生物化学的概念

principles of biochemistry1. 引言1.1 概述生物化学是一门研究生物体内基本分子和化学反应的科学，它揭示了细胞和生物体的运作机制。

通过细致研究和理解生命过程中所涉及的分子结构、功能和代谢途径，我们可以更好地理解生命现象以及许多与人类健康相关的疾病。

1.2 文章结构本文将按照以下结构进行论述：第二部分将介绍生物化学的基本原理。

我们将探讨生物化学的定义、重要概念，并深入了解不同生物分子在维持生命活动中扮演的角色，还会涵盖不同生化反应和代谢途径的重要性。

第三部分将聚焦于分子生物学，强调DNA、RNA、蛋白质等基因组成分与其功能之间的关系。

我们将探索DNA的结构和功能，以及如何通过转录和翻译过程合成RNA和蛋白质。

第四部分将关注酶与酶动力学。

我们将介绍酶的基本特性和分类，深入探讨酶催化机制以及速率方程式对酶反应的描述。

此外，我们还将探讨酶动力学参数及其调节因子在生物体内的重要性。

最后一部分将介绍代谢途径与能量转换。

我们将详细讨论糖类代谢途径的重要性以及相应的调控机制，同时深入了解脂类代谢和β氧化反应在能量产生和存储中的作用。

此外，我们还将研究氨基酸代谢和尿素循环对蛋白质降解和氮排除过程的贡献。

1.3 目的本文旨在通过深入探索生物化学原理，提供关于生物分子结构、功能以及与之相关的生化反应和代谢途径的全面知识。

通过理解这些基本概念，读者可以更好地理解细胞和生物体内发生的化学过程，并认识到其对于维持生命活动、健康和疾病发展等方面的重要性。

2. 基本原理：生物化学是研究生物体内分子结构、组成和转化过程的科学。

在生物化学中，有一些基本原理需要了解。

2.1 生物化学概念：生物化学研究的主要对象是生物分子，如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。

通过研究它们的结构和功能，可以深入了解生命的基本单位——细胞的运作方式。

2.2 生物分子的重要性：生物分子在细胞中扮演着各种重要角色。

例如，蛋白质是细胞内许多反应的催化剂，帮助维持生命活动；核酸则携带遗传信息，并参与蛋白质合成；碳水化合物提供能量和结构支持；脂类则构成细胞膜，并参与信号传导等。

一、生物化学的基本概念1.1 生物化学的定义和范畴1.2 生物分子的结构和功能1.3 生物化学在生命科学中的重要性二、碳水化合物2.1 糖类的结构和分类2.2 糖类在生物体内的作用2.3 碳水化合物代谢途径三、脂质3.1 脂质的结构和分类3.2 脂质在生物体内的作用3.3 脂质代谢途径四、蛋白质4.1 蛋白质的结构和功能4.2 蛋白质在生物体内的作用4.3 蛋白质合成与降解五、核酸5.1 DNA和RNA的结构和功能5.2 核酸在生物体内的作用5.3 核酸合成与修复六、酶与代谢6.1 酶的特性和分类6.2 酶在生物体内的作用6.3 代谢途径及调控七、生物膜与细胞信号传导7.1 生物膜的结构和功能7.2 细胞信号传导的机制7.3 细胞凋亡与增殖的调控八、生物化学在医药和生物工程中的应用8.1 药物的作用机制8.2 基因工程技术8.3 生物化学在新材料研发中的应用九、生物化学实验技术9.1 生物样本提取和处理9.2 实验方法和仪器设备9.3 数据分析和结果解读十、生物化学的研究进展与未来展望10.1 生物化学在生物科学领域的重要性10.2 生物化学研究的热点和难点10.3 生物化学在未来的应用前景和发展方向十一、结语11.1 总结生物化学的重要性和深远影响11.2 展望生物化学的未来发展11.3 科学家们对生物化学的期待和呼吁以上是生物化学这门课程所涵盖的主要内容，通过对碳水化合物、脂质、蛋白质、核酸、酶与代谢、生物膜与细胞信号传导、生物化学在医药和生物工程中的应用、生物化学实验技术、生物化学的研究进展与未来展望等内容的系统学习，可以使学生对生命科学和生物医学等领域有更全面和深入的了解，为将来的研究和应用奠定坚实的基础。

