生化作业+答案
第一章蛋白质的结构与功能
1. 蛋白质组成的主要元素有：C、H、O、N、S。
2. 组成蛋白质的基本单位为：氨基酸
3. 组成人体蛋白质的氨基酸有20 种，除甘氨酸外均属于L-α-氨基酸。
4. 蛋白质二级结构的主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
5. 根据蛋白质组成成分可分为：单纯蛋白质,结合蛋白质
6. 根据蛋白质形状可分为：纤维状蛋白和球状蛋白
7. 名词解释：肽；寡肽；多肽；肽键；肽单元；结构域；蛋白质变性；蛋白质复性；氨基酸（蛋白质）的等电点
肽：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
多肽：十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽。
结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能。
肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
肽单元：肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个
原子共处于同一平面
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，
在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。
8. 判断题：
（1）由8个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，而更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽（×）
（2）组成人体蛋白质的20种氨基酸中，除甘氨酸外，均属于D-α-氨基酸/ L-β-氨基酸（×）
（3）肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质（）
（4）血红蛋白具有两个亚基组成的四级结构（）
（5）镰刀型贫血属于蛋白质构象病（×）
（6）人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病、疯牛病属于分子病（×）
9. 简答题：
（1）简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构的定义以及维持相应结构的主要化学键。
一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键有肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键是氢键。
三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。其主要靠氨基酸侧链之间的疏水作用力、氢键、范德华力和静电作用来维持（非共价键）。四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
（2）试对比“分子病”与“蛋白质构象病”
蛋白质构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生（疯牛
病）。
分子病：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。一级结构发生了改变（镰刀形贫血症）。
第二章核算的结构与功能
1.核酸的功能为：携带和传递遗传信息。
2.依据底物不同，核酸酶可分为专一降解DNA 、专一降解RNA。
3.依据对底物的作用方式不同，核酸酶可分为核酸内切酶、核酸外切酶。
4.tRNA的二级结构呈三叶草形，高级结构呈倒Ｌ形。
5.DNA变性的本质是：双链间氢键的断裂。
核酸的基本组成单位为：核苷酸。
核酸可分为核糖核酸和脱氧核糖核酸两类。
构成核苷酸的基本组分为：碱基、戊糖、磷酸。
碱基是构成核苷酸的基本组分之一，可分为嘌呤和嘧啶两类，常见的碱基有五种，分别为：Ａ、Ｔ、Ｇ、Ｕ、Ｃ。DNA和RNA链都具有的方向性，其方向为：５’→３’。DNA的功能为：是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。
DNA的二级结构是双螺旋结构，高级结构是超螺旋结
构。
6.判断题：
（1）DNA的基本组成单位为核糖核苷酸（×）
（2）RNA的基本组成单位为脱氧核糖核苷酸（×）
（3）DNA具有方向性，RNA没有方向性（×）
（4）DNA中的碱基有A、G、C、T，RNA中的碱基有A、G、C、U（×）
（1）各种RNA中，mRNA的含量最小，寿命最短（√）
（2）各种RNA中，tRNA含量最丰富（×）
（3）原核生物和真核生物都有核膜（×）
（4）DNA变性时，核苷酸序列发生改变（×）
（5）DNA单链只能与不同种类的DNA单链发生杂交，而不能与RNA 单链发生杂交（√）
（6）核酸是一元酸，酸性较弱（×）
（7）核酸酶的作用位点是核酸分子内的糖苷键（×）
（8）在DNA的解链过程中，含有DNA的溶液在260nm处的吸光度随之增加（√）
7. 名称解释：DNA变性，DNA复性，解链曲线，解链温度，增色效应，减色效应。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链
解开成两条单链的过程。
DNA复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。
解链曲线：连续加热DNA的过程中以温度相对于A260值作图，所得的曲线。
解链温度：解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。
增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。
减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。
8. 简答题：
（1）简述DNA和RNA的相同点和不同点。
DNA与RNA的相同点与不同点：相同点：（1）都是核苷酸通过3’，5’-磷酸二酯键连接形成线性大分子（2）都具有方向性：5’→3’不同点：DNA由脱氧核糖组成，碱基为A，T，G，C；RNA由核糖组成，碱基为A,T,G,U。（2）简述DNA双螺旋结构模型的要点。
DNA双螺旋结构模型的要点：两单链反相平行形成右手螺旋双链结构；结构表明形成一个大沟
和一个小沟；脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。
（3）脱氧核糖、腺嘌呤、磷酸的结构式如下图所示，试用方程式描述脱氧腺苷一磷酸的形成过程。
+= + H2 O
+ = + H2O
（1）试从在RNA中的含量大小、稳定性、结构及功能等方面对比mRNA，tRNA，rRNA。
（2）简述mRNA中5’-帽结构与3’-多聚A尾结构的功能。mRNA中5’-帽结构与3’-多聚A尾结构的功能：维持mRNA的稳定性；协同mRNA从细胞核向细胞质转运；翻译起始的调控。
第三章酶
1.酶按其分子组成，可分为：单纯酶、结合酶。
2.结合酶通常包含两部分，分别为蛋白质部分、辅助因子。
3.位于酶活性中心内的必需基团包括结合集团、催化基团。
4.酶一般通过诱导契合作用、邻近效应与定向排列、表面效应与底物形成中间产物。
5. 判断题：
（1）酶的活性中心大多具有亲水性（×）
（2）一定条件下，Km越大，表示酶对底物的亲和力越大。（×）（3）转换数越大，酶的催化效率越高。（√）
（4）哺乳类动物组织中酶的最适温度多在35℃~40℃之间（√）
