《生物化学》复习资料
第二章核酸化学
2、试从分子大小、细胞定位以及结构和功能上比较DNA和RNA。
①分子大小：DNA是巨大的长链分子；RNA是比DNA小得多的单链结构。
②细胞定位：DNA是主要存在于细胞核，在线粒体、叶绿体中也有；RNA主要存在于细胞
质。
③结构：DNA由两条互补的脱氧核糖核甘酸亚单元的链组成的双螺旋结构，RNA仅是比DNA 小得多的核糖核苷酸亚单元单链结构；DNA中有胸腺嘧啶(T)，但无尿嘧啶(U)，但RNA则相反
④功能：DNA是基因遗传与表达的载体，是生物的主要遗传物质；RNA主要参与遗传信息
的传递和表达过程，在蛋白质的生物合成中起重要作用；参与基因表达的调控；具
有生物催化作用；有些病毒中RNA本身就是遗传物质
3.试从结构和功能上比较tRNA,rRNA,mRNA.
1．mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden）。
2．tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：①氨基酸臂：由tRNA的5’-端和3’-端构成的局部双螺旋，3’-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DHU臂：含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。③反密码臂：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂：含保守的TψC 顺序，可以识别核蛋白体上的rRNA，促使tRNA与核蛋白体结合。⑤可变臂：位于TψC臂和反密码臂之间，功能不详。
3．rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA
4、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？
（1）、天然DNA分子由两条反向平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条的走向为5′-3′,另一条链的走向为3′-5′。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘绕，形成大沟和小沟。（2）、磷酸和脱氧核糖作为不变的链骨架成分位于螺旋外侧，作为可变成分的碱基位于螺旋内侧。
（3）、螺旋的直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。螺旋结构每隔10个碱基重复一次，间距为3.4nm。
（4）、DNA双螺旋结构是十分稳定的。（稳定力量主要有两个：一个是碱基堆积力。一个是碱基配对的氢键。P25）
和17%，计算这两种不同来源DNA的4种脱氧核苷酸残基的相对百分组成。两种细菌中有一种是从温泉（64℃）中分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成？为什么？
答：第一种细菌腺嘌呤核苷酸占32%，鸟嘌呤核苷酸占18%，胸腺嘧啶核苷酸占32%，胞嘧啶核苷酸占18%；第二种细菌腺嘌呤核苷酸占17%，鸟嘌呤核苷酸占33%，胸腺嘧啶核苷酸占17%，胞嘧啶核苷酸占33%。该种细菌从温泉中分离出来，说明它的DNA结构非常牢固，也就是说碱基之间形成的化学键较牢固，由此可以推知G≡C（三个氢键）在此细菌的DNA组成中较多。
8、解释名词
（1）增色效应与减色效应：核酸变性后，对上紫外光的吸收增加，这种效应称为增色效应。反之则为减色效应。
（2）DNA复性与分子杂交：变性DNA的两条单链的碱基可以重新配对，恢复双螺旋结构，这一过程称为DNA的复性；如果把不同的DNA链放在同一溶液中做变性处理，或把单链DNA 与RNA放在一起，只要有某些区域（即链的一部分）有碱基配对的可能，它们之间就可以开成局部的双链，这一过程则称为DNA的分子杂交。
（3）回文结构和镜像重复：回文结构是指DNA序列中，以某一中心区域为对称轴，其两侧的碱基序列正读和反读都相同的双螺旋结构。镜像重复是指有些DNA区段的反向重复存在于同一条链上的序列
第三章蛋白质化学
1、什么是氨基酸、蛋白质的等电点？其大小与什么有关？