生物化学也是一个充满挑战和机遇的学科，希望更多的青年学子能够投身其中，为人类健康和生命科学的发展贡献自己的力量。

生物化学是生命科学中的重要一环。

通过对生物体内各种生物分子的结构、功能以及相互作用进行系统研究，生物化学揭示了生命现象背后的机理和规律，为人类深入了解生命的本质和治疗各种相关疾病提供了重要的理论和实践基础。

生物化学原理杨荣武第四版
摘要：
1.杨荣武的《生物化学原理》第四版概述
2.生物化学的基本概念
3.生物化学的重要理论
4.生物化学的实际应用
正文：
《生物化学原理》第四版是由我国著名生物化学家杨荣武教授编著的一本生物化学专业教材。

全书共分为十章，全面系统地阐述了生物化学的基本概念、重要理论和实际应用。

生物化学作为生物学的一个重要分支，主要研究生物体内化学反应和物质代谢的规律。

生物化学的基本概念包括生物分子、生物反应、生物能量等。

在书中，杨荣武教授详细介绍了生物化学的基本概念，为读者打下了扎实的理论基础。

生物化学的重要理论包括生物分子结构与功能、生物反应动力学与热力学、生物信息传递等。

这些理论对于理解生物化学现象具有重要意义。

杨荣武教授在书中结合实际例子，深入浅出地讲解了这些理论，使得读者更容易理解和掌握。

生物化学的实际应用广泛涉及医学、农业、环境科学等领域。

例如，在医学领域，生物化学研究成果为疾病的诊断和治疗提供了重要依据；在农业领域，生物化学技术为提高农作物产量和品质发挥了关键作用；在环境科学领
域，生物化学方法为环境保护和污染治理提供了有力支持。

