;由一条肽链构成的蛋白质只有形成三级结构才可能具有生物活性;12.蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起形成的空间结构;13.维持蛋白质构象的化学键：蛋白质的天然构象是由多种化学键共同维持的,这些化学键包括肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和范德华力;后四种化学键属于非共价键;14.蛋白质的理化性质：实验一般性质：①蛋白质含有肽键和芳香族氨基酸,所以对紫外线有吸收;②蛋白质是两性电解质,所以有等电点; ③蛋白质还能发生呈色反应;15.沉降系数：沉降速度与离心加速度相对重力之比为一常数;该常数称为～ ;第五章核酸化学信使RNA—把遗传信息从DNA带给核糖体,指导蛋白质合成;核糖核酸RNA转移RNA—在蛋白质合成过程中转运氨基酸,同时把核酸翻译成蛋白质语言;核酸核糖体RNA—是核糖体的结构成分,而核糖体是合成蛋白质的机器;脱氧核糖核酸DNA——遗传的物质基础;核酸的结构单位是核苷酸,是核酸的水解产物;磷酸——核酸是含磷酸最多的生物大分子;核苷酸的组成戊糖——核酸的戊糖包括核糖和脱氧核糖;碱基——包括两种嘌呤碱基A、G和两种嘧啶碱基C、T ;糖苷键——碱基与戊糖以N-β-糖苷键连接;核苷酸的结构磷酸酯键——磷酸与戊糖以磷酸酯键连接;酸酐键——磷酸通过酸酐键连接第二、第三个磷酸;核苷酸的功能：①合成核酸②为生命活动提供能量③参与其他物质合成④构成酶的辅助因子⑤调节代谢ATP——为生命活动提供能量UTP——参与糖原的合成CTP——参与磷脂合成腺苷酸构成酶的辅助因子核酸的分子结构：碱基组成和碱基序列;分子结构二级结构：核酸中由部分核苷酸形成的有规律、稳定的空间结构;,DNA双螺旋进一步盘曲形成三级结构;一、核酸的一级结构——研究核酸的核苷酸序列;核苷酸以3’,5’—磷酸二酯键连接构成核酸;核酸有方向性,5’端为头,3’端为尾;核酸是核苷酸的缩聚物;根据长度将核苷酸分为：寡核苷酸长度<50 nt和多核苷酸;nt:单链核酸长度单位,1nt为1个核苷酸二、核酸的二级结构不同的生物DNA的碱基组成具有以下规律,称为Chargaff法则:①DNA的碱基组成有物种差异,没有组织差异,即不同物种DNA的碱基组成不同,同一个体不同组织DNA的碱基组成相同.②DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变;③不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系：A = T , G = C , A + G = C + T .Chargaff法则是研究DNA二级结构及DNA复制机制的基础;DNA二级结构的特点：①DNA是由两股反向平行互补构成的双链结构;主链位于外侧,碱基侧链位于内侧;②两条链由碱基之间的氢键相连：A + G = C + T ;③在双螺旋中,碱基平面与螺旋轴垂直;④碱基之间的氢键维系双链结构的横向稳定性；碱基平面之间的碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性;三、核酸的三级结构——主要研究DNA和染色体的超级结构.1.真核生物的细胞核DNA与RNA、蛋白质构成染色体,其结构更复杂;2.如果把真核生物DNA形成双螺旋结构看成是DNA的一级压缩,那么DNA的二级压缩就是形成核小体;3.核小体由DNA与组蛋白构成;各两个亚基构成核小体的八聚体核;四、 RNA的种类和分子结构碱基互补配对的原则是A对U、G对C.1.mRNA的特点：种类多、寿命短、含量少;2.真核生物大多数mRNA的5’端有一个帽子m7GpppNmp,3'端有一段聚腺苷酸尾或PolyA尾;帽子结构既能抵抗RNA 5’外切酶的水解；又是蛋白质合成过程中起始因子的识别标记;在组成和结构上都有以下特点：①大小为73-93 nt②含有较多的稀有碱基③ 3'端含有CCA-OH序列；5’端大多是鸟苷酸;④二级结构呈三叶草形⑤三级结构成倒“L”形.4.rRNA是细胞内含量最多的RNA,与蛋白质构成核糖体;原核生物核糖体有三种rRNA,真核生物核糖体有四种rRNA;5.核酶：是由活细胞合成的、具有催化作用的RNA;核酸的理化性质碱基使核酸具有特殊的紫外线吸收光谱,吸收峰在260nm附近;名词解释DNA的变性：指双链DNA解旋、解链,形成无规线团,从而发生性质改变如黏度下降、沉降速度加快等;导致DNA变性的理化因素：高温和化学试剂酸、碱、乙醇、尿素等;DNA的复性：缓慢降低温度,恢复生理条件,变性DNA单链会自发互补结合,重新形成原来的双螺旋结构;又称退火;DNA片段越大复性越慢,DNA浓度越高复性越快;增色反应：DNA变性导致其紫外线吸收增加;减色反应：DNA复性导致变性DNA恢复其天然构象时,其紫外吸收减少;解链温度：使DNA变性解链达到50%时的温度;又称变性温度、熔解温度、熔点;核酸分子杂交：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链的结构的过程;是分子生物学的核心技术;第六章酶1.新陈代谢：生物体内的全部化学反应的总称;包括物质代谢和能量代谢;2.