肌球蛋白

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肌动蛋白的简要介绍

G-actin)，直径约5.5nm，分子量为43kDa。
多聚体
肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝，称为纤维状肌动蛋白 (fibros actin，
F-actin)。
不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小，例如兔﹑牛﹑鸡的骨骼肌的肌动蛋白的氨基酸的顺序完全一样；鱼类肌动蛋白氨基酸的顺序只有3～5个氨基酸和兔肋骨肌不同；牛的骨骼肌和心肌二者的肌动蛋白的差别仅是第298位和第375位两个地方。这些肌动蛋白基因显然是从同一个祖先基因进化而来。
微丝参与细胞内信号转导
微丝可作为某些信息传递的介质：
1.细胞外信号
膜下微丝
核膜及核纤层
调
控DNA的复制和转录。
2.核内的信息!
• 感谢聆听！
肌动蛋白的功能
一、构成细胞的支架，维持细胞的形态
1. 微丝参与细胞骨架的形成 2.构成细胞皮层细胞皮层(cell cortex)：细胞内大部分微丝集中分布于紧贴质膜下的胞质区域，并有微丝结合蛋白交联成凝胶状的三维网络结构，该区域称为细胞皮层。
微丝参与细胞运动
细胞的各种运动：胞质环流、变形运动、细胞的吞噬活动等都与微丝
什么是肌动蛋白？
除线虫精细胞外所有真核细胞都含有肌动蛋白，真核细胞中含
量最高的蛋白
构成细胞骨架的主要成分，也是细胞以及人体进行各种运动的
动力提供者
大小
分布
等电点
作用
由375-377个氨基酸残基组成的中型蛋白
质分子
肌球蛋白的PI=5.1
肌动蛋白的结构
肌动蛋白
单体
由一条多肽链构成的哑铃形分子，又称球状肌动蛋白( globular actin，
肌动蛋白多聚体的组装过程

β-肌球蛋白重链基因与家族性肥厚型心肌病

・
３４・６
国际心血管病杂志２１００年１１月第３７卷第６期ＩｔａｄｏａｃＤｉ，ｖｍｂｒ（．１７Ｎ０６ｎＣｒｉｖｓｓＮｏｅｅＩ０Ｖｏ．３，Ｊ２１
』肌球蛋白重链基因与家族性肥厚型心肌病３一
白结合蛋白Ｃ的突变可引起ＨＣＭ。
ＨＣ相关的病理生理学机制包括：力产生Ｍ动的缺陷，源于肌节蛋白基因突变；力传递的缺陷，动归于细胞骨架蛋白基因的突变；肌能量赤字，心由
从无症状到黑朦、厥、痛、律失常及心力衰竭晕胸心等不尽相同，多青年患者往往平时无症状或首发很
码ａ２原肌球蛋白）；以及１编码粗丝联接蛋白的个ＴＴ基因。２个非编码肌节蛋白的修饰基因，Ｎ
至少存在１３个致病基因，５个是编码粗肌丝的基因
ＭＹＨ７（码［肌球蛋白重链．ｓｎｈａｙ编３２ｍｙｉｅｖｏ
ｃａｎ，ＭＨＣ）ＭＹＨ６（码ａｈｉ、编２肌球蛋白重链），
如：丹麦学者Ｉｒｅｓｎ揭示的：传分析显示肌球蛋８遗
因此作为１３个已知的致病基因之一，文对ＭＹＨ７基因和Ｆ该ＨＣ的关系作一综述。Ｍ
【关键词】ＭＹＨ７基因；家族性肥厚型心肌病；突变；分子遗传学

