一、酶的活性中心

名词解释酶的活性中心酶的活性中心：生命之精华酶，作为生物体内的催化剂，承担着许多关键的生化反应。

而酶的活性中心则被视为酶领域的核心，是酶催化能力的源泉和决定因素。

本文将探讨酶的活性中心的定义、结构及其对酶催化的重要性。

一、活性中心的定义与特征活性中心是酶分子中与底物结合和转换的地方。

它是一段三维空间，通过特定的氨基酸残基组成，具有一定的催化活性。

在酶中，活性中心具有独特的结构特点，例如嵌入在酶分子中部、表面形成裂缝或者孔道的突出部分。

活性中心的结构通常由氨基酸残基、金属离子或者辅因子组成。

现有的活性中心有多种类型，其中包括：金属离子活性中心、辅因子活性中心和氨基酸残基活性中心。

二、酶活性中心的结构与功能1. 金属离子活性中心金属离子活性中心是指酶分子中与金属离子结合的部分。

这些金属离子可以通过配位键与酶中的非氨基酸残基相互作用。

例如，铁离子、锌离子或钾离子等都可以作为金属离子活性中心存在。

以铁离子为例，某些酶中的铁离子活性中心可以参与电子转移、氧离子还原以及负责催化氧化反应的过程。

另外，锌离子活性中心在多种酶中扮演了催化酶解底物、结合底物和催化水解反应等重要角色。

2. 辅因子活性中心辅因子活性中心是指酶分子中由辅酶、酶辅基或其他非氨基酸成分组成的部分。

辅因子是酶催化所必需的辅助物质，它们能够与酶分子中的活性中心发生特定的非共价相互作用。

常见的辅因子活性中心包括：酶辅基、酶结合辅酶的位点以及呼吸链等过程中所参与的辅酶。

例如，几种重要的辅因子如辅酶NAD+（烟酸胺核苷酸二核苷酸）、生物素以及辅酶A可以与酶的活性中心相互作用，从而垂直介导催化过程。

3. 氨基酸残基活性中心氨基酸残基活性中心是指酶分子中由氨基酸残基组成的活性中心。

氨基酸残基能够通过氢键、离子键和范德华力等相互作用形成更加稳定的底物与酶的结合，从而催化特定的生化反应。

常见的氨基酸残基活性中心包括：丝氨酸残基、组氨酸残基等。

例如，蛋白酶通过丝氨酸残基的作用将蛋白质水解为片段，氨酸残基活性中心也是构成DNA聚合酶的重要组成部分。

酶的作用机理酶的活性中心酶的活性中心是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基通过肽链盘绕、折叠，在空间构象上相互靠近，形成的三维实体对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构也是功能部位的组成部分Asp His Ser 胰凝乳蛋白酶的活性中心活性中心重要基团: His 57, Asp 102, Ser 1954➢活性中心内的必需基团结合基团(binding group)与底物相结合催化基团(catalytic group)催化底物转变成产物位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。

➢活性中心外的必需基团酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位酶活性中心的结构特点➢活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往往只占1%-2%➢酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结构➢活性中心的空间构象在与底物接触时表现出一定的柔性和运动性➢酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶分子构象发生了一定的变化后才互补的➢酶活性部位位于酶分子表面的一个裂隙(crevice）内，相当疏水的环境，从而有利于同底物的结合➢底物靠许多弱的键力与酶结合溶菌酶的活性中心⚫35位谷氨酸残基和52位天冬氨酸残基是催化基团⚫62/63位色氨酸残基、101位天冬氨酸残基和108位色氨酸残基是结合基团⚫A—F 为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中酶的专一性研究酶分子侧链基团的化学修饰法X-射线晶体衍射法定点诱变法主要方法判断和确定酶活性中心的主要方法应用举例根据脂肪酶结合域的拓扑结构分类,可分为烟囱型脂肪酶，隧道型脂肪酶和裂痕型脂肪酶脂肪酶◆在酶结构表面形成一个裂痕型的区域◆长度为15-20 Å ×宽度为3-5 Å◆主要识别不同碳链长度的底物，选择性的进入活性中心⚫Leu259位于裂痕区域上方，主要识别长链底物（C>12）和影响产物释放，若突变成苯丙氨酸，氨基酸的疏水性降低，促进产物的释放⚫Leu206和Pro207 位于裂痕区域底部，主要识别中短链底物（C4~C8）进入活性中心，突变为苯丙氨酸，疏水通道增强，底物亲和性增强，提高催化活性，改变底物专一性表面静电势在蛋白质的结构和功能中起到重要作用，当表面电势电负性增强，有利于促进产物的释放⚫Leu259表面电势不带电，若将其突变为Phe,电负性增强促进产物释放⚫Pro207突变为苯丙氨酸后，将与Tyr213形成π-π键作用，稳定盖子结构打开和提高底物进入活性中心效率有缘学习更多＋谓ｙｇｄ３０７６或关注桃报：奉献教育（店铺）谢谢聆听。

