一、问答题及大题：
1.何谓鸟氨酸循环？有何生理意义？
指氨与二氧化碳通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。生理意义:最重要的意义是将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素，从而排出体外。鸟氨酸循环也叫尿素循环。
什么是蛋白质的变性？影响蛋白质变性的因素有哪些？
蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。
简述磷酸戊糖途径的生理意义。
（1）提供磷酸核糖（2）产生大量的NADPH，可供给组织中合成代谢的需要
4.写出下列DNA序列的互补链，并说明哪DNA双链变性开链时所需的温度最高？哪个温度最低？为什么？
A-T C-G AT两个氢键CT三个氢键
根据所学生物化学知识，试阐述糖尿病酮症酸中毒产生的机理。
糖尿病患者的糖代谢功能紊乱，需要脂肪供能，脂肪供能的第一步是脂肪动员，这个过程会产生大量酮体，酮体是有机酸，过多的有机酸身体无法缓冲就会产生堆积致毒。
简述关键酶（调节酶）所催化的反应具有哪些特点？
1反应通常位于代谢途径的上游，或者是代谢分支点的第一步反应；2催化的反应在该代谢途径中速率最慢，因此又称为限速酶，它的活性决定了整个代谢途径的总速度；3所催化的反应通常是不可逆反应，因此其活性决定了整个代谢途径的方向；4关键酶的活性受多种因素调节。
简述Km的意义？
是研究酶促反应动力学最重要的常数，Km值可以近似看做酶与底物的亲和力大小。Km值越大，亲和力越小。Km值越小，亲和力越大。
试从营养物质代谢的角度，解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄入量。
在体内物质代谢的过程中在能量充足的情况下,从食物中摄取的糖相当一部分转变成脂肪储存起来,具体的生化反应过程为：葡萄糖分解成丙酮酸后,进入线粒体内氧化脱羧生成乙酰CoA,乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液,合成脂肪酸,脂肪酸与甘油合成甘油三酯,即脂肪。
简述物质在体内氧化和体外氧化的主要异同点。
异：体内氧化较温和，体外氧化是剧烈的，如燃烧。
同：都是氧化还原反应，都是化学反应。
简述血氨的来源与去路。
来源：氨基酸分解代谢产生，由肠道吸收的。
去路：是在肝脏合成尿素、随尿排出；一部分氨可以合成谷氨酰胺和门冬酰胺，也可合成其它非必需氨基酸；少量的氨可直接经尿排出体外。
简述基因重组技术的主要步骤。
目的基因获取，基因表达载体的构建，将目的基因导入受体细胞，目的基因的检测和鉴定。试论述为什么三羧酸循环是糖、脂肪酸和蛋白质代谢的枢纽和彻底氧化的共同通路？
糖代谢产生的的骨架进入三羧酸循环，脂肪分解产生的甘油通过有氧氧化进入三羧酸循环，
脂肪酸经B氧化产生乙酰辅酶A可进入三羧酸循环氧化。蛋白质分解产生的产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环。
简述脂肪在体内代谢的主要过程，并计算1mol硬脂酸在肝脏中彻底氧化分解产生多少ATP？生成120个ATP.硬脂酸先在胞液中活化为硬脂酰辅酶A,硬脂酰辅酶a经过肉碱转运进线粒体进行β氧化生成乙酰辅酶a和NADH,FADH2,乙酰辅酶a进入三羧酸循环生成CO2,FADH2和NADH进入氧化呼吸链生成H2O
简述软脂酸（CH3(CH2)14COOH）的氧化过程及彻底氧化的能量计算。
软脂酰CoA共进行了7次β氧化，分解生产了8分子乙酰CoA，7分子FADH2，7分子NADH+H+。酶分子乙酰CoA通过三羧酸循环氧化可产生10分子ATP。因此1分子软脂酸彻底氧化总共生产（7*1.5）+(7*2.5)+(8*10)=108个ATP减去脂酸活化时消耗的2个高能磷酸键净生成106个ATP。
糖类物质在生物体内起什么作用？糖类在动物体内的主要代谢途径及其生物学意义？
糖类物质在生物体中的作用：1生物细胞的各种代谢活动所需能量主要由糖的氧化供给；2糖分解过程中能形成许多中间产物和前提生物系统通过这些前提产物再去合成一系列其他重要的物质；3糖是构成组织细胞的重要组成成分；4糖还参与了分子和细胞的特异性识别；5糖的磷酸衍生物可以形成许多重要的生物活性物质糖在动物体内的主要代谢有酵解途径：是机体获得化学能最原始的途径，一切生有机体都普遍存在葡萄糖降解途径；三羧酸循环：在动植物，微生物细胞中普遍存在，这个途径产生的能量最多，不仅是糖代谢的主要途径，也是脂肪，蛋白质代谢的最终途径；磷酸戊糖途径：产生大量的NADPH，为细胞中很多合成体统还原力，其中间产物为很多合成反应提供原料；
什么是必须氨基酸？分别有哪几种？
这些体内需要而不能合成，必须通过食物供给的氨基酸，
称为必需氨基酸。包括赖氨酸缬氨酸异亮氨酸亮氨酸苯丙氨酸甲硫氨酸色氨酸苏氨酸。
各种生物的DNA的碱基组成具有是什么规律？
1DNA碱基中腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等，鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔数相等；2碱基祖同具有种属特异性，不同生物种属DNA碱基组成不同；3同一生物个体的不同组织，不同器官的DNA具有相同的碱基组成；4每种生物的DNA具有各自特异性碱基组成，与生物遗传特性有关，一般不受年龄，生长状况，营养状况和环境条件的影响。
什么是蛋白质的盐析，简述盐析的基本原理。
在蛋白质溶液中加入大量的中性盐可使蛋白质沉淀的方法称为盐析。盐析的原理是破坏了蛋白质表面的水化膜，同时中和了表面电荷而使蛋白质聚集沉淀。
简述乳酸循环的生理意义。
该循环对于回收乳酸分子中的能量，防止乳酸性酸中毒的发生具有重要的意义
简述糖异生的意义。
是保证在饥饿情况下，血糖浓度的相对恒定。
酶催化反应的特点有哪些？