（5）动物体内多数酶的最适pH接近中性（√）
（6）酶的Km、最适温度、最适pH都是酶的特征性常数（√）6. 名称解释：酶的活性中心，同工酶，酶的最适温度，酶的最适pH 酶的活性中心：酶分子中能与底物特异地结合并将底物转化为产物的具有特定三维结构的区域同工酶：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
酶的最适温度：酶促反应速率最快时反应体系的温度
酶的最适pH：酶催化活性最高时反应体系的pH
8. 简答题：
（1）试对比酶促反应与一般催化剂反应的异同点。
酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能实现的。酶促反应具有极高的效率酶促反应具有高度的特异性酶促反应的可调节性酶具有不稳定性
（2）简述Km与Vmax的含义
Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，Km是酶的特征性常数之一，Km 越小表示酶对底物亲和力越大；Vmax是酶完全
被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。
填空题
不可逆性抑制、可逆性抑制。
（2）酶的激活剂依据其対酶的作用类型，可分为：必需激活剂、非必需激活剂。
（3）酶活性的调节方式有两种，分别为结构调节、酶的共价修饰。（4）酶的化学修饰有多种形式，其中最常见的形式是：去磷酸化、磷酸化。
（5）根据酶催化反应的类型，酶可分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂和酶类、异构酶类、合成酶类。（6）酪氨酸酶缺失引起白化病。
（7）酶原激活的实质是形成或暴露出酶的活性中心。
2. 判断题：
（1）不可逆抑制剂与酶共价结合，可逆抑制剂与酶非共价结合（√）（2）抑制剂使酶活性下降的实质是造成了酶变性（×）
（3）酶含量的调节是对酶促反应速率的快速调节（×）
3. 名称解释：酶的抑制剂，酶的激活剂，酶原，酶原激活
酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。
酶的激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只
是无活性的酶前体
酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
4. 简答题：
（1）试对比三种可逆性抑制作用的区别和动力学特点。
第五章维生素与无机盐
填空题
（1）维生素A 缺乏可引起夜盲症。
（2）维生素D缺乏可引起成人软骨病。
（3）维生素E缺乏可引起新生儿轻度溶血性贫血。
（4）维生素K缺乏可引起出血性疾病。
（5）维生素B1 缺乏可引起脚气病。
（6）维生素PP缺乏可引起癞皮病。
（7）四氢叶酸和维生素B12缺乏均可引起巨幼红细胞性贫血。（8）铁元素缺乏可引起小细胞低血色性贫血。
（9）铜元素缺乏可引起小细胞低色素性贫血。
（10）碘元素缺乏可引起甲状腺肿，即大脖子病。
(11）氟元素缺乏可引起骨质疏松，牙釉质受损易碎。
（12）铬元素缺乏可导致胰岛素的有效性降低。
（13）维生素A 被称为抗干眼病维生素。
（14）维生素D被称为抗佝偻病维生素。
（15）维生素PP被称为抗癞皮病维生素。
（16）维生素D2被称为阳光维生素。
（17）高同型半胱氨酸血症与维生素B6、维生素B12和叶酸有关。
第六章糖代谢
填空题
（1）糖的主要生理功能是为生命活动提供碳源和能源。（2）糖类被消化为单糖后在小肠上段被吸收。
（3）糖的无氧氧化分为酵解途径和乳酸生成两个阶段。（4）糖无氧氧化的产能方式为底物水平磷酸化。
（5）1 mol葡萄糖经无氧氧化方式，可产生2 mol ATP
（6）糖酵解过程中有三个关键酶，分别为：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1 和丙酮酸激酶,其中对调节糖酵解速率
最重要的关键酶是6-磷酸果糖激酶-1。
（7）糖无氧氧化的生理意义是：在肌体缺氧情况下快速供能。
2. 判断题
（1）人体内既含有α-糖苷酶又含有β-糖苷酶（×）
（2）人类食物中可被机体分解利用的糖类主要有植物淀粉、动物糖原、纤维素等（×）
3. 简答题
试简述磷酸果糖激酶-1的别构调节剂（激活剂和抑制剂分别有哪些？最强的别构激活剂是？最具特殊性的别构调节剂是？）
答：别构激活剂：AMP; ADP; F-1,6-2P; F-2,6-2P ；别构抑制剂：柠檬酸; ATP（高浓度）2,6-双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂；最特殊的别构调节剂是ATP。
填空题
（1）机体内糖分解供能的主要方式为有养氧化。
（2）经过一次三羧酸循环，消耗了一分子乙酰CoA，经过四次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化，生成了3个NADH+H+，1个FADH2，2个CO2，1个GTP。
（3）糖有氧氧化的主要产能方式为氧化磷酸化。
（4）1 mol葡萄糖经有氧氧化方式，可净产生30或32mol ATP。（5）溶血性黄疸，又称蚕豆黄，与6-磷酸葡萄糖脱氢酶酶缺陷有关。
2. 判断题
（1）糖的有氧氧化可抑制糖的无氧氧化（√）
（2）三羧酸循环是可逆过程（×）
（3）与糖的有氧氧化和无氧氧化一样，磷酸戊糖途径也可以为机体供能（×）
3. 简答题
（1）试对比糖的有氧氧化与糖的无氧氧化。
糖的无氧氧化糖的有氧氧化
反应过程
1. 葡萄糖→丙酮
酸
2. 丙酮酸→乳酸
1. 葡萄糖→丙酮酸
2. 丙酮酸→乙酰CoA
3. 三羧酸循环及氧化磷酸
化
1mol分子净产生
ATP数量 2 30或32
底物水平磷酸及氧化磷酸化
产能方式底物水平磷酸化
主要供能方式
生理意义无氧或缺氧时快
速功能
（2）试简述磷酸戊糖途径的生理意义。
磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH和5-磷酸核糖。为核酸的生物合成提供核糖；
提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
1.填空题
（1）糖原是葡萄糖的多聚体，是体内糖的储存形式。
（2）糖原中，葡萄糖主要以α-1,4-糖苷键连接，分支处为α-1,6-糖苷键。
（3）糖原合成主要发生在骨骼肌和肝脏组织器官中。
（4）根据储存糖原的组织器官不同，糖原可分为肌糖原和肝糖原。
（5）糖原分解在肝内主要受胰高血糖素调节，在骨骼肌内主要受肾上腺素调节。
2.判断题
（1）糖原合酶不仅可以延长糖链，还可以将糖链进行分支（×）（2）糖原磷酸化酶即可以分解α-1,4-糖苷键，又可以分解α-1,6-糖苷键（×）
（3）糖原的合成与分解互为逆过程，相互制约，相互协调（×）
（4）糖原合成是耗能过程（√）
3. 名词解释
糖原合成，糖原分解，级联放大系统
糖原的合成：是指由葡萄糖合成糖原的过程；
糖原分解：指糖原分解为6-磷酸葡萄糖或葡萄糖的过程，它不是糖原合成的逆反应；
级联放大系统：由激素引发的一系列连锁酶促反应。
4. 简答题
（1）简述肝糖原与肌糖原的生理意义。（肌糖原为肌收缩提供急需能量；肝糖原维持血糖水平。）
（2）简述糖原合成过程中糖原合酶以及分支酶的作用。（糖原合酶形成α-1,4-糖苷键，延长直链；分支酶形成α-1,6-糖苷键，生成分支。）
（3）简述糖原分解过程中脱支酶的作用。（脱支酶分解α-1, 6-糖苷键。①葡聚糖转移酶：转移葡萄糖残基②α-1, 6-葡萄糖苷酶：水解α-1, 6-糖苷键）（4）简述糖原的结构特点。
1. 葡萄糖单元以α-1,4-糖苷键形成长链。
