郑州大学现代远程教育《生物化学》姓名：李欢学号12130282007
一．作业内容
1．何谓蛋白质变性？简述蛋白质变性的因素，举例说明蛋白质变性在日常生活和医学上的意义。
答：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质变性的因素：
引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。蛋白质变性后结构发生变化，失去活性。蛋白质变性程度不同，表征不同，有的能用肉眼观察出来，更甚至状态会发生变化，如毛发被烧，鸡蛋被煮，有的几乎用肉眼观察不出来。
2．用生化知识解释糖尿病患者为什么会发生酮症酸中毒。
答：因为在糖尿病代谢紊乱加重时，脂肪动员，分解加速，大量脂肪酸在肝脏经B氧化产生大量酮体，血清酮体超过正常水平时出现酮血症和酮尿，临床上称为酮症，若代谢紊乱进一步加剧，血酮继续升高，超过机体的处理能力时即发生代谢性酸中毒。糖尿病患者血液中的葡萄糖浓度很高，而组织细胞中缺少葡萄糖和能量。于是脂肪被动员，加速分解，以供应细胞能量之不足，被分解韵大量脂肪酸产生酮体，酮体进入血液，血酮浓度不断升高而成为高酮血症。
当胰岛素严重缺乏时，造成体内激素分泌异常，胰高血糖素、生长激素、儿茶酚胺及皮质醇等激素对糖和脂肪代谢的影响增强，促使糖原分解，葡萄糖异生，提高了血糖水平，并加速脂肪分解，使酮体生成增多，亦导致团体在血液中堆积。乙酸乙酸和β羟丁酸为较强的有机酸。它们在血液中积聚时，酸性代谢产物增多，使血液的ph值（酸碱度）下降；当酸性代谢产物从肾小管排出时，与碱基结合，体内的碱储备继续丢失，使血液的ph值进一步下降，血co2结合力亦明显降低。此时血附继续增加，可超过5毫摩尔／升，表现为代谢性酸中毒，即糖尿病附症
酸中毒。
3．简述血糖的来源去路和激素的调节，血糖增高一定是糖尿病吗？为什么？答：1.血糖来源：
（1）糖类消化吸收，食物中的糖类消化吸收入血，这是血糖最主要的来源。（2）肝糖原分解，短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液。（3）糖异生作用，在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内合成葡萄糖。（4）其他单糖的转化。 2.血糖去路：（1）氧化分解，葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞代谢供给能量，此为血糖的主要去路。（2）合成糖原，进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。（3）转化成非糖物质，转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；转化为氨基酸以合成蛋白质。（4）转变成其他糖或糖衍生物，如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。（5）血糖浓度高于肾阈（8.9～9.9mmol／L，160～180mg／dl）时可随尿排出一部分。
3.激素的调节：
胰岛素，胰腺中的胰岛调节糖类代谢，降低血糖含量，促进血糖合成为糖元，抑制非糖物质转化为葡萄糖，从而使血糖含量降低。
胰高血糖素，胰腺中的胰岛提高血糖含量，促进糖原分解，并促进一些非糖物质转化为葡萄糖，从而使血糖含量升高。
4.血糖增高不一定是糖尿病。因为一般空腹血糖升高者即可诊断为糖尿病，但以下非糖尿病的原因或疾病也可引起葡萄糖耐量减低或空腹高血糖。
(1)慢性肾脏疾病：因胰岛素受体对胰岛素敏感性减弱，影响糖代谢，或因钾离子丢失使细胞内缺钾，影响胰岛素释放，皆可导致糖耐量异常，在慢性肾脏疾病时，由于肾小管对葡萄糖重吸收功能减退，同时还会有尿糖出现。
(2)肝脏疾病：肝病患者糖耐量异常较为常见。一般表现为葡萄糖耐量减低，但空腹血糖多正常。肝炎病毒累及胰岛β细胞时，可致空腹血糖升高，但一般多属于可逆性的。仅仅少数胰岛细胞损害严重者，可导致持续性血糖升高。
(3)各种应激状态：如急性心肌梗塞、脑血管意外、脑瘤、颅脑骨折、急性感染、高热、烧伤、外伤、大手术以及各种失水、失血、缺氧等应激状态下，通过大脑～垂体～肾上腺系统的作用，可出现空腹高血糖及糖尿或葡萄糖耐量减低，但一般多在7～10天或2周左右恢复正常。如果高血糖持久不降，应考虑糖尿病，并做
进一步检查。其他如肥胖症、真性红细胞增多症时，葡萄糖耐量也可降低。
4.简述影响氧化磷酸化的因素，并解释一氧化碳和氰化物中毒的生化机制。答：影响氧化磷酸化的因素：