一、酶促反应具有极高的效率
二、酶促反应具有高度的特异性
三、酶活性的可调节性
四、酶活性的不稳定性
23.简述影响酶活性的因素有哪些？
温度PH 底物浓度酶浓度激活剂抑制剂
根据所学生物化学知识解释为什么75%酒精消毒效果较好？
75%的酒精与细菌的渗透压相近,可以在细菌表面蛋白未变性前逐渐不断地向菌体内部渗入,
使细菌所有蛋白脱水、变性凝固,最终杀死细菌,酒精浓度低于75%时,由于渗透性降低,也会影响杀菌能力.
由此可见,酒精杀菌消毒能力的强弱与其浓度大小有直接的关系,过高或过低都不行,效果最好的是75%.
根据所学生物化学知识解释豆腐制作的原理。
加盐卤制豆腐是一个聚沉的过程,是由于正负电荷中和导致浊液内粒子稳定性下降,严格意义上来说不是化学反应.蛋白质溶液溶质分子太大（介于1nm-100nm）,形成胶体溶液（液溶胶）.当加入电解质（及溶液）等物质时由于胶粒带电与电解质离子相互吸引发生凝聚.当凝聚的颗粒足够大时胶粒就从溶液里聚沉出来.豆腐就是豆浆（蛋白质胶体溶液）的聚沉产物.
苹果酸穿梭机制是什么？
此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体,在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下.将胞液中NADH 的氢原子带入线粒体交给NAD+,再沿NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化.因此,经此穿梭系统带入一对氢原子可生成3分子ATP
根据所学生物化学知识解释肝昏迷机理。
当肝功能严重受损时，清除氨的能力大大减低，血氨水平升高。增高的血氨通过血脑屏障进入脑组织，从而引起脑功能障碍。
28.甘油的彻底氧化分解相关知识点。
二、名词解释：
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏，致使蛋白质的理化性质改变，生物活性丧失。
盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐可使蛋白质沉淀。底物水平磷酸化：在物质代谢过程中，偶联代谢的脱氢、脱水等作用，使高能化合物分子内的能量直接转移给ADP生成ATP。氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢脱下的氢经线粒体呼吸链电子传递氧化释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP。
同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫性质和电泳行为不相同的一组酶脂肪酸的β-氧化/ω-氧化指的是酰coa静茹线粒体之后逐渐进行氧化分解，由于氧化发生在脂酰基的β—碳原子上氨基酸等电点氨基酸的解离凡事取决于所处溶液的ph，在某一ph的溶液中，氨基酸所带的正电荷与负电荷相等，成为兼性电子，呈电中性，此时溶液的ph称为xxx蛋白质的等电点在某一ph溶液中，蛋白质所带的正电荷与负电荷相等，呈电中性，此时溶液的ph称为xxx淀粉的糊化淀粉在常温下不溶于水，当时当水温至53度以上时，淀粉的物理性质发生明显的变化，淀粉在高温瞎溶解，分裂成均匀排列的糊状物质的特性淀粉得老化稀淀粉溶液在冷却后，线性分子重新排列并通过氢键形成不溶性的沉淀，浓淀粉糊冷却时，在有限的区域内淀粉分子重新排列较快，线性分子排列缔分，溶解度较小，淀粉溶解度减小的整个过程称为xxx、米氏常数（Km值）它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm时一半的底物浓度皂化值皂化在油脂所需氢氧化钾毫克数碘值表示有机化合物中不饱和程度的一种指标过氧化值表示油脂和脂肪酸等被氧化程度的一种指标蛋白质一/二/四级结构一级结构，指的是多肽链从N端到c端的氨基酸排列顺序及其二硫键的位置二级结构，是指多肽主链骨架的局部构象，不涉及侧链的空间排序四级结构有两条及其以上具有独立三级结构的多肽链彼此通过共价键相互连接形成的聚合体的结构超二级结构在许多蛋白质中，由两个或者三级具有二级结构的肽在空间上相互接通近，形成一个特殊的空间构象结构域许多蛋白质的三级结构中存在着若干个二级结构肽端或者膜体的聚集区，塔通常依据特点的几何位置排列，形成具有特定功能的区域这种区域称为xx半保留复制是指双链dan的复制方式，DNA复制时，两个子代DNA分别保留了一条亲代的DNA，各自与新合成的互补链形成双链分子冈崎片段相对比较短的dna链，是DNA的滞后链的不连续合成期
间形成的片段反转录是以RNA位模版通过反转录酶合成DNA糖酵解当机体处于相对缺氧的情况下，葡萄糖分解生成轧糖的过程磷酸戊糖途径是葡萄糖氧化分解的另一条重要途径，它的功能不是产生ATP而是产生细胞所需要的具有重要生理作用的特殊物质鸟氨酸循环指的是氨与二氧化碳通过鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸生成尿素的过程甘油磷酸穿梭借助于@—磷酸盐甘油与磷酸二羟基丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体来自nadh的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化甲硫氨酸循环甲硫氨酸在体内最主要的分解途径是通过上述较甲基而提供甲基，于此同时，产生的S-腺苷同型半光氨酸，同型半胱氨酸可以接受N5—甲基，因氢叶酸提供的甲基重新生成甲酰胺酸形成一个循环过程解偶联剂可使氧化与磷酸化之间的耦合作用互相分离，其基本作用机制是破坏跨线粒体内膜的质子电化学梯度，使得电化学梯度中储存的能量以热量能的形式散发而不形成ATP必需脂肪酸机体自身不能合成，必须由食物提供多酶体系催化体系内的一些连续反应的酶相互联系在一起，形成反应链体系酶原的激活在一定条件下，可以使无活性酶转化位有活性酶、核酸的变性/复性在一定的理化因素的作用下，核酸双螺旋等空间结构中碱基之间的氢键断裂变成单键的现象核酸增/减色效应增色效应：DNA变性导致紫外吸收增强减色效应：复性导致DNA恢复天然构象时，其紫外吸收降低氮正平衡氮的正平衡指的是摄入量，排出量，表示机体内蛋白质的合成代谢大于分解代谢蛋白质营养价值
