生物化学作业及答案
【篇一：生物化学练习题与答案】
txt>一.单项选择题
1. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.16g，此样品约含蛋白质多少克？
a. 0.50
b. 0.75
c. 1.00
d. 2.00
2. 下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？
a. 丙氨酸
b. 亮氨酸
c. 赖氨酸
d. 色氨酸
3. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？
a. 异亮氨酸
b. 谷氨酸
c. 甲硫氨酸
d. 组氨酸
4. 组成蛋白质的基本单位是：
5. 维持蛋白质分子一级结构的化学键主要是：
a. 二硫键
b. 盐键
c. 氢键
d. 肽键
6. 关于肽键特点的描述，错误的是：
a.肽键的长度比相邻的n-c单键短
b.肽键具有部分双键性质
c.与肽键中c-n相连的四个原子处在同一平面上
d.肽键可以自由旋转
7. 维持蛋白质二级结构的主要化学
键是：
a. 疏水键
b. 盐键
c. 氢键
d. 肽键
白质：
a. 一级结构
b. 二级结构
c. 三级结构
d. 四级结构
9. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是：
a. 球状蛋白质均具有这种结构
b. 亲水基团多位于三级结构的表面
c. 蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持
d. 具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性
10. 具有四级结构的蛋白质的特征是：
a. 分子中必定含有辅基
b. 每条多肽链都具有完整的生物学活性
c. 由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成
d. 四级结构的稳定性由肽键维持
11. 决定蛋白质高级结构的主要因素是：
a. 分子中氢键
b. 分子中肽键
c. 分子中盐键
d. 分子中氨基酸的组成及排列顺序
12. 蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液中易沉淀？
a. 溶液ph= pi
b. 在水溶液中
c. 溶液ph=7.0
d. 溶液ph≠pi
13. 血清蛋白在ph8.3的电解质缓冲液中电泳时，其泳动方向是：
a. 向正极移动
b. 向负极移动
c. 停留在原点
d. 有的向正极移动,有的向负极移动
14. pi=4.7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷？
a. ph=4.7
b. ph=6.0
c. ph=7.0
d. ph=4.0
15. 蛋白质的pi是指：
a. 蛋白质溶液的ph=7时, 蛋白质分子正负电荷相等的ph值
b. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的ph 值
c. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的ph 值
d. 蛋白质分子的净电荷为零时溶液的ph 值
16. 维持蛋白质溶液的稳定因素是：
a. 蛋白质溶液是大分子溶液
b. 蛋白质溶液具有扩散现象
c. 蛋白质分子带有电荷
d. 蛋白质分子的表面电荷及水化膜17. 蛋白质变性是由于：
a. 氨基酸的组成改变
b. 氨基酸的排列顺序改变
c. 肽键的断裂
d. 蛋白质空间结构被破坏
18. 蛋白质一级结构是指：
a. 蛋白质分子中各种化学键
b. 蛋白质分子的形态和大小
c. 蛋白质分子中氨基酸种类和数量
d. 蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序
19.下列哪种因素不易使蛋白质变性？
a. 加热震荡
b. 有机溶剂
c. 重金属盐
d. 盐析
20. 蛋白质变性不涉及：
a. 氢键断裂
b. 肽键断裂
c. 疏水键断裂
d. 二硫键断裂
21. 不属于结合蛋白质的是：
a. 核蛋白
b. 糖蛋白
c. 脂蛋白
d. 白蛋白
22. 盐析法沉淀蛋白质的原理是：
a. 调节蛋白质溶液的ph
b. 降低蛋白质溶液的介电常数
c. 与蛋白质结合形成不溶性盐
d. 中和表面电荷、破坏水化膜
23. 组成人体蛋白质分子的氨基酸不
含：
a. 甘氨酸
b. 蛋氨酸
c. 瓜氨酸
d. 精氨酸
24. 蛋白质分子中亚基的空间排布属于蛋白质的：
a.二级结构
b.模序结构
c.三级结构
d.四级结构
25. 锌指结构属于蛋白质的：
a.一级结构
b.模序结构
c.结构域
d.四级结构
26. 有关分子伴侣的叙述正确的是
a.可以促进肽链的正确折叠
b.可以维持蛋白质的空间构象
c.在二硫键的正确配对中不起作用
d.在亚基聚合时发挥重要作用。
二.填空题
1. 组成蛋白质的主要元素有________、____、___和___五种。其中 ___元素含量相对恒定, 约占蛋白质含量的___。
2. 组成人体蛋白质分子的氨基酸共
有?? 种，除脯氨酸外在其结构上的
和______两种基团。根据氨基酸侧链的结构和性质不同可将其分为____________ ，___________ ,___________ 和___________ 四类。
3. 蛋白质的一级结构是指多肽链中
_______________________________。
5. 蛋白质的二级结构主要包括____________ ， __________ ，
____________和____________ 四种形式。
6. 稳定蛋白质亲水胶体的两个因素是____________和
____________ 。
7. 常用沉淀蛋白质的方法有____________ ， ____________ ，____________ 和____________ 等。
8. 蛋白质分子的长轴和短轴之比小于10的称为____________ ，大于10的
为____________ ________。按蛋白质的分子组成分类，分子仅由氨基酸组成的称____________ ，分子由蛋白质和非蛋白质两部分组成的称____________ ；
其中非蛋白质部分的称____________ 。
9.蛋白质彻底水解的产物是各种____________ 的混合物。
10. 不同蛋白质在电场中的泳动速度
决定于其分子的_________ 和__________ 等。 11. 蛋白质对
_______ nm波长有最大吸收，其原因是____________ __。
三.名词解释
1. 肽键
2. motif（模序）
3. 蛋白质的两性解离和等电点
4. 盐析
5. 分子伴侣
6. 肽单元
7. 电泳
8. 糖蛋白和蛋白聚糖
四.问答题
1. 蛋白质中哪一种元素含量比较恒定？测量其含量有何用途？
2. 何谓蛋白质的变性作用？在实际工作中有何应用（举例说明）？
3. 何谓蛋白质的一、二、三、四级结构？维持各级结构的化学键主
要是什么？
4. 说明蛋白质结构与功能的关系。参考答案
一.单项选择题
1.c
2.c
3.b
4.b
5.d
6.d
7.c
8.b
9.d10.c11.d12.d13.a14.d15.d16.d17.d18
.d19.d20.b21.d22.d
23.c24.d25.b 26.a
二.填空题
1. c、h、o、n、s；n，16%
2. 20，氨基，羧基，非极性疏水氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨
基酸、碱性氨基酸。
3. 氨基酸的排列顺序
4. 羧基、氨基，肽键，疏水键、盐
键、氢键
6. 表面电荷、水化膜
7. 盐析、有机溶剂、某些有机酸、金属盐
8. 球状蛋白、纤维状蛋白，单纯蛋白、结合蛋白、辅助因子
9. 氨基酸
10.大小、带电状态
11. 280、蛋白质分子中有含共轭双键的
氨基酸
三.名词解释
2.在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空
间上相互接近，形成一个
特殊的空间构象并具有相应的功能，称为模序。
4.向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，破坏蛋白质在水溶液中的
稳定性因素，从而析出蛋白质的方法，叫盐析。
5.在蛋白质合成时，其空间构象的正确形成，除一级结构为决定因
素外，还需要一类特殊的蛋白质参与，它可以促进蛋白质分子折叠
成正确的空间结构，这种蛋白质叫分子伴侣。
7.指带电粒子在电场中作定向移动的现象称为电泳。
8.糖蛋白和蛋白聚糖均由糖和蛋白质经共价键相连组成，但二者的
糖链结构不同。糖蛋白中糖的比例较小而蛋白质含量较多，故蛋白
质的性质占优势。蛋白聚糖中多糖占重量的50%以上，可高达95%，而主要表现为糖的性质。
四.问答题
1.组成蛋白质的主要元素有c、h、o、n、s，其中n元素的含量相