（一）抑制剂能阻断呼吸链某一部位电子传递的物质称为呼吸链抑制剂。鱼藤酮、安密妥在NADH脱氢酶处抑制电子传递，阻断NADH的氧化，但FADH2的氧化仍然能进行。抗霉素A抑制电子在细胞色素bc1复合体处的传递。氰化物、CO、叠氮化物（N3-）抑制细胞色素氧化酶。对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用的物质称氧化磷酸化抑制剂，如寡霉素。
（二）解偶联剂，2，4-二硝基苯酚（DNP）和颉氨霉素可解除氧化和磷酸化的偶联过程，使电子传递照常进行而不生成ATP。DNP的作用机制是作为H+的载体将其运回线粒体内部，破坏质子梯度的形成。由电子传递产生的能量以热被释出。一氧化碳和氰化物中毒的生化机制：（1）氰化物的中毒机理：氰化物进入机体后分解出具有毒性的氰离子，氰离子能抑制组织细胞内42种酶的活性，其中，细胞色素氧化酶对氰化物最为敏感。氰离子能迅速与氧化型细胞色素氧化酶中的三价铁结合，阻止其还原成二价铁，使传递电子的氧化过程中断，组织细胞不能利用血液中的氧而造成内窒息。中枢神经系统对缺氧最敏感，故大脑首先受损，导致中枢性呼吸衰竭而死亡。此外，氰化物在消化道中释放出的氢氧离子具有腐蚀作用。吸入高浓度氰化氢或吞服大量氰化物者，可在2－3分钟内呼吸停止，呈“电击样”死亡。（2）一氧化碳的中毒机理：一氧化碳进入机体后，可与机体内的血红蛋白结合（结合能力为氧的210倍）。与一氧化碳结合的血红蛋白就会失去携带氧的能力，这样的后果可想而知——机体缺氧窒息死亡。
（三）ADP的调节作用正常机体氧化磷酸化的速率主要受ADP水平的调解，只有ADP被磷酸化形成ATP，电子才能通过呼吸链流向氧。如果提供ADP，随着ADP 的浓度下降，电子传递进行，ATP在合成，但电子传递随ADP浓度的下降而减缓。此过程为呼吸控制，这保证电子流只在需要ATP合成时发生。
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学第二版答案 生物化学第二版答案 -------- 【篇一：医学生物化学答案】 【篇二：生物化学2010-2011-第二学期-a-答案】 ass=txt> 第1 页 (共12 页) 年级：09课程号：1403010140 冈崎片段 dna复制过程中，2条新生链都只能从5’端向3’端延伸，前导链连续合成，滞后链分段合成，这些分段合成的新生dna片段称冈崎片段， 细菌冈崎片段长度1000-2000核苷酸，真核生物冈崎片段长度 100-200核苷酸。 1.(“蛋白质在低于其等电点的溶液环境中解离为带有净正电荷的状态。
3 .(“凯氏定氮法都可以用来测定氨基酸、肽和蛋白质等物质的含量，但是双缩 脲试剂法不能测定氨基酸含量。 去氨基。 机体代谢产生的二氧化碳和氨。 6 .(“酶的变构调节是指酶分子的空间结构受到效应分子的影响而发生一定改变， 从而使酶的活性增强或减弱，其一级结构不受影响。
10. （7）dna聚合酶不能催化从无到有的合成反应，其需要一小段化学本质是 dna或rna的引物。 11. （7） trna的二级结构是三叶草型，三级结构是倒I型。 接表现其生物学功能，无需转录后修饰。 第2页（共42页） 2011 -2012学年第二学期本科试卷 第3页（共42页） 年级：09课程号：1403010140 起始位点。 13. 在dna复制和修复过程中修补dna螺旋上缺口并将冈崎片段链接起来的酶称为（dna连接酶）。 14. mrna前体的加工一般要经过拼接、在（5,）端形成帽子结构和在（3J）端加上polya尾巴三个步骤。 15. 脂肪酸生物合成过程中，催化乙酰辅酶a生成丙二酸单酰辅酶a 的是（乙酰辅酶a竣化）酶。 16.在糖代谢途径中，可以产生3、4、5、6、7碳化合物并产生nadph 还原力的代谢方式是（磷酸戊糖途径或hmp途径）。 四、单项选择：（每题4分，共45分） 1. （c ）蛋白质所形成的胶体溶液，在下列哪种条件下不稳定: a.溶液ph值大于pi b?溶液ph值小于pi c.溶液ph值等于pi d?溶液ph值等于7.0
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
