第九章氨基酸代谢
引入新课：
在生物体的降解代谢过程中,蛋白质代谢十分重要,所谓蛋白质代谢,是指已有蛋白质的降解和新蛋白质的合成。体内蛋白质不断降解,又不断合成,二者处于动态平衡中。蛋白质代谢使各种蛋白质得到自我更新,也使细胞中蛋白质组分得到转换,这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十分重要的意义。蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其它氮化物合成前体,因此蛋白质的代谢实质上就是氨基酸的代谢。
第一节概述
一、食物蛋白质生理功能：
（一）维持细胞组织的生长、发育和修补作用。
细胞的主要成分之一——蛋白质，儿童生长发育与蛋白质的需求，特别是对大脑正常发育的影响。成人——组织更新。
（二）转变为含氮化合物。
体内酶、核酸、多肽激素的合成。
（三）氧化功能或转变为糖或脂肪。
机体18%能量来源于蛋白质，人体摄入蛋白质的标准可用氮平衡来衡量。
二、氮平衡
（一）定义：指机体摄入氮量并与同期内排出氮量（排泄物）之间的
关系。依据机体状况不同氮平衡可出现三种情况。
（二）氮的总平衡：摄入的氮量与排出氮量相等。表示蛋白质的合成等于分解（营养正常的成年人）
（三）氮的正平衡：摄入的氮量大于排出的氮的氮量。表示蛋白质的合成大于分解（儿童、孕妇、恢复期病人）
（四）氮的负平衡：摄入的氮量小于排出的氮的氮量。表示蛋白质的合成小于分解（营养不良或消耗性疾病）。
氮平衡对评价食物蛋白质营养价值、补充儿童及孕妇和恢复期病人所需的蛋白质及指导临床上有关疾病的治疗都有实用价值。
三、蛋白质的生理价值与必需氨基酸
（一）蛋白质的生理价值
蛋白质的生理价值=
（二）必需氨基酸与非必需氨基酸
1、必需氨基酸：机体不能合成或合成量很少（八种）。
2、非必需氨基酸：机体能合成。
（三）蛋白质的互补作用：将不同来源的蛋白质混合食用，以增加营养必需氨基酸的种类及比例，提高蛋白质的营养价值。
第三节氨基酸的一般代谢
一、体内氨基酸的动态平衡：
（一）氨基酸的来源与去路：
1、氨基酸的来源：①食物消化吸收；②组织蛋白分解；③营养非
必需氨基酸合成等。
2、氨基酸的去路：①合成组织蛋白；②转变为非蛋白含氮物质。
③氧化分解或转化为糖或脂肪。
蛋白质降解成氨基酸后,氨基酸可通过脱氨基和脱羧基作用进一步分解。
二、氨基酸脱氨基作用
α-氨基酸分子上的氨基被脱去生成α-酮酸和氨的化学反应，称氨基酸脱氨基作用。氨基酸的脱氨基作用主要包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基等，这是氨基酸主要的转化方式。
（一）氧化脱氨基作用：
氨基酸在酶的催化下脱氢氧化的同时拌有脱氨的反应，称作氧化脱氨基作用。催化这一过程的酶有脱氢酶和氧化酶两类,脱氢酶中最重要的是谷氨酸脱氢酶,辅酶是NAD+或NADP+,它催化谷氨酸氧化脱氨,生成α-酮戊二酸。
1、氨基酸氧化酶：
2、L-谷氨酸脱氢酶：
（二）转氨基作用：转氨基作用是α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移反应。α-氨基酸的氨基在相应的转氨酶催化下转移到α-酮酸的酮基碳原子上,结果是原来的氨基酸生成了相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则形成了相应的氨基酸。这种作用称为转氨基作用或氨
基移换作用。催化转氨基作用的酶叫做转氨酶或氨基移换酶。转氨酶广泛存在于生物体内。
（三）联合脱氨基作用：氨基酸的转氨作用虽然在生物体内普遍存在,但只靠转氨作用并不能最终使氨基脱掉。同时,氧化脱氨作用也不能满足机体脱氨基的需要。因此一般认为L-氨基酸在体内不是直接氧化脱氨,而是先与α-酮戊二酸经转氨作用变为相应的α-酮酸和谷氨酸,谷氨酸可通过二种方式氧化脱氨:
1、转氨酶—谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用。这种脱氨基作用是转氨基作用和氧化脱氨基作用偶联进行的,所以称为联合脱氨基作用：
2、转氨酶—嘌呤核苷酸循环联合脱氨作用
三、氨的代谢
机体各种来源的氨汇入血液形成血氨。氨是毒性物质，浓度过高会引起中毒。在正常情况下细胞中游离氨浓度非常低，这是因为机体通过各种途径使血氨的来源与去路处于相对平衡。
（一）氨的来源
①氨基酸脱氨作用产生的氨；②肠道吸收的氨（包括蛋白质食物腐败所产生的氨、尿素渗入肠道被脲酶水解产生的氨等）；③肾脏谷氨酰胺分解产生被回流入血的氨；④药物及体内其它含氮物质氧化分解产生的氨。
（二）氨的去路
1、合成尿素
生成尿素是体内氨代谢的主要途径，是通过尿素循环生成的，尿素循环是最早发现的代谢循环。合成尿素的器官是肝脏。参与尿素合成的酶分布在肝细胞的胞液和线粒体中。合成过程分四个步骤：
（1）合成氨基甲酰磷酸 NH3和CO2为原料，ATP供能，在氨基甲
酰磷酸合成酶的催化下合成氨基甲酰磷酸（线粒体中进行）。（2）合成瓜氨酸（线粒体中）。
（3）合成精氨酸线粒体中的瓜氨酸经膜载体转运至胞液在精氨酸代琥珀酸缩合酶（活性低，限速酶）和裂解酶的催化下
与天门冬氨酸生成精氨酸和延胡索酸。延胡索酸进入TCAC
循环生成草酰乙酸，重新生成天门冬氨酸（胞液）。
（4）生成尿素精氨酸在精氨酸酶的催化下，水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸经膜载体转运至线粒体，可再次参与尿素循环。
鸟氨酸循环途径
通过鸟氨酸循环将CO2和有毒的NH3转变为尿素并通过肾脏排出体外，从而解除了氨毒。因此，当肝功能严重受损时，尿素合成受阻、使血氨浓度升高，称为高血氨症，可导致氨中毒。
2、合成谷氨酰胺在心、脑和肌肉等组织中，广泛地存在着谷氨酰胺合成酶，催化NH3和谷氨酸合成谷氨酰胺,反应由ATP供能。
谷氨酰胺还可通过血液循环运送到肾脏，在谷氨酰胺酶催化下水
解为谷氨酸和氨。生成的氨可与肾小管中的酸结合成铵盐由尿排出。
3、重新利用
