2018考研西医综合之酶总结

酶的作用知识点总结酶是一类高效的催化剂，能够加速并促进生化反应的进行。

它在生物体内起着至关重要的作用，涉及到许多生理和代谢过程。

下面，我们将对酶的作用进行知识点总结，以便更好地理解和应用。

一、酶的作用1. 定义：酶是一种大分子生物催化剂，由蛋白质构成，具有特异性，能够加速生物体内化学反应的进行。

2. 特点：a. 高效催化：酶能够以非常快的速度催化反应，大大加快了生物体内化学反应的进行。

b. 特异性：酶对于特定的底物具有高度的特异性，只催化特定的反应。

c. 可逆性：酶催化的反应通常是可逆的，并不消耗或改变酶本身。

d. 专一性：酶针对特定的底物和反应方式，只在特定的条件下发挥作用。

二、酶的分类1. 按底物类型分类：a. 氧化还原酶：如过氧化氢酶，参与氧化还原反应。

d. 水解酶：如淀粉酶，参与水解反应。

e. 合成酶：如脱氧核酸合成酶，参与合成反应。

2. 按底物位置分类：a. 内切酶：切割底物内部的化学键，如内切蛋白酶。

b. 外切酶：切割底物表面的化学键，如外切蛋白酶。

3. 按作用方式分类：a. 非氧化还原酶：参与非氧化还原反应，如淀粉酶、蛋白酶等。

b. 氧化还原酶：参与氧化还原反应，如过氧化氢酶。

三、酶的作用机制1. 底物结合：酶通过与底物结合形成酶-底物复合物，使底物分子进入酶的活性位点。

2. 底物转化：酶通过改变底物的构象和电荷分布，促进底物分子之间的反应，降低反应的能垒。

3. 产物释放：反应完成后，酶通过改变酶-产物复合物的构象，将产物从活性位点释放出来。

四、酶的调控1. 与底物浓度相关：酶的反应速率随底物浓度的增加而增加，但达到一定浓度后，速率趋于饱和。

2. 温度：适宜的温度有利于酶活性的发挥，过高或过低的温度会影响酶的构象和稳定性。

3. pH值：不同的酶对pH值的依赖性不同，适宜的pH值有利于酶的催化活性。

4. 辅因子：某些酶活性的调控需要依赖辅因子，如金属离子或辅酶等。

五、酶的应用1. 生物工程：通过改造酶的结构和功能，用于生物工程领域，如生产生物柴油、制药等。

酶在知识点总结酶的结构酶是生物体内的大分子蛋白质，通常由氨基酸组成。

酶的结构是其功能的基础，其中包括活性位点，辅助因子等。

酶通常具有特定的三维结构，这种结构使其能够与底物分子结合，从而加速化学反应的发生。

酶的活性位点常常与底物结合，并在其上发生化学变化，从而产生产物。

酶的功能酶的主要功能是加速化学反应的速率，使得生物体内的代谢过程能够迅速进行。

酶还具有高度的特异性，对特定的底物具有高度的选择性。

酶还可以被调节，其活性受到环境条件和调节蛋白的控制。

酶的分类根据其功能和生物化学过程，酶可以分为若干种类。

例如，氧化还原酶主要负责氧化还原反应；水解酶负责水解反应；脱氢酶促进脱氢反应等。

此外，酶还可以根据其底物的来源进行分类，例如糖解酶、脂解酶等。

酶的作用机制酶的作用机制是其具有高度选择性的原因，也是其能够加速化学反应的关键。