杨荣武教授在书中通过丰富的实例，展示了生物化学在各个领域的实际应用。

第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学;因此生物化学又称为生命的化学简称：生化,是研究生命分子基础的学科;生物化学是一门医学基础理论课;二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能; 蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节;研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律,是本课程的主要内容;3．遗传信息的贮存、传递和表达,研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等,是当代生命科学发展的主流,是现代生化研究的重点;三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础,并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用;本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课,而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程;五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程,前、后期课程有机结合,融会贯通、熟练应用;2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”,了解本课程重要性,激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望;3．每次学习时,首先必须了解教学大纲的具体要求,预读教材,带着问题进入学习;4．学习后及时做好复习,整理好笔记;5．学生应充分利用所提供的相关网站,从因特网上查找学习资料,提高课外学习和主动学习的能力;6．实验实训课是完成本课程的重要环节;亲自动手,认真、仔细完成每步操作过程,观察各步反应的现象,详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果,独立完成实验报告;第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成一蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S;特征元素：N元素含量比较恒定约为16%故所测样品中若含1克N,即可折算成克蛋白质;实例应用二组成蛋白质的基本单位——氨基酸AA一编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸,共有20种二氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸甘氨酸除外三氨基酸根据R基团所含的基团,可分为酸性氨基酸羧基、碱性氨基酸氨基及其衍生基团和极性的中性氨基酸羟基、巯基和酚羟基;二、蛋白质的结构与功能一蛋白质的基本结构1．肽键和肽1肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键,肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键;2肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽;3生物活性肽2．蛋白质的一级结构概念：蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序,是蛋白质分子的基本结构;意义：是空间结构及其功能的基础;实例分析：胰岛素、分子病等二蛋白质的空间结构蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构,又称构象;维系空间结构的化学键：氢键、盐键、疏水键和二硫键等空间结构可分下列层次：1．蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲;2．蛋白质的三级结构特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部;有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链,其表面可形成活性中心,具有活性;3．蛋白质的四级结构亚基的概念、数目、种类三、蛋白质的理化性质和分类一、蛋白质的理化性质1．两性电离与等电点蛋白质是两性离子,其分子所带电荷受环境pH的影响;蛋白质的等电点：蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点pI;1蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子,2蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子,3蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电,此时溶解度最低,易于沉淀析出;临床应用：电泳技术电泳：带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动,称电泳electrophoresis;电泳技术是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一;2．蛋白质的亲水胶体性质临床应用：盐析salt precipitaion、有机溶剂沉淀法3．蛋白质的沉淀1盐析法2有机溶剂沉淀法3生物碱试剂法4重金属沉淀法4．蛋白质的变性：蛋白质在理化因素作用下,使蛋白质分子的空间结构破坏,理化性质及生物学活性丧失的过程;引起蛋白质变形的因素：举例：物理因素、化学因素和生物因素变性的本质：非共价键断裂,使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态;蛋白质变性的实际应用举例：应用变性的实例、防止变性的实例5．紫外吸收性质及呈色反应在280 nm具有紫外吸收的特点临床应用：用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量;二蛋白质的分类1．按分子形状分类球状蛋白质、纤维状蛋白质2．按组成分类单纯蛋白质、结合蛋白质第二章核酸的化学核酸的分类、分布与生物学功能一组成成份1．碱基 A G C U T2．戊糖3．磷酸比较两类核酸的化学组成组成成分DNA RNA磷酸磷酸磷酸戊糖2-脱氧核糖核糖碱基 A G C T A G C U二组成核酸的基本单位——核苷酸1．核苷2．核苷酸二、核酸的分子结构一核酸分子的一级结构二核酸分子的空间结构1．DNA的二级结构——双螺旋结构,其主要特点是：1两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链,处于螺旋外侧;2碱基在螺旋内侧并配对存在,A与T配对的G与C配对,A与T之间二个氢键相连A-T,G与C之间三个氢键相链G-C;3螺旋直径2nm,二个碱基对平面距,10bp为一螺距,距离为;4稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力;DNA的二级结构的生物学意义：1提出了遗传信息的贮存方式、DNA的复制机理2是DNA复制、转录和翻译的分子基础2．