不可逆变性和可逆变性
5.运动与支持作用
6.参与细胞间信息传递
7.氧化供能
（一）蛋白质的化学组成
1. 主要元素：碳、氢、氧、氮，有些蛋白质还含有 少量硫、磷和金属元素。 2. 特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮量 为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点。 3. 定氮法测定蛋白质含量：
100g样品中蛋白质含量(g%)＝6.25×每克样品
肽键
生物活性肽
• 生物活性肽：体内存在许多具有生物活性 的低分子量肽，在代谢调节、神经传导等 方面具有重要的作用，称为生物活性肽。
• 如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多 肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。
二. 蛋白质的分子结构和功能
（一）蛋白质分子的一级结构 (primary structure) 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的 排列顺序称为蛋白质的一级结构。
• 蛋白质能够发生两性离解，也有等电点。 在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋 白质的溶解度最小，容易沉淀析出。 • 溶液中带电粒子在电场中向电性相反的电 极移动的现象，称为蛋白质电泳 (Electrophoresis)。
蛋白质的电泳分离和分子量测定
• 电泳 • 蛋白质在等电 点pI条件下， 不发生电泳现 象。利用蛋白 质的电泳现象， 可以将蛋白质 进行分离纯化。
镰刀型贫血症与分子病
(二)蛋白质空间结构与功能的关系（构象病）
1．血红蛋白空间结构与功能的关系
Hb未结合O2时， 4个亚基结构紧密,称 紧张态(T态)。随着O2 的结合,空间结构发生 变化，使结构相对松 弛，称松弛态(R态)。 T态对氧亲和力低,R 态对氧亲合力高，是 Hb结合O2 的形式。 肺毛细血管O2 分压高, 促使T态转变成R态, 组织毛细血管, O2 分 压低,促使R态转变成 T态。
（二）蛋白质的组成单位
1.氨基酸的结构特点
除脯氨酸外，其余氨基 酸均属α-氨基酸，其化 学结构式具有共同的特 点，即连接羧基的α-碳 原子上有一个氨基，称 为α-氨基酸。
α-氨基酸的结构通式，R 为侧链基团。
各种氨基酸的结构区别在于侧链（R基团）的不 同，故具有不同的理化性质。
COO
+
CH H 3 R
3.血红蛋白一级结构与功能的关系 例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链 N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·glu ·glu ····· C(146)
HbS β 肽链 N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·val ·glu ····· C(146)
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病， 称为“分子病”。
HS
110
HS
非折叠状态，无活性
2.胰岛素一级结构与功能的关系
(1)将A链N端的第1个氨基酸残基切去，其活性 只剩2％～10％，再将第2～4位氨基酸残基切去，其 活性完全丧失。 (2) 将A、B两链间的二硫键还原，A、B两链即 分离，胰岛素的功能完全消失。 (3) 将B链第28～30位氨基酸残基切去，其活性仍 能维持100%。
2．朊病毒蛋白空间结构与功能的关系 蛋白质构象疾病包括：人纹状体脊髓变性病、 老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。 例：疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起 的一组人和动物神经退行性病变。
正常PrP富含α-螺旋，称为PrPc。在某种未知蛋
白质作用下转变成为β-折叠的PrPsc，从而致病。 PrPsc PrPc β-折叠 α-螺旋 正常 疯牛病
蛋白质的胶体性质及应用
• 蛋白质属于生物大分子，分子量到达1万100万之巨，其直径可达1-100nm，为胶体 范围之内。 • 蛋白质溶液是亲水胶体溶液，其稳定因素 主要有
–蛋白质分子表面的水化膜 –电荷层
蛋白质的胶体性质及应用
• 透析：小分子杂质从半透膜中透出，大分 子蛋白质留于半透膜内，使蛋白质得以纯 化，这种分离方法称为透析。 • 人体中的细胞膜、线粒体膜和毛细血管壁 等都具有半透膜性质，有助于体内各种蛋 白质有规律地分布在膜的内外，对维持细 胞内外的水和电解质平衡具有重要的生理 意义。
蛋白质的二级结构
1.α-螺旋(αhelix) • 蛋白质分子为 右手-螺旋。
蛋白质的二级结构 -折叠
• -折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽 链平行排列，通过链间的氢键交联而形成 的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。
β-折叠
蛋白质的二级结构
3.-转角(-turn)
• 在-转角部分，由四个氨 基酸残基组成; • 这类结构主要存在于球状 蛋白分子中。脯氨酸残基 经常出现在-转角中。