肌球蛋白工作循环的机械化学偶联模型

Ｍｅａｎｔｉｍｅｔｈｅｐｒｏｐｅｒｔｙｏｆｔｈｅｍｙｏｉｆｂｒｉｌｃｏｎｔｒａｃｔｉｏｎｕｎｄｅｒｄｉｆｆｅｒｅｎｔｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙｃｏｎｄｉｔｉｏｎｓｈａｄｂｅｅｎｔｅｓｔｅｄ．Ｂａｓｅｄ
的研究结果，提出了由肌动蛋白激活的肌球蛋白水
１引言
从１９５７年ＡＦＨｕｘｌｅｙ在肌肉收缩方面所做的开拓性工作至今，对分子马达的研究正在一个广阔
解ＡＴＰ循环过程的机械化学偶联，模型中肌动球蛋白存在四个强结合态，杠杆臂的摆动发生在肌球蛋白与肌动蛋白强结合态形成之后，这个模型的提出为以后研究肌球蛋白的机械化学偶联提供了基础Ｊ。在我国有人给出了肌球蛋白工作循环的一个新机械化学偶联模型，在这个模型中杠杆臂的摆动发生在肌球蛋白与肌动蛋白弱结合态，在此模型
（Ｎｏ１ＭｉｄｄｌｅＳｃｈｏｏｌｏｆＴｏｎｇｌｉａｏ，Ｔｏｎｇｌｉａｏ０２８０００，Ｃｈｉｎａ）
Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ａｔｐｒｅｓｅｎｔｍｙｏｓｉｎｗａｓｓｔｕｄｉｅｄｍｏｓｔｗｉｄｅｌｙｉｎａｌｌｍｏｌｅｃｕｌａｒｍｏｔｏｒｓ．Ｔｈｅｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｍｙｏｓｉｎ．ｔｈｅａｃｔｉｎ．

运动与肌球蛋白重链研究综述

维普资讯
巨蓄叠蓍蟊盈２８第３第期置盛器墨０年２４０卷
● 综述与进展ＭｉｉｅｉｗｎｖｓＲｅ
⑨
ＪａＴＶ３．８蕊ｏｌＵｏＮ２臣ｕＳ１ｏ０ｒ２４ｎ．０
运动与肌球蛋白重链研究综述
ＴｈｅＲｅｅｏａｎｎｎｄＭｙｓｎａｙＣｈａｎｖｉｗｆＴｒｉｉｇａｏｉＨｅｖｉ
ＳＹａ — ｏｇ．ＨＯＵＹｕＷＡＮＧｉｖａ３ＵｎｈｎＺｅ，Ｒｕ — ｕｎ
（．ｅｔｏＥＬａｎｎｏｌｎｅｓｙＤｌｎ１６２，ｈｎ；．ｈｏｏｕａｐｔｃｅｃ，ｅｉｇＳｏｓＵｉｒｔ，ｅｉｇ１ｐ．ｆ，ｉｉＮｒｉｒｉ，ａａ０９Ｃｉａ２ＳｏｌｆｍｎＳｏｓＳｉｎｅＢ０ｎｐｔｎｖｓｙＢ０ｎＤＰｏｇｍａＵｖｔｉ１ｃＨｅｉ１０８，ｈｎ；．ｈｏｏｒｄａｄＳｕｅｔＢｉｎｐｔｎｖｒｔＢｉｎ００４Ｃｉａ００４Ｃｉａ３Ｓｏｌｆａｕｔｔｄｎ，ｅｉｇＳｏｓＵｉｓｙｅｉ１０８，ｈｎ）ｃＧｅｊｅｉ，ｊｇ
末端的棒状区（）尾组成，头和尾之间是一个柔性的铰链区（。颈）
分，是骨骼肌纤维中表达最多的蛋白。其具有ＡＰ酶的活性，Ｔ可
以分解ＡＰ牵引细肌丝向粗肌丝滑动，Ｔ，完成肌纤维的收缩。肌
尾部由两条螺旋链缠绕而成，头部有肌动蛋白结合位点和
Ａｂｔａｔｓｒｃ：Ｍｙｓｎｉａｐｉｒｒｔｉ，ｗｈｃａｈｏｔａｔｎｃａａｔｒｏｋｌｔｌｆｂｅ．Ａｓａｄｍｉａｉｇｐｒｏｏｉ，ｍｙｓｎｈａｙｃａｎｈｓｏｉｓｒｍａｙｐｏｅｎｉｈｈｓｔｅｃｎｒｃｉｈｒｃｅｆｔｓｅｅａｉｒｓｏｈｅｏｎｔｎａｔｆｍｙｓｎｏｉｅｖｈｉａｍａｉｄｘｒｓｉｎｏｓｆｒ，ｔｅｅｉｍａｋｂｅｄｆｒｎｃｍｏｇｔｅｎｙｋｎｓｅｐｅｓｏｆｉｏｏｍｓｈｒｓｒｅｒａｌｉｅｆｅｅａｎｈｍ．Ｓｍｅｅｉｅｃａｈｗｎｔａｏｉｅｖｈｉｓｆｒａｌｂｒｎ — ｏｖｄｎｅｈｓｓｏｈｔｍｙｓｎｈａｙｃａｎｉｏｏｍｓｃｌｅｔｓａｆｒｄｆｍｎｉｄｔｏｈｅ，ａｗｌ，ｈｏｒｃｉｎｃａａｔｒｏｅｓｅｅａｂｅａｔｒｄｓｍｕｔｎｅｕｌ．Ｔｅｅｏｅｔｅｓｕｙｏｒｓｏａｉｎａｏｍｅｒｏｅｋｎｏａｔｒｍｅｏｎｎｈｉｔｅｃｎｔｔｏｈｒｃｅｆｔｋｌｔｆｒｅｅｉｌｅａｈｌｉｌａｏｓｙｈｒｆｒ，ｈｔｄｆｔｎａｆｒｔ－ｍｏｍｏｇｍｙｓｎｈａｈｉｓｆｒｓｕｄｒｔｅｃｎｉｏｆｔａｎｎｓｃｕｉｏｎｒｔｄｎｈｈｇｆｔｅｃｎｒｃｉｎｑａｉｆｓｅｅａｂｅｕｄｒｎｏｉｅｖｃａｎｉｏｏｙｍｎｅｈｏｄｔｎｏｉｉｇｉｒｃａｆｒｕｄｅｓａｉｇｔｅｃａｅｏｏｔａｔｏｕｔｏｋｌｔｆｒｎｅｉｒｌｎｎｈｌｙｌｉ