16.称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2毫升溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg的酪氨酸的酶量，请计算：
（1）酶溶液的蛋白浓度及比活力；
（2）每升纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。
答：（1）蛋白浓度=0.2mg*6.25÷2ml=0.625mg/ml U=1500ug÷60min÷0.1ml=250U/ml 比活力=250U/ml÷0.625mg/ml=400U/mg （2）总蛋白=0.625*1000=625mg 总活力=400U/mg *625mg=2.5*105U
生物化学第二版答案 生物化学第二版答案 -------- 【篇一：医学生物化学答案】 【篇二：生物化学2010-2011-第二学期-a-答案】 ass=txt> 第1 页 (共12 页) 年级：09课程号：1403010140 冈崎片段 dna复制过程中，2条新生链都只能从5’端向3’端延伸，前导链连续合成，滞后链分段合成，这些分段合成的新生dna片段称冈崎片段， 细菌冈崎片段长度1000-2000核苷酸，真核生物冈崎片段长度 100-200核苷酸。 1.(“蛋白质在低于其等电点的溶液环境中解离为带有净正电荷的状态。
3 .(“凯氏定氮法都可以用来测定氨基酸、肽和蛋白质等物质的含量，但是双缩 脲试剂法不能测定氨基酸含量。 去氨基。 机体代谢产生的二氧化碳和氨。 6 .(“酶的变构调节是指酶分子的空间结构受到效应分子的影响而发生一定改变， 从而使酶的活性增强或减弱，其一级结构不受影响。
10. （7）dna聚合酶不能催化从无到有的合成反应，其需要一小段化学本质是 dna或rna的引物。 11. （7） trna的二级结构是三叶草型，三级结构是倒I型。 接表现其生物学功能，无需转录后修饰。 第2页（共42页） 2011 -2012学年第二学期本科试卷 第3页（共42页） 年级：09课程号：1403010140 起始位点。 13. 在dna复制和修复过程中修补dna螺旋上缺口并将冈崎片段链接起来的酶称为（dna连接酶）。 14. mrna前体的加工一般要经过拼接、在（5,）端形成帽子结构和在（3J）端加上polya尾巴三个步骤。 15. 脂肪酸生物合成过程中，催化乙酰辅酶a生成丙二酸单酰辅酶a 的是（乙酰辅酶a竣化）酶。 16.在糖代谢途径中，可以产生3、4、5、6、7碳化合物并产生nadph 还原力的代谢方式是（磷酸戊糖途径或hmp途径）。 四、单项选择：（每题4分，共45分） 1. （c ）蛋白质所形成的胶体溶液，在下列哪种条件下不稳定: a.溶液ph值大于pi b?溶液ph值小于pi c.溶液ph值等于pi d?溶液ph值等于7.0
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生物化学第二版答案 【篇一：医学生物化学答案】 【篇二：生物化学2010-2011-第二学期-a-答案】 ass=txt>第1 页（共12 页） 年级：09 课程号：1403010140 冈崎片段 dna复制过程中，2条新生链都只能从5’端向3’端延伸，前导链连续合成,滞后链分段合成，这些分段合成的新生dna片段称冈崎片段，细菌冈崎片段长度1000-2000核苷酸，真核生物冈崎片段长度 100-200核苷酸。 1．（√）蛋白质在低于其等电点的溶液环境中解离为带有净正电荷的状态。 3．（√）凯氏定氮法都可以用来测定氨基酸、肽和蛋白质等物质的含量，但是双缩 脲试剂法不能测定氨基酸含量。 去氨基。 机体代谢产生的二氧化碳和氨。 6．（√）酶的变构调节是指酶分子的空间结构受到效应分子的影响而发生一定改变， 从而使酶的活性增强或减弱，其一级结构不受影响。
a．精氨酸b．组氨酸c．酪氨酸d．亮氨酸 3．（ b ）利用蛋白质分子量的差异进行分离的方法是： a．等电点沉淀b．凝胶过滤层析 c．离子交换层析d．吸附层析 4．（ b ）在鸟氨酸循环中，中间代谢物中会出现的氨基酸有：a．脯氨酸和苏氨酸b．瓜氨酸和精氨酸 c．酪氨酸和缬氨酸d．鸟氨酸和赖氨酸 5．（ d ）下列过程不能脱去氨基的是： a．联合脱氨基作用b．氧化脱氨基作用 c．嘌呤核甘酸循环d．转氨基作用 第4 页（共12 页） ―― ―― ― ― ― ― ― :名― 姓― ― ―
线 ― ― ― ――:号―学― ― ― ― ― ― 订 ― ― ― ― ― :业――专― ―
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