氨也可使α-酮酸氨化为营养非必需氨基酸；还可参加嘌呤、嘧啶等的合成。
四、α-酮酸的代谢
α-酮酸的代谢主要有三条途径。
（一）生成营养非必需氨基酸
通过氨基酸脱氨基作用的逆向途径，α-酮酸经转氨基作用或还原加氨基化反应生成相应的氨基酸。这是机体合成营养非必需氨基酸的重要途径。
（二）转变为糖和酮体
氨基酸所生成的α-酮酸可经特定代谢转变成糖和酮体。依转化产物不同，可将氨基酸分为三类：
1、生糖氨基酸
2、生酮氨基酸
3、生糖兼生酮氨基酸
（三）氧化供能
AA脱氨后可以转化糖代谢的中间产物，进行彻底氧化。
第四节个别氨基酸的代谢
各种氨基酸由于R基的不同，又有各自的代谢特点。
一、氨基酸的脱羧作用
体内多种氨基酸可以进行脱羧基反应，生成相应的具有重要生理作用的胺类物质。
（一）脱羧作用
氨基酸在脱羧酶的催化下，放出CO2并生成相应胺的反应过程，叫做脱羧作用。
催化这类反应的脱羧酶特异性较强，其辅酶是磷酸吡哆醛。（二）重要氨基酸的脱羧反应
1、谷氨酸脱羧产物是γ-氨基丁酸（GABA）。催化反应的谷氨酸脱氢酶，在脑组织中活性较高。
GABA是神经系统的主要抑制递质。VB6是该酶的辅酶，因此临床上用VB6神经性妊娠呕吐及小儿抽搐。
2、组氨酸产物是组胺，组胺是一种血管舒张剂，有降血压、促进胃液分泌等作用。
3、色氨酸产物是5-羟色胺（5-HT），具有镇痛、升高血压等作用。
4、鸟氨酸在S-腺苷蛋氨酸（SAM）参与下，生成精胺和精脒等多胺物质。这些物质能促进细胞生长发育。肿瘤及胚胎细胞中鸟氨酸脱氢酶的活性较高，可生成大量的多胺。V A可抑制此酶的活性，因此对抗癌具有一定的疗效。
二、氨基酸与“一碳单位”的代谢
（一）“一碳单位”的概念
某些氨基酸在代谢过程中分解产生含一个碳原子的活性基团，称
一碳单位或一碳基团。一碳单位的生成、转变、运输及参与物质合成的反应过程称一碳单位代谢。
（一）一碳单位及其载体
体内重要的一碳单位有：甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基和亚氨甲基等。
一碳单位与载体结合后才能被运输并参与代谢。一碳单位的载体是四氢叶酸（FH4），它作为一碳转移酶的辅酶参与对一碳单位的运输。
四氢叶酸的核心部分结构为；
FH4结合一碳单位的基团是FH4、N10的位置，形成N5-甲基- FH4、N5，N10-亚甲基- FH4、N5，N10-次甲基- FH4、N10-甲酰- FH4、N10-亚氨甲基 - FH4。
（二）一碳单位的生成
体内重要的一碳单位来自不同的氨基酸。包括甘氨酸、色氨酸、组氨酸、丝氨酸和蛋氨酸。
1、甘氨酸
2、色氨酸
3、组氨酸
4、丝氨酸
5、蛋氨酸
蛋氨酸与ATP反应生成S-腺苷蛋氨酸（SAM），SAM进入蛋氨酸甲基转移循环。该循环不仅为胆碱、肌酸和肾上腺素等重要物质的生物
合成提供了甲基，而且对于重新利用N5-甲基- FH4分子的FH4具有重要意义。N5-甲基- FH4一旦生成，不能转变为其他的一碳单位，也就是说N5-甲基- FH4中的FH4不能在利用。但是在N5-甲基- FH4转甲基酶的作用下，N5-甲基-FH4能与同型的半胱氨酸反应生成蛋氨酸和FH4，使FH4重新获得被利用的机会。N5-甲基- FH4转甲基酶的辅酶是VB12，因此VB12缺乏时，会影响有关代谢。
（三）一碳单位代谢的生理意义
1、直接参与嘌呤、嘧啶等物质的生物合成。
2、满足多种重要物质合成对甲基的需要。体内约50多种化合物的生物合成由SAM提供甲基。
3、一碳单位代谢与新药设计
三、含硫氨基酸代谢
四、芳香族氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢 【目的和要求】 1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸 脱氨基方式及基本过程； 2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。 3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。 4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低 时所导致的氨基酸代谢病。 【本章重难点】 1氨基酸的来源和去路 2．氨的来源和去路 3．鸟氨酸循环 4．联合脱氨基作用 学习内容 第一节蛋白质的营养作用 第二节氨基酸的一般代谢 第三节个别氨基酸的代谢 第一节蛋白质的营养作用 一氨基酸的来源和去路 ㈠氨基酸的来源 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：
⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。 组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。 食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。 蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。蛋白质腐败产生的有害物质进入体内后，经肝脏的生物转化作用，转变成易溶于水的物质随尿排出。 ⒉组织蛋白质分解释放的氨基酸。 新陈代谢是生命的基本特征，人体的蛋白质不断进行合成和分解。氮平衡可反映体内蛋白质合成与分解的概况。氮平衡又分为氮的总平衡、氮的负平衡和氮的正平衡。成年人为氮的总平衡，要保持氮的总平衡，摄入的氮量应等于排出的氮量，我国营养学会推荐成人每日摄入蛋白质的量为80g；成长时期的婴幼儿、