肌肉收缩时的滑动原理

肌肉收缩时的滑动原理
肌肉收缩时的滑动原理是由肌肉中的肌纤维之间的相互滑动所驱动的。

肌纤维是由许多肌原纤维组成的，每个肌原纤维都包含了许多肌小球，其中有两种类型的蛋白质分子：肌球蛋白和肌动蛋白。

当肌肉受到神经冲动的刺激时，肌小球内的肌球蛋白和肌动蛋白之间的相互作用发生变化，从而引发肌肉收缩。

在肌肉收缩过程中，肌动蛋白在肌球蛋白上滑动，这使得肌小球缩短。

当肌肉收缩时，肌小球缩短，整个肌肉也会缩短。

肌球蛋白和肌动蛋白之间的滑动是通过ATP（三磷酸腺苷）的能量供应来驱动的。

ATP通过释放能量，使肌动蛋白能够和肌球蛋白结合，并从而产生力量。

总结来说，肌肉收缩时的滑动原理是通过肌球蛋白和肌动蛋白之间的相互作用和滑动来实现的，这个滑动过程是由ATP的能量供应驱动的。

细胞肌动蛋白骨架的功能与调节机制

细胞肌动蛋白骨架的功能与调节机制细胞是生命的基本单位，细胞的许多生理过程依赖于细胞内的肌动蛋白骨架。

肌动蛋白骨架是由肌动蛋白、肌球蛋白等多种蛋白质组成的细胞骨架，它在细胞运动、细胞形态维持、细胞分裂等生理过程中发挥着极为重要的作用。

本文将从肌动蛋白骨架的组成与结构、功能、调节机制等方面进行阐述。

一、肌动蛋白骨架的组成与结构肌动蛋白骨架主要由肌动蛋白和肌球蛋白组成，不同类型的细胞所含肌动蛋白和肌球蛋白的数量和比例不同。

肌动蛋白是肌动蛋白骨架中最主要的成分，它是一种能够与ATP结合并产生力学运动的蛋白质分子。

肌球蛋白则是肌动蛋白的调节蛋白，它能够与肌动蛋白发生反应，并通过调节肌动蛋白结构的变化来控制肌动蛋白的功能。

肌动蛋白和肌球蛋白分别由多个亚型组成。

在肌动蛋白中，主要有α肌动蛋白、β肌动蛋白和γ肌动蛋白三种亚型；在肌球蛋白中，也存在多种不同的亚型。

这些亚型在不同类型的细胞中的含量和比例都不同，它们之间的结构和功能也存在一定的差异。

肌动蛋白骨架的结构是由肌动蛋白和肌球蛋白形成的纺锤状微丝网结构。

在细胞中，肌动蛋白骨架主要分布在细胞周边和细胞中央的细胞分裂区域，起到维护细胞形态、支撑细胞膜、传递力量等作用。

二、肌动蛋白骨架的功能肌动蛋白骨架在细胞生理过程中发挥着多种重要的功能。

主要包括：1. 细胞运动：肌动蛋白骨架通过强烈的收缩和运动能够推动细胞自身或与其他细胞之间进行运动。

2. 细胞分裂：肌动蛋白骨架在细胞分裂的过程中扮演着重要的角色，它能够形成肌动蛋白环，利用收缩作用推动细胞进行分裂。

3. 维持细胞形态：肌动蛋白骨架能够通过对细胞膜的支撑和变形来维持细胞的形态和结构稳定。

4. 细胞黏附和迁移：肌动蛋白骨架作为细胞骨架的重要组成部分，能够促进细胞的黏附和迁移。

三、肌动蛋白骨架的调节机制肌动蛋白骨架发挥功能的调节机制十分复杂，涉及到多种不同的调节蛋白和信号通路。

目前已知的肌动蛋白骨架调节机制有：1. 肌球蛋白：肌球蛋白是一种能够与肌动蛋白结合的蛋白质，它能够改变肌动蛋白的构象，从而影响肌动蛋白的功能。

肌肉收缩的原理

肌肉收缩的原理
肌肉收缩的原理是基于肌肉纤维的结构与功能。

肌肉纤维包括肌原纤维，是肌肉组织的基本单位。