对恒定，约占蛋白质总量的16%。在实际工作中常常采用测定样品
中氮的含量来推算蛋白质的含量。
2.蛋白质在某些理化因素的作用下，空间结构被破坏，从而导致其
理化性质的改变及生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。
实际工作中常常应用高温高压乙醇等有机溶剂来消毒及灭菌，其原
理是使细菌蛋白质变性；此外，低温保存疫苗也是保存蛋白质制剂
的必要条件（低温可防蛋白质变性）。
3. 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。主要
由肽键维持。
蛋白质的二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧
链的构象。主要由氢键维持。
蛋白质三级结构：指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条多肽链所有原子在三维空间的排布。主要由次级键维持。
蛋白质四级结构：指由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链
借次级键彼此缔合而成。主要由次级键维持。
4.（1）蛋白质的结构是功能的基础，结构变化功能也变化；结构破
坏而功能丧失。
（2）一级结构决定空间结构，空间结构决定蛋白质的生物学功能。
一.单项选择题
1. 在核酸含量测定中，可用于计算核酸含量的元素是：
a. 碳
b. 氢
c. 氧
d. 磷
2. 下列哪种碱基只存在于rna而不存在于dna？
a. 腺嘌呤
b. 鸟嘌呤
c. 尿嘧啶
d. 胞嘧啶
3. dna与rna完全水解后，其产物的特点是：
a. 核糖相同，碱基部分相同
b. 核糖不同，碱基相同
c. 核糖相同，碱基不同
d. 核糖不同，部分碱基不同
4. 核酸中核苷酸之间的连接方式是：
【篇二：生物化学作业及答案】
一、填空题
3. 氨基酸序列自动分析仪是根据反应。
4. 英国化学家用试剂2,4-二硝基氟苯首次测定了牛胰岛素的一级
结构，并于1958年获
诺贝尔化学奖。
5. 通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质
分子中的
6. 蛋白质在等电点时溶解度最运动。
7. 维持蛋白质的一级结构的化学键有肽键和二硫键；维持二级结构
靠氢键；维系蛋
白质三四级结构的主要作用力是次级键，其中以疏水作用力最重要。
8. 球状蛋白分子中，一般疏水（非极）性氨基酸侧链位于分子内部，亲水（极）性氨基酸
侧链位于分子表面。
9. 蛋白质几乎参与所有的生命活动过程，如胶原蛋白就是皮肤中的
结构蛋白，血红蛋白负责在血液
中__运输_氧气和co2，免疫反应产生的抗体对脊椎动物具有重要的__保护_作用。
10. 一个igg分子由条轻链和
可变区和恒定区。
11、肌红蛋白具有级结构，血红蛋白具有条多肽链，其最高
级结构为四级结构。
13、现有分子量分别为12000（a），21000（b），30000（c）三
种蛋白质，将它们的混合物进行凝胶过滤
柱层析，最先流出柱子的是 c 蛋白，若进行sds-page，则最靠近
胶底端的条带是 a 蛋白。
二、选择题
1. 下列氨基酸中除a外，都是极性氨基酸。
a. leu
b.cys
c. asp
d.ser
a.碱性氨基酸相近排列
b.酸性氨基酸相近排列
c.脯氨酸的存在
d.丙
氨酸的存在
3. 依据肽键存在，用于蛋白质定量测定的方法是 b 。
a.凯式定氮法
b.双缩脲法
c.酚试剂法
d.茚三酮法
4. 与氨基酸相似的蛋白质的理化性质是 c 。
a.能发生双缩脲反应
b.胶体性质
c.两性性质
d.变性性质
5. 蛋白质的变性是由于 a 。
a. 氢键等次级键破坏
b. 肽键断裂
c.亚基解聚
d.破坏水化层及中和电荷
6. 盐析法沉淀蛋白质的原理是b 。
a.降低蛋白质溶液的介电常数
b.中和电荷，破坏水化膜
c.与蛋白质结合成不溶性蛋白质盐
d.调节蛋白质溶液ph值到等电点
7.每个蛋白质分子必定有的结构是 c 。
8.在ph值8时进行电泳，哪种蛋白质移向负级
9. 不连续sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质是根据各种蛋白质的
b 。
a.在一指定条件下所带净电荷的不同
b.分子大小不同
c.分子级性不同
d.溶解度不同
10.蛋白质一级结构与功能的关系的特点是b 。
a.相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同
b.一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大
c.一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失
d.不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同
12.下列变化中，不是蛋白质变性引起的是 d 。
a.氢键断裂
b.亚基解离
c.生物活性丧失
d.分子量变小
a．天然蛋白质多为右手螺旋 b．肽链平面充分伸展
c．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。 d．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm
14. 下列哪一项不是蛋白质的性质之一？c
a．处于等电点状态时溶解度最小 b．加入少量中性盐溶解度增加
c．变性蛋白质的溶解度增加d．有紫外吸收特性
8. 蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的r基团。（√）
9. 血红蛋白是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中呈现变构效应。（√）
【篇三：生物化学试题及答案】
绪论
一．名词解释
1.生物化学
2.生物大分子
蛋白质
一、名词解释
1、等电点
2、等离子点
3、肽平面
4、蛋白质一级结构
5、蛋白质二级结构
6、超二级结构
7、结构域
8、蛋白质三级结构
9、蛋白质四级结构10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性
13、蛋白质沉淀14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶16、简单蛋白质
17、结合蛋白质18、必需氨基酸 19、同源蛋白质
二、填空题
1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。
2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。
3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是。
4、芳香族氨基酸包括、和。
5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。
6、氨基酸处在ph大于其pi的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动。
7、蛋白质的最大吸收峰波长为。
9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。
10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。
11、常用于测定蛋白质n末端的反应有、和。
13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。
14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。
15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。
16、还原型谷胱甘肽的缩写是。
17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。
18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。
19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。
21、常见的超二级结构形式有、、和等。
22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。
23、蛋白质按分子轴比可分为和。
25、溶液ph等于等电点时，蛋白质的溶解度最。
三、简答题 +
4、简述引起蛋白质沉淀的因素。
5、列举出5种可引发蛋白质变性的物理因素。
6、列举出5种可引发蛋白质变性的化学因素。
7、简述按溶解性不同简单蛋白可分为哪些种类？
8、简述按辅基成份不同可将结合蛋白分为哪些种类？