1.一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原 子的有机基团。 2.尿素合成的主要器官和鸟氨酸循环是什么？尿素合成的限速 酶、耗能和氮源如何？ 肝脏是尿素合成的主要器官，首先，鸟氨酸与NH3及CO2形成瓜氨酸；其次，瓜氨酸接受1分子氨而生成精氨酸；再次，精氨酸水解产生尿素并重新生成鸟氨酸，接着鸟氨酸参与第二轮循环。 尿素合成的限速酶是精氨酸代琥珀酸合成酶（ASS）。尿素合成的两个氮原子一个来自氨（可来自消化道的氨，亦可来自谷氨酸或谷氨酰胺），另一个则来自天冬氨酸。尿素合成是一个耗能过程，合成1分子尿素需要消耗4个高能磷酸键。 3.体内一碳单位的主要形式、载体、来源和生理功能如何? 主要形式有：甲基（-CH3）、甲烯基（-CH2-）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH）；载体是四氢叶酸；主要来源：肝胆阻塞死；生理功能：合成嘌呤和嘧啶的原料，将氨基酸代谢和核酸代谢密切联系起来。 4.肾脏中产生的氨主要来自—谷氨酰胺的水解 5.血液中非蛋白氮的主要成分是—尿素 6.丙酮酸和α-酮戊二酸经丙氨酸氨基转移酶（ALT）和谷氨酸脱 氢酶的作用下才能产生游离的氨。 7.尿素合成循环需要催化量的鸟氨酸。 8.脑中氨的主要去路—合成谷氨酰胺。
9.除苯丙氨酸外，甲状腺素、多巴胺、黑色素、肾上腺素可由酪 氨酸合成。 10.谷氨酰胺是体内氨的储存及运输形式。 11.肠道中氨基酸的主要腐败产物是—氨。 12.氨基酸吸收的主要方式是—耗能需钠的主动转运。 13.亮氨酸、苏氨酸能转变为乙酰乙酰CoA。 14.能直接转变为α-酮戊二酸的氨基酸为谷氨酸。 15.甲基的直接供体--S-腺苷甲硫氨酸（SAM）。 16.同型半胱氨酸和N5-甲基四氢叶酸反应生成甲硫氨酸时必 需的维生素为—B12. 17.脂肪不可生糖。 18.不能与α-酮酸进行转氨基作用的氨基酸是—来复枪。 19.L-谷氨酸脱氢酶的变构激活剂是—ADP 20.在尿素合成中，能穿出线粒体进入胞质继续进行反应的代 谢物是--瓜氨酸。 21.血氨的主要来源是氨基酸脱氨基作用生成的氨。 22.牛磺酸是由哪种氨基酸衍变而来的--半胱氨酸。 23.PAPS(3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸)是体内硫酸基的提供者。 24.鸟氨酸脱羧生成--腐胺。 25.参与生物转化作用的氨基酸为--甘氨酸。 26.天冬氨酸经过转氨基作用可生成草酰乙酸。 27.肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是—嘌呤核苷酸循环 28.谷氨酸脱氢酶辅酶—NAD+
一、氨基酸代谢的概况 ?重点、难点 ?第一节蛋白质的营养作用 ?第二节蛋白质的消化,吸取 ?第三节氨基酸的一般代谢 ?第四节个别氨基酸代谢 食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。 图8-2 氨基酸代谢库 二、氨基酸的脱氨基作用 脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。 (一)氧化脱氨基作用
氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。 1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。 谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。 (二)转氨基作用 转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。转氨酶催化的反应是可逆的。因此，转氨基作用既属于氨基酸的分解过程，也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。 图8-4 转氨基作用 除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应，它们的活性高低不一。其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase，GPT，又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic oxaloacetictransaminase，GOT，又称AST)最为重要。它们催化下述反应。 转氨酶的分布很广，不同的组织器官中转氨酶活性高低不同，如心肌GOT最丰富，肝中则GPT最丰富。转氨酶为细胞内酶，血清中转氨酶活性极低。当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时，转氨酶大量释放，血清转氨酶活性明显增高。如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高，心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。这可用于相关疾病的临床诊断，也可作为观察疗效和预后的指标。 各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。在转氨酶的催化下，α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上，生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸；而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上，生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸(图8—6)，可使转氨基反应可逆进行。
