胃蛋白酶稳定性研究

防止胃蛋白酶合剂发生絮状沉淀的经验胃蛋白酶合剂是一种常见的消化辅助药物，常用于治疗胃肠道消化不良、胃炎、胃溃疡等疾病。

但是，由于其成分特殊，易于发生絮状沉淀，给临床应用带来了一定的困扰。

本文将介绍一些防止胃蛋白酶合剂发生絮状沉淀的经验，以期对临床医生和药师提供一些参考。

一、了解药物特性首先，了解药物的特性是防止胃蛋白酶合剂发生絮状沉淀的前提。

胃蛋白酶合剂主要成分是胃蛋白酶，是一种蛋白质酶，易于受到环境的影响而发生变化。

在酸性环境下，胃蛋白酶能够发挥最佳的作用，但在碱性环境下，胃蛋白酶容易失活，产生絮状沉淀。

因此，在使用胃蛋白酶合剂时，应尽量避免碱性环境的影响。

二、正确储存药品正确储存药品是防止胃蛋白酶合剂发生絮状沉淀的重要措施。

胃蛋白酶合剂应存放在干燥、阴凉、通风的地方，避免阳光直射和高温环境。

同时，应将药品密封保存，避免受到湿气和空气的污染。

如果发现药品出现变质、气味异常或沉淀现象，应及时停止使用。

三、正确配伍药品正确配伍药品也是防止胃蛋白酶合剂发生絮状沉淀的关键。

胃蛋白酶合剂不宜与碱性药物同时使用，如碳酸氢钠、氢氧化铝、氢氧化镁等。

这些药物会使胃蛋白酶失去活性，产生絮状沉淀。

因此，在使用胃蛋白酶合剂时，应尽量避免与碱性药物同时使用。

同时，还应注意与酸性药物的配伍，以免影响药效。

四、正确使用药品正确使用药品也是防止胃蛋白酶合剂发生絮状沉淀的重要措施。

在使用胃蛋白酶合剂时，应按照医生或药师的建议使用，不得随意更改剂量或使用方法。

同时，应注意药品的使用时间，以免超过保质期或过期使用。

五、合理调配药品合理调配药品也是防止胃蛋白酶合剂发生絮状沉淀的重要措施。

在调配药品时，应注意药品的溶解度和稳定性，避免使用不当的溶剂或剂型。

同时，应注意药品的稀释比例和混合顺序，以免影响药品的稳定性和药效。

六、定期检查药品定期检查药品也是防止胃蛋白酶合剂发生絮状沉淀的重要措施。

医院和药店应定期检查药品的质量和有效期，及时淘汰过期或变质的药品。

一：苏玉永,徐楚鸿,吕永宁.多酶微片胶囊中胃蛋白酶的活力测定[J].2004.24(4):214-1252.1.1对照品溶液的制备精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸对照品适量,加盐酸溶液(取1 moL·L-1盐酸溶液65 mL,加水至1000 mL,摇匀,即得)制成每1 mL中含0.5 mg的溶液,摇匀,备用。

2.1.2供试品溶液的制备取本品5粒,将内容物中的5片粉红色的胃蛋白酶糖衣片置研钵中,研细。

加上述盐酸溶液少许,研磨均匀,移至100 mL量瓶中。

加上述盐酸溶液至刻度,摇匀。

精密量取适量,用上述盐酸溶液制成每1 mL中约含0.2～0.4单位的溶液。

2.1.3测定法取试管6支,其中3支各精密加入对照品溶液1 mL,另3支各精密加入供试品溶液 1 mL,置(37±0.5)℃水浴中,保温 5 min。

精密加入预热至(37±0.5)℃的血红蛋白试液5 mL,摇匀,并准确计时,在(37±0.5)℃水浴中反应10 min。

立即精密加入5%三氯醋酸溶液5 mL,摇匀,滤过。

取续滤液备用。

另取试管2支,各精密加入血红蛋白试液5 mL。

置(37±0.5)℃水浴中保温10 min,再精密加入5%三氯醋酸溶液5 mL。

其中1支加供试品溶液1 mL,另1支加盐酸溶液1 mL,摇匀,滤过。

取续滤液,分别作为供试品和对照品的空白对照,照分光光度法,在275 nm波长处测定吸收度,见图1,图2。

算出平均值A s和A,按下式计算:式中,As为对照品的平均吸收度;A为供试品的平均吸收度;Ws为对照品溶液每1 mL中含酪氨酸对照品的量μg;n为供试品稀释倍数。

在上述条件下,每分钟能催化水解血红蛋白生成1μmoL酪氨酸的酶量,为一个蛋白酶活力单位。

2.2干扰试验按照处方配制无胃蛋白酶的空白样品,取适量,按2.1项下方法操作,结果在275 nm波长处几乎无吸收,说明处方中其他组分对胃蛋白酶活力的测定无干扰。

胃内ph值高于4时,胃蛋白酶失活的原因
胃内pH值高于4时，胃蛋白酶失活的原因主要有以下几点：
1.当pH值过高时，酶的活性中心上的催化基团会在质子化的作
用下失活，导致酶无法催化化学反应。