在肌原纤维中，有一种叫做肌球蛋白的蛋白质，它是由肌动蛋白、肌球蛋白I和肌球蛋白C等组成的。

当肌球蛋白C与钙
离子结合时，肌球蛋白I会发生构象变化，使得肌动蛋白的结
构发生改变。

当神经信号到达肌肉纤维时，神经末梢会释放一种叫做乙酰胆碱的神经递质。

乙酰胆碱会与肌肉细胞上的乙酰胆碱受体结合，从而产生电位改变。

这个电位改变会引起肌肉细胞中的钙离子释放。

钙离子的释放会激活肌球蛋白C与肌动蛋白结合，使得肌原
纤维中的肌动蛋白形成肌桥。

肌桥的形成会引起肌原纤维的缩短和变硬。

这个过程被称为肌肉收缩。

肌肉收缩的力量和程度取决于神经系统对肌肉的刺激以及肌肉自身的状态。

当神经系统发出更强的刺激时，肌肉中的肌原纤维会产生更多的肌桥，从而导致更强的收缩力量。

总而言之，肌肉收缩的原理是通过神经信号和肌肉纤维中的蛋白质相互作用，引起肌肉纤维的短缩和变硬。

肌球蛋白抑制剂BDM对骨骼肌收缩功能的非特异性作用

肌球蛋白抑制剂BDM对骨骼肌收缩功能的非特异性作用余志斌;高放【期刊名称】《中国应用生理学杂志》【年(卷),期】2005(021)004【摘要】目的:探讨萎缩骨骼肌单位面积上等长收缩最大张力(Pt)降低的机理.方法:采用肌球蛋白ATP酶抑制剂BDM(Butanedione monoxime)灌流,观测其对离体骨骼肌肌条等长收缩功能的影响.结果:研究表明,BDM可使比目鱼肌(SOL)与趾长伸肌(EDL)等长收缩Pt明显降低,BDM对骨骼肌收缩功能的抑制呈剂量依赖性关系,且完全可逆.低浓度BDM(1 mmol/L)仅降低骨骼肌等长收缩的Pt而不影响其收缩时程,高浓度(10 mmol/L)下使收缩时程明显缩短.与SOL相比,在10mmol/LBDM 作用下,使EDL等长收缩Pt降低一半的时间明显加快.无论在低浓度还是高浓度下,BDM对EDL肌球蛋白ATP酶活性的抑制作用均大于SOL.在相同浓度下,BDM 对Pt的抑制程度远远大于对肌球蛋白ATP酶活性的抑制.结论:这些结果提示骨骼肌横桥功能降低可能是其等长收缩pt下降的原因之一;BDM并非特异型肌球蛋白ATP酶抑制剂,可对兴奋-收缩偶联的多个环节产生影响.【总页数】4页(P449-452)【作者】余志斌;高放【作者单位】第四军医大学航空航天生理教研室,陕西,西安,710032;第四军医大学航空航天生理教研室,陕西,西安,710032【正文语种】中文【中图分类】R852.22【相关文献】1.内源性一氧化氮合酶抑制物上调4周运动大鼠骨骼肌收缩功能和线粒体生物合成[J], 邱霓;方伟进;李聪;李晓媚;熊燕2.心脏营养素-1对失神经骨骼肌收缩功能的促进作用 [J], 马学晓;张高孟;于腾波;冯勇;顾玉东3.骨骼肌生长因子、肌球蛋白及骨骼肌胶原与骨骼肌的损伤与修复 [J], 冯剑;4.骨骼肌生长因子、肌球蛋白及骨骼肌胶原与骨骼肌的损伤与修复 [J], 冯剑5.关于人体骨骼肌收缩功能实验的探讨 [J], 童学红;李利生;韩艳芳;梁雪;刘希成因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

