生物酶的结构和活性研究 PPT

相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
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相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
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（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
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氧转水 裂异合
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（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
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（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
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2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？

第2节 酶的结构与功能
1. 酶的组成成分
一. 酶的结构
根据组成成分，酶可分为两类：
单纯酶 —— 仅由蛋白质组成的酶。 结合酶 —— 除蛋白质外，还有非蛋白质成分。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子有两种：
辅酶 —— 与酶蛋白结合较松弛的小分子有机物。
辅基 —— 与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键结 合，包括小分子有机物及金属离子。
对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与功能
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与功能
The structure of a glycogen phosphorylase monomer
1. 酶的活性中心 （2）酶活性中心的特点
二. 酶的结构与功能
Substrates typically lose waters (of hydration 水合作用) in the formation of the ES complex
2. 变构酶
变构酶的特点：
二. 酶的结构与功能
已知的变构酶都是寡聚酶。
变构酶分子上除了活性中心外，还有调节中 心。这两个中心处在酶蛋白的不同部位，有 的在不同的亚基上，有的在同一亚基上。
变构酶的 v-[S] 的关系不符合米氏方程，所以 其曲线不是双曲线型。
2. 变构酶
Vmax 100%
二. 酶的结构与功能
2. 变构酶
二. 酶的结构与功能
3. 诱导酶
二. 酶的结构与功能
诱导酶（inducenzyme）是细胞内在正常状态 下一类很少存在或没有的酶，当细胞中因加入了诱 导物后而被诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在 下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物 或底物本身。

(4)同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。 活性中心相似或相同：催化同一化学反应。 分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi

为Tyr 248 为Arg 145
Zn
为Glu 270 为底物
R
R R
A.非差 示标记
差 示 标 记 法 图 解
B. 差示 标记
(底物)
R
R
R
Hale Waihona Puke R*RR*
亲和标记法
根据酶与底物特异结合的性质，设计或合成一种含有反应基团的底物类似
物作为活性部位基团的标记试剂。这种试剂象底物一样进入活性部位，接
近结合位点，并以其活泼的化学基团与活性部位的某一基团共价结合，而 指示出酶活性部位的特征。
“锁钥学说”
(lock and key thoery)：
Fischer， (1890）：酶 的活性中心 结构与底物 的结构互相 吻合，紧密 结合成中间 络合物。
诱导嵌合学说 (induced-fit hypothesis)： Koshland，(1958）： 酶活性中心的结构有 一定的柔性，当底物 （激活剂或抑制剂） 与酶分子结合时，酶 蛋白的构象发生了有 利于与底物结合的变 化，使反应所需的催 化基团和结合基团正 确地排列和定向，转 入有效的作用位置， 这样才能使酶与底物 完全吻合，结合成中 间产物。
当ΔG＜0，反应能自发进行。 活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。 是指在一定温度下，1mol 反应物全部进入活化 状态所需的自由能。
化学反应要能够 发生，关键的是反应 体系中的分子必须分 子处于活化状态，活 化分子比一般分子多 含的能量就称为活化 能。反应体系中活化 分子越多，反应就越 快。增加反应体系的 活化分子数有两条途 径:一是向反应体系 中加入能量 ，另一 途径是降低反应活化 能。酶的作用就在于 降低化学反应活化能。
活酶的专一性研究 酶分子的化学修饰：差示标记法，亲和标记法 X-射线衍射法