酶与底物结合后，产生酶底物复合物，然后通过酶催化的过程，使得底物分子之间的键能够更容易地断开并重新组合，从而形成产物。

酶的活性调控酶的活性可以受到多种因素的调节。

例如，温度、pH值和离子浓度都能够影响酶的活性。

此外，酶的活性还可以受到调节蛋白的影响，这些蛋白质能够促进或抑制酶的活性。

酶的应用由于酶具有高度的特异性和高效的催化作用，它在生物技术领域有着广泛的应用。

例如，酶可以用于制药、食品加工、生物柴油生产等领域。

此外，酶还可以用于环境保护，例如净化废水和污染物等。

总结酶是生物体内重要的生物催化剂，可以加速化学反应的速率，促进生物体内的代谢过程。

酶具有高度的特异性和高效的催化作用，广泛应用于生物技术，为人类提供了众多的福祉。

因此，对酶的结构、功能、分类、作用机制、活性调控和应用都有着重要的研究价值。

希望本文能够帮助读者更好地理解酶在生物体内的重要作用。

一、酶是蛋白质的验证实验①实验设计思路⎩⎪⎨⎪⎧实验组：待测酶液＋双缩脲试剂→是否出现紫色反应对照组：已知蛋白液＋双缩脲试剂→紫色反应②实验结果分析：通过对照，实验组若出现紫色，证明待测酶的化学本质是蛋白质；若不出现紫色，则该酶液的化学本质不是蛋白质。

③实验变量：自变量是待测酶液和已知蛋白液，因变量是是否有紫色反应。

二、酶的催化作用实验探究①实验设计思路⎩⎪⎨⎪⎧实验组：底物＋相应酶液――→检测底物是否被分解对照组：底物＋等量蒸馏水――→检测底物不被分解 ②实验结果分析：根据底物性质利用相应试剂检测，若底物被分解，则证明酶具有催化作用，否则不具有催化作用。

③实验变量：自变量是相应酶液的有无，因变量是底物是否被分解。

三、酶的高效性实验探究①实验设计思路 实验组：反应物＋等量酶溶液→ 反应物分解速率 对照组：反应物＋无机催化剂→ 反应物分解速率②实验结果分析：通过对照，实验组反应物的分解速率大于对照组反应物的分解速率，证明酶的催化作用具有高效性。

③实验变量：自变量是无机催化剂和酶，因变量是反应物分解速率。

四、酶的专一性探究：该实验探究中的自变量可以是不同反应物，也可以是不同酶溶液，因变量是反应物是否被分解。

（1）设计思路一：换反应物不换酶实验组：反应物＋相应酶溶液 → 反应物被分解对照组：另一反应物＋等量相同酶溶液 → 反应物不被分解 案例：用同一种酶催化两种不同物质①⎩⎪⎨⎪⎧淀粉(非还原糖)――→淀粉酶麦芽糖(还原糖)蔗糖(非还原糖)――→淀粉酶蔗糖 ②用淀粉酶分别作用于淀粉和蔗糖后，再用斐林试剂鉴定，根据是否有砖红色沉淀生成来判断淀粉酶是否对二者都有催化作用，从而探究酶的专一性。

特别提醒：检测反应物是否被分解的试剂宜选用斐林试剂，不能选用碘液，因为碘液无法检测蔗糖是否被分解（2）设计思路二：换酶不换反应物实验组：反应物＋相应酶溶液 → 反应物被分解对照组：相同反应物＋等量另一种酶溶液 → 反应物不被分解 案例：用两种不同酶催化同一种物质①⎩⎪⎨⎪⎧淀粉(非还原糖)――→淀粉酶麦芽糖(还原糖)淀粉(非还原糖)――→蔗糖酶淀粉 ②再用斐林试剂鉴定，从而探究酶的专一性。