RNA的空间结构tRNA二级结构特点：呈三叶草形,有三环四臂;第三章酶一、酶的概述一酶的概念1．酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂,本质为蛋白质,具有高度专一性和高效的催化作用;2．酶促反应、底物和作用物二酶促反应的特点1．高度的催化效率在常温常压及中性pH条件下,酶比一般催化剂的催化效率高107 -1013 倍;2．高度催化专一性酶对所作用的底物有严格的选择性,从酶对底物分子结构要求不同,可分三种专一性：1对专一性：一种E只能催化一种S 脲酶2相对专一性：一种E只能催化一类S 一种化学键/水解酶类3立体异构专一性：一种E只能催化一种S的某一种特定构型LDH --- 乳酸脱氢酶3．高度的不稳定性易受变性因素影响而失活二、酶的结构与功能一酶的分子组成1．单纯蛋白酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶;2．结合蛋白酶：酶蛋白+ 辅助因子结合成全酶才有活性1酶蛋白：决定催化反应的特异性选择E催化的S2辅助因子：决定催化反应的类型递电子、氢或一些基团主要有金属离子和有机小分子辅基/辅酶参与组成二酶的活性中心与必需基团1．活性中心：存在于酶分子表面的局部空间区域构象,由必需基团所组成功能：结合底物并催化底物进行反应2．必需基团：与酶活性中心有关的功能基团酶发挥催化作用所需要基团,一般指分布在酶分子表面的极性基团,包括-COOH、-NH2、-OH、 -SH、咪唑基等;功能：在活性中心内活性中心的组份——有结合基团和催化基团在活性中心外——维持构象稳定三酶原与酶原激活1．概念：在细胞内合成或初分泌时,只是酶的无活性前体——酶原2．酶原激活：在一定条件下,使酶原转化成活性的酶,称酶原的激活;酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段,从而有利于酶活性中心的形成或暴露;3．意义：在特定条件下被激活,可调节代谢、保护自体避免细胞自身消化,保持血流畅通许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在,发挥作用前需先经过加工;实例：胰蛋白酶原激活四同工酶1．概念：催化功能相同,但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中;b. 一级结构不同,理化性质包括带电性质不同,免疫学性质不同,但空间结构中的活性中心相同或相似;c. 往往是四级结构的酶类;d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质;发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶,它有五种同工酶;临床测定同工酶酶谱的变化,多用于疾病的诊断和鉴别诊断;2．组成、分型、分布、命名和医学应用以乳酸脱氢酶为例：LDH是由2种亚基组成的四聚体,共有5种分型;LDH同工酶在诊断中的意义：心肌炎：LDH1↑,肺梗塞：LDH3↑,肝炎：LDH5↑三、酶催化反应的动力学影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等;必需采用测定反应初速度的条件;一底物浓度的影响——矩形双曲线二酶浓度的影响在底物浓度足够高时,酶促反应速度与酶浓度呈正比;三pH的影响酶活性最高时的pH值称酶的最适pH;大多数酶最适pH值在7左右,亦有偏酸和偏碱的例外;四温度的影响最适温度：最大酶促反应速度时的温度;五激活剂对反应速度的影响1．凡能提高酶活性的物质称激活剂activator;2．通常分必需激活剂和非必需激活剂两类,前者多为金属离子;六抑制剂对酶促反应速度的影响凡使酶活性降低或丧失的作用称抑制作用,使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂;根据抑制剂与酶结合的方式不同,抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类;1．不可逆抑制：例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用；有机磷农药对羟基酶如胆碱酯酶的抑制作用; 2．可逆抑制：1竞争性抑制：重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物的抑菌作用;2非竞争性抑制作用：抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合,由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心,故称非竞争性抑制作用;四、酶与医学的关系一酶与疾病发生酶的质、量异常可致疾病白化病/ 蚕豆黄二酶与疾病诊断酶活性高低可反映疾病主要是血浆中的细胞酶类三酶与疾病治疗多酶片：治疗消化不良尿激酶酶：治疗血栓、抢救心梗糜蛋白酶：治疗老慢支、清创溶酶片：治疗口腔溃疡维生素维生素是人体必需的小分子有机物,在体内不能合成或合成不足,必需由食物提供,一旦缺乏会导致缺乏症;维生素分为脂溶性和水溶性两种;脂溶性维生素包括A、D、K、E;缺乏维生素A易导致夜盲症和干眼病；缺乏维生素D会导致佝偻病及软骨病;维生素E是体内重要的抗氧化剂；维生素K促进多重凝血因子形成;水溶性维生素包括B族维生素和维生素C两大类;缺乏维生素B1会导致脚气病；缺乏维生素B2可引起口角炎等；缺乏维生素PP易导致癞皮病；维生素B6构成转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛；生物素是羧化酶辅酶；泛酸构成的HSCoA 是酰基转移酶辅酶；叶酸是一碳单位的载体,维生素B12是甲基转移酶辅酶,缺乏叶酸和B12都会导致巨幼红细胞性贫血;维生素C是羟化酶辅酶,参与胶原蛋白形成及体内多种氧化还原反应,缺乏维生素C导致坏血病;维生素、辅酶与相关酶之间的关系维生素活性形式辅助因子形式相关酶B1焦磷酸硫胺素TPPα-酮酸脱氢酶复合体B2黄素单核苷酸FMN黄素腺嘌呤二核苷酸FAD黄素酶PP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP+不需氧脱氢酶B6磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺转氨酶、脱羧酶泛酸辅酶AHSCoA酰基转移酶生物素生物素羧化酶叶酸四氢叶酸FH4一碳单位转移酶B12甲基B12CH3- B12甲基转移酶C L-抗坏血酸羟化酶第四章糖代谢一、糖的分解代谢一糖的酵解1．糖酵解的概念：糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下,分解成乳酸的过程;因其反应过程与酵母的生酵发酵相似,故又称糖酵解;反应部位：在细胞浆内进行,因酵解过程中所有的酶均存于胞浆;2．反应过程：可分二个阶段：第一阶段：葡萄糖分解生成丙酮酸的过程第二阶段：丙酮酸还原成乳酸3．糖无氧氧化的生理意义1糖无氧氧化是机体在缺氧或无氧条件下迅速获得能量的有效方式;2有些组织细胞,如神经、白细胞、骨髓、成熟红细胞、肿瘤等,即使氧供充足,也主要依靠糖无氧氧化获得能量;3成熟红细胞因缺乏线粒体不能依靠糖的有氧氧化来获得能量,所需能量的90%——95%来自于糖酵解;二糖的有氧氧化1．