生物催化剂：酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的蛋白质;核酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的核酸;单纯酶——仅由氨基酸构成,如尿素酶、蛋白酶、淀粉酶、脂酶和核糖核酸酶等3.酶蛋白质部分脱辅基酶蛋白非蛋白质部分辅助因子4.只有全酶才具有催化活性,脱辅基酶蛋白单独存在时没有催化活性;5.辅助因子K+、Na+、Zn2+等;B族维生素的活性形式;辅助因子根据与脱辅基酶蛋白的结合程度等分为：辅酶和辅基;辅助因子的作用——承担着传递电子、原子或基团的作用;①通常一种脱辅酶蛋白必须与特定的辅助因子结合,才能成为有活性的全酶;②一种辅助因子可与不同的脱辅基酶蛋白结合,组成具有不同特异性的全酶;性6.酶的活性中心又称活性部位：是酶蛋白构象的一个特定区域,由必需基团构成,能与底物特异地结合, 并催化底物生成产物;酶促反应:由酶催化进行的化学反应; 底物S ,生成产物P7.酶的必需基团——那些与酶活性密切相关的基团;结合基团:与底物结合,使底物与一定构象的酶形成复合物,又称中间产物;-催化基团：改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物;对于单纯酶来说,活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白的氨基酸侧链,如组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基半胱氨酸的的巯基和天冬氨酸的羧基等;对结合酶来说,活性中心内的必需基团还有一个来源,即辅助因子;实际上,辅助因子是指参与构成活性中心的非氨基酸成分;8.酶按分子结构分为：单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶又称串联酶;9.酶促反应的特点：酶和一般催化剂的共有特点：①只催化热力学上允许的化学反应; ②可以提高化学反应的速度,但不改变化学平衡; ③它们的催化机制都是降低化学反应的活化能; ④很少量就可以有效催化反应;①酶的催化效率极高绝对特异性——一种酶对一种底物酶的②酶具有很高的特异性相对特异性——一种酶对一类酶或一种化学键特点③酶蛋白容易失活立体异构特异性——一种酶对两种立体异构体中的一种④酶活性可以调节酶和一般催化剂之所以能提高化学反应速度,是因为它们能降低化学反应的活化能——中间产物学说;10.酶原与酶原的激活：酶原：有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须水解掉一个或几个特定肽段,使酶蛋白构象发生改变,从而表现出酶的活性;酶的这种无活性前体称为酶原;酶原的激活：酶原向酶转化的过程;酶原的激活实际上是形成暴露酶的活性中心的过程;酶原的生理意义：①酶原适于酶的安全转运; ②酶原适于酶的安全储存;11.同工酶：是指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶,是生命在长期进化过程中基因分化的产物;12.酶促反应动力学影响酶促反应的因素：酶浓度E、底物浓度S、温度、PH值、抑制剂、激活剂;根据抑制剂与酶作用方式的不同,抑制剂对酶的抑制作用分为可逆性抑制作用和不可逆性抑制作用;根据抑制剂与底物的竞争关系,可以将可逆性抑制作用分为：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用;13.酶的分类：课本P7814.1个酶活性国际单位：在25℃、最适PH值、最适底物浓度时,每分钟催化1μmol底物反应所需的酶量;15.酶的比活性：1mg酶蛋白所具有的酶活性单位;第七章维生素维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物,是人体重要的营养物质之一;1.维生素的特点：①维生素既不是构成机体组织结构的原料,也不是供能物质,但在代谢过程中发挥着重要作用,它们大多数参与构成酶的辅助因子;②种类多,化学结构各异,本质上都属于小分子有机化合物;③维生素的需要量很少,但多数不能在体内合成或合成量不足,必须从食物中摄取;④维生素摄取不足会造成代谢障碍,但若应用不当或长期过量摄取,也会出现中毒症状;2.维生素的分类：根据溶解性分水溶性维生素：维生素C和B族维生素核黄素、泛酸、生物素等维生素脂溶性维生素：维生素A、维生素D、维生素E和维生素K ;3.水溶性维生素的共同特点：①易溶于水,不溶或微溶于有机溶剂; ②机体储存量很少,必须随时从食物中摄取;③摄入过多部分可以随尿液排出体外,不会导致积累而引起中毒;B族维生素通常都以构成酶的辅助因子的方式参与代谢;4.水溶性维生素的来源、化学性质、活性形式缺乏症、及功能：硫辛酸略附维生素B1又称抗脚气病维生素; | 维生素B12 是唯一含有金属元素的维生素;5.脂溶性维生素的共同特点：①不溶于水,易溶于脂肪及有机溶剂; ②在食物中常与脂类共存;③随脂肪的吸收不足而相应其吸收减少; ④可以在肝脏内储存,摄入过多会出现中毒症状;6.脂溶性维生素的来源、化学性质、活性形式缺乏症、及功能：附维生素A包括视黄醇VitA1和3—脱氢视黄醇VitA3;第一节概述生命活动需要能量供应,所需的能量来自生物氧化;生物氧化是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成CO2和H2O并释放能量满足生命活动需要的过程;又称组织呼吸或细胞呼吸;生物氧化的特点：在温和条件进行连续的酶促反应,通过脱羧基反应产生CO2,能量逐步释放并得到有效利用;生物氧化的过程：第一阶段：营养物质氧化生成乙酰CoA.