肌肉发力原理

肌肉发力原理
肌肉发力原理是指人体肌肉通过收缩来产生力量和运动。

肌肉由许多肌纤维组成，每个肌纤维都由一系列肌原纤维组成。

肌原纤维中有许多肌节，每个肌节由许多肌节原纤维组成。

在肌节原纤维的结构中，有一种叫肌球蛋白的蛋白质，它与肌原纤维中的另一种叫肌酸的物质相结合，形成了肌肉的基本结构。

当肌肉受到刺激时，由神经系统发出的电脉冲会传递到肌肉纤维中，并激活肌球蛋白与肌酸之间的化学反应。

这个反应会导致肌球蛋白与肌酸之间的结合变化，使肌原纤维变短并产生收缩力。

研究表明，肌肉的收缩力主要来自肌球蛋白与肌酸的结合能力。

当肌肉收缩时，肌酸分子会与肌球蛋白结合并释放出一部分高能磷酸，这种高能磷酸能将肌球蛋白与肌酸结合状态维持一定的时间，从而产生连续的肌肉收缩力。

此外，肌肉的发力还与肌肉的长度有关。

根据肌肉力-速度曲
线的研究，我们可以知道，当肌肉处于一定的长度区间时，其发力能力最大。

这是因为在这个长度区间，肌肉纤维的重叠程度最佳，肌球蛋白与肌酸的结合效率最高。

总之，肌肉发力原理是通过神经系统的信号传递，激活肌球蛋白与肌酸之间的化学反应，使肌原纤维产生收缩，并通过肌酸的结合能力以及肌肉的长度来产生力量和运动。

横纹肌溶解诊断详述

横纹肌溶解诊断详述
*导读：横纹肌溶解症状的临床表现和初步诊断?如何缓解和预防？
横纹肌溶解症又称为肌球蛋白尿症，是指尿中出现大量的肌肉蛋白、肌球蛋白。

肌球蛋白本身会对肾小管的表皮细胞造成直接性的伤害，也会造成肾脏本身的血管收缩;此外，当处于体液不足或酸性环境之下，肌球蛋白容易在肾小管中形成结晶，并进而阻塞肾小管，因此横纹肌溶解症容易造成急性肾衰竭。

横纹肌溶解症在临床上最常见的症状是局部或全身性的肌肉酸痛。

当影响到肾脏时则会出现少尿，且尿液颜色呈现类似「可乐」的颜色。

实验室检查时发现尿液中肌球蛋白增加、肌酸酐及尿素氮上升，且合并有高血钾、高血磷、低血钙、高尿酸及血中的肌酸磷酸(cpk，尤其是mm型)上升。

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译文：
紧紧地抓住，轻松地放开：
肌球蛋白在黏着接合上的作用BY Joshua C.Sandquist and William M.Bement
黏着接合作用，依靠钙粘着蛋白的细胞黏着的基础，对于动态张力传感、力的传递和发出也很重要。

