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羧基与另一个氨基脱水缩合而形成的化学由许多氨基酸借助肽键连接 肽键中的C-N 键具有部分不能旋转，因此，肽键中的C 、O 、N、H 四个原子处于一个平是指构成蛋称pH 值溶液荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的PH 值称为该蛋白的等电位。
双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的DNA 在适链又可重新通过氨键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性DNA 的复性。
DNA ，DNA ，一条RNA ，只是它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复此过程称杂交。
DNA变性时，A 260 DNA 热变性时，通常将％时的温度叫融解温度，DNA 链中，排列顺序和连接方式。
辅基，与酶蛋白的结合比较牢固，不易于酶的必需基团空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域较酶的活性理化性质及免疫学丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制去抑制剂，故酶活力难以恢复。
是指糖原或葡萄糖在缺氧条是指由糖原分解为葡萄糖又叫Cori 循环。
肌肉糖酵解产生乳酸入血，再至肝合成肝糖原，肝糖原分解成葡萄糖入血到肌肉，再酵解成乳酸，此反应循环进行，叫乳酸循是指由非糖物质转变成葡萄 第五章 脂类代谢是脂类在血液中的运输形式， 连同合成及吸收的磷脂，胆固醇，加上载体蛋白等形成乳糜微粒（CM ）,CM 入血后，因其直径大，因其血浆混浊，但数小时后便有澄清，这种现象称为脂肪的廓清。
这是因为CM 在组织毛细血管内皮细胞表面脂蛋白脂肪酶（LPL ）的催化下，使CM 中的甘油三酯逐步水解， CM 颗粒逐渐变小。
人们称LPL逐步水解为脂肪酸和甘油，以供其他组织利用，此过程称为脂脂肪酸在肝脏可分解并生成酮只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。
在糖尿病等病理情况下，体内大量幼用脂肪，酮体的生成量超过肝外组织利用量时，可引起酮症。
此时血中酮体升高，是指体内需要而又不能目前认为必需脂肪酸有三种，即亚油酸，亚麻酸及脂类是脂肪与类脂的总类脂：是一类物理性质与脂肪相似的物质，主要有磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇脂等，是细胞的膜结构重要组分。
（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
第一章蛋白质化学问答题1. 色蛋白 (chromoprotein)2. 金属蛋白 (metalloprotein)3. 磷蛋白 (phosphoprotein)4. 核蛋白 (nucleoprotein)5. 脂蛋白 (lipoprotein)6. 糖蛋白 (glycoprotein)7. 组蛋白 (histones)8. 蛋白质的互补作用9. 蛋白质系数10. a 一氨基酸11.必需氨基酸12. 非必需氨基酸13. 半必需氨基酸14. 两性离子15. 氨基酸的等电点（ isoelectric point, pl ）17. 构型 (configuration)18. 氨基酸残基19. 蛋白质的二级结构20. 肽单位21. 肽平面22. α螺旋结构23. β折叠结构24. β转角结构25. Rossmann 卷曲26. 超二级结构27. 结构域28. 蛋白质的四级结构29. 蛋白质的三级结构30. 亚单位（亚基）31. 分级盐析32. 蛋白质的变性作用33. 蛋白质的沉淀作用34. 生物碱试剂35. 单纯蛋白质（简单蛋白质）和结合36. 同功能蛋白质37. 免疫球蛋白（ Immunoglobulin ,Ig)38. 蛋白质的等电点39. 等离子点（ isoionic point ）40. 盐溶作用 (salting in)41. 盐析作用（ salting out)42. Bohr 效应（波尔效应）43. α - 碳原子的二面角44. 氨基末端（ N- 端）和 C- 末端45. 半透膜填空题1. 蛋白质按其分子外形的对称程度可分为_____和_____蛋白质两种。
2. 根据组成可将蛋白质分为_____和_____蛋白质两种。
3. 组蛋白是真核细胞染色体的_____，含_____氨酸多，所以呈碱性。
4. 醇溶蛋白溶于_____ ，而不溶于_____ 。
5. 蛋白质元素组成的特点是_____ ，平均为_____ 。
第一章蛋白质化学1．何谓蛋白质的等电点？其大小和什么有关系？2．经氨基酸分析测知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸（MW131．2），23.2ug的酪氨酸(MW204.2)，问该蛋白质的最低分子量是多少？3．一四肽与FDNB反应后，用6mol/L盐酸水解得DNP－Val．及三种其他氨基酸。
当这种四肽用胰蛋白酶水解，可得到两个二肽，其中一个肽可发生坂口反应，另一个肽用LiBH4还原后再进行水解，水解液中发现有氨基乙醇和一种与茚三酮反应生成棕褐色产物的氨基酸，试问在原来的四肽中可能存在哪几种氨基酸，它们的排列顺序如何？4．一大肠杆菌细胞中含10个蛋白质分子，每个蛋白质分子的平均分子量为40 000，假定所有的分子都处于a螺旋构象。