9、简述蛋白质的分离提纯可依据哪些差异。
10、简述蛋白质结构与功能的关系。
【参考答案】
一、名词解释
1、等电点：当氨基酸或蛋白质溶液处在某一ph值时，氨基酸或蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相
等，即形成兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的ph值称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
2、等离子点：指氨基酸或蛋白质在纯水中的等电点。
位于同一平面,此平面就是肽平面,也叫酰胺平面。
4、蛋白质一级结构：又称初级结构，指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的定位。
5、蛋白质二级结构：指蛋白质主链的某些肽段借助氢键在空间盘绕、折叠所形成的有周期性规律的立体
结构。
6、超二级结构：指蛋白质多肽链中几个相邻的二级结构单元组合在一起，形成的有规则的、可在空间上
能辨认的二级结构组合体。
7、结构域：指在蛋白质二级结构基础上多肽链进一步卷曲折叠形成几个相对独立，近似球形的组装体。
8、蛋白质三级结构：指在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，一条多肽链包括侧链在内，整条肽
链进一步盘绕，折叠形成的特定立体构象。
9、蛋白质四级结构：具有特定三级结构的肽链通过非共价键所形成的大分子组合体系。
10、亚基：组成蛋白质四级结构中的各个肽链称为亚基。
11、寡聚蛋白：由两条或更多条具备三级结构的多肽链以非共价键相互缔合而成的聚集体，即具有四级结
构的蛋白质。
12、蛋白质变性：在理化因素的影响下，天然蛋白质分子内部原有的高级结构发生变化，其理化性质和生
物学功能也随之改变或丧失，但并未涉及蛋白质一级结构的改变，这种现象称为蛋白质变性。
13、蛋白质沉淀：蛋白质分子因脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐而从溶液中析出的现象。
14、蛋白质盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐可破坏蛋白质表面的水化层，使蛋白质的溶解度降低
而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。
15、蛋白质盐溶：向蛋白质溶液中加入少量的中性盐可稳定蛋白质分子的双电层，从而使蛋白质溶解度增
加，这种作用叫做盐溶。
16、简单蛋白质：仅由氨基酸组成，不含其它化学成分的蛋白质。
17、结合蛋白质：此类蛋白除氨基酸组分之外，还含有非氨基酸物质，即辅基，辅基通过共价或非共价方
式与氨基酸组分结合。
18、必需氨基酸：在生物体内不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖食物供给的氨基酸。
19、同源蛋白质：不同物种中行使相同或相似功能的蛋白质。
二、填空题
1、 2.5；
2、酸；
3、氨基酸，肽平面或酰胺平面；
4、苯丙氨酸（phe或f）、色氨酸（trp或w）、酪氨酸（tyr或y）；
5、非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸；
6、负或-，阳或正或+；
7、 280nm；
8、甘氨酸或gly或g；
9、 l-型；
10、苯丙氨酸（phe或f）、色氨酸（trp或w）、酪氨酸（tyr或y）；
11、 2,4-二硝基氟苯反应或sanger反应、苯异硫氰酸酯反应或edman反应、丹磺酰氯反应或dns-cl反应；
12、蓝紫；
13、黄色；
14、精氨酸或arg或r，砖红色沉淀；
15、反；
16、 gsh；
17、肽键、二硫键，次级键；
18、氢键、疏水作用、范德华力、离子键或盐键；
20、平行式、反平行式；
22、氨基酸或氨基酸残基；
23、球状蛋白、纤维状蛋白；
24、 3.22；
25、小。
三、简答题
1、①主链绕一条固定轴形成右手螺旋；②每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm；③相邻螺旋间每
3、主链借助氢键以平行或反平行的方式排列；构象呈锯齿状（或扇面状）结构；氢键与中心轴接近垂直；
r基团交替位于片层上、下方，侧链向外形成疏水环境。
4、高浓度中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂、加热。
5、加热、紫外线、x射线、超声波、剧烈振荡、搅拌或高压等（任5项）。
6、强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、生物碱、有机溶剂等（任5项）。
7、清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。
8、核蛋白或（脱氧核糖核蛋白/核糖体核蛋白）、糖蛋白或（糖蛋白/黏蛋白）、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、
9、可以根据蛋白质的溶解度差异、电荷差异、分子大小差异和与配体的特异性差异进行分离。
10、一级结构与功能的关系：同种功能的蛋白质具有相似的一级结构，一级结构的改变会引起功能的变化；
高级结构与功能的关系：相同功能的蛋白质高级结构也很相似，高级结构决定生物学功能，功能与结构之间相适应。
酶
一、名词解释
1、酶
2、活性中心
3、诱导楔合学说
4、酶活力
5、比活力
6、转换数
7、别构酶
8、同工酶
9、诱导酶 10、km 11、天然底物 12、q10
13、可逆抑制作用 14、不可逆抑制作用
二、填空题
1、全酶由和组成，其中决定酶的专一性。
2、辅基与酶蛋白共价结合，不可以通过透析去除。
3、酶按其结构特点不同可以分为、和。
4、酶按其专一性不同可分为、和。
5、国际系统命名法将酶分为6大类，分别是、、、、和。
6、酶原激活过程可以看成是酶形成或暴露的过程。
7、活性中心必需基团包括和。
8、影响酶促反应速度的主要因素有、、、、和。
9、酶的可逆抑制作用可分为、和。
10、磺胺药物的结构与相似，它可以竞争性抑制细菌体内的活性。
11、有机磷农药是生物体内的抑制剂。
12、抑制剂对酶的作用有一定选择性，蛋白质变性剂对酶的作用选择性。
13、酶促反应速度达到最大反应速度80%时的km等于。
14、动物体内ldh1最为丰富的组织是。
15、动物体内ldh5最为丰富的组织是。
16、别构酶的动力学曲线不符合米氏方程，为或。
17、当km值近似es的解离常数ks时，km值可用来表示酶对底
物的。
18、最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以。
三、简答题
1、简述酶的催化特性。
2、简述酶高效催化的一般原理。
3、简述km的意义。
4、简述vmax的意义。
5、简述竟争性抑制的特点。
6、简述非竟争性抑制的特点。
7、简述反竟争性抑制的特点。
【参考答案】
一、名词解释
1、酶：指由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊生
物大分子，包括蛋白质和核酸。
2、活性中心：指酶分子中直接参与底物结合及催化作用的氨基酸
残基的侧链基团按一定空间结构所组成
的区域。
3、诱导楔合学说：该学说认为酶和底物结合之前，酶活性中心的结构与底物的结构并不一定完全吻合，
但当二者相互作用时，因酶活性中心具有柔性，底物与酶相互诱导发生构象变化，从而能楔合形成中间过渡态。
4、酶活力：又称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。在一定条件下，可用其催化的某一化学反应的
反应速度来表示。
5、比活力：指每毫克酶蛋白中所含的活力单位数，代表酶制度剂的纯度。
6、转换数：指酶被底物完全饱和时，每单位时间内、每个酶分子所能转化底物的分子数，用于描述酶的
催化效率。
7、别构酶：酶分子非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后引发酶构象改变，进而引起酶活性改变，
具有这种变构调节作用的酶称为别构酶或变构酶。
8、同工酶：能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性不同的一组酶。
9、诱导酶：在诱导物的剌激下，能大量产生的酶。
10、 km：酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。
11、天然底物：当一种酶有多种底物时，酶对每种底物均各有一个特定的km值，km最小的底物称为该酶的
天然底物。
13、可逆抑制作用：抑制剂（i）与酶非共价结合，一般用透析或超滤的方法可以除去抑制剂使酶恢复活
力，这称为可逆抑制作用。
14、不可逆抑制作用：抑制剂（i）与酶共价结合使酶丧失活性，不能用透析或超滤的方法除去抑制剂而