2.过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆
破坏。

3.药物因素和幽门螺旋杆菌感染也可能导致胃内pH值过高，使
胃蛋白酶失去活性。

为了防止胃蛋白酶失活，需要维持胃内的pH值在正常范围内。

如果胃内pH值过高，可以通过服用抗酸药、抑酸药等药物治疗。

同时，饮食方面也要注意，避免食用刺激性食物和饮料，如辛辣食物、咖啡、浓茶等。

人胃蛋白酶原标准物质
人胃蛋白酶原标准物质是一种用于检测人胃蛋白酶原活性和浓度的参考物质。

胃蛋白酶原是一种酶前体，在胃腺细胞中合成并分泌，经胃酸刺激后转化为胃蛋白酶，起到消化蛋白质的作用。

人胃蛋白酶原标准物质通常由纯化的胃蛋白酶原制备而成，通过严格的质控程序确保其纯度和活性的稳定性。

它通常以固体或溶液的形式提供，并可以用于校准和质量控制胃蛋白酶原测定方法的准确性。

使用人胃蛋白酶原标准物质可以确保胃蛋白酶原活性和浓度的准确测量，帮助研究人员和临床实验室监测胃蛋白酶原的变化，以及评估其在胃疾病诊断和治疗中的潜在应用。

胃蛋白酶原检测标准1. 引言1.1 胃蛋白酶原检测标准的重要性胃蛋白酶原检测标准的重要性体现在多个方面。

胃蛋白酶原检测标准可以帮助医生准确判断患者胃部疾病的情况，包括胃溃疡、胃癌等。

通过对胃蛋白酶原的检测，可以及早发现患者存在的问题，为治疗提供及时的依据。

胃蛋白酶原检测标准的建立可以提高检测的准确性和稳定性。

通过标准化的检测流程和方法，可以降低因操作者不同或实验条件不同而引起的误差，确保检测结果的可靠性。

胃蛋白酶原检测标准的制定也有助于促进医疗机构之间的信息共享和数据比对。

不同医疗机构采用相同的检测标准，可以更好地比较和分析检测结果，为疾病的研究和诊断提供更为客观的数据支持。

胃蛋白酶原检测标准的重要性不言而喻，它对于提高检测准确性、促进信息共享和数据比对、支持研究和诊断等方面都具有重要的作用，为临床医疗工作带来了巨大的便利和效益。

1.2 胃蛋白酶原及其检测胃蛋白酶原是一种由胃壁上皮细胞产生的特殊蛋白酶原，在胃内主要起到促进蛋白水解的作用。

其检测可帮助医生评估胃黏膜的功能状态，诊断胃部疾病，如溃疡、炎症和肿瘤等。

胃蛋白酶原的检测方法主要包括酶活性测定和免疫测定两种。

酶活性测定是通过测量胃液中胃蛋白酶的活性来评估其功能状态，而免疫测定则是检测胃蛋白酶原的浓度。

在早期的胃疾病诊断中，胃蛋白酶原的检测起着重要作用。

随着医疗技术的进步，标准化的胃蛋白酶原检测流程逐渐成为临床实践的标准，有助于提高检测结果的准确性和可比性。

胃蛋白酶原的检测结果应结合临床症状和其他检查结果进行综合分析，以更好地指导临床治疗和预后判断。

在日常临床实践中，胃蛋白酶原的检测标准的应用逐渐得到了广泛认可，并在胃部疾病的预防和治疗中发挥着重要作用。

2. 正文2.1 胃蛋白酶原检测方法胃蛋白酶原检测方法是指用于测定胃蛋白酶原水平的技术和流程。

胃蛋白酶原检测的方法主要包括免疫测定法、酶活性测定法和分子生物学方法。

免疫测定法是目前应用最为广泛的胃蛋白酶原检测方法之一。

胃蛋白酶（Pepsin）2000年12月大卫•古德森(David Goodsell) 分子月报Dio:10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_12关键词:天冬氨酸内切酶、胃蛋白酶酶原、酶原、蛋白质水解作用、消化、酸性蛋白酶、凝乳酶、肽链切割作用、组织蛋白酶功能我们的消化系统中有一种非常厉害而且稳定的酶,可以将吃进去的食物消化成小颗粒，而在这些酶中，胃蛋白酶是消化蛋白质的第一种酶。

在胃中,蛋白质链会在特定的部位被胃蛋白酶活性中心凹槽（图一上）切割成小段（来自5pep），然后其他蛋白酶和肽酶将蛋白质完全分解。

分解之后形成的氨基酸和二肽等小片段被吸收用于合成新蛋白或生成能量。

图一活性机制酶能够消化蛋白质这一功能对于机体来说是一个巨大的挑战，因为酶必须在细胞内合成，这就要求酶的活性必须得到控制，从而使其不能消化自身的蛋白质。

为了解决这一问题，胃蛋白酶和其它一些酶采取了这样的策略，合成时先合成酶原，当酶原被运出细胞后在其它酶的催化下才能产生活性，胃蛋白酶结构存在44个额外的氨基酸（图一下）（来自3psg），在胃中，这些多余的链被切除，胃蛋白酶被激活。

历史因为很多原因，胃蛋白酶成为科学家研究的对象，它容易分离，从消化液中可以分离大量的胃蛋白酶；由于其催化环境非常恶劣，所以其稳定性非常高使得催化反应很容易在体外得以复制。