酶的特性课堂总结引言在生物学领域中，酶是一类催化化学反应的生物分子。

酶能够加速化学反应的速率，使得生物体内许多反应能够快速进行。

本文将总结酶的特性，包括其种类、结构、功能以及调节机制等方面的内容。

1. 酶的种类1.1 按反应类型分类酶根据它们所参与的反应类型，可以分为以下几类： - 氧化还原酶：参与氧化还原反应，如过氧化氢酶、乙醛脱氢酶等。

- 转移酶：参与物质的转移反应，如乙酰胆碱酯酶、DNA聚合酶等。

- 水解酶：参与水解反应，如蛋白酶、淀粉酶等。

-合成酶：参与物质的合成反应，如合成酶A、核酸合成酶等。

1.2 按底物分类酶还根据它们催化的底物类型，可以分为以下几类： - 氧化酶：催化氧化反应的酶，如葡萄糖氧化酶。

- 还原酶：催化还原反应的酶，如二氧化碳还原酶。

- 氨化酶：催化氨化反应的酶，如谷氨酰胺合成酶。

2. 酶的结构酶通常由蛋白质构成，其结构可以分为四个层次： ### 2.1 一级结构一级结构指的是酶由多个氨基酸残基组成的顺序。

不同的氨基酸序列会决定酶的特性和功能。

2.2 二级结构二级结构是指酶分子链内部的局部空间构型，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。

这些结构对于酶的稳定性和活性起着重要作用。

2.3 三级结构三级结构是指酶的整体空间构型，其形态往往由不同的二级结构元素组合而成。

三级结构的稳定性能够决定酶的功能和底物的结合能力。

2.4 四级结构对于由多个蛋白子单位组成的复合酶而言，四级结构是指所有蛋白子单位之间的相对位置和空间排列。

这种结构将决定酶催化反应的效率。

3. 酶的功能酶的功能主要体现在以下几个方面：- 催化反应：酶能够加速化学反应的速率，使得生物体内的许多反应能够在生理条件下进行。

- 选择性催化：酶对于底物的选择性较高，只催化特定的底物。

- 底物转化：酶能够将底物转化为产物，并释放出来。

- 调节反应速率：酶的活性可以通过因子的改变而受到调节，实现对于生化反应速率的灵活控制。

酶1．酶的概念的理解及实验验证设计思路⑴酶的概念：由活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数是蛋白质，少数是RNA。

⑵酶的化学本质和生理作用及其实验验证①酶是有机物：绝大多数的酶是蛋白质，少数的酶是RNA设计思路：通过对照，实验组若出现紫色，则证明待测酶溶液是蛋白质，否则不是蛋白质。