恢复酶活力，这称为不可逆抑制作用。
二、填空题
1、酶蛋白、辅因子，酶蛋白；
2、共价；
3、单体酶、寡聚酶、多酶复合体；
4、绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性；
5、氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合（或裂解）酶类、异构酶类、合成（或连接）酶类；
6、活性中心；
7、结合基团、催化基团；
8、底物浓度或[s]、酶浓度或[e]、温度或t、ph、激活剂、抑制剂；
9、竟争性抑制、非竟争性抑制、反竟争性抑制；
10、对氨基苯甲酸，二氢叶酸合成酶；
11、胆碱酯酶或羟基酶；
12、无；
13、 1/4[s]；
14、心肌；
15、肝脏；
16、 s型、表观双曲线；
17、等于或近似于，亲和力；
18、不是，降低或下调。
三、简答题
1、高效性、专一性、可调控、易失活、与辅因子有关。
2、邻近与定向效应、张力与变形、酸碱催化、共价催化及微环境
的影响
3、 km反应速度等于1/2vmax的[s]，单位为mmol/l；当中间产物es解离成e和s的速度分解成e和p的
速度时，km值可近似于es的解离常数ks。此时km值可表示酶和
底物亲和力。km值越小，酶和底物亲和力越大；km值越大，酶和
底物亲和力越小。km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶
所催化的
－6－2底物及反应温度、ph和离子强度等有关，与酶的浓度无关。各种酶的km值大致在10～10mmol/l之
间。
4、 vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，如果酶的总浓度已知，便可根据vmax计算酶的转换数=[e]/ vmax，
其意义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底
物转换变成产物的分子数。大多数
4酶的转换数在1－10/秒之间。
5、 i与s结构相似，竞争e的结合部位，但对催化部位无影响；提
高底物浓度可解除抑制作用；km值增大，
vmax不变。
6、 i与e的非活性中心必需基团结合，改变e构象，e催化能力下降，但不影响底物结合；esi不能生成
p，抑制程度取决于［i］；km值不变，vmax变小。
7、i不与游离e结合，而只能与es结合；km值变小，vmax变小。
您的本次作业分数为：97分单选题 1.RNA引物在DNA复制中的作用是( )。 A 提供起始的模版 B 激活引物酶 C 提供DNA聚合酶所需的5'磷酸端 D 提供DNA聚合酶所需的3'羟基端 E 提供DNA聚合酶所需的能量 正确答案:D 单选题 2.关于氨中毒描述不正确的是( )。 A 肝功能严重损害时可引起 B 口服抗生素药物用于治疗氨中毒 C 大量摄入蛋白质可以减缓氨中毒 D 尿素合成途径的酶缺陷会导致高血氨 E 给予谷氨酸可以减缓氨中毒 正确答案:C 单选题 3.氨基酰-tRNA合成酶的特点正确的是( )。 A 催化反应需要GTP B 存在细胞核中 C 对氨基酰与tRNA都有专一性 D 直接生成甲酰蛋氨酰-tRNA E 只对氨基酸有专一性 正确答案:C 单选题 4.外显子是( )。 A 基因突变的表现 B 断裂开的DNA片段
C 不转录的DNA片段 D 真核生物基因中为蛋白质编码的序列 E 真核生物基因的非编码序列 正确答案:D 单选题 5.尿素循环中尿素的两个氮来自下列哪个化合物？( ) A 氨基甲酰磷酸及天冬氨酸 B 氨基甲酰磷酸及鸟氨酸 C 鸟氨酸的α-氨基及γ-氨基 D 鸟氨酸的γ-氨基及甘氨酸 E 瓜氨酸的α-氨基及精氨酸的α-氨基 正确答案:A 单选题 6.原核生物参与转录起始的酶是( )。 A 解链酶 B 引物酶 C RNA聚合酶Ⅲ D RNA聚合酶全酶 E RNA聚合酶核心酶 正确答案:D 单选题 7.在蛋白质生物合成中催化氨基酸之间形成肽键的酶是( )。 A 氨基酸合成酶 B 氨基肽酶 C 羧基肽酶 D 转肽酶 E 氨基酸连接酶
正确答案:D 单选题 8.在乳糖操纵子中，阻遏蛋白结合在下列哪个序列上？( ) A 结构基因A B 调节基因I C 操纵序列O D 启动序列P E 结构基因Z 正确答案:C 单选题 9.能编码阻遏蛋白合成的是( )。 A 操纵基因 B 调节基因 C 启动子 D 结构基因 E 增强子 正确答案:B 单选题 10.与运载一碳单位有关的维生素是( )。 A 叶酸 B 生物素 C 泛酸 D 尼克酰胺 E 维生素B6 正确答案:A 单选题 11.在下列氨基酸中，可以转氨基作用生成草酰乙酸的是( )。 A 丙氨酸
1、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节？（p141 3题） 答：酒精对于糖代谢途径的影响主要有：肝脏的糖异生与糖原分解反应，也就是来源与去路的影响。 1)研究认为，酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足，然而在人营养不良 或者剧烈运动后，体内糖原过度消耗，酒精又能抑制肝糖原的分解，饮酒后容易出现低血糖。 2）抑制糖异生： ①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统，导致细胞间质中还原当量代谢紊乱，使丙酮酸浓度下降，从而抑制糖异生； ②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换，酶总量，酶合成或降解，从而抑制糖异生，如果糖二磷酸酶-1活性的抑制，磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等； 3）影响葡萄糖-6磷酸酶的活性，导致乳酸循环受阻，不利于血糖升高。 4）酒精使胰岛a细胞功能降低，促进胰岛素的分泌，抑制胰高血糖素的分泌，从而抑制糖原分解，促进糖酵解，造成低血糖。 5）酒精还会影响小肠对糖分的吸收，从而造成低血糖。 2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想他们为什们有降低血糖的作用？(p141 4题) 答：1）胰岛素 它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用，促进糖原的合成抑制糖异生，减少血糖来源，似血糖降低； 2）胰岛素促泌剂 ①磺脲类药物，格列苯脲等，通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素，增加体内胰岛素水平而降低血糖；②格列奈类，如瑞格列奈，通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。 3）胰岛素曾敏剂 如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。另外如双胍类药，如二甲双胍，它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性，增加周围组织对胰岛素的敏感性，增加胰岛素介导的葡萄糖的利用，也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。 4）a-糖苷酶抑制剂，如阿卡波糖，在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶，降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖，抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。 3、治疗血浆胆固醇异常升高有哪些可能的措施？理论依据是什么？(p174 3题) 答：1）血浆胆固醇异常升高的治疗措施主要：有调整生活方式与饮食结构、降脂药物治疗、血浆净化治疗、外科治疗和基因治疗。具体的治疗方案则应根据患者的血浆LDL-胆固醇水平和冠心病的危险因素情况而决定。而且，降脂治疗的目标亦取决于患者的冠心病危险因素。一般而言，危险因素越多，则对其降脂的要求就越高(即目标血脂水平越低)。 2）但是继发型高脂血症的治疗主要是积极治疗原发病，并可适当地结合饮食控制和降脂药物治疗。 A. 控制理想体重。肥胖人群的平均血浆胆固醇和三酰甘油水平显著高于同龄的非肥胖者。除了体重指数(BMI)与血脂水平呈明显正相关外，身体脂肪的分布也与血浆脂蛋白水平关系密切。一般来说，中心型肥胖者更容易发生高脂血症。肥胖者的体重减轻后，血脂