2. 约10个葡萄糖单元处形成分枝，分枝处葡萄糖以α-1,6-糖苷键连接，分支增加，溶解度增加。
3. 每条链都终止于一个非还原端，非还原端增多，有利于其被酶分解。
填空题
（1）糖异生的主要器官为肝。
（2）糖异生最重要的生理作用为维持血糖恒定。
（3）糖异生的主要原料有乳酸、甘油、生糖氨基酸。（4）唯一降低血糖的激素是胰岛素。
（5）可升高血糖的激素有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素。
（6）低血糖是指血糖浓度低于2.8mmol/L，高血糖是指血糖浓度高于7.1mmol/L。
2. 判断题
（1）糖异生途径与糖酵解途径互为逆反应（×）不完全是
（2）乳酸循环是耗能过程（√）
3. 名称解释
糖异生，底物循环，无效循环，三碳途径，乳酸循环，葡萄糖
耐量。糖异生：指饥饿状况下，由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
底物循环：糖酵解途径与糖异生途径是方向相反的两条代谢途径，其中3个限速步骤分
由不同的酶催化底物互变；
乳酸循环：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，如此循环；
三碳途径：指进食后，大部分葡萄糖先在肝外细胞中分解为乳酸或丙酮酸等三碳化合物，再进入肝细胞异生为糖原的过程。
4. 简答题
（1）草酰乙酸从线粒体转运到胞质的两种方式。
（2）糖异生反应过程中NADH+H+的来源。
由氨基酸为原料进行糖异生时，NADH+H+则由线粒体内NADH+H+提供，它们来自于脂酸的β-氧化或三羧酸循环
甘油作为原料时不知道大家帮忙找找
（3）乳酸循环的生理意义。
乳酸再利用，避免了乳酸的损失；乳酸再利用，避免了乳酸的损失。
第七章脂质代谢
填空题
（1）脂质是脂肪和内脂的总称。
（2）脂肪即为甘油三酯，胆固醇，胆固醇脂。
（3）脂质消化的主要场所为小肠上段。
（4）甘油三酯合成的主要场所为肝、脂肪组织、小肠。（5）甘油三酯合成的基本原料为甘油和脂肪酸。
（6）小肠粘膜细胞以甘油一脂途径合成甘油三酯，肝和脂肪细胞以甘油二脂途径合成甘油三酯。
（7）1mol软脂酸彻底氧化净生成106 mol ATP
（8）脂肪酸在肝分解可产生酮体，酮体包括乙酰乙酸、β-
您的本次作业分数为：97分单选题 1.RNA引物在DNA复制中的作用是( )。 A 提供起始的模版 B 激活引物酶 C 提供DNA聚合酶所需的5'磷酸端 D 提供DNA聚合酶所需的3'羟基端 E 提供DNA聚合酶所需的能量 正确答案:D 单选题 2.关于氨中毒描述不正确的是( )。 A 肝功能严重损害时可引起 B 口服抗生素药物用于治疗氨中毒 C 大量摄入蛋白质可以减缓氨中毒 D 尿素合成途径的酶缺陷会导致高血氨 E 给予谷氨酸可以减缓氨中毒 正确答案:C 单选题 3.氨基酰-tRNA合成酶的特点正确的是( )。 A 催化反应需要GTP B 存在细胞核中 C 对氨基酰与tRNA都有专一性 D 直接生成甲酰蛋氨酰-tRNA E 只对氨基酸有专一性 正确答案:C 单选题 4.外显子是( )。 A 基因突变的表现 B 断裂开的DNA片段
C 不转录的DNA片段 D 真核生物基因中为蛋白质编码的序列 E 真核生物基因的非编码序列 正确答案:D 单选题 5.尿素循环中尿素的两个氮来自下列哪个化合物？( ) A 氨基甲酰磷酸及天冬氨酸 B 氨基甲酰磷酸及鸟氨酸 C 鸟氨酸的α-氨基及γ-氨基 D 鸟氨酸的γ-氨基及甘氨酸 E 瓜氨酸的α-氨基及精氨酸的α-氨基 正确答案:A 单选题 6.原核生物参与转录起始的酶是( )。 A 解链酶 B 引物酶 C RNA聚合酶Ⅲ D RNA聚合酶全酶 E RNA聚合酶核心酶 正确答案:D 单选题 7.在蛋白质生物合成中催化氨基酸之间形成肽键的酶是( )。 A 氨基酸合成酶 B 氨基肽酶 C 羧基肽酶 D 转肽酶 E 氨基酸连接酶
正确答案:D 单选题 8.在乳糖操纵子中，阻遏蛋白结合在下列哪个序列上？( ) A 结构基因A B 调节基因I C 操纵序列O D 启动序列P E 结构基因Z 正确答案:C 单选题 9.能编码阻遏蛋白合成的是( )。 A 操纵基因 B 调节基因 C 启动子 D 结构基因 E 增强子 正确答案:B 单选题 10.与运载一碳单位有关的维生素是( )。 A 叶酸 B 生物素 C 泛酸 D 尼克酰胺 E 维生素B6 正确答案:A 单选题 11.在下列氨基酸中，可以转氨基作用生成草酰乙酸的是( )。 A 丙氨酸
习题试题 第1单元蛋白质 （一）名词解释 1．兼性离子（zwitterion）； 2.等电点（isoelectric point,pI）； 3.构象(conformation）； 4.别构效应(allosteric effect）； 5.超二级结构(super-secondary structure）； 6.结构域（structur al domain,domain）； 7. 蛋白质的三级结构（tertiary stracture of protein）；降解法（Edman de gradation）；9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)；效应（Bohr effect）；11.多克隆抗体（polyclonal antibody）和单克隆抗体（monochonal antibody）；12.分子伴侣（molecular chapero ne）；13.盐溶与盐析(salting in and salting out）。 （二）填充题 1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。 2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是，pK2(咪唑基)值是，pK3(α-NH3+)值是，它的等电点是__________。 的pK1=，pK2= ，pK3=9，82，其pI等于________。 4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。其中_______的摩尔吸光系数最大。 5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。 6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。 7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。 8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。 9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽键之间的肽键形成________来维持。 10.在螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行，每圈螺旋包含_____个氨基酸残基，高度为___