氨基酸的等电点：阳离子和阴离子数目相等时的溶液PH值，
其大小与氨基酸酸性和碱性基团的数目，以及每个可解离基团的解离常数有关。
蛋白质的等电点：当溶液在某一特定的PH时，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这时溶液的PH值，
其大小与它所含氨其酸的种类和数量有关。（氨基酸较多，等电点偏高，反之偏低）
2.氨基酸的茚三酮反应，Sanger反应，Edman反应各有何实际应用？
茚三酮反应：用于氨基酸的定性测定和定量测定
Sanger反应：用于肽链的N末端分析和蛋白质一级结构的测定
Edman反应：用于层析分离鉴定和肽的末端分析和多肽序列分析
3.常见的氨基酸分类方法有哪些？
（1）根据R基团的结构分类：可分为①脂肪族氨基酸(如丙氨酸、亮氨酸等)、②芳香族氨基酸(如苯丙氨酸、酪氨酸等)，③杂环氨基酸(如组氨酸、色氨酸等)和④杂环亚氨基酸（脯氨酸）四类，其中以脂肪族氨基酸为最多。
（2）根据氨基酸的酸碱性质分类：分为①中性氨基酸（大多数）、②酸性氨基酸（谷氨酸，天冬氨酸）和③碱性氨基酸（赖氨酸，精氨酸，组氨酸）三类。
（3）根据R基团的极性分类：分为①非极性或疏水性氨基酸，②极性但不带电荷氨基酸，
③pH7时带负电荷氨基酸，④pH7时带正电荷氨基酸四类。
6、已知：（1）卵清蛋白PI（等电点）为4.6；（2）B乳球蛋白PI为5.2；（3）糜蛋白酶原PI为9.1。问：在pH5.2时上列蛋白质在电场中向阳极移动还是向阴极移动或者不移动？（注：当某蛋白质处在pH小于它的等电点的溶液时，带正电荷，在电场中向负极移动；当其处在pH大于它的等电点的溶液时，带负电荷，在电场中向正极移动；相等时则不移动。）答：卵清蛋白PI〈PH，带负电，向正极移动；B乳球蛋白PI=PH，不移动；糜蛋白酶原PI〉PH，带正电，在电场向负极移动。
7、什么叫蛋白质的变性？哪些因素可以引起蛋白质变性？蛋白质变性后有何性质和结构上的改变？蛋白质的变性有何实际应用？
（1）蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受某些物理因素或化学因素的影响，由氢键、盐键等次级键维系的高级结构遭到破坏，分子空间结构发生改变，致使物理性质、化学性质、生物活性改变的作用
（2）引起蛋白质变性的化学因素有：强碱、强酸、脲、胍、重金属盐、三氯乙酸、磷钨酸、浓乙醇等；物理因素有：加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌等
（3）蛋白质变性后会发生如下一些物理性质、化学性质和生物学性质的改变：
①物理性质改变，粘度增加、溶解度减少、旋光值改变、渗透压和扩散速度降低、不
易结晶。②结构改变，由于二级结构以上的高级结构破坏，由有序的紧密结构变为无序的松散结构，侧链基团暴露。（变性可涉及次级键与二硫键的变化，但不涉及肽键的断裂。）
③化学性质改变，容易被酶水解。④生物活性易改变，活性降低或完全丧失。
(4)实际应用：利用蛋白质变性原理，将大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成变性蛋白凝固体即豆腐；医疗上的消毒杀菌也是利用此原理，还有在急救重金属盐中毒患者时，可给患者饮用大量牛乳或蛋清解毒。（蛋白质变性在实际生活中有害也有利）
9、蛋白质的两性解离、沉淀特性有何应用？
可利用蛋白质在等电点时溶解度最小的特性来分离、提纯蛋白质；
可利用电泳法分离和鉴定混合物中的蛋白质。
11、名词解释：
（1）蛋白质的一级结构：指多肽链的氨基酸序列。（肽键和二硫键）
（2）二级结构：指多肽链借助氢键排列成自己特有的a螺旋和B折叠片段。
（3）三级结构：指多肽链借助各种非共价键（或非共价力）弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
（4）四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
（5）必需氨基酸：有些氨基酸在人和非反刍动物体内不能完成，需从食物中吸取，以保证正常生命活动的需要的氨基酸。
（6）氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。