四、名词解释 1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。参与肽键形成的6个原子（Ca 1、C、O、N、H、Ca2)位于同一平面，Ca 1和C a 2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。 2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。 3．cooperativity—协同效应，指一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。 4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。 5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。 6．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。其病因为基因突变所致。 7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。 8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。 9．protein coagulation—蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白立即
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其
28 饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，碳链在α位C 原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰COA和较原来少二个碳单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为β-氧化 脂肪酸在一些酶的催化下，其α-C原子发生氧化，结果生成一分子CO2和较原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化。 脂肪酸在酶催化下，其ω碳（末端甲基C）原子发生氧化，先生成ω-羟脂酸，继而氧化成α,ω-二羧酸的反应过程，称为ω-氧化。 酮体（ketone bodies）：脂肪酸在肝脏中分解氧化时生成的乙酰-CoA在酶的催化下转变成的三种中间代谢物的总称。包括乙酰乙酸﹑β–羟丁酸和丙酮。 脂肪酸代谢的调节 （一）脂肪酸进入线粒体的调控 在细胞内，脂肪酸分解代谢的调控主要由线粒体控制脂肪酸进入线粒体内。脂肪酸进入细胞后，在细胞质中由硫激酶催化生成脂酰-CoA，脂酰-CoA必须转化为脂酰肉碱才能穿越线粒体内膜，脂酰肉碱是由外膜上的脂酰肉碱转移酶Ⅰ催化脂酰-CoA和肉碱而生成的，该酶强烈地受丙二酸单酰-CoA抑制，当丙二酸单酰-CoA浓度高时，阻止脂肪酸的分解。 （二）心脏中脂肪酸氧化的调节 脂肪酸在心脏中主要是分解代谢。分解产生的能量是心脏能量的主要来源。如果心脏用能减少，柠檬酸循环和氧化磷酸化的活动随之减弱，导致乙酰-CoA 和NADH的积聚。乙酰-CoA浓度升高抑制了硫解酶的活性，从而抑制了β-氧化。NADH增高，NAD+减少，影响了L-3-羟脂酰-CoA脱氢酶活性，从而也抑制了氧化。 （三）激素对脂肪酸代谢的调节 胰高血糖素和肾上腺素能使脂肪组织中的cAMP含量升高。cAMP激活了cAMP-依赖性蛋白激酶，使三酰甘油脂肪酶磷酸化转变为有活性形式，从而加速了脂肪组织中的脂肪水解作用，提高了血液中脂肪酸水平。最终活化了其他组织中的β-氧化。此外cAMP-依赖性蛋白激酶还抑制了脂肪酸合成的关键酶——乙酰-CoA羧化酶，抑制了脂肪酸的合成。 （四）根据机体代谢需要的调控 （五）饮食改变导致相关酶水平的调整 脂肪酸合酶系统 ⑴组成 脂酰基载体蛋白（ACP-SH） ●乙酰-CoA：ACP转酰酶 ●丙二酸单酰COA：ACP转酰酶 ●β-酮酰- ACP合酶
★1分子葡萄糖彻底氧化分解产生30或32个ATP，从糖原开始产生的葡萄糖彻底氧化分解产生31或33个ATP（原因少了糖酵解途径），3-磷酸甘油醛彻底氧化分解产生32或34个ATP，丙酮酸彻底氧化分解产生25个ATP，乳酸彻底氧化分解产生17.5个ATP ★糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程并伴随着少量ATP 生成的过程。分为葡萄糖分解成丙酮酸，即糖酵解途径和丙酮酸转变成乳酸两个途径。糖酵解的生理意义：（1）缺氧状态下，迅速供能、（2）少数组织仅以此途径获能---红细胞、（3）有些组织即使在有氧条件下也以此途径获部分能量---白细胞、视网膜、（4）酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段。 ★糖的有氧氧化：指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。有氧氧化的生理意义：（1）糖、脂肪、蛋白质最终代谢通路。（2）糖、脂肪、蛋白质代谢联系枢纽（互变机构）。（3）产能最多途径：四次脱氢，一次底物磷酸化。(4)循环的本身并不能释放大量能量，而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原性的NADH、H+和FADH2。 ★磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADH＋H+前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。磷酸戊糖途径生理意义：（一）为核苷酸的生物合成提供核糖；（二）提供NADPH作为供氢体参与体内多种代谢反应。 ★糖元合成的生理意义是储存能量，糖元分解的生理意义是维持血糖浓度。