1、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节？（p141 3题） 答：酒精对于糖代谢途径的影响主要有：肝脏的糖异生与糖原分解反应，也就是来源与去路的影响。 1)研究认为，酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足，然而在人营养不良 或者剧烈运动后，体内糖原过度消耗，酒精又能抑制肝糖原的分解，饮酒后容易出现低血糖。 2）抑制糖异生： ①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统，导致细胞间质中还原当量代谢紊乱，使丙酮酸浓度下降，从而抑制糖异生； ②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换，酶总量，酶合成或降解，从而抑制糖异生，如果糖二磷酸酶-1活性的抑制，磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等； 3）影响葡萄糖-6磷酸酶的活性，导致乳酸循环受阻，不利于血糖升高。 4）酒精使胰岛a细胞功能降低，促进胰岛素的分泌，抑制胰高血糖素的分泌，从而抑制糖原分解，促进糖酵解，造成低血糖。 5）酒精还会影响小肠对糖分的吸收，从而造成低血糖。 2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想他们为什们有降低血糖的作用？(p141 4题) 答：1）胰岛素 它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用，促进糖原的合成抑制糖异生，减少血糖来源，似血糖降低； 2）胰岛素促泌剂 ①磺脲类药物，格列苯脲等，通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素，增加体内胰岛素水平而降低血糖；②格列奈类，如瑞格列奈，通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。 3）胰岛素曾敏剂 如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。另外如双胍类药，如二甲双胍，它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性，增加周围组织对胰岛素的敏感性，增加胰岛素介导的葡萄糖的利用，也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。 4）a-糖苷酶抑制剂，如阿卡波糖，在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶，降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖，抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。 3、治疗血浆胆固醇异常升高有哪些可能的措施？理论依据是什么？(p174 3题) 答：1）血浆胆固醇异常升高的治疗措施主要：有调整生活方式与饮食结构、降脂药物治疗、血浆净化治疗、外科治疗和基因治疗。具体的治疗方案则应根据患者的血浆LDL-胆固醇水平和冠心病的危险因素情况而决定。而且，降脂治疗的目标亦取决于患者的冠心病危险因素。一般而言，危险因素越多，则对其降脂的要求就越高(即目标血脂水平越低)。 2）但是继发型高脂血症的治疗主要是积极治疗原发病，并可适当地结合饮食控制和降脂药物治疗。 A. 控制理想体重。肥胖人群的平均血浆胆固醇和三酰甘油水平显著高于同龄的非肥胖者。除了体重指数(BMI)与血脂水平呈明显正相关外，身体脂肪的分布也与血浆脂蛋白水平关系密切。一般来说，中心型肥胖者更容易发生高脂血症。肥胖者的体重减轻后，血脂
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的
生物化学作业题及答案（一） （绪论、糖类、脂类、蛋白质化学） 填空题： 1、生物化学简单地说就是生命的化学，它是用化学的理论和方法研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。它大体上包括静态生化、动态生化和机能生化这三个方面的内容。 2、生物体内特有的大而复杂的分子叫生物大分子，包括糖、脂肪、蛋白质、酶、核酸等。 3、我国科学工作者于1965 年，首先合成世界上公认的第一个具有全部生物活性的结晶牛胰岛素；于1972 年，对猪胰岛素空间结构的X光衍射法研究分析率达到了1.8 A 水平。1981 年又胜利完成了酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工合成。 4、生物体内的三大营养物质是指糖、脂肪、蛋白质，其中糖是生物体最重要的能源和碳源物质。 5、糖是一类多羟基的醛、酮和它们的缩合物及其衍生物的总称，而脂类则是指由甘油 和高级脂肪酸所构成的不溶于水而溶于非极性的有机溶剂的生物体内的化合物。 6、糖可依据其结构的繁简分为单糖、寡糖和多糖三类，最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮，最常见的单糖有葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖，大米中含量最多的糖是淀粉。 糖原、支链淀粉和直链淀粉分别加入碘溶液后各产生的颜色是红色、紫色和兰色。 糖原可以在肝脏和肌肉组织中找到。 糖原和支链淀粉都以α—1，6 糖苷键形成分支 10、自然界中最多的有机物是钎维素，此有机物是组成单位是β—D—比喃葡萄糖。 11、动物脂肪的碘价较低，在室温下呈固态。 12、膜的两种主要成分是蛋白质和类脂，在所有的生物膜中都有磷脂。 13、饱和脂肪酸的碳原子之间的键都是单键；不饱和脂肪酸碳原子之间则含有双键。 14、在人体内，对新陈代谢、生殖、生长和发育等生命活动具有调节作用的蛋白质叫激素， 在新陈代谢过程中起催化作用的蛋白质叫酶；在细胞膜上起运载作用的蛋白质称为载体；对入侵人体内的病原体具有特殊的抵抗能力的蛋白质是抗体。 15、组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S 等五种。有些蛋白质还含有P、Fe、I、Zn、Mn、Cu 。 16、假定1克生物样品的含N量为0.01g，则该样品的蛋白质含量为0.0625g 。 17、氨基酸是蛋白质的基本组成单位。主要有20 种，可用“R—CH NH2—COOH ”通式来表示。 18、唯一无光学活性的氨基酸是甘氨酸，它的等电点是5.97 。 19、氨基酸或蛋白质在等电点时，没有净的电荷，而且溶解度最低。 20、氨基酸与茚三酮共热生成蓝紫色复合物；而与2?4—二硝基苯酚反应则生成_稳定的2、4—二硝基苯氨基酸黄色物_。 21、维系蛋白质一级结构的主键是_肽键_和___二硫键__;维系蛋白质空间结构的次级键有_氢键__、_疏水键__、_盐键_、__酯键_、_范特华力_等。 牛胰岛素是由_51个氨基酸构成的，含有_A_链和_B_链，有_3_个二硫键。 23、蛋白质在水中能形成胶体溶液，是因为它的颗粒直径达到了_ 胶体颗粒（即1—100nm）_范围。胶体溶液得以稳定的原因则是因为__胶体颗粒表面形成水膜（水化层）__和_在非等电点的条件下带有同种电荷。 24、蛋白质变性是指_引起蛋白质天然构象的变化，而不涉及肽链断裂的任何过程_；凝固是指_变性后的蛋白质分子相互凝集为固体的现象_；沉淀是指_当蛋白质胶体溶液的稳定因素受到破坏后胶体颗粒聚集下沉的现象_。 25、加入大量中性盐使蛋白质从其溶液中沉淀析出的现象叫_盐析_；调节盐浓度使蛋白质中的几种蛋白质分段析出的现象叫_分段盐析_。 二、选择题（单选）： 下面关于氨基酸的说法中错误的是（C ） 天然蛋白质中的氨基酸都是L—a—氨基酸； 甘氨基酸无光学活性； 赖氨酸的侧链含S元素； 组成血红蛋白的氨基酸分子在结构上的共同点是（C ）每种氨基酸只含有一个氨基和一个羧基； 每个碳原子都有一个氨基和一个羧基； 都有一个氨基和一个羧基位于同一个碳原子上。 苯丙氨酸的等电点大约是（ B ） 3 ； 6； 10； 有5种氨基酸组成的五肽，可能出现的不同的排列次序有（D ） 30种； 90种； 120种。 某氨基酸溶于PH为7的水中，所得的氨基酸溶液的PH值为6。则此氨基酸的PH应该是（C ） 大于6； 等于6； C. 小于6； 下述关于蛋白质a—螺旋结构的说法中，错误的是（D ）每一个螺旋含3.6个氨基酸残基；