复习重点 一、 第一章糖 1、葡萄糖的存在形式：不仅以直链结构存在，还以环状形式存在。 2、单糖具有自由羰基，能与（3分子苯肼）作用生成（糖脎）。 3、天然淀粉有直链淀粉与支链淀粉两种结构。 4、寡糖 5．淀粉经水解后的最终产物是葡萄糖。 第二章脂类 1、脂酰甘油与酸、碱或脂酶作用时可发生水解，碱水解时称为皂化作用，产物为甘油和肥皂。 2、皂化值：完全皂化1g油脂所消耗的氢氧化钾的毫克数。 3、酸败：也称氧化，是指油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味； 4、油酸败的化学本质是由于油脂水解可放出游离的脂肪酸，后者再氧化成醛或酮。 5、酸值（酸价）：完全中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗的氢氧化钾的毫克数。 6、脂类的生理学功能有哪些？ 7、不饱和脂肪酸中最普遍的脂肪酸是油酸。 8、在高等植物和低温生活的动物中，不饱和脂肪酸的含量比饱和脂肪酸的含量高。 9、在组织和细胞中，绝大部分的脂肪酸是作为复合脂类的基本结构成分而存在的，以游离脂类形式存在的脂肪酸含量很少。 10、不同脂肪酸之间的区别主要在于的碳氢链长度及不饱和的双键数目和位置。 11、脂肪在碱性溶液中的水解称为皂化作用。 12、皂化1克纯油脂所需要的氢氧化钾的克数称为酯值。（错） 14、脂肪是_________和_________所成的酯，也称为真脂或中性脂肪。 15、皂化作用：脂肪在碱性溶液中的水解称为皂化作用。 16、脂类的生理学功能。 第三章核酸 1. 核酸的概念、功能、种类和构成 概念：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。 功能：核酸是生物遗传的物质基础 种类：1、脱氧核糖核酸（DNA，细胞核）；2、核糖核酸（RNA，胞质） 2、脱氧核糖核酸(DNA)一级结构、二级结构特点 1）一级结构特点：两个脱氧核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接，碱基之间通过氢键配对，A与T配对，G与C配对，G-C之间通过三个氢键连接，A-T对通过两个氢键连接 2）二级结构特点（B-DNA）： ①由两条反向平行的多核苷酸链，围绕同一个中心轴构成的右手双螺旋结构；
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
★1分子葡萄糖彻底氧化分解产生30或32个ATP，从糖原开始产生的葡萄糖彻底氧化分解产生31或33个ATP（原因少了糖酵解途径），3-磷酸甘油醛彻底氧化分解产生32或34个ATP，丙酮酸彻底氧化分解产生25个ATP，乳酸彻底氧化分解产生17.5个ATP ★糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程并伴随着少量ATP 生成的过程。分为葡萄糖分解成丙酮酸，即糖酵解途径和丙酮酸转变成乳酸两个途径。糖酵解的生理意义：（1）缺氧状态下，迅速供能、（2）少数组织仅以此途径获能---红细胞、（3）有些组织即使在有氧条件下也以此途径获部分能量---白细胞、视网膜、（4）酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段。 ★糖的有氧氧化：指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。有氧氧化的生理意义：（1）糖、脂肪、蛋白质最终代谢通路。（2）糖、脂肪、蛋白质代谢联系枢纽（互变机构）。（3）产能最多途径：四次脱氢，一次底物磷酸化。(4)循环的本身并不能释放大量能量，而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原性的NADH、H+和FADH2。 ★磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADH＋H+前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。磷酸戊糖途径生理意义：（一）为核苷酸的生物合成提供核糖；（二）提供NADPH作为供氢体参与体内多种代谢反应。 ★糖元合成的生理意义是储存能量，糖元分解的生理意义是维持血糖浓度。
★糖异生是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，是体内单糖生物合成的唯一途径。糖异生的生理意义：（一）维持血糖浓度恒定；（二）补充肝糖原；（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖） ★糖酵解的关键酶有：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。关键反应：（1）葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖、（2）6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖、(3)磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP。 ★有氧氧化过程：酵解途径，丙酮酸的氧化脱羧，三羧酸循环 ★有氧氧化中丙酮酸的氧化脱羧关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体的组成：三种酶：丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶。五种辅酶：TPP、硫辛酸、HSCoA、FAD、NAD+。三羧酸循环中的关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。 ★巴斯德效应（Pastuer effect）：有氧氧化抑制生醇发酵（或糖酵解）的现象称为巴斯德效应。
XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二） 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成