18世纪，胃蛋白酶是人类发现的第一种酶，之后，胃蛋白酶是被人工结晶出来的第二种酶（仅在尿素之后）。

胃蛋白酶的结晶结构在当时证明酶是一种蛋白质并且具有特定结构起了非常大的作用。

今天，人么可以在PDB中获得胃蛋白酶的晶体结构包括5pep和其他几个结构相似的。

酸蛋白酶胃蛋白酶是酸蛋白酶的一种。

可以在强酸中工作，酸蛋白酶活性中心依赖两个天冬氨酸残基，其可以激活水分子并切割蛋白质链。

酸蛋白酶进化形成很多功能蛋白（图2左上角）（来自pep5），分布于多种器官中，而胃蛋白酶存在于胃中，在酸性环境中消化食物。

者血清S C C A ㊁T S G F 和C A １２５水平越高.肿瘤标志物单项指标检测诊断宫颈癌的特异度不强,灵敏度较低,而联合检测血清S C C A ㊁T S G F 和C A １２５可提高诊断的灵敏度和特异度.关于S C C A ㊁T S G F 和C A １２５与宫颈癌分期和组织学分级的相关性及其在淋巴结转移中具体的作用机制有待进一步深入研究和探讨.综上所述,宫颈癌患者血清中S C C A ㊁T S G F 和C A １２５表达水平明显升高,并与宫颈癌分期呈显著正相关,其对宫颈癌患者的早期诊断㊁病情监测和预后评估具有重要意义.参考文献[１]刘馨,白艳香．血清肿瘤标志物和宫颈癌分期的相关性及其机制[J ]．中国老年学杂志,２０１４,３４(１１):２９４５Ｇ２９４６．[２]黄宇璐,范余娟,雷嘉．联合检测多项肿瘤标志物诊断宫颈癌的临床价值[J ]．广西医学,２０１６,３８(９):１２９４Ｇ１２９７．[３]张玲,张清禄．血清S C C A ㊁C A １２５㊁C A １９Ｇ９水平与宫颈癌分期的相关性研究[J ]．中国医学前沿杂志(电子版),２０１５,７(１０):１１２Ｇ１１４．[４]乐杰．妇产科学[J ]．７版．北京:人民卫生出版社,２００８．[５]T Z E N O V Y R ,A N D R E W SP G ,V O I S E Y K ,e t a l ．H u Ｇm a n p a pi l l o m av i r u s (H P V )E ７Ｇm e d i a t e da t t e n u a t i o no f r e t i n o b l a s t o m a (R b )i n d u c e sh P y g o p u s ２e x pr e s s i o nv i a E l f Ｇ１i n c e r v i c a l c a n c e r [J ]．M o lC a n c e rR e s ,２０１３,１１(１):１９Ｇ３０．[６]闫慧,薛冰．血清肿瘤标志物C A １２５㊁C E A 联合检测在宫颈癌诊断中的临床价值[J ]．国际检验医学杂志,２０１６,３７(１):１３４Ｇ１３５．[７]杨辉,郑君．联合检测血清S C C A ㊁C A １９Ｇ９及C A １２５对宫颈癌诊断及预后判断的临床意义[J 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e l l s r e d u c e s c e l l Ｇc e l l a d h e s i o n [J ]．E u r JC e l lB i o l ,２０１３,９２(８/９):２５７Ｇ２６３．(收稿日期:２０１７Ｇ０９Ｇ１６㊀修回日期:２０１７Ｇ１１Ｇ０６)本文引用格式:张湘．血清胃蛋白酶原临床检测中的稳定性探讨[J ]．国际检验医学杂志,２０１８,３９(９):１１３３Ｇ１１３６．短篇论著血清胃蛋白酶原临床检测中的稳定性探讨张㊀湘(南充市高坪区人民医院检验科,四川南充６３７１００)㊀㊀摘㊀要:目的㊀探讨血清胃蛋白酶原(P G )临床检测中的稳定性.方法㊀本次研究选择来本院就诊的患者１６例,每例患者标本分为５份,分别在５种条件下对标本进行保存:A 组标本为新鲜血清组,将其立即置于－８０ħ条件下保存;B 组标本为室温保存组,血清分离后在室温条件下放置７d 后,置于－８０ħ冰箱中保存;C 组标本为２~７ħ保存７d 组,在２~７ħ条件下保存７d 后,将血清放置于－８０ħ条件下保存.D 组为２~７ħ保存１４d 组,在２~７ħ条件下保存１４d 后,将血清放置于－８０ħ条件下保存.E 组为２~７ħ保存３０d 组.P GⅠ㊁P GⅡ及P GⅠ/P GⅡ数值都进行方差齐性检验并进行方差分析.