氨基酸的代谢知识点 氨基酸代谢学习重点 考纲提示： 1.氨基酸，蛋白质生化 2.个别重要氨基酸的代谢 一、蛋白质的生理功能及营养作用 1.营养必需氨基酸的概念和种类 (1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸 (2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值 (3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸) 2.氮平衡 (1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态 (2)氮平衡分类 1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人 2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员
3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿 3.氨基酸和蛋白质的生理功能 氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。 二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用 1.蛋白酶在消化中的作用 (1)蛋白消化作用：主要靠酶完成 (2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶 1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶 2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 2.氨基酸吸收 (1)小肠直接被吸收 (2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收：载体主要是中性氨基酸载体 (3)-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制 3.蛋白质的腐败作用
第十二章 氨基酸代谢 第一节 体内氨基酸的来源 一、 外源氨基酸 （一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽 1.场所一：胃 酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶 消化程度：多肽及少量氨基酸 2.场所二：小肠 酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽 ——小肠是蛋白质消化的主要部位 3.场所三：小肠粘膜细胞内 酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。 （二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程 吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程 1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转 入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。 2.方式二：γ-谷氨酰基循环 （三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。 组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病） 二、 内源氨基酸 （一）蛋白质的降解及其半寿期 1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。 2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。 （二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径 胃蛋白 胃蛋白酶 + 多肽碎片 胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)
1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋 白 2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。 （3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察 由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。如果这个细胞受损，又不能得到修复，则P53蛋白将参与启动过程，使这个细胞在细胞凋亡中死去。 三、外源性氨基酸和内源性氨基酸组成氨基酸代谢库 第二节 氨基酸的转换和分解 一、转氨基作用（氨基酸与α-酮酸之间的氨基交换） 1.重要的转氨酶：谷氨酸转氨酶GTA 2.磷酸吡哆醛PLP 是 转氨酶的辅酶. 二、氨基酸脱氨基的途径 （一）氧化脱氨基 1.在肝内谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸脱去氨基 场所：肝、脑、肾细胞线粒体基质 2. 联合脱氨基作用 ① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 ② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 （二）嘌呤核苷酸循环脱去氨基 1.此种方式主要在肌肉组织进行。 α-酮戊二酸 丙酮酸 草酰乙酸 Asp Glu AST Ala α-酮戊二酸 丙酮酸Glu ALT 草酰乙酸
