名词解释1.联合脱氨基作用：由两种（或以上）酶的联合催化作用使氨基酸的α-氨基脱下，并产生游离氨的过程。
2.酶活力单位：根据某种酶在最适条件下，单位时间内酶作用的底物的减少量或产物的生成量。
3.酶的活性中心：酶分子上必需基团比较集中并构成一定空间构象、与酶的活性直接相关的结构区域。
4.底物水平磷酸化：代谢物因脱氢后，分子内能量重新分布，使无机磷酸酯化先形成一个高能中间代谢物，促使ADP变成ATP的反应。
5.竞争性抑制作用：抑制剂与活性中心结合后，底物就不能再与酶活性中心结合；反之，如果酶的结合部位已被底物占据，则抑制剂也不能和酶结合。
6.非竞争性抑制作用：酶可以同时与底物及抑制剂结合，两者没有竞争作用。
7.反竞争性抑制作用：酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合。
8.变构作用：蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象。
9.转氨作用：一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。
10.氨基酸的等电点：当氨基酸处于某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。
11.蛋白质的等离子点：在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点测定时，所得的等电点。
12.氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传给氧化合成水的过程中，释放的能量使ADP磷酸化为ATP的反应过程。
13.三羧酸循环（TCA）：在有氧条件下，丙酮酸氧化脱羧产生的乙酰辅酶A彻底氧化成CO2和H2O。
14.脂肪酸的β-氧化：脂肪酸通过酶催化α-碳原子间的断裂、β-碳原子上的氧化，相继切下二碳单位而降解的方式。
15.必需氨基酸：指人自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸16.Tm值（融解温度）：当A260达到最大值一半时，所对应的温度称为溶解温度。
17.激活剂：使酶原激活的物质。
18.米氏常数：酶促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。
19.酶的酸碱催化：通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态、加速反应的一类催化机制。
酶一、名词解释酶的活性中心酶原活力单位比活力K m诱导契合学说变构效应ribozyme 辅酶和辅基同工酶竟争性抑制作用二、填空题1、1926年___________________第一次从刀豆中提取了脲酶并获得结晶，经实验证明结晶脲酶是一种蛋白质。
1930-1935年间__________________及其同事们先后获得了胰蛋白酶，胃蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶，确定了酶的化学本质是蛋白质。
2、1956年由IUB和IUPAC协商提议建立一个国际专门委员会，叫__________________，简写为___________________，该委员会负责推荐酶的___________________以及酶学中使用的数理常数的确定。
3、催化以方程式AH2+B A+BH2为代表的一类反应的酶称____________________,它们属于_______________________酶类。
4、催化通式AX+B A+BX所表示的一类反应的酶称为______________________。
5、催化下面反应的酶是___________________________。
CH3C NH2 HCOOH +COOHCH22C=OCOOHCH3C=OCOOH+COOHCH2CH2HC NH2COOH6、催化通式为____________________的一类反应的酶称异构酶类。
7、合成酶类也称___________________酶类。
8、测定酶的活力时，初速度对底物浓度呈___________反应，对酶浓度呈________反应。
9、原初Michaelis-Menten酶促动力学方程的理论基础是____________________学说和_______________________假说。
10、欲使某一酶促反应的速度等于V max的80%，此时的底物浓度应是此酶的K m值的________________倍。
酶的催化作用机理酶是一类生物大分子，具有催化化学反应的能力。
它在生物体内起着至关重要的作用，可以加速代谢反应速率，降低活化能，使生命得以维持。
而酶的催化作用机理是一个复杂而精密的过程。
酶的结构酶通常是由蛋白质组成的，具有特定的结构和活性中心。
酶的活性中心是催化反应发生的地点，通常是一个三维空间结构，能够与底物结合并促进反应的进行。
酶的催化作用过程酶的催化作用可以通过以下过程展开：1.底物结合：底物分子在酶的活性中心结合，并形成酶-底物复合物。
2.酶促反应：酶通过特定的活性位点，改变底物的结构，使其更容易发生化学反应。
3.生成产物：底物在酶的作用下转化为产物，被释放出来。
4.酶的释放：产物释放后，酶恢复到原始状态，可以与新的底物结合。
酶的催化机理酶的催化作用机理主要包括以下几种类型：1.亲和力：酶与底物之间是相互作用的，酶通过特定的结构和亲和力选择性地结合底物。
2.空间匹配：酶的活性中心具有特定的构象，能够与底物的结构相匹配，促进反应的进行。
3.临时结合：底物在活性中心处会形成临时较稳定的酶-底物复合物，有利于反应的进行。
4.酶促反应：酶通过降低反应活化能，使反应更容易发生。
酶的催化特点酶的催化作用具有以下几个特点：1.高效性：酶可以在温和的条件下，高效地催化反应，提高反应速率。
2.选择性：酶对底物有特异性选择，能够识别和结合特定的底物。
3.可逆性：酶的催化反应是可逆的，产物可以被酶再次转化为底物。
4.高度专一性：酶对特定的底物具有高度专一性，形成酶-底物复合物。
总而言之，酶的催化作用是生物体内重要的化学反应方式，通过复杂的机理促进生命的繁衍和维持。
对酶的催化作用机理的深入研究有助于更好地理解生命活动的本质和机制。
第10章酶的作用机制和酶的调节第10章酶的作用机制和酶的调节教学目的：掌握酶的活性部位结构与功能、酶活性的别构调节、酶原激活，了解酶高效性原因教学重点：酶活性部位的结构与功能及酶的活性的别构调节教学难点：酶活性的别构调节教学方法：多媒体教学内容：一、酶的活性部位及确定方法（一）酶活性部位概念及特点1、酶的活性中心(活性部位):指酶分子中的表面有一个必需基团比较集中、并构成一定空间结构的微小区域。
酶活性中心的基团,按其功能可分为结合基团和催化基团。
活性中心的基团都是维持酶活性的必需基团，2、酶活性部位的共同点：（1）酶活性部位仅占酶体积的很小一部分，通常只占整个酶分子体积的1~2%，酶分子是大分子物质，由很多氨基酸构成，而活性部位仅由几个氨基酸残基组成催化部位一般由2~3个氨基酸残基组成。
结合部位氨基酸残基数目，不同的酶有所不同。
可能是一个，也可能是多个。
（2）酶的活性部位具有三维结构，构成酶活性中心的基团，可位于同一条肽链上，也可位于不同的肽链上，在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上位置必须相互靠近；酶的空间结构受物理或化学因素影响时，酶的活性部位可能会遭破坏，酶会失活。
（3）活性中心的结合基团与底物专一性结合，这需要活性部位的基团精确排列。
活性部位具有一定的柔韧性,活性部位的结构并不是与底物的结构正好互补。
在酶与底物结合过程中，酶活性中心的构象在底物的诱导下可发生形变，然后嵌合互补形成中间产物，而底物在酶活性中心的诱导下也可发生形变，变的易与酶结合，有时是两者的构象同时发生变化后才互补契合（诱导契合学说）。
（4）酶活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子或底物分子的一部分结合到裂缝中，裂缝内的非极性基团较多，形成一个疏水环境，提高与底物的结合能力，也有极性的氨基酸残基，以便与底物结合并催化底物发生反应。
（5）底物通过较弱的次级键与酶结合。
组成酶活性中心的氨基酸残基，常见的有：组氨酸、赖氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、丝氨酸、半胱氨酸和酪氨酸3、研究酶活性部位的方法（1）共价修饰（2）亲和标记法（3）切除法（4）X射线晶体结构分析法二、酶促反应机制（一）基元催化的分子机制：酶的催化作用包括若干基元催化。