第二阶段：乙酰基进入三羧酸循环氧化生成CO2;前两阶段释放出的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,传递电子的过程驱动合成ATP;CO2生成方式：根据是否伴有氧化反应分为：单纯脱羧和氧化脱羧;根据脱掉的羧基在底物分子结构中的位置分为：α-脱羧和β-脱羧;第二节呼吸链呼吸链是起递氢或递电子作用的酶或辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上,组成的递氢或递电子体系; 又称电子传递链;其功能是将营养物质氧化释放的电子传递给O2生成H2O;呼吸链的组成成分包括Q 、Cyt c和四种具有传递电子功能的复合体,这些成分含有递氢体和递电子体;递氢体包括NAD、FMN、FAD和Q,递电子体包括铁硫蛋白、Cyt a 、 Cyt b 和Cyt c ;呼吸链的组成：呼吸链成分的排列顺序1.NADH氧化呼吸链NADH 复合体I Q 复合体III Cyt c 复合体IV O22.琥珀酸氧化呼吸链琥珀酸复合体II Q 复合体III Cyt c 复合体 IV O2细胞液NADH的氧化细胞液NADH通过3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭将电子送入呼吸链：3-磷酸甘油穿梭主要在肌肉及神经组织中进行,每传递一对电子推动合成两个ATP;苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在心肌和肝脏内进行,每传递一对电子推动合成三个ATP;第三节生物氧化与能量代谢ATP的合成底物水平磷酸化——在生物氧化过程中,底物因脱氢、脱水等反应而使能量在分子内重新分布,形成高能磷酸基团,然后将高能磷酸基团转移给ADP,生成A TP的过程;氧化磷酸化——在生物氧化过程中,营养物质释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP的过程;是合成ATP的主要方式;氧化磷酸化的影响因素有呼吸链抑制剂、解偶联剂、ADP、甲状腺激素和线粒体DNA ;研究氧化磷酸化最常见的方法是测定线粒体的磷、氧消耗量的比值,即磷 / 氧比值;在能量代谢中,ATP是许多生命活动的直接供能者;ATP的合成与利用构成ATP循环;ATP循环是生物体内能量转换的基本方式;第九章 糖代谢物质代谢是指生物体与周围环境不断地进行物质交换的过程;包括消化吸收、中间代谢和排泄三阶段; 第一节 糖的生理功能①糖是人体主要的供能物质：主要是糖原和葡萄糖; ② 糖也是人体的重要组成成分之一：③糖与蛋白质形成的糖蛋白是具有重要生理功能的物质; 第二节血糖通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖; 血糖的来源和去路氧化供能主要途径食物糖消化吸收合成肝糖原、肌糖原肝糖原分解转化成核糖、脂肪、氨基酸非糖物质糖异生过高时随尿液排出不超过 ~ L血糖的调节机制肝脏调节——肝脏是维持血糖浓度的最主要器官; 肾脏调节——肾脏对糖具有很强的重吸收能力; 神经调节——交感神经和副交感神经;激素调节——胰岛β细胞 胰岛素 | 胰岛α细胞 胰高血糖素 和 肾上腺皮质 肾上腺素第三节 糖的分解代谢④ 糖醛酸途径 UDP-葡萄醛酸 + 能量 ① 糖酵解途径③ 磷酸戊糖途径 NADPH + 磷酸戊糖 乙酰CoA 2O + 能量 ② 有氧氧化途径一 、 糖酵解途径1.葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖：一分子葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖消耗两分子ATP .,6 - 二磷酸果糖分解成两分子3-磷酸甘油醛：一分子1,6 - 二磷酸果糖生成两分子3-磷酸甘油醛; 磷酸甘油醛转化成丙酮酸：两分子3-磷酸甘油醛生成丙酮酸的同时产生四分子ATP . 4.丙酮酸还原成乳酸：乳酸是葡萄糖无氧代谢的最终产物;全过程： 葡萄糖 + 2Pi + 2ADP 2乳酸 + 2ATP + 2H 2O 糖酵解的生理意义糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式;某些组织在有氧时也通过糖酵解供能; 磷酸二羟丙酮是甘油的合成原料;糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料 3-磷酸甘油酸是丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸的合成原料; 丙酮酸是丙氨酸和草酰乙酸的合成原料; 二、 糖的有氧氧化途径 葡萄糖氧化分解生成丙酮酸 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA① 乙酰 CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸. ② 柠檬酸异构成异柠檬酸.