糖的有氧氧化的概念：在有氧情况下,葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H20的过程;是糖氧化产能的主要方式;2．糖有氧氧化的过程：分为三个阶段：3．糖有氧氧化的生理意义 1在有氧条件下,人体内大多数组织细胞主要利用糖的有氧氧化获得能量 1分子葡萄糖经有氧氧化可净得38或36分子ATP,是无氧氧化的19或18倍 2三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质彻底氧化分解的共同途径3三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大物质代谢相互联系与转化的枢纽; 三磷酸戊糖途径二、糖原合成与分解一糖原的合成由单糖合成糖原的过程称为糖原合成; 二糖原的分解由糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解,习惯上指肝糖原的分解;三、 糖异生作用糖异生作用是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程; 一糖异生途径糖异生途径基本上是糖无氧氧化的可逆过程, 二糖异生的生理意义1．维持空腹或饥饿情况下血糖浓度的相对恒定 2．有利于乳酸的利用 3．调节酸碱平衡;四、 血糖一血糖的来源与去路1．血糖：血液中的葡萄糖;空腹血糖浓度为～L 葡萄糖氧化酶法2．血糖恒定的意义：血糖浓度的相对稳定对保证组织器官,特别是对脑组织的正常生理活动具有重要意义; 二血糖浓度的调节1．组织器官的调节 肝 2．激素的调节调节血糖的激素有两大类,一类是降低血糖的激素,即胰岛素；另一类是升高血糖的激素,有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素和生长素等; 三高血糖和低血糖 1．高血糖和糖尿临床上将空腹血糖浓度高于L 称为高血糖;当血糖浓度超过肾糖阈～L 时,一部分葡萄糖从尿中排出,称之为糖尿;引起高血糖和糖尿的原因有生理性和病理性两种; 2．低血糖空腹血糖浓度低于L 称为低血糖;低血糖影响脑组织的功能,会出现头晕、心悸、倦怠无力等,严重时血糖浓度低于L 出现昏迷,称为低血糖休克;如不及时给病人静脉补充葡萄糖,可导致死亡;CO 2+H 2O+ATP葡萄糖或糖原丙酮酸丙酮酸乙酰辅酶A胞液 线粒体第一阶段第二阶段引起低血糖的病因有：①胰性胰岛β-细胞功能亢进、胰岛α-细胞功能低下等；②肝性肝癌、糖原累积病等；③内分泌异常垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下等；④肿瘤胃癌等；⑤饥饿或不能进食者等;第六章脂类代谢脂类包括三脂酰甘油甘油三酯及类脂;一、概述一脂类的分布与含量二脂类的生理功能必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸;二、甘油三脂的中间代谢一三脂酰甘油的分解代谢1．三脂酰甘油动员2．脂肪酸的氧化产物：二氧化碳和水3．酮体的生成和利用：酮体是脂肪酸在肝内氧化不完全所产生的一类中间产物的统称,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酸1．酮体的生成：生成部位：肝脏2．酮体的利用：利用部位：肝外组织意义：当糖供应不足时,酮体是脑组织的主要能源;饥饿、糖尿病等情况下,脂肪动员增加,肝内生酮增加,血中酮体增加,可产生酮血症、酮尿症甚至酮症酸中毒;二甘油三脂的合成代谢三、类脂代谢一甘油磷脂代谢二胆固醇代谢1. 胆固醇的合成合成部位肝脏合成原料乙酰辅酶A合成过程 1.二羟戊酸的合成 2.鲨烯的生成 3.胆固醇的生成2．胆固醇的转化与排泄转化为：胆汁酸；转化为类固醇激素；转化为维生素D3四、血脂与血浆脂蛋白一血脂的组成与含量血浆中的脂质,包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸;二血浆脂蛋白1．血浆脂蛋白的分类1电脉分类法α－脂蛋白、前β－脂蛋白、β－脂蛋白、乳糜微粒2超速离心法高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒2．血浆脂蛋白的性质、组成、功能见表6－2三高脂血症又称高脂蛋白血症;标准：空腹12-14小时血甘油三酯>2;26mmol/L200mg/dl,血胆固醇>6;21mmol/L240mg/dl为标准;第七章氨基酸分解代谢一、蛋白质的营养作用一蛋白质的生理功能1．维持组织细胞的生长、更新和修复2．参与体内各种生理活动3．氧化供能二蛋白质的需要量1．氮平衡 16%2．蛋白质的需要量 80克/天二、氨基酸的一般代谢一氨基酸代谢概况血中氨基酸的来源和去路来源1食物蛋白质消化吸收2组织蛋白质降解3体内合成的非必需氨基酸去路：1合成组织蛋白质此为蛋白质的主要生理功能2分解成CO2 + H2O + 尿素 + 能量;3转变成其它含氮化合物;二氨基酸的脱氨基作用1．转氨基作用重要的转氨酶：谷丙转氨酶/ALT肝脏活性最强和谷草转氨酶/ASP心肌细胞活性最强,这两种酶均为细胞内酶,借此用于临床疾病的诊断;2．氧化脱氨基作用3．联合脱氨基作用——主要方式联合脱氨基作用是指转氨基作用由转氨酶催化和谷氨酸的氧化脱氨基作用由谷氨酸脱氢酶催化偶联的过程;这是体内主要的脱氨基方式;三氨的代谢1．体内氨的来源氨对机体有毒,因此机体必需及时消除氨的毒性作用;氨的来源有三：1氨基酸脱氨生成是NH3的主要来源,2肠道NH3的吸收,此途径的NH3由蛋白质的腐败作用及尿素的肠肝循环产生,酸性的肠道环境可减少NH3的吸收；3肾脏产NH3,部分可吸收入血;2．氨的主要去路——合成尿素尿素生成部位：肝脏生成过程：鸟氨酸循环;尿素合成的意义：NH3有毒,尿素是中性无毒高度溶解的化合物,可随血由肾排出,故尿素的生成是体内解除氨毒的最主要方式,是NH3的主要去路;四α–酮酸的代谢1．合成非必需氨基酸2．转化为糖和脂质3．氧化供能三、个别氨基酸代谢一氨基酸脱羧基作用1．组胺来自于组胺酸组胺有扩血管降血压,促进胃液分泌等作用2．GABA 来自于谷氨酸γ-氨基丁酸为抑制性神经递质3．5-HT 来自于色氨酸 5-羟色胺与睡眠疼痛和体温调节有关二一碳单位的代谢：1．概念：指蛋白质代谢中所生成的含有一个碳原子的有机基团如：-CH3、-CH2-、-CH=、-CHO等;2．转运载体：四氢叶酸FH4;3．生理功用：参与嘌呤、嘧啶和某些重要物质的合成;三芳香族氨基酸的代谢1．苯丙氨酸代谢先天性缺乏苯丙氨酸羟化酶,引起苯丙酮酸尿症;2．酷氨酸代谢先天性缺乏酪氨酸酶,可导致白化病;肝脏生化肝是人体内最大的实质器官,成人约1500克,占体重的%左右;肝有“物质代谢中枢”之称,不仅影响食物的消化、吸收,而且在物质代谢、生物转化及排泄中均具有十分重要作用;溶血性黄疸、肝细胞性黄疸及阻塞性黄疸的鉴别指标正常 溶血性黄疸 肝细胞性黄疸 阻塞性黄疸 血清总胆红素浓度 <1mg/dl >1mg/dl>1mg/dl >1mg/dl 结合胆红素 极少 ↑ ↑↑ 未结合胆红素 0～dl ↑↑ ↑ 尿三胆尿胆红素 - - ++ ++ 尿胆素原 少量 ↑ 不一定 ↓ 尿胆素 少量 ↑ 不一定 ↓ 粪胆素原 40～280mg/24h↑ ↓或正常 ↓或-粪便颜色正常 深变浅或正常完全梗阻时白陶土色肝胆生化。