同理，也可用吡咯红来鉴定酶是RNA的实验。

对照组：标准蛋白质溶液+双缩脲溶液检测→出现紫色反应；实验组：待测酶溶液+双缩脲溶液检测→是否出现紫色。

②酶的催化作用：酶能降低化学反应的活化能，具有催化作用。

设计思路：对照组：反应物+清水检测→反应物不被分解；实验组：反应物+等量的相应酶溶液检测→反应物被分解。

2．酶的特性及实验验证设计思路⑴酶的专一性：每一种酶只能催化一种或一类化学反应，对其他的化学反应无催化效应。

实验设计：用同一种酶催化不同反应物的或用不同酶催化同一反应物，观察相应的反应物是否被分解。

设计思路一:用同一种酶催化不同的反应物。

实验组：反应物+相应酶溶液检测→反应物被分解；对照组：另一反应物+等量相同酶溶液检测→反应物不被分解。

设计思路二：换酶不换反应物。

实验组：反应物+相应酶溶液检测→反应物被分解；对照组：相同反应物+等量另一种酶溶液检测→反应物不被分解。

此实验过程中要注意：①选择好检测反应物的试剂。

如反应物选择淀粉和蔗糖，酶溶液为淀粉酶，验证酶的专一性，检测反应物是否被分解的试剂宜选用婓林试剂，不能选用碘液，因为碘液无法检测蔗糖是否被水解。

②要保证蔗糖的纯度和新鲜程度是做好实验的关键。

⑵酶的高效性：酶的催化效率很高，是普通无机催化剂的107-13倍。

设计思路：通过比较酶与无机催化剂的催化速度，证明酶的高效性对照组：反应物+无机催化剂检测→反应物分解速度；实验组：反应物+等量酶溶液检测→反应物分解速度。

实验中自变量是无机催化剂和酶，因变量是底物分解速度。

⑶酶的作用条件温和：①适宜的温度：通过比较酶在不同的温度下的催化效率，设计思路：反应物+ t1 +酶溶液，反应物 + t2 +酶溶液，反应物+ t3 +酶溶液，……，反应物+ t n +酶溶液检测→反应物分解的速度或存在的量在实验步骤中要注意：a.在酶溶液和反应物混合之前，需要把两者先分别放在各自所需温度下保温一段时间。

西综考研复习之物质代谢及其调节物质代谢及其调节糖酵解的三个关键酶：1.己糖激酶：促进：胰岛素;抑制：6-磷酸葡萄糖(反馈)、长链脂酰CoA(变构)2.6-磷酸果糖激酶-1(最重要)：变构激活剂：AMP、ADP、1,6-二磷酸果糖和2,6-二磷酸果糖(其中，2,6-二磷酸果糖是最强的变构激活剂)变构抑制剂：ATP、柠檬酸3.丙酮酸激酶：变构激活剂：1,6-二磷酸果糖抑制：A TP、丙氨酸(肝内)、胰高血糖素糖酵解过程中的两次底物水平磷酸化：第一次：1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸(磷酸甘油酸激酶，可逆)第二次：磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸(丙酮酸激酶，不可逆)糖酵解过程中生成NADH+H+的反应：3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸(3-磷酸甘油醛脱氢酶)NADH+H+的去向：用于还原丙酮酸生成乳酸(缺氧时);进入呼吸传递链氧化(有氧时)。

产能：获得ATP的数量取决于NADH进入线粒体的穿梭机制(2中可能)：经苹果酸穿梭，一分子NADH+H+产生2.5ATP;经磷酸甘油酸穿梭，一分子NADH+H+产生1.5ATP糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解代谢的交汇点：6-磷酸葡萄糖磷酸甘油酸激酶：在糖酵解和糖异生过程中均起作用(可逆反应)糖酵解的生理意义：1.迅速提供能量;2.机体缺氧或剧烈运动肌局部血流不足时，能量主要通过糖酵解获得;3.红细胞完全依赖糖酵解供应能量。

三羧酸循环的主要部位：线粒体丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶有：硫胺素焦磷酸酯(TPP)、硫辛酸、FAD、NAD+、CoAATP/AMP比值增加可抑制丙酮酸脱氢酶复合体;Ca2+可激活丙酮酸脱氢酶复合体。

