生物化学复习资料

第三章

1.蛋白质的分类：根据功能分为球蛋白、纤维蛋白 。化学组成不同分为简单蛋白(又称单纯蛋白，水解后置产生各种氨基酸)和结合蛋白（由蛋白质和非蛋白质组成，水解后产生氨基酸外，还有非蛋白组分）

2.20种氨基酸及缩写符号：丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro、甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、半胱氨酸Cys、络氨酸Tyr、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg、天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu、

3.氨基酸的理化性质（等电点）：在一定的PH环境条件下，氨基酸的正负电荷相等，此时的PH值就是等电点

4.肽的概念：氨基酸之间由肽键连接而形成的化合物就是肽

5.蛋白质的一、二、三、四级结构和概念 一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序；二级结构：多肽链主链上的原子在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠形成周期性构象；三级结构：多肽链中所有原子和基团在三维空间中的排布；四级结构：亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用

6.ａ-螺旋的结构特征：多肽链主链骨架围绕一个中心轴成螺旋式上升，形成的棒状的螺旋结构，每圈包含3.6个氨基酸残基；螺距为0.54nm，横跨十三个原子相邻螺旋之间形成氢键，氢键的方向与ａ-螺旋轴的方向几乎平行

7.蛋白质的理化性质（变性）变性：在某些理化因素作用下蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改变，即由天然状态变成了变性状态，从而引起了生物功能的散失以及物理化学性质的改变

蛋白质的等电点：当溶液在某个PH值时，蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时的溶液的PH就是该蛋白质的等电点

第四章

1.核酸的种类：脱氧核糖核酸和核糖核酸

分布：所有的原核细胞和真核细胞都含有这两种核酸，DNA主要存在细胞核内的染色体上（细胞质中的线粒体中也有少量分布），RNA主要分布细胞质中的微粒体，线粒体含少量。

化学组成：由碱基，核糖和磷酸组成

2.DNA碱基组成的特点 四点：（1）具有种的特异性，（2）没有器官和组织的特异性，（3）在同一种DNA种A=T,G=C+m5C,(4)年龄、营养状况、环境的改变不影响DNA的碱基组成

3.DNA的一、二级结构特征。 一级结构：DNA分子中核苷酸序列。 二级结构：DNA的双螺旋结构。特征（1）两条平行的多核苷酸链以相反的方向围绕着同一个中心轴以右手旋转方式构成一个双螺旋（2）疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的在外侧（3）相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm，旋转夹角为36 o ，螺旋的螺距为3.4nm（4）双螺旋的直径2nm（5）两条链之间有氢键稳定的连在一起

4.核酸的理化性质（变性和复性 Tm）变性：在强酸强碱 、高温等条件下，DNA双螺旋结构破坏成单链的现象

复性：在适当条件下变性DNA的两条链又重新恢复成双螺旋结构的过程

Tm值：50%的DNA分子发生变性时的温度（影响因素1.DNA的性质和组成2.溶液的性质）

第七章

1.酶的分类（六种）：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶

酶概念：是活细胞内产生的能在体内或体外起同样作用的生物催化剂

特点：极高的催化效率，高度的专一性（绝对、相对、立体异构专一性），可调节性，不稳定性

2.酶的化学结构 ： 大多数是由蛋白质组成，少数由RNA组成

化学组成分类：单纯酶和结合酶

3.酶结构与功能关系：酶的活性中心由结合基团（决定专一性）和催化基团（决定催化能力）

4.维生素和辅酶的关系 （见课本112页）主要见前三种

5.底物浓度、抑制剂对酶活性的影响（米氏方程、Km）Km：酶促反应达到最大反应速度一半时的底物浓度。抑制剂：能使酶活性降低而不引起蛋白质变性的物质。

v=Vmax/Km 反应速度与底物浓度成正比，当v≈Vmax 底物增加不影响反应速度

第八章

1.无氧酵解（无氧氧化（计算能量）：见课本146-149页

无氧酵解的生理意义：（1）、为动物机体迅速提供能量（2）、交接途径与糖的有氧氧化途径、磷酸戊糖途径以及异生途径都有密切联系。

糖异生：由非糖物质转化为葡萄糖和糖原的过程。反应过程在课本的155—156，生理意义（不要求反应式）：（1）、由非糖物质合成糖，保持血糖浓度的相对恒定。（2）、有利于乳酸的作用（3）、协助氨基酸代谢，使氨基酸转变为糖。

2.磷酸戊糖途径的生理意义：（1）、途径中产生的NADPH+H+,是生物合成的供氢体（2）、葡萄糖在此途径可生成核糖-5-磷酸（3）、磷酸戊糖途径与有氧分解及无氧分解的相互联系，有共同的中间产物（果糖-6-磷酸），从而进入糖的有氧分解进一步进行代谢。