第二节 蛋白质的理化性质
(The Physical and Chemical Characters of Protein)
一、蛋白质的两性解离和等电点
(一) 两性解离
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，
氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条
件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团，故称
两性解离。
三、蛋白质结构与功能的关系
(一)一级结构与功能的关系 （分子病）
1.核糖核酸酶一级结构与 功能的关系 二硫键破坏 后，生物学活性 丧失。
SH
天然状态， 有催化活性
72 58 65 110 95 84
26
去除尿素、 β-巯基乙醇
65
40
HS
HS
40
26
58
SH
HS
尿素、 β-巯基乙醇
72
SH
95 84
高达80％。 3.种类多 人体中蛋白质种类达十万余 种，每种蛋白质都有其特定的结构与功能。
所有器官、组织都含有蛋白 蛋白质占人体干重的 45％，
质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等
蛋白质的生物学功能
1.作为生物催化剂（酶）
2.代谢调节作用
3.免疫保护作用
4.物质的转运和存储
一.蛋白质的两性解离及应用
蛋白质的等电点(Isoelectric point pI)
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子 中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等， 净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电 点，简称pI。 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向 负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
蛋白质的两性解离
主要靠肽键维系；
二级结构
蛋白质的二级结构： 是指蛋白质分子中某一段多肽键的局部空 间结构，即该段多肽链主链骨架原子的相 对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的 构象。 包括α-螺旋(α-helix)、β-折叠(β-pleated sheet)和β-转角(β-turn)及无规则卷曲。
三.蛋白质的沉淀、变性、凝固及其应用
蛋白质从溶液中析出的现象，称为沉淀。 1.盐析：在蛋白溶液中加入大量中性盐，蛋 白质表面的水化膜即被破坏，其所带电荷 也被中和，蛋白质胶粒失去这两种稳定因 素而沉淀，这种沉淀过程称为盐析 (salting out)。
三.蛋白质的沉淀、变性、凝固及其应用
2.重金属盐沉淀蛋白质 重金属离子如Ag+、Hg2+、Cu2+、Pb2+等，在 pH>pI的环境中，可与蛋白质负离子结合， 形成不溶性蛋白盐沉淀。 临床应用：抢救重金属盐中毒病人。给病 人口服大量酪蛋白、清蛋白等，然后再用 催吐剂将结合的重金属盐呕出以解毒。
三.蛋白质的沉淀、变性、凝固及其应用
3.生物碱试剂与某些沉淀蛋白 生物碱试剂（苦味酸、鞣酸、钨酸等）及 某些酸，可在pH<pI的环境中，可与蛋白质 的正离子结合形成不溶性的盐沉淀。 4.有机溶剂沉淀蛋白质 可与水混合的有机溶剂能破坏蛋白质胶粒 表面的水化膜，是蛋白质沉淀析出。 临床应用：乙醇可消毒灭菌。
重金属离子、生物碱试剂及辐射等因素。
– ①利用变性：
酒精消毒 高压灭菌 血虑液制备 – ②防止变性：低温保存生物制品，避免接触变性因素。
– ③取代变性：乳品解毒(用于急救重金属中毒)
不可逆变性和可逆变性
不可逆变性和可逆变性 不可逆变性：大多数蛋白质变性时，气空 间结构破坏严重，不能恢复，称为不可逆 变性。 有些蛋白质在变性后，除去变性因素仍可 恢复其活性，称为可逆变性。
在pH=pI时，蛋白质为兼性离子，带有相等的正、负电荷， 呈中性微粒，此时蛋白质不稳定而容易从溶液中沉淀析出。
+
COO -H pK1 ' H3N+ C H
-
-H pK2 ' +H
+
+
COO R
10 -1 负离子
-
H2N C H
+H
PH 正离子 1 净电荷 +1
+
R
7 0 两性离子 等电点PI
蛋白质的电泳分离
中含氮克数×100
式中6.25，即16%的倒数，为1克氮所代表的蛋白质质量 （克数）。
（二）蛋白质的组成单位
• 在酸、碱、酶的作用下，蛋白质可水解产 生游离氨基酸。 • 蛋白质的基本组成单位——氨基酸（amino
acid）
• 自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体 的氨基酸仅有20种，且均属L-型氨基酸 （甘氨酸除外）。
第二章 蛋白质的结构与功能
(Structure and Function of Protein)
一、什么是蛋白质?
蛋白质 (protein) 是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的生物学功能
蛋白质在生物体内的分布特征
1.分布广 2.含量高
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
（二）蛋白质的组成单位