1.4.9 第九章氨基酸代谢 第九章氨基酸代谢 学习目标 知识目标 （1）理解蛋白质的生理功能、需要量和营养价值。 （2）理解氨基酸代谢概况。 （3）阐述脱氨基作用的种类，列举转氨酶的应用意义。 （4）理解氨中毒的机制。 （5）阐述一碳单位的概念、意义，以及氨基酸脱羧基的意义。 能力目标 （1）通过分析血氨的来源与去路，总结出降低血氨的措施。 （2）通过学习氨基酸特殊代谢，解释白化病、苯丙酮尿症（PKU）、尿黑酸症的原因。 蛋白质是生命活动的物质基础。构成蛋白质的基本单位是氨基酸，体内合成蛋白质的氨基酸主要来源于食物中的蛋白质，蛋白质在体内要首先降解为氨基酸，氨基酸可供蛋白质合成时再利用，或进一步代谢，氨基酸还可以转变为糖或许多具有重要生理功能的其他含氮化合物。 1.4.9.1 第一节蛋白质的营养作用 第一节蛋白质的营养作用 一、蛋白质的生理功能
（一）维持组织细胞的生长、更新和修复 蛋白质参与构成机体的各种组织细胞。人体膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持机体生长发育、更新修补和增殖的需要，特别是组织损伤时，更需要从食物蛋白质中获得修补的原料。 （二）参与体内重要生理反应和物质输送 人体体内的蛋白质具有多种特殊功能，如肌肉收缩、生物催化、血液凝固等都是由蛋白质实现的。载体蛋白可以在体内运载各种物质，如酶（除核酶的本质是核酸外，人体体内大多数酶的本质是蛋白质）、多肽类激素、抗体（各种免疫球蛋白）、调节蛋白（如细胞信息传递过程中的G蛋白和钙调素等）、运输物质（如血红蛋白、清蛋白、载脂蛋白等）、血液凝固物质（除参与血液凝固的各种酶外，还有纤维蛋白等）。 （三）氧化供能 1g蛋白质完全氧化可产生16．74kJ（4kcal）的能量。一般来说，成人每日约有18%的能量来自蛋白质，但是蛋白质的这种功能可由糖或脂肪代替，因此氧化供能仅是蛋白质的一种次要功能。 二、蛋白质的生理需要量 （一）氮平衡 蛋白质的含氮量较恒定，平均约为16%。食物中的含氮物质绝大部分是蛋白质，通过测定食物中的氮含量可估计出它所含的蛋白质。蛋白质在体内分解所产生的含氮物质主要由
氨基酸代谢 前言：氨基酸是蛋白质的基本组成单位。氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢两方面，本章重点论述分解代谢。 第一节蛋白质的营养作用 一、蛋白质的生理功能： 1.维持细胞、组织的生长、更新、修补， 2.参与多种重要的生理活动，如：催化、运输、代谢调节等 3.氧化功能：17.19KJ( 4.1Kal)/gPr 每人每日10%-15%能量来源于蛋白质 二、蛋白质的需要量和营养价值 （一）氮平衡：Pr含N量16 % ，恒定。 氮平衡实验：测定尿与粪的含氮量及摄入食物中的含氮量可以反映人体蛋白质的代谢概况。 ①氮的总平衡摄入氮=排出氮 ②氮的正平衡摄入氮>排出氮 ③氮的负平衡摄入氮<排出氮 (二) 生理需要量 成人每日最低分解约20g蛋白质。成人每日最低需要30-50g蛋白质。我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。 (三) 蛋白质的营养价值 1．营养必需氨基酸：一些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称之。体内有8种氨基酸是：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。 组氨酸和精氨酸虽能在人体内合成，但合成量不多，将这两种氨基酸也归为营养必需氨基酸。 营养非必需氨基酸：体内可以合成，不一定需要由食物供应，称之。 含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质，其营养价值高，反之营养价值低。动物性蛋白质所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要相近，故营养价值高。 食物蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称之。 例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质含赖氨酸较多而含色氨酸较少，两者混合食用即可提高营养价值。 第二节蛋白质的消化、吸收与腐败 一、蛋白质的消化 一般说来，食物蛋白质水解为氨基酸及小肽后才能被机体吸收、利用。 食物蛋白质的消化自胃中开始，但主要在小肠中进行。 (一)胃中的消化 胃中消化蛋白质的酶是胃蛋白酶，它由胃蛋白酶原经胃酸激活而生成。胃蛋白酶也能激活胃蛋白酶原转变成胃蛋白酶，称为自身激活作用。蛋白质经胃蛋白酶作用后，主要分解成多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用，这对乳儿较为重要，因为乳液凝成乳块后在胃中停留时间延长，有利于充分消化。 (二) 肠中的消化
氨基酸代谢在生物体内的功能和调控研究 氨基酸是构成蛋白质的基本单元，同时还是生物体内许多重要代谢和生理反应 的关键物质。氨基酸代谢在生物体内扮演着至关重要的角色，它不仅参与能量代谢、酸碱平衡调节、体内信号传递等多个方面，同时还与身体的生长发育和免疫系统有着密切的联系。因此，对氨基酸代谢的研究是生命科学中至关重要的课题。 一、氨基酸代谢的基本过程 氨基酸代谢主要包括氨基酸的合成、分解和转化三个基本过程。氨基酸的合成 代谢通常由多个酶协同完成，其主要在体内的肝脏和肾脏中进行。氨基酸的分解则是将蛋白质分解成氨基酸，产生能量并提供来自氨基酸的碳骨架。氨基酸的转化是一种生化反应，通常由多个不同的代谢途径协同执行，包括氨基酸的氨基基团的转移、羧基氧化和硫基转移等反应。这些代谢途径的研究不仅有助于了解生物体内氮与碳代谢的关系，还有助于探索控制生命过程的新药物及其相关的治疗策略。 二、氨基酸代谢在能量代谢中的功能 氨基酸代谢参与了许多关键的能量代谢过程。在饥饿或运动时，蛋白质分解会 释放出氨基酸，这些氨基酸进入肝脏，经氨基转移反应后生成α-酮酸和氨，然后 α-酮酸进入TCA循环，氨则进一步转化为尿素后从尿液中排出。此过程不仅提供 了体内能量的来源，还有助于进行酸碱平衡调节。同时，氨基酸糖异生途径也能够将氨基酸转化为葡萄糖，进而提供体内的能量需求。因此，氨基酸代谢是生物体能量代谢中至关重要的一环。 三、氨基酸代谢在免疫系统的作用 氨基酸代谢的异常与多种免疫疾病和炎症相关。研究表明，在某些情况下，氨 基酸的代谢和缺乏可以导致免疫细胞功能受到损害。例如，氨基酸的缺乏会抑制巨噬细胞分泌细胞因子，从而影响T细胞的活性。一些研究表明，通过这种方式，