结果㊀P GⅠ㊁P GⅡ及P GⅠ/P GⅡ数值进行组间比较,差异均无统计学意义(P ＞０．０５).结论㊀血清P GⅠ㊁P GⅡ水平在各种保存条件下都具有良好的稳定性.关键词:血清胃蛋白酶原;㊀临床检测;㊀稳定性D O I :１０．３９６９/j．i s s n ．１６７３Ｇ４１３０．２０１８．０９．０３３中图法分类号:R ４４６．１文章编号:１６７３Ｇ４１３０(２０１８)０９Ｇ１１３４Ｇ０３文献标识码:B㊀㊀胃蛋白酶原(P G )是人体胃液胃蛋白酶出现的无活性前体,在人体中有生化活性及免疫活性不同的两种亚型,即P GⅠ㊁P GⅡ,而且这两种亚型在体内的细胞㊁组织分布及来源存在较大差异.血清P G 水平能反映人体胃腺细胞分泌水平,P GⅠ是检测胃泌酸腺细胞功能的重要指征,若胃酸过多,容易导致P GⅠ升高,否则P GⅠ水平降低.P GⅡ与胃底黏膜出现病变具有较大相关性,P GⅡ水平的升高与患者胃底腺管萎缩㊁假幽门腺化生等都有显著联系.P GⅠ/P GⅡ比值出现降低则与患者胃黏膜出现萎缩有紧密联系[１Ｇ２].对P GⅠ㊁P GⅡ及P GⅠ/P GⅡ开展联合检测可作为临床上筛选胃癌的早期重要指标.目前,对于标本在保存过程中P G 水平是否稳定,保存方式的不同是否会对检测结果的准确性产生影响还不确定,本次对此进行了研究,现报道如下.１㊀资料与方法１．１㊀一般资料㊀选取于本院就诊的患者１６例,其中男性７例,女性９例,年龄１７~４６岁,平均(２６．７４ʃ１．３４)例.对每位患者分别抽取静脉血标本,每例患者的标本分为５组,在５种条件下分别对标本进行保存:A 组标本为新鲜血清组,对新鲜血液进行血清分离后,将其立即置于－８０ħ条件下保存;B 组标本为室温保存组,血清分离后在室温条件下放置７d 后,置于－８０ħ冰箱中保存;C 组标本为２~７ħ保存７d 组,对血清进行分离后,在２~７ħ条件下保存７d 后,将血清放置于－８０ħ条件下保存;D 组为２~７ħ保存１４d 组,对血清进行分离后,在２~７ħ条件下保存１４d 后,将血清放置于－８０ħ条件下保存;E 组为２~７ħ保存３０d 组,对血清进行分离后,在２~７ħ条件下保存３０d 后,放置在－８０ħ条件下保存.１．２㊀仪器与试剂㊀仪器为东芝１２０全自动生化分析仪,P GⅠ检测试剂盒批号为１６０９１３０１,P GⅠ校准品批号为２０１７０３１０,P GⅠ质控品批号为２０１６１０２５,P GⅡ试剂盒批号为１６０９１３０１,P G Ⅱ校准品批号为２０１６０６２５,P GⅡ质控品批号为２０１６１０２５,均由美康生物科技股份有限公司提供.１．３㊀方法㊀采用胶乳增强免疫比浊法测定人血清P GⅠ㊁P GⅡ.包被有鼠抗人P GⅠ抗体或P GⅡ抗体的胶乳颗粒可分别与标本中的P GⅠ或P GⅡ产生凝集反应,形成抗原抗体复合物,其浊度高低在一定量抗体存在时与标本中P GⅠ或P GⅡ成正比.通过测定特定波长的吸光度值,参照校准曲线即可计算出标本中P GⅠ或P GⅡ的浓度.１．４㊀统计学处理㊀采用统计学软件S P S S １９．０进行数据分析与处理,P GⅠ㊁P GⅡ及P GⅠ/P GⅡ数值都进行方差齐性检验,组间比较采用方差分析,P ＜０．０５为差异有统计学意义.２㊀结㊀㊀果㊀㊀实验组血清P GⅠ㊁P GⅡ及P GⅠ/P GⅡ数值行组间比较见表１~３.P GⅠ㊁P GⅡ及P GⅠ/P GⅡ的方差齐性检验均显示P ＞０．０５.P GⅠ㊁P GⅡ及P GⅠ/P GⅡ数值进行组间比较,差异均无统计学意义(P ＞０．０５).表１㊀㊀标本在不同保存条件下的P GⅠ检测(μg /L )组别n平均值标准差标准误９５％C I下限上限最小值最大值A 组１６１５５．４４１２０．２０３８．１１７０．２４２４２．６５７２．７８３８７．５２B 组１６１５５．６９１２３．７７３９．１４６７．１５２４４．２３７４．６６４１４．０８C 组１６１４６．８２１１１．９３３５．３９６６．７５２２６．８８６８．３１３５２．２１D 组１６１４４．７０１０６．２６３３．６０６８．