王镜岩生物化学知识点整理版
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第一章蛋白质化学
蛋白质的分子结构第二节
教学目标：个层次来描述，蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，4人们用包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又-氨基酸的结构通式和种氨基酸的名称、符号、结构、202.掌握α象或高构称级构结构级或分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。化学结构。二级以上的结初称3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。）。（conformation primary structure了解蛋白质结构与功能间的关系。4. ）一、蛋白质的一级结构（的insulin）年，英国科学家F. Sanger5.熟悉蛋白质的重要性质和分类首先测定了胰岛素（1953链组成，分链和一条B一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A蛋白质的分子组成第一节链内。、B链之间，另一个在A子中共有3个二硫键，其中两个在A降Edman蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是一、蛋白质的元素（化学）组成
降解是经典的化学方法，比较复杂。首、50%主要有C（～55%）H（6%Edman解和重组DNAN（19%～24%）、法。O～7%）、氨基酸组成分、、）（、S0%～4%。有些蛋白质还含微量的PFeCu分别作分子量测定、先要纯化一定量的待测蛋白质，、19%13%（～）末端分析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋、I等。C-析、N-末端分析、、Zn、MnCo、Mo白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列，因此，16%各种蛋白质的含氮量很接近，平均为。可以用定氮最后推断蛋白质的法来推算样品中蛋白质的大致含量。找出重叠片段，对照不同水解制成的两套肽段，法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较（g%）完整序列。重组DNA100=100g6.25 每克样品含氮克数××样品中蛋白质含量而是先要得到编码该种蛋白简单而高效，不必先纯化该种蛋白质，二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
生物化学 第三版 王镜岩 朱圣庚 著
生物化学是研究生物体内生物分子构成、结构、性质以及各种生物过程中所涉及的化学反应机制的一门学科，是生物学和化学的交叉学科。《生物化学》第三版是一本全面系统地介绍生物化学的教材，由王镜岩、朱圣庚合作编写。本书以最新的生物化学研究成果为基础，全方位地解释了生物分子和生物过程的化学本质。
本书主要分为四部分。第一部分介绍生物大分子化学，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的结构、功能和代谢。第二部分介绍生物化学反应，包括代谢反应、能量转换、DNA复制、基因表达、信号转导等方面的内容。第三部分介绍生物分子的调控，包括酶的调控、基因调控和代谢通路调控等内容。第四部分介绍应用生物化学的研究方法和相关应用领域，包括蛋白质结晶学、分子生物学、蛋白质工程、药物研发等。
本书的特点是科学性强、实用性广、知识面广阔、系统性好。本书的语言通俗易懂，注重实用效益，适用于各种生物化学专业的学生和科研工作者。本书特别注重引导学生深入理解生物化学的基本概念和原理，帮助学生通过自主思考和讨论提高学习能力和科研能力。
本书的编写依托于作者多年的生物化学教学和科研经验，凝结了当代生物化学领域中的最新研究成果。本书不仅系统地介绍了现代生物化学的思路、基本概念和研究方法，而且涵盖了生物化学的前沿研究领域和相关应用领域。本书为广大生命科学专业的学生和从事生物化学研究和应用的教师、科研人员提供了一本权威、实用、系统、科学的教材。
总之，《生物化学》第三版是一本非常优秀的生物化学教材，可以帮助我们深入理解生命的本质和生命活动的化学本质，对于进一步发展生命科学和开展生物化学应用都具有非常重要的科学意义和实际意义。
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第一章 糖类
习题
1．环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体，为什么？[25=32]
解：考虑到C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为25=32个。
2．含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)?含同样残基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构体?[20；32]
解：一个单糖的C1可以与另一单糖的C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是α-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、β-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4×4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16×2=32个。
3．写出β-D-脱氧核糖、α-D-半乳糖、β- L-山梨糖和β-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的Fischer投影式，Haworth式和构象式。
4．写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,α/β，f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)
[A、β- D-f-Fru；B、α-L- p-Glc； C、R； D、S]
5. L7-葡萄糖的α和β异头物的比旋[αD20]分别为+112.2°和+18.70°。当α-D-吡喃葡糖晶体样品溶于水时，比旋将由+112.2°降至平衡值+52.70°。计算平衡混合液中α和β异头物的比率。假设开链形式和呋喃形式可忽略。[α异头物的比率为36.5%，β异头物为63.5%]
解：设α异头物的比率为x，则有112.2x+18.7(1－x)=52.7,解得x=36.5%，于是(1－x)= 63.5%。
6．将500 mg糖原样品用放射性氰化钾（K14CN)处理，被结合的14CN—正好是0.193μmol，另一500 mg同一糖原样品，用含3% HCl的无水甲醇处理，使之形成还原末端的甲基葡糖苷。然后用高碘酸处理这个还原端成为甲基葡糖苷的糖原，新产生的甲酸准确值是347μmol。计算(a)糖原的平均相对分子质量.(b)分支的程度(分支点%)[(a)2.59×106; (b)11.24%]
生物化学各章复习题
第 3 章 氨基酸
回答问题 :
1. 什么是蛋白质的酸水解、碱水解和酶水解，各有何特点？
2. 写出 20 种基本氨基酸的结构、三字母缩写和单字母缩写。
3. 甘氨酸、组氨酸和脯氨酸各有何特点？
4. 什么是氨基酸的等电点？写出下了列氨基酸的结构、解离过程，并计算等电点：缬氨酸、谷氨酸和精氨酸。
5. 在多肽的人工合成中，氨基酸的氨基需要保护，有哪些反应可以保护氨基？
6. Sanger 试剂、 Edman 试剂分别是什么？与氨基酸如何反应，此反应有何意义？
7. 试写出半胱氨酸与乙撑亚胺的反应，此反应有何意义？
8. 写出氧化剂和还原剂打开胱氨酸二硫键的反应。
9. 蛋白质有紫外吸收的原因是什么，最大吸收峰是多少？
10. 什么是分配定律、分配系数？分配层析的原理是什么？
11. 什么是 HPLC?
12. 课本 P156,15 题。
第 4 、 5 章 蛋白质的共价结构，三维结构
一．名词解释：
单纯蛋白（举例），缀合蛋白（举例），辅基，配体，蛋白质的一、二、三、四级结构，超二级结构，结构域，
肽平面（酰胺平面），谷胱甘肽（结构式），对角线电泳，完全水解，部分水解，同源蛋白质，不变残基，可变残基，
α - 螺旋 β - 折叠，膜内在蛋白，脂锚定膜蛋白，蛋白质的变性与复性，单体，同聚体，杂多聚蛋白
二．回答问题：
1. 试举例说明蛋白质功能的多样性？
2. 那些实验能说明肽键是蛋白质的连接方式？
3. 试述肽键的性质。
4. 试述蛋白质一级结构测定的策略。
5. 如何测定 N- 端氨基酸？
6. 图示胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、嗜热菌蛋白酶及胃蛋白酶的作用专一性。