《生物化学》作业 一、填空 1. 组氨酸的pK1(α-COOH)是1.82，pK2 (咪唑基)是6.00，pK3(α-NH3+)是9.17，其pI是（1）。 2. 低浓度的中性盐可以增强蛋白质的溶解度，这种现象称（2），而高浓度的中性盐则使蛋白质的溶解度下降，这种现象称（3）。 3. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距 为__（4）__。 4. 维生素B1的辅酶形式为（5），缺乏维生素（6）易患夜盲症。 5. 在pH ＞pI的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。 6. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（NaOH）来滴定（2）上放出的（3）。 7. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，纵轴上的截距 为__（4）_。 8. FAD含有维生素（5），NDA+含有维生素（6）。 9. 在pH＜pI的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。 10. 在α螺旋中C=O和N-H之间形成的氢键与（2）基本平行，每圈螺旋包含（3）个氨基酸残基。 11. 假定某酶的v-[S]曲线服从米-门氏方程，当[S]等于0.5 K m时，v是V max的（4）。 12. 氨基移换酶的辅酶含有维生素（5），缺乏维生素（6）_易患恶性贫血。 13. 蛋白质在酸性溶液中带净（1）电荷。 14. 蛋白质中的α螺旋主要是（2）手螺旋，每圈螺旋含（3）个氨基酸残基。 15. 缺乏维生素（5）易患佝偻病，维生素C和维生素（6）是天然抗氧化剂。 填空 1．（1）7.59 2. （2）盐溶（3）盐析 3. （4）1/Km 4. （5）TPP （6）A 5．（1）负 6.（2）氨基（3）H+ 7.（4）1/V 8.（5）B2 （6）PP 9.（1）正10.（2）螺旋轴（3）3.6 11.（4）1/3 12.（5）B6（6）B12 13.（1）正14.（2）右（3）3.6 15. （5）D （6）E （二）判断 1. 错 2. 对 3. 对 4. 错 5. 错 6. 错 7. 对 8. 对 9. 对10. 错11. 错12. 对13. 错14. 错15. 错16. 错17. 对18. 对19. 对20. 错21. 错22. 对23. 错24. 错 二、判断 1. 糖蛋白的O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基O原子与寡糖链形成的糖苷键。 2. 在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。 3. 当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 4. 生物氧化只有在氧气存在的条件下才能进行。 5. H+顺浓度差由线粒体内膜内侧经ATP酶流到外侧，释放的能量可合成ATP。
植物生理生化作业题参 考答案
东北农业大学网络教育学院 植物生理生化网上作业题参考答案 第一章参考答案 一、名词解释 1．蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸种类和排列顺序。 2．简单蛋白：水解时只有氨基酸的蛋白质。 3．结合蛋白：水解时不仅产生氨基酸还产生其他化合物，即结合蛋白质由蛋白质和非蛋白质部分组成，非蛋白质部分成为附因子。 4．盐析：在蛋白质溶液中加大量中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 5．天然蛋白质受到某些物理或化学因素影响，使其分子内部原有的空间结构发生变化时，生物理化性质改变，生物活性丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，该过程称为蛋白质变性。 二、填空题 1．零负正 2．两条或两条以上三级 3．α-螺旋、β-折叠、β-转角 4．碱基磷酸戊糖 5．超螺旋 三、单项选择题 3. B 四、多项选择题 1．ABCD 2．AD 五、简答题 1．简述RNA的种类及功能。 答： RNA: 包括mRNA：信使RNA，蛋白质合成的模版。 tRNA：转运RNA，蛋白质合成过程中运转氨基酸的。 rRNA: 核糖体RNA，合成蛋白质的场所。 2．简述蛋白质的二级结构及其类型。
答：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链本身折叠、盘绕而形成的局部空间结构或结构单元。如α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由回转等。 3．比较DNA 和RNA化学组成和结构的主要区别。 （1）构成DNA 的碱基为A、T、G、C；而RNA 的碱基为A、U、C、G； （2）构成DNA 的戊糖是β-D-2-脱氧核糖；而构成RNA 的戊糖为β-D-核糖。 （3）DNA 的结构是由两条反向平行的多聚核苷酸链形成的双螺旋结构；而RNA 的结构以单链为主，只是在单链中局部可形成双链结构。 第二章参考答案 一、名词解释 1．达到最大反应速度一半时的底物浓度，叫米氏常数。 2．只有一条多肽链的酶叫单体酶。 3．由几个或多个亚基组成的酶。 4．与酶蛋白结合较松驰的辅因子。 5．与酶蛋白结合牢固的辅因子。 二、填空题 1．绝对专一性、相对专一性立体专一性 2．酶蛋白辅因子 三、单项选择题 1．B 2．C 3．D 四、多项选择题 1．A B C 2．D EK 五、简答题 1．酶不同于其他催化剂的特点有哪些？ 答：酶所催化的反应条件都很温和（常温、常压下）； 酶催化据有高效性； 酶催化具有专一性； 酶的催化活性可控制。 六、论述题 1．论述影响酶促反应速度的因素。 答：底物浓度；酶浓度；温度；pH影响；抑制剂影响（竞争性抑制，非竞争性抑制；不可逆抑制）；激活剂影响。 第三章参考答案
《生物化学》作业参考答案 第一章绪论 一、名词解释： 1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联 系的一门学科。 二、问答题： 1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？ 答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。 第二章蛋白质化学 一、名词解释： 1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2.肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液 的pH称为蛋白质的等电点。 4.蛋白质的呈色反应：指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色， 这种现象称为蛋白质的呈色反应。 二、问答题： 1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如： （1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌； （2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人； （3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质； （4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。 