不同的肌球蛋白对细胞黏附有不同的作用。

黏附作用（Ajs）是细胞和细胞连接的主要基础，而且将肌动蛋白丝连接到上皮细胞的的质膜上。

然而，黏附作用对于上皮细胞的运动、压力传感以及信号转换也很重要。

在细胞水平和分子水平上使黏附作用有这么多功能的机制，还没有弄明白，但是肌动蛋白、肌球蛋白二
已经被发现和黏附着用的装配以及功能有关。

这个研究让我们瞥见了运动蛋白间的生物联系和黏附着用的分子基础。

粘附作用被膜间钙粘连蛋白调节，它聚集在粘附蛋白上并且与毗邻的细胞形成相同的交互。

与F肌动蛋白的链接加强了粘附作用，并受到了直接或间接联系钙粘连蛋白的结合蛋白的调节。

这两种粘连的结合使得粘附作用更牢固，但仍保持了它们的可塑性。

在一种特殊的上皮细胞内，粘附作用的形成并改变长度，到处移动并变化来应答在形态形成、变异、凋亡细胞的排出过程中原有的线索。

粘附系统能很快对外在的挑战，比如击打，做出反应。

与此同时，即使是在一个休眠的上皮细胞中，粘附系统也会平衡与相邻细胞间的张力。

虽然粘附作用与焦点黏着相比很特殊，但将染色体联系在一起的着丝点也是一个相近的类比。

与着丝点类似，粘附蛋白必须能够感知两个方向的力并且通过保持
(第一页)
固定的位置或移动来对其中的力进行应对。

粘附蛋白在结构管理上也和着丝点相似，都被细胞骨架系统管理——分别是F肌动蛋白和微丝。

至少有一部分黏着蛋白的动态性质是被非肌肉的肌球蛋白二控制。

肌球蛋白形成两极的原丝纤维，使得它们可以交叉连接并压缩肌动蛋白丝。

Smutny et al表明两种肌球蛋白二的亚型——肌球蛋白A、肌球蛋白B，集中在粘附蛋白或MCF7细胞上，一种人上皮细胞系。

更醒目的是，组装式实验表明肌球蛋白二对于钙粘连蛋白的聚集是必须的，而钙黏连蛋白聚集在粘连蛋白和适合的粘连位置，然而肌球蛋白二控制着E-钙黏连蛋白沿着粘附系统的连续分布和粘附蛋白与F-肌动蛋白的链接的正常水平。

这些结果的一个直接含义就是不同的肌球蛋白作用于粘附系统构建的不同阶段。

早期研究指出，以下同类型的钙粘连蛋白，Ｆ－肌动蛋白、肌球蛋白二对于钙黏着蛋白的聚集和粘附蛋白上的积聚物是必需的。

当带黏着蛋白簇在粘附系统上一致的分散开来时，表示它就成熟了，这个过程中也取决于F-肌动蛋白和肌球蛋白二。

因此，肌球蛋白二A可能控制粘附系统的原始期装配，肌球蛋白二B则负责粘附系统的成熟和微调。

这样一个理论模型是与老鼠模拟研究得出的结果相一致的；肌球蛋白二Ａ缺陷的老鼠胚胎在发育过程早期死亡，显然是
广泛的钙黏连蛋白缺陷的结果，然而一些没有肌球蛋白二Ｂ的小鼠存活下来，表现出了很正常的发育，除了几个神经元和心脏细胞的缺陷。

因此，肌球蛋白二Ａ显然足以维持至少最低水平的功能，即使没有完全成熟，在发育中的小鼠的组织中还是有细胞间的链接。

这些不同的肌球蛋白是怎样在粘附系统的装配和运作中发挥不同的作用的呢？一个可能的答案是两种肌球蛋白在亚细胞的过程中分配可能不同，与以前的迹象一致，也就是肌球蛋白Ａ、Ｂ不均的分布在细胞内。

确实，虽然肌球蛋白Ａ和Ｂ细胞都在粘附系统中发现，但肌球蛋白Ａ和Ｂ在分布上并没有重叠区域。

尤其指出，肌球蛋白Ａ，不是肌球蛋白Ｂ，明显富集在粘附基底外侧区域。

通过活动目标影像和超微结构研究，表明粘附系统和Ｆ－肌动蛋白的集中有关，动力学和分布的不同使我们有理由假设肌球蛋白的微妙差别可能会影响
（第二页）
它们的特殊功能。