★糖异生是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，是体内单糖生物合成的唯一途径。糖异生的生理意义：（一）维持血糖浓度恒定；（二）补充肝糖原；（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖） ★糖酵解的关键酶有：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。关键反应：（1）葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖、（2）6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖、(3)磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP。 ★有氧氧化过程：酵解途径，丙酮酸的氧化脱羧，三羧酸循环 ★有氧氧化中丙酮酸的氧化脱羧关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体的组成：三种酶：丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶。五种辅酶：TPP、硫辛酸、HSCoA、FAD、NAD+。三羧酸循环中的关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。 ★巴斯德效应（Pastuer effect）：有氧氧化抑制生醇发酵（或糖酵解）的现象称为巴斯德效应。
生物化学 1、生物化学的主要内容是什么？ 答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能 （二）物质代谢及其调控 （三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？ 答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？ 答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？ 答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、蛋白质的功能有哪些？ 答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？
答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 7、酶的特点有哪些？ 答：1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。 3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。 8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么？ 答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。 10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？
生物化学试题及答案（2） 第二章核酸的结构与功能 一、名词解释 1．核酸2．核苷3．核苷酸4．稀有碱基5．碱基对6．DNA的一级结构7．核酸的变性8．Tm值9．DNA的复性10．核酸的杂交 二、填空题 11．核酸可分为____和____两大类，其中____主要存在于____中，而____主要存在于____。12．核酸完全水解生成的产物有____、____和____，其中糖基有____、____，碱基有____和____两大类。 13．生物体内的嘌呤碱主要有____和____，嘧啶碱主要有____、____和____。某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为____。 