丙酮酸→乙酰CoA的反应不可逆，因此乙酰CoA不能异生为糖，只能经三羧酸循环彻底氧化，或是合成脂肪酸;糖代谢产生的乙酰CoA通常不会转化为酮体。

三羧酸循化“一二三四”归纳：1.一次底物水平磷酸化：琥珀酰CoA→琥珀酸(由琥珀酰CoA合成酶催化，生成的高能化合物为：GTP)2.二次脱羧：(1)异柠檬酸→α-酮戊二酸(异柠檬酸脱氢酶)(2)α-酮戊二酸→琥珀酰CoA(α-酮戊二酸脱氢酶复合体)3.三个关键酶：(1)柠檬酸合酶：变构激活剂：ADP;抑制：ATP、柠檬酸、NADH、琥珀酰CoA(2)异柠檬酸脱氢酶：激活：ADP、Ca2+;抑制：ATP(3)α-酮戊二酸脱氢酶复合体：激活：Ca2+;抑制：琥珀酰CoA、NADH4.四次脱氢：(1)异柠檬酸→α-酮戊二酸(异柠檬酸脱氢酶，生成NADH+H+)(2)α-酮戊二酸→琥珀酰CoA(α-酮戊二酸脱氢酶复合体，生成NADH+H+)(3)琥珀酸→延胡索酸(琥珀酸脱氢酶，生成FADH2)(4)苹果酸→草酰乙酸(苹果酸脱氢酶，生成NADH+H+)经氧化呼吸链产能：一分子NADH+H+生成2.5ATP;一分子FADH2生成1.5ATP琥珀酰CoA的代谢去路：1.糖异生：琥珀酰CoA→草酰乙酸(三羧酸循环)→磷酸烯醇式丙酮酸(磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶)→糖异生2.有氧氧化：(接上式)磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸→有氧氧化(三羧酸循环)3.合成其他物质：(接上式)丙酮酸→乙酰CoA(1)合成酮体;(2)合成胆固醇;(3)合成脂酸3.参与酮体的氧化：乙酰乙酸+ 琥珀酰CoA→琥珀酸+ 乙酰乙酰CoA4.合成血红素：琥珀酰CoA + 甘氨酸+ Fe2+ →血红素草酰乙酸的代谢去路：见上述乙酰CoA和酮体不能异生为糖，所以脂酸、生酮氨基酸不能进行糖异生;除生酮氨基酸外的氨基酸都可进行糖异生。

生物化学酶的功能总结
酶是生物体内一类能够催化化学反应的蛋白质分子。

它们在许
多基础生命过程中起着关键作用。

下面是生物化学酶的一些主要功
能的总结：
1. 催化反应：酶作为催化剂加速生物体内化学反应的速率。

它
们降低反应所需的能量，并加速活性位点上的反应速率。

2. 特异性担任：酶通过与其底物特异性结合来实现选择性催化。

每种酶通常只催化一种或几种底物。

3. 调节代谢通路：许多酶参与和调节生物体内的代谢通路。

它
们可以通过调节酶的活性水平来控制代谢途径中的反应速率。

4. 调节基因表达：有些酶可以作为转录因子影响基因的转录和
翻译过程。

它们参与调节基因表达，控制细胞的功能和分化。

5. 信号传导：某些酶能够转导细胞内外的信号。

它们作为信号
蛋白参与细胞内的信号传导通路，从而调控各种生物过程。

6. 修复和复制：酶在DNA修复和复制中发挥着重要作用。

它
们能够修复DNA中的损伤，保证细胞正常运行和遗传信息的传递。

生物化学酶的功能多种多样，对于生物体内的生命过程至关重要。

通过了解和研究酶的功能，我们可以更好地理解生物体内的化
学反应和代谢调控机制。

酶、ＡTP与细胞呼吸考纲解读知识框架重难点突破一、酶1、酶得化学本质及作用酶就是活细胞产生得具有催化作用得有机物,绝大多数酶就是蛋白质,少数酶就是ＲＮA①酶未必都就是蛋白质;未必均能与双缩脲试剂发生紫色反应;其合成原料未必都就是氨基酸;其合成场所未必都就是核糖体②酶未必只在细胞内发挥作用(如消化酶)③酶一定只能起催化作用(无其她功能)④酶、激素、载体、抗体与蛋白质得关系图:2、酶得特性⑴。

高效性:酶得催化效率大约就是无机催化剂得１07~１01３倍。

⑵。

专一性:每一种酶只能催化一种或一类化学反应。

⑶。

作用条件较温与①最适pＨ与温度下,酶活性最高,温度与pH偏高或偏低,酶活性都会明显降低。

②过酸、过碱或高温下,酶失活。

３、与酶有关得实验设计思路归纳(1)酶就是蛋白质得验证实验(利用双缩脲试剂)错误!通过对照,实验组若出现紫色,证明待测酶得化学本质就是蛋白质;不出现紫色,则该酶液得化学本质不就是蛋白质。