６９２２０．７１６６．６１３５０．０１E 组１６１４４．６１１０８．１７３４．２１６７．２３２２１．９９６９．２１３５２．８４合计８０１４９．６５１０９．７０１５．５１１１７．４８１８０．８３６６．６８４１４．０８表２㊀㊀标本在不同保存条件下P GⅡ检测(μg /L )组别n平均值标准差标准误９５％C I下限上限最小值最大值A 组１６２４．６０３７．８２１１．９６－２．４６５１．６５５．４８１２８．３６B 组１６２４．３８３８．８１１２．２７－３．３９５２．１４３．９１１３０．６６C 组１６１８．７２２６．１２８．２６０．０４３７．４６５．０４９０．６４D 组１６１６．４６２４．３５７．６９－０．９６３３．８７２．７７８１．７５E 组１６２１．０８９３３．３６１０．５５－２．７７４４．９５３．６５１１２．０４合计８０２１．０４６３３１．４４４．４５１２．１１２９．９８２．７７１３０．６６表３㊀㊀标本在不同保存条件下P GⅠ/P GⅡ比值的检测结果组别n平均值标准差标准误９５％C I下限上限最小值最大值A 组１６１０．１０４．５２１．４３６．８７１３．３５２．８３１９．５２B 组１６１０．９７５．５６１．７６６．９９６．９９２．６４２１．１２C 组１６１０．９６４．６１１．４４７．６８７．６９３．８７２０．７５D 组１６１４．８５７．２５２．４０９．４１９．４１３．９１２８．５１E 组１６１２．０８６．２５１．９５７．６１７．６２２．９４２５．２４合计８０１１．７９５．８２０．８２１０．１４１０．１６２．６１２８．６４３㊀讨㊀㊀论㊀㊀P G 属于天冬氨酸蛋白家族,是胃蛋白酶前体.它由氨基酸组成,氨基酸数量达３７５个,是相对分子质量为４１ˑ１０３的多肽[３Ｇ６].在胃的酸性条件下,P G可穿过胃黏膜的毛细血管进入到人体血液循环中.进入血液循环的P G 在血液中稳定度是很高的,P G 浓度反映了胃的分泌水平.当胃黏膜出现病理变化时,血清P G 水平也会随之出现改变.检测血清P G水平可以反映胃黏膜健康与否及损伤情况.另外,P G水平与鉴别良恶性胃溃疡有一定关联[７Ｇ９].血清P G 水平与萎缩性胃炎呈负相关关系[１０],血清P G 与胃泌酸腺细胞功能也有相关关系[１１],P G 与胃底黏膜病变具有较大相关性,血清P G 则对胃总体分泌P G 水平进行反映.当患者发生萎缩性胃炎或胃癌时,尤其是受到幽门螺杆菌感染因素干扰时,胃酸分泌过多时的浅表性胃炎及幽门螺杆菌感染的胃炎,都会导致患者P G 水平升高[１２].而在慢性严重性萎缩性胃炎为主的细胞减少时,P G 水平也会下降.笔者认为,对血清中P G 浓度进行监测可作为胃黏膜状态监测的有效手段,但这项指标不可作为临床确证实验.这种检测方式只能是一种筛查手段,或作为辅助的检查项目.本次研究中,不同的保存条件下,P GⅠ㊁P GⅡ及P GⅠ/P GⅡ数值组内未见明显改变.为因实验室成本不足导致不便开展此项项目提供了解决问题的思路.即便实验周期延长,对实验的结果也不会产生影响.参考文献[１]惠文佳,周春艳,刘卫东,等．血清胃蛋白酶原检测与胃镜检查对慢性萎缩性胃炎临床诊断价值的比较[J ]．检验医学,２０１７,３１(３):１６９Ｇ１７２．[２]张小丽,张翠,邹德勇,等．血清胃蛋白酶原检测５１８例胃癌的临床应用[J ]．武警后勤学院学报(医学版),２０１６,２２(１０):８２５Ｇ８２７．[３]黄雪梅．联合检测胃肠疾病患者血清胃蛋白酶原Ⅰ和胃蛋白酶原Ⅱ水平的临床意义[J ]．实用医院临床杂志,２０１５,４１(４):９３Ｇ９４．[４]徐华,陈易,陈小冬,等．胃息肉患者检测幽门螺杆菌及血清胃蛋白酶原的临床价值[J ]．现代消化及介入诊疗,２０１５,２０(２):１５８Ｇ１６０．[５]刘博,刘彩霞,刘明．联合检测血清胃蛋白酶原Ⅰ和糖类抗原１９Ｇ９及癌胚抗原对胃癌诊断的临床价值[J ]．医学综述,２０１５,２２(２):３１２Ｇ３１４．[６]赵兰静,刘春兴,安仙园．血清胃蛋白酶原与抗H 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胃蛋白酶特征胃蛋白酶是一种在胃部分泌的消化酶，它在胃液中起到重要的消化作用。

