生物化学名词解释第一章蛋白质化学1、别构效应：别构效应又称变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白质的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。
这里的别构效应剂可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质。
2、蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。
蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。
蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
3、两性解离：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子的形式存在，即，同一个氨基酸分子上带有能放出质子的正离子和能接受质子的负离子。
4、等电点：在某一pH环境下，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不运动。
此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
第二章核酸化学1、DNA的解链（溶解）温度（Tm）：DNA热变性呈现出协同性，同时伴随A260增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫做链解（溶解）温度，用符号Tm表示，其值的大小与DNA中G+C碱基对含量呈正相关。
2、核酸的变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链。
核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构（碱基顺序）保持不变。
3、核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，又可以使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。
4、增色效应：核酸变性或降解时光吸收值显著增加。
5、减色效应：当核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平。
6、分子杂交：退火条件下，不同来源的DNA互补区形成氢键，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。
7、退火：热变性DNA经过缓慢冷却后即可复性，称为退火。
羧基与另一个氨基脱水缩合而形成的化学由许多氨基酸借助肽键连接 肽键中的C-N 键具有部分不能旋转，因此，肽键中的C 、O 、N、H 四个原子处于一个平是指构成蛋称pH 值溶液荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的PH 值称为该蛋白的等电位。
双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的DNA 在适链又可重新通过氨键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性DNA 的复性。
DNA ，DNA ，一条RNA ，只是它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复此过程称杂交。
DNA变性时，A 260 DNA 热变性时，通常将％时的温度叫融解温度，DNA 链中，排列顺序和连接方式。
辅基，与酶蛋白的结合比较牢固，不易于酶的必需基团空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域较酶的活性理化性质及免疫学丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制去抑制剂，故酶活力难以恢复。
是指糖原或葡萄糖在缺氧条是指由糖原分解为葡萄糖又叫Cori 循环。
肌肉糖酵解产生乳酸入血，再至肝合成肝糖原，肝糖原分解成葡萄糖入血到肌肉，再酵解成乳酸，此反应循环进行，叫乳酸循是指由非糖物质转变成葡萄 第五章 脂类代谢是脂类在血液中的运输形式， 连同合成及吸收的磷脂，胆固醇，加上载体蛋白等形成乳糜微粒（CM ）,CM 入血后，因其直径大，因其血浆混浊，但数小时后便有澄清，这种现象称为脂肪的廓清。
这是因为CM 在组织毛细血管内皮细胞表面脂蛋白脂肪酶（LPL ）的催化下，使CM 中的甘油三酯逐步水解， CM 颗粒逐渐变小。
人们称LPL逐步水解为脂肪酸和甘油，以供其他组织利用，此过程称为脂脂肪酸在肝脏可分解并生成酮只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。
在糖尿病等病理情况下，体内大量幼用脂肪，酮体的生成量超过肝外组织利用量时，可引起酮症。
此时血中酮体升高，是指体内需要而又不能目前认为必需脂肪酸有三种，即亚油酸，亚麻酸及脂类是脂肪与类脂的总类脂：是一类物理性质与脂肪相似的物质，主要有磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇脂等，是细胞的膜结构重要组分。
蛋白质化学protein§1 蛋白质的分子组成★氨基酸amino acid是蛋白质的结构单位。
自然界中的氨基酸有300多种标准氨基酸：用来合成蛋白质的20种氨基酸一、蛋白质的元素组成★蛋白质的元素组成特点是平均含N量为16%，可依此特性分析样品蛋白含量：mg Pr=mg N×6.25 此外还有：C H O N S二、氨基酸的结构★Gly不含手性碳原子，没有旋光性；Ile、Thr含两个手性碳原子★掌握结构：Arg、Asp、Cys、Gln、Glu、Gly、Met、Ser★三、氨基酸的分类1.非极性疏水R基氨基酸2.极性不带电荷R基氨基酸★3.带正电荷R基氨基酸★4.带负电荷R基氨基酸脂肪族/芳香族/杂环族氨基酸★酸性/碱性/中性氨基酸必需氨基酸与非必需氨基酸★多选以下哪些生命活动有蛋白质参与？ABCDEA代谢调节B肌肉收缩C免疫保护D新陈代谢E信号转导★单选氨基酸是蛋白质的结构单位，自然界中有多少种氨基酸？ EA 20种B 32种C 64种D 200多种E 300多种★单选没有旋光性的是 AＡ甘氨酸 B 脯氨酸 C 色氨酸 D 丝氨酸 E 组氨酸★单选不参与蛋白质合成的是 EA 半胱氨酸B 苯丙氨酸C 谷氨酰胺D 脯氨酸E 羟赖氨酸★单选选出不含硫的氨基酸 EA 苯甲酸B 胱氨酸Ｃ甲硫氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ组氨酸★单选根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种 AＡ胱氨酸 B 精氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸 E 组氨酸★多选侧链含有羟基的是BCDA 半胱氨酸B 酪氨酸C 丝氨酸D 苏氨酸E 天冬酰胺★多选碱性氨基酸包括BCEA 谷氨酸B 精氨酸C 赖氨酸D 色氨酸E 组氨酸★单选关于氨基酸的错误叙述是 AA 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基Ｂ赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸Ｃ酪氨酸和苯丙氨酸含苯环Ｄ酪氨酸和丝氨酸含羟基Ｅ亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸★单选含氮原子最多的是 BＡ胱氨酸Ｂ精氨酸Ｃ脯氨酸Ｄ色氨酸Ｅ丝氨酸★单选一个十肽含有3个羧基，该十肽可能含有 AＡ谷氨酸Ｂ精氨酸Ｃ赖氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ丝氨酸四、氨基酸的性质1. 紫外吸收特征2. 两性解离与等电点★等电点是氨基酸的特征常数。
生物化学期末复习题第一章蛋白质化学一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
4.蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
二.填空题1.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为 16% .2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层 .4.碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。
5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键，蛋白质变性时一级结构不被破坏。
6.蛋白质最高吸收峰波长是 280nm .7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键。
8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等9.在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第二章核酸化学一、填空题1.DNA分子中的碱基配对主要依赖氢键。
