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蛋白质(营养学课件)PPT课件

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蛋白质(营养学课件)ppt 课件
目 录
• 蛋白质的基本概念 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的消化与吸收 • 蛋白质的需要量与来源 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的生物合成与降解
蛋白质的基本概念
01
蛋白质的组成
蛋白质由氨基酸组成
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，通过肽键连接形成长链。
必需氨基酸与非必需氨基酸
05
蛋白质与生长发育
总结词
蛋白质是生长发育的重要物质基础，对儿童和青少年的生长发育至关重要。
详细描述
蛋白质是细胞生长和组织修复的主要原料，对于儿童和青少年的生长发育尤为重要。缺乏蛋白质会导 致发育迟缓、生长停滞，甚至影响智力发育。因此，保证充足的蛋白质摄入对儿童和青少年的健康成 长至关重要。
蛋白质与肌肉形成
必需氨基酸是指人体不能自行合成，必须从食物中摄取的氨基酸； 非必需氨基酸则可以由人体自行合成。
蛋白质的分类
根据其来源和组成，蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。
蛋白质的结构
01
02
03
一级结构
指蛋白质中氨基酸的排列 顺序，决定了蛋白质的基 本性质。
二级结构
指蛋白质中局部主链的折 叠方式，常见的有α-螺旋、 β-折叠和β-转角等。
03
蛋白质的消化
01
02
03
04
蛋白质的消化始于胃部
在胃中，蛋白质被胃酸和胃蛋 白酶分解为肽和氨基酸
小肠中的胰蛋白酶、糜蛋白酶 和羧基肽酶进一步分解肽，使
其成为更小的肽和氨基酸
这些氨基酸和肽最终被小肠吸 收进入血液
蛋白质的吸收
小肠通过主动转运和被动转运的 方式吸收氨基酸和肽
氨基酸和肽被吸收后进入血液， 随血液循环运送到各个组织器官

chapter1蛋白质优秀课件

chapter1蛋白质优秀课件

OH
CH3 CH CH2OH
CH O
O
O
HN CH C NH CH C NH CH2 C
CO
H
CH
HO
N
CH2
OS N O CH2 H
OH O
NH
CH3
CH CH
CH2CH3
CO
C O
CH2 NH C CH NH C CH2 NH
chapter1蛋白质优秀 鹅膏覃碱的化学结构
谷胱甘肽（GSH）：三肽（Glu-Cys-Gly），广泛存在于 生物细胞中，含有自由的巯基，具有很强的还原性，可作 为体内重要的还原剂，保护某些蛋白质或酶分子中的巯基 免遭氧化，使其处于活性状态。
D、氨肽酶法：氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的N-端 逐个的向里水解。根据不同的反应时间测出酶水解所释放出 的氨基酸种类和数量，按反应时间和氨基酸残基释放量作动 力学曲线，从而知道蛋白质的N-末端残基顺序。最常用的氨 肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以亮氨酸残基为N-末端的肽键速 度最大。
E、羧肽酶法：羧肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的C-端逐 个的水解。根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基 酸种类和数量，从而知道蛋白质的C-末端残基顺序。目前常 用的羧肽酶有四种：A,B,C和Y；A和B来自胰脏；C来自柑桔 叶；Y来自面包酵母。羧肽酶A能水解除Pro,Arg和Lys以外 的所有C-末端氨基酸残基；B只能水解Arg和Lys为C-末端残 基的肽键。
chapter1蛋白质优秀
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端； 在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为 终点的排列顺序。

第一章蛋白质的结构与功能(共110张PPT)

第一章蛋白质的结构与功能(共110张PPT)

O + NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
肽键
甘氨酰甘氨酸
肽(peptide)是由氨基酸通过肽键缩合而形成的 化合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩 合那么形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称 多肽(polypeptide)。
蛋白质二级结构 ➢ -螺旋 ( -helix) ➢ -折叠 (-pleated sheet) ➢ -转角 (-turn)
➢ 无规卷曲 (random coil)
〔一〕参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，
C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上 的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
〔一〕氨基酸具有两性解离的性质
两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处
溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离
子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此
时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
芳香族氨基酸的紫外吸收
〔三〕氨基酸与茚三酮反响生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫 色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关 系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质 或活性肽
〔一〕氨基酸通过肽键连接而形成肽
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基 与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。