名词解释酶的活性中心酶的活性中心是一个存在于酶分子内部的特定区域，它是酶催化活性的关键所在。

活性中心通常是一个由氨基酸残基组成的结构，包含着各种功能性基团，如亲和基团、催化基团和配位基团。

这些功能性基团通过各种相互作用方式，参与酶催化反应的各个步骤，实现了酶高效、特异性的催化作用。

酶的活性中心的结构和功能是高度相关的。

一方面，活性中心的三维结构决定了酶的特异性。

不同酶的活性中心结构各异，使得它们能够选择性地与特定底物结合，并催化特定的化学反应。

例如，葡萄糖氧化酶具有一个能够与葡萄糖结合的亲和基团，从而在催化葡萄糖氧化反应时实现高度的底物特异性。

同时，亲和基团的结构也决定了酶与底物结合的亲合力，进而影响催化反应速率。

另一方面，活性中心的功能性基团是酶催化反应的关键所在。

催化基团是活性中心中的氨基酸残基，通过提供电子或质子来催化底物的转化。

例如，丝氨酸蛋白酶的催化基团是一个酸性氨基酸残基，它参与了底物中的酰氧基的质子化反应，从而降低了反应的能垒，加速了底物的转化。

配位基团是活性中心中的金属离子或辅酶分子，它通过与底物或反应中间体形成配位键来调控反应过程。

例如，乳酸脱氢酶催化的反应中，其活性中心中的锌离子配位于底物上的羟基，促使反应的进行。

酶的活性中心还受到周围环境的影响。

一方面，活性中心的空间构象和电荷分布受到蛋白质分子整体结构的限制，如蛋白质的二级、三级结构。

这些结构因素通过控制活性中心的构象和动态性，影响底物和酶分子的结合和解离过程。

另一方面，酶的催化活性还受到溶液中的温度、pH值和离子强度等环境条件的调控。

改变这些环境条件可以调整催化基团和配位基团的活性状态，从而影响酶的催化效率。

酶的活性中心还可以通过一系列的机制进行调控。

激活剂和抑制剂是两种常见的调控物质，它们可以结合到活性中心上，改变催化基团或配位基团的状态，从而调控酶的催化活性。

此外，结构域内的其他残基也可以通过相互作用与活性中心交互作用，传递信号，实现酶的调控。

2018-2019学年（一）《生物化学》期中考试答案一、名词解释（共10小题，每小题2分，满分20分）1.酶的活性中心：酶分子中能和底物结合，并和酶催化作用直接相关的化学基团构成的特殊区域（部位）。

一般包括底物结合和催化两个功能部位。

2.盐析：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。

3. 激素与受体：激素：是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。

受体：是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。

4. 同工酶：是指催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质和免疫特性方面都存在明显差异的一组酶。

5. Bohr（波尔）效应：增加H+浓度，促进O2从血红蛋白中释放，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力的影响被称为波尔效应。

6. 等电点：当氨基酸（或蛋白质）溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸（或蛋白质）分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸（或蛋白质）的等电点。