三羧酸循环 ③ 异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸 ④ α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰 CoA .⑤ 琥珀酰 CoA 生成琥珀酸. ⑥ 草酰乙酸再生. 三羧酸循环的意义：1. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径;2. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽;三、磷酸戊糖途径反应过程见课本P125图9-8生理意义：磷酸戊糖途径所生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物质的合成原料;5-磷酸核糖——为核酸的生物合成提供核糖;提供NADPH + H+作为供氢体,参与多种代谢反应;NADPH ①为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢;还原②作为谷胱甘肽还原酶的辅酶,参与GSSG GSH ;四、糖醛酸途径葡萄糖磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖葡萄糖葡萄醛酸第四节糖原代谢和糖异生一、糖原合成1. 6-磷酸葡萄糖的生成2. 1-磷酸葡萄糖的生成3. UDP-葡萄糖的生成4. 糖原的合成二、糖原分解1. 1-磷酸葡萄糖的生成2. 6-磷酸葡萄糖的生成磷酸葡萄糖的水解4.极限糊精的水解糖原的合成与分解是维持血糖正常水平的重要途径;三、糖异生由非糖物质合成葡萄糖的过程,称为糖异生;主要在肝脏内进行,在肾皮质中也可以进行,但较弱;糖异生的反应过程1.丙酮酸羧化支路2.1,6-二磷酸果糖水解成6-磷酸果糖3.6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖糖异生的生理意义①在饥饿时维持血糖水平的相对稳定②参与食物氨基酸的转化与储存③参与乳酸的回收利用第五节糖代谢紊乱低血糖：空腹时血糖浓度低于L称为～ ;高血糖：空腹时血糖浓度超过L称为～ ;饮食性糖尿：进食大量糖; 不糖糖尿情感性糖尿：情绪激动,交感神经兴奋,肾上腺素分泌增加; 属尿肾糖尿：肾脏疾患导致肾小管重吸收能力减弱; 于病糖尿病的症状：“三多一少”多食、多饮、多尿和体重减轻糖尿病患者会出现下列糖代谢紊乱：①糖酵解和有氧氧化减弱②糖原合成减少③糖原分解增加④糖异生作用加强⑤糖转化为脂肪减少葡萄糖耐量：人体处理所给予葡萄糖的能力;又称耐糖现象;是临床上检查糖代谢的常用方法;正常人体耐糖曲线的特点：空腹血糖浓度正常,进食葡萄糖后血糖浓度升高;在1小时内达到高峰,但不超过肾糖阈；而后血糖浓度迅速降低,在2-3小时内回落到正常水平; 课本P133图9-14第十章脂类代谢第一节脂类的分布和生理功能一、 脂类的分布脂肪：分布在皮下、腹腔大网膜、肠系膜等处,这些部位称为脂库; 储存脂、可变脂 类脂：类脂是构成生物膜的组成成分;基本脂或固定脂 二、脂类的生理功能脂肪：①维持体温 ② 减少器官间的摩擦 ③ 人体重要的营养物质和能源; 类脂：① 构成生物膜的重要成分 ② 参与细胞识别及信号传导 ③合成多种活性物质 第二节 脂类的消化和吸收 小肠是食物脂类的消化吸收场所;消化脂类的酶来自胰腺,主要有胰脂肪酶、磷脂酶A 2和胆固醇酯酶; 脂类的吸收场所主要是十二指肠下部和空肠上部; 第三节 血脂血浆中的脂类统称为血脂;血脂包括甘油三酯、磷脂、胆固醇酯、胆固醇和脂肪酸; 血脂的来源和去路：食物脂类的消化吸收氧化供能体内合成脂类进入脂库储存脂库动员释放构成生物膜 转化为其他物质 血浆脂蛋白; 血浆蛋白的分类、命名和各自功能的比较：电泳分类法： α脂蛋白 前β脂蛋白 β脂蛋白 乳糜微粒 超速离心分类法： HDL LDL VLDL CM 脂类：包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和胆固醇酯等;血浆蛋白的组成 载体蛋白：是指血浆脂蛋白中的蛋白质成分,分为apoA 、apoB 、apoC 、apoD 、 apoE 五类,主要功能是结合和转运脂类; 第四节 甘油三酯的中间代谢 一、 甘油三酯的分解代谢脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸,释放入血,供给全身各组织氧化利用的过程;催化脂肪动员的关键酶是激素敏感性脂酶HSL; 甘油代谢：脂肪动员释放的甘油不溶于水,可以直接通过血液循环转运;肝脏、心脏和骨骼肌的脂肪酸代谢最活跃,氧化途径最主要的是β氧化; ① 脂肪酸活化成脂酰CoA脂肪的氧化 ② 脂酰CoA 进入线粒体③ 脂酰CoA 降解成乙酰CoA 又称β氧化;包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四个过程; ④ 乙酰CoA 彻底氧化肝脏是分解脂肪酸最活跃的器官之一; HMG-CoA 酮体合成 ① 两分子乙酰CoA 缩合生成乙酰乙酰CoA; ② β-羟基-β-甲基戊二酸单酰CoA;③ HMG-CoA 裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA;④ 乙酰乙酸催化脱羧,生成丙酮; ① β-羟丁酸脱氢生成乙酰乙酸;。