第章蛋白质结构与功能ppt课件

第章蛋白质结构与功能ppt课件
Chapter 1
本章基本要求
重点掌握蛋白质的分子组成、分子结构，蛋白质结构 与功能的关系（第二、三、四节）。 熟悉蛋白质在生命活动中的重要性，蛋白质的理化性 质及分离纯化（第一、五节）。 了解蛋白质一级结构测定方法（第六节）。
Chapter 1
概述
蛋白质（protein）普遍存在于生物界，是生物体的基 本组成成分之一，也是生物中含量最丰富的生物大分 子（biomacromolecule）。它约占人体固体成分的 45%，在细胞中可达细胞干重的70%以上。蛋白质分 布广泛、种类繁多、结构和功能复杂，承担着完成生 物体内各种生理功能的任务。
熟记蛋白质的元素组成特点及多肽链的基本组成单位 （L-a-氨基酸）；掌握20种氨基酸的缩写、结构及主 要特点。
能准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结 构。
掌握蛋白质结构与功能的关系。
熟习蛋白质重要的理化性质及有关的基本概念，理解 蛋白质的性质及医学的关系。
结合蛋白质的性质，熟悉蛋白质分离纯化及测定方法 的原理及应用。
Chapter 1
钙离子结合模序
Chapter 1
锌指结构模序
Chapter 1
蛋白质的三级结构
Chapter 1
维持蛋白质三级结构的作用力
Chapter 1
蛋白质的四级结构
Chapter 1
分子伴侣（molecular chaperon）
分子伴侣是蛋白质合成过程中，形成功能性空间结 构的控制因子，广泛存在于从细菌到人类的各种生 物体内。 在新生肽链的折叠、加工和穿膜进入细胞器的转位 过程中起关键作用。
Chapter 1
铁 仆 啉 环 配 位 图
Chapter 1
血 红 蛋 白 与 血 红 素 的 连 接 方 式
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★蛋白质含量的测定：凯氏定氮法(测定氮的经典方法) 优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单； 缺点：易将非蛋白氮(如核酸中的氮)都归入蛋白质中, 不精确。
一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即 为蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说 明含有6.25g 蛋白质；故： ※ 蛋白质含量=氮的量×100/16或×6.25
二、蛋白质在生命中的重要性 早在1878年，恩格斯就在《反杜林论》中指出：“生 命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这 些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。”
具体生物学意义：
1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 生物体的组成成分 酶 运输： Na-K泵、离子转运 运动：驱动蛋白介导的转运活动 抗体 干扰素 遗传信息的控制 细胞膜的通透性 高等生物的记忆、识别机构
除了上法外，还有 紫外比色法 双缩脲法 Folin—酚 考马斯亮兰G—250比色法 （条件：蛋白质必须是可溶的） 2.化学组成（两种类型） 单纯蛋白质：水解（三种方法）为 α-氨基酸 缀合蛋白质=单纯蛋白质+辅基
第二节
氨基酸化学
一、氨基酸的结构与分类 1.氨基酸的结构 氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从所有 蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种（标准氨基酸， standard amino acids) ，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的 共同特点为： (1) 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸
胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子间(内)交联。 Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。 His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，它往往存在于许多酶的活 性中心。 非极性 aa 一般形成蛋白质的疏水核心，带电荷的 aa和极性 aa 位于表面。
酶的活性中心：His、Ser、Cys
4.人体所需的八种必需氨基酸 缬氨酸(Val) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨 酸(Thr) 赖氨酸(Lys) 蛋氨酸(Met) 苯丙氨酸(Phe) 色氨酸(Trp) 婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys) ５.几种重要的不常见pro氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常 称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基 本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5羟基赖氨酸(存在于胶原pro)、N-甲基赖氨酸、和3,5二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下：
三、蛋白质的组成 1.元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外， 还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主 要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的 组成百分比约为： 碳 50％ 氢 7％ 氧 23％ 氮 16% 硫 0—3％ 其他 微 量
氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生 物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质 的含氮量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计 算蛋白质的大概含量
第一章 蛋白质(Protein)
蛋白质存在于所有的
生物细胞中，是构成
生物体最基本的结构 物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的 物质基础，它参与了 几乎所有的生命活动 过程。
第一节
概
述
一、蛋白质的定义 蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸 通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有 一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功 能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
注：二十种氨基酸的结构特点 支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸 含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸 含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、甲硫氨 酸（含硫甲基） 含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 含胍基的氨基酸：精氨酸 含咪唑基的氨基酸：组氨酸 亚氨基酸：脯氨酸 含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺 含吲哚基的氨基酸：色氨酸 含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸
HO N H COOH
H2NCH2CHCH2CH2CHCOOH OH NH2
5- 羟基赖氨酸 I CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH HO CH2CHCOOH NH2 NH2 I 6-N- 甲基赖氨酸 3,5- 二碘酪氨酸Biblioteka 2.构成蛋白质的20种氨基酸
3、常见蛋白质氨基酸的分类
1）按照R基的化学结构
（1）脂肪簇氨基酸 ①中性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile
②含羟基或硫氨基酸：Ser、Thr、Cys、Met
③酸性氨基酸及其酰胺：Asp、Glu、Asn、Gln ④碱性氨基酸：Lys、Arg （2）芳香簇氨基酸 （3）杂环簇氨基酸 Phe、Tyr、Trp His、Pro
(Asn, N)
(Gln, Q)
2）按R的极性性质
（1）非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met （2）不带电荷的极性R基氨基酸 Gly、Ser、Thr、Cys、Tyr、Asn、Gln （3）带正电荷的R基氨基酸 （4）带负电荷的R基氨基酸 Lys、Arg、His Asp、Glu
COOH H2N CH R α-氨基酸基本结构通式
α-碳原子基团 R基团
COOH H2N—Cα—H R
不带电形式
COO+H N—C —H 3 α
R
两性离子形式 (中性PH)
(2) Cα如是不对称C（除Gly），则：
A. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]（蛋白质中的
AA都是L－型）
B. 具有旋光性（手性） [左旋（-）或右旋（+）]
6、非蛋白质氨基酸 除参与蛋白质组成的20多种氨基酸外，生物体内存在大量的 氨基酸中间代谢产物，它们不是蛋白质的结构单元，但在生 物体内具有很多生物学功能。 （1）L-型α–氨基酸的衍生物：L-瓜氨酸和L-鸟氨酸
（2）D-型氨基酸：D-Glu、D-Ala（肽聚糖中）、D-Phe（短 杆菌肽S）
（3）β-、γ-、δ-氨基酸 ：β-Ala（泛素的前体）、γ氨基丁酸（神经递质）。