14．DNA和RNA分子在物质组成上有所不同，主要表现在____和____的不同，DNA分子中存在的是____和____，RNA分子中存在的是____和____。 15．RNA的基本组成单位是____、____、____、____，DNA的基本组成单位是____、____、____、____，它们通过____键相互连接形成多核苷酸链。 16．DNA的二级结构是____结构，其中碱基组成的共同特点是（若按摩尔数计算）____、____、____。 17．测知某一DNA样品中，A=0.53mol、C=0.25mol、那么T= ____mol，G= ____mol。18．嘌呤环上的第____位氮原子与戊糖的第____位碳原子相连形成____键，通过这种键相连而成的化合物叫____。 19．嘧啶环上的第____位氮原子与戊糖的第____位碳原子相连形成____键，通过这种键相连而成的化合物叫____。 20．体内有两个主要的环核苷酸是____、____，它们的主要生理功用是____。 21．写出下列核苷酸符号的中文名称：A TP____、dCDP____。 22．DNA分子中，两条链通过碱基间的____相连，碱基间的配对原则是____对____、____对____。 23．DNA二级结构的重要特点是形成____结构，此结构属于____螺旋，此结构内部是由____通过____相连维持，其纵向结构的维系力是____。 24．因为核酸分子中含有____和____碱基，而这两类物质又均含有____结构，故使核酸对____波长的紫外线有吸收作用。 25．DNA双螺旋直径为____nｍ，双螺旋每隔____nｍ转一圈，约相当于____个碱基对。戊糖和磷酸基位于双螺旋____侧、碱基位于____侧。 26、核酸双螺旋结构中具有严格的碱基配对关系，在DNA分子中A对____、在RNA分子中A对____、它们之间均可形成____个氢键，在DNA和RNA分子中G始终与____配对、它们之间可形成____个氢键。 27．DNA的Tm值的大小与其分子中所含的____的种类、数量及比例有关，也与分子的____有关。若含的A-T配对较多其值则____、含的G-C配对较多其值则____，分子越长其Tm 值也越____。 28．Tm值是DNA的变性温度，如果DNA是不均一的，其Tm值范围____，如果DNA是均一的其Tm值范围____。 29．组成核酸的元素有____、____、____、____、____等，其中____的含量比较稳定，约占核酸总量的____，可通过测定____的含量来计算样品中核酸的含量。 30．DNA双螺旋结构的维系力主要有____和____。
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
生物化学第二套试卷…名词解释个人所做答案。基本上是百度等来的。应该没什么问题，作为参考。 1. 谷胱甘肽（glutathione, GSH）：由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成，是重要的还原剂，结构上有重要的γ-肽键。 2. α-螺旋（α-helix）：每一圈包含 3.6个氨基残基，螺距0.54nm，一般为右手螺旋结构，靠键内氢键维持，具有旋光性。 3. 肽单位：由Cα、CO、NH、Cα2在同一个平面上且Cα2在平面上所处位置为反式构型，肽键有部分双键性质，不能自由旋转。 4. RS构型的判断方法： 5. 透析：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，是一种将小分子与生物大分子分开的分离纯化技术，主要有血液透析和腹膜透析。 6. DNA的二级结构：DNA是右手双螺旋，碱基位于螺旋内侧，双螺旋的稳定性由疏水相互作用和氢键。 7. 核酶：具有生物催化功能的RNA，是生物催化剂，打破酶是蛋白质的传统观念，通过催化转磷酸酯和磷酸二酯键水解参与RNA自身剪切，加工。 8、核酸酶：水解核苷酸之间磷酸二酯键的酶，不同来源，其专一性，作用方式有所不同，根据作用位置不同，将核算酶分为核算内切酶和核算外切酶。 9、FMN和FAD：FMN黄素核苷酸，存在于呼吸链，是一种递氢体。FAD黄素腺嘌呤二核苷酸，存在呼吸链，是一种递氢体。 10、NAD+和NADP+：NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，存在于呼吸链，一种辅酶，传递电子。NADP+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，存在于呼吸链，一种辅酶，传递电子。 11、酶的活性中心：直接与底物分子结合，并催化底物化学反应部位，主要由结合部位，催化部位两个功能部位组成，必须基因有组氨酸咪唑丝氨酸的羟基。 