《生物化学》作业 一、单选题： 1、蛋白质变性是由于：D A、蛋白质氨基酸组成的改变 B、蛋白质氨基酸顺序的改变 C、蛋白质肽键的断裂 D、蛋白质空间构象的破坏 E、蛋白质的水解 2、温度对酶促反应的影响，正确的是A A、温度愈高酶促反应愈快 B、存在最适温度 C、低温时酶变性而失活 D、酶通常应保存在室温的环境中 E、温度对酶促反应的影响不大 3 、血浆中含量最多的蛋白质是A A、清蛋白 B、α1-球蛋白 C、α2-球蛋白 D、β-球蛋白 E、γ-球蛋白 4、关于酶在医学领域中的作用，错误的是D A、血清酶活性的改变能辅助疾病诊断 B、遗传性疾病可由于酶蛋白变异或缺失引起 C、酶的所有抑制物都可作治疗药物 D、血清同工酶变化可反映受损组织部位 E、某些酶可作为药物治疗疾病 5、胆固醇含量最高的脂蛋白是：B A、乳糜微粒 B、低密度脂蛋白 C、高密度脂蛋白 D、极低密度脂蛋白 E、中间密度脂蛋白 6、氧化磷酸化进行的部位是B A、内质网 B、线粒体 C、过氧化酶体 D、溶酶体 E、微粒体 7、蛋白质分子中的α-螺旋结构属于B A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 E、空间结构 8、Km值是指A A、反应速度为最大速度一半时的底物浓度 B、反应速度为最大速度一半时的酶浓度 C、反应速度为最大速度一半时的温度 D、反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度 E、以上都不是 9、有关糖酵解的描述，下列哪项是错误的？D A、机体在缺氧时获得能量的一种方式 B、乳酸为其终产物 C、全过程均在胞液中进行 D、全过程是可逆的 E、酵解所产生的能量远较有氧氧化的少 10、脂肪酸β-氧化过程的反应不包括E A脱氢B加水C再脱氢D硫解E、脱氧 11、饱食时下列哪种激素分泌会增多？A A、胰岛素 B、胰高血糖素 C、肾上腺素 D、甲状腺素 E、糖皮质 激素
《生物化学》作业 一、填空 1. 组氨酸的pK1(α-COOH)是1.82，pK2 (咪唑基)是6.00，pK3(α-NH3+)是9.17，其pI是（1）。 2. 低浓度的中性盐可以增强蛋白质的溶解度，这种现象称（2），而高浓度的中性盐则使蛋白质的溶解度下降，这种现象称（3）。 3. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距 为__（4）__。 4. 维生素B1的辅酶形式为（5），缺乏维生素（6）易患夜盲症。 5. 在pH ＞pI的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。 6. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（NaOH）来滴定（2）上放出的（3）。 7. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，纵轴上的截距 为__（4）_。 8. FAD含有维生素（5），NDA+含有维生素（6）。 9. 在pH＜pI的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。 10. 在α螺旋中C=O和N-H之间形成的氢键与（2）基本平行，每圈螺旋包含（3）个氨基酸残基。 11. 假定某酶的v-[S]曲线服从米-门氏方程，当[S]等于0.5 K m时，v是V max的（4）。 12. 氨基移换酶的辅酶含有维生素（5），缺乏维生素（6）_易患恶性贫血。 13. 蛋白质在酸性溶液中带净（1）电荷。 14. 蛋白质中的α螺旋主要是（2）手螺旋，每圈螺旋含（3）个氨基酸残基。 15. 缺乏维生素（5）易患佝偻病，维生素C和维生素（6）是天然抗氧化剂。 填空 1．（1）7.59 2. （2）盐溶（3）盐析 3. （4）1/Km 4. （5）TPP （6）A 5．（1）负 6.（2）氨基（3）H+ 7.（4）1/V 8.（5）B2 （6）PP 9.（1）正10.（2）螺旋轴（3）3.6 11.（4）1/3 12.（5）B6（6）B12 13.（1）正14.（2）右（3）3.6 15. （5）D （6）E （二）判断 1. 错 2. 对 3. 对 4. 错 5. 错 6. 错 7. 对 8. 对 9. 对10. 错11. 错12. 对13. 错14. 错15. 错16. 错17. 对18. 对19. 对20. 错21. 错22. 对23. 错24. 错 二、判断 1. 糖蛋白的O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基O原子与寡糖链形成的糖苷键。 2. 在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。 3. 当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 4. 生物氧化只有在氧气存在的条件下才能进行。 5. H+顺浓度差由线粒体内膜内侧经ATP酶流到外侧，释放的能量可合成ATP。
北京中医药大学《生物化学B》第1－5次作业 北京中医药大学生物化学作业1答案 A型题： 1. 具有抗凝血作用的是[C ] C.肝素 2. 属于多不饱和脂肪酸的是[A ] A.亚麻酸 3. 含有α-1,4-糖苷键的是[ A] A.麦芽糖 4. 不能被人体消化酶消化的是[D ] D.纤维素 5. 用班氏试剂检验尿糖是利用葡萄糖的哪种性质[B ] B.还原性 6. 属于戊糖的是[A ] A.2-脱氧核糖 7. 下列说法符合脂肪概念的是[E ] E.脂肪是三脂酰甘油 8. 主要的食用糖是[C ] C.蔗糖 9. 胆固醇不能转化成[B ] B.乙醇胺 10. 脂肪的碘值愈高表示[B ] B.所含脂肪酸的不饱和程度愈高 11. 可发生碘化反应的是[B ] B.三油酰甘油 12. 不属于卵磷脂组成成分的是[B ] B.乙醇胺 B型题： A.果糖 B.乳糖 C.葡萄糖 D.透明质酸 E.糖原 13. 血糖是指血液中的[ C] 14. 被称为动物淀粉的是[ E] A.胆固醇酯 B.磷脂酰胆碱 C.胆汁酸盐 D.肾上腺皮质激素 E.单酰甘油 15. 血浆运输不饱和脂肪酸的方式之一是[A ] 16. 对食物中脂类的消化吸收起重要作用的是[ C] 17. 对脂肪的运输有协助作用的是[B ] A.氧化反应 B.还原反应 C.成酯反应 D.成苷反应 E.半缩醛反应 18. 葡萄糖生成山梨醇是[B ] 19. 果糖与磷酸生成6-磷酸果糖是[C ] 20. 葡萄糖生成甲基葡萄糖苷是[D ] 北京中医药大学生物化学作业2答案 A型题： 1. 标准氨基酸的分子中没有 D.醛基 2. 下列氨基酸除哪个以外属于同一类氨基酸 B.牛磺酸 3. 两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B高，所以下面一种氨基酸在A的含量可能比B多，它是 B.赖氨酸 4. 选出非编码氨基酸 B.胱氨酸 5. 单纯蛋白质中含量最少的元素是 E.s 6. 下列叙述不正确的是 E.蛋白质溶液的酸碱度越偏离其等电点越容易沉淀 7. 第一种人工合成的蛋白质是 C.激素 8. 根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种氨基酸 C.胱氨酸 9. 盐析法沉淀蛋白质的原理是 A.中和蛋白质所带电荷，破坏蛋白质分子表面的水化膜 10. 一个蛋白质分子含有二硫键，所以该蛋白质含有 C.半胱氨酸 11. 泛酸是人体所需的一种维生素，但它本身没有生物活性，而是在人体内与ATP及一种氨基酸合成为辅酶A后才在代谢中发挥作用。这种氨基酸是 D.半胱氨酸 12. 维系蛋白质α-螺旋结构的化学键是 D.氢键 13. 从组织提取液中沉淀蛋白质而又不使之变性的方法是加入 A.硫酸铵 14. 选出不含硫的氨基酸 D.组氨酸 15. 改变氢键不会改变蛋白质的 A.一级结构 16. 根据基团结构，从下列氨基酸中排除一种氨基酸C.脯氨酸 17. 哪种成分在人体内含量最稳定 D .DNA 18. 请选出分子量较大的氨基酸 C.色氨酸 19. 一条蛋白质多肽链由100个氨基酸残基构成，它的分子量的可能范围是 C.10 000～12 000 20. 蛋白质变性是由于D蛋白质空间构象的破坏
植物生理生化作业题参 考答案
东北农业大学网络教育学院 植物生理生化网上作业题参考答案 第一章参考答案 一、名词解释 1．蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸种类和排列顺序。 2．简单蛋白：水解时只有氨基酸的蛋白质。 3．结合蛋白：水解时不仅产生氨基酸还产生其他化合物，即结合蛋白质由蛋白质和非蛋白质部分组成，非蛋白质部分成为附因子。 4．盐析：在蛋白质溶液中加大量中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 5．天然蛋白质受到某些物理或化学因素影响，使其分子内部原有的空间结构发生变化时，生物理化性质改变，生物活性丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，该过程称为蛋白质变性。 二、填空题 1．零负正 2．两条或两条以上三级 3．α-螺旋、β-折叠、β-转角 4．碱基磷酸戊糖 5．超螺旋 三、单项选择题 3. B 四、多项选择题 1．ABCD 2．AD 五、简答题 1．简述RNA的种类及功能。 答： RNA: 包括mRNA：信使RNA，蛋白质合成的模版。 tRNA：转运RNA，蛋白质合成过程中运转氨基酸的。 rRNA: 核糖体RNA，合成蛋白质的场所。 2．简述蛋白质的二级结构及其类型。
