蛋白质和RNA结构预测-PPT文档资料

构,PDP域 更多外部链接(对于RecBCD多达26个)
更多有用的链接
▪ PDB的外部链接中Compute pI Mw点击Chain B (可计算各链分子 量)
▪ 在打开的Compute pI/Mw页面中点击EX5B_ECOLI (ExPASy，大 量信息，链接)
▪ 在打开的UniProtKB/Swiss-Prot页面中点击EcoCyc：EG10824MONOMER (biocyc，参与的反应/路径图)
3、输入要找的蛋白名称或ID号等(如RecBCD, E. coli DNA repair)
4、点击”Go” 5、点击感兴趣的结果(1W36,进入MMDB) 结果列表中包含相关蛋白(powered by BLAST)、文献、结构域 (domain)、配体(ligand)、3D缩略图、三维查看器
在MMDB看搜到蛋白的结构(NCBI)
实验数据
数据库搜索
结构域匹配
已知结构的 同源蛋白？
有
同源 建模
无 二级
结构预测 有
串线法
三维结构模型
可用的折 叠模型？
无
从头 预测
蛋白质的基本性质
蛋白质的基本性质：
相对分子质量 氨基酸组成 等电点（pI） 消光系数
半衰期
不稳定系数 总平均亲水性 …….
工具 AACompldent
Compute pI/Mw
蛋白质跨膜区特性 ▪ 典型的跨膜螺旋区主要是由20~30个疏水性氨基酸（Leu、Ile、Val、Met、Gly、
Ala等）组成； ▪ 亲水残基往往出现在疏水残基之间，对功能有重要的作用； ▪ 基于亲/疏水量和蛋白质跨膜区每个氨基酸的统计学分布偏好性。 跨膜蛋白序列“边界”原则 ▪ 胞外末端：Asp（天冬氨酸）、Ser（丝氨酸）和Pro（脯氨酸） ▪ 胞外-内分界区：Trp（色氨酸） ▪ 跨膜区：Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Val（缬氨酸）、Met（甲硫氨酸

精品课件
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蛋白质数据库特征:
• 这些数据库种类有差别, 但内部是相互联系的.
• 每个数据库都有指针指向其他数据库, 而且数据 库之间的序列以及相应的结构是共享的, 同一种 蛋白质依次会出现在不同的数据库.
• 这样的数据沟通有助于更深层地挖掘蛋白质的 内在生物信息, 这些数据库是融序列信息的索取、 处理、存储、输出于一身的。
精品课件
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1. 蛋白质序列数据库
（1）PIR(protein information resource, PIR)和PSD (protein sequence database, PSD) /pirwww
PIR-PSD 是一个综合全面的、非冗余的、专业注释的、分类完整的蛋白质序列数 据库。PIR-PSD 的序列来自于将GenBank/ EMBL/ DDBJ 三大数据库的编码序 列的翻译而成的蛋白质序列、发表的文献中的序列和用户直接提交的序列。
精品课件
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2. 模体以及结构域数据库
➢ 模体数据库
（1）PROSITE 蛋白质家族及结构域数据库 ( /prosite/ )
• PROSITE 数据库收集了有显著生物学意义的蛋白质位点序 列、蛋白质特征序列谱库以及序列模型, 并能依据这些特征属 性快速可靠地鉴定出一个未知功能蛋白质序列属于哪个蛋白 质家族, 即使在蛋白质序列相似性很低的情况下, 也可以通过 搜索隐含的功能结构模体(motif)来鉴定, 因此是有效的序列分 析数据库。
② MotifScan 用于查找未知序列中所有可能的已知结 构组件, 数据库包括PROSITE序列表谱、PROSITE 模式、Pfam 收集的隐马尔可夫模式( HMM)。
精品课件
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模体数据库

• 当发现第i、i+1、i+4位（如7，8，11） 为疏水残基时，这一片段也被预测为α螺 旋。
对于β折叠的形成规律： • 对于β折叠，也存在着一些特征的亲疏水 残基间隔模式，埋藏的β折叠通常由连续 的疏水残基组成，一侧暴露的β折叠则通 常具有亲水-疏水的两残基重复模式。
•原则上，通过在序列中搜寻特殊的亲疏水 残基间隔模式，就可以预测α螺旋和β折叠。
（ii）β折叠规则
• 相邻6个残基中若有4个倾向于形成β折叠， 则认为是折叠核。
• 折叠核向两端延伸直至4个残基的平均折叠倾 向性因子{P}<1.0。
• 若延伸后的片段的{P}>1.05，则预测为β折 叠。
（iii）转角规则
• 转角的模型为四肽
fj 1fj 2fj 3fj 47 .5 1 5 0
例如：Glu主要出现在螺旋中 Asp和Gly主要分布在转角中 Pro也常出现在转角中，但是绝不会出现在
螺旋中
• 可以根据每种氨基酸残基形成二级结构的倾 向性或者统计规律进行二级结构预测
• 经验参数法由Chou 和Fasman在70年代提 出来
• 是一种基于单个氨基酸残基统计的经验预测 方法。 通过统计分析，获得的每个残基出现 于特定二级结构构象的倾向性因子，进而利 用这些倾向性因子预测蛋白质的二级结构。
一个氨基酸残基的构象倾向性因子定义为 Pi = Ai / Ti (i= ,β,c, t)
式中下标i表示构象态 如螺旋、β折叠、转角、无规卷曲等；
Ti是所有被统计残基处于构象态i的比例； Ai是第A种残基处于构象态i 的比例； Pi大于1.0表示该残基倾向于形成二级结构构象
i，小于1.0则表示倾向于形成其它构象。
• 在进行结构预测时考虑氨基酸残基的物理化学性 质

蛋白质三维结构模拟
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蛋白质结构预测过程
蛋白质理化性质 和一级结构
ORF翻译 蛋白质序列
实验数据
数据库搜索
结构域匹配
已知结构的 同源蛋白？
有
同源 建模
无 二级
结构预测
有
串线法
三维结构模型
可用的折 叠模型？
无
从头 预测
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ExPASy（Expert Protein Analysis System）Tools （）
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Hale Waihona Puke 17二、蛋白质跨膜区分析(a)-Type I membrane protein
(b)-Type II membrane protein
(c)-Multipass transmembrane proteins
(d)-Lipid chain-anchored membrane proteins
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跨膜蛋白序列“边界”原则 -Landolt Marticorena et al.,
1993
• 胞外末端－Asp（天冬氨酸）、Ser（丝氨酸）和Pro（脯氨 酸）
• 胞外-内分界区域－Trp（色氨酸）
• 跨膜区－Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Val（缬氨 酸）、Met（甲硫氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨 酸）、Cys（半胱氨酸）、Ala（丙氨酸）、Pro（脯氨酸） 和Gly（甘氨酸）
理论 pI 值
氨基酸组成
返回结果
正/负电荷残基数
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原子组成
分子式 总原子数 消光系数
半衰期
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