生物化学试题及答案（2） 第二章核酸的结构与功能 一、名词解释 1．核酸2．核苷3．核苷酸4．稀有碱基5．碱基对6．DNA的一级结构7．核酸的变性8．Tm值9．DNA的复性10．核酸的杂交 二、填空题 11．核酸可分为____和____两大类，其中____主要存在于____中，而____主要存在于____。12．核酸完全水解生成的产物有____、____和____，其中糖基有____、____，碱基有____和____两大类。 13．生物体内的嘌呤碱主要有____和____，嘧啶碱主要有____、____和____。某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为____。 14．DNA和RNA分子在物质组成上有所不同，主要表现在____和____的不同，DNA分子中存在的是____和____，RNA分子中存在的是____和____。 15．RNA的基本组成单位是____、____、____、____，DNA的基本组成单位是____、____、____、____，它们通过____键相互连接形成多核苷酸链。 16．DNA的二级结构是____结构，其中碱基组成的共同特点是（若按摩尔数计算）____、____、____。 17．测知某一DNA样品中，A=0.53mol、C=0.25mol、那么T= ____mol，G= ____mol。18．嘌呤环上的第____位氮原子与戊糖的第____位碳原子相连形成____键，通过这种键相连而成的化合物叫____。 19．嘧啶环上的第____位氮原子与戊糖的第____位碳原子相连形成____键，通过这种键相连而成的化合物叫____。 20．体内有两个主要的环核苷酸是____、____，它们的主要生理功用是____。 21．写出下列核苷酸符号的中文名称：A TP____、dCDP____。 22．DNA分子中，两条链通过碱基间的____相连，碱基间的配对原则是____对____、____对____。 23．DNA二级结构的重要特点是形成____结构，此结构属于____螺旋，此结构内部是由____通过____相连维持，其纵向结构的维系力是____。 24．因为核酸分子中含有____和____碱基，而这两类物质又均含有____结构，故使核酸对____波长的紫外线有吸收作用。 25．DNA双螺旋直径为____nｍ，双螺旋每隔____nｍ转一圈，约相当于____个碱基对。戊糖和磷酸基位于双螺旋____侧、碱基位于____侧。 26、核酸双螺旋结构中具有严格的碱基配对关系，在DNA分子中A对____、在RNA分子中A对____、它们之间均可形成____个氢键，在DNA和RNA分子中G始终与____配对、它们之间可形成____个氢键。 27．DNA的Tm值的大小与其分子中所含的____的种类、数量及比例有关，也与分子的____有关。若含的A-T配对较多其值则____、含的G-C配对较多其值则____，分子越长其Tm 值也越____。 28．Tm值是DNA的变性温度，如果DNA是不均一的，其Tm值范围____，如果DNA是均一的其Tm值范围____。 29．组成核酸的元素有____、____、____、____、____等，其中____的含量比较稳定，约占核酸总量的____，可通过测定____的含量来计算样品中核酸的含量。 30．DNA双螺旋结构的维系力主要有____和____。
一、名词解释 1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。 5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。） 7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。（脂类在血浆中的存在形式和转运形式） 9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。 （补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
生物化学试题2 姓名 一.名词解释（20分，每个4分） 1. 糖异生2氮平衡 3 RFLP 4 Calvin cycle 5分子筛 二填空题（10分，每空1分） 12．核酸生物已合成肽链之间可以，这是 3．酶的本质不仅是，某些也有酶活性。 4.米氏常数是酶的，其单位为，等于 三. 是非题（20分，每题1分。正确答+或√，错误答x） 1.各类核糖核酸中，稀有碱基含量最高的是tRNA。 2激酶在酶的系统中属于合成酶类。 3 肽链延长所需要的能量由ATP供给。 4 DNA中G、C含量和Tm成正比。 5绿色植物光反应的主要产物是葡萄糖。 6原核生物起始tRNA是甲酰甲硫氨酰tRNA 。 7直接从DNA模板合成的分子是RNA。 8.糖酵解的三个关键酶是己糖激酶、二磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。9. 氨基酸有64组密码子，终止密码子有3个。 10. 遗传密码是Nirenberg等1965年提出的。 11 线粒体和叶绿体的遗传密码和通用密码相同。 12 .氯霉素、四环素、链霉素与核糖体结合抑制原核生物DNA翻译。 13.mRNA中的密码子和tRNA中的反密码子是平行配对的。 14 真核生物基因往往是不连续的。 15. 辅酶或辅基确定酶的反应性质，酶蛋白决定酶的专一性。 16. 遗传信息主要编码在DNA中，RNA不编码遗传信息。 17. DNA中G、C含量和Tm成正比。 18. 人小便中嘌呤代谢的最终产物主要是尿素。 19. 糖酵解和磷酸戊糖途径是在细胞质中进行的。 20. 光合作用中植物的二氧化碳受体是1，5二磷酸核酮糖。 四. 选择题（30分，每题1分） 1. 各类核糖核酸中，稀有碱基含量最高的是 A tRNA B 5S rRNA C mRNA D tRNA 前体 2 反密码子是UGA，它可识别下列哪个密码子 A ACU B CUA C UCA D UAC 3 人类免疫缺陷病毒（HIV）引起爱滋病，这种病毒是一种 A dsDNA病毒 B ssDNA病毒 C dsRNA病毒 D ssRNA病毒 4．核苷酸从头合成中，嘧啶环的1位N原子来自 A 天冬氨酸 B 氨甲酰磷酸 C 谷氨酰胺 D 甘氨酸 5. 遗传密码中第几个碱基常常不带或很少带遗传信息 A 第一个 B 第二个 C 第三个 6. 基因工程技术的创建是由于发现了 A 反转录酶 B DNA连接酶 C 限制性内切酶 D 末端转移酶