7. 分子杂交：不同来源的DNA热变性后缓慢冷却，使其复性，若DNA单链间或单链DNA与RNA之间存在碱基配对区域，则复性时形成会杂交分子的现象。

8. 超二级结构：是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。

又称为花样或模体称为基元。

9. 维生素：维持机体正常生命活动不可缺少的一类小分子有机化合物，人和动物不能合成它们，必须从食物中摄取。

10. Tm值与Km值：通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。

Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

名词解释酶的活性中心酶是一类能够加速生物化学反应的蛋白质分子，它们扮演着生命体内调控代谢的重要角色。

而酶的活性中心则是酶分子上能够与底物结合并催化反应的特定区域。

活性中心，又称催化位点，是酶分子中具有特殊结构和功能的区域。

这个区域通常由氨基酸残基组成，它们通过氢键、离子键以及范德华力等相互作用力维持其特定的立体构型。

这个活性中心的立体构型对于酶的催化活性起着至关重要的作用。

对于一个酶来说，其活性中心的结构决定了它能够与哪些底物发生反应，并且决定了催化反应的速度。

这个结构可以分为两个部分：催化区和底物结合区。

催化区通常是一个带有特定氨基酸残基的深凹或深穴，正是这个区域内的氨基酸残基提供了催化反应所需的功能基团。

底物结合区则是与底物结合，使其进入催化区进行反应的区域。

在活性中心的催化区，催化反应的过程通常涉及到许多不同的步骤。

这些步骤包括底物与酶的结合、底物的变构、键的断裂和形成、离子的转移，以及产物与酶的解离等过程。

催化区内的氨基酸残基通过与底物的特定结合方式以及催化反应所需的功能基团的调配来促进这些步骤的进行。

这些酶催化的反应通常可分为酸碱催化、共价催化、金属离子催化等不同类型。

活性中心的立体构型对于酶的催化活性至关重要。

这是因为催化反应需要底物与酶的精确结合，而活性中心特定的立体构型使得只有与底物适配的分子才能够与酶结合。

这种选择性使得酶能够在复杂的生物环境中精准地催化特定的反应，从而调控代谢过程。

此外，活性中心的立体构型还影响酶的催化速率。

活性中心内的氨基酸残基通过与底物的特定相互作用力使反应过渡态结构稳定，从而降低了反应的活化能。

这使得酶能够以较低的温度和较快的速率催化反应。

此外，活性中心的立体构型也会通过调控底物与酶的结合亲和力，进一步调节酶的催化速率。

总之，酶的活性中心是酶分子中起着催化作用的特殊区域。

它通过其特定的立体构型和功能基团，实现了对底物的选择性结合和催化活性的调节。

这种调节作用使得酶能够高效、特异地催化生命过程中众多的生物化学反应。

名词解释酶的活性中心酶是一类催化剂，它们能够大幅度加速化学反应的速率，且在反应结束后能够保持不变，能够在体内或体外通过调节反应速度使生物体的化学反应发生。

酶是蛋白质生物大分子，由一条或数条多肽链折叠成特定的三维构象，形成所谓的活性中心。

活性中心是酶分子上的一个小结构区域，它能够与底物结合并催化底物转化为产物。

活性中心通常由非常规氨基酸残基组成，如谷氨酸、丝氨酸和赖氨酸等。

而这些非常规氨基酸残基在酶分子的不同区域形成一个独特的三维结构，它是一个具有高度特异性的结构区域，能够与特定的底物结合。

活性中心通常由两个关键部分组成：催化部位和底物结合部位。

催化部位是活性中心中的一个小区域，它是反应发生的地方。

在催化过程中，底物分子通过与催化部位的特定功能残基相互作用，发生化学变化，形成产物。

这些催化残基能够提供必要的电子转移、质子转移或其他化学反应所需的功能基团。

而底物结合部位是活性中心中的另一个小区域，它能够与底物结合，将底物定向到催化部位，并提供相应的分子识别。

活性中心的结构和功能是高度特异的，其特异性来源于几个方面。

首先，活性中心的形状和电荷分布能够与底物分子特异性地相互作用。

其次，活性中心的氨基酸残基可以具有特定的催化能力，如酸碱催化、核酸催化、金属离子催化等。

再次，活性中心通常能够与底物以非共价键相互作用，如氢键、离子键、范德华力等。