答：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链本身折叠、盘绕而形成的局部空间结构或结构单元。如α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由回转等。 3．比较DNA 和RNA化学组成和结构的主要区别。 （1）构成DNA 的碱基为A、T、G、C；而RNA 的碱基为A、U、C、G； （2）构成DNA 的戊糖是β-D-2-脱氧核糖；而构成RNA 的戊糖为β-D-核糖。 （3）DNA 的结构是由两条反向平行的多聚核苷酸链形成的双螺旋结构；而RNA 的结构以单链为主，只是在单链中局部可形成双链结构。 第二章参考答案 一、名词解释 1．达到最大反应速度一半时的底物浓度，叫米氏常数。 2．只有一条多肽链的酶叫单体酶。 3．由几个或多个亚基组成的酶。 4．与酶蛋白结合较松驰的辅因子。 5．与酶蛋白结合牢固的辅因子。 二、填空题 1．绝对专一性、相对专一性立体专一性 2．酶蛋白辅因子 三、单项选择题 1．B 2．C 3．D 四、多项选择题 1．A B C 2．D EK 五、简答题 1．酶不同于其他催化剂的特点有哪些？ 答：酶所催化的反应条件都很温和（常温、常压下）； 酶催化据有高效性； 酶催化具有专一性； 酶的催化活性可控制。 六、论述题 1．论述影响酶促反应速度的因素。 答：底物浓度；酶浓度；温度；pH影响；抑制剂影响（竞争性抑制，非竞争性抑制；不可逆抑制）；激活剂影响。 第三章参考答案
生物化学试题及答案（6） 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号：大中小 生物化学试题及答案（6） 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号：大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN或FAD作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD为____，存在于线粒体中的 SOD为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题
1：[填空题] 20.TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由和催化。 参考答案： 20. 异柠檬酸脱氢酶，α- 酮戊二酸脱氢酶 2：[填空题]19. 线粒体内两条主要的呼吸链分别为_ _和。 参考答案： 19. NADH链，FADH2 3：[填空题] 18.根据维生素的___性质，可将维生素分为两类，即和_。 参考答案：18. 溶解，水溶性维生素，脂溶性维生素 4：[填空题] 17.关于酶作用专一性提出的假说有_，_和_ 等几种。 参考答案： 17. 锁钥学说，诱导契合假说，中间产物学说 5：[填空题] 16. 酶是由_ 产生的，具有催化能力的__ __。 参考答案： 16. 活细胞，生物催化剂 6：[填空题] 15.固醇类化合物的核心结构是__。 参考答案： 15. 环戊烷多氢菲 7：[填空题] 参考答案：
14 核苷酸 8：[填空题] 参考答案： 9：[填空题] 参考答案： 10：[填空题] 参考答案： 11 AUG，GUG，UAG、UGA和UAA 11：[填空题] 参考答案： 10. 起始、延长和终止 12：[填空题] 参考答案： 9. 甘氨酸，丝氨酸，色氨酸，组氨酸，四氢叶酸 13：[填空题] 参考答案：8. 胆固醇 14：[填空题] 参考答案： 15：[填空题] 参考答案： 6. 线粒体内膜，细胞膜 16：[填空题] 参考答案： 5. 11-顺型视黄醛，视紫红质，弱光时 17：[填空题] 参考答案： 4. 同工酶，乳酸脱氢酶同工酶 18：[填空题] 参考答案：
3. 蛋白质，脂质 19：[填空题] 参考答案： 2. 2.0， 3.4，10 20：[填空题] 参考答案： 1. α－螺旋，β－折叠 21：[单选题] A：NADP+ B：NADH C：FADH2 D：NADPH 参考答案：D 22：[单选题] A：α-磷酸甘油 B：丙酮酸 C：乳酸 D：乙酰CoA E：生糖氨基酸 参考答案：D 23：[单选题] A：线粒体内有NADH呼吸链和FADH2呼吸链； B：电子从NADH传递到氧的过程中有3个ATP生成； C：呼吸链上的递氢体和递电子体按其标准氧化还原电位从低到高排列；
蛋白质化学（答案） 一、填空题 1、天冬氨酸得pK1(α-COOH) = 2、09，pK2(α-NH2) = 9、82，pK R(R-基团) = 3、86，其pI值就是2、98 。 2、脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，而其她α-氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质。 3、氨基酸序列自动分析仪就是根据Edman 反应原理设计得，该反应利用试剂PITC与肽链上得氨 基酸反应。 4、英国化学家Sanger用试剂2,4-二硝基氟苯首次测定了牛胰岛素得一级结构，并于1958年 获诺贝尔化学奖。 5、通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质得含量，这就是因为蛋白质分子中得Phe 、Tyr 与Trp 三种氨基酸有紫外吸收得能力。 6、蛋白质在等电点时溶解度最小，净电荷为0 ，在电场中应不运动。 7、维持蛋白质得一级结构得化学键有肽键与二硫键；维持二级结构靠氢键；维系 蛋白质三四级结构得主要作用力就是次级键，其中以疏水作用力最重要。 8、球状蛋白分子中，一般疏水（非极）性氨基酸侧链位于分子内部，亲水（极）性氨基 酸侧链位于分子表面。 9、蛋白质几乎参与所有得生命活动过程，如胶原蛋白就就是皮肤中得结构蛋白，血红蛋白负责在血 液中__运输_氧气与CO2，免疫反应产生得抗体对脊椎动物具有重要得__保护_作用。 10、一个IgG分子由 2 条轻链与 2 条重链组成，不同得链之间通过二硫键连接，每条链都具 有可变区与恒定区。 11、肌红蛋白具有 1 条多肽链，其最高级结构为三级结构，血红蛋白具有 4 条多肽链，其最高 级结构为四级结构。 12、将肌红蛋白与血红蛋白得α链、β链进行对比，可以发现它们得结构相似，如70%得氨基酸在二级结 构上形成α-螺旋，每条链均含有一个血红素辅基，用以运输氧气。 13、现有分子量分别为12000（A），21000（B），30000（C）三种蛋白质，将它们得混合物进行凝胶过滤 柱层析，最先流出柱子得就是 C 蛋白，若进行SDS-PAGE，则最靠近胶底端得条带就是 A 蛋白。 二、选择题 1、下列氨基酸中除 a 外，都就是极性氨基酸。 a、 Leu b、Cys c、 Asp d、Ser 2、下列因素中，不影响α-螺旋形成得就是 d 、 a、碱性氨基酸相近排列 b、酸性氨基酸相近排列 c、脯氨酸得存在 d、丙氨酸得存在
生物化学作业题及答案（一） （绪论、糖类、脂类、蛋白质化学） 填空题： 1、生物化学简单地说就是生命的化学，它是用化学的理论和方法研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。它大体上包括静态生化、动态生化和机能生化这三个方面的内容。 2、生物体内特有的大而复杂的分子叫生物大分子，包括糖、脂肪、蛋白质、酶、核酸等。 3、我国科学工作者于1965 年，首先合成世界上公认的第一个具有全部生物活性的结晶牛胰岛素；于1972 年，对猪胰岛素空间结构的X光衍射法研究分析率达到了1.8 A 水平。1981 年又胜利完成了酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工合成。 4、生物体内的三大营养物质是指糖、脂肪、蛋白质，其中糖是生物体最重要的能源和碳源物质。 5、糖是一类多羟基的醛、酮和它们的缩合物及其衍生物的总称，而脂类则是指由甘油 和高级脂肪酸所构成的不溶于水而溶于非极性的有机溶剂的生物体内的化合物。 6、糖可依据其结构的繁简分为单糖、寡糖和多糖三类，最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮，最常见的单糖有葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖，大米中含量最多的糖是淀粉。 糖原、支链淀粉和直链淀粉分别加入碘溶液后各产生的颜色是红色、紫色和兰色。 糖原可以在肝脏和肌肉组织中找到。 糖原和支链淀粉都以α—1，6 糖苷键形成分支 10、自然界中最多的有机物是钎维素，此有机物是组成单位是β—D—比喃葡萄糖。 11、动物脂肪的碘价较低，在室温下呈固态。 12、膜的两种主要成分是蛋白质和类脂，在所有的生物膜中都有磷脂。 