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。

（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

名词解释:1必须氨基酸：指人（脊椎动物）自己不能合成需要的氨基酸，只能从事物中获取的氨基酸。

2非必需氨基酸：指人自己能由简单的前体合成不需要从食物中获取的氨基酸。

3狭义酸碱催化：在水溶液中通过高反应性的质子和氢离子进行的催化。

4广义酸碱催化：在水溶液中，通过氢离子和氢氧根或者能提供氢离子和氢氧根的供体进行的催化5等离子点：在某一PH值，溶液所带正电荷和负电荷q恰好相等，即静电荷为零。

6盐溶：低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度的现象。

7盐析：高浓度的中性盐可以使蛋白质从溶液中析出来的现象。

8同工酶：催化相同的化学反应，但是蛋白质分子结构，理化性质和生化性质催在差异的酶9多酶体系：由多种酶以非共价键结合成的体系成为多酶体系。

10单体酶：由一条肽链构成的酶称为单体酶。

11寡聚酶：由多条肽链以非共价键结合而成的酶成为寡聚酶。

12活性中心：酶分子可以直接和底物结合，并可以催化底物形成过滤态，进而生成底物，与酶活力直接相关的区域称为活性中心，或者活性部位。

13半衰期：由二分之一底物变成二分之一产物所用的时间。

14序列反应：底物和酶结合和产物释放有一定顺序，产物不能在底物完全结合前释放的反应叫做序列反应。

15有序反应：底物有序结合在酶上的反应。

16随机反应：两底物随机与酶结合的反应成为随机反应。

17乒乓反应：所有底物都与酶结合前，就释放产物的基因转移反应。

18抑制作用：使酶的活性降低或者丧失，但不引起蛋白质变性的作用。

19抑制剂：能够引起抑制作用的化合物。

20竞争性抑制作用：通过增加底物的浓度可以逆转的一种酶抑制类型。

竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。

这种抑制使Km增大Vm不变。

21非竞争抑制作用：抑制剂不仅与有利酶结合，也可以与酶---底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用，这种抑制作用可以使Km不变而Vm减小。

22反竞争抑制作用：抑制剂只能结合与底物结合过的酶的结合的反应抑制作用。

生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。

它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。

下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。

1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。

它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。

2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。

3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。

DNA和RNA是两种最重要的核酸。

DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。

4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。

酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。

5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。

这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。

代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。

7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。

它包括细胞色素和膜蛋白等。

9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。

光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。

10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。

脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。

11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。

生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。

12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。