这些非共价键的形成与破坏能够使底物在催化作用下进行构象变化和化学反应。

总之，酶的活性中心是一个具有特定结构和功能的小区域，能够与底物特异性地结合并催化底物转化为产物。

其特异性来源于其独特的三维结构、特定的氨基酸组成、特定的催化能力和非共价键的作用。

理解酶的活性中心的结构和功能对于揭示酶催化机理以及设计新的酶类催化剂具有重要意义。

第10章酶的作用机制和酶的调节第10章酶的作用机制和酶的调节教学目的：掌握酶的活性部位结构与功能、酶活性的别构调节、酶原激活，了解酶高效性原因教学重点：酶活性部位的结构与功能及酶的活性的别构调节教学难点：酶活性的别构调节教学方法：多媒体教学内容：一、酶的活性部位及确定方法（一）酶活性部位概念及特点1、酶的活性中心(活性部位):指酶分子中的表面有一个必需基团比较集中、并构成一定空间结构的微小区域。

酶活性中心的基团,按其功能可分为结合基团和催化基团。

活性中心的基团都是维持酶活性的必需基团，2、酶活性部位的共同点：（1）酶活性部位仅占酶体积的很小一部分，通常只占整个酶分子体积的1~2%，酶分子是大分子物质，由很多氨基酸构成，而活性部位仅由几个氨基酸残基组成催化部位一般由2~3个氨基酸残基组成。

结合部位氨基酸残基数目，不同的酶有所不同。

可能是一个，也可能是多个。

（2）酶的活性部位具有三维结构，构成酶活性中心的基团，可位于同一条肽链上，也可位于不同的肽链上，在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上位置必须相互靠近；酶的空间结构受物理或化学因素影响时，酶的活性部位可能会遭破坏，酶会失活。

（3）活性中心的结合基团与底物专一性结合，这需要活性部位的基团精确排列。

活性部位具有一定的柔韧性,活性部位的结构并不是与底物的结构正好互补。

在酶与底物结合过程中，酶活性中心的构象在底物的诱导下可发生形变，然后嵌合互补形成中间产物，而底物在酶活性中心的诱导下也可发生形变，变的易与酶结合，有时是两者的构象同时发生变化后才互补契合（诱导契合学说）。

（4）酶活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子或底物分子的一部分结合到裂缝中，裂缝内的非极性基团较多，形成一个疏水环境，提高与底物的结合能力，也有极性的氨基酸残基，以便与底物结合并催化底物发生反应。

（5）底物通过较弱的次级键与酶结合。

组成酶活性中心的氨基酸残基，常见的有：组氨酸、赖氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、丝氨酸、半胱氨酸和酪氨酸3、研究酶活性部位的方法（1）共价修饰（2）亲和标记法（3）切除法（4）X射线晶体结构分析法二、酶促反应机制（一）基元催化的分子机制：酶的催化作用包括若干基元催化。

酶活性中心名词解释
酶活性中心是指酶分子中的特定位点（通常是氨基酸序列），用于介导酶在反应期间起作用、改变状态和形成新的分子复合物。

酶的活性中心可以与蛋白质以及其他分子结合以发挥功能，因此也被称为酶-蛋白结合位点或酶-蛋白相互作用位点。

活性中心可以影响酶的表现特性，甚至决定其是否可用。

根据活性中心上的氨基酸组成，可以将酶分为三类：氨基酸酶、核酸酶和其他酶。

氨基酸酶的活性中心是由横跨了蛋白质的两个相互逆转的α螺旋结构形成的。

它们还带有一对深色的活性立方体，其中包含一个氨基酸序列，这种氨基酸序列称为“活性位点”。

这些氨基酸能够在反应中结合、形成新的分子复合物，从而促进反应的发生。

核酸酶的活性中心由由锆原子和一些氨基酸构成，其结构称为“核酸聚合酶中心”。

该中心对于形成遗传物质的大多数重要反应，如核酸的复制和修饰，是非常重要的。

它含有一系列氨基酸序列，可以产生一种称为“核酸聚合酶催化立方体”的体系，该体系中存在一些锆原子，这些原子能够催化反应，从而产生新的DNA碱基对和RNA 碱基对。

其他酶的活性中心可以由多种氨基酸组成，包括酸性氨基酸、疏水性氨基酸、直链氨基酸或二肽键，都可能构成一个特定的活性结构以及催化反应。

一些其他酶还可以含有复合的氨基酸结构，如由多个氨基酸链组成的“活性位点”，这些位点可以调节酶的活性以及影响其结构和功能。