2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折 叠、β-转角和无规则卷曲四种。α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。 每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基，螺距0．54nm。螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。多肽链中氨基酸残基的 R基团伸向螺旋的外侧，其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响。 3.蛋白质有哪些主要生理功能？ 答：蛋白质约占人体固体成分的45%，分布广泛，主要生理功能： （1）构成组织细胞的最基本物质； （2）是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质
蛋白质化学（答案） 一、填空题 1、天冬氨酸得pK1(α-COOH) = 2、09，pK2(α-NH2) = 9、82，pK R(R-基团) = 3、86，其pI值就是2、98 。 2、脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，而其她α-氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质。 3、氨基酸序列自动分析仪就是根据Edman 反应原理设计得，该反应利用试剂PITC与肽链上得氨 基酸反应。 4、英国化学家Sanger用试剂2,4-二硝基氟苯首次测定了牛胰岛素得一级结构，并于1958年 获诺贝尔化学奖。 5、通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质得含量，这就是因为蛋白质分子中得Phe 、Tyr 与Trp 三种氨基酸有紫外吸收得能力。 6、蛋白质在等电点时溶解度最小，净电荷为0 ，在电场中应不运动。 7、维持蛋白质得一级结构得化学键有肽键与二硫键；维持二级结构靠氢键；维系 蛋白质三四级结构得主要作用力就是次级键，其中以疏水作用力最重要。 8、球状蛋白分子中，一般疏水（非极）性氨基酸侧链位于分子内部，亲水（极）性氨基 酸侧链位于分子表面。 9、蛋白质几乎参与所有得生命活动过程，如胶原蛋白就就是皮肤中得结构蛋白，血红蛋白负责在血 液中__运输_氧气与CO2，免疫反应产生得抗体对脊椎动物具有重要得__保护_作用。 10、一个IgG分子由 2 条轻链与 2 条重链组成，不同得链之间通过二硫键连接，每条链都具 有可变区与恒定区。 11、肌红蛋白具有 1 条多肽链，其最高级结构为三级结构，血红蛋白具有 4 条多肽链，其最高 级结构为四级结构。 12、将肌红蛋白与血红蛋白得α链、β链进行对比，可以发现它们得结构相似，如70%得氨基酸在二级结 构上形成α-螺旋，每条链均含有一个血红素辅基，用以运输氧气。 13、现有分子量分别为12000（A），21000（B），30000（C）三种蛋白质，将它们得混合物进行凝胶过滤 柱层析，最先流出柱子得就是 C 蛋白，若进行SDS-PAGE，则最靠近胶底端得条带就是 A 蛋白。 二、选择题 1、下列氨基酸中除 a 外，都就是极性氨基酸。 a、 Leu b、Cys c、 Asp d、Ser 2、下列因素中，不影响α-螺旋形成得就是 d 、 a、碱性氨基酸相近排列 b、酸性氨基酸相近排列 c、脯氨酸得存在 d、丙氨酸得存在
生物化学试题及答案（6） 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O 比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP 或____分子ATP。 12．ATP 生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN 或FAD 作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP 合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色素c 氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD 为____，存在于线粒体中的SOD 为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。
四、名词解释： 1. 酶的活性中心必需基团在空间结构中彼此靠近，形成一个能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定空间区域。 2.葡萄糖耐量：指人体对摄入的葡萄糖具有很大的耐受能力的现象。 3. 底物水平磷酸化底物分子内部原子重排，使能量集中而产生高能键，然后 将高能磷酸键转给ADP生成ATP的过程。 4. 糖异生由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 5. 翻译以mRNA为模板指导蛋白质的合成过程称为翻译。 6．糖酵解：葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程。 7．氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。 8．同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。 9．电泳：带电粒子在电场中泳动的现象。 10．核小体：染色体的基本组成单位，由DNA与组蛋白缠绕而成。 五、写出下列酶促反应方程式的底物和产物 1、脂酰CoA合成酶脂肪酸+HSCoA+ATP------脂酰CoA+AMP+PPi 2、柠檬酸合成酶乙酰CoA+草酰乙酸------柠檬酸 3、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ NH3+CO2+H2O+2ATP----氨甲酰磷酸+2ADP+Pi 4、丙酮酸羧化酶丙酮酸+ CO2+ATP-----草酰乙酸+ADP+Pi 5、HMGCoA合成酶乙酰乙酰CoA+乙酰CoA-----HMGCoA+ HSCoA 6．柠檬酸合成酶乙酰CoA+草酰乙酸------柠檬酸 7．己糖激酶葡萄糖+ATP----6-磷酸－葡萄糖+ADP+Pi 8．氨基甲酰磷酸合成酶I NH 3+CO 2 +H 2 O+2ATP----氨甲酰磷酸+2ADP+Pi 9．葡萄糖6－磷酸酶 6-磷酸－葡萄糖------葡萄糖10．HMGCoA合成酶乙酰乙酰CoA+乙酰CoA-----HMGCoA+ HSCoA
生物化学作业答案
《生物化学》作业答案 第一章绪论 练习题 一、名词解释 生物化学 二、问答题 为什么护理学专业学生要学习生物化学？ 参考答案： 一、名词解释 生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。 二、问答题 答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。 第二章蛋白质化学 练习题 一、名词解释 1、蛋白质的一级结构
