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作业蛋白质化学（31题81空）10、蛋白质既是结构物质，又是功能物质。
组成蛋白质的元素主要有五种，不同蛋白质的氮量很相近，平均为16% ，根据此特性可计算蛋白质的含量。
11、蛋白质的基本组成单位是氨基酸，20种该物质中除脯氨酸外，均为α-型。
12、蛋白质颗粒表面的水膜和双电层是蛋白质亲水胶体的两个因素。
13、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种次级键，使天然蛋白质原有的物理化学和生物化学性质改变。
14、蛋白质按照分子组成成分不同可进行分类，将分子组成中仅含氨基酸的称为简单蛋白质，分子组成中除了蛋白质部分外还有非蛋白部分的称结合蛋白质，其中非蛋白部分称辅助因子。
15、20种氨基酸中除甘氨酸外都具有不对称碳原子。
具有不对称碳原子的α-氨基酸都具有L 和 D 两种构型。
16、蛋白质超二级结构的类型有αα、ββ、βαβ、βββ。
17、GSH简称三肽，由甘氨酸、丝氨酸和半胱氨酸三种氨基酸脱水缩合而成，与一般肽形成的不同之处是含有巯基。
18、β-折叠结构的类型有平行和反平行两种。
19、影响α-螺旋形成的因素是氨基酸的组成，序列和侧链R基所带电荷大小。
20、蛋白质的紫外吸收值是280 nm。
21、维持蛋白质一级结构的化学键是氢键，肽键和二硫键；维持二级结构的主要化学键是。
22、电泳是分离蛋白质常用的方法，其方向和速度由电荷的正负性、电荷多少和分子颗粒大小决定。
23、分离混合蛋白质的方法有透析及超滤法、沉淀法层析法、电泳法、和超速离心法几种。
24、氨基酸的结构通式为_略______________。
25 、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有__组氨酸______ 、__赖氨酸_____和_精氨酸______；酸性氨基酸有__天冬氨酸_______和__谷氨酸_________ 。
26、氨基酸在等电点时主要以_两性______离子形式存在，在pH > pI的溶液中，大部分以__负_____离子形式存在，在pH < pI的溶液中，大部分以_____正__离子形式存在。
基础生物化学试题（附参考答案）一、单选题（共91题，每题1分，共91分）1.组成蛋白质的基本单位是:()A、L-α-氨基酸B、L-β-氨基酸C、D-α-氨基酸D、D-β-氨基酸正确答案：A2.下列哪项是含有α(1→6)糖苷键的分子:A、蔗糖和支链淀粉B、蔗糖和纤维素C、纤维素和支链淀粉D、支链淀粉和糖原正确答案：D3.氨基酸在等电点时,应具有的特点是:A、不带正电荷B、不带负电荷C、A+BD、在电场中不泳动正确答案：D4.不能合成蛋白质的细胞器是A、叶绿体B、线粒体C、高尔基体D、核糖体正确答案：C5.DNA双螺旋中作为RNA合成模板的那条DNA链被称作模板链,也称作:A、有意义链B、编码链C、正链D、无意义链正确答案：D6.调节脂肪酸从头合成途径的关键酶是A、乙酰CoA羧化酶B、β-酮脂酰CoA还原酶C、烯脂酰CoA还原酶D、硫解酶正确答案：A7.生物化学主要研究内容是A、生物大分子的结构与功能B、生物体内新陈代谢C、遗传信息表达与调控D、A和B正确答案：D8.在尿嘧啶核苷酸合成中,第六位碳原子及第一位氮原子来自于:A、AsnB、AspC、GluD、氨甲酰磷酸正确答案：B9.组成蛋白质的氨基酸是A、D型B、L型正确答案：B10.原核生物DNA复制需要:①DNA聚合酶Ⅲ;②解螺旋酶;③DNA聚合酶Ⅰ;④引物酶;⑤DNA连接酶。
其作用的顺序是:A、②、④、①、③、⑤B、④、②、①、③、⑤C、②、④、③、①、⑤D、④、②、①、⑤、③正确答案：A11.目前认为基因表达调控的主要环节是:A、转录后加工B、基因复制C、翻译后加工D、转录起始正确答案：D12.一碳单位主要由哪种氨基酸提供;A、色氨酸B、甘氨酸C、组氨酸D、以上都是正确答案：D13.氨基酸的α-氨基脱下后,可以下列哪种化合物的形式暂存和转送:()A、天冬氨酸B、苯丙氨酸C、谷氨酰胺D、尿素正确答案：C14.呼吸链中细胞色素排列顺序为:A、Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3B、Cytc1→Cytc→Cytb→Cytaa3C、Cytc→Cytc1→Cytb→Cytaa3D、Cytb→Cytc→Cytc1→Cytaa3正确答案：A15.可以由氨基酸转变的含氮化合物是A、嘌呤核苷酸B、嘧啶核苷酸C、肌酸D、以上都是正确答案：D16.合成脂肪酸的NADPH+H+主要来自A、脂肪酸氧化B、三羧酸循环C、糖酵解D、磷酸戊糖途径正确答案：D17.糖酵解在细胞的哪个部位进行的A、线粒体B、内质网C、微粒体D、细胞液正确答案：D18.原核生物1molPEP被彻底氧化可生成ATP的摩尔数为（）A、12B、13C、13.5D、12.5正确答案：C19.丙酮酸羧化酶催化丙酮酸生成（）A、a-酮戊二酸B、磷酸烯醇式丙酮酸C、草酰乙酸D、葡萄糖-6-磷酸正确答案：C20.尿酸是下列哪个化合物的降解产物A、CMPB、AMPC、UMPD、TMP正确答案：B21.热变性的DNA分子在适当条件下可以复性,条件之一是:A、骤然冷却B、缓慢冷却C、浓缩D、加入浓的无机盐正确答案：B22.