胃蛋白酶主要负责将蛋白质降解成更小的肽段和氨基酸，从而促进蛋白质的消化和吸收。

本文将从结构、功能以及调节等方面详细介绍胃蛋白酶的特征。

一、结构特征胃蛋白酶属于丝氨酸蛋白酶家族的一员，其分子量约为34kDa。

其特征结构包括一个N端信号肽、一个活性中心、一个底物结合位点和一个C端的肽酶抑制位点。

活性中心处的丝氨酸残基与底物中的肽键发生酯键形成，从而引发蛋白质降解的反应。

此外，胃蛋白酶还具有较强的酸稳定性，能够在胃酸的强酸环境下正常发挥作用。

二、功能特征胃蛋白酶的主要功能是将蛋白质降解成较小的肽段和氨基酸，以便其在肠道中被吸收利用。

胃蛋白酶对蛋白质的降解具有高度的特异性，主要作用于亲水性氨基酸序列。

其底物范围广泛，包括动物源蛋白质、植物源蛋白质以及微生物蛋白质等。

胃蛋白酶的活性对于消化系统的正常运作至关重要，它能够提供人体所需的氨基酸和肽段。

三、调节特征胃蛋白酶的活性受多种因素的调节。

首先，胃蛋白酶的分泌受到神经系统和荷尔蒙系统的调控。

在食物进入胃部时，神经系统会通过神经传递物质的释放促进胃蛋白酶的分泌。

而荷尔蒙系统中的胃酸、胰岛素和胃泌素等物质也能够对胃蛋白酶的分泌产生调节作用。

其次，胃蛋白酶的活性受胃酸的影响。

胃酸能够使胃蛋白酶的活性得到提高，从而促进蛋白质的降解。

此外，胃蛋白酶的活性还受到环境pH值的影响，较低的pH值有利于胃蛋白酶的活性发挥。

总结起来，胃蛋白酶作为一种重要的消化酶，在胃液中发挥着关键的消化作用。

其特征结构包括N端信号肽、活性中心、底物结合位点和C端肽酶抑制位点。

胃蛋白酶具有高度特异性的降解功能，能够将蛋白质降解成氨基酸和肽段。

胃蛋白酶的分泌受到神经系统和荷尔蒙系统的调节，而胃酸和环境pH值也会对其活性产生影响。

深入了解胃蛋白酶的特征有助于我们更好地理解蛋白质消化的过程，也为相关疾病的预防和治疗提供了一定的理论基础。

[常识]项目五胃蛋白酶合剂的制备项目五:胃蛋白酶合剂的制备实验目的:1、通过制备胃蛋白酶合剂掌握液体药剂配制的原则与方法。

2、熟悉液体药剂制备过程中各项基本操作。

相关知识概述:1、合剂是指由两种或两种以上可溶性或不溶性药物制成的液体制剂，一般以水作溶剂，供内服用。

2、胃蛋白酶是指脊椎动物胃液中的蛋白酶，是典型的肽链内切酶，底物特异性广，但对邻接疏水性氨基酸残基的肽键能相当的水解。

常用于因食蛋白性食物过多所致消化不良、病后恢复期消化功能减退以及慢性萎缩性胃炎、胃癌、恶性贫血所致的胃蛋白酶缺乏。

3、胃蛋白酶合剂是高分子亲水胶体，具有带电性、渗透压、稳定性等性质。

其主要优点是属液体制剂，生物利用度高;剂量小，便于服用;有较为固定的控制标准，临床疗效可靠。

缺点是含水量大，且富含营养物质，易变质。

4、制备亲水胶体溶液首先要经过溶胀过程，式胶体分子完全分散在水中形成亲水胶体溶液。

溶解胃蛋白酶时，最好是将其撒于含适量稀盐酸的纯化水面上，与水接触的胶体分子被水化并分散到水中，否则胃蛋白酶外层吸水、水合，形成一层粘稠的胶体层包围内层胃蛋白酶，以致阻碍水分子进一步向胶体内扩散，延长胶体溶液制备的时间。

实验方案:[处方]胃蛋白酶(3800IU/g) 25.3g 单糖浆 100mL稀盐酸 20mL 羟苯乙酯 0.5g橙皮酊 20mL 纯化水加至1000Ml[拟定计划]胃蛋白酶合剂的规格为100ml。

该制剂为医院制剂，其制备过程类似于一般实验室操作。

[实施方案]1、准备材料和器材设备器皿:烧杯、量筒、天平、100mL塑料瓶等。

药品与材料:胃蛋白酶、稀盐酸、单糖浆、橙皮酊、羟苯乙酯、蒸馏水等。

2、各器材按常规方法校正或者清洗完毕待用。

3、按处方量称量胃蛋白酶、稀盐酸、单糖浆、橙皮酊、羟苯乙酯、蒸馏水。

4、制备流程:取约700mL蒸馏水，加稀盐酸和单糖浆，搅拌均匀后，将胃蛋白酶撒在液面上，待其自然溶解、分散。

取少量乙醇溶解羟苯乙酯后，加到100mL水中。

一：苏玉永,徐楚鸿,吕永宁.多酶微片胶囊中胃蛋白酶的活力测定[J].2004.24(4):214-1252.1.1对照品溶液的制备精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸对照品适量,加盐酸溶液(取1 moL·L-1盐酸溶液65 mL,加水至1000 mL,摇匀,即得)制成每1 mL中含0.5 mg的溶液,摇匀,备用。

2.1.2供试品溶液的制备取本品5粒,将内容物中的5片粉红色的胃蛋白酶糖衣片置研钵中,研细。

加上述盐酸溶液少许,研磨均匀,移至100 mL量瓶中。

加上述盐酸溶液至刻度,摇匀。

精密量取适量,用上述盐酸溶液制成每1 mL中约含0.2～0.4单位的溶液。

2.1.3测定法取试管6支,其中3支各精密加入对照品溶液1 mL,另3支各精密加入供试品溶液 1 mL,置(37±0.5)℃水浴中,保温 5 min。

精密加入预热至(37±0.5)℃的血红蛋白试液5 mL,摇匀,并准确计时,在(37±0.5)℃水浴中反应10 min。

立即精密加入5%三氯醋酸溶液5 mL,摇匀,滤过。

取续滤液备用。

另取试管2支,各精密加入血红蛋白试液5 mL。

置(37±0.5)℃水浴中保温10 min,再精密加入5%三氯醋酸溶液5 mL。

其中1支加供试品溶液1 mL,另1支加盐酸溶液1 mL,摇匀,滤过。

取续滤液,分别作为供试品和对照品的空白对照,照分光光度法,在275 nm波长处测定吸收度,见图1,图2。

算出平均值A s和A,按下式计算:式中,As为对照品的平均吸收度;A为供试品的平均吸收度;Ws为对照品溶液每1 mL中含酪氨酸对照品的量μg;n为供试品稀释倍数。