(2)酶具有催化作用得实验设计思路及结果分析错误!根据底物性质利用相应试剂检测,若底物被分解,则证明酶具有催化作用,否则不具有催化作用。

(3)验证淀粉酶得专一性错误!还原糖＋斐林试剂―→砖红色沉淀用淀粉酶分别催化淀粉与蔗糖后,再用斐林试剂鉴定,根据就是否有砖红色沉淀来判定淀粉酶就是否对二者都有催化作用,从而验证酶得专一性。

(4)验证H２O2酶具有高效性实验组:H２O2+鲜猪肝研磨液对照组:Ｈ2Ｏ2＋Fe3+观察标准:因变量:过氧化氢分解反应速率,观测指标:点燃但无火焰得卫生香燃烧得猛烈程度或气泡产生速率。

(5)探究酶得适宜温度设计思路:(5)就是否出现蓝色及蓝色得深浅(6)探究酶得最适PH设计思路:错误!→错误!(6)pH1ｐＨ2pHn检测O2产生得多少与速率或卫生香燃烧情况二、与酶有关得曲线分析1.表示酶高效性得曲线分析:(１)催化剂可加快化学反应速率,与无机催化剂相比,酶得催化效率更高、(２)酶只能缩短达到化学平衡所需时间,不改变化学反应得平衡点2.表示酶专一性得曲线分析:加入酶B得反应速率与无酶A或空白对照条件下得反应速率相同,而加入酶A得反应速率随反应物浓度增大明显加快,说明酶Ｂ对此反应无催化作用、进而说明酶具有专一性。

与酶相关知识点总结一、酶的分类酶按照其作用反应类型可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、异构酶等。

按照其作用靶标分为蛋白酶、核酸酶和多糖酶。

根据酶的结构，酶包括简单酶和复合酶两类。

1.氧化还原酶氧化还原酶是一类能够促进氧化还原反应的酶，常见的氧化还原酶有过氧化物酶、环氧化酶和氧化还原酶等。

这些酶能够通过调控反应物质的氧化还原状态，促进氧化还原反应的进行。

2.转移酶转移酶是一类能够促进分子之间转移功能团的酶，包括磷酸转移酶、氨基酸转移酶等。

这些酶能够催化底物分子上的功能团向另一分子上转移。

3.水解酶水解酶是一类能够促进水解反应的酶，能够加速底物分子水解的进行，包括淀粉酶、蛋白酶和脂肪酶等。

这些酶能够加速底物的水解反应，从而促进分解及消除害物。

4.异构酶异构酶是一类能够促进底物分子异构化反应的酶，包括各种异构酶。

这些酶可以通过促进分子内部化学键的重新排列，使得底物分子发生结构上的改变，从而实现生化反应的进行。

5.蛋白酶蛋白酶是一类能够加速蛋白质水解反应的酶，能够通过水解蛋白质的肽键，将蛋白质分解为多肽和氨基酸。

6.核酸酶核酸酶是一类能够加速核苷酸水解反应的酶，能够通过水解核苷酸的磷酸酯键，将核苷酸分解为核糖和碱基。

7.多糖酶多糖酶是一类能够加速多糖水解反应的酶，能够通过水解多糖的糖苷键，将多糖分解为单糖。

8.简单酶简单酶是由蛋白质单体构成的酶，包括颗粒体酶、溶菌酶等。

这些酶具有单一的蛋白质组成，能够催化单一的生化反应。

9.复合酶复合酶是由多个蛋白质共同组成的酶复合物，包括ATP合成酶、氮酰胺合成酶等。

这些酶具有多个蛋白质组成，能够共同完成复杂的生化反应。

二、酶的结构和功能酶由一条或多条多肽链组成，在生物体内扮演者重要的角色。

酶的结构分为四级结构，包括原生结构、次级结构、三级结构和四级结构。

酶的四级结构对其功能起着至关重要的影响。

1.原生结构酶的原生结构是指其最初的氨基酸序列编码，是酶生物合成的蛋白质。

2.次级结构酶的次级结构是指酶的氨基酸序列所构成的α-螺旋、β-折叠、β-转角等二级结构。