原核生物起始tRNA是:A、甲硫氨酰tRNAB、缬氨酰tRNAC、甲酰甲硫氨酰tRNAD、亮氨酰Trna正确答案：C23.下列有关大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ的描述哪个是不正确的:()A、其功能之一是切掉RNA引物,并填补其留下的空隙B、具有3'→5'核酸外切酶活力C、是唯一参与大肠杆菌DNA复制的聚合酶D、具有5'→3'核酸外切酶活力正确答案：C24.参与呼吸链电子传递的金属离子是:A、钼离子和铁离子B、铜离子和镁离子C、镁离子和铁离子D、铜离子和铁离子正确答案：D25.在蛋白质合成过程中,每活化1个氨基酸需要消耗ATP高能磷酸键的个数为:A、1个B、2个C、3个D、4个正确答案：B26.蛋白质合成过程中,下列哪项可避免氨基酸错误进入肽链:A、氨酰tRNA合成酶的纠错能力B、氨酰tRNA合成酶与tRNA的相互作用C、密码子与反密码子的专一性相互作用D、上述全包括正确答案：D27.下列关于分子伴侣的叙述错误的是:A、可帮助形成蛋白质空间构象B、可帮助肽键正确折叠C、可帮助机体降解不需要的蛋白质D、在二硫键的正确配对中起重要作用正确答案：C28.对蛋白质多肽链合成过程描述不正确的是()A、进位、成肽、移位B、在核糖体上进行C、方向N→CD、ATP供能正确答案：D29.DNA复制需要:(1)DNA聚合酶Ⅲ;(2)解链蛋白;(3)DNA聚合酶Ⅰ;(4)DNA指导的RNA聚合酶;(5)DNA连接酶参加。
生物化学试题及答案(1)(总12页) -本页仅作为预览文档封面，使用时请删除本页-生物化学试题（1）第一章蛋白质的结构与功能[测试题]一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为克，该样品白质含量应为____克。
22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。
23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。
当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。
24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。
25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。
26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。
27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。
28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。
其中碱性氨基酸有____，____，____。
酸性氨基酸有____，____。
29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。
30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH<pI 时，大部分以____离子形式存在。
第一章．生物化学绪论1.生命的生物化学定义：生命系统包含储藏遗传信息的核酸和调节代谢的酶蛋白。
但是已知某种病毒生物却无核酸(朊病毒)。
2.生命（生物体）的基本特征：（1）细胞是生物的基本组成单位（病毒除外）。
( 2 ) 新陈代谢、生长和运动是生命的基本功能。
( 3 )生命通过繁殖而延续，DNA是生物遗传的基本物质。
（4）生物具有个体发育和系统进化的历史。
( 5 )生物对外界可产生应激反应和自我调节，对环境有适应性。
3.化学是在原子、分子水平上，研究物质的组成，结构、性质和变化规律的一门基础自然科学。
生物化学就是生命的化学。
4.生物化学：运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化，进而深入揭示生命活动的化学本质的一门科学。
5.生命体的元素组成：在地球上存在的92种天然元素中，只有28种元素在生物体内被发现。
第一类元素：包括C、H、O和N四种元素，是组成生命体最基本的元素。
这四种元素约占了生物体总质量的99%以上。
第二类元素：包括S、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。
这类元素也是组成生命体的基本元素。
第三类元素：包括Fe、Cu、Co、Mn和Zn。
是生物体内存在的主要少量元素。
第四类元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、Ga、I、Mo、Se、Si等。
偶然存在的元素。
6.生命分子是碳的化合物：生命有机体的化学是围绕着碳骨架组织起来的。
生物分子中共价连接的碳原子可以形成线状的、分支的或环状的结构。
7.生物（生命）分子是生物体和生命现象的结构基础和功能基础，是生物化学研究的基本对象。
生物分子的主要类型包括：多糖、聚脂、核酸和蛋白质等生物大分子。