植物中氨基酸代谢和分解途径的研究 植物是地球上最重要的生物之一，其对于人类和全球生态系统都起着不可替代 的作用。作为植物生长和代谢过程中的基本单元，氨基酸是植物内部代谢的关键物质之一。氨基酸不仅作为蛋白质合成的原料，还参与了许多生物化学过程，如植物的呼吸、光合作用和氮代谢等。而植物中氨基酸的代谢和分解途径也受到了广泛的研究。 1. 植物中氨基酸代谢的概述 植物中氨基酸代谢是一个复杂的过程，涉及到氮代谢、蛋白质合成等多个生物 化学途径。在这些途径中，氨基酸是重要的中间代谢产物。对于植物而言，氨基酸的来源主要来自于土壤中的无机氮化合物，如氮气、铵离子和硝酸盐等，以及通过蛋白质分解和转移而来。氨基酸不仅是植物体内合成蛋白质的基本原料，还能在氮素转化和合成过程中发挥重要作用。 2. 植物中氨基酸代谢途径的研究 近年来，随着分子生物学和代谢组学等技术的不断进步，研究人员对植物中氨 基酸代谢途径进行了深入探究。目前已经对氨基酸代谢的主要途径有了初步的理解。其中，氨基酸代谢主要包括氮素代谢、氨基酸合成、氨基酸转运和氨基酸分解四个方面。 氮素代谢包括氮素吸收、固定和还原等过程，在这些过程中，植物通过各种途 径将无机氮化合物转化为有机氮化合物，如氨基酸、蛋白质、核酸等。氨基酸合成是植物体内氮素转化的核心过程之一，通常还需要依赖硫、碳、水等多种营养元素。而在氨基酸转运方面，植物采用了多种不同的运输方式，如氨基酸转运蛋白、转移酶和携带家族等。在氨基酸分解方面，植物通过多种代谢途径将氨基酸分解为有机氮和能量等单元。 3. 植物中氨基酸代谢途径的应用
植物中氨基酸代谢途径的研究不仅有助于我们深入了解植物的生长和代谢机制，还为植物分子育种、环境适应等领域的研究提供了新的思路和方法。例如，在氮素利用和转化的研究中，对于探究植物中氮素利用率与生长之间的关系有重要作用。此外，在环境适应的研究中，研究人员通过对氨基酸代谢途径的研究，遗传改良出能够适应干旱和低氮环境的新品种，从而为粮食生产和减少土地资源利用提供了新的解决方案。 总之，植物中氨基酸代谢途径的研究为我们了解植物生长和代谢提供了新的思 路和方法，同时也为粮食生产和环境保护等领域的研究提供了理论基础和实践指导。虽然目前已经取得了一定的进展，但我们仍然需要不断努力，以便更好地理解氨基酸代谢途径的分子机制，并为植物生物技术和农业实践提供更加有效的技术支撑。
小节练习 第三节氨基酸的一般代谢 2015-07-07 71802 0 一、体内蛋白质分解生成氨基酸 体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。 （一）蛋白质以不同的速率进行降解 不同的蛋白质降解速率不同。蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t 1/2 ）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时 间。肝中蛋白质的t 1/2 短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋 白质的t 1/2为1~8天。人血浆蛋白质的t 1/2 约为10天，结缔组织中一些蛋白质 的t 1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t 1/2 更长。体内许多关键酶的t 1/2 都很 短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t 1/2 为0.5~2小时。为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。 （二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径 细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。 1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。 2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。首先由泛素与被选择降解的蛋白质形成共价连接，使后者标记并被激活，然后蛋白酶体( proteasome)特异性地识别泛素标记的蛋白质并将其降解，泛素的这种标记作用称为泛素化( ubiquitination)。泛素化包括三种酶参与的3步反应，并需消耗ATP(图9-4)。一种蛋白质的降解需多次泛素化反应，形成泛素链
蛋白质降解及氨基酸代谢 1、细胞内的蛋白质降解 （1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。在营养充足的细胞内没有选择性。饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln 或相关的序列的胞内蛋白。 （2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。（选择性降解） 2、细胞内蛋白质降解的意义 （1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一种方式； （3）在需要时降解供肌体需要。 3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。 4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。 5、L谷氨酸——α-酮戊二酸 + NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。
