第12章 蛋白质分解与氨基酸代谢_2010

三、蛋白质降解的反应机制：


真核细胞对蛋白质的降解有二体系： 一是溶酶体系，即溶酶体降解蛋白质，是非选 种择性； 二是以细胞溶胶为基础的，依赖ATP机制，即 泛肽标记选择性蛋白质降解方式
四、机体对外源蛋白质的消化
（一）体内的蛋白酶系
1、 按存在部位分： （1）胃：胃蛋白酶 （2）小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白 酶、 羧肽酶（A、B）、氨肽酶。
五、生酮氨基酸和生糖氨基酸
一、生酮氨基酸


1、生酮氨基酸：有些氨基酸在分解过程中转变为 乙酰乙酰CoA，而乙酰乙酰CoA在动物的肝脏中 可变为酮体（乙酰乙酸和β-羟丁酸）。 2、种类：Leu、Lys、Trp、Phe、Tyr。
二、生糖氨基酸


1、生糖氨基酸：凡能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、 琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸，它们都能导致生成 葡萄糖和糖原。 2、种类：15种
（2）外切酶：从氨基端或羧基端逐一的向内水 解肽链成氨基酸


氨肽酶：从N末端水解肽键； 羧肽酶A：水解除Pro、Arg、Lys外的C末端残基； 羧肽酶B：水解Arg、Lys为C末端的残基；

蛋白质经过上述消化管内各种酶的协同作用， 最后全部转变为游离的氨基酸。
第二节、氨基酸的分解代谢
一、氨基酸降解
二、氨的代谢去路

氨对生物机体是有毒物质，特别是高等动物的 脑对氨极为敏感。血液中1%的氨就可引起中枢 神经系统中毒。
1、 氨的转运

在血液中主要以谷氨酰胺（需谷氨酰胺合成酶） 形式转运到肝脏，形成尿素；
COOH CH2 CH2 CHNH2 COOH Glu
N H3
ATP
A D P+ P i

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２、转氨基作用(transamination)
在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置 上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸
分布广泛 可逆反应，是体内合成非必需氨基酸的重要途径
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体内重要的转氨酶： ①丙氨酸氨基转移酶 （alanine transaminase ALT/GPT）： Glu+丙酮酸 ALT α-酮戊二酸+Ala 肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高
氮量的关系，评价蛋白质在体内的代谢情况
氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（蛋白质摄入不能满足需要,
饥饿、消耗性疾病患者）
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2、蛋白质的生理需要量：
* 体内蛋白质的最低分解量:成年人在不进食蛋白质的
情况下，其尿中仍排出一定量的含氮的代谢终产物
半必需氨基酸：
组氨酸和精氨酸在婴幼儿时期体内合成量不能满足生 长发育需要，也必须由食物提供。
•其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。
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2、蛋白质的生理价值
—— 衡量蛋白质营养价值高低 食物蛋白质中所含必需氨基酸数量及种类与人体 蛋白质相接近，易于被人体吸收，N的保留值高， 则生理价值高。
*肠道中吸收入体内的氨是血氨的重要来源之一 *医学应用:
肝功能受损→血NH3↑ 抑制肠菌→肠道氨的产生→血氨↓ 降低肠道pH值→血NH3转变为NH4+以胺盐形式排出
→氨的吸收↓ →血氨↓
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第三节 氨基酸的一般代谢
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•氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外 源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨 基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于 细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸 代谢库。

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第 三 节 氨基酸的一般代谢
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• 氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外
源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨
基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于
细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸
代谢库。
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氨基酸代谢概况
氨
尿素
食物蛋白质
α-酮酸 组织 蛋白质
分解 合成
氧化供能 合成糖 与脂肪
氨基酸 代谢库 胺类
代谢转变
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
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一、氨基酸的脱氨基作用

氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程 脱氨基方式：氧化脱氨基 转氨基作用
联合脱氨基
嘌呤核苷酸循环
非氧化脱氨基
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1、L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用
H2N-COO～ PO32-+2ADP+Pi
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特点：
a. 氨基甲酰磷酸合成酶I:别构酶
别构激活剂:N－乙酰谷氨酸(AGA) b. 需ATP提供能量 c. 所催化反应不可逆
AGA：N-乙酰谷氨酸 作用：氨基甲酰磷酸合成酶I的别构激活剂 生成：乙酰CoA+Glu N-乙酰谷氨酸合成酶 N-乙酰谷氨酸
（游离的氨和来自天冬氨酸的氨）
用 15NH4Cl 饲养犬 尿中尿素分子含15N O =C
NH2
15NH 2
NH2 用 NaH14CO3 饲养犬 尿中尿素分子含14C O = 14C NH2
** 实验证实尿素由NH3及CO2合成
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生成部位：肝（主要）肾（甚微）
合成过程：鸟氨酸循环（ornithine cycle）

经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。