例如，肌球蛋白二Ａ可能和基底的Ｆ－肌动蛋白一起作为一个栅栏以促进钙黏连蛋白的在初期粘附系统顶端的积累，然而肌球蛋白二Ｂ可能优先集中在肌动蛋白丝的底部，它延伸到细胞内部，以提升粘附系统侧面的
拉力，一种提高钙肌动蛋白积累的超控。

另一种可能是肌球蛋白的不同功能反映了它们机动性能的不同。

虽然肌球蛋白二Ａ和Ｂ有许多共同的生物学特征，它们在一个方面有巨大的不同——负载比。

肌球蛋白二Ｂ的负载比至少是肌球蛋白二Ａ的三倍。

这意味着肌球蛋白二Ｂ更可能与F-肌动蛋白保持联系（‘ｈｏｌｄｏｎｔｉｇｈｔｌｙ’），一种用近期的对肌球蛋白二B与F-肌动蛋白的观察得出的观点。

相反，肌球蛋白二A更可能切断或减少与F-肌动蛋白的联系（‘let go light’）。

因此，肌球蛋白
二B是作为持续拉力的强劲钙肌动蛋白。

为什么是这样的？如上所述，粘附系统以某种方式感官压力，近期研究表明α-钙粘素，一种间接与钙肌动蛋白联系的蛋白质，可能是一种压力感官机制中的重要成分。

简而言之，肌球蛋白二依靠强加的拉力打开α-钙粘素、揭开粘着斑蛋白的隐秘结合点（黏着斑蛋白，一种捆绑在F-肌动蛋白上的蛋白质）。

斑黏着蛋白补充α-钙粘素来增加与粘附系统连接的F-肌动蛋白的数量，同时又反过来补充钙黏着蛋白、α-钙粘素等。

虽然，还没有直接表明肌球蛋白二B专门负责提供拉力来打开钙粘素，这个模型与观察到的肌球蛋白二B减少相符。

但不是肌球蛋白二A，它导致粘着斑蛋白的补充和Ｆ－肌动蛋白的补充减少。

同时，Smutny et al现在表明虽然机动能力——跟随肌球蛋白改变位置（与F-肌动蛋白间的简单连接不同）——对于肌球蛋白二A钙黏着蛋白的积累不是必要的，但他对于肌球蛋白二A结合点的微调至关重要。

因此，可利用的数据和这个肌球蛋白二B发挥拉力使粘着斑蛋白的得到补充的模型相一致。

这种功能来源于肌球蛋白二B能产生可伸长的而不是会收缩的力。

还有一种可能，不同的管理使得肌球蛋白二A、B有不同的角色。

Smutly et al发现黏着系统定位肌球蛋白二A依靠GTPase的信号。

这些发现和以前的研究一致。

它们也和对粘附系统是局部Rho 和rap1 signalling的基础一致。

这项工作令人陶醉的方面之一是Smutny et al 也发表了是否两种肌球蛋
（第三页）
白可以功能上的补充另一个。

他们发现多余的肌球蛋白二B课可以补充减少的
肌球蛋白二A，但不是调换，明确的说肌球蛋白二B确实有一种奇特的角色。

既然这样，如果肌球蛋白二B可以完成肌球蛋白二A的功能，为什么细胞要表达这两种亚型呢，而且表达的A型是B型的四倍呢？一个可能的回答是虽然肌球蛋白二B能够做肌球蛋白二A能做的一切，但它做的更慢。

如果这是事实的话，那不表达肌球蛋白二A只表达肌球蛋白二B，并导致急速地结合点改变成为难题的话，例如受伤、白血球轮回、判断粘附体系对通常动力学的反应，就要细胞仔细的考虑了。

概括起来，粘附系统和两种肌球蛋白亚型有联系，每一种亚型都有不同的生物化学性质，以及虽然不同但有联系在一起的作用。

增加α-钙粘素作为粘附系统一种有潜力的压力感受器，研究表明粘附系统是GTPase信号发送的基础，而且一个类推是：这些在粘附系统上的发现完美的与所知的着丝点的特征类似，着丝点有至少四个微管马达，一套拉力传感机制和大量的信号微粒。

研究这两种结构是否都能调节黏合并且共有其他的重要性质，是十分让人着迷的!
（第四页）。