在上述条件下,每分钟能催化水解血红蛋白生成1μmoL酪氨酸的酶量,为一个蛋白酶活力单位。

2.2干扰试验按照处方配制无胃蛋白酶的空白样品,取适量,按2.1项下方法操作,结果在275 nm波长处几乎无吸收,说明处方中其他组分对胃蛋白酶活力的测定无干扰。

食品蛋白酶的应用与研究进展在食品加工和制备过程中，蛋白质是一种重要的营养成分。

然而，蛋白质结构复杂，难以被人体充分吸收和利用。

因此，研究如何改善蛋白质的消化与吸收已成为食品科学领域的热点之一。

蛋白酶作为一种特殊的酶类，在该领域中发挥着重要的作用。

一、蛋白酶简介蛋白酶是一类能够催化蛋白质水解的酶，可以破坏蛋白质的二、三级结构，将蛋白质分解为氨基酸。

蛋白酶广泛存在于自然界中，比如胃中的胃蛋白酶、肠道中的胰蛋白酶等。

此外，一些微生物也具有蛋白酶活性，比如芽孢杆菌和黄曲霉等。

二、蛋白酶的应用领域1. 食品加工中的应用蛋白酶在肉制品、乳制品、面制品等食品加工过程中起到了重要作用。

在肉制品加工中，蛋白酶可以用来催化蛋白质的水解，改善肉制品的口感和嫩度。

在乳制品加工中，蛋白酶能够降低蛋白质的分子量，提高其水溶性，使乳制品更易消化和吸收。

在面制品加工中，蛋白酶可以通过调节面团的粘弹性来改善面团的加工性能和品质。

2. 生物制药中的应用蛋白酶在生物制药领域中也具有广泛的应用。

蛋白酶能够帮助合成和改良生物药物，提高其效力和稳定性。

同时，蛋白酶还可用于生物分子的分离纯化等步骤，加快生产过程，提高生产效率。

三、蛋白酶研究进展1. 基因工程技术在蛋白酶研究中的应用随着基因工程技术和蛋白质工程的发展，研究人员可以通过改造蛋白酶的基因结构，构建出具有特定功能的蛋白酶。

例如，通过重组DNA技术，研究人员可以将不同种类的蛋白酶基因进行重组，形成具有多种功能的新型蛋白酶。

2. 对蛋白酶活性和稳定性的研究为了提高蛋白酶的活性和稳定性，在其结构和功能的研究中，研究人员采用了多种方法。

例如，利用蛋白质工程技术，可以通过改变蛋白酶的氨基酸序列来提高其热稳定性或降低其抗质子酸性。

此外，还有研究人员利用小分子化合物来激活或抑制蛋白酶的活性，这对于开发新型的蛋白酶抑制剂和激活剂具有重要意义。

四、结语食品蛋白酶作为一种重要的酶类，在食品科学和生物制药领域中具有广泛的应用和研究价值。

胃蛋白酶原I/II检测试剂注册审查指导原则本指导原则旨在指导注册申请人对胃蛋白酶原I/II检测试剂注册申报资料的准备及撰写，同时也为技术审评部门对注册申报资料的技术审评提供参考。

本指导原则是对胃蛋白酶原I/II检测试剂的一般要求，申请人应依据产品的具体特性确定其中内容是否适用，若不适用，需具体阐述理由及相应的科学依据，并依据产品的具体特性对注册申报资料的内容进行充实和细化。

本指导原则是供注册申请人和技术审评人员使用的指导性文件，但不包括审评审批所涉及的行政事项，亦不作为法规强制执行，应在遵循相关法规的前提下使用本指导原则。

如有能够满足法规要求的其他方法，也可以采用，但应提供详细的研究资料和验证资料。

本指导原则是在现行法规、标准体系及当前认知水平下制定的，随着法规、标准体系的不断完善和科学技术的不断发展，本指导原则相关内容也将适时进行调整。

一、适用范围胃蛋白酶原I/II检测试剂用于体外定量测定人血清或血浆样本中胃蛋白酶原I/II（PepsinogenⅠ/Ⅱ，PGⅠ/Ⅱ）的浓度。

本指导原则适用于胃蛋白酶原I/II检测试剂，包括以酶标记、化学发光标记等标记方法免疫分析试剂，不适用于胶体金标记或其他方法标记的半定量胃蛋白酶原I/II检测试剂（如：试纸条等）和用125I等放射性同位素标记的各类放射免疫或免疫放射试剂。

二、注册审查要点（一）监管信息1.产品名称试剂（盒）名称由三部分组成：被测物名称、用途、方法或原理。

例如：例如：胃蛋白酶原Ⅰ检测试剂盒（化学发光法）。

2.分类编码根据《体外诊断试剂分类规则》，胃蛋白酶原I/II检测试剂管理类别为Ⅱ类，分类编码为6840。

3.包装规格注明可测试的样本数或装量，如××测试/盒、××人份/盒、××mL，除国际通用计量单位外，其余内容均应采用中文进行表述。

4.主要组成成分说明产品包含试剂组分的名称、数量、每个组成成分在反应体系中的比例或浓度、其生物学来源、活性及其他特性。

胃蛋白酶等电点
（原创实用版）
目录
1.胃蛋白酶的概述
2.胃蛋白酶等电点的定义和意义
3.胃蛋白酶等电点的测定方法
4.胃蛋白酶等电点在实际应用中的重要性
正文
【1.胃蛋白酶的概述】
胃蛋白酶，又称胃酶，是一种消化蛋白质的酶，主要存在于胃液中。