2、肽键 3、蛋白质的等电点（pI） 9、蛋白质的呈色反应 二、问答题 1、什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 2、简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。 3、蛋白质有哪些主要生理功能？ 参考答案： 一、名词解释 1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2、肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3、蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 4、蛋白质的呈色反应指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色，这种现象称为蛋白质的呈色反应。 二、问答题 1、答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如（1）利用酒精、加热煮沸、紫外
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸 提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（HNCHRCOO）+-则全部去质子化。 pH称为该氨基酸的等电点，用3状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应 DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基2的 硫甲2酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中 占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine) 亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine) 精氨酸(arginine) 赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine) S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid) 苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或W G Gly Trp (tryptophan) (glycine)
第一章蛋白质的结构与功能 1. 蛋白质组成的主要元素有：C、H、O、N、S。 2. 组成蛋白质的基本单位为：氨基酸 3. 组成人体蛋白质的氨基酸有20 种，除甘氨酸外均属于L-α-氨基酸。 4. 蛋白质二级结构的主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。 5. 根据蛋白质组成成分可分为：＿、＿ 6. 根据蛋白质形状可分为：＿、＿ 7. 名词解释：肽；寡肽；多肽；肽键；肽单元；结构域；蛋白质变性；蛋白质复性；氨基酸（蛋白质）的等电点 肽：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 多肽：十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽。 结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能。 肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。 肽单元：肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能， 在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。 8. 判断题： （1）由8个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，而更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽（×） （2）组成人体蛋白质的20种氨基酸中，除甘氨酸外，均属于D-α-氨基酸/ L-β-氨基酸（×）
（3）肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质（） （4）血红蛋白具有两个亚基组成的四级结构（） （5）镰刀型贫血属于蛋白质构象病（×） （6）人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病、疯牛病属于分子病（×） 9. 简答题： （1）简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构的定义以及维持相应结构的主要化学键。 一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键有肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键是氢键。 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。其主要靠氨基酸侧链之间的疏水作用力、氢键、范德华力和静电作用来维持（非共价键）。 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 （2）试对比“分子病”与“蛋白质构象病” 蛋白质构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生（疯牛病）。 分子病：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。一级结构发生了改变（镰刀形贫血症）。 第二章核算的结构与功能 1.核酸的功能为：携带和传递遗传信息。 2.依据底物不同，核酸酶可分为专一降解DNA 、专一降解RNA。 3.依据对底物的作用方式不同，核酸酶可分为核酸内切酶、核酸外切酶。 4.tRNA的二级结构呈三叶草形，高级结构呈倒Ｌ形。
121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（ C ） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（ C ） A.被肝细胞氧化分解而使肝细胞获得能量 B.在肝细胞内水解 C.在肝细胞内合成VLDL并分泌入血 D.在肝内储存 E.转变为其它物质127.乳糜微粒中含量最多的组分是（ C ） A.脂肪酸 B.甘油三酯 C.磷脂酰胆碱 D.蛋白质 E.胆固醇129.载脂蛋白不具备的下列哪种功能（ C ） A.稳定脂蛋白结构 B.激活肝外脂蛋白脂肪酶 C.激活激素敏感性脂肪酶 D.激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 E.激活肝脂肪酶 131.血浆脂蛋白中转运外源性脂肪的是（ A ） （内源） 136.高密度脂蛋白的主要功能是（ D ） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（ C ） A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（ B ） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂
二、多项选择题 203.下列物质中与脂肪消化吸收有关的是（ A D E ） A.胰脂酶 B.脂蛋白脂肪酶 C.激素敏感性脂肪酶 D.辅脂酶 E.胆酸 204.脂解激素是（ A B D E ） A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.促甲状腺素 E.甲状腺素 206.必需脂肪酸包括（ C D E ） A.油酸 B.软油酸 C.亚油酸 D.亚麻酸 E.花生四烯酸208.脂肪酸氧化产生乙酰CoA，不参与下列哪些代谢（ A E ） A.合成葡萄糖 B.再合成脂肪酸 C.合成酮体 D.合成胆固醇 E.参与鸟氨酸循环 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ A C E ） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA 217.胆固醇在体内可以转变为（ B D E ） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ A B E ） A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐222.脂蛋白的结构是（ A B C D E ） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面、VLDL主要以甘油三酯为核心、HDL主要的胆固醇酯为核心
1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。 提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科. 化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。一方面，生物化学的发展 依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。 举例:略。 2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。 提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。 生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键; 2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构 的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不 具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。 3. 生物大分子的手性特征有何意义? 提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于 产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前 手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。 4.指出取代物的构型： 6.举例说明分子识别的概念及其意义。 提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。 7. 什么是超分子?说明拆分超分子的方法和原理。 提示:在生物化学领域中，超分子是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用和识别所形成的复合物。超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程，是可逆的过程。该过程受介质极性和休系温度的影响，由于缔合是放热的过程，所以当介质极性增大和体系温度升高时，超分子就会被拆分。另外，强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遭到破坏，从而将超分子拆分。 8.缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关? 提示: (1) 缓冲溶液总浓度:缓冲溶液的总浓度越大，溶液中所含的抗酸抗碱成分越多，缓 冲能力越强。(2) 缓冲比:对于同-缓冲休系的各缓冲溶液，当缓冲溶液的总浓度一定时，缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变而改变。
生物化学试题及答案（2） 第二章核酸的结构与功能 一、名词解释 1．核酸2．核苷3．核苷酸4．稀有碱基5．碱基对6．DNA的一级结构7．核酸的变性8．Tm值9．DNA的复性10．核酸的杂交 二、填空题 11．核酸可分为____和____两大类，其中____主要存在于____中，而____主要存在于____。12．核酸完全水解生成的产物有____、____和____，其中糖基有____、____，碱基有____和____两大类。 13．生物体内的嘌呤碱主要有____和____，嘧啶碱主要有____、____和____。某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为____。 14．DNA和RNA分子在物质组成上有所不同，主要表现在____和____的不同，DNA分子中存在的是____和____，RNA分子中存在的是____和____。 15．RNA的基本组成单位是____、____、____、____，DNA的基本组成单位是____、____、____、____，它们通过____键相互连接形成多核苷酸链。 16．DNA的二级结构是____结构，其中碱基组成的共同特点是（若按摩尔数计算）____、____、____。 17．测知某一DNA样品中，A=0.53mol、C=0.25mol、那么T= ____mol，G= ____mol。18．嘌呤环上的第____位氮原子与戊糖的第____位碳原子相连形成____键，通过这种键相连而成的化合物叫____。 19．嘧啶环上的第____位氮原子与戊糖的第____位碳原子相连形成____键，通过这种键相连而成的化合物叫____。 20．体内有两个主要的环核苷酸是____、____，它们的主要生理功用是____。 21．写出下列核苷酸符号的中文名称：A TP____、dCDP____。 22．DNA分子中，两条链通过碱基间的____相连，碱基间的配对原则是____对____、____对____。 23．DNA二级结构的重要特点是形成____结构，此结构属于____螺旋，此结构内部是由____通过____相连维持，其纵向结构的维系力是____。 24．因为核酸分子中含有____和____碱基，而这两类物质又均含有____结构，故使核酸对____波长的紫外线有吸收作用。 25．DNA双螺旋直径为____nｍ，双螺旋每隔____nｍ转一圈，约相当于____个碱基对。戊糖和磷酸基位于双螺旋____侧、碱基位于____侧。 26、核酸双螺旋结构中具有严格的碱基配对关系，在DNA分子中A对____、在RNA分子中A对____、它们之间均可形成____个氢键，在DNA和RNA分子中G始终与____配对、它们之间可形成____个氢键。 27．DNA的Tm值的大小与其分子中所含的____的种类、数量及比例有关，也与分子的____有关。若含的A-T配对较多其值则____、含的G-C配对较多其值则____，分子越长其Tm 值也越____。 28．Tm值是DNA的变性温度，如果DNA是不均一的，其Tm值范围____，如果DNA是均一的其Tm值范围____。 29．组成核酸的元素有____、____、____、____、____等，其中____的含量比较稳定，约占核酸总量的____，可通过测定____的含量来计算样品中核酸的含量。 30．DNA双螺旋结构的维系力主要有____和____。