计算其所含的多肽链长度？5．某蛋白质分子中有一40个氨基酸残基组成的肽段，折叠形成了由2条肽段组成的反平行?折叠结构，并含有一?转角结构，后者由4个氨基酸残基组成。
问此结构花式的长度约是多少？6．某一蛋白样品在聚丙烯酸胺凝胶电泳（PAGE）上呈现一条分离带，用十二烷基硫酸钠(SDS)和硫基乙醇处理后再进行SDS－PAGE电泳时得到等浓度的两条分离带，问该蛋白质样品是否纯？7．“一Gly－Pro－Lys－Gly－Pro－Pro－Gly－Ala－Ser－Gly－Lys－Asn一”是新合成的胶原蛋白多肽链的一部分结构，问：1）哪个脯氨酸残基可被羟化为4一羟基脯氨酸？2）哪个脯氨酸残基可被羟化为3一羟基脯氨酸？3）哪个赖氨酸残基可被羟化？4）哪个氨基酸残基可与糖残基连接？8．一五肽用胰蛋白酶水解得到两个肽段和一个游离的氨基酸，其中一个肽段在280nm有吸收，且Panly反应、坂口反应都呈阳性；另一肽段用汉化氰处理释放出一个可与茚三酮反应产生棕褐色产物的氨基酸，此肽的氨基酸排列顺序如何？9．研究发现，多聚一L－Lys在pH7.0呈随机螺旋结构，但在pH10为a螺旋构象，为什么？预测多聚一L－Glu在什么pH条件下为随机螺旋，在什么pH下为a螺旋构象？为什么？10．Tropomyosin是由两条a螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。
01第⼀章蛋⽩质化学01 第⼀章蛋⽩质化学第⼀章蛋⽩质化学蛋⽩质是最重要的⽣物⼤分⼦，同时蛋⽩质化学在⽣物化学中也是第⼀重要的部分。
要学好⽣物化学就⼀定要⾸先学好蛋⽩质化学。
蛋⽩质化学这⼀章内容很多，重点是蛋⽩质的结构和功能，其难点是掌握蛋⽩质或氨基酸的两性解离。
为使读者更好地掌握两性解离，本章以氨基酸的两性解离为例进⾏较详细的解释。
当可解离基团HA或A-发⽣解离时:KaKb，,,, HA,,,H，A或A，HO,,,HA，OH2其中Ka与Kb分别为酸式解离常与碱式解离常数:+- Ka=[H]×[A]/[HA]-- Kb=[HA]×[OH]/([A]×[HO]) 2-+-14由于[HO]可近似看作为1，⽽[OH)×[H]=10; 2--14+ [OH]=10/[H]- Kb=[HA]×[OH-]/[A]--14+ =([HA]/[A]×(10/[H])-+-14 =[[HA]/([A]×[H])]10-14 =10 × 1/Ka-14 Ka×Kb=10为了使⽤上的⽅便，我们把X的负对数⽤pX表⽰，把上式两边取负对数: pKa+pKb=14这样我们就可以清楚地看到对于同⼀对解离基团的pKa与pKb之间的关系。
⼀般情况下我们都使⽤pKa，⽽pKb使⽤则较少。
在处理pH值与某⼀可解离基团解离程度之间的关系时，我们就要使⽤Henderson-Hasselbalch⽅程，此⽅程是怎样来的呢，请看:Ka，, HA,,,H，A+-各成分的摩尔浓度为[HA] [H][A]+-+-Ka=([H]×[A]/[HA]=[H]×([A]/[HA])-两边取负对数:pKa=pH-Ig([A]/[HA])-Ph=pKa+1g([A]/[HA])=pKa+1g([碱]/[碱])+-上式即为Hendreson-Hasselbalch⽅程。
生物化学判断题第一章蛋白质化学1、蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。
t2、蛋白质构象的改变是由于分子共价键的断裂所致。
f3、共同组成蛋白质的20种氨基酸分子中都所含不等距的α-碳原子。
f4、蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。
f5、组成蛋白质的氨基酸都能与茚三酮生成紫色物质。
f6、pro不能维持α-螺旋，凡有pro的部位肽链都发生弯转。
t7、利用盐浓度的不同可提高或降低蛋白质的溶解度。
t8、蛋白质都有一、二、三、四级结构。
f9、在肽键平面中，只有与α-碳原子相连接的单键能民主自由转动。
t10、处在等电点状态时，氨基酸的溶解度最轻。
t11、蛋白质的四级结构可以指出就是亚基的聚合体。
t12、蛋白质中的肽键可以民主自由转动。
f第二章核酸化学1、脱氧核糖核苷中的糖环3’位没羟基。
f2、若双链dna中的一条链碱基顺序为ctggac，则另一条链的碱基顺序为gacctg。
f3、在相同条件下测量种属a和种属b的tm值，若种属a的dnatm值高于种属b，则种属a的dna比种属b所含更多的a-t碱基对。
t4、原核生物和真核生物的染色体均为dna与组蛋白的复合体。
f5、核酸的紫外吸收与溶液的ph值无关。
f6、mrna就是细胞内种类最多，含量最多样的rna。
f7、基因表达的最终产物都就是蛋白质。
f8、核酸变性或水解时，发生distinguished效应。
f9、酮式与烯醇式两种互变异构体碱基在细胞中同时存在。
t10、毫无例外，从结构基因中的dna序列可以推出相应的蛋白质序列。
f11、目前为止辨认出的润色核苷酸大多存有于trna中。
t12、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。
t13、核酸变性过程导致对580nm波长的光吸收增加。
f14、核酸分子中的含氮碱基都是嘌呤和嘧啶的衍生物。
t15、组成核酸的基本单位叫做核苷酸残基。
t16、rna和dna都易于被碱水解。
f17、核小体是dna与组蛋白的复合物。
t第三章糖类化学1、单糖是多羟基醛或多羟基酮类。
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素（化学）组成主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