维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等小分子。
8 .生物大分子的结构与功能：研究生物分子的结构和功能之间的关系，代表了现代生物化学与分子生物学发展的方向。
9.生物化学的内容：静态生物化学：研究生物有机体的化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学：研究生命现象的物质代谢、能量代谢与代谢调节。
《生物化学》期末考试题一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷( )2、糖类化合物都具有还原性 ( )3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。
( )4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。
( )5、ATP含有3个高能磷酸键。
( )6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。
( )7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。
( )8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。
( )9、血糖基本来源靠食物提供。
( )10、脂肪酸氧化称β-氧化。
( )11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。
( )12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。
( )13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。
( )14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。
( )15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物()二、单选题（每小题1分，共20分）1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： (A )A、麦芽糖B、蔗糖C、乳糖D、纤维素E、香菇多糖2、下列何物是体内贮能的主要形式( E )A、硬酯酸B、胆固醇C、胆酸D、醛固酮E、脂酰甘油3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( C )A、多肽B、二肽C、L-α氨基酸D、L-β-氨基酸E、以上都不是4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( C )A、能加速化学反应速度B、能缩短反应达到平衡所需的时间C、具有高度的专一性D、反应前后质和量无改E、对正、逆反应都有催化作用5、通过翻译过程生成的产物是：( D )Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( C )Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、57、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( B )A、1B、2C、3D、4E、58、下列哪个过程主要在线粒体进行( E )A、脂肪酸合成B、胆固醇合成C、磷脂合成D、甘油分解E、脂肪酸β-氧化9、酮体生成的限速酶是( C )A、HMG-CoA还原酶B、HMG-CoA裂解酶C、HMG-CoA合成酶D、磷解酶E、β-羟丁酸脱氢酶10、有关G-蛋白的概念错误的是( C )A、能结合GDP和GTPB、由α、β、γ三亚基组成C、亚基聚合时具有活性D、可被激素受体复合物激活E、有潜在的GTP活性11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自( C )A、氨基甲酰磷酸B、NHC、天冬氨酸3D、天冬酰胺E、谷氨酰胺12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( B )A、多巴→黑色素B、苯丙氨酸→酪氨酸C、苯丙氨酸→苯丙酮酸D、色氨酸→5羟色胺E、酪氨酸→尿黑酸13、胆固醇合成限速酶是： ( B )A、HMG-CoA合成酶B、HMG-CoA还原酶C、HMG-CoA裂解酶D、甲基戊烯激酶E、鲨烯环氧酶14、关于糖、脂肪、蛋白质互变错误是：( D )A、葡萄糖可转变为脂肪B、蛋白质可转变为糖C、脂肪中的甘油可转变为糖D、脂肪可转变为蛋白质E、葡萄糖可转变为非必需氨基酸的碳架部分15、竞争性抑制作用的强弱取决于： ( E )A、抑制剂与酶的结合部位B、抑制剂与酶结合的牢固程度C、抑制剂与酶结构的相似程度D、酶的结合基团E、底物与抑制剂浓度的相对比例16、红细胞中还原型谷胱苷肽不足，易引起溶血是缺乏( B )A、果糖激酶B、６－磷酸葡萄糖脱氢酶C、葡萄糖激酶D、葡萄糖６－磷酸酶E、己糖二磷酸酶17、三酰甘油的碘价愈高表示下列何情况 ( A )A、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈高B、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈C、其分子中所含脂肪酸的碳链愈长D、其分子中所含脂肪酸的饱和程度愈高E、三酰甘油的分子量愈大18、真核基因调控中最重要的环节是 ( B )A、基因重排B、基因转录C、DNA的甲基化与去甲基化D、mRNA的衰减E、翻译速度19、关于酶原激活方式正确是： ( D )A、分子内肽键一处或多处断裂构象改变，形成活性中心B、通过变构调节C、通过化学修饰D、分子内部次级键断裂所引起的构象改变E、酶蛋白与辅助因子结合20、呼吸链中氰化物抑制的部位是：( A )A、Cytaa3→O2B、NADH→Ｏ2C、CoQ→CytbD、Cyt→CytC1E、Cytc→Cytaa3三、多选题（10个小题，每题1分，共10分）1、基因诊断的特点是：( ABC )A、针对性强特异性高B、检测灵敏度和精确性高C、实用性强诊断范围广D、针对性强特异性低E、实用性差诊断范围窄2、下列哪些是维系DNA双螺旋的主要因素( DE )A、盐键B、磷酸二酯键C、疏水键D、氢键E、碱基堆砌3、核酸变性可观察到下列何现象( BC )A、粘度增加B、粘度降低C、紫外吸收值增加D、紫外吸收值降低E、磷酸二酯键断裂4、服用雷米封应适当补充哪种维生素( BC )A、维生素B2 B、V—PP C、维生素B6D、维生素B12E、维生素C5、关于呼吸链的叙述下列何者正确？ ( )A、存在于线粒体B、参与呼吸链中氧化还原酶属不需氧脱氢酶C、NAD+是递氢体D、NAD+是递电子体E、细胞色素是递电子体6、糖异生途径的关键酶是 ( )A、丙酮酸羧化酶B、果糖二磷酸酶C、磷酸果糖激酶D、葡萄糖—6—磷酸酶E、已糖激酶7、甘油代谢有哪几条途径 ( )A、生成乳酸B、生成CO2、H2O、能量 C、转变为葡萄糖或糖原D、合成脂肪的原料E、合成脂肪酸的原料8、未结合胆红素的其他名称是 ( )A、直接胆红素B、间接胆红素C、游离胆红素D、肝胆红素E、血胆红素9、在分子克隆中，目的基因可来自 ( )基因组文库 B、cDNA文库 C、PCR扩增 D、人工合成 E、DNA结合蛋白10关于DNA与RNA合成的说法哪项正确： ( )A、在生物体内转录时只能以DNA有意义链为模板B、均需要DNA为模板C、复制时两条DNA链可做模板D、复制时需要引物参加转录时不需要引物参加E、复制与转录需要的酶不同四、填空题（每空0.5分，共15分）1、胞液中产生的NADＨ经和穿梭作用进入线粒体。
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。
生物化学简答题及答案氨基酸脱氨作用是动物体内产生氨的主要途径。
氨可以通过肠道吸收和肾小管上皮细胞分泌等方式进入体内。
肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，血中尿素也可以在肠道内水解产生氨。
肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。
氨的来源受到肠道和原尿中pH值的影响，碱性环境有利于氨的吸收。
氨可以通过丙氨酸-葡萄糖循环和谷氨酰胺的生成转运。
丙氨酸-葡萄糖循环是肌肉中氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝，在肝中通过联合脱氨基作用释放出氨用于合成尿素。
谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺，谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。
氨的主要代谢去路是尿素合成。
肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成。
NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。
合成尿素是一个耗能过程，每生成一分子尿素需要4个高能键。
除了尿素合成，氨基酸脱氨作用后生成的α-酮酸还可以参与非必须氨基酸及嘌呤、嘧啶的合成。
氨基酸脱氨基后，α酮酸的代谢途径主要有三种：（1）通过转氨基作用合成非必需氨基酸；（2）转变成糖或脂类，其中能转变成糖的氨基酸称为生糖氨基酸，能转变成酮体的称为生酮氨基酸，而兼备两种能力的则称为生糖兼生酮氨基酸，其中大多数氨基酸为生糖氨基酸；（3）通过氧化供能途径进行代谢。
动物体内可生成游离氨的氨基酸脱氨方式有三种：（1）氧化脱氨基作用，只有L-谷氨酸脱氢酶能催化反应，其他D-氨基酸氧化酶和L-氨基酸氧化酶则不起作用；（2）联合脱氨基作用，即转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基同时作用，是肝脏等器官的主要作用方式；（3）嘌呤核苷酸循环，适用于骨骼肌和心肌，因为肌肉缺乏L-谷氨酸脱氢酶，而腺苷酸脱氨酶活性高，能催化氨基酸脱氨基反应。
什么是生物化学生物学的分支学科。
它是研究生命物质的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化的科学。