12、糖异生：一般指非糖物质经丙酮酸合成葡萄糖，糖酵解逆向过程，糖不够时可合成糖，在细胞液中合成。 13、氧化脱氨基：在美催化氨基酸在氧化脱氢同时脱去氨基过程，谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶催化氧化脱氨，不需要氧脱氢酶。 14. 联合脱氢基作用：转氨基与谷氨酸氧化脱氢或嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物需求。氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮上生成氨基酸。 15.鸟氨酸循环和尿素的合成：指氨与co2通过鸟、瓜、精氨酸合成尿素过程，主要是精氨酸水解产生尿素，重新生成鸟氨酸。机体对氨的一种解毒机制。 16.氧化磷酸化的偶联机制：氧化和磷酸化之间是通过H+的电化学梯度联起来的，H是在呼吸链传递过程被运送到膜外。膜侧H+浓度比膜内高变重新回到膜内，产生ATP，可与水电站作对比。 17.线粒体外NADH的穿梭：有磷酸甘油穿梭系统和苹果酸穿梭系统，NADH在酶化下，将氢交给磷酸二羟丙酮使之变成α-磷酸甘油，在线粒体外产生1.5ATP。在线粒体外苹果酸脱氢酶将氢给草酰乙酸，使之变成苹果酸。 18．糖异生：一般指非糖物质经丙酮酸合成葡萄糖，糖酵解逆向过程，糖不够时可合成糖，在细胞液中合成。 19、血糖的来源和去路：来源：1食物中的糖类经小华吸收而来。2空腹时，肝糖原分解为葡萄糖进入血液。 3.长期饥饿引起糖原减少时，非糖类物质等通过糖异生作用转变为葡萄糖补充血液。血糖的去路：1.在各组织器官中氧化分解功能。2.合成肝糖原和肌糖原。 20、胆固醇的代谢：机体内胆固醇来源于食物及生物合成。胆固醇生物合成原料是乙酰辅酶A，合成途径分5个阶段，作为细胞膜及血脂蛋白重要组成。 21、脂肪酸氧化分解时的能量释放：脂肪酸主要是通过β-氧化作用完成分解。骨骼肌、心肌可氧化分解脂肪酸为二氧化碳和谁并释放大量的能量，供集体利用，在体内的脂肪酸以肝和肌肉最为活跃。
生物化学试题2 姓名 一.名词解释（20分，每个4分） 1. 糖异生2氮平衡 3 RFLP 4 Calvin cycle 5分子筛 二填空题（10分，每空1分） 12．核酸生物已合成肽链之间可以，这是 3．酶的本质不仅是，某些也有酶活性。 4.米氏常数是酶的，其单位为，等于 三. 是非题（20分，每题1分。正确答+或√，错误答x） 1.各类核糖核酸中，稀有碱基含量最高的是tRNA。 2激酶在酶的系统中属于合成酶类。 3 肽链延长所需要的能量由ATP供给。 4 DNA中G、C含量和Tm成正比。 5绿色植物光反应的主要产物是葡萄糖。 6原核生物起始tRNA是甲酰甲硫氨酰tRNA 。 7直接从DNA模板合成的分子是RNA。 8.糖酵解的三个关键酶是己糖激酶、二磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。9. 氨基酸有64组密码子，终止密码子有3个。 10. 遗传密码是Nirenberg等1965年提出的。 11 线粒体和叶绿体的遗传密码和通用密码相同。 12 .氯霉素、四环素、链霉素与核糖体结合抑制原核生物DNA翻译。 13.mRNA中的密码子和tRNA中的反密码子是平行配对的。 14 真核生物基因往往是不连续的。 15. 辅酶或辅基确定酶的反应性质，酶蛋白决定酶的专一性。 16. 遗传信息主要编码在DNA中，RNA不编码遗传信息。 17. DNA中G、C含量和Tm成正比。 18. 人小便中嘌呤代谢的最终产物主要是尿素。 19. 糖酵解和磷酸戊糖途径是在细胞质中进行的。 20. 光合作用中植物的二氧化碳受体是1，5二磷酸核酮糖。 四. 选择题（30分，每题1分） 1. 各类核糖核酸中，稀有碱基含量最高的是 A tRNA B 5S rRNA C mRNA D tRNA 前体 2 反密码子是UGA，它可识别下列哪个密码子 A ACU B CUA C UCA D UAC 3 人类免疫缺陷病毒（HIV）引起爱滋病，这种病毒是一种 A dsDNA病毒 B ssDNA病毒 C dsRNA病毒 D ssRNA病毒 4．核苷酸从头合成中，嘧啶环的1位N原子来自 A 天冬氨酸 B 氨甲酰磷酸 C 谷氨酰胺 D 甘氨酸 5. 遗传密码中第几个碱基常常不带或很少带遗传信息 A 第一个 B 第二个 C 第三个 6. 基因工程技术的创建是由于发现了 A 反转录酶 B DNA连接酶 C 限制性内切酶 D 末端转移酶
生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。