6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。 7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。 8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。 9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。 AA脱羧酶专一性很强，每一种AA都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。AA脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能。但大多数胺类对动物有毒。体内的胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨，醛进一步氧化成脂肪酸。 10、NH3去向。（1）重新利用：合成AA、核酸。（2）贮存：高等植物将氨基氮以Gln和Asn的形式储存在体内。（3）排出体外：高等动物通过尿素循环在肝中将NH3生成尿素，通过肾脏排出体外。 11、尿素循环（鸟氨酸循环）：在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。 过程：（1）NH3、CO2与鸟氨酸作用合成瓜氨酸；（2）瓜氨酸与天冬
氨基酸代谢途径在营养代谢中的作用及其调 控机制 氨基酸是构成蛋白质的基本原料，是人体必需的营养物质。除此以外，氨基酸还有许多其他的生理功能。在人体中，氨基酸代谢途径是营养代谢中的重要环节。氨基酸代谢途径的调节、协调等方面，也与身体健康密切相关。 氨基酸代谢途径的主要过程包括蛋白质降解和合成、氨基酸间的转化以及氨基酸参与到能量代谢的过程中。其中，蛋白质合成和降解是氨基酸代谢途径最为重要的过程。在蛋白质降解过程中，身体利用自身的酶对蛋白质进行分解，将蛋白质分解成氨基酸，产生能量和废弃物。而在蛋白质合成过程中，身体会利用氨基酸来合成新的蛋白质分子，从而维持身体正常生理功能。 除了蛋白质的合成和降解，氨基酸还涉及到许多其他的生理过程。例如，些氨基酸可以被转化成单糖，参与到能量代谢的过程中。此外，氨基酸还与一些细胞信号转导、胰岛素分泌等关键生理过程有关。 氨基酸代谢途径对于身体的健康至关重要。在氨基酸代谢途径中，一旦出现不正常的调节，就会产生各种生理问题。例如，在蛋白质分解过程中产生的氨基酸，如果不能及时处理和转化，就可能导致身体中毒。此外，如果身体不能及时合成新的蛋白质分子，就会出现各种营养不良、贫血等健康问题。 为了维护身体健康，人体对氨基酸代谢途径进行着严格的调节和协调。在氨基酸分解过程中，许多酶参与到了代谢途径的调控中。同时，身体还会通过一系列的信号传递机制，来确保氨基酸代谢途径的正常进行。例如，胰岛素、甲状腺激素等激素，则对氨基酸的代谢途径有着重要的调节作用。
总之，氨基酸代谢途径在身体的营养代谢中起着重要作用。了解其代谢途径、调节机制以及与身体健康之间的关系，有助于人们更好地掌握自己的健康状况，并对日常饮食和生活方式做出更为科学的调整。
氨基酸代谢与生物能量代谢的关系研究 生命是由无数个分子所组成的，其中氨基酸是构成生命体的基本分子之一。氨 基酸代谢涉及到许多方面，如生物合成、蛋白质降解、能量代谢等，并且氨基酸代谢还与多种代谢通路有着密切的关系。本文将探讨氨基酸代谢与生物能量代谢之间的关系以及相关的研究进展。 1. 氨基酸代谢的概述 氨基酸是构成蛋白质的基本单元，人体中有20种常见氨基酸。在体内，氨基 酸不仅是蛋白质的构成要素，还参与能量代谢、物质代谢和信号传导等生命活动。氨基酸代谢包括氨基酸的合成、降解和利用等过程。 氨基酸的合成是通过两个途径实现的：一种是从葡萄糖、异戊二烯酸等前体物 质合成；另一种是利用其他氨基酸通过转移酰基的方式合成。氨基酸的降解主要分为两种途径：转氨作用和脱羧作用。其中，转氨作用是通过将氨基酸的氨基转移到丙酮酸、谷酸等化合物上，生成天冬氨酸、谷氨酸等新的氨基酸；脱羧作用是将氨基酸的羧基去除，生成丙酮酸、酮戊酸和乙酰乙酸等化合物。氨基酸的利用则与生命活动有关，如用于合成蛋白质、鸟苷酸、肝糖原等物质，同时还可供能。 2. 氨基酸与生物能量代谢的关系 生物体内的能量代谢涵盖了许多代谢途径，包括糖酵解、TCA循环、呼吸链等。氨基酸代谢与这些代谢通路之间存在着紧密的联系。 氨基酸可以通过代谢产生ATP，同时也能为其他代谢通路提供中间体，从而维持正常的生命活动。通常情况下，氨基酸不是主要的能量来源，但是在高强度运动和饥饿状态下，氨基酸可能成为能量供应的主要来源。
糖原是肝细胞中的储能形式，糖原合成需要氨基酸的参与。具体来说，谷氨酰 胺可以与乙酰辅酶A反应，生成丙酮酸，进而通过有氧糖原分解途径生成葡萄糖，供给全身。 TCA循环是线粒体内最重要的代谢通路之一，能够利用营养物质中的能量将ADP转化为ATP。氨基酸代谢可以为TCA循环提供能量物质、中间体和调节信号等。例如，谷氨酸可以进入TCA循环，生成酮戊酸和苹果酸等中间体，进一步参 与能量代谢。氨基酸的代谢也能够影响TCA循环的调节，例如，有些氨基酸可以 通过调节某些酶的活性，来影响TCA循环的速率。 呼吸链是生物体细胞内将化学能转化成ATP的最终途径，是组成细胞呼吸系 统的重要组成部分。氨基酸代谢与呼吸链之间也存在密切的联系，如谷氨酰胺可以参与到呼吸链中，进而为细胞提供能量。 3. 氨基酸代谢与肥胖、糖尿病等代谢性疾病的关系 氨基酸代谢与代谢性疾病之间也存在着一定的联系。研究表明，氨基酸代谢异 常参与了许多代谢性疾病的发生和发展，如肥胖、糖尿病等。 肥胖病人的氨基酸代谢通常会发生改变，一些重要的代谢途径如糖酵解、TCA 循环、氨基酸代谢等均会受到影响。此外，研究表明，肥胖病人体内一些特定的氨基酸水平异常升高或降低，而这些氨基酸和其他代谢物之间可能存在着一定的相互作用。这些发现从分子层面为肥胖研究提供了一定的理论支持。 糖尿病的氨基酸代谢通常也会发生改变，与其相关的生化途径包括糖酵解、TCA循环以及氨基酸代谢等。一些研究通过测量体内氨基酸水平的变化，为糖尿 病的诊断和监测提供了一些新的思路。 4. 结论