胃蛋白酶的作用是在胃酸的作用下，将蛋白质分解为较小的多肽和少量氨基酸。

这对于食物的消化和营养的吸收具有重要的作用。

【2.胃蛋白酶等电点的定义和意义】
胃蛋白酶等电点，是指胃蛋白酶在电场中呈电中性的 pH 值。

这个值对于胃蛋白酶的活性和稳定性具有重要的影响。

一般来说，胃蛋白酶在 pH 值低于等电点时，呈现酸性，而在 pH 值高于等电点时，呈现碱性。

在等电点附近，胃蛋白酶的活性最高，因此，测定胃蛋白酶等电点对于研究胃蛋白酶的性质和应用具有重要意义。

【3.胃蛋白酶等电点的测定方法】
目前，常用的胃蛋白酶等电点测定方法有电泳法、电导法和 pH 梯度法等。

这些方法的原理都是通过测量胃蛋白酶在不同 pH 值下的电荷，来确定其等电点。

【4.胃蛋白酶等电点在实际应用中的重要性】
胃蛋白酶等电点的研究和应用，对于食品工业、医药研究和临床诊断
等方面都具有重要的意义。

例如，在食品工业中，通过调节 pH 值，可以使胃蛋白酶的活性达到最高，从而提高食品的消化率和营养价值。

在医药研究中，胃蛋白酶等电点的测定可以作为评估药物对胃部环境的影响的重要指标。

在临床诊断中，胃蛋白酶等电点的测定可以帮助医生判断患者的胃部功能和疾病状况，从而制定更有效的治疗方案。

体检胃病及胃癌筛查中胃蛋白酶原的应用摘要】目的：研究胃蛋白酶原在胃病患者体检及人群胃癌筛查中的应用效果。

方法：以2016年1月—2017年1月在我院接受救治的胃癌患者为A组（50例）、胃炎患者为B组（50例）、健康体检人员为C组（50例），三组患者均接受血清胃蛋白酶原检测并分析其检测结果差异。

结果：A组患者中Ⅱ期、Ⅲ期患者血清PGⅠ水平均明显低于B组合C组（P＜0.05），A组Ⅰ期患者PGⅠ水平与B组比较无明显差异（P﹥0.05)，但明显低于C组（P＜0.05），A组中不同分期患者PGⅠ水平排列为I期﹥Ⅱ期﹥Ⅲ期（P＜0.05），三组患者PGⅡ水平比较无明显差异（P﹥0.05)。

A组研究者中Ⅰ期、Ⅱ期、Ⅲ期患者PGⅠ/PGⅡ值呈现出递减趋势（P＜0.05），A组研究者中Ⅱ期、Ⅲ期PGⅠ/PGⅡ数值明显小于B组与C组（P＜0.05)，B组患者PGⅠ/PGⅡ明显小于C组（P＜0.05）。

结论：人体PGⅠ水平及PGⅠ/PGⅡ对帮助人群筛选胃病患者、胃癌患者等均有积极效果，值得临床推广。

【关键词】体检；胃病；胃癌；胃蛋白酶原【中图分类号】R446.1 【文献标识码】A 【文章编号】2095-1752（2018）17-0-02胃病即与人体胃脏相关的疾病的统称，其包括急慢性胃炎、胃溃疡、十二指肠溃疡、胃结石、胃息肉、胃脏良性及恶性肿瘤等多种类型，患者疾病类型不同的情况下其临床症状、健康影响等亦有所不同，病情严重者直接威胁患者生命安全。

定期体检对筛查患者胃部健康情况、及早发现患者胃脏疾病等有重要作用，是预防患者胃病发生发展、保障患者胃脏健康的重要措施[1]。

本次研究将着重分析胃蛋白酶原在胃病患者体检及人群胃癌筛查中的应用效果，具体如下。

1.资料与方法1.1 临床资料以2016年1月—2017年1月在我院接受救治的胃癌患者为A组（50例）、胃炎患者为B组（50例）、健康体检人员为C组（50例）。

其中A组患者男性、女性比例为26:24，年龄由低至高30～65岁，平均（42.7±3.9）岁，癌症分期为Ⅰ期25例、Ⅱ期13例、Ⅲ期12例；B组患者患者男性、女性比例为25:25，年龄由低至高30～66岁，平均（42.3±3.8）岁；C组人员中患者男性、女性比例为25:25，年龄由低至高30～64岁，平均（42.1±3.6）岁。

蛋白酶温度及灭活的时间
蛋白酶温度及灭活的时间是研究蛋白酶稳定性和活性的重要指标。

不同蛋白酶的温度稳定性存在较大差异，一般来说，蛋白酶在高温下
容易失去活性。

许多蛋白酶在高温条件下会发生变性，其活性会逐渐降低。

一些
蛋白酶在超过其特定温度范围时会完全失活。

常见的蛋白酶中，胃蛋
白酶可以耐受较高的温度，大部分能够在60-70摄氏度下保持活性，
但超过80摄氏度后活性迅速降低。

为了灭活蛋白酶，常用方法是加热。

加热可以改变蛋白酶的二级、三级结构，使其无法正常功能，从而灭活。

每个蛋白酶的灭活温度和
时间均有差异，一般而言，短时间高温处理可有效灭活大部分蛋白酶。

许多研究中常用将样品加热至80摄氏度以上，并在几分钟内彻底灭活
蛋白酶。

总之，蛋白酶的温度稳定性和灭活时间因各类蛋白酶不同而有差异，研究人员需要根据具体蛋白酶的特性设置合适的温度条件和处理
时间。