第一章蛋白质化学（17学时） 【目的要求】 ⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。 2．熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。 3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。 【教学内容】 第一节蛋白质通论 一、蛋白质是生命的物质基础 二、蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度 三、蛋白质的元素组成 第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 一、氨基酸的基本结构特征 二、氨基酸的分类及结构 三、蛋白质中不常见的氨基酸 四、非蛋白质氨基酸 五、氨基酸的理化性质 1．一般物理学性质 2．氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点 六、氨基酸的化学反应 1．茚三酮反应 2．亚硝酸反应 3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB） 4．甲醛反应 5．二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl） 6．与酰化剂的反应 7．α-羧基的成酯反应 8．侧链基团参加的反应 七、氨基酸的分离和分析鉴定 1．蛋白质的水解 2．氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析 第三节蛋白质的结构 一、蛋白质的一级结构 1．肽键和肽链 2．二硫键 3．蛋白质的一级结构测定 ——片段重叠法 二、蛋白质的二级结构 1．酰胺平面和蛋白质的构 象：肽平面，双面角，构象，构 型 2．维持蛋白质构象的作用 力：氢键，离子键，范德华力， 疏水作用，配位键，二硫键 3．蛋白质二级结构的主要 类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐 角，无规卷曲 三、蛋白质的超二级结构和结 构域 1．超二级结构 2．结构域 四、纤维状蛋白质结构 1．角蛋白：α-角蛋白，β- 角蛋白 2．胶原蛋白 五、蛋白质的三级结构三级 结构的特点：（1）（2）（3）（4） 六、蛋白质的四级结构四级 结构的特征：（1）（2）（3）（4） （5） 第四节蛋白质的结构与功能 一、蛋白质一级结构与空间结 构的关系 二、一级结构与功能的关系 1．一级结构的微小差别可 导致生理功能的重大不同（镰刀 型细胞贫血症） 2．同功能蛋白质中氨基酸 顺序的种属差异与生物进化 三、蛋白质的空间结构与功能 1．蛋白质的变性与复性 2．胰岛素的结构与功能 3．血红蛋白与肌红蛋白的 结构与功能 4．免役球蛋白的结构与功 能 第五节蛋白质的理化性质 一、蛋白质的胶体性质 二、蛋白质的两性性质和等电 点 三、蛋白质的沉淀作用 1．可逆沉淀作用：盐析与 盐溶 2．不可逆沉淀作用 四、蛋白质的紫外吸收性质 五、蛋白质的沉降作用 第六节蛋白质的分离纯化与鉴 定 一、蛋白质分离纯化的基本原 则 二、细胞粉碎及蛋白质的抽提 三、蛋白质分离纯化的主要方 法 1．离子交换柱层析法 2．凝胶过滤法（分子筛） 3．亲和层析法 4．疏水层析法 5．蛋白质沉淀法：等电点 沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法 四、蛋白质分子量的测定 1．凝胶过滤 2． SDS-PAGE 五、蛋白质的纯度鉴定 1．电泳 2．等电聚焦：纯度，等电 点 六、蛋白质含量测定 1．紫外吸收法 2．染料结合法（Bradford） [返回索引]第二章核苷酸与核 酸（13学时） 【目的要求】 1. 掌握核酸的化学组成; DNA 的分子结构及生物学意义; RNA 的种类及结构。 2. 熟悉核酸的理化性质; 核
第一章核酸 名词解释 1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。 2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结 合在一起。 3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的 氢键断裂，变成单链的过程。 4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构 的过程。 5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。 填空题： 1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二 脂键连接成多聚体。 2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。 3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。 4. Z－DNA为左手螺旋。 5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。 6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。 选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1、有关核酸的杂交A