13、饱和脂肪酸的碳原子之间的键都是单键；不饱和脂肪酸碳原子之间则含有双键。 14、在人体内，对新陈代谢、生殖、生长和发育等生命活动具有调节作用的蛋白质叫激素， 在新陈代谢过程中起催化作用的蛋白质叫酶；在细胞膜上起运载作用的蛋白质称为载体；对入侵人体内的病原体具有特殊的抵抗能力的蛋白质是抗体。 15、组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S 等五种。有些蛋白质还含有P、Fe、I、Zn、Mn、Cu 。 16、假定1克生物样品的含N量为0.01g，则该样品的蛋白质含量为0.0625g 。 17、氨基酸是蛋白质的基本组成单位。主要有20 种，可用“R—CH NH2—COOH ”通式来表示。 18、唯一无光学活性的氨基酸是甘氨酸，它的等电点是5.97 。 19、氨基酸或蛋白质在等电点时，没有净的电荷，而且溶解度最低。 20、氨基酸与茚三酮共热生成蓝紫色复合物；而与2?4—二硝基苯酚反应则生成_稳定的2、4—二硝基苯氨基酸黄色物_。 21、维系蛋白质一级结构的主键是_肽键_和___二硫键__;维系蛋白质空间结构的次级键有_氢键__、_疏水键__、_盐键_、__酯键_、_范特华力_等。 牛胰岛素是由_51个氨基酸构成的，含有_A_链和_B_链，有_3_个二硫键。 23、蛋白质在水中能形成胶体溶液，是因为它的颗粒直径达到了_ 胶体颗粒（即1—100nm）_范围。胶体溶液得以稳定的原因则是因为__胶体颗粒表面形成水膜（水化层）__和_在非等电点的条件下带有同种电荷。 24、蛋白质变性是指_引起蛋白质天然构象的变化，而不涉及肽链断裂的任何过程_；凝固是指_变性后的蛋白质分子相互凝集为固体的现象_；沉淀是指_当蛋白质胶体溶液的稳定因素受到破坏后胶体颗粒聚集下沉的现象_。 25、加入大量中性盐使蛋白质从其溶液中沉淀析出的现象叫_盐析_；调节盐浓度使蛋白质中的几种蛋白质分段析出的现象叫_分段盐析_。 二、选择题（单选）： 下面关于氨基酸的说法中错误的是（C ） 天然蛋白质中的氨基酸都是L—a—氨基酸； 甘氨基酸无光学活性； 赖氨酸的侧链含S元素； 组成血红蛋白的氨基酸分子在结构上的共同点是（C ）每种氨基酸只含有一个氨基和一个羧基； 每个碳原子都有一个氨基和一个羧基； 都有一个氨基和一个羧基位于同一个碳原子上。 苯丙氨酸的等电点大约是（ B ） 3 ； 6； 10； 有5种氨基酸组成的五肽，可能出现的不同的排列次序有（D ） 30种； 90种； 120种。 某氨基酸溶于PH为7的水中，所得的氨基酸溶液的PH值为6。则此氨基酸的PH应该是（C ） 大于6； 等于6； C. 小于6； 下述关于蛋白质a—螺旋结构的说法中，错误的是（D ）每一个螺旋含3.6个氨基酸残基；
《生物化学》作业参考答案 第一章绪论 一、名词解释： 1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联 系的一门学科。 二、问答题： 1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？ 答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。 第二章蛋白质化学 一、名词解释： 1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2.肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液 的pH称为蛋白质的等电点。 4.蛋白质的呈色反应：指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色， 这种现象称为蛋白质的呈色反应。 二、问答题： 1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如： （1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌； （2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人； （3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质； （4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。 2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折 叠、β-转角和无规则卷曲四种。α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。 每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基，螺距0．54nm。螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。多肽链中氨基酸残基的 R基团伸向螺旋的外侧，其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响。 3.蛋白质有哪些主要生理功能？ 答：蛋白质约占人体固体成分的45%，分布广泛，主要生理功能： （1）构成组织细胞的最基本物质； （2）是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质
[0221]《生物化学》 1 [判断题] 10.真核生物基因表达的调控单位是操纵子。（） 参考答案：错误 [判断题]9. 原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链肽链N 端第一个氨基酸残基为Met。（） 参考答案：正确 [判断题]8. 合成RNA时，DNA两条链同时都具有转录作用。（） 参考答案：错误 [判断题] 7. 如果动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体的速度大于生成酮体的速度。（） 参考答案：错误 [判断题] 6.TCA中底物水平磷酸化直接生成的是ATP。（） 参考答案：错误 [判断题] 5. ATP在高能化合物中占有特殊的地位，它起着共同的中间体的作用。（） 参考答案：正确 [判断题] 4. L-抗坏血酸有活性，D-抗坏血酸没有活性。（） 参考答案：正确 [判断题] 3. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。（） 参考答案：正确 [判断题]
2. 如果来自物种A的DNA，其Tm值比物种B的DNA的低，则物种A所含A-T碱基对的比例比物种B的高。（） 参考答案：正确 [判断题]1.一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH+3的解离度相等（）。 参考答案：错误 [多选题] 5. 胆固醇生物合成的前体包括( ) A：羊毛固醇 B：甲羟戊酸 C：鲨烯 D：孕酮 参考答案：ABC [多选题] 4．只在胞液中进行的糖代谢途径有：( ) A：糖酵解； B：糖异生； C：磷酸戊糖途径； D：三羧酸循环 参考答案：AC [多选题] 3. 从葡萄糖合成糖原需要哪些核苷酸参与：( ) A：ATP； B：GTP； C：UTP； D：CTP
四、名词解释： 1. 酶的活性中心必需基团在空间结构中彼此靠近，形成一个能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定空间区域。 2.葡萄糖耐量：指人体对摄入的葡萄糖具有很大的耐受能力的现象。 3. 底物水平磷酸化底物分子内部原子重排，使能量集中而产生高能键，然后 将高能磷酸键转给ADP生成ATP的过程。 4. 糖异生由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 5. 翻译以mRNA为模板指导蛋白质的合成过程称为翻译。 6．糖酵解：葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程。 7．氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。 8．同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。 9．电泳：带电粒子在电场中泳动的现象。 10．核小体：染色体的基本组成单位，由DNA与组蛋白缠绕而成。 五、写出下列酶促反应方程式的底物和产物 1、脂酰CoA合成酶脂肪酸+HSCoA+ATP------脂酰CoA+AMP+PPi 2、柠檬酸合成酶乙酰CoA+草酰乙酸------柠檬酸 3、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ NH3+CO2+H2O+2ATP----氨甲酰磷酸+2ADP+Pi 4、丙酮酸羧化酶丙酮酸+ CO2+ATP-----草酰乙酸+ADP+Pi 5、HMGCoA合成酶乙酰乙酰CoA+乙酰CoA-----HMGCoA+ HSCoA 6．柠檬酸合成酶乙酰CoA+草酰乙酸------柠檬酸 7．己糖激酶葡萄糖+ATP----6-磷酸－葡萄糖+ADP+Pi 8．氨基甲酰磷酸合成酶I NH 3+CO 2 +H 2 O+2ATP----氨甲酰磷酸+2ADP+Pi 9．葡萄糖6－磷酸酶 6-磷酸－葡萄糖------葡萄糖10．HMGCoA合成酶乙酰乙酰CoA+乙酰CoA-----HMGCoA+ HSCoA