衰老氨基酸代谢 1. 引言 衰老是生物体不可避免的生理过程，随着年龄的增长，人体各个器官和组织的功能逐渐下降。衰老过程涉及多种因素，其中包括遗传、环境、生活方式等。近年来，研究发现氨基酸代谢与衰老密切相关，对于揭示衰老机制和寻找延缓衰老的方法具有重要意义。 2. 氨基酸代谢与衰老 氨基酸是构成蛋白质的基本单元，在细胞中发挥着重要的功能。除了作为蛋白质合成的原料外，氨基酸还参与能量代谢、信号传导和抗氧化等生理过程。随着年龄的增长，人体内氨基酸代谢发生变化，这些变化与衰老过程密切相关。 2.1 氨基酸降解途径 氨基酸在体内主要通过三种途径进行降解：转氨作用、脱羧作用和尿素循环。转氨作用将一种氨基酸的氨基转移到另一种氨基酸上，形成新的氨基酸和相应的酮酸。脱羧作用将氨基酸中的羧基去除，生成相应的胺。尿素循环则是将胺中的氨基转化为尿素，从而排出体外。 2.2 氨基酸代谢与能量代谢 氨基酸不仅可以通过降解产生能量，还可以参与能量代谢过程。某些氨基酸可以通过转化为丙酮酸或其他中间产物进入三羧酸循环，参与细胞呼吸产生ATP。此外，某些非必需氨基酸还可以通过转化为葡萄糖进入糖原合成途径，供给脑部和红细胞等组织使用。 2.3 氨基酸代谢与抗氧化 衰老过程中，人体内会积累大量的自由基，导致细胞和组织受到损伤。氨基酸中的一些抗氧化剂如谷胱甘肽、半胱氨酸等具有清除自由基的作用。此外，一些氨基酸还可以通过参与谷胱甘肽还原酶等酶系统的活化，增强机体的抗氧化能力。 3. 影响衰老氨基酸代谢的因素 衰老氨基酸代谢受到多种因素的调控，包括遗传、环境和生活方式等。 3.1 遗传因素 研究发现，一些基因突变与衰老氨基酸代谢异常相关。例如，某些突变会导致特定氨基酸降解途径的功能损失，引发相关疾病和衰老加速。此外，个体间对于不同氨基酸的代谢能力也存在差异，部分人群可能更容易受到氨基酸代谢异常的影响。
氨基酸代谢精选习题 1 •寄生在豆科植物根瘤中的细菌约消耗20%以上豆科植物所产生的ATP，为什么这些细菌要消耗这么大量的ATP? 2．给动物喂食15N 标记的天冬氨酸，很快就有许多带标记的氨基酸出现，解释此现象。 3．写出以下氨基酸转氨后形成酮酸的名称。 (a) 丙氨酸； (b) 谷氨酸； (c) 天冬氨酸； (d) 苯丙氨酸； (e) 亮氨酸； ⑴酪氨酸。 4. 如果饮食中富含A1a但缺乏Asp，那么能否看到缺乏Asp的病症呢？请解释。5．大多数氨基酸的合成是多步反响的产物，但20种标准氨基酸中有3种可以通 过碳的中心代谢途径中的糖类代谢物，经简单转氨基合成。 (a) 写出这3个转氨基反响的方程式； (b) 这些氨基酸中有一种也能直接通过复原氨基化合成，写出此反响的方程式。 6. 请写出参与以下转变反响的叶酸衍生物的名称： (a) 甘氨酸一丝氨酸； (b) 组氨酸一谷氨酸； (c) 高半胱氨酸一蛋氨酸。 7. 冬季非洲爪蟾生活在水环境中，它们以氨的形式排出过量的氮；夏季当池塘干涸后，爪蟾钻入泥中，进入休眠状态。指出爪蟾在休眠期是如何改变其氮代谢以防止有毒的氨积累? 8. (a)确定以下5个尿素循环酶在细胞中的位置，即位于细胞质中，还是线粒体中。 (1) 氨甲酰磷酸合成酶I (2) 鸟氨酸转氨甲酰酶； (3) 精氨琥珀酸合成酶； (4) 精氨琥珀酸水解酶； (5) 精氨酸酶。 (b) 由于尿素循环的反响发生在细胞内两个不同部位，哪些循环中间物必须经转运穿过线粒体内膜?
9. 参与尿素循环的氨基酸有哪些?这些氨基酸都能用于蛋白质的生物合成吗? 10. 如果给一只老鼠喂食含有15N标记的Ala，老鼠分泌出的尿素是否变成了15N 标记的?如果是的话，尿素中的一个氨基被标记，还是两个氨基都被标记了?说明理由。 11 •如果利用(a)一分子葡萄糖或(b)—分子软脂酸完全氧化成CO2和出0,净生成的ATP 用于尿素的合成，可以分别合成出多少分子的尿素? 12．乳酸和丙氨酸中的3 个碳具有相同的氧化状态, 动物可以用其中的任一种作为代谢燃料。比拟它们完全氧化为C02和H20时净生成的ATP数(ATP摩尔数／摩尔底物),注意,以尿素形式排氮消耗的能量也要考虑在内。 13．以下左侧分子的碳骨架至少可以局部地山右侧所列氨基酸的降解得到。将左列分子与其可从中衍生的右列分子配对(忽略左列分子在柠檬酸循环中的互变形式)。 (a) 延胡索酸(1)异亮氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、缬氨酸； (b) a—酮戊二酸(2)精氨酸、谷氨酸、组氨酸； (c) 琥珀酸CoA (3)苯丙氨酸、酪氨酸。 14．丙氨酸转氨酶的活性(反响速度)通常利用过量的乳酸脱氢酶和NADH 的反响系统测定。丙氨酸的消失速度等于利用分光光度计测定出来的NADH 消失的速度。这是什么道理？ 15．一两岁的小孩经常呕吐, 特别是在饮食后。这个小孩的体重和身体发育低于正常小孩，他的头发灰白，尿液用三氯化铁(FeCb)处理，变成绿色，表示有苯丙酮酸存在。做尿液样品的定量分析发现苯丙氨酸、苯丙酮酸和苯乳酸分别为 7. Ommol/L , 4. 8mmol/L 10. 3mmol/L，远远高于它们的正常值(0. Olmmol ／L，0，0)。 (a) 这种病症是由于哪种酶缺乏造成的？提出治疗的方法。 (b) 为什么会有大量的苯丙氨酸出现在尿液中？ (c)苯丙酮酸和苯乳酸来自哪种前体物质？为什么当苯丙氨酸的浓度上升 时，这两种物质会增多(正常的状况没有这种现象)? (d) 为什么病人的头发会呈灰白色？ 16.如果一个成年猫在禁食一个晚上以后，喂以一餐不含精氨酸的复合氨基酸饮食。在2h内，血中的氨浓度从正常的18⑥/L增至140 pg/L。，此时猫表现出氨中毒的临床病症。对照组中喂以完全氨基酸饮食或以鸟氨酸取代精氨酸的氨基酸饮食，那么没有不寻常的临床病症。 (a) 这个实验中，为什么要先禁食一个晚上? (b) 是什么因素使实验组氨的浓度上升?为什么精氨酸缺乏会导致氨中毒? (c) 为什么鸟氨酸可以取代精氨酸？习题解答