A．DNA变性的方法常用加热变性 B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交 C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交 D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间 E．把待测DNA标记成探针进行杂交 2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D A．15% B．30% C．40% D．35% E．70% 4．DNA变性是指D A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚 C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂 E．DNA分子中碱基丢失 5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成 B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围 C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键 D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力 E．螺旋每转一圈包含10个碱基对 6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T 7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80% 8．ATP分子中各组分的连接方式是：B A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E A．–XCCA3`末端 B．TψC环； C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP
生物化学第二套试卷…名词解释个人所做答案。基本上是百度等来的。应该没什么问题，作为参考。 1. 谷胱甘肽（glutathione, GSH）：由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成，是重要的还原剂，结构上有重要的γ-肽键。 2. α-螺旋（α-helix）：每一圈包含 3.6个氨基残基，螺距0.54nm，一般为右手螺旋结构，靠键内氢键维持，具有旋光性。 3. 肽单位：由Cα、CO、NH、Cα2在同一个平面上且Cα2在平面上所处位置为反式构型，肽键有部分双键性质，不能自由旋转。 4. RS构型的判断方法： 5. 透析：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，是一种将小分子与生物大分子分开的分离纯化技术，主要有血液透析和腹膜透析。 6. DNA的二级结构：DNA是右手双螺旋，碱基位于螺旋内侧，双螺旋的稳定性由疏水相互作用和氢键。 7. 核酶：具有生物催化功能的RNA，是生物催化剂，打破酶是蛋白质的传统观念，通过催化转磷酸酯和磷酸二酯键水解参与RNA自身剪切，加工。 8、核酸酶：水解核苷酸之间磷酸二酯键的酶，不同来源，其专一性，作用方式有所不同，根据作用位置不同，将核算酶分为核算内切酶和核算外切酶。 9、FMN和FAD：FMN黄素核苷酸，存在于呼吸链，是一种递氢体。FAD黄素腺嘌呤二核苷酸，存在呼吸链，是一种递氢体。 10、NAD+和NADP+：NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，存在于呼吸链，一种辅酶，传递电子。NADP+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，存在于呼吸链，一种辅酶，传递电子。 11、酶的活性中心：直接与底物分子结合，并催化底物化学反应部位，主要由结合部位，催化部位两个功能部位组成，必须基因有组氨酸咪唑丝氨酸的羟基。 12、糖异生：一般指非糖物质经丙酮酸合成葡萄糖，糖酵解逆向过程，糖不够时可合成糖，在细胞液中合成。 13、氧化脱氨基：在美催化氨基酸在氧化脱氢同时脱去氨基过程，谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶催化氧化脱氨，不需要氧脱氢酶。 14. 联合脱氢基作用：转氨基与谷氨酸氧化脱氢或嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物需求。氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮上生成氨基酸。 15.鸟氨酸循环和尿素的合成：指氨与co2通过鸟、瓜、精氨酸合成尿素过程，主要是精氨酸水解产生尿素，重新生成鸟氨酸。机体对氨的一种解毒机制。 16.氧化磷酸化的偶联机制：氧化和磷酸化之间是通过H+的电化学梯度联起来的，H是在呼吸链传递过程被运送到膜外。膜侧H+浓度比膜内高变重新回到膜内，产生ATP，可与水电站作对比。 17.线粒体外NADH的穿梭：有磷酸甘油穿梭系统和苹果酸穿梭系统，NADH在酶化下，将氢交给磷酸二羟丙酮使之变成α-磷酸甘油，在线粒体外产生1.5ATP。在线粒体外苹果酸脱氢酶将氢给草酰乙酸，使之变成苹果酸。 18．糖异生：一般指非糖物质经丙酮酸合成葡萄糖，糖酵解逆向过程，糖不够时可合成糖，在细胞液中合成。 19、血糖的来源和去路：来源：1食物中的糖类经小华吸收而来。2空腹时，肝糖原分解为葡萄糖进入血液。 3.长期饥饿引起糖原减少时，非糖类物质等通过糖异生作用转变为葡萄糖补充血液。血糖的去路：1.在各组织器官中氧化分解功能。2.合成肝糖原和肌糖原。 20、胆固醇的代谢：机体内胆固醇来源于食物及生物合成。胆固醇生物合成原料是乙酰辅酶A，合成途径分5个阶段，作为细胞膜及血脂蛋白重要组成。 21、脂肪酸氧化分解时的能量释放：脂肪酸主要是通过β-氧化作用完成分解。骨骼肌、心肌可氧化分解脂肪酸为二氧化碳和谁并释放大量的能量，供集体利用，在体内的脂肪酸以肝和肌肉最为活跃。