一、生物化学概念生物化学是运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化，进而深入揭示生命现象本质的一门科学，有生命的化学之称。

二、生物化学研究内容1. 生物体物质的化学组成、结构、性质和功能2. 生物体内的物质代谢、能量转换和代谢调控3. 生物体的信息代谢4. 运用生物化学原理和方法，为农业、工业、医药卫生、环境保护等服务，开拓富有经济价值的生物资源（酶制剂、药品、食品添加剂、杀虫剂……）三、生物化学的发展1 静态生物化学时期（二十世纪二十年代以前）：研究内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主。

2 动态生物化学时期（二十世纪前半叶）：物质代谢途径及动态平衡、能量转化，光合作用、生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能、酶、维生素、激素、抗生素等的代谢3 机能生物化学及分子生物学时期（二十世纪五十年代以后）：生命的本质和奥秘：运动、神经、内分泌、生长、发育、繁殖等的分子机理第一章蛋白质化学一．蛋白质的生物学意义生物体的组成成分；酶；运输；运动；抗体；干扰素；遗传信息的控制；细胞膜的通透性；高等动物的记忆、识别机构。

二．蛋白质的元素组成C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）、 S（0~4%）、…N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础：蛋白质含量＝蛋白氮×6.25三．蛋白质的组成氨基酸是蛋白质的基本组成单位。

从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成（牢记三字符号和结构式）。

Cα如是不对称C（除Gly），则：（1）具有两种立体异构体 [D-型和L-型]；（2）具有旋光性（手性） [左旋（-）或右旋（+）]氨基酸的重要理化性质：（1）一般物理性质：无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。

具有紫外吸收性质（280nm）。

生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。

如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加，这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA分子中碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构解开变成单链的过程。