3.能量计算 ： 糖代谢和脂肪代谢见课本（10分题）

第九章

1.氧化磷酸化：底物氧化作用与ADP的磷酸化作用通过能量相偶联生成ATP的方式。

底物磷酸化：直接将高能磷酸基团转移给ADP生成ATP，或水解高能键，将释放的能量用于ADP与无机磷酸反应生成ATP的方式。

呼吸链：在生物氧化过程中，底物脱下的氢通过一系列的递氢体和电子传递体，最终与氧结合生成水并释放能量，在这个过程中消耗了氧，所以成为呼吸链。

2.ATP两种产生途径（氧化磷酸化、底物磷酸化）见课本。

第十章

1．脂类分类(2类)：脂肪和类脂。

2.饱和脂肪酸的分解代谢：（1）、脂肪酸的活化—（2）、脂酰辅酶A从胞液转移到线粒体内—（3）、脱氢—（4）、加水—（5）、脱氢—（6）、硫解—（详细过程请看课本183—184）能量计算

3.酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮统称为胴体。

生理意义：（1）、大脑和肌肉的能量来源（2）、新生动物合成类脂的重要原料。

4.血脂：血浆中所含的脂质，包括甘油三脂、磷脂、胆固醇及其脂和游离脂肪酸。

5.脂蛋白的分类（符号的命名）：ACP—脂酰基载体蛋白，

十一章

1.N--平衡：在一定时间内，动物体摄入氮和排出氮的关系。

蛋白质的最低需要：在糖和脂肪这类能源物质供应充分的条件下，为了维持机体的总氮平衡，至少必须摄入的蛋白质的量。

蛋白质的生物学价值：饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。

2.氨基酸的代谢概况：氨基酸的脱氨基作用、氨基酸的脱羧基作用。

3.氨基酸的脱氨基作用：在酶的作用下，氨基酸脱去氨基作用（氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用）。 4.氨的来源和去路（各种动物蛋白质的去路）：必需氨基酸和非必需氨基酸，氨的转运（谷氨酰胺的转运作用、丙氨酸-葡萄糖循环）、尿素循环（氨甲酰磷酸的生成、瓜氨酸的生成、精氨酸的生成、精氨酸的水解、尿酸的生成与排出），哺乳动物的氨的排出方式是尿素的方式排出，鸟类和陆生爬行动物是以排尿酸的方式；水生动物是排氨。

5.尿素的生成部位（肝脏）

6. ａ-酮酸的代谢（简答题）：代谢有三种去路，（1）、氨基化（所有的α-酮酸都可以通过脱氨基作用的逆反应而氨基化，生成其相应的氨基酸（2）、转变成糖和脂类（3）、氧化供能

生酮氨基酸2种：赖氨酸(lys)、亮氨酸（leu），生糖兼生酮氨基酸4种：异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）其它的14中为生糖氨基酸

7.与激素有关的个别氨基酸的代谢：一碳基团不能游离存在，需要四氢叶酸（FH4）携带进行代谢和转移。

十三章

1． 中心法则:见课本259

2． 反向转录:在逆转录酶的作用下，以RNA为模板合成DNA的过程。

3． DNA的损伤修复（主要是光修复）：可见光激活了光复活酶，它能分解由于紫外光照射而形成嘧啶二聚体。

4． DNA的半保留复制：每个子代双链DNA分子中都含有一条来自亲代的旧链和一条新合成的新链的复制方式。

十四章

1. 转录：以DNA为模板，在RNA聚合酶的作用下合成mRNA，将遗传信息从DNA分子上转移到mRNA分子上的过程，特点是（1）以DNA为模板酶促合成RNA：只以单股DNA（3‘-5’）为模板，具有不对称性（2）、DNA双链中，只有一条链被转录成RNA（3）\转录方向为5‘到3’。

2. RNA聚合酶：催化RNA合成的聚合酶。

3. 真核生物的mRNA转录后的加工：首尾修饰、5‘末端加上cap，3’末端加上polyA

十五章

1. 蛋白质翻译系统主要组成成分：有20种氨基酸，mRNA、tRNA、核糖体、氨酰基-tRNA合成酶以及多种翻译因子 功能：核糖体功能：肽酰基-tRNA部位、氨酰基-tRNA结合部位、脱氨酰基tRNA释放部位，其它的见课本287-294页

2. 起始密码：AUG 终止密码:UAA\UAG\UGA 起始氨基酸：真核生物是甲硫氨酸Met，原核生物是甲酰甲硫氨酸fmet 肽链延伸：进位-转肽-移位

亲，一定要给好评哦！！！！

565版权所用，缩印必究，有事联系社长蛙！