第一章蛋白质的结构与功能 1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 蛋白质的平均含氮量为16% 2．组成蛋白质的基本单位：氨基酸 20种基本氨基酸：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本 淡色书来） 谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）、半胱氨酸(Cys)、天 冬酰胺(Asn)、天冬氨酸（Asp）（估租半天） 精氨酸（Arg）、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、 酪氨酸(Tyr)（精细铺干冰咯） 除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸 3．蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键、肽谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用4．蛋白质的分子结构： 一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键：氢键 （1）二级结构形成的结构基础：肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：肽键与周围原子相 连处于一个平面上 （2）二级结构的种类：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 α-螺旋特点：①沿一个中心轴螺旋上升，主要是右手螺旋 ②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm ③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳 定α-螺旋结构 ④侧面基团R都位于螺旋外侧 β-折叠片特点：①有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相同，也可以相反 ②从侧面观察，形成锯齿状 ③相并排的肽平面形成氢键，以稳定β-折叠结构 ④侧面基团R位于结构外侧 β-转角特点：①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合，形成一个紧密 的环，使β-转角成为比较稳定的结构 ②允许蛋白质倒转肽链方向 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等 （1）三级结构的结构特点：①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多 种二级结构 ②球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级结构→二级结构→超 二级结构→结构域三级结构或亚基→四级结构） ③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体 ④疏水残基埋藏于球体内，亲水残基暴露于球体外 ⑤表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋)，这个空穴能结合配体,是 蛋白质的活性部位 ⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用 （2）三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构
生物化学（二）(2634)自学考试大纲 一、课程的性质与设置的目的 （一）本课程的性质和特点 基础生物化学是农学、植保、土化、食科、园艺、林学等农科类专业的一门重要的专业基础课。随着生物科学的发展，生物化学对于从事分子生物学、遗传学、植物生理学等研究工作者有着极为重要的作用。主要特点是基本概念多，生物分子的结构及代谢过程的反应步骤复杂，因此学习生物化学必须从一些小分子记起，再记基本生物分子，最后掌握生物大分子的结构，有了分子结构的基础之后才能学好生物大分子的代谢过程。 （二）本课程的地位、任务与作用 生物化学是专业基础课，必须在掌握该门主要内容的基础上才能掌握其它专业基础课和专业课，其主要任务是学习生物分子的结构、性质和功能，代谢反应的途径和调节控制原理。对自学者要按照全日制普通高校相同课程的要求进行水平合格考试。目的是检测课程应考者是否达到课程合格水平，是否掌握氨基酸、核苷酸、脂肪酸、甘油和单糖的结构、性质，是否掌握由这些基本生物分子所构成相应生物大分子（如蛋白质、核酸、脂类、多糖）的结构和性质，是否掌握这些生物大分子在体内的代谢过程。 （三）本课程的基本要求 自学者在学习的过程中，要制订切实可行的自学计划，除做好读书笔记外，还应进行适当的题解，这样才能做到检查学习，促进思考，达到巩固所学知识的目的。学习生物化学应牢记并掌握基本内容，首先要解决理解与记忆的关系，在真正对原理充分理解的基础上，就可以比较容易熟记基本的内容。学习、理解和记忆重要生物化学原理的有效方法是：既要注意不同章节之间的密切联系和整体内容的融会贯通，又要注意总结各章节和全课程的核心和重点。 （四）本课程与相关课程的联系 生物化学是运用化学的原理和方法研究生命体内的化学组成和生命现象，所以生物化学与化学特别是有机化学和物理化学有着不可分割的联系。学习生物化学的基础是化学，生物化学又是植物生理学、遗传学、细胞生物学、栽培学、育种学等专业基础课和专业课的基础，在本专业的学习过程中具有承上启下的作用。 二、课程内容与考核目标 绪论 –1–