您的本次作业分数为：单选题 1.【第02章】维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是( )。 A 肽键 B 离子键 C 二硫键 D 氢键 E 疏水键正确答案:D 单选题 2.【第02章】下列何种结构不属蛋白质分子构象？( ) A 右手双螺旋 B α-螺旋 C β-折叠 D β-转角 E 无规则转曲正确答案:A 单选题 3.【第02章】蛋白质分子的一级结构概念主要是指( )。 A 组成蛋白质多肽链的氨基酸数目 B 氨基酸种类及相互比值 C 氨基酸的排列顺序 D 二硫键的数目和位置 E 肽键的数正确答案:C 单选题 4.【第02章】关于蛋白质的三级结构描述正确的是( )。 A 结构中包含了两条或两条以上多肽链 B 维系其稳定的力是次级键
C 维持其稳定的力是共价键 D 超二级结构属于蛋白质的三级结构 E 蛋白质的三级结构是蛋白质的最高结构形式正确答案:B 单选题 5.【第02章】下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的？( ) A 由两个或两个以上亚基组成 B 参于形成四级结构的次级键多为非共价键 C 四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系 D 组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的 E 所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性正确答案:E 单选题 6.【第02章】蛋白质变性是由于( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 组成蛋白质的共价键发生变化 C 蛋白质空间构象的破坏 D 辅基的脱落 E 蛋白质水解正确答案:C 单选题 7.【第02章】关于蛋白质二级结构的描述正确的是( )。 A 属于蛋白质的空间构象 B 维系其结构稳定的主要作用力是疏水键 C 结构中包含氨基酸残基的侧链集团构象 D 蛋白质达到二级结构就具有了完整的生物学活性
生物化学作业答案
《生物化学》作业答案 第一章绪论 练习题 一、名词解释 生物化学 二、问答题 为什么护理学专业学生要学习生物化学？ 参考答案： 一、名词解释 生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。 二、问答题 答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。 第二章蛋白质化学 练习题 一、名词解释 1、蛋白质的一级结构
2、肽键 3、蛋白质的等电点（pI） 9、蛋白质的呈色反应 二、问答题 1、什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 2、简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。 3、蛋白质有哪些主要生理功能？ 参考答案： 一、名词解释 1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2、肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3、蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 4、蛋白质的呈色反应指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色，这种现象称为蛋白质的呈色反应。 二、问答题 1、答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如（1）利用酒精、加热煮沸、紫外
第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Gla和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多膜内在蛋白质加分泌蛋白质都是糖蛋白糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡搪链中单糖种类、连接位置、异头碳构型和糖环类型的可能排列组合数目是一个天文数字。糖蛋白中寡糖链的还原端残基与多肽链氨基酸残基之间的连接方式有:N-糖太键，如β- GlcNAc-Asn和O-糖肽链，如α-GalNAc-Thr/Ser, β-Gal-Hyl, β-L-Araf-Hyp,N-连接的寡糖链(N-糖链)都含有一个共同的结构花式称核心五糖或三甘露糖基核心，N-糖链可分为复杂型、高甘露糖型和杂合型三类，它们的区别王要在外周链,O-糖链的结构比N-糖链简单，但连
第一章蛋白质的结构与功能 1. 蛋白质组成的主要元素有：C、H、O、N、S。 2. 组成蛋白质的基本单位为：氨基酸 3. 组成人体蛋白质的氨基酸有20 种，除甘氨酸外均属于L-α-氨基酸。 4. 蛋白质二级结构的主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。 5. 根据蛋白质组成成分可分为：＿、＿ 6. 根据蛋白质形状可分为：＿、＿ 7. 名词解释：肽；寡肽；多肽；肽键；肽单元；结构域；蛋白质变性；蛋白质复性；氨基酸（蛋白质）的等电点 肽：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 多肽：十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽。 结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能。 肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。 肽单元：肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能， 在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。 8. 判断题： （1）由8个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，而更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽（×） （2）组成人体蛋白质的20种氨基酸中，除甘氨酸外，均属于D-α-氨基酸/ L-β-氨基酸（×）
（3）肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质（） （4）血红蛋白具有两个亚基组成的四级结构（） （5）镰刀型贫血属于蛋白质构象病（×） （6）人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病、疯牛病属于分子病（×） 9. 简答题： （1）简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构的定义以及维持相应结构的主要化学键。 一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键有肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键是氢键。 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。其主要靠氨基酸侧链之间的疏水作用力、氢键、范德华力和静电作用来维持（非共价键）。 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 （2）试对比“分子病”与“蛋白质构象病” 蛋白质构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生（疯牛病）。 分子病：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。一级结构发生了改变（镰刀形贫血症）。 第二章核算的结构与功能 1.核酸的功能为：携带和传递遗传信息。 2.依据底物不同，核酸酶可分为专一降解DNA 、专一降解RNA。 3.依据对底物的作用方式不同，核酸酶可分为核酸内切酶、核酸外切酶。 4.tRNA的二级结构呈三叶草形，高级结构呈倒Ｌ形。