生物化学若以不同的生物为对象，可分为动物生化、植物生化、微生物生化、昆虫生化等。
若以生物体的不同组织或过程为研究对象，则可分为肌肉生化、神经生化、免疫生化、生物力能学等。
因研究的物质不同，又可分为蛋白质化学、核酸化学、酶学等分支。
研究各种天然物质的化学称为生物有机化学。
研究各种无机物的生物功能的学科则称为生物无机化学或无机生物化学。
60年代以来，生物化学与其他学科融合产生了一些边缘学科如生化药理学、古生物化学、化学生态学等；或按应用领域不同，分为医学生化、农业生化、工业生化、营养生化等。
生物化学发展简史生物化学这一名词的出现大约在19世纪末、20世纪初，但它的起源可追溯得更远，其早期的历史是生理学和化学的早期历史的一部分。
例如18世纪80年代，A.-L.拉瓦锡证明呼吸与燃烧一样是氧化作用，几乎同时科学家又发现光合作用本质上是动物呼吸的逆过程。
又如1828年F.沃勒首次在实验室中合成了一种有机物──尿素，打破了有机物只能靠生物产生的观点，给“生机论”以重大打击。
1860年L.巴斯德证明发酵是由微生物引起的，但他认为必需有活的酵母才能引起发酵。
1897年毕希纳兄弟发现酵母的无细胞抽提液可进行发酵，证明没有活细胞也可进行如发酵这样复杂的生命活动，终于推翻了“生机论”。
生物化学的发展大体可分为3个阶段。
第一阶段从19世纪末到20世纪30年代，主要是静态的描述性阶段，对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。
其中E.菲舍尔测定了很多糖和氨基酸的结构，确定了糖的构型，并指出蛋白质是肽键连接的。
1926年J.B.萨姆纳制得了脲酶结晶，并证明它是蛋白质。
此后四、五年间J.H.诺思罗普等人连续结晶了几种水解蛋白质的酶，指出它们都无例外地是蛋白质，确立了酶是蛋白质这一概念。
通过食物的分析和营养的研究发现了一系列维生素，并阐明了它们的结构。
对生物化学的认识
生物化学是运用化学的原理和方法，研究生命现象的学科。
其任务主要是了解生物的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。
它是一门交叉学科，涉及生物学、化学、物理学等多个学科领域。
生物化学研究的内容包括生物体的物质组成、代谢途径、遗传信息传递等方面。
通过对生物分子（如蛋白质、核酸、多糖等）的结构和功能的研究，生物化学家可以揭示生命活动的基本规律。
生物化学在医学、农业、工业等领域都有广泛的应用。
在医学领域，生物化学可以帮助我们了解疾病的发生机制，为疾病的诊断和治疗提供理论依据；在农业领域，生物化学家可以通过研究植物的代谢过程，提高农作物的产量和品质；在工业领域，生物化学可以为生物技术和生物工程提供技术支持，生产出各种生物制品。
学习生物化学需要掌握一定的化学、生物学知识，同时还需要具备较强的实验技能和分析能力。
通过学习生物化学，我们可以更深入地了解生命现象，为解决人类面临的各种健康和环境问题提供科学依据。
总之，生物化学是一门非常重要的学科，对于我们理解生命现象、改善人类健康、推动社会发展都具有重要意义。
生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
上海生命科学研究院 考研——专业课复习笔记 Kathy Joannes Greene 整理 基 础 知 识 篇 生 物 化 学 知识点： 1、各类糖分子的结构和功能； 2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能； 3、核酸的基本结构、相互关系与功能； 4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系； 5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节； 6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义； 7、代谢中的糖代谢过程； 8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达； 9、各种代谢过程的调控及相互关系； 10、 现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等； 11、 生物化学研究进展； 2
◎● 将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。 ◎● 羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。 ◎● 一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。 ◎● 区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。 ◎● 天然糖苷多为β-型。 ◎● 糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 ◎● 自然界存在的糖胺都是己糖胺。 ◎● 麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。 ◎● 直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。 ◎● 与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。 ◎● 糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白，它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。 ◎● 血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 ◎● 木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。 ◎● 动植物体的不饱和脂肪酸为顺式，细菌中含脂肪酸种类少，大多为饱和脂肪酸，有的有分支。 ◎● 分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析，即气液色谱技术。 ◎● 甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团，叫micelles。 ◎● 烷基醚脂酰甘油含有2个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。 ◎● 糖基脂酰甘油中，糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。 ◎● 磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。 ◎● 不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连。 ◎● 肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇，脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。 ◎● 缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1羟基相连。 ◎● 除了11-顺-视黄醛外，多数直链萜类的双键均为反式。 ◎● 柠檬油的主要成分是柠檬苦素，薄荷油的主要成分是薄荷醇，樟脑油的主要成分是樟脑。 ◎● 胆石几乎全是由胆固醇组成，它易与毛地黄核苷结合沉淀。 ◎● 脊椎动物体内，胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。 ◎● 蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。 ◎● 前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH、PGI等八类，其功能有：平滑肌收缩、血液供应、神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。 3
◎● 在tay-sachs病中，神经节苷脂在脑中积累。 ◎● 按生理功能，蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。 ◎● 胱氨酸、酪氨酸不溶于水。脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。 ◎● 氨基酸分类：①按R基的极性，可以分为：Ⅰ、非极性R基氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro。Ⅱ、不带电荷的极性氨基酸：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。Ⅲ、带正电荷的极性氨基酸：Lys、Arg、His。Ⅳ、带负电荷的极性氨基酸：Asp、Glu。②按R基的化学结构分：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸。 ◎● 锁链素的吡啶环结构由4个Lys侧链组成，只存在于弹性蛋白中。 ◎● 氨基酸的旋光符号和大小取决于其R基的性质，并与测定时溶液的PH值有关。 ◎● 在远紫外区，氨基酸均有光吸收，但在近紫外区（220——300nm），只有Tyr、Phe、Trp等氨基酸有光吸收。因为其R基含有苯环共轭双键系统。 ◎● 含有1氨基1羧基和不解离R基的氨基酸均有类Gly的滴定曲线。 ◎● PI以上的PH，氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动。 ◎● 氨基酸氨基的一个H为烃基（包括环烃基及其衍生物）取代，如2，4-二硝基苯（FDNB）在弱碱溶液中发生亲核芳环取代而生成二硝基苯基氨基酸（DNP-氨基酸），即烃基化反应。 ◎● 蛋白质的化学修饰，是在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。 ◎● 酪氨酸的酚基在3和5位上容易发生亲电取代反应，它也可以与重氮化合物（如对氨基苯磺酸的重氮盐）结合成桔黄色化合物，叫Pauly反应。组氨酸的侧链咪唑基与重氮苯磺酸结合成棕红色化合物。 ◎● 蛋氨酸侧链上的甲硫基是一个很强的亲核基团，与烃化试剂如甲基碘容易形成锍盐，该反应为巯基试剂所逆转。 ◎● 半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺（即氮丙啶）的环，生成的侧链带正电荷，为胰蛋白酶的水解提供一个新的位点。 ◎● 巯基的氧化的底物是巯基与金属的络合物。 ◎● 逆流分溶仪只用于制备分离，如蛋白质、肽、核酸和抗生素等的分离提纯。 ◎● 肽键的结构实际是一个共振杂化体，由于氧电挨离域形成了包括肽键的羧基氧、羧基碳、酰胺氮在内的O-C-N π轨道系统。 ◎● 双缩脲反应是肽、蛋白所特有的。 ◎● 嗜热菌蛋白酶含锌和钙两种金属。 ◎● 牛胰核糖核酸酶是测定一级结构的第一个酶分子，有124个残基组成，分子内含有4个二硫键。 ◎● 同源蛋白质是指不同机体实现同一功能的蛋白质，它的氨基酸顺序中这样的相似性被称为顺序同源现象。 ◎● 凝血酶属于丝氨酸蛋白水解酶类。 ◎● 蛋白人工合成中氨基保护基有苄氧甲酰基、三苯甲基、叔丁氧甲酰基、对甲苯磺酰基，可用HBr/CH3COOH在室温下除去。Cys-SH常用苄基（Bzl）或对甲氧苄基（MBzl）保护，前者用Na-液氨处理除去，后者在液HF中于0℃处理30分钟除去。Lys的远-NH2用Tosyl保护，用Na-液氨处理除去。 ◎● 羧基活化方法有：酰氯法、叠氮法、活化酯法、混合酸酐法。 ◎● 最有效的接肽缩合剂是N，N’-二环己基碳二亚胺（DCCI）。 4
◎● 研究蛋白二级结构的方法X-射线衍射法。利用重氢交换法可以测定蛋白分子中α螺旋的含量。核磁共振光谱法可以测定蛋白分子中哪个氨基酸残基发生构象变化。圆二色性法可以用测定α螺旋和折叠片的含量。荧光偏振法可以测定疏水微区、Trp、Tyr微区。喇曼光谱用于研究主链构象。用Damachandran图来表示。 ◎● 肽平面内C=O、N-H呈反式排列。 ◎● 当Ф的旋转键N1-Cα两侧的N1-C1和Cα-C2呈顺式时，规定Ф=0°；同样，Ψ的旋转键Cα-C2两侧的Cα-N1和C2- N2呈顺式时，规定Ψ=0°。从Cα向N1看，沿顺时针方向旋转Cα-N1键所形成的Ф角度规定为正值，反时针旋转为负值；从Cα向C2看，沿顺时针方向旋转Cα-C2键所形成的Ψ角度规定为正值，反时针旋转为负值。α螺旋中 Ф=—57°，Ψ=—48°。平行式片层中Ф=—119°，Ψ=+113°。反平行式片层中 Ф=—139°，Ψ=+135°。 ◎● α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸的比旋之和，但无规卷曲则相等。测定蛋白质的比旋特别是其旋光色散是研究二级结构的重要方法。 ◎● α-螺旋中的Pro或Hyp形成一个“结节”（kink）。 ◎● Glu主要在α-螺旋，Asp、Gly分布于β转角，Pro在α-螺旋C末端或β转角中，二级结构预测是用概率统计学方法获得的。 ◎● αα（超二级结构）存在于α-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、纤维蛋白等。 ◎● 可溶性纤维蛋白有角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白，不可溶性纤维蛋白有肌球蛋白、纤维蛋白原。 ◎● 胶原的链间氢键是一条连的三联体（Gly-x-Y）Gly的酰胺氢与另一条链相邻三联体x位上的羰基氧之间形成的，此外Hyp的羟基也参与链间氢键的形成。链间共价交联键主要是在Lys、Hyl之间形成的。在Ⅲ胶原蛋白中，还存在链间二硫键。 ◎● 随着年龄的增长，胶原三螺旋内，三螺旋间的共价交联越来越多，胶原纤维越硬越碎。 ◎● 弹性蛋白的重复序列为Lys-Ala-Ala-Lys和Lys-Ala-Ala，可以以赖氨酰正亮氨酸、锁链素、异锁链素交联。 ◎● 三级结构决定于氨基酸顺序的直接证据是某些蛋白的可逆变性。White、Anfinsen用8mol/L尿素、β-巯基乙醇处理牛胰核糖核酸酶及复性的实验。 ◎● 蛋白折叠的策略是：使主链肽基间形成最大数目的分子内氢键同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白分子的表面与水相互作用。 ◎● 三级结构是多肽链上各个单链的旋转自由度受到各种限制的总结果，这些限制包括：肽键的硬度即肽键的平面性质、Cα-C键和Cα-N键旋转的许可角度、肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和带负电荷的R基的数目和位置几溶剂和其它溶质等。 ◎● 范德华力包括定向效应、诱导效应、分散效应。定向效应发生在极性分子或极性基团之间，是永久偶极间的静相互作用。分散效应在多数情况下起主要作用，是非极性分子或极性基团仅有的一种范德华力。 ◎● 范德华吸引力只有当两个非键合原子处于一定距离时最大，这个距离叫接触距离或范德华距离。 ◎● 疏水化合物或基团进入水中，其周围的水分子将排列成刚性的有序结构笼形结构。 ◎● 二硫键的形成并不指令多肽链的折叠。 ◎● 变性是一个协同性的过程，是在所加变性剂的很窄浓度或很窄的温度和PH间隔内突然发生的。 ◎● 肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素（heme）辅基组成的，有8段α螺旋，
